LAS ENZIMAS

Prof. MIGUEL SANDOVAL VEGAS

Las Enzimas: Definición. Clasificación, Especificidad. Sitio Activo. Localización y nomenclatura. Isoenzimas. Ribozimas y aboenzimas.

Antoine-Laurent Lavoiser
(1743- 1794)

El proceso de la fermentación alcohólica tiene una relación entre cantidad de azúcar presente y productos formados durante el proceso. Sostuvo que la fermentación podía ser considerada como una reacción química cualquiera.

GLUCOSA    ALCOHOL

Louis Pasteur

(1822 - 1895)

demostró que los procesos de putrefacción y fermentación eran provocados por la presencia de bacterias y levadura.

.1917 Embudo de.Eduard Buchner Exprimiendo masas celulares de Saccharomyces cerevisie obtuvo un liquido sin células. 1860 .. la fermentación. capaz de producir la mismas reacciones químicas….

observó que este quedó completamente disuelto por los jugos gástricos y que.1757) haciendo ingerir a un halcón una cápsula de hierro agujereada. por tanto.René Antoine Ferchault de Réaumur Experimento del halcón. que contenía alimento. molturado de modo mecánico . (1683. no era.

Richard Kuhn 1900 . tomado del griego. el nombre enzimas. que significa literalmente "en la levadura" .1967 Fue el primero en dar a tales sustancias que transforman a otras.

L-3-hidroxiacil CoA deshidrogenasa E4. E1. Β-cetotiolasa .LAS ENZIMAS Las enzimas son proteínas complejas que producen un cambio químico específico en todas las partes del cuerpo. Acil-CoA deshidrogenasa E2. Enoil CoA hidratasa E3. “Son proteínas específicas que actúan como catalizadores biológicos” Moléculas vitales que median las rutas metabólicas celulares.

el SUSTRATO  Aceleran la reacción.Características: LAS ENZIMAS Funcionan en cantidades muy pequeñas Permanecen inalteradas después de actuar en la reacción química No alteran el equilibrio de reacción. . Actúan sobre otra (s) moléculas.

000 moléculas de ácido carbónico por segundo.LAS ENZIMAS Por ejemplo: La anhidrasa carbónica. cada molécula de enzima cataliza la producción de 600. . esta reacción es unas 107 veces más rápida que la no catalizada.

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La unión E-S se da por fuerzas débiles. .Se une el sustrato.Son hoyos o endiduras.Existen residuos de AA que participan en: sujetar o la reaccinar con S.Es una porción relativamente pequeña.Es una entidad tridimensional. .Especificidad.EL CENTRO ACTIVO . . se denominan GRUPOS CATALÍTICOS. . . . La hexocinasa .

Sitio catalítico de la beta glicosidasa enzima que cataliza la hidrólisis de galactósidos a monosacáridos .

.LA ESPECIFICIDAD 1) Modelo cerradura-llave Emil Fisher 1894.

LA ESPECIFICIDAD 1) Modelo cerradura-llave .

¿Y el sustrato puede cambiar de forma? . lo que permite a la enzima Daniel Koshland. llevar a cabo su función catalítica. la cadena aminoacídica que compone el sitio activo es moldeada en posiciones precisas. Como resultado de ello.LA ESPECIFICIDAD 2) Modelo del Encaje Inducido Las enzimas son estructuras bastante flexibles y así el sitio activo podría cambiar su conformación estructural por la interacción con el sustrato. 1958.

LA ESPECIFICIDAD 2) Modelo del Encaje Inducido .

ENERGíA DE ACTIVACIÓN Los sustratos precisan mucha energía para alcanzar el estado de transición. . se transforman en productos. La enzima estabiliza el estado de transición. reduciendo la energía necesaria para formar los productos. pero una vez alcanzado.

¿Se puede medir la enzima? .¿Qué será más útil.ACTIVIDAD ENZIMATICA . la masa de E o la actividad de E? .

LAS ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Se define la unidad de actividad enzimática (U) como la cantidad de enzima que cataliza la conversión de 1 µmol de sustrato en un minuto. La actividad específica es el número de unidades de enzima por miligramo de proteína (U/mg prot) o por mililitro de disolución (U/ml). .

10-6 kat) o el nanokatal (nkat. el Sistema Internacional de unidades (SI) ha definido la unidad de actividad enzimática como la cantidad de enzima que transforma 1 mol de sustrato por segundo. resulta que 1 katal equivale a 60 x 106 U.LAS ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Recientemente. Esta unidad es muy grande. de forma que se utilizan frecuentemente los submúltiplos como el microkatal (µkat. . Esta unidad se llama katal (kat). Como 1 mol son 106 µmoles y 1 minuto son 60 segundos. 10-9 kat).

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APOENZIMA  HOLOENZIMA Acompañantes no proteicos de la enzima .

Acompañantes no proteicos de la enzima •COFACTORES: son iones inorgánicos que se unen temporariamente a las enzimas .

. La mayor parte de las coenzimas son vitaminas. interaccionan débilmente durante la catálisis.Acompañantes no proteicos de la enzima COENZIMAS: moléculas pequeñas que tiene carbono. muchas de las cuales deben ser incorporadas con la dieta.

Acompañantes no proteicos de la enzima GRUPOS PROSTETICOS: están permanentemente unidos a las enzimas .

Las enzimas funcionales tienen una función definida y específica en este medio Ejm. Su presencia en niveles altos sugiere un aumento en la velocidad de destrucción celular y tisular. enzimas de la coagulación. 1. ceruloplasmina. Las enzimas no funcionales del plasma no tienen una función conocida en este medio. . lipoproteinlipasa. por su función Enzimas funcionales y enzimas no funcionales. 2. pseudocolinesterasa. su concentración plasmática es considerablemente menor que los niveles titulares. Se encuentran en sangre debido a la renovación celular natural o pequeños traumatismos espontáneos.Clasificación de la enzimas.

Enzimas biloculadas: en las organelas y en el Citoplasma Ejm. por su localización En la célula las E pueden encontrarse en el líquido celular (citosol) o bien pueden estar fijadas a determinadas organelas (ej. Enzimas uniloculadas: 100 % citoplasmáticas Ejm GPT (glutámico-pirúvico transaminasa) LDH (láctico deshidrogenasa). GOT (glutámico-oxalacetico transaminasa) MDH (malato deshidrogenasa) .Clasificación de la enzimas. Adheridas a las mitocondrias).

Enzimas Plasmoespecíficas: Son las enzimas que tienen su lugar de acción en el plasma. . . . Son sintetizadas principalmente en hígado y vertidas a la sangre activamente. .pseudocolinesterasa.lipoproteinlipasa. Ejm.plasminógeno .enzimas del complejo protrombínico.

localización o lugares de origen diferentes. Km bajo. diferente acción de inhibidores y activadores) e inmunológicas diferentes. Hk: existen otras diversas formas. distinto Km. . No es inhibida por el producto. es inhibida por el producto Gk. en el hígado. de modo que realizan el mismo tipo de reacción y actúan sobre el mismo sustrato pero en condiciones distintas Hk.ISOENZIMAS: Variaciones en la molécula de la enzima que le da características físico-químicas (distinto pH. en todos los tejidos. Km alto.

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como pueden ser los pares NADH/NAD+. NADPH/NADP+. FAD/FADH2 o FMN/FMNH2.OXIDOREDUCTASAS Consisten en la reducción u oxidación de grupos funcionales. . y suelen implicar a coenzimas que también cambian su estado redox.

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TRANSMINASAS. AMINOTRANSFERASAS .

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FUMARATO MALATO .

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RIBOZIMAS En los años ochenta. de manera independiente. la existencia de moléculas de ARN con capacidad catalítica . Thomas Cech y Sidney Altman describieron por primera vez.

Investigadores produjeron anticuerpos monoclonales frente a haptenos (análogos estructurales del estado de transición E-S) RESULTADO: Estos anticuerpos tienen propiedades catalíticas ABZIMAS .ABZIMAS: anticuerpos catalíticos1 Década de los ochenta.