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DESHIDROGENASA LÁCTICA (LDH) GENERALIDADES La deshidrogenasa láctica (DHL) es una enzima que cataliza la conversión del piruvato a lactato

, y viceversa. Se localiza en casi todos los tejidos del organismo. En condiciones aeróbicas el ácido pirúvico pasa del citoplasma al interior de la mitocondria por medio de un porina que se localiza en la membrana externa mitocondrial. La piruvato translocasa permite el transporte del piruvato del espacio intermembranal al interior de la mitocondria; al mismo tiempo que se transporta un protón en la misma dirección (simporte). En la matriz mitocondrial, el complejo multienzimático piruvato deshidrogenasa (PDH), cataliza la descarboxilación del piruvato y su deshidrogenación irreversible. Los grupos acetilo ingresan en el ciclo de ácido cítrico como Acetil-coenzima A (Ac-CoA): El Ac-CoA es sintetizado a partir de piruvato a través de una descarboxilación oxidativa catalizada por el complejo multienzimático de la piruvato deshidrogenasa (PDH) En general los complejos multienzimáticos son grupos de enzimas asociados de manera no covalente, que catalizan dos o más pasos secuenciales en una vía metabólica. El complejo multienzimático de la PDH consiste de tres enzimas: piruvato deshidrogenasa (E1), dihidrolipoil transacetilasa (E2) y dihidrolipoil deshidrogenasa (E3). Sus cinco isoenzimas están formadas por cuatro polipéptidos de 35kD cada uno, de los cuales hay dos clases: M y H y se encuentran en diferentes proporciones en cada una de las isoenzimas como sigue: M4, M3H, M2H2, MH3, H4. La DHL con subunidades H predomina en tejidos aeróbicos como el corazón, tiene mayor afinidad por el piruvato y es inhibida por concentraciones elevadas del mismo. La DHL con subunidades M predomina en tejidos anaerobios como el músculo estriado y el hígado. Esta especie tiene baja afinidad por el piruvato y no es inhibida por concentraciones elevadas del mismo. Cada uno de los cinco isoenzimas tiende a concentrarse en tejidos específicos del organismo. Debido a esto, la determinación de los isoenzimas LDH por separado puede utilizarse, juntamente con otras pruebas, para ayudar a determinar la enfermedad que está causando el daño celular y para ayudar a identificar los órganos y tejidos implicados. En general la localización de estos isoenzimas suele ser: LDH-1: corazón, glóbulos rojos, riñón, células germinales LDH-2: corazón, glóbulos rojos, riñón (en menor cantidad que LDH-1) LDH-3: pulmones y otros tejidos LDH-4: glóbulos blancos, nódulos linfáticos, músculo, hígado (en menor cantidad que LDH-5) LDH-5: hígado, músculo esquelético

La determinación de la concentración de LDH total refleja el daño tisular pero no es específica. El lactato se transfiere a través de la sangre. Los aumentos de LDH pueden determinarse como LDH total o como isoenzimas de LDH. que da lugar a lactato. en las fibras musculares blancas. No puede utilizarse para identificar la causa subyacente o su localización. Sin embargo. El ATP del hígado se utiliza para resintetizar glucosa a partir del lactato producido en el músculo. La LDH total es la suma de la determinación de cinco isoenzimas diferentes. al hígado. Sólo se puede detectar en la sangre en pequeñas cantidades. Gracias al torrente sanguíneo. y la glucosa resintetizada vuelve de nuevo al músculo para ser utilizada o almacenada en forma de glucógeno. donde se convierte en piruvato por la lactato deshidrogenasa y después en glucosa por la gluconeogénesis. cuando las células se dañan o se destruyen liberan LDH a la sangre. Por esta razón. Normalmente se encuentra en el interior de las células tisulares. el hígado y el músculo participan de un ciclo metabólico conocido como el ciclo de Cori. que se regenera por la fosforilación oxidativa en las mitocondrias en las fibras musculares rojas y por la glicolisis. Este ciclo también tiene lugar de manera importante en los eritrocitos. normalmente la LDH-2 es el que se encuentra en mayor porcentaje. Esto sería el ciclo fútil glicolisis/gluconeogénesis pero ahora no ocurren en el mismo lugar (célula) sino en diferentes (tejidos). Los isoenzimas son versiones moleculares ligeramente distintas de la enzima LDH. La formación de lactato ahorra tiempo y desvía parte de la carga metabólica desde el músculo hasta el hígado. 6 ATP hígado + 2 (ADP + Pi) eritrocito ® 6 (ADP + Pi)hígado + 2 ATPeritrocito Niveles normales de LDH en 115 a 225 UI/L adultos Niveles de LDH-1 Niveles de LDH-2 Niveles de LDH-3 Niveles de LDH-4 Niveles de LDH-5 del 17 al 27 % del 27 al 37 % del 18 al 25 % del 3 al 8 % del 0 al 5 % . Ciclo de Cori La contracción del músculo está sostenida por el consumo de ATP.Aunque todos los isoenzimas están presentes en la LDH total. Las rojas también producen lactato cuando la demanda excede la capacidad de producción de ATP por la fosforilación oxidativa. la LDH puede usarse como marcador genérico de lesión celular.