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Bioquímica Tema 6. Enzimas.

Curso 08/09

Tema 6. Enzimas.
Existen dos condiciones fundamentales para la vida. Una, la entidad viva ha de poder autorreplicarse, y dos ha de poder catalizar reacciones químicas eficiente y selectivamente. La conversi n de la sacarosa en !" # y $#" es un proceso que li%era ener&ía li%re que podemos utilizar, el pro%lema es que es un proceso espont'neo y lento. (or ello producen reacciones químicas como la cat'lisis, que acelera la escala de tiempo de oxidaci n de la sacarosa y permite mantener la vida. -Los enzimas. Los enzimas son los catalizadores de las reacciones %iol &icas, son proteínas con una &ran especializaci n, superior a los catalizadores sint)ticos o inor&'nicos. Tam%i)n existen mol)culas de *+, con actividad catalítica -ri%oenzimas.. Tienen un alto &rado de especificidad -aceleran las reacciones químicas específicas. y act/an en soluciones acuosas a 012! y p$ neutro -T3 y p$ suaves.. Las enzimas est'n en el centro de los procesos %ioquímicos, de&radan nutrientes, conservan y transforman la ener&ía química, adem's pueden re&ularse sistemas enzim'ticos. El #45 de los &enes humanos codifican enzimas. -Importancia de los enzimas. La importancia de los enzimas es enorme en al&unas enfermedades, especialmente en las &en)ticamente hereda%les, donde se puede producir la ausencia de uno o m's enzimas o su excesiva producci n. La medici n de la actividad enzim'tica en la san&re es importante en el dia&nostico de enfermedades. 6uchos f'rmacos e7ercen sus efectos %iol &icos a trav)s de la interacci n con enzimas, inhi%idores de la actividad enzim'tica. Tam%i)n son importantes en el tratamiento de animales y en la a&ricultura. !ada paso de una vía meta% lica est' catalizado por un enzima. -Los enzimas son proteínas. Todos los enzimas son proteínas a excepci n de un &rupo de mol)culas de *+, catalítico. 8i se desnaturaliza pierde su conformaci n proteica y por tanto la actividad catalítica. Las estructuras 13, #3, 03 y 93 son esenciales para la actividad catalítica del enzima.

8e&/n los elementos que forman una enzima podemos distin&uir:

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$oloenzimas: aquellas que est'n constituidas por una parte proteica -apoenzima. . Un tercio de los enzimas requieren al&/n i n met'lico para catalizar.: colesteroloxidasa. Curso 08/09 .poenzima: es la parte proteica del enzima -no activa.tico (enlace . Enzimas. 6uchas vitaminas son cofactores o precursores de cofactores de enzimas. "H3 4 "HO NA1H 4 H! 12 6edicina 1 . alcohol deshidro&enasa. "H3 4 "H5 4 " 4 OH NA1 . =n.. o una mol)cula or&'nica -denominada coenzima..!ofactor: puede ser un i n met'lico -<e. 8i el cofactor est' unido fuertemente al enzima se denomina &rupo prost)tico.> ? oxidorreductasa. -Nomenclatura de las enzimas. /0/$%A$O ! $I O 1E %EA""I2N ! -A/A E7. .. El cofactor es necesario para la actividad enzim'tica.Bioquímica Tema 6.Enzimas: aquellas constituidas solo por proteínas. y otra no proteica -cofactor..lcohol +. m&. .uerte+ (rocesos como la fosforilaci n y la &lucosidaci n intervienen en la re&ulaci n de la actividad enzim'tica.cula or*'nica (coenzima+ -rupo prost. HOLOENZIMA = A OENZIMA ! "O#A"$O% arte proteica I&n met'lico (#e) M*) Zn+ Mol.

En el dia&rama de la coordenada se representa la ener&ía li%re del sistema frente al pro&reso de la reacci n. sustrato y producto respectivamente. Las enzimas no alteran el producto de la reacci n. La característica principal de una reacci n catalizada enzim'ticamente es que tiene lu&ar en una zona del enzima denominado: centro activo o sitio activo. La funci n de un catalizador es aumentar la velocidad de una reacci n. 8 y ( representan a enzima. La mol)cula que se fi7a al centro activo y so%re la que act/a el enzima se denomina sustrato. 12 6edicina 1 . Enzimas. Los catalizadores no modifican los equili%rios de reacci n. 8e puede escri%ir una reacci n enzim'tica sencilla como: E ! / = E/ = E ! donde E.Bioquímica Tema 6. @. En ocasiones el centro activo cu%re por completo el sustrato y lo secuestra de la soluci n. El punto de partida de la reacci n -tanto hacia la derecha como hacia la izquierda. Curso 08/09 -#uncionamiento de los enzimas. se denomina estado %asal. La ener&ía en los sistemas %iol &icos se descri%e en funci n de la ener&ía li%re. !ualquier reacci n se puede descri%ir mediante un dia&rama de coordenadas de reacci n.

@DD.icidad de los enzimas. fuerzas de Gan der Haals... La ener&ía li%re del estado %asal de ( es inferior a la del estado %asal de 8. -la diferencia entre los niveles de ener&ía del estado %asal. adem's se ahorra ener&ía en el consumo que supone la ener&ía de activaci n de las miles de reacciones que tienen lu&ar en un ser vivo. y expresan la variaci n de la ener&ía li%re de este sistema reaccionante como . etc.@1E de la reacci n es ne&ativa y el equili%rio favorece a (. >ado que en los sistemas %ioquímicos participa normalmente el $ D en concentraciones muy le7anas de 16. Es un momento molecular fu&az en el que acontecimientos como rotura y formaci n de enlaces y desarrollo de car&as han lle&ado al momento preciso en el que el colapso a sustrato o producto es i&ual de pro%a%le.Bioquímica Tema 6. es la ener&ía de activaci n -. que es la ener&ía necesaria para que se produzca una reacci n química -para alcanzar el estado de transici n. Curso 08/09 (ara descri%ir las variaciones de ener&ía li%re de las reacciones. definiremos la variaci n de la ener&ía li%re est'ndar %ioquímica -. . presi n parcial 1 atm y concentraci n de todos los solutos i&ual a 16. Esta reacci n no se ve afectada por un catalizador.@o. En la cum%re de la colina ener&)tica existe un punto donde la caída hacia el estado 8 o ( es i&ual de pro%a%le.@1E. En la uni n 8E el sustrato est' unido al enzima por enlaces d)%iles -puentes de $. como la variaci n de la ener&ía li%re est'ndar a p$ 1FE. 12 6edicina 1 . Es o que se denomina el estado de transici n. para alcanzar el posterior estado de transici n se necesita un aporte de ener&ía. se define un con7unto est'ndar de condiciones -temperatura #ABC..oder catalítico 6 especi. la variaci n de la ener&ía li%re est'ndar. por lo que la .. Las enzimas disminuyen la ener&ía de activaci n necesaria y así las reacciones químicas se llevan a ca%o con mayor velocidad. Enzimas.

interacciones i nicas e hidr fo%as. La formaci n de cada interacci n d)%il en el comple7o E8 est' acompaIada de una pequeIa li%eraci n de ener&ía.Bioquímica Tema 6. EN"A7E IN10"I1O 12 6edicina 1 . de $. o puede transferirse un &rupo funcional del sustrato al enzima. El centro activo de los enzimas es complementario al estado de transici n de la reacci n catalizada. 6uchos tipos de reacciones químicas tienen lu&ar entre sustratos y &rupos funcionales de enzimas. la ener&ía de fi7aci n es la ener&ía usada por los enzimas para disminuir la ener&ía de activaci n. El enzima experimenta un ca%io de conformaci n cuando se une al sustrato. pudiendo discriminar f'cilmente entre sustratos con estructuras muy similares. 8i el centro activo de un enzima tiene &rupos funcional ordenados para interaccionar con un sustrato no lo har' con nin&una otra mol)cula. se denomina ener&ía de fi7aci n. @ran parte de la ener&ía requerida para disminuir la Ea proviene de interacciones d)%iles entre el sustrato y el enzima. La necesidad de m/ltiples interacciones d)%iles para impulsar la cat'lisis es una de las razones por las que las enzimas son tan &randes. Los enzimas son estereoespecíficas porque forman varias interacciones entre amino'cidos del centro activo y los distintos &rupos del sustrato. Enzimas. La interacci n entre E y s en este comple7o esta canalizada por las mismas fuerzas que esta%ilizan la estructura proteica -p. El enca7e inducido puede servir para disponer &rupos específicos funcionales del enzima en la orientaci n adecuada para catalizar la reacci n.. esta situaci n se conoce como enca7e inducido. +ormalmente estas reacciones solo tienen lu&ar en el centro activo del enzima y las interacciones covalentes las que reducen la ener&ía de activaci n. Curso 08/09 Los enzimas son catalizadores extraordinarios y muy específicos. La ener&ía li%re li%erada por la formaci n de estas interacciones equili%ra parcialmente la ener&ía requerida. El factor que diferencia a otros catalizadores de los enzimas es la formaci n de un comple7o E8 específico. Los &rupos funcionales catalíticos de los enzimas pueden formar enlaces covalentes transitorios con el sustrato activ'ndolo para la reacci n. Las interacciones d)%iles totales entre 8 y E solo se forman cuando 8 alcanza el estado de transici n.

En este caso si solo se toman datos al inicio de la reacci n se puede considerar J8K constante. El enfoque central para estudiar el mecanismo de una reacci n catalizada por un enzima consiste en medir la velocidad de la reacci n y la forma en que se modifica como respuesta a cam%ios en los par'metros experimentales -J8K. mayores concentraciones de sustrato. cuando J8K es mucho mayor que JEK. concentraciones de sustrato relativamente %a7as Go aumenta casi linealmente con el incremento de J8K. 12 6edicina 1 . JEK. (ero el estudio de la concentraci n de sustrato es complicado ya que J8K cam%ia en el transcurso de una reacci n a medida que 8 se convierte en (. Curso 08/09 -"in. Go aumenta a incrementos a/n menores en respuesta a incrementos de J8K. Gm'x. . Enzimas.tica enzim'tica.Bioquímica Tema 6. En las si&uientes &r'ficas se muestra el efecto de la variaci n de J8K so%re G o cuando JEK se mantiene constante. <inalmente se alcanza un punto m's all' del cual se dan incrementos pequeIísimos de Go con el incremento de J8K. Una aproximaci n es medir la velocidad inicial -Go. Esta meseta en se denomina velocidad m'xima. disciplina que se conoce como cin)tica enzim'tica. La concentraci n del sustrato afecta a la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas. .. t3 y p$.

Curso 08/09 La velocidad m'xima se alcanza cuando todos los centros activos est'n ocupados con sustratos. Enzimas.sustrato en un paso reversi%le y r'pido. El comple7o E8 es la clave para entender el comportamiento cin)tico. 89 E!/ 8-9 sE/ 12 6edicina 1 .Bioquímica Tema 6. El enzima se com%ina en primer lu&ar de forma reversi%le con el sustrato formando un comple7o enzima.

12 6edicina 1 .Efecto del p$ so%re la actividad enzim'tica. El efecto de saturaci n es el responsa%le de la meseta de Gm'x. 85 E/ 8-5 sE ! La se&unda reacci n es m's lenta y limita por tanto la velocidad de la reacci n &lo%al. Esta situaci n se produce cuando J8K es suficientemente alto para convertir todo el enzima li%re en E8. >e ahí que la velocidad &lo%al de la reacci n catalizada enzim'ticamente ha de ser proporcional a la concentraci n de la especie que reacciona en el se&undo paso. !uando el comple7o E( se descompone en E y (. Esta temperatura se denomina temperatura ptima y es aquella en la que la velocidad enzim'tica es m'xima. la forma li%re E y la forma com%inada E8. .Bioquímica Tema 6. aquí la velocidad ser' proporcional a J8K porque el equili%rio se desplazara hacia la formaci n de m's E8 a medida que J8K aumenta. En estas condiciones el enzima est' LsaturadoM con un sustrato. E queda li%re para catalizar otro sustrato. La G m'x se o%servar' cuando todo el enzima est) en forma E8. . . el enzima existe de dos formas.Efecto de la temperatura so%re la actividad enzim'tica. Loa aumentos de temperatura por lo &eneral aceleran las reacciones químicas. %a7a J8K la mayor parte del enzima estar' en la forma E. Esto se conoce como cin)tica de saturaci n. de modo que el aumento adicional de J8K no tendr' efecto so%re la velocidad. En cualquier momento de una reacci n catalizada por enzimas. Curso 08/09 El comple7o E8 se descompone se&uidamente en un paso m's lento dando E y (. E8. Enzimas. 8olo que al ser proteínas por encima de cierta temperatura D9E2 se desnaturalizan.

. y concentraci n de enzima -JEK. La ecuaci n es: Cm N constante de 6ichaelis 12 6edicina 1 . y como la conformaci n de las proteínas depende en parte de sus car&as. 8e&/n el p$ del medio estos pueden tener distinta car&a. La pepsina tiene un p$ ptimo de # y la tripsina lo tiene a 6. Enzimas. La forma hiper% lica de la curva se puede expresar al&e%raicamente mediante la ecuaci n de 6ichaelis ? 6enten. ha%r' un p$ en el cual la conformaci n ser' la m's adecuada para la actividad catalítica.Bioquímica Tema 6. así cada enzima tiene un p$ ptimo. Curso 08/09 Los enzimas poseen &rupos químicos ioniza%les en las cadenas laterales de sus amino'cidos.*elaci n entre velocidad inicial -Go. Este es el llamado p$ ptimo. Los enzimas son muy sensi%les a los cam%ios de p$. La velocidad inicial es funci n lineal de la concentraci n de enzima siempre que la concentraci n de sustrato sea alta. existen amorti&uadores fisiol &icos que mantienen esta%le el p$ intracelular. Li&eros cam%ios de p$ pueden provocar la desnaturalizaci n de la proteína. deducida partiendo de la hip tesis %'sica de que el paso limitante de velocidad en las reacciones enzim'ticas es la descomposici n del comple7o E8 para formar el producto y el enzima li%re. -Ecuaci&n de Mic:aelis 4 Menten La relaci n entre concentraci n de sustrato y velocidad de reacci n enzim'tica se puede expresar de manera cuantitativa. .

>e esta ecuaci n emer&e una relaci n num)rica importante en el caso de que Go sea exactamente la mitad de Gmax. Km = [S] cuando Vo = Vmáx Cm es equivalente a la concentraci n de sustrato a la cual la G o es la mitad de la Gm'x.. s E/ 85 E! . La ecuaci n de 6ichaelis ? 6enten puede transformarse al&e%raicamente en formas que son /tiles en la determinaci n pr'ctica de C m y Gm'x.Bioquímica Tema 6. Curso 08/09 La deducci n se inicia con las dos reacciones %'sicas de formaci n y descomposici n de E8.ormaciones de la ecuaci&n de Mic:aelis 4 Menten) *r'. y hay que tener en cuenta que la reacci n de formaci n del comple7o E8 es m's r'pida que la de descomposici n de este en ( y E. o. o%teni)ndose: 8eparando los componentes del numerador en el se&undo miem%ro de la ecuaci n da: 12 6edicina 1 .l dividir por Gm'x o%tenemos: >espe7ando Cm o%tenemos: Km + [S] = 2[S].. -$rans. Enzimas.les recíprocos o representaci&n de Line<ea=er 4 Bur> Una transformaci n com/n se deduce simplemente tomando los inversos en am%os miem%ros de la ecuaci n de 6ichaelis ? 6enten. . y en el an'lisis de la acci n de los inhi%idores.ica de do.l principio la concentraci n del producto es desprecia%le y se i&nora la reacci n inversa -( 8. 89 E!/ 8-9 La reacci n siempre se aplica con un solo sustrato -reacci n monosustrato.

Cm -constante para cada enzima. 0. 1. mayor es la afinidad del enzima por 8. (ara los enzimas que o%edecen la relaci n de 6ichaelis ? 6enten la &r'fica 1SG o frente a 1S J8K -el Ldo%le reciprocoM de Go frente a J8K. . N n/mero de recam%io N n/mero de mol)culas de sustrato convertidas en producto por mol)cula de enzima y unidad de tiempo. 12 6edicina 1 . Es una medida de la afinidad del enzima por 8.dem's tiene la venta7a de permitir una determinaci n mucho m's precisa de Gm'x.ticos?enzim'ticos Esta ecuaci n se denomina ecuaci n de LinePeaver ? QurR. da una línea recta. #.Bioquímica Tema 6.ar'metros cin. Gmax N velocidad m'xima te rica N la velocidad cuando todos los centros activos est'n ocupados con sustrato -nunca alcanzada en la realidad. . en condiciones de saturaci n de sustrato. Ccat -constante para cada enzima. Enzimas..dem's tiene la venta7a de permitir una determinaci n mucho m's precisa de Gm'x. !uanto menor es Cm. da una línea recta. N concentraci n de 8 a la que la Go es T Gmax. (ara los enzimas que o%edecen la relaci n de 6ichaelis ? 6enten la &r'fica 1SG o frente a 1S J8K -el Ldo%le reciprocoM de Go frente a J8K. Curso 08/09 Oue se simplifica a: Esta ecuaci n se denomina ecuaci n de LinePeaver ? QurR. .

Los inhi%idores irreversi%les son los que se com%inan con o destruyen un &rupo del enzima que es esencial para su actividad. Curso 08/09 9. Es frecuente la formaci n de un enlace covalente entre un inhi%idor irreversi%le y un enzima. In:i.Bioquímica Tema 6. En el caso de enzimas en suero: unidadesSL. $ay dos clases de inhi%idores enzim'ticos: reversi%les e irreversi%les. Los par'metros cin)ticos quedan afectados. aumenta Cm aunque Gm'x no varía. 4. Enzimas. 8e&/n sea el mecanismo de uni n se diferencian dos tipos: .ici&n Enzim'tica Los inhi%idores enzim'ticos son a&entes moleculares que interfieren en la cat'lisis haciendo m's lenta o deteniendo las reacciones. 8e forma el comple7o EV pero no se lle&a a la cat'lisis. Tiene lu&ar cuando el inhi%idor se une al enzima de forma no permanente y solo impide el normal funcionamiento del enzima por un cierto periodo de tiempo. In:i.ctividad específica N unidades por m& de proteína total de la preparaci n enzim'tica. evita la fi7aci n del sustrato. 6ientras el inhi%idor ocupe el centro activo. Existen los llamados inactivadores suicidas que se unen al enzima a trav)s de los primeros pasos de una reacci n enzim'tica normal y se com%ina irreversi%lemente con el enzima. -In:i. +ormalmente el inhi%idor se une al centro activo del enzima de forma permanente y por tanto no tiene lu&ar la uni n entre sustrato y enzima. (ara tratar de evitarlo solo hay que aumentar la J8K minimizando la pro%a%ilidad de que se una un inhi%idor al enzima.le.ici&n re=ersi. 12 6edicina 1 .Vnhi%ici n competitiva.le. Unidad de enzima N cantidad de enzima que transforma 1 Umol de sustrato por min N una forma com/n de expresar la velocidad. !uando el inhi%idor compite con el enzima por ocupar el centro activo de%ido a que tiene una estructura similar a la del sustrato. .ici&n irre=ersi.

no cam%ia Cm pero disminuye la Gm'x. En tales sistemas enzim'ticos el producto de la reacci n del primer enzima se convierte en el sustrato del si&uiente y asi sucesivamente.Vnhi%idor mixto. !uando el inhi%idor se une al comple7o E8 en un sitio distinto del centro activo.Vnhi%ici n no competitiva.Bioquímica Tema 6. en este caso aumenta Cm y disminuye la Gm'x. 8i la cantidad de producto final producido por un enzima excede al necesitado por la c)lula el enzima es inhi%ido de forma específica por el producto. La mayor parte de los enzimas de cada ruta meta% lica si&uen los comportamientos cineticos ya descritos. @racias a la accion de tales enzimas re&uladores. La actividad de los enzimas re&uladores se modula de diversas maneras. de compuestos re&uladores denominados moduladores alostericos. Curso 08/09 .*etroinhi%ici n. En am%os casos el sitio o sitios re&uladores pueden no encontrarse en la misma su%unidad que el centro activo. no covalente. medida que se a&otan los sustratos la velocidad se reduce y la acumulac n de producto final hace que la ruta funcione m's lentamente. Existen dos clases principales de enzimas re&uladores en las rutas meta% licas. . "tros enzimas estan re&ulados por modificaci n covalente reversi%le. . . El inhi%idor no compite con el sustrato. 12 6edicina 1 . Enzimas. Estos enzimas re&uladores muestran ademas una actividad catalitica mayor o menor en respuesta a ciertas seIales. -Mecanismos de re*ulaci&n enzim'tica.Vnhi%ici n acompetitiva. !uando el inhi%idor se fi7a a un sitio distinto del centro activo. Los enzimas alostericos funcionana a traves de la uni n reversi%le. !uando el inhi%idor se une al enzima a trav)s de otro lu&ar diferente del centro activo haciendo que se modifique la estructura de dicho centro activo. En el meta%olismo celular hay &rupos de enzimas que funcionan co7untamente en rutas secuenciales para llevar a ca%o un proceso meta%olico determinado. tento en E8 como en E. . por lo que impide la uni n a este del sustrato. la velocidad de cada secuencia meta%olica se a7usta constantemente para adaptarse a los cam%ios en las necesidades de la celula. !uando el inhi%idor se separa del enzima se recupera la actividad enzim'tica. 8in em%ar&o en cada ruta hay uno o m's enzimas que fi7an la velocidad de la secuencia &lo%al ya que cataliza la reacci n mas lentamente.

en su lu&ar tilizamos CE. Los enzimas alost)ricos tienen dos o m's cadenas polipetídicas.unque se saturan con el sustrato cuando J8K es suficientemente elevada. Los sitios de fi7aci n son específicos para cada modulador y en los enzimas homotr picos el centro activo y el re&ulador son el mismo.4 aumenta. . . pero si es un inhi%idor la Gm'x disminuye y CE.rica. al&unos enzimas alost)ricos dan lu&ar a una curva de saturaci n si&moidea cuando se representa Go frente a J8K. Los moduladores de los enzimas alost)ricos pueden ser inhi%idores o estimuladores que interconvierten formas m's o menos activas del enzima. y otros se activan cuando se eliminan se&mentos peptídicos mediante escisi n proteolíica la cual es irreversi%le.ici&n alost. Los enzimas alost)ricos muestran una relaci n entre Go y J8K que difiere del comportamiento de 6ichaelis ?6enten. !uando el modulador es otra mol)cula distinta del sustrato se dice que el enzima es heterotr pico. Enzimas. Esto explica el incremento si&moideo en lu&ar de hiper% lico de Go al aumentar J8K. Las propiedades cin)ticas de los enzimas alost)ricos difieren del comportamiento de 6ichaelis ? 6enten. en estos casos en los que el sustrato y el modulador son id)nticos. el enzima se denomina homotr pico. tienen cin)tica si&moidea. En ocasiones el propio sustrato es el modulador. los enzimas alost)ricos tienen &eneralmente uno o m's sitios re&uladores para la fi7aci n del modulador. En un modulador positivo -activador.4 disminuye.4 para representar la J8K que da la mitad de la Gm'x de la reacci n catalizada por el enzima alost)rico. Wa que el enzima no si&ue la relaci n hiper% lica no podemos utilizar C m.dem's de sitios activos.l&unos enzimas son inhi%idos o estimulados por proteinas a las que se fi7an. en lu&ar de la curva hiper% lica típica de los enzimas no re&uladores.Bioquímica Tema 6. 8i el modulador es un activador la G m'x aumenta y CE. Curso 08/09 Existen al menos otros dos mecanismos de re&ulaci n enzim'tica. son enzimas multim)ricas. Acti=aci&n?In:i. 12 6edicina 1 . homotr pico la uni n de un sustrato al sitio de fi7aci n altera la conformaci n del enzima facilitando la uni n de m's sustratos. . La uni n del modulador implica siempre un cam%io conformacional.

Modi. La modificaci n puede ser de%ida por: . la fi7aci n del sustrato y la cat'lisis. . 12 6edicina 1 .>( ? ri%osilaci n cuando se une un &rupo .icaci&n co=alente.<osforilaci n cuando se una un &rupo fosfato. la eliminaci n de los &rupos fosforilo est' catalizada por las proteinas fosfatasa. otros tienen moduladores activadores y otros tienen am%as clases. !onstituye la mayoria de las modificaciones re&uladoras conocidas. Las proteinas quinasas catalizan la uni n de &rupos fosforilo aresiduos amino'cidos específicos de una proteina. . Enzimas. estos &rupos se unen y eliminan por acci n de otra proteina.Bioquímica Tema 6.>( ? ri%osa.6etilaci n cuando se une un &rupo metilo. Un &rupo covalente se une a la cadena lateral de un amino'cido para hacer activo al enzima. La uni n de un &rupo fosforilo produce efectos so%re la conformaci n de la proteina. Curso 08/09 En el caso de los enzimas heterotr picos es dificil &eneralizar acerca de la forma de la curva de saturaci n del sustrato ya que muestran diferentes clases de respuesta en sus curvas de actividad frente a sustrato de%ido a que al&unos tienen moduladores inhi%idores..

como inhi%idores que se fi7an muy fuertemente al centro activo del enzima. En al&unas enzimas para formar el enzima activo se escinde un precursor inactivo denominado proenzima. Curso 08/09 Acti=aci&n de proenzimas por prote&lisis . Enzimas.Bioquímica Tema 6. se necesitan otros mecanismos para inactivar estos enzimas. >ado que este tipo de activaci n es irreversi%le. Esta rotura específica produce cam%ios conformacionales que hacen asequi%le el sitio activo del enzima. 12 6edicina 1 .