6.

3 Vas Metablicas y Enzimas Las reacciones no ocurren al azar en las clulas, sino como parte de una va metablica, la cual consta de un conjunto de reacciones ligadas. Las vas metablicas inician con un reactivo especfico y concluyen con un producto final. En este proceso, una reaccin conlleva a la siguiente, la cual conduce a otra, y as sucesivamente de manera organizada y bien estructurada. Asimismo, la energa metablica es capturada y se usa con ms facilidad si se libera poco a poco en vez de liberarse toda a la vez. Una enzima es una molcula de origen proteico que funciona como catalizador orgnico para acelerar una reaccin qumica especfica sin que sea afectada por la reaccin. Los reactivos en una reaccin enzimtica se llaman sustratos para la enzima correspondiente. Energas de activacin Las molculas a menudo no reaccionan entre s a menos que se activen de alguna manera. La energa que debe agregarse para que las molculas reaccionen entre s se llama energa de activacin. Las enzimas reducen la energa de activacin al poner a los sustratos en contacto entre s e incluso al participar algunas veces en la reaccin. Complejos enzima-sustrato La siguiente ecuacin se utiliza a menudo para indicar que una enzima forma un complejo con su sustrato (ES):
Enzima + Sustrato ES Enzima + Producto

En la mayora de los casos, solo una pequea parte de la enzima, llamada sitio activo, se enlaza al/los sustrato(s). El sitio activo sufre un cambio ligero para adaptarse al o los sustratos. Este proceso se llama modelo de ajuste inducido, puesto que se induce la alteracin leve de la enzima para lograr su ptimo ajuste. El cambio en la forma del sitio activo facilita la reaccin. Despus de que se ha completado el proceso en el que la enzima particip, los productos o producto se liberan y el sitio activo vuelve a su estado original.

Figura 6.3.1 Modelo del sitio activo en una enzima. Cada reaccin en una va metablica requiere su enzima especfica. Como las enzimas slo forman complejos con sus sustratos, se les denomina con base en esto, y normalmente el nombre acaba en la terminacin asa. Tabla 6.3.1 Nombre de las enzimas por sus sustratos.
Sustrato Enzima Lpido Lipasa Urea Ureasa Maltosa Maltasa cido Ribonucleco Ribonucleasa Lactosa Lactasa Sacarosa Sacarasa

Factores que afectan la velocidad de las reacciones enzimticas La velocidad de una reaccin es la cantidad de producto producido por unidad de tiempo. Para lograr la cantidad mxima de producto, debe de haber suficiente cantidad de sustratos para llenar espacios activos la mayora de las veces. Los factores que afectan la velocidad de las reacciones enzimticas son: -La concentracin de sustratos -Temperatura -pH -La concentracin de la enzima Concentracin de sustratos

De acuerdo a la teora de las colisiones, las molculas tienen que chocar para reaccionar y transformarse en productos. En pocas palabras, la actividad de la enzima se incrementa conforme la concentracin del sustrato aumenta, ya que hay ms colisiones entre las molculas del sustrato y las de la enzima. Cuando los sitios activos de las enzimas se llenan casi de manera contina con sustrato, la velocidad de la actividad de la enzima no puede aumentar, por lo tanto se dice que se ha alcanzado la velocidad mxima. Temperatura y pH La actividad de las enzimas aumenta conforme aumenta la temperatura. Esto ocurre porque las temperaturas ms altas causan mayor nmero de colisiones ms efectivas entre el sustrato y la enzima. Si la temperatura aumenta demasiado, la actividad de las enzimas se estabiliza y entonces disminuye rpidamente porque la enzima de desnaturaliza. La forma de una enzima de modifica en este proceso, consecuentemente ya no puede unirse ptimamente con su sustrato.

Figura 6.3.2 Efecto de la temperatura en la velocidad de reaccin. Aqu se puede apreciar que la temperatura ptima se encuentra entre los 30 y 40 grados Celsius. Cuando la temperatura excede este rango ptimo, la enzima se desnaturaliza. Cada enzima tiene un valor de pH ptimo con el cual la velocidad de la reaccin es ms elevada. La estructura globular de una enzima depende de las interacciones. Un cambio en el pH puede alterar la ionizacin de estas cadenas laterales e interrumpir las interacciones normales. Si el pH se modifica, ocurre lo mismo que en la desnaturalizacin enzimtica, la enzima se transforma y ya no puede unirse eficazmente con su sustrato. Concentracin de la enzima As como la concentracin de sustratos, la concentracin de la enzima puede limitar la velocidad de la reaccin enzimtica. Las clulas regulan el tipo de enzimas que estarn

presentes o activas en cualquier momento. A continuacin se mostraran algunas consideraciones metablicas: -Cofactores de enzimas Muchas enzimas requieren de un ion orgnico o uno inorgnico de tipo no protenico para ser activadas. A estos iones se les llaman cofactores. Las molculas orgnicas no protenicas se llaman coenzimas. Los cofactores ayudan a la enzima e incluso pueden aceptar o aportar tomos a las reacciones. Las vitaminas son molculas organicas relativamente pequeas que se requieren en cantidades muy pequeas en la dieta humana y en la de otros animales para sintetizar coenzimas. Si no hay vitaminas, la actividad enzimtica disminuir. La fosforilacin es una manera de activar una enzima. -Inhibicin de enzimas Es indispensable que la produccin de sustancias por va bioqumica sea coordinada y regulada. Una vez que hay suficiente producto quiz sea necesario inhibir la produccin adicional para conservar la materia prima y energa. La inhibicin enzimtica ocurre cuando una sustancia conocida como inhibidor se enlaza a la enzima reduciendo su actividad. *Inhibicin competitiva En este proceso el sustrato y el inhibidor son capaces de unirse al sitio activo de la enzima y cada uno consume tiempo formando un complejo con la enzima. Solo cuando el sustrato esta en el sitio activo se forma el producto, de otra manera no se genera.

Figura 6.3.3 Modelo de la inhibicin competitiva. *Inhibicin no competitiva En este caso el inhibidor se enlaza a una enzima en una posicin diferente al sitio activo. Este lugar es llamado sitio alostrico. Cuando el inhibidor se encuentra en el sitio alostrico, la enzima cambia de forma y consecuentemente no se puede unir con el sustrato por lo que el producto no se forma.

Figura 6.3.4 Modelo de la inhibicin no competitiva.

*Inhibicin por retroalimentacin En este proceso, el producto final de una va inhibe una reaccin de las que ocurren en las primeras etapas de una secuencia de reacciones.