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Guía de estudio de Química de Alimentos (Proteínas

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ESTRUCTURA y NOMENCLATURA
1 Indique el nombre y la estructura de un aminoácido que a pH neutro presente una carga positiva en su cadena lateral y de otro aminoácido que presente una carga negativa. Cuales son los 3 grupos de aminoácidos en que se les clasifica de acuerdo a su comportamiento en un medio acuoso? Escriba la estructura y nombre de 3 aminoácidos correspondiente a cada grupo Indique los nombres y estructuras de 5 aminoácidos con cadena lateral alifática, las de 4 aminoácidos con cadena lateral polar y de 2 aminoácidos hidrófobos y 2 aromáticos Indique los nombres y estructuras de los aminoácidos que contienen azufre Cuál es la principal diferencia en la manera como los puentes de hidrógeno estabilizan la hélice o la  estructura de una proteína? Cuál es el efecto de la presencia de prolina en una proteína sobre la formación de una estructura de  hélice y porque? Explique cuáles son las interacciones que toman lugar en la estructura secundaria y terciaria de una proteína. Qué tipo de interacciones ocurren entre una proteína y el agua ¿Porque las proteínas son por lo general más solubles a pH alcalinos que a pH ácidos?

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10 Cuales son las características de las albúminas, globulinas, prolaminas y glutelinas? 11 Que es un protómero 12 Indique cuales son las características de una glicoproteína, de una lipoproteína, de una nucleoproteína, de una metaloproteína, de una hemoproteína. Indique un ejemplo de cada una de ellas 13 Cual es la diferencia entre una proteína fibrosa y una globular. Indique un ejemplo de cada una de ellas.

DESNATURALIZACIÒN y PROPIEDADES FUNCIONALES
14 Diga que entiende por desnaturalización de una proteína 15 Cuáles son los efectos de la desnaturalización en una proteína? 16 Cual es la diferencia entre el estado nativo y el desnaturalizado en términos de la energía libre 17 Cuales son los factores intrínsecos y extrínsecos que afectan al plegamiento de una proteína 18 Porque se dice que la desnaturalización de las proteínas es un proceso cooperativo y esto como se correlaciona con el concepto de estado de glóbulo fundido? 19 Cual es la diferencia en términos de la posibilidad de la ·”renaturalización” de una proteína cuando esta totalmente desnaturalizada o bien se encuentra en el estado de glóbulo fundido? Como lo explica?

Indicar cuales y porque. 29 Como afectan los disolvente orgánicos a las interacciones electrostáticas e hidrofòbicas de las proteínas 30 Como es que afectan los detergentes a las estructuras de las proteínas al punto en que causan su desnaturalización 31 Las proteínas del huevo presentan la propiedad de gelificar o de coagular. 36 Porque la homogenización de la leche sirve para aumentar su estabilidad? 37 En qué momento es recomendable añadir azúcar a las emulsiones de las proteínas que son empleadas para hacer espumas? Explique porque! 38 En la elaboración de embutidos se busca la formación de una emulsión utilizando como ingredientes músculo de carne. Que tipo de interacciones toman lugar que explican la diferencia entre estos eventos? 32 Qué tipo de fuerzas son las que dan estabilidad a los complejos de las proteínas con los lípidos 33 Qué tipo de emulsiones (w/o o o/w) son preferentemente estabilizadas por las proteínas y porque?.20 Que estructuras de las proteínas son modificadas en el estado de glóbulo fundido? 21 Que cambios suceden en una proteína cuando se establece el estado de “molten globule” 22 Cuáles son los eventos que suceden para que tome lugar la agregación de las proteínas. ciertas interacciones se favorecen y otras se debilitan . 3 que sean dependientes de las interacciones proteína-proteína y 3 que sean propiedades de superficie 42 Discuta como es que se ve afectada la capacidad de retención de agua en función de la proporción de aminoácidos hidrofóbicos. 27 Como se compara la desnaturalización de una proteína por tratamientos térmicos cuando se encuentra en su forma nativa o bien cuando está deshidratada 28 Explique como se verá afectada la desnaturalización de una proteína si se encuentra en su punto isoeléctrico o bien a un pH muy ácido o muy básico. Que interacciones ocurren entre el fosfato y la proteína que explican un incremento en la capacidad de retención de agua en el producto? 39 Describa las etapas que suceden cuando una proteína funciona como espumante indicando en que momento es recomendable añadir azúcar? Explique porque! 40 Indique 4 factores intrínsecos y extrínsecos que afectan las propiedades funcionales de una proteína y explique cual es el fundamento de esto 41 De las propiedades funcionales de las proteínas empleadas en los alimentos. indique 3 que sean dependientes de las interacciones proteína agua. Indica que tipo de repercusión tiene esto. 23 Indique 4 agentes físicos que promueven la desnaturalización y como es que actúan 24 Al someter a una proteína a tratamiento térmico. 25 Que características estructurales protegen a las proteínas de la desnaturalización por tratamientos térmicos 26 Como se verá afectada la desnaturalización de una proteína por tratamientos térmicos en la medida que tenga más zonas hidrofóbicas. 34 Cómo es que los agentes tensoactivos actúan desnaturalizando a las proteínas? Describa el fenómeno que ocurre 35 Además de la formación de espuma. menciona dos características funcionales de las proteínas. polares con carga y polares sin carga y 43 Como se compara la capacidad de retención de agua de una proteína con la de un pollisacárido 44 Indique al menos 2 posibles efectos sobre la solubilidad de las proteínas que se pueden . grasa y fosfatos.

isoleucina y la prolina. cistina . Con uno de ellos se desarrolla un color amarillo pero con los demás se desarrolla una coloración azul violeta. Tre. caracterizado por un bajo contenido de carbohidratos y altos contenidos de proteínas y de lípidos. Para ello se le hace reaccionar con ninhidrina a ebullición. 49 Se desea identificar el grupo N terminal de varios aislados proteicos de soya. 55 Desarrollar reacciones con productos de autoxidación con: Radicales libres. Desarrolle las reacciones que ocurren en cada caso 50 Como podría explicar que con un tratamiento térmico moderado (100 ºC por 10 min) se logra aumentar el valor nutritivo de la harina de soya 51 Desarrolle el mecanismo de hidrólisis del enlace peptídico considerando el péptido: Arg-GlySer-Tre-Leu 52 Indique que tipo de tratamientos provoca la racemización de los aminoácidos y desarrolle el mecanismo por el que ocurre 53 Explique porque se puede presentar la formación de las bases de Schiff en un pescado congelado. Leu de cisteína. Gly. para aumentar su solubilidad se le somete a un tratamiento con álcali y calor 57 Enumere todas las posibles reacciones con efectos negativos que pueden ocurrir durante el proceso 58 Desarrolle la reacciòn que explica la reacción de-Eliminación y la formación de DHA a partir de:  Arg.presentar cuando son desnaturalizadas por tratamiento térmico 45 Como se puede ver afectada la solubilidad de una proteína al modificarse el pH del medio? 46 Como se puede ver afectada la solubilidad de una proteína al modificar la fuerza iónica del medio agregando sales? 47 Las proteínas con actividad interfacial deben tener la habilidad de adsorberse rápidamente a la interfase. Ser. Como se relaciona esto con la estructura de una porteína? REACTIVIDAD 48 Tomando como ejemplo a la tirosina. Nonanal) Dicarbonílicos (Glioxal. Escriba el mecanismo de reacción 54 Cuáles serían los aminoácidos más susceptibles de reaccionar con peróxidos generados en la autoxidación de lípidos. Escribe los mecanismos de reacción correspondientes. malonaldehido 56 Escriba el mecanismo de reacción de las uniones cruzadas que se producen entre las proteínas con los compuestos dicarbonílicos provenientes de lípidos y azúcares PROBLEMAS DE REACTIVIDAD TIPO EXÁMEN En una empresa donde se producen aislados de proteínas vegetales. describa el mecanismo de reacción que ocurre al determinar los grupos N terminales de péptidos o proteínas con ninhidrina. Qué significado tiene esto. monoaldehidos (Hexenal.

Señale el efecto que producen cada una de estas reacciones sobre las proteínas. Desglose el mecanismo de reacción que explica su síntesis indicándolo con 3 distintos aminoácidos que podrían estar involucrados en su síntesis 67 En el aislado proteínico obtenido se detectó la presencia de citrulina / Ornitina. Desglose el mecanismo de reacción para su síntesis y señale la formación de los otros 3 subproductos 63 Durante el proceso se detectó la formación de isopéptidos. Glucosa Cisteina 61 En el aislado proteínico obtenido se detectó la presencia de lisonoalanina. Indicar cuál es la diferencia que existe en la formación de enlaces entrecruzados por DHA y por la formación de isopéptidos 64 Describa que tipo de reacciones sucederían durante el almacenamiento del aislado proteínico sí hubiera concentraciones altas de lípidos En una empresa se producen aislados de proteínas de soya y para aumentar su solubilidad se le somete a un tratamiento con álcali y calor: 65 Describa 3 de las posibles reacciones que pueden presentarse durante el proceso bajo estas condiciones y que puedan generar efectos negativos sobre la calidad de las proteínas. Indique que tipo de modificaciones sobre las propiedades funcionales de la proteína original se pueden producir con esta reacción. Indique el tipo de aminoácidos que participaron en esta reacción y describa el mecanismo de reacción correspondiente. los reactivos que participan y los productos que se general 66 En el aislado proteínico obtenido se detectó la presencia de lisonoalanina. Desglose el mecanismo de reacción para su síntesis con los 3 aminoácidos que pueden estar involucrados en su síntesis 62 En el aislado proteínico obtenido se detectó la presencia de citrulina. describa los mecanismo de reacción correspondientes. Desglose el mecanismo de reacción para su síntesis indicando cual subproducto estaría generándose simultáneamente 68 Durante el proceso se detectó la formación de isopéptidos Indique el tipo de aminoácidos que participan en esta reacción y describa el mecanismo de reacción correspondiente Indique que tipo de modificaciones sobre las propiedades funcionales de la proteína original se pueden producir con esta reacción 69 Describa 4 distintos tipos de reacciones que sucederían durante el almacenamiento por tiempos prolongados de un producto elaborado con este aislado proteico que es mezclado con otros ingredientes ricos en lípidos .59 Indicar cuales aminoácidos no forman DHA y porque 60 Desarrollar las reacciones que explican la inhibición de las reacciones de entrecruzamientos al agregar: NH3.