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1) Definio
So compostos que apresentam as funes amino (-NH2) e cido ( apresentar outras funes. Exemplo
O CH2 NH2
C. -amino-etanico (Glicina)
O C OH

) Podendo ou no

O CH3 * CH NH2
C. -amino-propanico (Alanina)

O CH2 SH * CH NH2 C OH

C OH

C OH

C. -amino-tiol-propanico (cistena)

Nos aminocidos sempre existe um grupo amino (-NH2) ligado ao carbono (vizinho a carboxila). O carbono assimtrico, razo pela qual todos os aminocidos possuem isomeria tica. Os aminocidos possuem nomes particulares e a sua grande importncia se deve ao fato de ser constitunte das protenas.

2) Classificao
A) Quanto ao nmero de grupos NH2 e COOH Em relao a esse critrio existem trs tipos de aminocidos I) II) III) Compostos de carter neutro Compostos de carter cido Compostos de carter bsico

Os aminocidos de carter neutro possuem um grupo NH2 e um grupo COOH. Lembre-se de que o grupo NH2 capaz de receber prton o que lhe confere carter bsico. Exemplo:
H + H
+ +

H R N H

..

R N H H

..

Ento um radical cido mais um radical bsico, resulta em uma molcula, com carter neutro.

Exemplos:
O CH3 * CH NH2
Alanina

O CH2 OH * CH NH2 C OH

CH3 CH3

O * CH CH NH2
Valina

C OH

OH

Serina ( O -OH no Carbono 3 no nem cida nem bsica)

I - Os aminocidos que possuem duas carboxilas e apenas um grupo amino so aqueles de carter cido. Exemplos:

O HO C CH2

O * CH NH2
cido asprtico

O HO C CH2

O * CH 2 CH NH2
cido glutmico

C OH

C OH

II) Os aminocidos de carter bsico possuem um grupo COOH e mais de um grupo NH2 Exemplos: O * CH2 CH2 CH2 CH2 CH C OH

NH2
Lisina

NH2

B) Quanto ao tipo de cadeia Os aminocidos podem ser classificados de cadeia aliftica, de cadeia heterocclica ou aromtica. Exemplo:
O O CH2 SH * CH NH2 C OH H2 C H2 C N H CH2 O C C OH CH2 * CH NH2
Fenil-alanina (Aromtica)

C OH

Cistena ) (Aliftica

Prolina ( Heterocclica)

C) Em relao aos animais

primeira vista, poderamos imaginar a existncia de um nmero muito grande de aminocidos. Na prtica, a hidrlise das protenas (fonte de aminocidos) s produz cerca de 20 aminocidos. Destes apenas oito no so sintetizados nos mamferos e portanto eles so necessrios na dieta alimentar. Eles so chamados aminocidos essenciais ou indispensveis. Estes aminocidos so: triptofano, lisina, fenilalanina, leucina, isoleucina, valina, treonina e metionina. Os demais aminocidos so sintetizados pelos animais e em consequncia no so obrigatrios a sua presena nos alimentos. So denominados de aminocidos no essenciais.

3) Aminocidos encontrados nas protenas


COOH H2N R H

Ou

C COOH R H2N

Estrutura de R
Aminocidos Neutros

Nome
Glicina

Abreviaes Pka -COOH


G ou Gli A ou Ala V ou Val 2,3 2,3 2,3

Pka -NH2 pi
9,6 9,7 9,6 6,0 6,0 6,0

H
CH3

Alanina Valinae

CH(CH3)3

Leucinae
CHCH(CH3)3

L ou Leu

2,4

9,6

6,0

CHCH2CH3 CH3

Isoleucinae

I ou Ile ou Ileu

2,4

9,7

6,1

Continua

Continuao da tabela de aminocidos

Estrutura de R
Aminocidos Neutros
CH2

Nome

Abreviaes Pka -COOH


1,8 2,o 2,2

Pka -NH2 pi
9,1 8,8 9,1 5,5 5,4 5,5

Fenilalaninae F ou Fen ou Phe Aspargina Glutamina N ou Asn Q ou Gln

CH2

C NH2 O
NH2

CH2CH2 C O

CH2

Triptofano
N H

W ou Tri ou Trp

2,4

9,4

5,9

O HO C CH HN CH 2 CH 2 CH 2

Prolina

P ou Pro

10,6

6,3

6,3

Estrutura completa Serina


CH2OH

S ou Ser

2,2

9,2 10,4

5,7 6,5

CHOH CH3

Treoninae

T ou Tre ou Thr 2,6

Tirosina
CH2 OH

Y ou Tir ou Tyr 2,2

9,1

5,7

O HO C CH HN CH2 CH2 CH OH

Hidroxiproli Hyp ou Hipro na

1,9

9,7

6,3

Estrutura completa
CH2 SH

Cisteina

C ou Cis ou Cys

1,7

10,8

5,0

Estrutura de R
CH2 CH2 S S

Nome
Cistina

Abreviaes Pka -COOH


Cis-Cis ou Cys-Cys M ou Met 2,3

Pka -NH2 pi
9,7 5,1

Metioninae
CH2CH2SCH3

2,3

9,2

5,8

R contm grupamento cido carboxila


CH2COOH

cido asprtico c. Glutmico

D ou Asp

2,1

9,8

3,0

E ou Glu

2,2

9,7

3,2

CH2CH2COOH

R contm grupamento bsico


CH2CH2CH2CH2NH2

Lisinae

K ou Lis ou Lys 2,2

9,0

9,8

Arginina
NH CH 2(CH 2)2NH C NH 2

R ou Arg

2,2

9,0

10,8

N CH2
e

Histidina

H ou His

1,8

9,2

7,6

N H

aminocido essencial

4) Ionizao dos aminocidos

A molcula de um aminocido possui radical cido e bsico que pode ionizar-se conforme a natureza do solvente onde se encontra o aminocido . Em geral os aminocidos so slidos, solveis em gua e muito pouco solvel no lcool etlico e solventes orgnicos. Na gua, o prton da carboxila pode unir-se ao grupo amino; disso resulta "um sal interno" tambm denominado de "Zwitterion". Como no exemplo seguinte.

O R CH NH2 .. C OH

O R CH
+ C O

NH2 H

(Sal interno ou zwitteron

Em soluo cida o aminocido comporta-se como uma base


O R CH NH2 .. C OH O + H
+

R CH
+

C OH

NH2 H
O

Em soluo bsica o aminocido se comporta como um cido;


O R CH NH2 C OH + HO
-

R CH NH2

C O

+ H2O

Portanto os aminocidos possuem carter anftero. Dependendo se o aminocido estiver em soluo cida ou bsica sofre cataforese ou anaforese Eletroforese o movimento de migrao de agrupamentos eletrizados para um eletrodo, numa soluo. Chama-se de cataforese o movimento da partcula de carga negativa migrando para o ctodo. Da mesma forma, quando ons positivos migram para o nodo, temos anaforese. Um aminocido sofre ionizao em soluo aquosa. Vimos que a natureza da carga (neutra, positiva ou negativa) que vai aparecer depende do meio onde o aminocido dissolvido. Ento o mesmo aminocido pode sofrer cataforese ou anaforese conforme o pH da soluo onde esse aminocido colocado. Vamos preparar uma soluo onde o aminocido no sofra eletroforese, o pH dessa soluo chamado de pHi- ou seja ponto isoeltrico. Numa soluo onde o pH igual ao pHi do aminocido em questo, a molcula desse aminocido estar neutra . Isto quer dizer que as cargas positivas igualam-se com as cargas negativas desse aminocido. Nos aminocidos neutros (monoamino-monocarboxlico), o pHi aproximadamente 5,5 - 6,0. Nos aminocidos (monoamino-dicarboxlico) o pHi ser num meio bastante cido ou seja, aproximadamente 3. J nos aminocidos bsicos (diamino ou poliamino-monocarboxlico) o pHi de 9,0 a 10,0. Assim por exemplo:
CH3 * CH NH2 O C OH Alanina pHi = 6,0

Ao passo que:
CH2 * CH NH2 NH2 O C OH Lisina pHi= 9,74 HOOC CH2
* CH NH2 O C OH c. asprtico pHi = 2,77

A figura mostra um aparelho para eletroforese. O Aminocido A est na forma de zwitterion e no migra. B existe como um nion e ele se movimentam para o eletrodo positivo. C e D so catinicos e migram para o eletrodo negativo.

5) Protenas
Existe um sem nmero de compostos qumicos que so absolutamente essenciais a existncia at mesmo dos organismos mais simples. Nenhum deles, entretanto, apresenta funes to variadas e interfere com tantos processos vitais como as protenas, constituintes importantssimos de todos os organismos. Realmente, a maior parte da informao gentica transmitida de um organismo a seus descendentes se expressa atravs da sntese das protenas apropriadas. As protenas conhecidas como enzimas catalisam e regulam praticamente todas as reaes biolgicas. As protenas estruturais so os principais constituintes dos tecidos conjuntivos, cartilagens e ligamentos bem como da pele, escamas, penas, cabelos, unhas e cascos. As protenas contrcteis, os principais constituintes dos msculos, so responsveis pelos movimentos do corpo. Dentre as protenas que agem como agentes de proteo esto os anticorpos, que se combinam com e neutralizam os efeitos dos corpos estranhos, e as protenas envolvidas na coagulao do sangue. Algumas protenas como, por exemplo, a insulina, so hormnios e intervm na regulao dos processos fisiolgicos. Outras tm a funo de armazenagem: a protena da clara de ovo armazena aminocidos para uso futuro, e a protena conhecida como ferritina armazena ferro. Dentre as protenas envolvidas em transporte est a hemoglobina, que transporta oxignio dos pulmes para outros tecidos ao longo de todo o corpo. Algumas outras protenas so toxinas: a maioria dos venenos de cobras e a toxina bacteriana que causa o botulismo so exemplos. Outros grupos de protenas tambm incluem o material de fiao secretado pelas aranhas e bicho-da-seda para formarem sus teias ou casulos. Estima-se que o homem contenha mais de um milho de diferentes tipos de molculas de protena. Este nmero gigantesco necessrio a fim de satisfazer s inmeras funes que a protenas exercem em nossos corpos. As protenas so molculas grandes; seus pesos moleculares variam desde alguns milhares at diversos milhes. Do mesmo modo que carboidratos e os cidos nuclicos, as outras molculas biolgicas de alto peso molecular, protenas so polmeros. As protenas so

construdas a partir de compostos de baixo molecular que contm pelo menos um grupo amino e uma carboxila, conhecidos aminocidos. Da extraordinria diversidade de funes e propriedades das protenas surge diferentes nmeros e combinaes estruturais de apenas uns poucos aminocidos. Assim as protenas (do grego prton = primeiro) so macromolculas que resultam principalmente da condensao de aminocidos, encontrado nos animais e vegetais, constitudo-se nos mais complexos compostos conhecidos. Elas constituem-se junto com os lipdios e glicdios nos alimentos os constituintes essenciais para os seres humanos. Estas macromolculas possuem pesos moleculares que variam desde alguns milhares at vrios milhes. Vejamos alguns exemplos:
Protena Gliadina Albumina Hemoglobina Casena Vrus Encontrada trigo ovo sangue leite P.M aproximado 28.000 42.000 65.000 375.000 250.000.000

5.1- Classificao

As protenas so divididas em dois grupos de acordo com o peso molecular das mesmas. Temos as Protenas simples e os Peptdeos. As protenas simples so protenas no seu estado natural; ou seja, de animais e vegetais. Os peptdeos so produtos de hidrlise j avanadas das protenas, apresentam menor peso molecular e podem ser classificados em: A) Protenas simples Ou Holoprotenas So aqueles que por hidrlise s produzem aminocidos

B) Protenas complexas So protenas que por hidrlise produzem aminocidos e outras Ou heteroprotenas substncias Estas substncias que no so aminocidos so denominadas de grupos prosttico e podem ser cido fosfrico, glicdeos e lipdeos, etc. Exemplo de dipeptdeo:
O H2 N CH 2 C NH CH CH3
Glicilalanina Gly-Ala

O C OH

Foi convencionado que se deve representar e dar nome aos peptdeos colocando-se o grupo amino esquerda e grupo carboxila livre direita. Portanto o dipeptdeo Glicilalanina representa o dipeptdeo onde a glicina o aminocido N-terminal e alanina o aminocido C-terminal.

Holoprotenas
Protenas

por hidrlise s produzem aminocidos por hidrlise produzem aminocidos Heteroprotenas e mais grupo prosttico

Protenas
Peptdeos

so compostos resultante da hidrlise dos protenas

Os holoprotenas podem ser classificados em diversos grupos conforme a solubilidade, peso molecular, coagulao por calor, etc. Os principais grupos so: I) II) III) IV) V) Albumina - na clara do ovo Globulina - Seroglobulina do sangue Histonas- no pncreas , no rim Protamina -esperma do salmo, arenque Prolamina e glutelinas - nos cereais

As heteroprotenas podem ser classificados de acordo com grupos prosttico. Os principais grupos so: I) Fosfoprotenas- So aquelas onde o grupo prosttico o cido fosfrico. Exemplo: casena Do leite II) Cromoprotena O grupo prosttico a porfirina - o mais importante e que eles contm Um metal como o ferro, magnsio , etc. Exemplo clorofila e hemoglobina. So coloridos da o prefixo cromo = cor Estas protenas do por hidrlise cidos nucleicos como grupos prosttico. Exemplo no vrus O radical prosttico um glicdeo

III) Nucleoprotena

IV) Glucoprotenas

V) Liproprotena

O radical prosttico um lipdeo

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5.2- Ligao Peptdica

Os aminocidos possuem a capacidade de condensar-se. Na molcula de um aminocido a carboxila de uma molcula pode ligar-se ao grupo amino de outra molcula.
Ligao Peptdica H O R C C O H NH2 + H O R C C O H H NH H O R C C

NH2 N H O R C C OH H A ligao que vimos anteriormente denominada de ligao peptdica e indicada por
C NH O

Os aminocidos podem condensar-se resultando em molculas dipeptdicas, tripeptdica, tetrapeptdicas, etc. Dessa forma so sintetizadas cadeias condensadas de peptdeos que podem ser representados como:

. . .

O C NH

O C NH
O C NH

. . .