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Enzimas

„ Sustancias de naturaleza
proteica que catalizan o
aceleran reacciones
químicas
Enzimas „ Al finalizar la reacción la
enzima se libera y queda
disponible para otra
reacción
Universidad Nacional
„ Sin las enzimas los
Escuela Ciencias Biológicas procesos biológicos
Curso Introducción a Biotecnología serían tan lentos que las
Dr. Keilor Rojas Jiménez células no podrían existir.
Quinta Clase „ Pueden actuar dentro de
la célula , fuera de ésta, y
en el tubo de ensayo.

„Cada Enzima actúa sobre un sustrato específico en función de su
estructura tridimensional.
„Las enzimas son selectivas, pocas moléculas pueden interactuar
El centro activo
con el sitio activo y formar el complejo

E+S ES EP E+P „ Las moléculas del
sustrato se unen a un
sitio particular en la
superficie de la enzima,
denominado sitio
activo, donde tiene
lugar la catálisis
„ Las enzimas poseen
uno o más sitios
Producto
Sustrato Enzima específicos

Complejo Complejo enzima-
enzima-
enzima-
enzima-sustrato producto
Especificidad Estructura
APOENZIMA: parte HOLOENZIMA:Enzima
HOLOENZIMA:Enzima
proteica de una enzima. completa activa junto
„ Las enzimas suelen ser muy con su cofactor o
específicas tanto del tipo de
coenzima.
reacción que catalizan como
del sustrato involucrado en
la reacción.
„ La forma, la carga y las
características hidrofílicas /
hidrofóbicas del sitio activo
y los sustratos son los
responsables de dicha
especificidad.
APOENZIMA + COFACTOR = HOLOENZIMA

Coenzimas COFACTOR
„ Las coenzimas son pequeñ
pequeñas molé
moléculas orgá
orgánicas, que
se unen a la enzima.
„ Las coenzimas colaboran en la reacció
reacción enzimá
enzimática „ Parte no proteica
recibiendo transitoriamente algú
algú n grupo químico: H+ ,
quí que sí se transforma
OH, CH3 . en la reacción.
„ Algunas enzimas
requieren metales
para mejorar su
Sustrato actividad
oxidado
Isoenzimas o Isozimas Definición Actividad Enzimática
„ Son formas moleculares diferentes de una
Es el número de moles de sustrato que
misma enzima
reaccionan para formar producto, por mol
„ Catalizan la misma reacción
de enzima y por unidad de tiempo.
„ Se diferencian por su movilidad
electroforética
Hipótesis de Michaelis - Menten
„ Usadas en clínica: sueros normales y sueros
con alguna patología k+1 k+2
E+S ES E+P
k-1

Concepto de velocidad inicial Relación entre Km y Vmax
Michaelis y Menten
Vmax

Velocidad de la reacción (v)
d[P]
[ ] v = dt , t 0
p
Vmax/2

Km Concentración de Sustrato [S]

s La Km es la concentración de sustrato donde se obtiene
la mitad de la Vmax
A mayor Km, menor es la afinidad de la enzima por el sustrato
t A menor Km mayor es la afinidad de la enzima por el sustrato
Significado de la constante Km Factores que afectan la actividad
1. Medida inversa de la afinidad de la enzima por el
substrato
enzimática
2. Concentración de substrato para la que la velocidad
se hace igual a la mitad de la máxima (s0.5) „ Concentración de enzima, sustratos y
3. Se mide en unidades de concentración productos (incluyendo inhibidores y/o
activadores)
„ Temperatura
„ pH

Efecto de la concentración de substrato Efecto del pH en la ENZIMA
™ Las enzimas funcionan en soluciones acuosas bajo
Hay un número limitado condiciones relativas de pH y concentración de iones.

. . . .
de sitios en la enzima
para fijar substrato; una v
vez que están ocupados
todos, por mucho que
.
aumente la . Cada enzima tiene un
pH óptimo para su
concentración
de substrato, la . actividad
El pH afecta las
velocidad permanecerá interacciones ió
iónicas
constante [s]
Efecto de la temperatura en la ENZIMA Inhibidores
Hacen disminuir la actividad enzimática, a través de
interacciones con el centro activo u otros centros
específicos (alostéricos).
1. Isostéricos: ejercen su acción sobre el centro activo
2. Alostéricos: ejercen su acción sobre otra parte de la
molécula, causando un cambio conformacional con
repercusión negativa en la actividad enzimática.

Cada enzima tiene una temperatura óptima.

Inhibidores Competitivos Inhibidor No Competitivo
„ Compiten con el sustrato
por el sitio activo de la
enzima „ Se une a un lugar
„ Se une solo a la enzima diferente del sitio
libre
„ Al aumentar la cantidad activo la enzima
de SUSTRATO el
inhibidor competitivo es „ Se une a la
desplazado y se forma
producto enzima libre y
„ Las fijaciones de substrato también al
e inhibidor son
mutuamente exclusivas complejo enzima-
„ Por lo general, el inhibidor
competitivo es un análogo
sustrato
químico del substrato
Inhibidores Irreversibles Retroinhibición
„ El producto final de una ruta bioquímica inhibe
„ Reaccionan con un grupo la actividad de uno de los primeros enzimas de
químico de la enzima, la ruta.
modificándola 1. Reactivos de grupos -SH
covalentemente „ Con ello se consigue evitar la formación de un
„ Producen inactivación 2. Organofosfóricos exceso de producto final.
permanente de la
actividad enzimática
3. Ligandos de metales
„ Efecto depende del tiempo
de actuación del inhibidor
„ Los inhibidores 4. Metales pesados
irreversibles son, por lo
general, altamente tóxicos.

Activadores alostéricos Enzimas alostéricas
„ Las enzimas
„ Son los llamados alostéricas presentan
moduladores estructura cuaternaria.
positivos. „ Tienen diferentes
„ Tienden a estabilizar sitios activos, unen
mas de una molécula
el complejo ES.
de sustrato
„ El propio sustrato es „ La curva de velocidad
a menudo un presenta una forma
modulador positivo. sigmoidal
„ Estructura primaria: es la disposición lineal o secuencia de
aminoácidos que constituyen la cadena polipeptídica
Clasificación de las enzimas
„ Estructura secundaria: resulta del plegamiento periódico de la En general, los nombres de las enzimas se forman
cadena de aminoácidos: alfa hélice espiralada o lámina beta añadiendo el sufijo “asa” al nombre de la sustancia en
plegada
la que actúan.
„ Estructura terciaria: está dada por la disposición
tridimensional de todos los restos de aminoácidos
„ Estructura cuaternaria: Cuando dos o más cadenas de
Nombre común (sustrato+”asa”): Hexokinasa
polipéptidos se asocian para formar una molécula de proteína

Nombre sistemático: Grupo transferido

ATP: hexosa fosfotransferasa
Donador Aceptor Tipo de reacción catalizada

Clasificación de enzimas por grupos Clasificación y nomenclatura
Número Enzyme Commission:
Grupo 3: Hidrolasas: Catalizan reacciones de
hidrólisis y también su reverso. Son las más comunes en el
Enzyme EC 2.7.1.1 dominio de la tecnología enzimática.
Comission
Grupo Subgrupo Clasificación de las hidrolasas:
3.1.-.- Esterasas
EC 1.x ⇒Oxidorreductasas 3.2.-.- Glicosidasas
EC 2.x ⇒ Transferasas 3.3.-.- Éter hidrolasas
EC 3.x ⇒ Hidrolasas 3.4.-.- Péptido hidrolasas
EC 4.x ⇒ Liasas 3.5.-.- Acil anhídrido hidrolasas
etc.
EC 5.x ⇒ Isomerasas Aplicaciones: Lipasas → Síntesis de tensioactivos
EC 6.x ⇒ Ligasas Proteasas → Fabrico de quesos
Glicosidasas → Clarificación de jugos; liberación de aromas en los
vinos; aplicaciones textiles
RESUMEN RESUMEN
„ La actividad enzimática puede ser
„ Las enzimas son proteínas que catalizan inhibida, por inhibidores competitivos
las reacciones biológicas (similares al sustrato) o por inhibidores
„ Presentan especificidad por su sustrato no competitivos.
„ Cada enzima presenta dos parámetros „ La temperatura y el pH afectan a la
importantes Vmax (saturación de la enzima en su actividad catalítica.
enzima) y la Km (medida de la afinidad „ Algunas enzimas requieren de
por el sustrato) coenzimas y/o cofactores para su
actividad.