CONCEITOS GERAIS E FUNÇÕES

As enzimas são proteínas especializadas na catálise de reações biológicas. Elas estão entre
as biomoléculas mais notáveis devido a sua extraordinária especificidade e poder catalítico, que
são muito superiores aos dos catalisadores produzidos pelo homem. Praticamente todas as
reações que caracterizam o metabolismo celular são catalisadas por enzimas.
Como catalisadores celulares extremamente poderosos, as enzimas aceleram a velocidade
de uma reação, sem no entanto participar dela como reagente ou produto.
As enzimas atuam ainda como reguladoras deste conjunto complexo de reações.
As enzimas são, portanto, consideradas as unidades funcionais do metabolismo celular.
PROPRIEDADES DAS ENZIMAS

São catalisadores biológicos extremamente eficientes e aceleram em média 10
9
a 10
12
vezes
a velocidade da reação, transformando de 100 a 1000 moléculas de substrato em produto por
minuto de reação.
Atuam em concentrações muito baixas e em condições suaves de temperatura e pH.
Possuem todas as características das proteínas. Podem ter sua atividade regulada. Estão
quase sempre dentro da célula, e compartimentalizadas.
COFATORES ENZIMÁTICOS E COENZIMAS

Cofatores são pequenas moléculas orgânicas ou inorgânicas que podem ser necessárias
para a função de uma enzima. Estes cofatores não estão ligados permanentemente à molécula da
enzima mas, na ausência deles, a enzima é inativa.
A fração protéica de uma enzima, na ausência do seu cofator, é chamada de apoenzima.
Enzima + Cofator, chamamos de holoenzima.
Coenzimas são compostos orgânicos, quase sempre derivados de vitaminas, que atuam em
conjunto com as enzimas. Podem atuar segundo 3 modelos:
- Ligando-se à enzima com afinidade semelhante à do substrato.
- Ligando-se covalentemente em local próximo ou no próprio sítio catalítico da apoenzima.
- Atuando de maneira intermediária aos dois extremos acima citados.




ESPECIFICIDADE SUBSTRATO \ ENZIMA: O SÍTIO ATIVO

As enzimas são muito específicas para os seus substratos. Esta especificidade pode ser
relativa a apenas um substrato ou a vários substratos ao mesmo tempo.
Esta especificidade se deve à existência, na superfície da enzima de um local denominado
sítio de ligação do substrato. O sítio de ligação do substrato de uma enzima é dado por um arranjo
tridimensional especial dos aminoácidos de uma determinada região da molécula, geralmente
complementar à molécula do substrato, e ideal espacial e eletricamente para a ligação do
mesmo. O sítio de ligação do substrato é capaz de reconhecer inclusive isômeros óticos "D" e "L"
de um mesmo composto. Este sítio pode conter um segundo sítio, chamado sítio catalítico ou sítio
ativo, ou estar próximo dele; é neste sítio ativo que ocorre a reação enzimática.
Alguns modelos procuram explicar a especificidade substrato/enzima:
- Modelo Chave/Fechadura que prevê um encaixe perfeito do substrato no sítio de ligação,
que seria rígido como uma fechadura. No exemplo da figura abaixo, uma determinada região da
proteína - o módulo SH2 - liga-se à tirosina fosfatada, que se adapta ao sítio ativo da enzima tal
como uma chave faz a sua fechadura.
- Modelo do Ajuste Induzido que prevê um sítio de ligação não totalmente pré-formado, mas
sim moldável à molécula do substrato; a enzima se ajustaria à molécula do substrato na sua
presença.
- Evidências experimentais sugerem um terceiro modelo que combina o ajuste induzido a
uma "torção" da molécula do substrato, que o "ativaria" e o prepararia para a sua transformação
em produto.

FATORES EXTERNOS QUE INFLUENCIAM NA VELOCIDADE DE UMA REAÇÃO ENZIMÁTICA

São eles:
- Temperatura: Quanto maior a temperatura, maior a velocidade da reação, até se atingir a
temperatura ótima; a partir dela, a atividade volta a diminuir, por desnaturação da molécula.

- pH: Idem à temperatura; existe um pH ótimo, onde a distribuição de cargas elétricas da
molécula da enzima e, em especial do sítio catalítico, é ideal para a catálise.







INIBIÇÃO ENZIMÁTICA

Os inibidores enzimáticos são compostos que podem diminuir a atividade de uma enzima. A
inibição enzimática pode ser reversível ou irreversível;
Existem 2 tipos de inibição enzimática reversível:
- Inibição Enzimática Reversível Competitiva:

Quando o inibidor se liga reversivelmente ao mesmo sítio de ligação do substrato;

O efeito é revertido aumentando-se a concentração de substrato

Este tipo de inibição depende das concentrações de substrato e de inibidor.
- Inibição Enzimática Reversível Não-Competitiva:

Quando o inibidor liga-se reversivelmente à enzima em um sítio próprio de ligação, podendo estar
ligado à mesma ao mesmo tempo que o substrato;

Este tipo de inibição depende apenas da concentração do inibidor.
Na inibição enzimática irreversível, há modificação covalente e definitiva no sítio de ligação
ou no sítio catalítico da enzima.


INIBIÇÃO ENZIMÁTICA

Os inibidores enzimáticos são compostos que podem diminuir a atividade de uma enzima. A
inibição enzimática pode ser reversível ou irreversível;
Existem 2 tipos de inibição enzimática reversível:
- Inibição Enzimática Reversível Competitiva:

Quando o inibidor se liga reversivelmente ao mesmo sítio de ligação do substrato;

O efeito é revertido aumentando-se a concentração de substrato

Este tipo de inibição depende das concentrações de substrato e de inibidor.
- Inibição Enzimática Reversível Não-Competitiva:

Quando o inibidor liga-se reversivelmente à enzima em um sítio próprio de ligação, podendo estar
ligado à mesma ao mesmo tempo que o substrato;

Este tipo de inibição depende apenas da concentração do inibidor.
Na inibição enzimática irreversível, há modificação covalente e definitiva no sítio de ligação
ou no sítio catalítico da enzima.