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Capítulo V

5.Proteínas
“Ó Deus, dá-me a serenidade para aceitar as coisas que não posso mudar; a
coragem para mudar as coisas que posso e a sabedoria para discernir uma das
outras...”
Anônimo
5.1. Introdução
Proteína é um vocábulo derivado
de Proteus (grego) que significa primazia. Assim, as proteínas cujo nome significa “primeiro” ou
“mais importante”, so de fato as macromoléculas mais importantes das células!
Apro"imadamente a metade do peso seco de uma célula animal típica é proteína!
Porque so as proteínas as principais#
As proteínas, assim como os $idratos de carbono e as gorduras, cont%m carbono,
$idrog%nio e o"ig%nio, mas adicionalmente elas cont%m cerca de &'( de nitrog%nio, juntamente
com o en"ofre e algumas ve)es outros elementos como f*sforo, o ferro e o cobalto. +oi a
primeira subst,ncia recon$ecida em seres vivos! Proteínas so polímeros constituídos de
aminoácidos! -á vinte tipos de aminoácidos na nature)a! .sse n/mero relativamente pequeno de
aminoácidos constitui todas as proteínas e"istentes nos seres vivos! 0 que permite que as
proteínas sejam diferentes umas das outras é a ordem dos aminoácidos e a freq1%ncia de sua
ocorr%ncia! A fun2o biol*gica da proteína é ditada pela seq1%ncia dos aminoácidos! Assim, se
determinado aminoácido é substituído por outro, a proteína pode perder sua atividade biol*gica!
3omo todo aminoácido possui um radical amínico (4-
5
ou 4-
6
), essa rela2o do
percentual de nitrog%nio é importante e será utili)ada em alguns métodos para determinar a
qualidade da proteína7
&88 g de proteína &' g de 4itrog%nio
9 8& g de 4itrog%nio
9 : ',5; g de proteína!
5.2. Funções
3omo vimos anteriormente, as moléculas de proteínas so polímeros cujas unidades
estruturais so os aminoácidos!
.mbora todas as proteínas sejam construídas com os mesmos 58 aminoácidos, so elas os
compostos biol*gicos que possuem a maior diversidade de fun2<es! =ua versatilidade funcional é
talve) mel$or e"emplificada pelo fato de que cada uma das mil$ares de en)imas, catalisando
uma rea2o biol*gica específica, é uma proteína específica! Assim, diferentes en)imas
participam em rea2<es diferentes como7 a forma2o de uma liga2o carbono>carbono, a $idr*lise
de um éster, a o"ida2o de um álcool, a $idro"ila2o de um anel aromático!!! ?sso para mencionar
apenas algumas poucas! @as, a versatilidade das proteínas vai muito além de seu papel como
catalisadores biol*gicos7
! As proteínas so os instrumentos através dos quais é e"pressa a informa2o genética!
Assim como e"istem mil$ares de genes no n/cleo celular, cada um especificando uma
A5
IV
característica distintiva do organismo e"iste, correspondentemente, mil$ares de
diferentes espécies de proteínas na célula, cada uma e"ecutando uma fun2o específica
determinada pelo seu geneB
! As proteínas podem servir como carregadoras, cada uma delas transportando uma
subst,ncia específica como o o"ig%nio, um íon metal ou um metab*lico através do
corpoB
! 0utras proteínas ancoradas em membranas biol*gicas so receptores para compostos
específicos que funcionam na regula2o celular, incluindo o transporte de moléculas
para dentro e para fora da célulaB
! Podem cumprir uma fun2o energéticaB
! Alguns $ormCnios so proteínas e ajudam a regular uma variedade de processos
celularesB
! As proteínas do sistema imune defendem o organismo contra infec2<esB
! As proteínas da coagula2o sang1ínea defendem o organismo contra perdasB
! 0utras proteínas especiali)adas esto envolvidas em prover motilidade ao organismoB
! Algumas proteínas tem um papel estruturalB
! etc!, etc!, etc!
5.3. Aminoácidos
D e"traordinário que todas as proteínas, em todas as espécies, independentemente da sua
fun2o ou atividade biol*gica, sejam construídas com o mesmo grupo de 58 aminoácidos
primários! 0 que, ento, confere a uma proteína atividade en)imática, a outra atividade
$ormonal, e fun2o de anticorpo a outras# 3omo elas diferem quimicamente#
As proteínas diferem umas das outras porque cada uma delas tem uma seq1%ncia distinta de
unidade de aminoácidos! 0s aminoácidos so o alfabeto da estrutura protéica, pois eles podem
ser agrupados em um n/mero quase infinito de diferentes proteínas!
! “Euantas seq1%ncias de aminoácidos so possíveis# “
."istem mil$ares de proteínas diferentes em um organismo de cada espécie, e $á, talve),
&8 mil$<es de espécies diferentes! Apenas 58 aminoácidos podem realmente ser reunidos nas
seq1%ncias diferentes
A matemática pode nos di)er7
! 3onsiderando um dipeptídeo (estrutura formada pela liga2o de dois aminoácidos
distintos ou no) contendo dois aminoácidos diferentes, pode $aver dois isCmeros seq1enciaisB
um tripeptídeo com 6 aminoácidos diferentes A, F e 3 tem seis arranjos seq1enciais possíveis7
AF3, A3F, FA3, 3AF, 3FA! A e"presso geral para calcular o n/mero de seq1%ncias,
possíveis de um conjunto de objetos é nG, onde n é o n/mero de objetos! Para um peptídeo de
quatro aminoácidos diferentes n*s teremos HG : H"6"5"& : 5H seq1%ncias possíveis! Para
polipeptídeo de 58 aminoácidos diferentes, cada um ocorrendo s* uma ve), o n/mero de
seq1%ncias é 58G : 58"&I"&J!!! o que c$ega ao surpreendente n/mero pr*"imo a 5"&8
&J
!
@as isso é apenas um peptídeo muito pequeno, com 58 resíduos de P@ (Peso @olecular)
pr*"imo a 5!'88!!! Para uma proteína de P@ 6H!888, contendo &5 diferentes aminoácidos, em
n/meros iguais, mais de &8!888!888 seq1%ncias so possíveis! =e ainda admitirmos que essa
proteína seja feita com 58 aminoácidos ocorrendo em n/meros iguais, o n/mero de seq1%ncias
possíveis será muitíssimo maior! =e e"istisse apenas uma molécula de cada isCmero seq1encial
possível desta proteína, o peso total e"cederia muito o peso da terraG
Kinte dos aminoácidos podem, portanto, ser arranjados em seq1%ncias suficientes para
suprir no apenas as mil$ares de proteínas em cada uma das espécies viventes, mas também para
todas as espécies que já e"istiram no passado ou que e"istiro no futuro! Acredita>se que as
espécies atuais representem apenas um milésimo de todas as que já e"istiram na terra! A l*gica
A6
molecular de aminoácidos e proteínas é amplamente suficiente para a sempre divergente nature)a
da evolu2o biol*gica!” (L.-4?4M.N, &IJH pág! I&)!
D por isso que as proteínas t%m a prima)ia, como o pr*prio nome di)!
Assim, pois, os aminoácidos so as unidades fundamentais da estrutura protéica! Oodos os
aminoácidos cont%m pelo menos um grupo amino (>4-5) na posi2o α e uma carbo"ila, e todas
com e"ce2o da glicina, cont%m um átomo assimétrico!
+*rmula geral dos aminoácidos7
-
N 3 300- : A
4-6
Pevido Q presen2a do carbono assimétrico, os aminoácidos podem e"istir como isCmeros!
0s de ocorr%ncia natural so quase todos L!
.m certos tipos de processamentos de proteínas, como aquecimento em meio alcalino, ou
Q temperatura muito elevada, pode ocorrer a isomeri)a2o dos aminoácidos, com transforma2o
da forma L em P! ?sso tem import,ncia nutricional, pois, vários aminoácidos P no so
aproveitados pelo organismo ou o so em menor velocidade, a P>metionina e a P>p$e, por
e"emplo so aproveitadas pelo organismo do $omem, mas de forma menos eficientemente que
nas formas L!
Aminoácidos encontrados nas proteínas7
-Alanina - Ala
-Gicina - Gly
-Valina - Val
-Leucina - Leu
-Isoleucina Ile
-Prolina - Pro
-Cisteína - Cyz
-Tirosina - Tyr
-Aspararagina Asn
-Glutamina - Gln
-Ác. Aspartico Asp
-Ác. Glutâmico Glu
-Fenilalanina Pe
-Tripto!ano Trp
-"etionina "et
-#erina - #er
-Treonina - Tr
-Lisina - Lys
-Arginina - Arg
- $isti%ina - $ys
&s amino'ci%os se unem para !ormar proteínas por meio %e liga()es peptí%icas*
& $ $
-$+,-C$-C - ,-C$-C&&$  $+,-C$-C-,-C$-C&&$
./ &$ $ .+ ./ & .+
$+&
Amino'ci%os essenciais*
A proteína da dieta é a fonte para os 58 aa comuns encontrados nas proteínas dos tecidos!
0ito desses (LRs, @et, O$r, Orp, P$e, Kal, Leu, ?le) so essenciais na dieta do $omem adulto,
porque seus esqueletos de carbono no podem ser sinteti)ados no corpo a velocidades adequadas!
Sm outro aa, a -Rs, é necessário para as crian2as e $á trabal$os recentes que ele também seja
essencial para adultos! Além disso, dois aminoácidos, a 3Rs e a ORr so feitos a partir dos
aminoácidos essenciais @et e P$e, respectivamente, e se presentes na dieta, so economi)adores
de seus aa de origem! (Ker no mapa metab*lico)!
AH
3isteína7 As rea2<es envolvidas na síntese de 3Rs ocorrem no fígado e so elas7
&! Perda de um grupo metil da metionina, transformando>a em $omocisteína
5! 3ondensa2o da $omocisteína com uma molécula de serina
6! 3livagem da cistationina
Oirosina7 A biossíntese da ORr em mamíferos ocorre por $idro"ila2o da fenilalanina! @uito
das necessidades dietéticas de fenilalanina é, de fato devida a necessidade de ORr! =e esta
/ltima é ingerida, o requerimento dietético para P$e é redu)ido substancialmente!
0s restantes nove aminoácidos (MlR, Ala, =er, Asp, Mlu, Pro, Arg, Asn, Mlu) so
formados a partir de intermediários comuns no metabolismo e assim so no essenciais como
constituintes dietéticos!
Pe acordo com os aminoácidos que possuem, as proteínas podem ser classificadas em7
3ompletas ou equilibradas! =o primordialmente de origem animal (carnes, ovos, leite),
correspondendo Qquelas que cont%m um perfil de aminoácidos equilibrado tanto quantitativa
quanto qualitativamenteB
?ncompletas! =o as que apresentam defici%ncias em um ou mais dos aminoácidos
essenciaisB esse aminoácido que está em falta ou em quantidades insuficientes é c$amado
fator limitante! As proteínas de origem vegetal pertencem a esta categoriaB
."ce2<es7 a gelatina e a globina do sangue embora de origem animal, so incompletas!
Pe uma forma geral o fator limitante principal (o que apresenta maior defici%ncia) nos
cereais é a lisina! 4o arro) além da lisina, temos a treonina como fator limitante! 4o mil$o o
triptofano! Assim, di)>se que a treonina no arro) e o triptofano no mil$o so fatores
limitantes secundários!
5..!strutura das Proteínas
As proteínas t%m diversos níveis de organi)a2o, a saber7
0strutura Prim'ria
A estrutura primária refere>se ao tipo e a seq1%ncia dos aminoácidos na molécula protéica!
3on$ecer a estrutura primária de uma proteína é importante por algumas ra)<es7
> é a seq1%ncia de aa! de uma proteína que irá determinar as outras estruturasB
> con$ecendo a estrutura primária poderemos fa)er uma previso do seu valor
nutricional, como acabamos de verB
> a estrutura primária nos informará a respeito da digestibilidade da proteína, pois as
en)imas do trato digestivo so específicas para determinadas seq1%ncias de
aminoácidos!
A;
0strutura #ecun%'ria
A estrutura secundária é a conforma2o da proteína no espa2o! .la é formada por
associa2o de membros pr*"imos da cadeia polipeptídica e é mantida por pontes de
$idrog%nio e por pontes de en"ofre! ."!7 proteínas fibrosas em forma de $élice!
0strutura Terci'ria
A estrutura terciária é a forma como a estrutura secundária se arranja, se dobra e se
enovela, formando as estruturas globulares rígidas!
0strutura 1uatern'ria
A estrutura quaternária é a associa2o das subunidades!
0 aquecimento dos alimentos, em geral, aumenta a digestibilidade das proteínas, porque
destr*i a conforma2o espacial, facilitando o ataque das en)imas do trato digestivo!
.sse processo de altera2o da estrutura tridimensional de uma proteína é c$amado de
desnatura2o! A desnatura2o, na prática, pode ser reversível ou no!
Assim, tanto na culinária, como na ind/stria de alimentos a desnatura2o é muito usada!
5.5 Classi"icação das Proteínas
As proteínas podem ser classificadas de diversos modos, obedecendo a critérios
diferentes!
Pe acordo com a comple"idade teríamos7
Proteínas simples*
As proteína simples so aquelas que, por $idr*lise, fornecem apenas aminoácidos! As
proteínas simples podem ser7
Proteínas fibrosas
3adeias polipeptídicas que se organi)am em um arranjo paralelo ao longo de um ei"o,
formando fibras ou filamentos! =o pouco sol/veis, de consist%ncia rígida e t%m
normalmente fun2o estrutural!
."!7 colágeno, elastina e queratina!
A'
0 colágeno é a principal proteína do tecido conjuntivo! T insol/vel em água a frio
e resistente Qs en)imas digestivas animais, porém, submetido Q fervura em água, solu2<es
de ácidos ou bases diluídas, transforma>se em gelatina! D essa transforma2o que fa) o
amaciante de carnes por coc2o, pois 68( das proteínas totais dos mamíferos so
constituídas de colágeno! Sma característica notável do colágeno é o seu elevado teor de
$idro"iprolina, glicina e de prolina! 0 colágeno, porém, é pobre em aminoácidos de
interesse nutricional (quase no tem triptofano), no sendo por isso capa) de manter o
crescimento de animais jovens!
As elastinas esto presentes nas artérias, tend<es e outros tecidos elásticos!
.mbora semel$antes ao colágeno em muitos aspectos, no podem ser convertidas em
gelatina! As elastinas so parcialmente resistentes Qs en)imas digestivas e cont%m pouca
$idro"iprolina!
Eueratinas so as proteínas dos cabelos, da l, do casco dos animais, do couro, das
penas, das un$as e dos c$ifres! .ssas proteínas geralmente cont%m grande quantidade de
cistina, que através de pontes de dissulfeto (>=>=>) ajudam a manter a rigide) da estrutura
e conferem bai"a solubilidade! 0 cabelo $umano contém cerca de &H ( de cistina! 0
elevado conte/do de aa sulfurados torna essas proteínas interessantes nutricionalmente, e,
por isso, diversos processos v%m sendo estudados para a solubilidade e aproveitamento de
resíduos, como penas de aves para uso de ra2<es para animais!
Proteínas globulares
3onsistem em cadeias de polipeptídios enovelados em estruturas esféricas ou globulares!
.m geral, t%m fun2o din,mica na célula, os anticorpos, a maior parte das en)imas,
alguns $ormCnios e muitas proteínas que e"ercem a fun2o de transportadores, como a
albumina do soro e a $emoglobina, so proteínas globulares!
As proteínas globulares costumam ser classificadas em albuminas, globulinas,
glutelinas e prolaminas, com base na sua solubilidade!
As albuminas so facilmente sol/veis em água e coaguláveis pelo calor! +ormam
um grupo grande de proteínas, das quais albumina do ovo, a do soro e do leite constituem
e"emplos típicos!
As globulinas insol/veis ou moderadamente sol/veis em água, porém sua
solubilidade é aumentada pela adi2o de sais neutros, como cloreto de s*dio e so
coaguláveis pelo calor! ."!7 imunoglobinas (do soro), globulinas do m/sculo e as
globulinas das sementes das plantas!
As glutelinas so proteínas insol/veis em solu2<es salinas diluídas, mas sol/veis
em solu2<es de ácidos ou bases diluídas! =o encontradas principalmente em cereais
como, por e"emplo, a glutelina do trigo e do mil$o!
As prolaminas so proteínas encontradas normalmente ao lado das glutelinas! =o
insol/veis em água ou solventes neutros, mas sol/veis em solu2o de etanol a ;8>J8(! A
associa2o das glutelinas com as prolaminas constitui a fra2o c$amada gl/ten dos
cereais, que é a responsável pelos processos de panifica2o e pelas características visco>
elásticas da massa! .ssas propriedades so devidas em grande parte pela forma2o de
liga2<es >=>=> entre resíduos de cisteína!
As $istonas so proteínas básicas, sol/veis em água e que produ)em sob $idr*lise,
grande quantidade de arginina ou lisina! As $istonas encontram>se combinadas aos ácidos
dentro das células! A globina do sangue é uma $istona!
Proteínas con2uga%as
=o proteínas combinadas com outros grupos, que no so aminoácidos! A por2o no
aminoacidica da molécula c$ama>se grupo prostético!
AA
As proteínas conjugadas so classificadas pela nature)a química do grupo prostético7
Lipoproteínas
=o comple"os de lipídeos com proteínas! A por2o lipídica é constituída de
triglicerídeos, fosfolipídeos, colesterol ou derivados ligados firmemente Q proteína de
forma ainda no bem con$ecida!
As lipoproteínas t%m fun2o estrutural quando associadas as membranas de organelas
celulares! A associa2o com proteínas permite que sejam veiculadas subst,ncias como os
lipídeos, que de outra forma estariam insol/veis! =o moléculas ou “partículas” de
elevado peso molecular e normalmente classificadas em quatro grupos de acordo com a
sua densidade7
> os quilomicrons com densidade de 8,I;8 gUmlB
> as lipoproteínas de muito bai"a densidade KLPL 8,I;8 a &,888 gUmlB
> as lipoproteínas de densidade bai"a LPL &,88' a &,8'6 gUmlB
> as lipoproteínas de alta densidade -PL &,8'6 a &,5&8 gUml!
Euanto maior é a densidade, maior o conte/do de proteínasB os quilomicrons, por
e"emplo, t%m 5( de proteínas e as -PL cerca de ;8 (!
Além das lipoproteínas séricas, so e"emplos importantes as da gema do ovo7
lipovitelinas e lipovitelinina, que encontram fun2o em tecnologia de alimentos como
emulsificantes!
Glicoproteínas
=o proteínas ligadas covalentemente a moléculas de glicídios! A por2o glicídica
encontra>se ligada Q molécula protéica através de liga2<es 0- da serina e treonina ou de
grupos 4-5 dos resíduos de asparagina e glutamina! A introdu2o de glicídios aumenta a
solubilidade da proteína, que é capa) de formar solu2<es altamente viscosas! =o
e"emplos importantes de fitoemaglutininas do feijo que, quando no desativadas
causam problemas nutricionais e a ovomucina que é um fator responsável pela alta
viscosidade da clara do ovo, entre outras!
Metaloproteínas
=o comple"os de metais com proteínas, o metal pode estar fortemente ligado, como no
caso da $emoglobina e da mioglobina onde o átomo de ferro está incluído no n/cleo
porfirínico ou ligado mais fracamente e facilmente removível! 4esse segundo caso
incluem>se a ovoalbumina, proteína do ovo capa) de ligar +e, 3u, Vn e a ferritina do
fígado que c$ega a conter 58( de ferro! @uitas dessas liga2<es permitem que os metais,
de outras formas insol/veis, sejam “solubili)ados” e transportados nos p-Ws fisiol*gicos
dos fluidos org,nicos!
Fosfoproteínas
=o proteínas que possuem grupamento de f*sforo na molécula, ligados normalmente na
forma de éster a grupos 0- da serina ou da treonina! =o e"emplos7 a caseína do leite e a
vitelina da clara do ovo! A caseína do leite na forma micelar, cuja estabilidade é mantida,
em grande parte, Q custa desses grupos de fosfatos ligados ao cálcio, forma uma estrutura
estável no p- natural desses fluidos, precipitando pelo aquecimento! D interessante
comentar que a presen2a de grupos fosfatos dificulta a a2o das en)imas digestivas, na
sua pro"imidade, resultando da $idr*lise parcial de fosfopeptídeos que podem ter
importante fun2o na absor2o de cálcio!
AJ
Nucleoproteínas
=o comple"os de proteínas básicas com ácidos nucléicos encontrados no n/cleo celular!
As $istonas e protaminas so nucleoproteínas!
5.# $i%estão e A&sorção das Proteínas
3om algumas e"ce2<es, as proteínas no entram diretamente na circula2o sang1ínea
através do trato gastrintestinal! Pequenas quantidades podem ser absorvidas intactas e, em alguns
casos, esses materiais do origem a rea2<es alérgicas em certas pessoas! .m crian2as recém>
nascidas, a absor2o de anticorpos do leite materno é um importante mecanismo de defesa contra
infec2o, uma ve) que o sistema imune é pobremente desenvolvido nos primeiros dias de vida!
Para a maioria das ve)es, porém, a proteína da dieta precisa ser $idrolisada em seus
aminoácidos constituintes, antes que a absor2o possa ocorrer! .ssa clivagem das proteínas
envolve a quebra de liga2<es peptídicas por proteases específicas, que agem em grandes
polipeptídios ou por peptidases que agem em peptídeos menores, oligopeptídeos!
A digesto das proteínas da dieta é um processo comple"o que ocorre em etapas! 0s
principais locais da digesto so7 estCmago, l/men do intestino delgado e células da mucosa do
intestino delgado!
A saliva no contém en)imas proteolíticas, sendo a a2o da boca apenas mec,nica! A
$idr*lise das proteínas come2a no estCmago!
Euando o alimento dei"a o esCfago, ele se deposita temporariamente no estCmago! A
distenso do estCmago, causada pela ingesto de alimentos, provoca a libera2o do $ormCnio
gastrina da mucosa gástrica, que por sua ve) estimula a libera2o de ácido clorídrico! .ste tem
duas fun2<es importantes7
&) desnatura2o da proteína para facilitar sua degrada2o e
5) converso do pepsinog%nio em pepsina! 0 processo de ativa2o é auto>catalítico, isto
é, depois da converso inicial do pepsinog%nio Q pepsina, ela mesma é capa) de ativar
o pepsinog%nio!
As en)imas proteolíticas do trato digestivo so produ)idas na forma de )imog%nio
inativas, para proteger as células secretoras de uma autodestrui2o!
A pepsina age nas proteínas da dieta seletivamente, atacando somente grupos amino dos
peptídeos que ten$am anéis aromáticos como cadeias laterais e, portanto, podem agir em vários
pontos entre as cadeias polipeptídicas! Piferentemente das demais en)imas proteolíticas, a
pepsina é capa) de digerir o colágeno, o tecido conectivo da carne!
As outras en)imas proteolíticas presentes na secre2o gástrica so a gelatinase que
liq1efa) a gelatina e a renina que, na presen2a de íon cálcio, promovem a coagula2o da caseína,
transformando>a em paracaseína, e assim retarda a passagem do leite pelo estCmago! A renina
e"iste em be)erros, no sabendo, porém, da sua e"ist%ncia no $omem!
Oodavia, no processo total da digesto das proteínas, a contribui2o do estCmago é
pequena!
Po estCmago a proteína parcialmente digerida se dirige ao duodeno! As proteínas que
dei"am o estCmago para o duodeno so agora uma mistura de proteínas no digeridas,
polipeptídeos e cerca de &;( já como aminoácidos! A pepsina, cujo p- *timo está pr*"imo de
&,J, tem sua a2o bloqueada, pois, o p- duodenal passa a ser cerca de ',; , favorável Q a2o de
outras proteases!
.sses produtos da digesto estomacal estimulam a secre2o pela mucosa gástrica, de
secretina e de colecistocinina>pancreo)imina, $ormCnio que respectivamente aumentam o
volume e a concentra2o en)imática de suco pancreático!
AI
Euando o quino atinge o intestino, ele causa a libera2o pela mucosa intestinal da
enteroquinase, uma en)ima que transforma o tripsinog%nio pancreático em tripsina ativa! A
tripsina, por sua ve), ativa outras en)imas proteolíticas!
0s )imog%nios do suco pancreático so tripsinog%nio, quimotrisinog%nio e
procarbo"ipeptídase! A ativa2o dos )imog%nios pela tripsina é a clivagem de uma liga2o
peptídica adjacente a uma arginina ou lisina, que estejam no come2o da cadeia do )imog%nio!
As en)imas proteolíticas pancreáticas so classificadas em endopeptidase7 tripsina e
quimotripsina, carbo"ipeptidase7 e"opeptidase!
.ssas en)imas independem da a2o da pepsina para agirem! As endopetidases quebram
liga2<es peptídicas na por2o interna da molécula! A tripsina age em liga2<es onde um
aminoácido dibásico contribui com a carbo"ila (P$e, Orp, ORr)! A e"opeptidase libera
aminoácidos livres! .la age no aminoácido que tem a carbo"ila terminal, daí o nome
carbo"ipeptidase!
A quantidade de en)imas secretadas pelo p,ncreas é regulada pelo teor de proteína
e"istente na lu) intestinal! A tripsina vai se ligando Q proteína dietética até que esteja em
e"cesso, quando isso acontece, a tripsina livre no intestino envia um sinal ao p,ncreas para
redu)ir a síntese de tripsinog%nio!
As aminopeptidases junto com as dipeptidases so produ)idas nas microvilosidades da
mucosa intestinal e completam a digesto dos peptídeos até os aminoácidos! 4esse caso, a
digesto se dá nas membranas das células da mucosa intestinal!
Sma quantidade apreciável de proteínas intactas entra no intestino todos os dias
proveniente das secre2<es intestinais e da descama2o do epitélio e é digerida juntamente com as
proteínas da dieta! Portanto, a digesto gástrica no é essencial para a utili)a2o das proteínas no
organismo!
Para uma ingesto de I8 &88g de proteínas da dieta, somam>se '8 a A8g de proteínas
end*genas! 3omo as perdas fecais so equivalentes a &8g Udia, a quantidade total de proteína a
ser absorvida fica em trono de &'8g!
A digestibilidade das proteínas alimentares depende da estrutura da proteína, da
severidade do processamento térmico e de fatores no protéicos do alimento, por e"emplo,
intera2o com fibras!
4ormalmente as proteínas animais t%m grande digestibilidade, da ordem de I8(! As
proteínas vegetais t%m digestibilidade mais redu)ida!
3ertas subst,ncias, como os inibidores de tripsina encontrados, por e"emplo, em feij<es e na soja
crus, inibem a tripsina intestinal e estimulam, em conseq1%ncia, a secre2o de mais proteínas
pelo p,ncreas, produ)indo dist/rbios que resultam até a redu2o no crescimento! .sses fatores
antinutricionais devem ser desativados termicamente e a sua presen2a controlada, principalmente
em produtos industriali)ados!
0 processo digestivo no l/men intestinal produ) uma mistura de aminoácido e
oligopeptídeos que pode ser muito comple"a, como se pode ver pelas muitas probabilidades de
seq1%ncias de aminoácidos que ocorrem nas proteínas! Acredita>se que a degrada2o posterior
dos oligopeptídeos, dipeptídeos e aminoácidos resultem da a2o das peptidases intestinais
locali)adas na borda em escova! .mbora s* sejam encontrados aminoácidos livres no sangue da
veia porta ap*s a ingesto protéica, uma propor2o significante de proteína dei"a o l/men como
peptídeos pequenos que so ento $idrolisados pelas peptidases da mucosa, ou na borda em
escova, ou dentro da célula!
A3sor(4o %e Proteínas
Euase todas as proteínas da dieta so absorvidas na forma de aminoácidos! A absor2o
intestinal é a predominante, mas uma pequena parte pode ser efetuada pelas células do estCmago
e do c*lon!
J8
-á diferen2as de velocidade de absor2o intestinal das formas isométricas dos
aminoácidos! 0 isCmero natural L é ativamente transportado através da mucosa, esta
transfer%ncia da mucosa para a serosa envolve a participa2o da vitamina F' (pirido"al>fosfato) !
0s isCmeros P so transferidos por difuso simples! 0 sistema ativo de absor2o envolve a
participa2o de energia e de carregadores! =o con$ecidos quatro sistema de carregadores para o
transporte de aminoácidos através da membrana7
&) sistema para transporte de aa neutros B
5) sistema para transporte de aa básicos (LRs, Arg, -Rs)B
6) sistema para transporte de aa ácidos (Asp, Mlu)B
H) sistema para transporte de prolina e $idro"ipolina!
0 transporte de aa ocorre somente na presen2a simult,nea do transporte de s*dio! 0s
sistemas carregadores esto locali)ados na borda em escova da célula epitelial! A teoria mais
aceita para o transporte de aa através da membrana postula que o carregador possua sítio de
liga2o para a molécula de aa e par ao íon s*dio! Euando os dois sítios esto carregados , o
carregador dirige>se para o interior da célula movido pelo gradiente de s*dio, e transportando
consigo o aa, o qual será captado no espa2o intracelular!
0 aumento da concentra2o intracelular do aminoácido irá gerar o gradiente de
concentra2o do mesmo em rela2o ao sangue , resultando na difuso de mesmo para o sistema
porta!
Euando os aminoácidos livres atravessam a célula da mucosa, alguns deles sofrem
altera2<es! 0 ácido glut,mico e o ácido aspártico so transaminados, com forma2o de alanina
que vai para o fígado através da circula2o portal! Oambém a glutamina que vem do sangue , dos
tecidos periféricos até o intestino sofre essa transamina2o e, portanto, a mucosa do intestino é
uma fonte significante de alanina para o fígado!
3omo foi dito, pequenas quantidades de proteínas intactas podem ser absorvidas! Oem
sido sugerido que essa absor2o anormal pode ser conseq1%ncia de altera2<es transit*rias do
epitélio intestinal! A presen2a dessas proteínas naturais , de molécula relativamente grande, no
sangue, estimulará a resposta imunol*gica, tornando o indivíduo sensível Qquele tipo de proteína!
=e ocorrer nova ingesto daquela proteína, o indivíduo poderá apresentar rea2<es de
$ipersensibilidade!
#istema Circulat5rio Porta
0 sistema circulat*rio porta é composto de veias que, partindo dos intestinos e do ba2o,
c$egam até o fígado e daí, Qs veias cavas! A fun2o desse sistema é passar o sangue dos
intestinos através do fígado antes de sua entrada na circula2o geral! Ao passar através dos
diminutos seios $epáticos o sangue entra em contato com células fagocitárias retículo endoteliais
especiais, denominadas células de Xupffer , que so capa)es de remover os fragmentos anormais!
Por conseguinte essas células depuram o sangue intestinal antes de sua entrada na circula2o
geral! ?sso é muito importante, pois a cada minuto uma pequena quantidade de tril$<es de
bactérias do trato intestinal passa pelo sangue da veia porta! As células de Xupffer so to
eficientes na remo2o delas que, provavelmente, nen$uma entre as mil$ares que c$egam ao
fígado alcan2a a circula2o geral!
0 sistema porta também permite a remo2o pelo fígado de varas subst,ncia nutritivas,
absorvidas do sangue intestinal antes de alcan2arem a circula2o geral! Por e"emplo, as células
$epáticas removem normalmente cerca de 5U6 da glicose absorvida pelo sangue porta dos
intestinos e talve) até metade das proteínas antes do sangue alcan2ar a circula2o geral!
J&
5.' (eta&olismo das Proteínas e Aminoácidos
0s aminoácidos absorvidos no intestino so levados pela circula2o %ntero>$epática até o
fígado! Ap*s uma refei2o protéica, o teor de aminoácidos livres no sistema porta se eleva muito,
porém, o sangue da circula2o sist%mica, que sai do fígado, tem concentra2<es menores e um
perfil diferente de aminoácidos livres, fato que indica o papel regulador do fígado!
3omo um grupo, os aminoácidos essenciais so mais bem absorvidos que os no
essenciais!
Ao conjunto dos aminoácidos presentes na circula2o geral, quer sejam oriundos da dieta,
da quebra de proteínas tissulares ou aminoácidos no essenciais no corpo, dá>se o nome de pool
circulante!
0s aminoácidos do sangue e do líquido intersticial formam um pool de aminoácidos
e"tracelular disponível a todas as células para a síntese de proteínas e para outras necessidades
especiais! 0 flu"o de aminoácidos da absor2o intestinal para o sangue é equilibrado pela rápida
remo2o pelos tecidos, sobretudo pelo fígado, como foi dito! 0 pool intracelular é muito maior
do que o pool e"tracelular, que serve principalmente como fun2o de transporte!
A no ser por uma flutua2o observada num período de 5H $oras, os níveis médios de
cada aminoácido no plasma mant%m>se relativamente constantes sob condi2<es normais!
Praticamente no $á arma)enamento de aminoácidos no corpo! .les so constantemente
utili)ados para formar e reformar outros componentes, pela quebra e ingesto de proteínas , com
a e"cre2o dos e"cessos! Eualquer “arma)enamento” dá>se na forma de proteínas! .ntretanto, $á
um limite superior, ap*s o qual os aminoácidos so degradados e utili)ados como energia ou
arma)enados como gordura! 3omo acontece com as gorduras e os carboidratos, e"iste um estado
de equilíbrio din,mico para os aminoácidos, quebra e troca constantes! 0s tecidos de
substitui2o de proteínas mais ativos so as proteínas plasmáticas, a mucosa intestinal, o
p,ncreas, o fígado e os rins, enquanto os m/sculos, a pele e o cérebro so os menos ativos!
Y velocidade de renova2o das proteínas, dá>se o nome de “turnover”!
A renova2o total de uma proteína em um dia representa uma demanda muito maior de
aminoácidos do que a dada pela dieta! 0 equilíbrio é mantido pela reciclagem dos aminoácidos
end*genos, pela quebra das proteínas do organismo e pela síntese de aminoácidos no essenciais,
como vimos!
& esta%o %inâmico %as proteínas corporais.
.mbora o corpo de um $omem adulto d% a apar%ncia de ser estático na forma durante
nossas observa2<es do dia a dia, isto na verdade é uma iluso! @esmo quando em repouso, as
células e tecidos esto sofrendo contínuas trocas de material e energia com suas
circunvi)in$an2as! As células nervosa e musculares requerem energia para transportar íons e
metab*litos e, assim, manter a vida! Sma parte substancial do material trocado com o ambiente é
relacionada com o requerimento basal de energia! Além disso, a maquinaria do metabolismo, ou
seja, as en)imas , os elementos formados nas células e os elementos estruturais dos tecidos, todos
participam em uma troca de material com o mundo e"terior! .sse conceito implica em que todos
os elementos das células do corpo esto sofrendo eterno “turnover” > um processo de
degrada2o, associado com uma ressíntese, para produ)ir um estado estacionário din,mico Z
“steadR>state”, de onde a constante e equivalente saída e c$egada de moléculas em um
determinado instante do tempo produ) a iluso de que o processo está numa posi2o de
equilíbrio! D essencial entender a diferen2a entre Z “steadR>state” e estado de equilíbrio! Pe fato,
é contradit*rio falar em estado de equilíbrio em rela2o Q vida! Sm ser vivo s* atinge o estado de
equilíbrio quando morre!
0 “steadR>state” do corpo é e"emplificado pelo turnover diário das proteínas corporais e
seus aminoácidos constituintes!
J5
Amino'ci%os no meta3olismo interme%i'rio
Euando a ingesto protéica é inadequada, em termos quer da quantidade total , quer da
propor2o de aminoácidos essenciais requeridos para a síntese da proteína, ou se $á um déficit
no fornecimento energético, o catabolismo dos aminoácidos e"cede sua incorpora2o nas
proteínas teciduais! 0 catabolismo dos aminoácidos também é um meio de utili)ar a energia de
aminoácidos e"tras ingeridos numa dieta com alto teor de proteína!
Piante da variedade diferente de aminoácidos e da diversidade de suas estruturas, é fácil
constatar a multiplicidade das vias metab*licas envolvidas em sua quebra, assim como na síntese
de aminoácidos no essenciais! 4o é nosso objetivo nesse momento, estudar o metabolismo de
cada aminoácido individualmente! Ao contrário, vamos cuidar daquelas rea2<es comuns Q
maioria dos aminoácidos e que so essenciais ao metabolismo protéico!
0 catabolismo de aminoácidos é dirigido para a separa2o dos grupos amino do esqueleto
de carbono e o subseq1ente destino desses dois componentes!
6estino %o es7ueleto %e car3ono %os amino'ci%os
Pependendo do estado metab*lico do corpo, eles podem ser diretamente o"idados a 305
e -50 com a produ2o de AOP ou podem ser primeiramente convertidos em glicose ou ácidos
gra"os para uso posterior ou arma)enamento, quando um e"cesso de calorias é ingerido! 0 fator
importante é que, desde que o agrupamento amino seja removido, os compostos de carbono
resultantes entram em um “pool” comum de intermediários metab*licos, manejados
posteriormente como produtos de catabolismo de glucídios ou lipídeos!
3$amam>se glicog%nicos aqueles aminoácidos que podem contribuir para a síntese de
glicose, por causa da nature)a dos compostos de carbono que eles t%m (piruvirato ou
intermediários do ciclo de Xrebs que podem ser convertidos em glicose)!
. cetog%nicos so os aminoácidos cujo catabolismo leva a acetil>3oA eUou a acetoacetil>
3oA, que so os precursores dos corpos cetCnicos e no podem fornecer glicídios a síntese da
glicose!
A diviso entre os aminoácidos glicog%nicos e cetog%nicos no é to rígida, pois dois
aminoácidos (P$e e ORr) so tanto cetog%nicos quanto glicog%nicos! Alguns dos aminoácidos que
podem ser convertidos em piruvirato (Ala, 3Rs, =er) podem também formar o acetoacelato via
acetil>3oA!
6estino %o grupamento al!a-amino %os amino'ci%os
0s grupos alfa>amino dos aminoácidos so, no fim, removidos em algum estágio de sua
degrada2o o"idativa! =e no reutili)ados para a síntese de novos aminoácidos ou outros
produtos nitrogenados, esses grupos amino so coletados e no fim convertidos num /nico
produto final de e"cre2o que nos seres $umanos e na maioria dos outros vertebrados terrestres é
a uréia!
A remo2o dos grupos alfa>amino da maioria dos L>aminoácidos é feita por en)imas
c$amadas transaminases ou aminotransferases! 4essas rea2<es c$amadas de transamina2<es, o
grupo alfa>aminotransferases! 4essas rea2<es do aminoácido que entra, e provocando a amina2o
do alfa>cetoglutarato para formar o L>glutamato7
L>aminoácido [ alfa>cetoglutarato alfa>cetoácido [ L>glutamato!
J6
0 ponto central das rea2<es de trasamina2o é coletar grupos amino provenientes de
muitos aminoácidos diferente na forma de apenas um, o glutamato! Pesta forma, o catabolismo
do grupo amino converge num /nico produto!
A maioria das transaminases é específica para o alfa>cetoglutarato como receptor do
grupamento amino, mas so muito menos específicos para o outro substrato, o aminoácido que
doa o grupamento amino!
Assim, o alfa>cetoglutarato é o receptor comum dos grupos amino da maioria dos outros
aminoácidos!
A dosagem das transaminases da alanina (glutamato>piruvirato>transaminase MOP) e do
aspatato (glutamato>o"aloacetato>transaminase M0O) é um procedimento diagn*stico
importante na medicina, usado para verificar les<es do cora2o e do fígado!
0 glutamato formado ento, pela a2o das transaminases pode ser desaminado
o"idativamente com libera2o de amCmia7
glutamato
Mlutamato alfa>cetoglutarato [ 4-
6
desidrogenase
A glutamato desidrogenase é muito ativa no fígado e acredita>se que funcione em
conjunto com o ciclo da uréia! Portanto, uma série de transamina2<es, que em /ltima análise
concentram o nitrog%nio no glutamato, previne a forma2o e"cessiva de amCnia livre, que é
altamente t*"ica!
A amCnia formada pode ser recuperada e reutili)ada na síntese de aminoácidos e, nesse caso, a
glutamato desidrogenase atua inversamente, formando o glutamato a partir de alfa>cetoglutarato
[ amCnia!
.mbora sendo mais ativa no fígado, a desamina2o o"idativa do glutamato é um processo
que ocorre praticamente em todos os tecidos!
A amCnia é e"tremamente t*"ica ao organismo, especialmente ao cérebro e mesmo a
inje2o de solu2<es muito diluídas na corrente sang1ínea pode fa)er com que o animal entre em
coma!
A maneira usada para transportar amCnia dos tecidos periféricos ao fígado, na maioria dos
animais, é convert%>la num composto no t*"ico antes de lan2á>la ao sangue! .m muitos tecidos,
incluindo o cérebro, a amCnia é en)imaticamente combinada com o glutamato produ)indo a
glutamina pela a2o da glutamina sintetase7
AOP [ 4-
H
[
[ glutamato APP [ Pi [ -
[
A glutamina formada é um composto no>t*"ico, neutro, que atravessa facilmente as
membranas celulares, enquanto o glutamato que possui uma carga líquida negativa no o
consegue!
4a maioria dos animais terrestres, a glutamina é transportada pelo sangue ao fígado, onde
pela a2o da glutaminase produ)irá glutamato e amCnia!
Mlutamina [ -
5
0 glutamato [ 4-
H
A glutamina é a principal forma de transporte da amCnia! .la está presente no sangue
normal em concentra2<es muito superiores Qs dos outros aminoácidos!
A alanina também desempen$a um papel especial no transporte da amCnia para o fígado,
numa forma no>t*"ica! 0s m/sculos, como os outros tecidos, produ)em amCnia durante a
degrada2o dos aminoácidos! .ssa amCnia é transportada dos m/sculos ao fígado pelo
aminoácido alanina, através do ciclo da glicose>alanina!
JH
4este ciclo, a amCnia é convertida no grupo amino do glutamato pela a2o da glutamato
desidrogenase7
4-
H
[
[ alfa>cetoglutarato
5>
[ 4APP- [ -
[
glutamato [ 4APP
[
[ -
5
0
0 glutamato formado transfere o seu grupo alfa>amino ao piruvirato pela a2o da alanina>
transaminase7
glutamato [ piruvirato alfa>cetoglutarato [ alanina
A alanina, um aminoácido neutro, sem carga líquida em p- pr*"imo de A, cai no sangue e
é transportado para o fígado! 4o fígado a alanina transfere o seu grupo amino ao alfa>
cetoglutarato pela a2o da alanina transaminase, produ)indo glutamato! 0 glutamato, por sua
ve), sofre a a2o da glutamato desidrogenase produ)indo alfa>cetoglutarato e amCnia! A amCnia
vai para o ciclo da uréia! . o piruvirato volta a formar glicose pela gliconeog%nese!
#íntese %a ur8ia
A amCnia formada pela desamina2o o"idativa dos aminoácidos é rapidamente removida
pela converso Q uréia! =omente o fígado é capa) de sinteti)ar uréia! 0 nitrog%nio é canali)ado
para ciclo por meio do carbamil>fosfato e do aspartato! -á necessidade de energia para o
funcionamento do ciclo! Pode também servir como o mecanismo para a síntese do aminoácido
arginina!
Pode>se notar que a forma2o do carbamil>fosfato utili)a no s* a amCnia, mas também
305 , que é outro produto de degrada2o do metabolismo!
#íntese prot8ica
0 uso fundamental e mais interessante dos aminoácidos é como blocos para a constru2o
das proteínas corp*reas! 3ada célula no corpo tem a capacidade de sinteti)ar um n/mero enorme
de proteínas específicas!
Oodos os aminoácidos essenciais devem estar disponíveis ao mesmo tempo para a
síntese protéica! A síntese de uma proteína no é um processo feito por etapas! 0s peptídeos
completos so preparados em um curto período de tempo e no $á condi2<es de arma)enamento
de se2<es incompletas! 0s aminoácidos no essenciais devem ser formados como eles mesmo ou
deve $aver precursores adequados de modo que eles possam ser sinteti)ados!
A síntese das proteínas características da cada célula é controlada por material genético,
ácido deso"irribonucleuico (P4A) do n/cleo ! 0 P4A é usado como molde para a transcri2o ou
síntese de ácido ribonucleico (N4A), dos quais e"istem diversas formas!
4o é objetivo deste curso entrar em detal$es sobre a síntese protéica!
5.) A*aliação da +ualidade ,utricional das Proteínas
Oodos os métodos para medir a qualidade de uma proteína procuram quantificar quo boa
ela é para fins de síntese protéica! 0u seja, a qualidade nutricional de uma proteína está ligada Q
sua capacidade de satisfa)er as necessidades org,nicas de crescimento e manuten2o!
0s métodos para avaliar uma proteína podem ser químicos, biol*gicos e microbiol*gicos!
"8to%os 7uímicos
J;
Faseiam>se, essencialmente, na análise dos aminoácidos da proteína em estudo e na
compara2o do perfil dos aminoácidos essenciais, assim obtidos, com o de uma proteína padro!
.m &I;;, um 3omit% de Peritos da +A0 elaborou um padro baseado numa proteína
te*rica, constituída por uma mistura de aminoácidos essenciais e no essenciais, em propor2<es
que, Q lu) dos con$ecimentos e"istentes até ento, pareciam *timas! Assumiu>se que esta
proteína te*rica teria uma utili)a2o de &88(, sendo ela representada como um padro
provis*rio, sujeito a futuras revis<es! Pode>se observar que o padro +A0 > ;; consta de de)
itens7
0s oito aminoácidos essenciais, a tirosina e o grupo dos sulfurados totais considerados em
conjunto (=O0O)!
Escore
Para se avaliar a qualidade de uma proteína 9, confronta>se sua composi2o
aminoacídica com a do padro, observa>se qual dos aminoácidos de 9 está mais deficiente com
rela2o ao valor que aparece para o mesmo item no padro e e"pressa>se o resultado em
percentual!
0 aminoácido que se apresentar em menor quantidade é o primeiro limitante! Pode>se
definir primeiro limitante, segundo limitante, terceiro limitante etc! 0 mais deficitário será o
primeiro, o segundo será o mais deficitário depois do primeiro e assim sucessivamente!
0 percentual mais bai"o define o grau de limita2o aminoacídica e recebe o nome de
escore!
4o caso da proteína do leite de vaca, por e"emplo, o /nico limitante é o item dos
sulfurados totais, que l$e confere um escore igual a AJ(! \á o gluten de trigo tem um primeiro
limitante, a lisina, que determina um escore de H8, um segundo limitante, a metionina e um
terceiro, o triptofano, que limitam em 'I e 'A(, respectivamente!
4a prática, quando se fala em escore, estamos nos referindo ao percentual mais bai"o,
determinado pelo amioácido que apresenta maior déficit relativo!
0 e"emplo apresentado do gluten de trigo em rela2o ao leite e ao padro +A0>;;, tem
grande alcance prático, pois, nas classes de bai"a renda, muitas ve)es as crian2as so alimentadas
com água de fubá, ou de algum outro cereal, ap*s o desmame, sem dar leite! .ssas proteínas de
cereais dei"am muito a desejar, a no ser que sejam misturadas com o leite!
Posteriormente ao surgimento do padro +0>;;, foram propostos outros padr<es7 proteína
do leite $umano, do leite de vaca, do ovo integral de galin$a, e, em &IA& a +A0 lan2ou outro
padro te*rico baseado nas necessidades do pré>escolar!
3omparando>se uma proteína problema com esses diversos padr<es pode>se verificar que
o escore varia em fun2o do padro usado, mas em todos os casos a lisina é o aminoácido
limitante! 4a prática pode>se usar qualquer padro, mas é importante que se defina qual deles foi
usado na análise de uma determinada proteína!
0s métodos químicos em geral oferecem vantagens e desvantagens!
Kantagens7 simples e de bai"o custo, especialmente se os dados so obtidos em tabelas,
permite identifica2o dos fatores limitantes com facilidade e permite previso do valor
nutricional ou efeito complementar de misturas!
Pesvantagens7 erros na análise de aminoácidos, problema de bai"a digestibilidade, no
considerar um possível e"cesso de aminoácidos ou a presen2a de fatores t*"icos que s* é
detectada em testes com animais! Além disso, pode resultar em valor )ero se a proteína for
desprovida de um aminoácido essencial, o que no corresponde Q realidade!
. já que a 4utri2o trata de seres vivos , mais interessante do que os dados
e"clusivamente químicos so os resultados da e"perimenta2o com animais! +rente a eles o
escore geralmente tem um valor preditivo!
J'
"8to%os 3iol5gicos
0s métodos biol*gicos utili)ados para avalia2o do valor nutritivo de uma proteína
baseiam>se na resposta de um organismo Q ingesto de uma proteína em estudo! A utili)a2o
biol*gica de uma proteína é normalmente obtida por e"perimentos com animais, reali)ados por
diversas técnicas! .sses métodos t%m valor prático, devendo>se, como em outros casos, Oer em
mente as suas limita2<es!
Pe uma forma geral usam>se ratos jovens (em fase de crescimento) que, por tempos
variáveis, conforme a técnica, so alimentados com ra2<es balanceadas em rela2o a todos os
nutrientes e incluindo a proteína de boa qualidade (caseína ou ovoalbumina), sendo os resultados
e"pressos comparativamente! 0s par,metros usados para se obter o valor biol*gico so
usualmente o crescimento ou altera2<es de nitrog%nio na carca2a do animal!
Método do coeficiente de utilização protéica (CP! CEP! PE" # Protein Efficienc$
"atio%
D uma medida bastante simples, que consiste em controlar o crescimento de animais
jovens, alimentados com proteína problema, e relacionar a quantidade de peso gan$o como a da
proteína ingerida!
.mbora o método ten$a designa2<es em portugu%s (3SP Z 3.P), a abrevia2o em ingl%s
(P.N) é mais usada por se internacional!
P.N : g de peso gan$o
g de proteína ingerida
0 método original é de 0sborne e @endel (&I&I), usado até $oje, com ligeiras
modifica2<es! 0s autores recomendam administrar cada proteína em uma concentra2o *tima na
dieta, mas como essa concentra2o varia com a qualidade da proteína, convencionou>se
internacionalmente usar nas e"peri%ncias uma concentra2o de &8( de proteína!
A e"peri%ncia é reali)ada geralmente com ratos, de mais ou menos 58 dias de idade! 0s
animais so mantidos em laborat*rios em gaiolas individuais e a e"peri%ncia dura H semanas!
A maior parte de erro no método está no uso do peso gan$o como /nico critério do valor
da proteína! 4em sempre o peso gan$o é um refle"o fiel da proteína incorporada ao organismo7
algumas dietas podem provocar reten2o de água e ou dep*sitos e"agerados de lipídios!
Por outro lado, algumas proteínas administradas a &8( podem no produ)ir crescimento e
até mesmo provocar um decréscimo do peso! 4esses casos o numerador será )ero ou negativo e,
depois de quatro semanas de e"peri%ncia, no se c$ega a resultado algum!
Apesar disso o método tem também vantagens como ser de fácil aplica2o, permitir
cálculos estatísticos (gaiolas individuais) e ser aplicável a qualquer organismo em crescimento,
inclusive crian2as!
&alanço de Nitrog'nio
Sm balan2o, como o nome indica, significa uma compara2o e uma soma algébrica entre
entradas e saídas! 4o caso do balan2o nitrogenado (F) deve>se considerar a ingesto de
nitrog%nio (?), a elimina2o urinária (S) e a fecal (+)!
F : ? Z . , onde . : (S [ +)
Peve>se considerar que o organismo, ainda que no receba proteínas na dieta, está sempre
eliminando nitorg%nio pela urina (S]) e pelas fe)es (+])! Para se c$egar a uma quantifica2o
e"ata do balan2o nitrogenado, é necessário que se introdu)am essas corre2<es! Assim, o
nitrog%nio urinário que provém da proteína da dieta será igual ao total que aparece na urina,
JA
subtraído daquele que se detecta no indivíduo sob dieta aprotéica! Logo, o verdadeiro valor do
balan2o nitrogenado é obtido com a seguinte equa2o7
F : ? Z (S Z S]) Z (+ Z +])
Sm balan2o positivo ([) significa crescimento ou incorpora2o de nitrog%nio no
organismo! Sm balan2o negativo (>) é o resultado de perda de proteína end*gena, indicando que
a proteína ingerida no foi suficiente para satisfa)er Qs necessidades org,nicas! Euando for igual
a )ero, o organismo estará no estado estacionário din,mico ( steadR>state)!
.m seres $umanos usam>se técnicas semel$antes7 de crescimento em crian2as e de
balan2o nitrogenado em adultos e crian2as!
(igestibilidade
A digestibilidade (P) é um dado biol*gico bastante interessante, mas no é um índice de
qualidadeB é apenas um fator condicionante dela! P é a fra2o do nitrog%nio ingerido que o
animal absorve, sendo e"pressa percentualmente7
P : A " &88
?
A : nitrog%nio absorvido
? : nitrog%nio ingerido
0 numerador A é determinado medindo>se a diferen2a entre o nitrog%nio ingerido e aquele
que aparece nas fe)es (+)7
A : ? Z +
., portanto, a &^ equa2o torna>se7
Pap : (? Z +) " &88
?
@as, nas fe)es sempre se está eliminando uma quantidade de nitrog%nio no proveniente
da dieta e sim da descama2o do tubo digestivo, dos sucos, secre2<es e da flora intestinal! =e no
considerarmos essa quantidade, o dado que obtivermos será a digestibilidade aparente!
Para determinar a digestibilidade verdadeira seria necessário submeter os indivíduos a
uma dieta aproteíca e medir o nitrog%nio fecal (+]) que seria ento utili)ado para corrigir +!
Assim, o nitrog%nio que aparece nas fe)es e que provém da proteína ingerida é igual a + Z +] e o
nitrog%nio absorvido corrigido é igual a ? Z (+ Z +]) ! Pessa forma, a digestibilidade verdadeira
será7
PK : ? Z (+ Z +]) " &88
?
A maioria das proteínas de origem animal tem boa digestibilidade, o que implica numa
absor2o efica) dos aminoácidosB os resultados que se obtém com as de origem vegetal so
geralmente inferiores!
JJ
)alor &iol*gico ()&%
T o método que quantifica e e"pressa, percentualmente, a fra2o do nitrog%nio absorvido (A)
que o animal retém (N)7
KF : N " &88
A
0 4itrog%nio retido pode ser determinado pelo balan2o de nitrog%nio, portanto, pode ser
aplicado tanto no $omem como nos animais!
0 cálculo de nitrog%nio absorvido já foi visto em digestibilidade!
KF : ? Z (S Z S]) Z (+ Z +])
? Z (+ Z +])
A!5!;! Stili)a2o proteíca líquida ou “4et Protein Stili)ation” (4PS)
Oem a dura2o de &8 dias, ap*s os quais os animais so sacrificados, secos em estufa e
desengordurados! Posa>se ento o nitrog%nio na carca2a e o resultado é dado pela equa2o7
4PS : 4 carca2a grupo teste > 4 carca2a grupo aprotéico
4 ingerido grupo teste
0 4PS é obtido utili)ando>se níveis de &8( de proteínas na dieta e é con$ecido como
4PS padroni)ado! 0 4PS obtido em condi2<es reais de ingestQo, que no necessariamente
correspondem a dietas com &8 ( de proteínas, é con$ecido como 4PS operativo (4PS op)!
Porcentage+ de Calorias Lí,uidas da Proteína (ietética (Net (ietar$ Calorie Per Cent
# N(Pcal -%
.sse método parece ser especialmente /til na avalia2o das dietas $umanas em que a
rela2o da proteína para calorias totais pode variar de modo acentuado!
Assim, a proteína Pietética se e"pressa em porcentagem das calorias totais, em ve) de
porcentagem do peso total!
4PP3al( : 3alorias da Proteína " &88 " 4PSop
3onsumo 3al*rico Ootal
Pe acordo com os valores calculados de proteínas da mais alta qualidade (ovo integral e
leite $umano) uma dieta que forne2a menos que ;( das calorias na forma de proteínas
disponível, no preenc$erá as necessidades do ser -umano adulto! Para crian2as pelo menos J(
é requerido (+A0 &I';)!
0F=!7 0 4PSop é calculado multiplicando>se g de proteínas pelo valor operacional de
cada grupo a saber7
3ereais Z 8,;
Leguminosas Z 8,'
Animal Z 8,A
JI
09ercício
3alcule o 4dp3al( das seguintes prepara2<es7
3ANP_P?0 4`@.N0
=trogonoff de +rango, Arro) Franco, +eijo =imples, Fatatas +ritas, Alface 3rua, 3enoura
3o)ida, Kagem 3o)ida
8&
PN0O.a4A (M) M0NPSNA (M) -3 (M) K3O 4p3AL 4Pp3AL(
'',&A ;',&A &'6,6H &H&8,'J 6I,;8
(&) (5) (6) (H) (;)
Alimentos U?ngredientes Euantidade 3alorias Proteína Proteína Liquida 3or
=trogonoff de +rango 5;8 HIA,;8 H6,;6
Arro) Franco 3o)ido 5A8 5IH!68 ;,H8
+eijo =imples 3o)ido &58 &H8 I,6H
Fatatas +ritas &68 H8I,;8 ;,5H
Alface 3rua 6' ',HJ 8,HA
3enoura 3o)ida A; H8,;8 8,II
Kagem 3o)ida 'H 55,H8 &,5&
O0OAL IH; &H&8,'J '',&A 6I,;8
3ANP_P?0 4`@.N0
+rango a @ilanesa, Arro) Franco 3o)ido, +eijo =imples 3o)ido, macarro ao =ugo,
Agrio 3ru, Oomate 3ru, Abobrin$a 3o)ida, Angu!
86
PN0O.a4A (M) M0NPSNA (M) -3 (M) K3O 4p3AL 4Pp3AL(
AA,;6 6&,'H 586,JI &H&&,&8 5I,6H
(&) (5) (6) (H) (;)
+rango a @ilanesa &;8 H'',;8 5H,56
Arro) Franco =imples 55; 5H;,5; H,;8
+eijo =imples 3o)ido &J8 5&8,8& &H,88
@acarro ao =ugo 688 65J,HH &5,I6
Agrio 3ru '8 ','8 &,6J
Oomate 3ru I8 &A!&8 8,J8
Abobrin$a 3o)ida A8 &&,58 8,H;
Angu =imples &8; &5',88 6,HA
O0OAL &!&J8 &H&&,&8 AA,;6 5I,6H
3ANP_P?0 4`@.N0
Ling1i2a 3alabresa, Arro) Franco 3o)ido, +eijo 3o)ido =imples, Alface 3rua, Nabanete
3ru, 3ouve +lor 3o)ida, Pur% de Fatatas
8;
PN0O.a4A (M) M0NPSNA (M) -3 (M) K3O 4p3AL 4Pp3AL(
;6,5' AJ,&8 &6;,5I &HH6,JA 5I,J
(&) (5) (6) (H) (;)
Ling1i2a 3alabresa &;8 AH;,;8 6&,H'
Arro) Franco 3o)ido 55; 5H;,5; H,;8
+eijo 3o)ido =imples &58 &H8,88 I,6H
Alface 3rua HH A,I5 8,;A
Nabanete 3ru '8 &8,58 8,6'
3ouve +lor 3o)ida &5; 68,88 5,6H
Pur% de Fatatas 5;8 5';,88 H,A8
O0OAL IAH &HH6,JA ;6,5' 5I,J
I8