LAPORAN PRAKTIKUM FISIOLOGI TUMBUHAN I FLOKULASI DAN KOAGULASI

Oleh: Nama NIM Rombongan Kelompok Hari / Jam Asisten : : : : : : Swastika Oktavia B1J007013 II 1 (satu) Selasa/13.00-15.00 Hari Kartiko

DEPARTEMEN PENDIDIKAN NASIONAL UNIVERSITAS JENDERAL SOEDIRMAN FAKULTAS BIOLOGI PURWOKERTO 2009

LAPORAN PRAKTIKUM FISIOLOGI TUMBUHAN 1

Acara Praktikum Tujuan

: Flokulasi dan Koagulasi : Mempelajari pengaruh pemanasan dan . pemberian alkohol

terhadap protein putih telur Hasil dan Pembahasan:

A. Hasil

Tabel 1. Hasil Pengamatan Penambahan Alkohol Tabung I II III Alkohol 7 tetes (menggumpal) 8 tetes (menggumpal) 8 tetes (menggumpal) Aquadestilata irreversibel irreversibel irreversibel

Tabel 2. Hasil Pengamatan Pemanasan Putih Telur Tabung I II III Suhu ( C) 49 43 54
0

Waktu (detik) 11 14 11

B. Pembahasan

Protein merupakan bagian utama dari struktur setiap enzim, dan banyak enzim yang hanya protein saja. Protein terdiri dari satu atau lebih rantai polipeptida yang masing-masing terdiri dari ratusan asam amino. Komplek enzim substrat dan struktur tiga dimensi protein menunjukkan bahwa jika struktur enzim berubah sehingga substrat tidak dapat lagi terikat dengannya, maka aktivitas katalitisnya hilang (Salisbury et al., 1995). Enzim merupakan suatu kelompok protein yang berperan sangat penting dalam proses aktivitas biologis. Enzim berfungsi sebagai katalisator dalam sel dan sifatnya sangat khas atau spesifik, yaitu hanya bekerja pada substrat tertentu dan bentuk reaksi tertentu. Enzim dapat mengatur reaksi tertentu dalam jumlah yang sangat kecil, sehingga dalam keadaan normal tidak terjadi penyimpangan-penyimpangan pada hasil akhir reaksinya (Taiz, 1995). Enzim memiliki aktivitas katalitik yang luar biasa dan bergantung kepada integritas strukturnya sebagai protein. Struktur kerangka primer protein enzim dibutuhkan untuk aktivitas enzim. Pelipatan rangkai protein yang khas dari suatu protein enzim utuh oleh panas, perlakuan pH yang jauh menyimpang dari keadaan normal atau oleh senyawa perusak lainnya mengakibatkan aktivitas katalitik enzim akan lenyap (Lehninger, 1982). Aktivitas enzim sangat terpengaruh pada pemberian senyawa lain (Alkohol 95%). Alkohol 95% dipakai dalam percobaan ini karena kebanyakan golongan senyawa dalam

pelarut ini menyebabkan gumpalan pada putih telur. Hasil pengamatan uji flokulasi (penambahan alkohol) didapat bahwa pada tabung I yang berisi 5 ml putih telur, membentuk gumpalan setelah ditambahkan 7 tetes alkohol dan pada tabung II membentuk gumpalan setelah ditambah 8 tetes alkohol dan tabung III diperlukan 8 tetes alkohol. Setelah ditambahkan aquadestilata tidak terjadi perubahan. Semua hal yang terjadi tersebut sesuai dengan pengertian flokulasi yaitu penggumpalan pada larutan protein karena penambahan zat kimia (Meyer et al, 1952). Flokulasi merupakan denaturasi enzim dengan koagulasi yang kurang sempurna. Hal itu dapat terjadi pada enzim apabila ditetesi dengan alkohol yang merupakan pelarut organik yang mampu menggumpalkan protein dan akan sangat aktif jika dilakukan pada titik isolistrik enzim. Alkohol merupakan bahan pengoksidasi yang menyebabkan terbentuknya jembatan disulfida antara gugus-SH dari sistein yang terdapat pada molekul enzim (Lakitan, 2001). Suhu juga berpengaruh pada suatu enzim. Kecepatan reaksi enzimatik dapat dipercepat dengan naiknya suhu sampai mendekati 30 C. pada temperatur yang tinggi, enzim akan rusak karena denaturasi dari protein enzim. Akibat rusaknya enzim, maka kecepatan reaksi akan menurun. Temperatur optimum untuk enzim adalah 30-40 C, enzim lebih tahan apabila tersimpan dalam keadaan kering dan dingin (Linayanti, 1988). Hasil pengamatan uji koagulasi (pemanasan putih telur) didapat bahwa pada ketiga tabung yang mesing-masing diisi 5 ml putih telur dan kemudian dipanaskan akan mengalami penggumpalan. Penggumpalan pada suhu 49 C membutuhkan waktu 11 detik, suhu 43 C membutuhkan waktu 14 detik dan pada suhu 54 C membutuhkan waktu 11 detik. Hal tersebut sesuai dengan pengertian koagulasi yaitu penggumpalan protein karena suhu tinggi atau merupakan denaturasi protein yang sempurna. Enzim yang dipanaskan pada suhu lebih dari 50 C maka enzim akan terdenaturasi. Denaturasi akibat suhu tinggi biasanya irreversibel karena gaya ikatan-ikatan lemah yang merusak, akibat meningkatnya getaran termal komponen atom-atomnya. Hal ini merupakan suatu fenomena yang merusak struktur tiga-dimensi protein enzim (Girindra, 1993). Hasil kedua percobaan diatas menunjukkan terjadinya denaturasi. Denaturasi dapat diartikan suatu perubahan atau modifikasi terhadap struktur sekunder, tersier, dan kuartener terhadap molekul protein, tanpa terjadinya pemecahan ikatan-ikatan kovalen (Winarno, 1997). Setelah terjadi denaturasi yaitu ikatan disulfida yang ada terputus sehingga terjadi penggumpalan. Jika penggumpalan terjadi, maka molekul-molekul protein telah kehilangan sifat-sifatnya yang semula dan sifat itu tidak akan kembali serta segala aktivitas enzim telah berhenti total. Menurut Dwidjoseputro (1978), Denaturasi memiliki arti hilangnya sifat-sifat asli. Proses denaturasi dapat dipercepat dengan meningkatkan suhu, dengan meningkatkan konsentrasi ion hidrogen (jika medianya asam), dengan meningkatkan konsentrasi ion hidroksil (jika medianya basa) serta menggunakan alkohol (Anson dan Mirsky, 1925). Faktor-faktor yang dapat menyebabkan terjadinya denaturasi protein yaitu suhu yang tinggi, keasaman (perubahan pH yang ekstrim), pelarut organik, zat kimia tertentu (urea, detergen) atau karena pengaruh mekanik (goncangan) (Andershon, 1996). Menurut

o o o o o

Reithel (1967), denaturasi juga dapat disebabkan oleh berbagai faktor ialah panas, konsentrasi ion hidrogen yang tinggi, serta penyinaran seperti radiasi ultra violet (UV). Karena denaturasi merupakan awal terjadinya koagulasi dan flokulasi sehingga dapat dikatakan bahwa faktor-faktor yang menyebabkan penggumpalan tersebut sama. Mekanisme terjadinya penggumpalan, yaitu suhu mempengaruhi reaksi dengn mengubah bentuk enzim. Bentuk enzim menentukan kemampuannya, baik untuk bergabung dengan substrat maupun untuk katalisis (pengaruh terhadap laju reaksi maksimum). Berbagai enzim, bahkan yang berasal dari spesies yang sama, responnya terhadap suhu sering sangat berbeda. Jenis ikatan antara enzim dan substrat bisa kovalen, ionik, hidrogen, dan van der Waals. Ikatan kovalen dan ionik paling penting dalam hal energi pengaktifan untuk suatu reaksi, tapi lebih banyak ikatan hidrogen dan interaksi van der Waals yang berperan dalam orientasi struktural kompleks enzim-substrat (Salisbury dan Ross, 1995). Menurut Sallisbury et al., (1995), denaturasi dapat bersifat revesible atau irevesible. Percobaan denaturasi koagulasi protein putih telur ini merupakan salah satu contoh denaturasi irrevesible. Dwidjoseputro (1978) menyatakan bahwa molekul-molekul protein yang telah kehilangan sifat-sifat yang semula, tidak mungkin mendapatkan sifat itu kembali. Hal ini dapat dilihat dari hasil percobaan yang telah dilakukan dimana protein putih telur yang telah terdenaturasi oleh alkohol tidak dapat balik (irreversibel) karena pada penambahan aquadestilata, protein yang menggumpal tidak dapat kembali seperti semula. Suhu tinggi dengan mudah memutuskan ikatan hidrogen dan sering menyebabkan denaturasi tidak balik. Pemanasan yang ekstrim menyebabkan terbentuknya ikatan kovalen antara rantai polipeptida atau antar bagian dari rantai yang sama dan ikatan tersebut mantap sehingga tidak mudah putus. Kesimpulan

1. Flokulasi adalah penggumpalan protein yang disebabkan oleh penambahan zat kimia. 2. Koagulasi adalah penggumpalan protein yang disebabkan oleh suhu tinggi. 3. Denaturasi protein bersifat irreversible, karena apabila struktur enzim sudah dirusak oleh pemansan atau zat kimia yang ektrim tidak dapat kembali ke struktur semula. 4. Faktor-faktor yang dapat menyebabkan terjadinya denaturasi protein yaitu suhu yang tinggi, keasaman (perubahan pH yang ekstrim), pelarut organik, zat kimia tertentu (urea, detergen) atau karena pengaruh mekanik (goncangan).

Daftar Referensi

Andershon, J. D. 1996. Foundations of Chemistry, 2nd Edition. Wesley Longman Inc., Australia. Anson, M. L dan A. E. Mirsky. 1925. On some general properties of proteins. The Journal of General Physiology. Physiological Laboratory, Cambridge, England.

Dwidjoseputro, D. 1978. Pengantar Fisiologi Tumbuhan. PT. Gramedia, Jakarta. Girindra, A. 1993. Biokimia I. Gramedia, Jakarta. Lakitan, B. 2001. Dasar-dasar Fisiologi Tumbuhan. Raja Grafindo Persada, Jakarta. Lehninger, A. L. 1982. Dasar-Dasar Biokimia I. Erlangga, Jakarta. Linayanti, D. 1988. Biokimia Umum I. Universitas Sebelas Maret, Surakarta. Meyer, B.S. dan Anderson, D.B. 1952. Plant Physiology. D.Van Nostrant Company, New Jersey. Reithel, F.J. 1967. Concepts in Biochemistry. McGraw-Hill Inc., USA. Salisbury, F. dan C. Ross. 1995. Fisiologi Tumbuhan. ITB, Bandung. Salisbury, Frank B. dan Cleon. 1995. Plant Physiology. Ross Wodsworth Publishing Company A Divission of Wodswort Inc., California. Taiz, L. 1995. Plant Physiology. Redwood City, California. Winarno, F. G. 1997. Kimia Pangan Dan GIzi. PT. Gramedia, Jakarta.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful