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El grado de especificidad de las enzimas es muy alto, pueden distinguir incluso entre diferentes tipos de isómeros.

Se cree que la especificidad de la enzima es debido a la forma particular de una pequeña parte conocida como sitio activo, la cual se fija a la contraparte complementaria en el sustrato. Regreso al incio de enzimas

5.4 Factores que afectan la actividad enzimática.Concentración del sustrato.- A mayor concentración del sustrato, a una concentración fija de la enzima se obtiene la velocidad máxima. Después de que se alcanza esta velocidad, un aumento en la concentración del sustrato no tiene efecto en la velocidad de la reacción. Concentración de la enzima.- Siempre y cuando haya sustrato disponible, un aumento en la concentración de la enzima aumenta la velocidad enzimática hacia cierto límite. Temperatura.- Un incremento de 10°C duplica la velocidad de reacción, hasta ciertos límites. El calor es un factor que desnaturaliza las proteínas por lo tanto si la temperatura se eleva demasiada, la enzima pierde su actividad. pH.- El pH óptimo de la actividad enzimática es 7, excepto las enzimas del estómago cuyo pH óptimo es ácido. Presencia de cofactores.- Muchas enzimas dependen de los cofactores, sean activadores o coenzimas para funcionar adecuadamente. Para las enzimas que tienen cofactores, la concentración del cofactor debe ser igual o mayor que la concentración de la enzima para obtener una actividad catalítica máxima. Lectura 4.1 Lea el texto titulado "Enzimas de fuerza industrial" y realice un cuadro sinóptico que muestre los usos de las enzimas indicados en la lectura. Envíe su trabajo al correo electrónico del profesor. Actividad 4.4: Resuelva la actividad 4.4 siguiendo el vínculo.

Regreso al incio de enzimas

Mapa conceptual de bioquímica

Zárraga, J.C.; Velázquez, I.; Rodríguez, A.; Castells, Y. Química. México, McGraw-Hill, 2003.

6. POLÍMEROS SINTÉTICOS Objetivo: Identificar los polímeros sintéticos más importantes, su proceso de formación y sus aplicaciones más importantes. 6.1 Definición 6.2.1 Polímeros de adición 6.1 Definición Los polímeros son sustancias formadas a partir de miles de moléculas pequeñas llamadas “monómeros”, las cuales se unen para formar moléculas de gran tamaño. Los monómeros reaccionan entre sí para formar esas grandes moléculas, cuyas masas moleculares son muy elevadas. Regreso inicio polímeros 6.2.2 Polímeros de condensación Lectura: Nylon

6.2 Clasificación de los polímeros Actividad IV-5

6.2 Clasificación de los polímeros Naturales: Se encuentran en la naturaleza. Ejemplos: Celulosa, almidón,proteína, ácidos nucleicos, etc. De adición Sintéticos: Generalmente derivados del petróleo. Se elaboran artificialmente. Ejemplos: Polietileno, nylon, teflón, etc.

Polímeros

De condensación

La celulosa es un polímero natural que se utiliza en la fabricación de dispensadores de papel para uso hospitalario, industrial y otros.

www.pavimentosonline.com/ sumigran/celulosa_in...

La reacción para formar polímeros se llama polimerización. Existen dos formas para la obtención de polímeros: Adición y condensación. En la adición los monómeros se unen unos a otros de tal forma que el polímero formado contiene todos los átomos que contenían los monómeros.. En la condensación el polímero no contiene todos los átomos del monómero, una parte de la molécula de éste forma otros compuestos pequeños, generalmente agua. Regreso inicio polímeros

6.2.1 POLÍMEROS DE ADICIÓN En algunos casos, se forman a partir de monómeros que son alquenos, los cuales se unen por el rompimiento del doble enlace yla formación de dos nuevos enlaces sencillos. El más sencillo de los polímeros sintéticos es el polietileno.

Monómero Etileno

Polímero

Algunos usos Bolsas de plástico que se usan para empacar frutas y verduras, bolsas para prendas destinadas a lavado en seco, botellas, juguetes, aislantes eléctricos. Alfombras para interiores y exteriores, botellas, maletas.

Polietileno

Propileno

Poliprepileno

Cloruro de vinilo

Cloruro de polivinilo (PVC)

Envolturas y botellas de plástico transparentes. Losetas para piso, cortinas de baño, plomería, imitación de cuero. Materiales resistentes al calor y a los agentes químicos. Recubrimiento antiadherente para utensilios de cocina, aislantes eléctricos Muebles de imitación madera, aislantes de espuma plástica, vasos desechables para bebidas calientes.

Tetrafluoroetileno

Teflón

Estireno

Poliestireno

Uno de los muchos usos del polietileno es la fabricación de bolsas de plástico para empaque.

www.rubarsa.com/english/ plasticosingles.htm

El teflón es utilizado como recubrimiento antiadherente en sartenes .php?nid=689 Los vasos desechables de poliestierno son utilizados para conservar bebidas calientes.com/ news.El monómero de un tipo de nylon es un ácido carboxílico con un grupo amino en el sexto átomo de carbono. www. el ácido 6-aminohexanoico.2 POLÍMEROS DE CONDENSACIÓN Nylon.hispanodetulsa. entre otros usos.2. que se utilizan para elaborar telas muy parecidas a la seda y a la lana. Casi todo el nylon se convierte en fibras. Este tipo de polímero es una poliamida ya que los enlaces que mantienen unidos a los monómeros son enlaces de amida.ar/ dept. www.asp?dept_id=483 Regreso inicio polímeros 6.officenet. .com. cuya estructura se muestra a continuación: El polímero formado a partir de este monómero es el nylon 6.

Es un poliéster fabricado por condensación del etilenglicol con ácido tereftálico. Dacrón. . pero a un costo menor..El nylon se utiliza en la fabricación de diversas prendas con una calidad similar a la seda. Se utiliza para fabricar fibras que se utilizan en la elaboración de prendas de “lava y usar”. como es el caso de éstos calcetines.f3online. www.de/bti-f3-shop/ ProductDetailActi.. Muchas telas sintéticas se elaboran a partir de este poliéster.

pero duros. Este tipo de resinas son termofijas.La baquelita fue el primer polímero sintético.metallographic.com/ english/plasticcompone.com/ pp. Es un polímero de fenol formaldehído.. o sea que una vez moldeadas no pueden fundirse nuevamente..Muchas telas sintéticas se elaboran a partir de dacrón. Policarbonatos. . www. www.htm Baquelita. Estás características permiten que se utilicen en la fabricación de ventanas a prueba de balas y cascos de protección.Estos polímeros son translúcidos como el vidrio.vetriengineers. Con la baquelita se fabrican diversos materiales. Se utilizan para unir astillas de madera en paneles de madera aglomerada.

Envíelo por correo electrónico a su profesor.5: Resuelva la actividad IV-5 siguiendo el vínculo.Cacos de protección de policarbonatos. www. .tatoo.jpg Lectura Lea el texto titulado "Nylon" y escriba un comentario acerca del tema.ws/outdoors/ photo/cascos/half_dome. Regreso inicio polímeros Actividad 4.

.

3.4 NOMENCLATURA DE LAS ENZIMAS Como la función de las enzimas es catalizar reacciones específicas es conveniente denominar las enzimas de acuerdo con estos reacciones determinadas. 1. Tal variación se debe a la disminución de energía de activación en una reaccion química. La energía de activación es la energía necesaria para convertir los reactivos activos en formas moleculares inestables denominadas especies en estado de transición que pueden ser mayor energía libre que los reactivos y los productos Su modote acción se refieren a que tienen proteínas que tienen uno o mas lugares denominados sitios activos a los cuales se une al sustrato es decir la sustancia sobre la que actúa la enzima. Se han clasificado en la base de datos mas de 3. sin función es modificar la velocidad de reaccion entendiéndose como tal la cantidad del producto formada por una unidad de tiempo.2 MODO DE ACCION Una enzima por si misma no puede llenar acabo de una reaccion.Dos notables propiedades de las enzimas las habilitan para funcionar como catalizadores bajo las apacibles condiciones presentes en las células: su enrome poder catalítico y su alto grado de especificad.ehu. Como esta reaccion es generalmente reversible puede ser expresada de la siguiente manera: Fuente: http://www. El sustrato es modificado químicamente y convertido en uno o más productos. Las enzimas suelen ser tan especificas que son encapaces de actuar sobre sustancias estrechamente relacionadas.es/biomoleculas/enzimas/enz2. No obstante aun se utilizan nombres como el de la tripsina y pepsina atribuidos a ciertas enzimas que se propusieran una nomenclatura mas adecuadas . El método general se basa en la adición del sufijo – asa el nombre del sustrato es un lípido atacado por la enzima lipasa. El inmenso poder catalítico hace que las velocidades de las reacciones catalizadas enzimaticamente sean 10 veces mayores de que las reacciones no catalizadas no correspondientes en condiciones similares La especificad exquisita de las enzimas su habilidad para actuar selectivamente en un sustrato o un numero selecto de sustratos químicamente similares No sorprende que las reacciones catalizadas por enzimas de los aminoácidos tengan lugar mucho mas rápidamente de lo que hacen la de los aminoácidos a pesar de que ambos esteroionomeros de un aminoácido dado son los mismos tamaños y poseen el mismo grupo R.htm Donde ES es un complejo enzima sustrato intermediario. 1. Las enzimas aceleran la reaccion hasta que se alcanza un equilibrio y pueden ser tan eficaces como para que la velocidad de reaccion sea de 10 a 18 mayor veces mas rápida que en ausencia de un catalizador Una características de las enzimas es su especificad de manera que cada enzima particular actúa solo sobre un determinado sustrato.700 enzimas cada una con las cuales cataliza una reaccion química única o un conjunto de reacciones estrechamente relacionadas.

peroxidasas      Transferasa: Enzima que catalizan la transferencia de un grupo químico de una molécula a otra ejemplo: transaminasas Hidrolasas: Este es un gran grupo de enzimas que catalizan la Hidrólisis de diversos sustratos : peptidazas Liasas: En este grupo se incluyen las enzimas que catalizan la eliminación de grupos sustratos Isomerazas: Enzimas que catalizan diferentes tipos de reacciones de isomerazion Ligazas: La función de esta enzimas es la de unir dos moléculas mediante enlaces 1.Oxido reductasa: Estas enzimas que catalizan las reacciones de oxidación.5 CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS .reducción.1 PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS Como sucede con todos los catalizadores. incluyen oxidasas. peroxidasas      Transferasa: Enzima que catalizan la transferencia de un grupo químico de una molécula a otra ejemplo: transaminasas Hidrolasas: Este es un gran grupo de enzimas que catalizan la Hidrólisis de diversos sustratos : peptidazas Liasas: En este grupo se incluyen las enzimas que catalizan la eliminación de grupos sustratos Isomerazas: Enzimas que catalizan diferentes tipos de reacciones de isomerazion Ligazas: La función de esta enzimas es la de unir dos moléculas mediante enlaces CAPITULO II Propiedades y especificidad de las enzimas 2. -Las enzimas son catalizadores muy eficientes -Son altamente específicos para sus sustratos y para cada uno de su reacción -pueden estar sujetos a regulación en su actividad: Regulación alosterica . las enzimas tienen las siguientes propiedades: -No sufren cambios irreversibles durante a reacción por lo que cada molécula de enzima puede participar de manera repetida en reacciones individuales -No tienen efecto en la termodinámica de la reacción esto quiere decir que las enzimas no aportan energía para una reacción química por o que no determina si una reacción es favorable( exorgonica) o desfavorable (endorgonica) desde el punto de vista termodinámico.Oxido reductasa: Estas enzimas que catalizan las reacciones de oxidación.Una comisión sobre nzimas a ideado a una enzima completo aunque complejo para la clasificación y nomenclatura de las enzimas estos se clasifican en 6 grupos principales de acuerdo con el tipo de reacción que catalizan los grupos son los siguientes: .reducción. incluyen oxidasas.

-Son eficiente en pequeñas cantidades. . Cada enzima cataliza un solo tipo de reaccion y casi siempre actúa sobre un único sustrato o un grupo reducido de ellos. Dice que la especificad radica en los aminoácidos de union del centro activo. Se pensaba que el centro activo tenia una forma tridimensional determinada y el sustrato seria complementario a el y encajaría perfectamente. Realizada la fijación la enzima posee libertad para cambiar su forma y amoldarse al sustrato de tal manera que el centro activo quede correctamente situado. Otra teoría fue la de Daniel Koshland propuso la Hipótesis del ajuste inducido o se la mano y el guante que es la que se acepta en la actualidad.2. Las Coenzimas acostumbran a sr complejas moléculas orgánicas que sufren modificaciones durante la reaccion enzimatica para ayudar a la modificación final del sustrato. Esta especificad se debe a la complementariedad que debe existir entre el sustrato y el centro activo de la enzima. por tanto nuestras células utilizan las llamadas Coenzimas. En el centro activo encontramos restos de aminoácidos con sustituyentes funcionales para la catálisis de un sustrato. 2. no hay suficientes combinaciones de restos de aminoácidos para hacer catálisis específica para una de estas combinaciones. sino una adaptación inducida por los aminoácidos de union La especificad se estable a dos niveles: 2.2 ESPECIFIDAD ENZIMATICA Una de las características mas importantes de las enzimas es su alta especificad sobre la reaccion que catalizan. En 1984.1 Especifidad de acción: es decir una enzima solo puede realizar un determinado tipo de reaccion: Hidrólisis. Oxido – Reducción 2. Al haber pero muchísimas variedades de reacciones que pueden ser catalizadas. Según esta hipótesis la especificad entre la enzima y el sustrato es como la que existe entre una llave y una cerradura. las enzimas no sufre cambios al catalizar las reacciones químicas de manera que una pequeña cantidad de enzima puede catalizar repetidas veces una reaccion -Aceleran las reacciones químicas su sufrir modificaciones. No alteran las concentraciones de equilibrio de la reaccion solo que esta al alcance .2. Esta teoría afirma que no hay una adaptación predeterminada como ocurre en el modelo de la llave – cerradura.2 Especifidad de sustrato: Esto significa que cada enzima solo puede actuar sobre un sustrato o sobre un reducido de sustratos Absoluta: La enzima actúa sobre un único sustrato De grupo: La enzima actúa sobre un grupo de sustratos 2. Emil fisher propuso la hipótesis de la llave y la cerradura para explicar la especificad enzimatica.3 EL SITIO ACTIVO Es el lugar de unión entre el sustrato a una enzima y donde se da la reaccion de catálisis se denomina centro activo. que son los encargados de establecer enlaces débiles con el sustrato. mas rápidamente cambiando el mecanismo de reaccion -Modifican el carácter exotérmico o endotérmico de la reaccion.

La desnaturalización puede darse por una variación alta de temperatura o de PH del ambiente donde se encuentre. enlace por puente de hidrogeno o puentes salinos durante la catálisis pero la union es temporal por tanto cuando la reaccion enzimatica finalizan se separan la enzima y el producto. Este hecho se debe a que las enzimas son moléculas asimétricas. Los centros activos de las enzimas pueden ser desnaturalizados. Los lugares de union acostumbran a estar en unas hendiduras de la superficie de de la enzima formando como un bolsillo en el cual entra el sustrato.4. inactivada su especificad de unión por la modificación de las proteínas de la unión con el sustrato. La electroespecifidad puede servir en casos concretos para separar rutas de formación y degradación de productos.org/wiki/Complejo_enzima-sustrato . La especificad de la union es tan alta que la enzima es capaz de distinguir entre sustratos esteroisomeros. Pero para realizar estas funciones básicas y vitales para nuestra vida deben tener una capacidad de interaccionar de forma especifica y reversible con ligandos. 2.4 EL COMPLEJO ENZIMA – SUSTRATO Las enzimas dirigen las transformaciones químicas y energéticas que tienen lugar en cada célula.1 Enlace Llave – cerradura: El sustrato encaja perfectamente en e centro activo gracias a una complementariedades moleculares y electroestáticas con la enzima de manera tal que este no cambia su forma(El sustrato seria la llave y el centro activo o la enzima seria la cerradura) FUENTE: http://es. por lo que decimos que las enzimas presentan electroespecifidad.También puede servir como donadoras o aceptadoras de hidriones y electrones o pueden transferir grupos funcionales. Si la coenzima se queda unida de forma temporal a la enzima es llamada cosustrato. Por esto decimos que hay una complementariedad geométrica entre la enzima y sustrato. 2. como los enlaces de van der. que viene dad por su conformación espacial en el lugar de la union. Siesta anclada a la enzima la lamamos Grupo prostético. Para que la enzima modifique el ligando(sustrato a partir de ese momento) este debe encajar en el lugar de la union de la enzima.wikipedia. De esta manera la superficie de interacción entre el sustrato y enzima es mayor y las posibilidades de conferir especificad con el sustrato aumenta. walls . Tras la catálisis la coenzima vuelve a su estado original. La union se mantiene gracias a las fuerzas de enlaces no covalentes entre átomos del sustrato y la enzima. que se realizan de forma simultanea. es decir.

1.wikipedia. 3.1Temperatura: Las enzimas son inactivadas por e calor a temperaturas de 50ªC-60ªC inactivan rápidamente la mayor parte de las enzimas.4Venenos Enzimáticos: Algunas enzimas resultan muy sensibles a ciertos venenos como el acido cianuro fluoruro lewisita etc.3Concentración de Enzima. En este caso no encontramos la misma especificad como en el enlace de tipo llave. FUENTE:http://es. Varios tipos de venenos que viene de los animales como la de la serpiente abeja y escorpión deben su poder letal a las enzimas que destruyen glóbulos rojos y otros tejidos. la intensidad de la reaccion es directamente proporcional a la cantidad de enzima presente. por lo que no actúan en medios ácidos ni alcalinos. los ácidos y bases enérgicos las inactivan irreversiblemente.1 FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD ENZIMATICA 3. las reacciones que producen tienen a lugar muy lentamente a temperaturas bajas.1. Resultan inactivadas aun frente a concentraciones bajas de estos venenos Aun las enzimas pueden actuar como venenos si se encuentran en lugar in adecuado.cerradura. pero la actividad catalítica reaparece si la temperatura vuelve a su estado normal 3. Esto explica que casi todo los organismos resulten muertos a una exposición a temperatura elevada: Sus enzimas se inactivan y resultan incapaces de reanudar su metabolismo. La mayor parte de enzimas intracelulares tienen PH óptimos cerca de la neutralidad. . o se detienen. substrato y Cofactor: Si el PH y la temperatura de un sistema enzimático se mantiene constante pero hay exceso de substrato.2. Las Enzimas no son inactivadas por la congelación.1.org/wiki/Complejo_enzima-sustrato CAPITULO III Factores enzimáticos 3. Esta inactivaron es irreversible.4. por lo que la enzima pude reaccionar con varios sustratos de conformaciones parecidas.1. pues al enfriar no se obtiene actividad otra vez.2 Enlace inducido: El sustrato NO encaja perfectamente en e centro activo cambia su formación espacial provocando un ambiente favorable a la unión y reaccion con el sustrato de manera que se une a este para proceder con la catálisis. 3.2 Acidez: Las enzimas son sensibles a los cambios de PH o sea de acidez o alcalinidad en el medio.

es decir dejando afuera el inhibidor.1. Normalmente los inhibidores irreversibles reaccionan con la enzima de forma covalente y no clasifican su estructura química a nivel de residuos esenciales de los aminoácidos necesarios para la actividad enzimatica. En cambio los reversibles se unen a la enzima de forma no covalente donde da lugar a diferentes tipos de inhibición dependiendo si el inhibidor se una a la enzima. Este tipo de inhibidor se puede superar con concentraciones suficientes altas del sustrato. La union del inhibidor puede ser reversible e irreversible.5 PH: Los cambios de PH alteraran considerablemente la naturaleza iónica de los enzimas se sabe poco de las variaciones del PH en las enzimas.2.ehu. http://www.1. Sin embargo no todas las moléculas que se unen a las enzimas sin inhibidores. Al contrario que ocurre con el sustrato y los inhibidores irreversibles no experimentan reacciones químicas cuando se une a la enzima y pueden ser eliminados fácilmente por dilución o por diálisis.2 INHIBIDORES ENZIMATICOS Son moléculas que se unen a enzimas y disminuyen su actividad puesto que el Bloqueo de una enzima puede matar a un organismo patógeno o corregir un desequilibrio metálico.htm 3. .1. La union de un inhibidor puede impedir la entrada del sustrato al sitio activo de la enzima y obstaculizar que la enzima catalice su reaccion correspondiente.1 Inhibición Competitiva: El sustrato y el inhibidor no se pueden unir a la misma enzima al mismo tiempo.2.1 Inhibidor Reversible: 3. El sustrato y el inhibidor compiten por el acceso al sitio activo de la enzima.Los inhibidores y el sitio activo se combinan para producir una union fuerte y especifica. esto ocurre cuando el inhibidor tiene afinidad por el sitio activo de una enzima en el que se una el sustrato.3.es/biomoleculas/enzimas/enz2.1TIPOS DE INHIBIDORES 3.2. los activadores enzimáticos se unen a las enzimas y se incrementan su actividad. 3. al complejo: enzima – sustrato o ambos -se unen a las enzimas mediantes interacciones no covalentes= puentes de hidrogeno. enlaces iónicos .1.

1. Los inhibidores irreversibles dan lugar a una inhibición dependiente del tiempo y por ello su potencia no puede ser caracterizada mediante la determinación del valor. 3.2. Esto se debe a la cantidad de enzima activa a la concentracion dada de inhibidor irreversible será diferente dependiendo del tiempo de preincubación del inhibidor con la enzima.2.1.wikipedia.2 Inhibidor Irreversible: La inhibición irreversible es diferente de la in activación enzimático reversible.2. No funcionan destruyendo la estructura proteinica. este tipo de inhibidor se puede reducir pero no se puede superar al aumentar la concentraciones del sustrato aunque si se dan las cosas que se unan el sitio activo.2 Inhibición Mixta: El sustrato en el inhibidor afecta la unión del sustito y viceversa. Aunque es posible que los inhibidores de tipo mixta se unen al sitio activo (efecto alosterico) Donde el inhibidor se une a otro sitio activo que no es el sitio activo de la enzima todo esto es un sitio alosterico cambia con la formación da la afinidad del sustrato por el sitito activo reducido.FUENTE: http://es.org/wiki/Complejo_enzima-sustrato 3. Fuente: http://es. Los inhibidores irreversibles son generalmente específicos para un tipo de enzima y no inactivan todas las proteínas.1. sino alterando específicamente la estructura tridimensional del sitio activo inhabilitándola.3Inhibición No Competitiva: Es una forma de una inhibición mixta donde la unión del inhibidor con la enzima reduce su actividad pero no acepta la unión del sustrato.1.org/wiki/Complejo_enzima-sustrato 3. Conclusiones .1.wikipedia. El grado de inhibición depende de su concentración.

estos utilizan las llamadas coenzimas que son moléculas orgánicas que sufren modificaciones durante la reacción enzimático para ayudar a la modificación final del sustrato.En el centro activo encontramos restos de aminoácidos constituyentes funcionales para la catálisis del sustrato.Las enzimas son proteínas que tienen uno o más lugares llamados sitios activos a los cuales se les unen el sustrato.. es decir. . la sustancia sobre la que actúa la enzima. .La célula puede compararse con un minúsculo laboratorio. .Las enzimas vienen a ser las proteínas catalíticas que aceleran la velocidad de las reacciones celulares al bajar la energía de activación y estabilizar las intermediaciones del estado de transición. que es una sustancia que acelera las reacciones químicas si modificarse lo que significa que puede ser utilizado una y otra vez. Las enzimas aceleran la reacción hasta que se alcanza un equilibrio y puedan ser eficientes como para que la velocidad de reacciones sea de 10 a 10 veces mas rápida que en ausencia de un catalizador. . . El sustrato es modificado químicamente y convertido uno o mas productos E + S = [ES] = E+P Donde [ES] es un complejo enzima . Estos procesos son efectuados por enzimas a la temperatura normal del organismo ya que a temperaturas sobre lo normal se produce la desnaturalización y la in activación de las enzimas y con PH normal para efectuar sus procesos. . .Las enzimas son los catalizadores biológicos.El sitio activo de la enzima comprende dos partes adicionales una región de unión de sustrato y la otra catalítica.Una característica muy importante de la actividad enzimático es su especificad de manera que cada enzima particular actúa sobre un determinado sustrato. en el cual tiene la síntesis y la degradación de un gran numero de sustancias.Las enzimas suelen ser tan específicas que son incapaces de actuar sobre las sustancias estrechamente relacionadas.sustrato intermediario. .

Michaelis y Menten propusieron un modelo simple para explicar la mayoría de las reacciones catalizadas por enzimas. En este modelo la enzima se combina reversiblemente con su substrato para formar el complejo enzima-sustrato (ES) que subsecuentemente se rompe para formar el producto. hecho que regenera a la enzima. .Reacción modelo. El modelo para una molécula de sustrato se muestra a continuación: k1 k 2 (1) ES ES EP k 1 en donde: S es el substrato E es la enzima ES es el complejo enzima substrato o complejo de Michaelis y Menten k1.k-1 y k2 son las constantes de velocidad de la reacción.

Gráfico de Lineweaver-Burke .Ecuación de Michaelis y Menten Consideraciones necesarias para derivar la ecuación de Michaelis-Menten Conclusiones importantes sobre la cinética de MichaelisMenten.

Índice [ocultar]      1 Determinación de constantes 2 Velocidad de reacción 3 Constante de Michaelis 4 Ecuación 5 Fuentes Determinación de constantes [editar] Para determinar la velocidad máxima de una reacción enzimática. Con concentraciones crecientes de sustrato[S]. y para condiciones de estado estacionario. la enciclopedia libre Saltar a: navegación. Este modelo sólo es válido cuando la concentración del sustrato es mayor que la concentración de la enzima. Velocidad de reacción [editar] La velocidad V indica el número de moléculas del sustrato que se convierten en producto por segundo. se puede definir un parámetro . cuando la concentración del complejo enzima-sustrato es constante. Por esta razón.Cinética de Michaelis-Menten De Wikipedia. la concentración de sustrato ([S] ) se aumenta hasta alcanzar una velocidad constante de formación de producto. es decir. Diagrama de velocidad de reacción y constante de Michaelis-Menten. pero nunca la alcanza. no hay un valor de [S] determinado para la Vmax. Esa es la velocidad máxima (Vmax) de la enzima. la enzima va acercándose asintóticamente a su velocidad máxima Vmax. De todas formas. los sitios activos de la enzima están saturados con sustrato. Recibe este nombre en honor a Leonor Michaelis y Maude Menten. búsqueda La cinética de Michaelis-Menten describe la velocidad de reacción de muchas reacciones enzimáticas. En ese caso.

Cox. Nelson.característico de la enzima empleando la concentración de sustrato a la cual se alcanza la mitad de la velocidad máxima (Vmax/2). DL. por ejemplo. k2 >> k1 o bien k2 and k1 son comparables.. (2000) Lehninger Principles of Biochemistry. Worth Publishers. k2 << k1 y KM se convierte en k-1/k1. En estos casos se obtendrá una KM diferente según el sustrato específico sobre el que actúe la enzima (como sucede en el caso de enzimas que actúan sobre sustratos análogos) y según las condiciones de reacción en que se realicen las mediciones. que señala que la concentración del complejo enzima-sustrato (ES) es pequeña y se mantiene casi constante a lo largo de la reacción enzimática: . MM. 3rd Ed. USA Ecuación [editar] La derivación de Michaelis y Menten está descrita por Briggs y Haldane. Siguiendo la aproximación del estado estacionario. Generalmente. las enzimas pueden caracterizarse mediante la concentración de sustrato a la cual la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima. Valores bajos indican que el complejo ES está unido muy fuertemente y raramente se disocia sin que el sustrato reaccione para dar producto. aunque es imposible medir exactamente la concentración de sustrato que da Vmax. Se obtiene de la siguiente manera: Se supone que la reacción enzimática es irreversible. Para enzimas que exhiben una cinética de Michaelis-Menten simple esta constante representa la constante de disociación del complejo enzima-sustrato (ES) (o la inversa de la afinidad entre enzima y sustrato).. Constante de Michaelis [editar] Como se acaba de mencionar. Nota: KM solo se puede usar para determinar la afinidad de una enzima por un sustrato k2 es limitante de la velocidad. y que el producto no se liga con la enzima después de la reacción. Esta concentración de sustrato se conoce como constante de Michaelis-Menten (KM).

Se define: Entonces: (1) La velocidad de reacción es: (2) La concentración total de la enzima: Por lo tanto: (3) Sustituyendo (3) en (1) da: Reordenando: (4) Sustituyendo (4) en (2) : .

la velocidad de formación de producto es la mitad de la máxima (1/2 Vmax). Representando gráficamente V0 frente a [S] se puede fácilmente determinar Vmax y Km.Esta ecuación se puede analizar experimentalmente con un diagrama de Lineweaver-Burke o un diagrama de Eadie-Hofstee. La velocidad de formación de producto es igual a k2[E0] en ese caso. [S]/(Km + [S]) tiende a 1. d[P]/dt o V0 es la velocidad de formación del producto. Esto requiere una serie de experimentos a E0 constante y diferentes concentraciones de sustrato [S].    E0 es el total de enzima. k2 se denomina con frecuencia kcat. Cabe observar que [S] es grande comparada con Km. k2[E0] o Vmax es la velocidad máxima. [S]/(Km + [S]) vale 0. por lo que debe escribirse ésta en términos de cantidad total o inicial de enzima. No es práctico medir la cantidad de complejo enzima-sustrato durante la reacción. . En ese caso.5. que es una cantidad conocida. Cuando [S] es igual a Km.

k2 y k3 son las constantes cinéticas individuales de cada proceso y también reciben el nombre de constantes microscópicas de velocidad.k1 [S] [ES] . Según esto. (que es constante a lo largo de la reacción) es: [ET] = [E] + [ES] Como [E] = [ET] . Para explicar la relación oservada entre la velocidad inicial (v0) y la concentración inicial de sustrato ([S]0) Michaelis y Menten propusieron que las reacciones catalizadas enzimáticamente ocurren en dos etapas: En la primera etapa se forma el complejo enzima-sustrato y en la segunda.Los estudios sistemáticos del efecto de la concentración inical del sustrato sobre la actividad enzimática comenzaron a realizarse a finales del siglo XIX. En 1913. resulta que: v1= k1[S] [ET] . de forma que la concentración total de enzima. podemos afirmar que:    v1 = k1 [E] [S] v2 = k2 [ES] v3 = k3 [ES] Se puede distinguir entre enzima libre (E) y enzima unido al sustrato (ES). Leonor Michaelis (foto de la izquierda) y Maud Menten (foto de la derecha) desarrollaron esta teoría y propusieron una ecuación de velocidad que explica el comportamiento cinético de los enzimas.[ES]. liberando el enzima libre: En este esquema. el complejo enzima-sustrato da lugar a la formación del producto. Ya en 1882 se introdujo el concepto del complejo enzimasustrato como intermediario del proceso de catálisis enzimática. [ET]. k1.

[ET]. Si introducimos el parámetro Vmax en la ecuación general de la velocidad. y nos permite definir un nuevo parámetro. en el estado estacionario. Por lo tanto. A concentraciones de sustrato elevadas ([S] >> KM). o constante de Michaelis-Menten. como [ES] es constante. siendo . con lo cual la reacción es un proceso cinético de primer orden. según la cual la concentración del complejo enzima-sustrato es pequeña y constante a lo largo de la reacción (Figura de la derecha). en donde la expresión (k2+k3)/k1 se ha sustituído por KM. v = k3 [ET]. la velocidad de formación del complejo enzima-sustrato (v1) es igual a la de su disociación (v2+ v3): v1 = v2 + v 3 Además. la velocidad de formación de los productos es constante: v = v3 = k3 [ES] = constante. pueden englobarse en una nueva constante. queda que: . tanto k3 como [ET] son constantes. podemos decir que: k1[S] [ET] . La velocidad de reacción es independiente de la concentración del sustrato. la velocidad máxima de la reacción (Vmax): Vmax = k3 [ET]. que es la velocidad que se alcanzaría cuando todo el enzima disponible se encuantra unido al sustrato. Por tanto. Este enlace nos aporta una explicación sobre las razones que hacen de la KM un parámetro cinético importante. k3 y KM son constantes. Además. Vamos a considerar dos casos extremos:   A concentraciones de sustrato pequeñas ([S] << KM) v = (k3 [ET]/KM) [S]. (la fórmula recuadrada . Como los términos entre paréntesis son constantes. y por tanto. la reacción es un proceso cinético de orden cero. de forma que la expresión queda reducida a: v = kobs [S]. kobs.Este modelo cinético adopta la hipótesis del estado estacionario. Como v1=v2+v3. la velocidad de formación del producto es: v = v3 = k3 [ES] = Para cualquier reacción enzimática.k1 [S] [ES] = k2 [ES] + k3 [ES] Despejando [ES].

anteriormente). obtenemos la expresión más conocida de la ecuación de Michaelis-Menten: .

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CINÉTICA ENZIMÁTICA Los principios generales de las reacciones químicas se aplican también a las reacciones enzimáticas. A continuación. se van a repasar algunos conceptos básicos de cinética química. antes de empezar con la cinética química. se describirán los siguientes conceptos:     Cinética enzimática Modelo cinético de Michaelis-Menten Cálculo de la KM y la Vmax de un enzima Actividad enzimática . Por este motivo.

donde [A] es la concentración de sacarosa a cada tiempo (t) y k es la constante de proporcionalidad. Una reacción de segundo orden es aquella en la que la velocidad de formación del producto depende  de la concentración de dos sustratos (como en una reacción de condensación): v = k [A1] [A2] . proporcional a la concentración de sacarosa. en todo momento. Se dice que ésta es una reacción de primer orden. Dicho matemáticamente. Así. en la reacción: sacarosa + agua glucosa + fructosa La velocidad de hidrólisis de la sacarosa es. la velocidad de formación del producto es independiente de la concentración de sustrato: v = k En una reacción de primer orden la velocidad de formación de los productos es directamente proporcional a la concentración del sustrato: v = k [A].CONCEPTOS BÁSICOS DE CINÉTICA QUÍMICA En una reacción de orden cero.

 del cuadrado de la concentración de un único sustrato (reacción de dimerización): v = k [A]2 En la tabla siguiente se resumen los distintos tipos de reacción. ORDEN CERO Expresión diferencial de la velocidad Ecuación integrada de la velocidad Vida media (t1/2) Representación que da lugar a una recta Signo de la pendiente Significado de la pendiente Significado de la ordenada en el origen [A]0 es [A] vs t negativo -k [A]0 b Ln[A] vs t negativo -k Ln[A]0 eb 1/b 1/[A] vs t positivo k [A] = -kt + [A]0 Ln[A] = -kt + Ln[A]0 PRIMER ORDEN SEGUNDO ORDEN . y la forma de calcular sus parámetros cinéticos.

La . La velocidad de una reacción catalizada por un enzima puede medirse con relativa facilidad. Estos estudios proporcionan información directa acerca del mecanismo de la reacción catalítica y de la especifidad del enzima. ya que en muchos casos no es necesario purificar o aislar el enzima.CINÉTICA ENZIMÁTICA La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas.

La velocidad puede determinarse bien midiendo la aparición de los productos o la desaparición de los reactivos. en estas condiciones no es necesario considerar la reacción inversa. la reacción es de primer orden. Cuando [S]0 es pequeña. manteniendo la cantidad de enzima constante. y por tanto. La velocidad inicial de la reacción es igual a la pendiente de la curva de avance a tiempo cero (Figura de la derecha). A medida que la reacción transcurre. la cinética de la reacción. Si representamos v0 frente a [S]0 obtenemos una gráfica como la de la Figura de la derecha. En este punto. la velocidad de reacción observada es la velocidad máxima (Vmax). la reacción es de orden cero y la velocidad es máxima (Vmax). temperatura. el enzima se encuentra saturada por el sustrato. la velocidad de acumulación del producto va disminuyendo porque se va consumiendo el sustrato de la reacción (Figura de la derecha). y la velocidad ya no depende de [S]0. o simplemente. y se utilizan concentraciones saturantes de sustrato. Para evitar esta complicación se procede a medir la velocidad inicial de la reacción (v0). la velocidad inicial es directamente proporcional a la concentración de sustrato. etc. De esta forma. En estas condiciones. Para estudiar la cinética enzimática se mide el efecto de la concentración inicial de sustrato sobre la velocidad inicial de la reacción. la medida de v0 se realiza antes de que se consuma el 10% del total del sustrato.medida se realiza siempre en las condiciones óptimas de pH. de forma que pueda considerarse la [S] como esencialmente constante a lo largo del experimento. A altas [S]0. ya que la cantidad de producto formada es tan pequeña que la reacción inversa apenas ocurre. presencia de cofactores. De esta forma se simplifican enormemente las ecuaciones de velocidad. Además. Al seguir la velocidad de aparición de producto (o de desaparición del sustrato) en función del tiempo se obtiene la llamada curva de avance de la reacción. .

MODELO CINÉTICO DE MICHAELISMENTEN .

k2 y k3 son las constantes cinéticas individuales de cada proceso y también reciben el nombre de constantes microscópicas de velocidad. Ya en 1882 se introdujo el concepto del complejo enzima-sustrato como intermediario del proceso de catálisis enzimática. Según esto. Para explicar la relación oservada entre la velocidad inicial (v0) y la concentración inicial de sustrato ([S]0) Michaelis y Menten propusieron que las reacciones catalizadas enzimáticamente ocurren en dos etapas: En la primera etapa se forma el complejo enzima-sustrato y en la segunda. k1. liberando el enzima libre: En este esquema. [ET].Los estudios sistemáticos del efecto de la concentración inical del sustrato sobre la actividad enzimática comenzaron a realizarse a finales del siglo XIX. resulta que: v1= k1[S] [ET] . Leonor Michaelis (foto de la izquierda) y Maud Menten (foto de la derecha) desarrollaron esta teoría y propusieron una ecuación de velocidad que explica el comportamiento cinético de los enzimas. podemos afirmar que:    v1 = k1 [E] [S] v2 = k2 [ES] v3 = k3 [ES] Se puede distinguir entre enzima libre (E) y enzima unido al sustrato (ES). (que es constante a lo largo de la reacción) es: [ET] = [E] + [ES] Como [E] = [ET] . En 1913. el complejo enzima-sustrato da lugar a la formación del producto.k1 [S] [ES] .[ES]. de forma que la concentración total de enzima.

Este modelo cinético adopta la hipótesis del estado estacionario. siendo . tanto k3 como [ET] son constantes. pueden englobarse en una nueva constante. La velocidad de reacción es independiente de la concentración del sustrato. (la fórmula recuadrada . queda que: . Como los términos entre paréntesis son constantes. Este enlace nos aporta una explicación sobre las razones que hacen de la KM un parámetro cinético importante. Además. Por tanto. en el estado estacionario. Como v1=v2+v3. Por lo tanto. la velocidad de formación del complejo enzima-sustrato (v1) es igual a la de su disociación (v2+ v3): v1 = v2 + v3 Además. de forma que la expresión queda reducida a: v = kobs [S]. la velocidad de formación de los productos es constante: v = v3 = k3 [ES] = constante. y por tanto. A concentraciones de sustrato elevadas ([S] >> KM). Si introducimos el parámetro Vmax en la ecuación general de la velocidad. kobs. que es la velocidad que se alcanzaría cuando todo el enzima disponible se encuantra unido al sustrato. podemos decir que: k1[S] [ET] . como [ES] es constante. con lo cual la reacción es un proceso cinético de primer orden. Vamos a considerar dos casos extremos:   A concentraciones de sustrato pequeñas ([S] << KM) v = (k3 [ET]/KM) [S]. la reacción es un proceso cinético de orden cero. la velocidad de formación del producto es: v = v3 = k3 [ES] = Para cualquier reacción enzimática. en donde la expresión (k2+k3)/k1 se ha sustituído por KM. k3 y KM son constantes. según la cual la concentración del complejo enzima-sustrato es pequeña y constante a lo largo de la reacción (Figura de la derecha). [ET].k1 [S] [ES] = k2 [ES] + k3 [ES] Despejando [ES]. la velocidad máxima de la reacción (Vmax): Vmax = k3 [ET]. o constante de Michaelis-Menten. y nos permite definir un nuevo parámetro. v = k3 [ET].

En la cinética sigmoidea. Se dice que su cinética no es Michaeliana. . Esto ocurre con los enzimas alostéricos. pequeñas variaciones en la [S] en una zona crítica (cercana a la KM) se traduce en grandes variaciones en la velocidad de reacción.anteriormente). sino una sigmoide (Figura de la derecha). obtenemos la expresión más conocida de la ecuación de Michaelis-Menten: Hay enzimas que no obedecen la ecuación de Michaelis-Menten. cuya gráfica v frente a [S] no es una hipérbola.

. y la KM corresponde a la concentración de sustrato a la cual la velocidad de la reacción es la mitad de la Vmax. La Vmax corresponde al valor máximo al que tiende la curva experimental.CÁLCULO DE LA KM Y DE LA Vmax DE UN ENZIMA La representación gráfica de la ecuación de Michaelis-Menten (v0 frente a [S]0) es una hipérbola (Figura de la izquierda).

a partir de los datos experimentales se puede calcular gráficamente. Es una recta en la cual:    La pendiente es KM/Vmax La abscisa en el origen (1/v0 = 0) es -1/KM La ordenada en el origen (1/[S]0 = 0) es 1/Vmax De esta forma. Esta representación doble recíproca recibe el nombre de representación de Lineweaver-Burk (Figura de la derecha). ya que es una línea recta.Para determinar gráficamente los valores de KM y Vmax es más sencillo utilizar la representación doble recíproca (1/v0 frente a 1/[S]0). . los valores de KM y Vmax de un enzima para diversos sustratos.

ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Se define la unidad de actividad enzimática (U) como la cantidad de enzima que cataliza la conversión de 1 µmol de sustrato en un minuto. Como 1 mol son 106 µmoles y 1 minuto son 60 segundos. las medidas de actividad enzimática permiten calcular el número de recambio del enzima. el número de reacciones elementales que realiza el enzima por cada centro activo y por unidad de tiempo. Recientemente. . resulta que 1 katal equivale a 60 x 106 U. de forma que se utilizan frecuentemente los submúltiplos como el microkatal (µkat. Esta unidad se llama katal (kat). 10-9 kat). La actividad específica es el número de unidades de enzima por miligramo de proteína (U/mg prot) o por mililitro de disolución (U/ml). el Sistema Internacional de unidades (SI) ha definido la unidad de actividad enzimática como la cantidad de enzima que transforma 1 mol de sustrato por segundo. 10-6 kat) o el nanokatal (nkat. o sea. Esta unidad es muy grande. Cuando se conoce el peso molecular del enzima puro y el número de centros activos por molécula de enzima.

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MOTIVOS QUE HACEN DE KM UN PARÁMETRO CINÉTICO IMPORTANTE .

La adición de más sustrato no aumenta la rapidez de la reacción. la formación del producto procede a una rapidez lineal con respecto al tiempo. La rapidez es directamenete proporcional a la [A]. Reacción de Cero Orden: la rapidez es independiente de la concentración del reactante: v= k[A]° Una reacción enzimática es de cero orden cuando la enzima está saturada del sustrato. u. donde A es el sustrato (reactante) y B el producto. determinado experimentalmente y k es la constante de rapidez. Así: La relación matemática entre la tasa de rapidez y la concentración de reactantes e la ley de rapidez. Para esta reacción la ley de rapidez es: donde n es el orden de la reacción. Reacción de Primer Orden: la rapidez depende de la concentración del reactante elevado a la primeta potencia: v=k[A]1 El paso determinante de la reacción es unimolecular (no se requieren colisiones moleculares. La unidad de k es 1/seg. la velocidad (o la tasa de rapidez). sólo una molécula es necesaria para alcanzar el estado de transición). . es la cantidad de B formado o la cantidad de A consumido por unidad de tiempo.CINETICA ENZIMATICA Dada la reación: A ----> B . Una gráfica de v vs [A] da una línea recta cuya pendiente es igual a k. En este caso.

y k1 y k2 = constantes de rapidez de cada reacción. Como la rapidez ya no es dependiente de [A| a esas altas concentraciones.Para la reacción: <CENTER donde: S=sustrato E= enzima ES=complejo enzima/sustrato P= producto. El valor de u en ese límite se indica como Vmax. se dice que la enzima está saturada del sustrato y la reacción sigue una cinética de cero orden.A mayor disponibilidad de A mayor la rapidez de la reacción. El factor más común que afecta la rapidez de una reacción es el cambio en concentración de reactantes ya que esto afecta el equilibrio. comienza a nivelarse. Un analisis de la rapidez de una reacción de un sólo sustrato y catalizada por una enzima genera resusltados muy diferentes a los esperados. Para los procesos enzimáticos hay dos posibilidades: (a) Cambios en la concentración de la enzima. u es virtualmente indepentiente de [A] y tiende a un límite máximo. Cuando [A] es lo suficientemente alta. Sin embargo v no aumenta proporcionalmente según [A] aumenta: en su lugar. A baja [A] la es proporcional a la [A]: la reacción tiene una cinética de primer orden. .

Veamos: si consideramos la reacción como: entonces v1 = k1[S][E] y v2= k2[E][P]. y no más allá. Vmax. entonces: Por lo tanto.la velocidad inicial. si la [ S ] aumenta entonces la velocidad inicial. Como la reacción está en equilibrio entonces v1 = v2 . aumenta hasta un valor máximo. Este máximo se alcanza cuando la enzima se satura del sustrato. (b) Cambios en la concentración del sustrato: con otras condiciones constante. la [ E ] no afecta la Keq. la expresión de rapidez para la reacción de ES será: . respectivamente) Se asume que: (a) k2 es insignificante cuando se compara con k1 (b) la rapidez de formación de ES es igual a la rapidez de su degradación por el transcurso de la reacción. La constante de equilibrio será la misma con o sin catálisis enzimática. lo que equivale a decir que la enzima afecta la rapidez de la reacción pero no las constantes de rapidez. (velocidad medida cuando apenas ha reaccionado el sustrato) es proporcional a la concentración de enzima [E]: v ∝ [E] . por lo que: Como [ E ] se cancela.v. Por lo tanto. Sin embargo. Para la reacción: (k1/k2 representan las constante de rapidez de la reacción directa e inversa. según procede la reacción. Esto se conoce como la presunción del estado invariable. esta proporcionalidad no es tan notable. cuya proporción es la Keq. v.

entonces y Si se grafica v vs [S] tenemos que: . entonces. Si km = [S]. por la presunción del estado invariable: k1[S][E] = (k2 + k3)[ES] por lo que: La expresión se conoce como la constante de Michaelis-Menten (km). y (b) si la rapidez de disociación de ES es = (k2 + k3)[ ES ]. se logra derivar la ecuación conocida la Ecuación de Michaelis-Menten: donde v = velocidad (rapidez) inicial y Vmax = velocidad (rapidez) máxima que la reacción puede alcanzar. Usando otras consideraciones.v = / t = k3[ ES ] Ahora bien: (a) si la rapidez de formación de ES es = k1[ S ][ E ]. cuya dimensión es moles/litro (Molaridad).

a la que la enzima está a la mitad de su velocidad máxima (punto 'b' en la gráfica). por lo que v dependerá de [S] (reacción de primer orden). por lo que cualquier aumento en [S] no altera la rapidez de reacción: no hay enzima libre para reaccionar (reacción de orden cero). la enzima presente no está totalmente combinada con el sustrato.Km es la concentración de S. entonces la ecuación de Michaelis-Menten será: lo que implica que cuando la concentración del sustrato es considerablemente menor que la requerida para obtener la mitad de la Vmax (el valor de Km). A esos efectos: (a) Si Km es la [ S ] que produce la mitad de la Vmax. toda la enzima está esencialmente combinada con el sustrato (saturada). [ S ]. Desde el origen hasta el punto 'c' de la gráfica. (b) Si [ S ] es mucho menor que Km (punto 'a' en la gráfica). entonces en ese punto la enzima esta "media" saturada. (c) Si [ S ] es mucho mayor que Km (punto 'c' en la gráfica) entonces la ecuación de Michaelis-Menten será: . En los puntos 'a' y 'b'. entonces la velocidad v dependerá de [ S ] (reacción de primer orden). aumentando o disminuyendo [ S ] aumenta o disminuye [ ES ]. La ecuación de Michaelis-Menten describe el comportamiento de muchas enzimas según [ S ] varía. En el punto 'c'. Km se puede calcular experimentalmente de la gráfica de v vs [ S ].

-puede reflejar la afinidad de la enzima por su sustrato (a menor valor de Km mayor la afinidad de la enzima para la formación del complejo ES).lo que implica que la velocidad medida es realmente la velocidad máxima posible (enzima saturada. Esta ecuación surge del recíproco de la ecuación de Michaelis-Menten: -la pendiente m es Km/Vmax. si [ S ]< 0. -el intercepto en "y" es 1/Vmax -el intercepto en "x" es -1/Km Km se puede calcular de la pendiente o del intercepto en "y" o del negativo del intercepto en "x".permite calcular cuanto sustrato usar. que es la gráfica de una línea recta.01(Km). Como regla general. En este caso se recurre a las gráficas de Lineweaver-Burk. que parte de una ecuación del tipo y = mx+b . . reacción de cero orden). si [ S ]>100(Km). -permite interpretar el mecanismo de la reacción enzimática. Km: -es una constante que es característica de cada enzima y su sustrato bajo condiciones específicas. Importancia de la constante de Michaelis-Menten. . entonces v = Vmax y la cinética es de cero orden. Muy pocas enzimas dan curvas de saturación que permitan la evaluación de Vmax y Kmde la gráfica de v vs [ S ]. la cinética es de primer orden.

Curva de saturación sigmoidal. Parece que la reacción sigmoidea se debe a la presencia de focos de enlaces múltiples en la enzima. Para estas enzimas. Se han encontrado muchas enzimas que no dan cinética de saturación hiperbólica o clásica de Michaelis-Menten.su actividad). donde [ E ] es la concentración de la enzima libre y [ ES ] es la concentración de la enzima en el complejo enzima sustrato.La ecuación de Lineweaver-Burk permite evaluar la reacciones enzimáticas con inhibidores. que puede dar como resultado un cambio en la afinidad de un foco libre para los sustratos (Alosterismo o efecto alostérico: un efector o modulador se une de forma nocovalente a una proteína y afecta -positiva o negativamente. kcat es una medida de la máxima actividad enzimática. kcat : kcat = Vmax/[ Etotal ] donde [ Etotal ] es la concentración total de la enzima= [ E ] + [ ES ]. La interacción de un sustrato en un foco ocasiona un cambio en la configuración de la estructura terciaria de la proteína. Otra forma de medir eficiencia catalítica es por el número de vuelco o de recambio (turnover number). se asume que la enzima esta totalmente saturada con el sustrato. una gráfica de v en función de [S] da una curva sigmoidal. situados probablemente en subunidades diferentes. . por lo que la reacción procede a la máxima rapidez.

. En la cinética sigmoidea. Esto ocurre con los enzimas alostéricos. Se dice que su cinética no es Michaeliana. cuya gráfica v frente a [S] no es una hipérbola. si KM = [S]. sino una sigmoide (Figura de la derecha). pequeñas variaciones en la [S] en una zona crítica (cercana a la KM) se traduce en grandes variaciones en la velocidad de reacción. El valor de KM da idea de la afinidad del enzima por el sustrato: A menor KM.La constante de Michaelis-Menten (KM) es un parámetro cinético importante pór múltiples razones:   KM es la concentración de sustrato para la cual la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima. menor afinidad. Este hecho tiene fácil explicación si tenemos en cuenta que KM se define como Hay enzimas que no obedecen la ecuación de Michaelis-Menten. mayor afinidad del enzima por el sustrato. En efecto. la ecuación de Michaelis-Menten se reduce a: v = Vmax/2. y a mayor KM.