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UNIVERSIDAD

NACIONAL AUTÓNOMA
DE MÉXICO

FACULTAD DE ESTUDIOS
SUPERIORES ZARAGOZA


BROMATOLOGÍA

“Proteínas en los alimentos II”


Alumna: Robles Torres Alejandra

Profesor: Corvera Pillado Víctor

Grupo: 2751


 EFECTOS DEL PROCESADO DE LOS ALIMENTOS SOBRE LAS
PROTEINAS
Se entiende por desnaturalización proteica a cualquier modificación no proteolítica que
produce un desorden en la estructura, con cambio de sus propiedades físicas, químicas y
biológicas (pérdida de solubilidad, aumento de viscosidad, aumento de reactividad de
grupos químicos).
A. Acción del calor. De acción favorable para la utilización de las proteínas por el
organismo son: su estructura más laxa y su mayor digestibilidad por enzimas;
la .liberación parcial de algunos aminoácidos; un aumento del valor biológico,
como puede suceder en la pasteurización de la leche, y la inactivación por el calor
de algunas antienzimas, como el inhibidor de tripsina, contenido en la soya cruda y
el ovomucoide de la clara de huevo, que forman con la tripsina un complejo
inactivo
B. Otros agentes físicos. Pueden desnaturalizar también a las proteínas: la acción
mecánica (batido), radiaciones ultravioletas, ondas ultrasónicas, altas presiones;
como se ha observado en diferentes enzimas. Pueden producirse modificaciones
químicas, como desaminaciones, decarboxilaciones y demetilaciones; por ejemplo,
en la metionina.
C. También los agentes químicos pueden perjudicar las proteínas, como sucede en
su hidrólisis por ácidos o álcalis en la preparación de condimentos, salsas y
pastas. En medio ácido, el color pardo del ácido humínico se debe en parte a la
destrucción de triptófano, fenilalanina y tirosina en medio ácido y de cistina y
metionina en medio alcalino.
D. Pardeamiento enzimático y medidas para evitarlo. Aunque el resultado final de
este fenómeno de pardeamiento conduce a polímeros obscuros del tipo de la
melanina, semejantes a los que se forman en el pardeamiento no enzimático, el
mecanismo de su formación es bien diferente. En efecto, en el pardeamiento
enzimático los procesos de cambios de color de frutas y verduras y tubérculos que
sufren un daño mecánico o fisiológico cuando se pelean, cortan, golpean o
machacan se deben a la presencia en los tejidos vegetales de enzimas del tipo dé
la poli fenoloxidasa, proteína cúprica que cataiza la oxidación dé compuestos
fenólicos a quinonas. Estas prosiguen su oxidación por el O2 del aire sobre el
tejido en corte reciente hasta formar pigmentos obscuros, melanoides, por
polimerización.
 ADICION DE PROTEINAS O AMINOACIDOS EN LOS ALIMENTOS
Como es sabido, las proteínas ingeridas con los alimentos se desdoblan por la digestión
en sus aminoácidos integrantes, los que son aprovechados por el organismo, después de
la absorción, para construir sus proteínas. Una proteína ideal suministraría, entonces, al
organismo todos los aminoácidos en las proporciones más adecuadas para sus
necesidades, de manera que podría ser utilizada con muy pocas pérdidas (24). De esto se
desprende el hecho muy importante que el problema de satisfacer las necesidades
proteicas del organismo por la alimentación, consiste más que en el aumento del total de
las proteínas ingeridas en el suministro de sus aminoácidos en cantidades y proporciones
requeridas, pues la síntesis de las proteínas tisulares exige la ordenación de los
aminoácidos en las posiciones justas y en el tiempo exacto.
Son las proteínas del huevo entero las que más se aproximan al concepto de la proteína
ideal, mientras ve las de los demás alimentos proteicos, aunque contengan todos los
aminoácidos esenciales (o sea, que el organismo no puede sintetizar en cantidades y a
'velocidad suficientes), los poseen en proporciones menos satisfactorias, de manera que
dejan mayores desperdicios, al formar las proteínas tisulares. Con el objeto de poder
comparar en este sentido las diversas proteínas de la dieta, la FAO ha propuesto un
Patrón de Referencia que es una lista con la proporción óptima de aminoácidos que,
aunque no corresponde exactamente a las proporciones en que existen en las proteínas
del huevo y de la leche, se les asemeja.
 ENZIMAS EN LOS ALIMENTOS
Las enzimas son sustancias químicas que puede
fabricar el propio organismo a partir de las proteínas o
que se pueden adquirir a través de los alimentos.
Forman parte importante dentro de la alimentación
diaria, al igual que las vitaminas, los azúcares o los
minerales, y sin ellas la vida no es posible, ya que
regulan todas las reacciones químicas del cuerpo
humano. La industria alimentaria ha sabido sacar un
gran partido a las enzimas y así lo demuestra el rápido
desarrollo que en los últimos años ha tenido la
enzimología en el ámbito de la bioquímica de alimentos.
 ESTABILIDAD DE LAS PROTEINAS EN LOS ALIMENTOS
La conformación de una proteína es el resultado de un equilibrio delicado entre fuerzas
contapuestas potentes.
1. Fuerzas electroestáticas.
a. Interacciones iónicas.
La asociación de dos grupos iónicos de una proteína con carga opuesta se conoce
como par iónico o puente salino.Sin embargo los pares iónicos contribuyen poco a
la estabilidad de la proteína nativa, ya que estos grupos se encuentran
pricipalmente al exterior solvatados.
b. Interacciones dipolo-dipolo.
Las asociaciones no covalentes entre moléculas neutras eléctricamente,
conocidas como fuerzas de van del Waals, proceden de las interacciones
electroestáticas entre dipolos permanentes o dipolos inducidos. Estas fuerzas son
las responsables de numerosas interacciones, de fuerza variable, entre átomos
vecinos que no se hallan enlazados.
Las interacciones entre dipolos permanentes son determinantes estructurales
importantes en las proteínas porque muchos de sus grupos, como el carbonilo e
imino del esqueleto peptídico, poseen dipolos permanentes. Aunque estas
interacciones son mucho más débiles que las interacciones carga – carga, en un
medio apolar (constante dieléctrica baja) influyen significativamente en el
plegamiento de una proteína.
Un dipolo permanente induce también un momento dipolar sobre un grupo vecino,
de modo que se establece una interacción atractiva. Esta interacción dipolo-dipolo
inducido, es por lo general, más débil que la dipolo-dipolo.

2. Fuerzas por enlace de hidrógeno.
Estos enlaces son predominantemente interacciones electroestáticas entre un
grupo dador débilmente ácido (D-H) y un átomo aceptor (A) que es portador de un
par de electrones no compartido.
Estos enlaces no estabilizan de modo significativo la estructura de una proteína
nativa, sin embargo, proporcionan una base estructural para su modelo de
plegamiento.

3. Fuerzas hidrofóbicas.
Efecto hidrofóbico es el nombre que se le da a las influencias que provocan las
sustancias no polares para conseguir que sus contactos con el agua sean mínimos
y a las de las moléculas anfipáticas, tales como jabones y detergentes, para
formar micelas en las disoluciones acuosas.
Como en las proteínas nativas los cadenas laterales apolares se hallan fuera del
contacto con el disolvente acuoso, las interacciones hidrofóbicas constituyen un
determinante importante en las estructuras de las proteínas.

4. Enlaces disulfuro.
Como los enlaces disulfuro se forman cuando una proteína se pliega a su
conformación nativa intervienen en la estabilización de sus estructura
tridimensional.
 PRINCIPALES ANALISIS DE LABORATORIO RELACIONADOS
DETERMINACIÓN DE PROTEÍNAS: Proteína cruda. “Método de Kjeldahl” (AOAC Official
Method 2001.11)
Nota: Método digestión en parrilla (boque de calentamiento) usando cobre como
catalizador y unidad de destilación con vapor. Equipo Büchi