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Compuestos C-H:
Juntos, el carbono y el hidrógeno forman compuestos o
grupos estables, llamados hidrocarburos. Son grupos no
polares, no forman enlaces de hidrógeno y son
generalmente insolubles en agua

metano grupo metilo

parte de la “cola”
hidrocarbonada
etano grupo etilo de una molécula
de ácido graso

Compuestos C-O:

El -OH recibe el nombre de
alcohol grupo hidroxilo

aldehído
El C=O recibe el nombre de
grupo carbonilo
cetona

El -COOH recibe el nombre de
ácido carboxílico grupo carboxilo. En el agua se
encuentra ionizado –COO-.

ésteres: formados por la combinación de un ácido y un alcohol.

ácido alcohol éster

Las amidas no tienen carga en el agua.Compuestos C-N: Las aminas en el agua se combinan con un H+ y adquieren una carga positiva Las amidas se forman al combinar un ácido y una amina. incluyendo importantes constituyentes de ácidos nucleicos: las purinas y las pirimidinas citosina (una pirimidina) . ácido amina amida El nitrógeno también forma parte de diversos compuestos cíclicos. Un ejemplo es el enlace peptídico que une a los aminoácidos en las proteínas.

se encuentra en moléculas como el ATP .Fosfatos: Los fosfatos inorgánicos Los ésteres de fosfato se pueden formar entre un fosfato y (Pi) son iones estables un grupo hidroxilo libre. un enlace de alta también se representa como energía. también se representa como La combinación de un fosfato y un grupo carboxilo o dos o más grupos fosfato. fosfórico. Los grupos fosfato se encuentran formados a partir del ácido unidos de esta manera a las proteínas. H3PO4. da lugar a un ácido anhídrido en algunos metabolitos se encuentran enlaces también se representa como acil fosfato de alta energía (ácido carboxílico-fosfórico anhidro el fosfoanhídrido.

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Unidades de construcción Grandes entidades de la célula: celulares: SUBUNIDADES o MACROMOLÉCULAS MONÓMEROS AZÚCARES AZÚCARES POLISACÁRIDOS POLISACÁRIDOS ÁCIDOS ÁCIDOS GRASOS GRASOS GRASAS/LÍPIDOS/MEM GRASAS/LÍPIDOS/MEM AMINOÁCIDOS AMINOÁCIDOS PROTEÍNAS PROTEÍNAS NUCLEÓTIDOS NUCLEÓTIDOS ÁCIDOS ÁCIDOS NUCLEICOS NUCLEICOS Las 4 familias principales de pequeñas moléculas orgánicas de la célula. Forman las unidades monoméricas o subunidades. a partir de las cuales se construyen la mayoría de las macromoléculas y otros compuestos de la célula .

unidas entre sí por enlaces covalentes . Las 3 familias de macromoléculas formadas por polímeros de subunidades.

La reacción inversa – la rotura de cualquiera de los 3 tipos de polímeros – ocurre por la adición de una molécula de agua (hidrólisis) . hidrólisis condensación Reacción general de formación de macromoléculas. En la condensación se pierde una molécula de agua con la adición de cada monómero a uno de los extremos de la cadena en crecimiento.

CARBOHIDRATOS O AZÚCARES fórmula general Cn(H2O)m También llamados glúcidos o sacáridos Monómeros: monosacáridos Polímeros: polisacáridos .HIDRATOS DE CARBONO.

HIDRATOS DE CARBONO MONOSACÁRIDOS DISACARIDOS CH2OH C O Ceto H HO C H Aldehido C O H C OH H C OH H C OH CH2OH CH2OH Aldosas Cetosas .

4. Tienen dos o más grupos –OH 3 Carbonos 5 Carbonos 6 Carbonos TRIOSAS PENTOSAS HEXOSAS ALDOSAS CETOSAS . 7 u 8. MONOSACÁRIDOS Fórmula general (CH2O)n n = 3. 5. 6.

Ciclación de la glucosa .

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celobiosa. Los más abundantes son la maltosa. MALTOSA GLUCOSA GLUCOSA . DISACARIDOS Los disacáridos son carbohidratos que constan de dos unidades de monosacáridos. lactosa y sacarosa.

SACAROSA GLUCOSA FRUCTOSA .

•Polisacáridos no digeribles:fibra dietética o alimentaria. . Se dividen en: •Polisacáridos digeribles:almidón y glucógeno. Polisacáridos Son aquellos compuestos formados por más de 10 moléculas de monosacáridos. son insolubles en agua y por hidrólisis se descomponen en monosacáridos. No tienen sabor dulce.

.El análisis minucioso de la estructura del almidón demuestra que es una mezcla de otros dos polisacáridos: la amilosa y la amilopeptina.

La amilopeptina .

pero en los hepatocitos y en las células musculares su concentración es muy elevada . GLUCÓGENO Es el polisacárido de reserva propio de los tejidos animales. Se encuentra en casi todas las células.

Se puede considerar como la molécula orgánica más abundante en la Naturaleza. . CELULOSA Es el principal componente de la pared celular de los vegetales.

debido a que su absorción es más lenta. Por estas razones nunca debemos tomar un régimen alimentario que no contengan hidratos de carbono. •Son la principal fuente de energía del organismo humano. produciendo un aumento en la formación de grasas. . También se puede almacenar en forma de grasa. Tiene un efecto ahorrador de otros nutrientes energéticos. Funciones de todos los carbohidratos excepto fibra Se almacena como glucógeno hepático o muscular y se utiliza cuando necesitamos energía. por esta razón se dice que los carbohidratos engordan. Impiden la oxidación de proteínas musculares. en forma de polisacáridos. •Los glúcidos se deben tomar preferiblemente. son absorbidos con gran rapidez. los mono y disacáridos ingeridos sin combinar.

Funciones de la fibra alimentaria •Capacidad de absorber agua. parece que esta propiedad es la que nos previene del cáncer de colon. pero la fibra lo engloba y lo expulsa con las heces. •Absorbe colesterol y sales biliares. •Retarda la absorción de glucosa. como consecuencia de las propiedades anteriores. las fibras pueden ser solubles en agua. la ingesta de fibra es conveniente para las personas diabéticas . esto implica que se obtenga una sensación de saciedad y por lo tanto se previene la obesidad. •Aumenta el volumen del bolo alimenticio. que llega a formar una gelatina o insolubles en agua pero que se hinchan. como la pectina. absorbiendo agua. Esto hace que la fibra cuando llega al estómago y tomando agua de la sensación de estómago lleno. este colesterol sería reabsorbido por la mucosa intestinal. •Aumenta la velocidad de tránsito intestinal. esto implica que el hígado fabrique más sales biliares utilizando el colesterol sanguíneo y por lo tanto disminuye.

LÍPIDOS • Moléculas biológicas que son insolubles en soluciones acuosas y solubles en solventes orgánicos • Funciones • Estructural (membranas biológicas) • Reserva energética • Vitaminas y hormonas • Tipos • Ácidos Grasos • Fosfolípidos • Triacilgliceroles • Esteroides • Isoprenos .

Estructura General de los Ácidos Grasos CH3-(CH2)n-COOH .Ácidos Grasos Los ácidos grasos son moléculas formadas por una larga cadena hidrocarbonada de tipo lineal. Tienen en un extremo de la cadena un grupo carboxilo (-COOH). y con un número par de átomos de carbono.

un doble enlace) y el linoleíco (18C y dos dobles enlaces). con cambios de dirección en los lugares dónde aparece un doble enlace. •Los ácidos grasos insaturados tienen uno o más enlaces dobles en su cadena y sus moléculas presentan codos. Son ejemplos de este tipo de ácidos el mirístico (14C). .•Los ácidos grasos saturados sólo tienen enlaces simples entre los átomos de carbono.el palmítico (16C) y el esteárico (18C) . Son ejemplos el oléico (18C.

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Los ácidos grasos son compuestos anfipáticos Cola hidrofóbica cabeza hidrofílica .

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Glicolípidos: similares a los fosfolípidos. pero el glicerol se encuentra unido a un azúcar Ejemplos .

o liposoma Estructuras Formadas por Fosfolípídos y Glicolípidos en Medio Acuoso .

Micela (Acidos grasos) Liposoma (fosfo y glicolípidos) Bicapa Lipídica (fosfo y glicolípidos) .

(Triglicéridos) .

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Hormonas esteroidales: Como las hormonas suprarrenales y las hormonas sexuales. Esteroles: Como el colesterol y las vitaminas D. Esteroides Los esteroides son lípidos que derivan del esterano. 2. COLESTEROL . Comprenden dos grandes grupos de sustancias: 1.

MONOSACÁRIDOS SIMPLES Ceto Aldehido Aldosas Cetosas .

formando un disacárido. DISACÁRIDOS El carbono que tiene el grupo aldehido o cetona puede reaccionar con cualquier grupo hidroxilo de otra molécula de azúcar.4 Maltosa . Tres disacáridos muy habituales son: Maltosa (glucosa + glucosa) 6 6 Lactosa (galactosa + glucosa Sacarosa (glucosa + fructosa) 5 5 4 1 4 1 3 2 3 2 α-glucosa α-glucosa Hidrólisis Condensación Reacción de formación de la maltosa Enlace α-1.

Reacción de formación de la sacarosa 6 5 1 4 1 2 5 3 2 3 4 6 Enlace α-1.2 .

Reacción de formación de la Lactosa Enlace β-1.4 .

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enlace α-1.6 .4 punto de ramificación Glicógeno enlace α-1.

4 .fibra de celulosa Celulosa macrofibrilla microfibrilla enlace β-1.

.Los Aminoácidos: La fórmula general de un aminoácido es: carbono α grupo α-amino grupo carboxilo cadena lateral R puede ser una de 20 tipos diferentes de cadena lateral. A pH 7. los grupos amino y carboxilo se encuentran ionizados.

Familias de Aminoácidos: Los aminoácidos comunes se agrupan en función de la naturaleza química de sus cadenas laterales ácidas básicas polares sin carga no polares Los nombres de estos 20 aminoácidos tienen abreviaturas de tres letras y de una letra Por ejemplo: Alanina = Ala = A .

Cadenas Laterales Acidas: ácido aspártico ácido glutámico Asp o D Glu o E .

Cadenas Laterales Básicas: lisina arginina histidina Lys o K Arg o R His o H .

asparragina glutamina Cadenas Laterales Asn o N Gln o Q Polares Sin Carga: Aunque el N de la amida no está cargada a pH neutro. la molécula es polar serina treonina tirosina Ser o S Thr o T Tyr o Y .

Cadenas Laterales No Polares .

AMINOÁCIDO CADENA LATERAL AMINOÁCIDO CADENA LATERAL Ácido aspártico Asp D Negativa Alanina Ala A Apolar Ácido glutámico Glu E Negativa Glicina Gly G Apolar Arginina Arg R Positiva Valina Val V Apolar Lisina Lys K Positiva Leucina Leu L Apolar Histidina His H Positiva Isoleucina Ile I Apolar Prolina Pro P Apolar Asparagina Asn N Polar sin carga Fenilalanina Phe F Apolar Glutamina Gln Q Polar sin carga Metionina Met M Apolar Serina Ser S Polar sin carga Triptófano Trp W Apolar Treonina Thr T Polar sin carga Cisteína Cys C Apolar Tirosina Tyr Y Polar sin carga Por ejemplo el péptido MSADKCGEDH tendrá una carga neta. a pH neutro. de -1 0 0 0 -+0 0 --+ .

Formación del Enlace peptídico Condensación (liberación de 1 molécula de agua) Extremo Amino-terminal Extremo Carboxilo-terminal NH2-terminal o COO--terminal o N-terminal C-terminal Formación del Enlace Peptídico .

Formación de una Cadena Enlace Polipeptídica peptídico Dipéptido Polipéptido Cadena Polipeptídica Residuos aminoacídicos (Proteína) .

componen la proteína y el orden en que se encuentran. .NIVELES DE ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS ESTRUCTURA PRIMARIA: Es la secuencia de aminoácidos (aá) de la proteína. Indica qué aás.

ESTRUCTURA SECUNDARIA: Es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio Existen dos tipos de estructura secundaria: la α(alfa)-hélice la conformación β (beta) Ambos elementos de estructura secundaria se mantienen gracias a puentes de hidrógeno. .

α-Hélice .

Conformación β .

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ESTRUCTURA TERCIARIA Es la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma. “estructura secundaria” “estructura terciaria” mioglobina . originando una conformación globular.

Las cadenas laterales de los aminoácidos no polares se entierran en el interior. interactuando con el agua. .cadenas laterales cadenas laterales polares no polares región central cadenas laterales hidrofóbica polares en el exterior contiene cadenas forman puentes de laterales no hidrógeno con el polares agua Polipéptido desplegado Conformación plegada en ambiente acuoso Plegamiento de una proteína para adquirir una conformación compacta Las cadenas laterales de los aminoácidos polares tienden a agruparse en el exterior de la proteína. formando un núcleo hidrofóbico compacto.

es muy débil. Tres tipos de enlaces no covalentes que participan en el plegamiento de las proteínas Cada uno de estos enlaces. por sí solo. pero el conjunto de todas ellas origina una conformación tridimensional altamente estable .

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Al ser covalentes. Estos enlaces pueden unir dos partes de la misma cadena polipeptídica o dos cadenas polipeptídicas diferentes.Formación de Puentes disulfuro entre las cadenas laterales de dos cisteínas. contribuyen de manera importante a la estabilidad de la estructura tridimensional de la proteína. .

se empaquetan juntas formando elementos globulares estables llamados dominios. Una proteína típica está formada por uno o más dominios. DOMINIOS PROTEICOS Los elementos de estructura secundaria. a menudo unidos entre sí por regiones menos estructuradas. La figura corresponde a la proteína reguladora génica de bacterias CAP. α-hélices y hojas β. con dos dominios. .

Modelos de cinta de 3 dominios proteicos diferentes .

Generalmente estos complejos se forman mediante enlaces débiles (no covalentes). pero en algunos casos ocurren uniones covalentes entre las diferentes cadenas. .ESTRUCTURA CUATERNARIA Consiste en la unión de dos a más cadenas polipeptídicas con estructura terciaria. para formar un complejo proteico. en la forma de puentes disulfuro.

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Hemoglobina: una proteína formada por la disposición simétrica de dos subunidades diferentes .

fuerzas de Van der Waals .enlaces iónicos plegada .fuerzas de Van der Waals .Fundamentalmente interacciones no covalentes: polipeptídicas .interacciones hidrofóbicas .Interacciones no covalentes: Cadena .enlaces iónicos .interacciones hidrofóbicas .Enlaces covalentes (enlace peptídico) Secuencia de aminoácidos Estructura Secundaria .puentes de hidrógeno .Enlaces puente de hidrógeno α hélice Estructura β “Random coil” Estructura Terciaria .Enlaces covalentes (puentes disulfuro) Asociación de dos Estructura Cuaternaria o más cadenas . Estructura Primaria .puentes de hidrógeno polipeptídica .Enlaces covalentes en algunos casos .

del tejido conjuntivo elástico. de la leche . de la clara de huevo Reserva •Gliadina. •Las histonas que forman parte de los cromosomas Estructural •El colágeno. Actúan como Enzimática biocatalizadores de las reacciones químicas •Insulina y glucagón Hormonal •Hormona del crecimiento •Calcitonina •Inmunoglobulina Defensiva •Trombina y fibrinógeno •Hemoglobina Transporte •Hemocianina •Citocromos •Ovoalbúmina. •Son las más numerosas y especializadas. FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTEÍNAS •Como las glucoproteínas que forman parte de las membranas. del tejido conjuntivo fibroso. del grano de trigo •Lactoalbúmina. •La elastina. •La queratina de la epidermis.

La Interacción Proteína-Ligando es Altamente Selectiva

uniones no covalentes

ligando

Sitio de
unión

proteína

Enzima = Catalizador
Un catalizador es una sustancia que acelera una reacción química, hasta
hacerla instantánea o casi instantánea. Un catalizador acelera la reacción
al disminuir la energía de activación.

Características De La Acción Enzimática
La característica más sobresaliente de los enzimas es su elevada especificidad. Esta es
doble y explica que no se formen subproductos:
• Especificidad de sustrato. El sustrato (S) es la molécula sobre la que
la enzima ejerce su acción catalítica.
• Especificidad de acción. Cada reacción está catalizada por una enzima
específica.
CATÁLISIS
E + S ES EP E + P
Enzima Sustrato Complejo Complejo Enzima Producto
Enzima- Enzima-
sustrato Producto

El Sitio Activo de una Enzima La Enzima y su Sustrato Unión al Sitio Activo Formación y liberación de Productos .

Algunos Mecanismos de la Catálisis Enzimática .

C-O. C-N y DNA ligasa C-S por reacciones de condensación acopladas a hidrólisis de ATP . Clasificación de Enzimas N° CLASE TIPO DE REACCIÓN CATALIZADA EJEMPLOS 1 Oxidorreductasas Transferencia de electrones Alcohol deshidrogenasa 2 Transferasas Transferencia de grupos Proteínas Quinasas 3 Hidrolasas Reacciones de hidrólisis (rompen Nucleasas enlaces covalentes introduciendo agua) 4 Liasas Adición de grupos a dobles enlaces o Fumarasa formación de dobles enlaces por remoción de grupos 5 Isomerasas Transferencia de grupos dentro de Fosfoglucosa moléculas para dar origen a formas isomerasa isoméricas 6 Ligasas Formación de enlaces C-C.

. Cuando es una molécula orgánica. y realmente las deficiencias producidas por la falta de vitaminas responde más bien a la pérdida de la función de una determinada enzima en el que la vitamina es el coenzima. En función de su naturaleza se denominan: 1. Cuando se trata de iones o moléculas inorgánicas. Aquí se puede señalar. Cofactor. Coenzima. que muchas vitaminas funcionan como coenzimas. 2. Cofactores y Coenzimas Algunas enzimas actúan con la ayuda de estructuras no proteícas.

constituyendo una vía metabólica. Cómo un Conjunto de Reacciones Catalizadas por Enzimas Genera una Vía Metabólica cada enzima cataliza una reacción química específica. un juego de enzimas actuando en serie convierte la molécula A en la molécula F. . En el ejemplo.

El producto final Z inhibe a la primera enzima responsable de su síntesis y de esta manera controla su propio nivel en la célula. Este es una ejemplo de regulación negativa. . Regulación negativa Inhibición por retroalimentación negativa de una vía biosintética sencilla.