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Aminocidos La estructura general de los aminocidos es esta que tienen aqu, con la excepcin de la prolina ya que no se cumple.

Tiene un grupo amino, con un grupo carboxlico unido a un carbono central que tiene un tomo de hidrogeno y una cadena lateral R. La cadena lateral es la que le da la identidad al aminocido. Lo que vemos ac es cmo se le denomina a los carbonos a partir del grupo carboxlico. Al carbono AL A se le denomina as porque esta unido al grupo carboxlico y al grupo amino y a la cadena lateral. !or lo tanto llamamos AL A aminocidos cuando hablamos de aminocidos.

Lo que vemos ac es la alanina" #una con$iguracin o con$ormacin distinta%... &na con$iguracin distinta a cada lado, la cadena lateral es la que se ve ac 'en ro(o), y el carbono AL A en el centro para ver la con$iguracin en este caso. *ay alg+n otro carbono que tenga , sustituyentes di$erentes% -o, no tienen que dudarlo. *ablamos de con$iguracin di$erente porque no puedes pasar de la i.quierda a la derecha el grupo amino, tendramos que romper un enlace covalente, por lo tanto es una con$iguracin distinta. La D y L habla del lugar donde esta el grupo amino. / cuando esta en la derecha y L cuando esta a la i.quierda. (ense que hay una relacin entre la con$iguracin de la alanina y el gliceraldehido. 0u1 es un glicerol% !rimero un grupo aldehdo y luego un grupo alcohol, pero este seria un carbono asim1trico ya que tendra lo mismo arriba y aba(o en el caso del glicerol. 2ntonces tenemos que compararlo con el gliceraldehido como mol1cula bsica para ver la con$iguracin, y se relaciona el L3gliceraldehido con la L3alanina por su comparacin en el 4* y el 4* del L3 gliceraldehido esta al mismo lado que el grupo amino en la L3 alanina.

5e puede tener como re$erencia el L3gliceraldehido para establecer la con$iguracin de la L3alanina en cuanto a la con$iguracin. 2l grupo amino y hay que decir AL A amino, porque est unido al carbono AL A esta a la i.quierda. 2sta tabla es muy importante porque nos muestra los 67 aminocidos estndares que con$orman la protena y hay otros aminocidos no estndares, y por qu1 se llaman estndares% !orque pertenecen al grupo de los 67 aminocidos y hay otro que quedan a$uera y esos son los no estndares. 8 habr aminocidos que no constituyen protenas% 5, hay algunos que con$orman protenas y otros que no. Ac vemos los 67 estndares y aprovecho de recordarles que tienen que aprend1rselos de memoria los nombres abreviados y el de una letra, ya que siempre es bueno saberlo, por ultimo para e(ercitar el m+sculo de la memoria, eso les dar ms $luide. al leer.

'da e(emplos para aprend1rselos mas $cil con unas tar(etitas para e(ercitar los viernes en la noche cuac9) Lo que aparece ac ':r) es peso molecular, la constante de acide. del grupo AL A carboxilo, la constante de acide. del grupo amino y la constate de acide. de otro grupo que es deprotonable, que cuando lo tenga no todos tienen que tener grupos deprotonables, por e(emplo ac tenemos ;7.7< de la tirosina y la verdad es que es bien poco deprotonable la cadena lateral de la tirosina. 2n este otro caso tenemos el aspartato que parece nombrado como si $uese un acido carboxlico deprotonado con su base con(ugada por lo tanto y puede ser nombrado como acido aspartatico y aparece con =,>? para su cadena lateral. 5i ustedes tienen dos grupos deprotonables y hay dos constantes de acide., digamos grupo ; @; y grupo 6 @6. 5i @; es mayor que @6 cual pierde el protn con mas $acilidad% @; pierde el protn con mas $acilidad que A6 'no ms rpido sino que con mas $acilidad).

0ue lo pierda con mayor $acilidad no signi$ica que lo tenga el otro grupo como que lo suelta pero no lo suelta, si no que el grupo de mayor @ predomina mas las especies acidas que las bases con(ugadas. 2s mas predominable las sustancias acidas de @;. el grupo 6 es menos deprotonable que el grupo ;. 5i entienden esoB ahora" Cul tiende entonces a perder ms $cil su protn el que tiene su !@ mayor o menor% !@ menor. 5i lo entendieron para dos lo entendieron para tres '@). 0u1 mas sale a ac, el punto isoel1ctrico, que es un valor de p*, en el cual esta mol1cula no tiene carga, por lo tanto la caga neta es cero. 8 el indice de hidropatia que esta ac es un valor asociado al aminocidos que signi$ica que entre mayor es, mas hidro$bico ser. 2ntonces entre mas negativo es, mas a$n por el agua es. Tambi1n aparece el indice de ocurrencia en la protena. Algunos aminocidos son mas $recuentes, es como un indice estadstico, pero las protena en general, tienen prcticamente todos los aminocidos 'en general, pero siempre hay excepciones). Autorre$lexin de /ino 5alinas Del estudianteE respecto de esta tabla" *ay una tabla, que contiene 67 aminocidos, que son los aminocidos estndares, que tienen distintos parmetros importantes, entre ellos son los !@ hay aminocidos que tienen 6 o = !@, y se van a deprotonar en orden creciente de los !@. Tambi1n tienen pesos moleculares determinados y tambi1n aparece un indice de hidropatia, que me indica que tan hidro$obico es, entre mayor es mas hidro$obico, entre menor es mas hidro$ilico y los aminocidos tienen distinta ocurrencia en las protenas. La tendencia de los aminocidos a agruparse en las protenas, es (untarse en cuanto a su hidro$obicidad, los aminocidos tienden a (untarse con aminocidos parecidos en cuanto a su indice de hidropatia. Los aminocidos estn determinados por el cdigo gen1tico, basado en los codones, que son tres nucletidos para $orman un aminocido y como las mutaciones son cambios en las basesB qu1 seria conveniente para mantener el indice de hidropata, si lo que codi$ica a un aminocido sea similar el cdigo a lo que codi$ica al aminocido que es parecido en cuanto al indice de hidropatia. !or e(emplo si quiero cambiar la tirosina por la $enilalanina, y ambos tienen indice de hidropatia parecido, yo esperara que el cdigo gen1tico que determina la tirosina sea similar al que determina a la $enilalanina, para que vare en una base tal ve., o(ala. 2s interesante ya que signi$ica que esta b+squeda de similaridad de cdigos en la naturale.a aun no ha determinado en el cdigo gen1tico pueda utili.arse otro, para que yo produ.ca un error que puede ser una sustitucin de una base obtenga el aminocido parecido y as la protena no cambia y no hay impacto en la estructura o $uncin. La sustitucin permite que cuando cambia la base lo mas probable sea q tenga el mismo aminocido. La estructuracin esta determinada en el tercer nucletido y la base que tienda a aparearse mas d1bil en el comple(o aminocido aminoacil en el R-A, y se aparea el codon con el anticodon, el anticodon lo da el R-A de trans$erencia y el codon el ribosoma. 8 como la tercera base se aparea mal, queda la patita suelta, en relacin a la $enilalanina se $orma un aminocido parecido.

Estructura de los aminocidos. Ahora veamos la estructura de los aminocidos" !rimero encontramos los no polares alifaticos en cuanto a su cadena lateral" la valina, lisina, alanina, glicina, metionina e isoleucina. La valina y la leucina son muy parecidas en cuanto a su cadena lateral. Como son estos aminocidos" polares o apolares%, son completamente !4LAR25, lo que los hace A!4LAR25 25 5& CA/2-A LAT2RAL.

Luego nos encontramos con el grupo que tiene una cadena lateral aromtica, en ellos estn la $enilalanina, el tripto$ano y la tirosina. La tirosina tiene un grupo deprotonable con un !@ alto. 2n cuanto a la hidro$obicidad de este tipo de cadena lateral es poco hidro$ilico, es mas bien hidro$obico.

*ay aminocidos que son polares que no estn cargados y entre ellos encontramos" serina, treonina, cistina, prolina, asparagina y la glutamina. 8 son no cargados porque tienen una carga negativa y una positiva. 5on aminocidos polares porque su cadena lateral es polar. 5u cadena lateral hidro$ilica se une a lo polar del aminocido. 4(o que aqu sale la prolina, y estemos de acuerdo en que es polar no cargada, su grupo amino esta unido a la cadena lateral. 2n algunos textos aparece como no polar pero para ba(ar la angustia nosotros lo vamos a considerar como polar no cargado.

2st tambi1n el grupo de los positivamente cargados, como la histidina que tiene un grupo que es deprotonado. 2stas cadenas laterales son polares% Fueno son polares con carga, pues tienen carga positiva por lo tanto tienen un polo positivo.

8 el grupo Negativamente cargado donde encontramos al aspartato y al glutamato, 2stos aminocidos se denominan tambi1n aspartico y glutmico dependiendo si estn deprotonados sus grupos carboxilicos. 0ueda claro entonces que tienen que aprenderse todo esto de memoria. Absorcin de la luz por molculas 2sto es importante para ms adelante en cuanto a la clasi$icacin de las protenas, hay un aparato que se conoce como especto$otometro que nos permite medir la absorcin de la lu. de un compuesto determinado. 5i tenemos una $uente de lu. y un dispositivo que nos permite captar una sola longitud de onda o un rango de una longitud de onda, y eso pasa a traves de una cubeta q contiene la muestra y lo que se detecta es la lu. y lo trans$orma en corriente electrica y eso a la larga produce una unidad de se conoce como absorbancia y este compuesto absorbe 7.7;6.

Ahora hay una ley que se llama ley de lambert, que utili.a logaritmos" 2l logaritmo de la intensidad de la lu. 'y cuando no hay muestra se conoce como el blanco) dividida por la intensidad de la lu. transmitida, y esto es iguala un coe$iciente llamado coeficiente de extincin molar E que es una constante para la muestra por el ancho de la cubeta que contiene la muestra por la concentracin de la muestra. :ientras menor es la intensidad mayor es la concentracin de la muestra.

Si yo tiro piedras de ac hacia all y golpean a algunos de ustedes, ya, y a otros no, mientras mayor es la cantidad de piedras al otro lado, hay ms o menos alumnos en la sala? Menos alumnos, se fijan?. Mayor es la intensidad de la luz transmitida, hay ms o menos compuesto en la cubeta? Menos compuesto La absorci n de la luz ultra!ioleta es importante para algunos aminocidos para practicar algunos e"perimentos, y a#u$ ustedes tienen un espectro de absorci n, significa #ue estamos !ariando la longitud de la onda y est la respuesta de absorci n del compuesto #ue est !ariando% para d nde estn !ariando la tirosina y el triptofano. Los dos tienen un pico de absorci n apro"imadamente a &'(, &)( nan metros s$? * eso significa #ue esa es una buena zona para detectar a ese aminocido. +hora, como la mayor$a de las prote$nas, por no decir todas, tiene, sobre todo si son muy grandes, tiene tirosino, tiene triptofano, entonces esa propiedad de absorber la luz a &)( nm se podr$a detectar la presencia de determinada prote$na, por#ue esa prote$na !a la luz en ese rango. Mientras ms sean los triptofano y las tirosina #ue tiene, mayor ser su capacidad de absorber la luz en ese rango. ,ara #ue se !ayan imaginando c mo es #ue uno puede detectar prote$nas a tra!-s de distintas t-cnicas, y ahora hablamos de una determinada, #ue es la espectrofotometr$a a #ulongitud absorbe el ./+, Manuel? 0n el orden del ultra!ioleta cercano a al de los aminocidos aromticos y eso hace #ue no sea una buena t-cnica cuando hay ./+. ,ero si uno est purificando prote$nas y sabe #ue la tiene relati!amente pura, s$ puede detectar a tra!-s de espectrofotometr$a. 1n nan metro, cuntos metros son? diez ele!ado a? menos nue!e. 2ueno, la ciste$na puede reaccionar con la ciste$na para formar cistina. 3u- sucede% #ue la cadena lateral, #ue tiene el grupo sulfitrilo, el S4, es capaz de formar un enlace co!alente con otro sulfitrilo de otra ciste$na y hablamos de un puente disulfuro. * hablamos de cistina y la cistina es un aminocido? 5eamos si cumple con los parmetros% carbono alfa, amino, carbo"ilo y cadena lateral% s$, es un aminocido. +c !eamos #ue hay una reacci n, al pasar de iz#uierda a derecha, de o"idaci n de los grupos sulfitrilos pierde o gana electrones el S4? ,ierde electrones al pasar ac. +hora ustedes dirn, pero no si el azufre al comenzar est neutro y a#u$ est neutro, as$ #ue ni pierde ni gana electrones pero se pierde el primer electr n por#ue a#u$ tiende a acaparar los electrones del tomo #ue est unido, ms electronegati!o, #ue es el hidr geno, y #ue est rodeado de, !isualmente, de ms electrones. * ac, tiene menos electrones rodendolo por#ue est compitiendo con el azufre #ue es un igual, entonces no lle!a la !entaja #ue lle!a con el hidr geno. ,or lo tanto, decimos #ue perdi electrones y #ue estamos frente a una reacci n de o"idaci n. * en el sentido in!erso, ser$a una reacci n de reducci n.

6uando yo transformo la glucosa, #ue es un carbohidrato la transformo en 67 &, lo mismo pasa con este carbono, este carbono, decimos #ue perdi electrones y #ue se o"id . 0s por esto #ue decimos #ue los metabolismos de compuestos de alta energ$a suponen, en el caso del ciclo de 8rebs y la respiraci n mitocondrial, la o"idaci n de esos compuestos. La o"idaci n es por#ue pasa lo mismo #ue describ$ ac, el carbono, al igual #ue 9?: tiende a estar rodeado de menos electrones. +s$ #ue ese es el concepto de reacci n o"ido;reducci n. 0"isten algunos aminocidos no estndares, ya se los dije, encontrados en prote$na, pero todos ellos se deri!an de algunos de los !einte aminocidos estndares. <odos, as$ #ue la afirmaci n es categ rica, le creo a mi diapositi!a% todos. La hidro"iprolina, #ue la tienen ac y es la prolina, pero con un 74. La hidro"ilisina, est ac y es la lisina, pero con un 74. 2ueno, y dos tipos de 9?: ustedes las !an a !er en prote$nas de colgeno y #ue, de hecho, estn mencionados ah$. 0n este momento no me interesa #ue se los aprendan, solamente #uiero #ue !ean #ue son aminocidos y los nombres, no se los aprendan, pero s$ la la !eamos por #u- es un aminocido% un carbo"ilo y un amino a un carbono y todo lo dems es la cadena lateral, as$ #ue cumple con la definici n de aminocido. 1stedes podr$an !er despu-s #ue aminocidos yo reconozco ac. <ambi-n hay aminocidos no estndares fuera de las prote$nas, tales como la ornitina y la citrulina 9intermediarios en la s$ntesis de arginina y en el ciclo de la urea: y no se preocupen por#ue se los !an a aprender de memoria despu-s con =ino. + !er, pregunta% habr aminocidos estndares fuera de las prote$nas? S$, pue>, andan todos los estndares circulando por#ue son parte de la alimentaci n. Se supone #ue se hidrolizan las prote$nas y absorben estos aminocidos #ue circulan a tra!-s de la sangre como aminocidos disueltos. 6ules son las propiedades cido base de los aminocidos? +tenci n por#ue !amos a aplicar los conceptos de los #ue hemos estado hablando. 0sta es la forma no i nica de los aminocidos y esta es la forma denominada como ?@itteri nica, #ue es a#uella estructura en la #ue ustedes encontrar$an el aminocido a p4 '. 5a a estar deprotonado el carbo"ilo y protonado el amino cul de los dos tiene el p8a ms grande? 0l amino cul tiene el 8a ms grande? 0l carbo"ilo. * eso es para todos los aminocidos #ue ustedes !an encontrando en relaci n al #ue se est formando. La forma no i nica no es real, es te rica, ficticia.

+#u$ tienen ustedes un aminocido, #ue es la glicina, aparece como completamente protonado, medianamente protonado y completamente deprotonado, conforme a los !alores de p8a. +h$ aparece la titulaci n, como este es un cido dipr tico, este cido puede 9?:. +hora, lo #ue tenemos ac es el punto isoel-ctrico, y este punto isoel-ctrico es el !alor de p4 al cual la mol-cula se encuentra con carga neta neutra, y el punto isoel-ctrico ustedes lo obtienen, en este caso, con el promedio de los !alores de p8 a. 0s decir, cuando ustedes #uieran calcular el punto isoel-ctrico de una estructura, lo #ue necesitan es reconocer primero cul es la estructura, digamos, la !ersi n de la mol-cula #ue tiene carga total cero, entonces tomo los dos !alores de p8a, los #ue la limitan y saco el promedio. 1stedes !an a promediar los p8 a #ue estn a ambos lados de la estructura #ue tiene carga neta cero, siempre hay dos p8 a% uno arriba y uno abajo. +hora por #u- la mol-cula tiene carga neta cero? 6uando p4 es igual al punto isoel-ctrico. 0ntonces a#u$ tenemos una, dos, tres especies, por#ue este es un cido tripr tico, tiene tres puntos de infle"i n, y ac tambi-n podemos hacer el ejercicios de buscar el punto isoel-ctrico #u- carga tiene la mol-cula ac? AB, ;B da cero los p8 s son ese y ese. ,or lo tanto promedio y el punto isoel-ctrico es el promedio de ambos. 3u- es lo #ue hay #ue hacer? 4agan este ejemplo, cuando les den un aminocido, hagan estos bocetos, se tienen #ue ir dando cuenta de #ue tienen #ue ir bajando de cargaC de iz#uierda a derecha tiene #ue ir disminuyendo en una carga. +hora, tienen #ue saber asignar als cargas. /o traten de aprenderse reglas generales, si no #ue traten de entender lo #ue estn resol!iendo en cada caso. 4istidina. 3u- pasa con hab$a hablado de la histidina, cierto? Les dije #ue era el nitr geno con doble enlace #ue se

protonaba y se deprotonaba. 0ntonces el aminocido, o sea, el grupo #ue se deprotona, #ue a#u$ lo !emos, este nitr geno con car #ue tiene el doble enlace. 0ntonces este 8r, #ue as$ se denomina el 8 a de la cadena lateral, corresponde a esta p-rdida de un prot n. 1stedes tienen #ue saberse esto de memoria? S$. Se !an a dar cuenta si se pierde un prot n de la cadena lateral por#ue les !an a dar una tabla con los !alores de p8r. Lo #ue s$ tienen #ue saber es #ue el amino, el alfa amino, se deprotona despu-s del carbo"ilo, pero en cuanto al D, si se deprotona al final, o al medio como en este caso, es por el !alor de p8 r.

Estructura y funcin de las protenas 5amos a estudiar propiedades #uimicof$sicas de las prote$nas, estructuras primarias, secundarias, terciarias y cuaternarias. ,ara eso ya contamos con los aminocidos. 0ntonces este es un aminocido #ue puede reaccionar con otro aminocido y la reacci n supone la p-rdida de una mol-cula de agua, o sea una reacci n de condensaci n 9de modo opuesto, ser$a una reacci n de hidr lisis:, y constituir lo #ue se conoce como enlace pept$dico, #ue es todo lo #ue est ac. 0ste es el enlace pept$dico. * toda esta reacci n ocurre en presencia de enzimas, tanto, me refiero a la tanto la formaci n como la deformaci n. 6 mo se denominan los pol$meros de aminocidos? Enota% !er diapo, paja escribir lo mismoF

Muchos aminocidos, peso molecular de miles de daltons o ms, hablamos de prote$na. 6omo referencia, algunos dicen #ue de G( aminocidos hacia arriba hablo de prote$na, pero uno !e un paper y hablan de p-ptido a !eces y tiene '( aminocidos dio para p-ptido no ms. Lo #ue ya no se usa mucho es Hpolip-ptidoI, uno habla del Hp-ptidoI, pero s$ hay #ue hablar de la clasficaci n. S$ se habla de tri, tetra, hasta pentap-ptido se menciona como nomenclatura en la prctica. ,ongmonos de acuerdo% ms de G aminocidos hablaremos de polip-ptido y ms de G( aminocidos hablaremos de prote$na. Lo interesante es #ue los aminocidos tienen maJs o menos el mismo peso molecular y podr$amos, para hacer clculos simples, decir o ponernos de acuerdo en #ue B(( daltons, son como BB(, pero B(( daltons es el peso molecular de un aminocido. * esto es entretenido, por#ue te dicen #ue esta prote$na pesa G(((( daltons, entonces esa prote$na cuntos aminocidos tendr? G((. Las secuencias pept$dicas se ordenan y escriben desde el e"tremo aminoterminal hacia el e"tremo carbo"iterminal. +cu-rdense, siempre, cuando !ean una secuencia !a del amino al carbo"ilo. +s$ #ue ustedes !an a !er <, 0, L, L, + si se aprenden el c digo de una letra, ustedes saben #ue el < #ue dije primero est en el aminoterminal y el resto del otro e"tremo, la Kltima letra, est en el carbo"iloterminal. 1stedes !an a !er #ue un aminocido, e"cepto de los e"tremos, es el mismo aminocido menos una mol-cula de agua.

<amaLo de una prote$na. Enota% a#u$ !a todo el curso di!idiendo los nKmeros gigantototes de la tabla por cienF 0speren a !eces #ue, probablemente esta prote$na est- compuesta por !arias prote$nas, pero la prote$na en s$ tiene GBM( aminocidos. /Kmero de residuos ahh estn !iendo la tabla y nKmero de cadenas poliept$dicas, en este caso, es una sola. ,or lo tanto, es una secuencia completa de aminocidos enorme. 4ay algunas #ue tienen dos cadenas polipept$dicas, lo #ue significa dos e"tremos amino y dos e"tremos carbo"ilo.