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Compuestos C-H:

Juntos, el carbono y el hidrógeno forman compuestos o


grupos estables, llamados hidrocarburos. Son grupos no
polares, no forman enlaces de hidrógeno y son
generalmente insolubles en agua

metano grupo metilo

parte de la “cola”
hidrocarbonada
etano grupo etilo de una molécula
de ácido graso
Compuestos C-O:

El -OH recibe el nombre de


alcohol grupo hidroxilo

aldehído
El C=O recibe el nombre de
grupo carbonilo
cetona

El -COOH recibe el nombre de


ácido carboxílico grupo carboxilo. En el agua se
encuentra ionizado –COO-.

ésteres: formados por la combinación de un ácido y un alcohol.

ácido alcohol éster


Compuestos C-N:
Las aminas en el agua se combinan con un H+ y adquieren una carga positiva

Las amidas se forman al combinar un ácido y una amina. Las amidas no tienen
carga en el agua. Un ejemplo es el enlace peptídico que une a los aminoácidos
en las proteínas.

ácido amina amida

El nitrógeno también forma parte de diversos compuestos cíclicos, incluyendo


importantes constituyentes de ácidos nucleicos: las purinas y las pirimidinas

citosina (una pirimidina)


Fosfatos:
Los fosfatos inorgánicos Los ésteres de fosfato se pueden formar entre un fosfato y
(Pi) son iones estables un grupo hidroxilo libre. Los grupos fosfato se encuentran
formados a partir del ácido unidos de esta manera a las proteínas.
fosfórico, H3PO4.
también se
representa como

La combinación de un fosfato y un grupo carboxilo o dos o más grupos fosfato, da lugar a


un ácido anhídrido

en algunos metabolitos
se encuentran enlaces también se representa como
acil fosfato de alta
energía (ácido
carboxílico-fosfórico
anhidro

el fosfoanhídrido,
un enlace de alta también se representa como
energía, se
encuentra en
moléculas como el
ATP
Unidades de construcción Grandes entidades
de la célula: celulares:
SUBUNIDADES o MACROMOLÉCULAS
MONÓMEROS

AZÚCARES
AZÚCARES POLISACÁRIDOS
POLISACÁRIDOS

ÁCIDOS
ÁCIDOS GRASOS
GRASOS GRASAS/LÍPIDOS/MEM
GRASAS/LÍPIDOS/MEM

AMINOÁCIDOS
AMINOÁCIDOS PROTEÍNAS
PROTEÍNAS

NUCLEÓTIDOS
NUCLEÓTIDOS ÁCIDOS
ÁCIDOS NUCLEICOS
NUCLEICOS

Las 4 familias principales de pequeñas moléculas orgánicas de la célula.


Forman las unidades monoméricas o subunidades, a partir de las cuales se
construyen la mayoría de las macromoléculas y otros compuestos de la
célula
Las 3 familias de macromoléculas formadas
por polímeros de subunidades, unidas entre sí
por enlaces covalentes
hidrólisis condensación

Reacción general de formación de macromoléculas. En la


condensación se pierde una molécula de agua con la
adición de cada monómero a uno de los extremos de la
cadena en crecimiento. La reacción inversa – la rotura de
cualquiera de los 3 tipos de polímeros – ocurre por la
adición de una molécula de agua (hidrólisis)
HIDRATOS DE CARBONO,
CARBOHIDRATOS O
AZÚCARES
fórmula general Cn(H2O)m

También llamados glúcidos o sacáridos

Monómeros: monosacáridos

Polímeros: polisacáridos
HIDRATOS DE CARBONO
MONOSACÁRIDOS
DISACARIDOS
CH2OH

C O Ceto

H HO C H
Aldehido
C O H C OH

H C OH H C OH

CH2OH CH2OH

Aldosas Cetosas
MONOSACÁRIDOS
Fórmula general (CH2O)n n = 3, 4, 5, 6, 7 u 8; Tienen dos o más grupos –OH

3 Carbonos 5 Carbonos 6 Carbonos


TRIOSAS PENTOSAS HEXOSAS

ALDOSAS

CETOSAS
Ciclación de la glucosa
DISACARIDOS
Los disacáridos son carbohidratos que constan de dos
unidades de monosacáridos. Los más abundantes son la
maltosa, celobiosa, lactosa y sacarosa.

MALTOSA

GLUCOSA GLUCOSA
SACAROSA

GLUCOSA FRUCTOSA
Polisacáridos
Son aquellos compuestos formados por más de 10
moléculas de monosacáridos.
No tienen sabor dulce, son insolubles en agua y por
hidrólisis se descomponen en monosacáridos.
Se dividen en:
•Polisacáridos digeribles:almidón y glucógeno.
•Polisacáridos no digeribles:fibra dietética o
alimentaria.
El análisis minucioso de la estructura
del almidón demuestra que es una
mezcla de otros dos polisacáridos: la
amilosa y la amilopeptina.
La amilopeptina
GLUCÓGENO

Es el polisacárido de reserva propio de los tejidos animales. Se


encuentra en casi todas las células, pero en los hepatocitos y en las
células musculares su concentración es muy elevada
CELULOSA
Es el principal componente de la pared celular de los vegetales. Se puede
considerar como la molécula orgánica más abundante en la Naturaleza.
Funciones de todos los carbohidratos excepto fibra

Se almacena como glucógeno hepático o muscular y se utiliza cuando


necesitamos energía. También se puede almacenar en forma de grasa,
por esta razón se dice que los carbohidratos engordan.
•Son la principal fuente de energía del organismo humano. Tiene un
efecto ahorrador de otros nutrientes energéticos. Impiden la
oxidación de proteínas musculares. Por estas razones nunca debemos
tomar un régimen alimentario que no contengan hidratos de carbono.
•Los glúcidos se deben tomar preferiblemente, en forma de
polisacáridos, debido a que su absorción es más lenta; los mono y
disacáridos ingeridos sin combinar, son absorbidos con gran rapidez,
produciendo un aumento en la formación de grasas.
Funciones de la fibra alimentaria
•Capacidad de absorber agua, las fibras pueden ser solubles en agua, como la
pectina, que llega a formar una gelatina o insolubles en agua pero que se hinchan,
absorbiendo agua. Esto hace que la fibra cuando llega al estómago y tomando agua
de la sensación de estómago lleno.
•Aumenta el volumen del bolo alimenticio, esto implica que se
obtenga una sensación de saciedad y por lo tanto se previene la
obesidad.
•Aumenta la velocidad de tránsito intestinal, como consecuencia de
las propiedades anteriores, parece que esta propiedad es la que nos
previene del cáncer de colon.
•Absorbe colesterol y sales biliares, este colesterol sería reabsorbido
por la mucosa intestinal, pero la fibra lo engloba y lo expulsa con las
heces, esto implica que el hígado fabrique más sales biliares
utilizando el colesterol sanguíneo y por lo tanto disminuye.
•Retarda la absorción de glucosa, la ingesta de fibra es conveniente
para las personas diabéticas
LÍPIDOS
• Moléculas biológicas que son insolubles en
soluciones acuosas y solubles en solventes
orgánicos
• Funciones
• Estructural (membranas biológicas)
• Reserva energética
• Vitaminas y hormonas
• Tipos
• Ácidos Grasos
• Fosfolípidos
• Triacilgliceroles
• Esteroides
• Isoprenos
Ácidos Grasos
Los ácidos grasos son moléculas
formadas por una larga cadena
hidrocarbonada de tipo lineal, y con un
número par de átomos de carbono. Tienen
en un extremo de la cadena un grupo
carboxilo (-COOH).

Estructura General de los Ácidos Grasos

CH3-(CH2)n-COOH
•Los ácidos grasos saturados sólo tienen enlaces simples
entre los átomos de carbono. Son ejemplos de este tipo de
ácidos el mirístico (14C);el palmítico (16C) y el esteárico (18C) .

•Los ácidos grasos insaturados tienen uno o más enlaces


dobles en su cadena y sus moléculas presentan codos, con
cambios de dirección en los lugares dónde aparece un doble
enlace. Son ejemplos el oléico (18C, un doble enlace) y el
linoleíco (18C y dos dobles enlaces).
Los ácidos grasos
son compuestos
anfipáticos
Cola hidrofóbica cabeza
hidrofílica
Glicolípidos: similares a
los fosfolípidos, pero el
glicerol se encuentra
unido a un azúcar

Ejemplos
o liposoma
Estructuras Formadas por
Fosfolípídos y Glicolípidos
en Medio Acuoso
Micela
(Acidos grasos)
Liposoma
(fosfo y glicolípidos)

Bicapa Lipídica
(fosfo y glicolípidos)
(Triglicéridos)
Esteroides

Los esteroides son lípidos que derivan del esterano.


Comprenden dos grandes grupos de sustancias:
1. Esteroles: Como el colesterol y las vitaminas D.
2. Hormonas esteroidales: Como las hormonas
suprarrenales y las hormonas sexuales.

COLESTEROL
MONOSACÁRIDOS SIMPLES

Ceto

Aldehido

Aldosas Cetosas
DISACÁRIDOS
El carbono que tiene el grupo aldehido o cetona puede reaccionar con cualquier grupo
hidroxilo de otra molécula de azúcar, formando un disacárido. Tres disacáridos muy
habituales son:
Maltosa (glucosa + glucosa) 6 6
Lactosa (galactosa + glucosa
Sacarosa (glucosa + fructosa) 5 5

4 1 4 1
3 2 3 2

α-glucosa α-glucosa
Hidrólisis Condensación
Reacción de
formación
de la maltosa Enlace
α-1,4

Maltosa
Reacción de formación de la sacarosa

5 1

4 1 2 5

3 2 3 4
6

Enlace α-1,2
Reacción de formación de la Lactosa

Enlace
β-1,4
enlace
α-1,4

punto de
ramificación
Glicógeno
enlace α-1,6
fibra de celulosa Celulosa

macrofibrilla

microfibrilla

enlace β-1,4
Los Aminoácidos:
La fórmula general de un aminoácido es:

carbono α

grupo α-amino grupo carboxilo

cadena lateral

R puede ser una de 20 tipos diferentes de cadena


lateral. A pH 7, los grupos amino y carboxilo se
encuentran ionizados.
Familias de Aminoácidos:

Los aminoácidos comunes se agrupan en función de la


naturaleza química de sus cadenas laterales

ácidas
básicas
polares sin carga
no polares

Los nombres de estos 20 aminoácidos tienen abreviaturas


de tres letras y de una letra

Por ejemplo: Alanina = Ala = A


Cadenas Laterales Acidas:

ácido aspártico ácido glutámico


Asp o D Glu o E
Cadenas Laterales Básicas:

lisina arginina histidina


Lys o K Arg o R His o H
asparragina glutamina
Cadenas Laterales Asn o N Gln o Q
Polares Sin Carga:

Aunque el N de la amida no está cargada a pH neutro, la molécula es polar

serina treonina tirosina


Ser o S Thr o T Tyr o Y
Cadenas Laterales No Polares
AMINOÁCIDO CADENA LATERAL AMINOÁCIDO CADENA LATERAL
Ácido aspártico Asp D Negativa Alanina Ala A Apolar
Ácido glutámico Glu E Negativa Glicina Gly G Apolar
Arginina Arg R Positiva Valina Val V Apolar
Lisina Lys K Positiva Leucina Leu L Apolar
Histidina His H Positiva Isoleucina Ile I Apolar
Prolina Pro P Apolar
Asparagina Asn N Polar sin carga
Fenilalanina Phe F Apolar
Glutamina Gln Q Polar sin carga
Metionina Met M Apolar
Serina Ser S Polar sin carga
Triptófano Trp W Apolar
Treonina Thr T Polar sin carga
Cisteína Cys C Apolar
Tirosina Tyr Y Polar sin carga

Por ejemplo el péptido MSADKCGEDH tendrá una carga neta, a pH neutro, de -1


0 0 0 -+0 0 --+
Formación del Enlace peptídico

Condensación
(liberación de 1
molécula de agua)

Extremo Amino-terminal Extremo Carboxilo-terminal


NH2-terminal o COO--terminal o
N-terminal C-terminal

Formación del Enlace Peptídico


Formación
de una
Cadena
Enlace
Polipeptídica
peptídico

Dipéptido

Polipéptido

Cadena
Polipeptídica Residuos aminoacídicos
(Proteína)
NIVELES DE ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
ESTRUCTURA PRIMARIA: Es la secuencia de aminoácidos (aá) de la
proteína. Indica qué aás. componen la proteína y el orden en que se
encuentran.
ESTRUCTURA SECUNDARIA: Es la disposición de la
secuencia de aminoácidos en el espacio

Existen dos tipos de estructura secundaria:


la α(alfa)-hélice la conformación β (beta)

Ambos elementos de estructura secundaria se mantienen gracias a


puentes de hidrógeno.
α-Hélice
Conformación β
ESTRUCTURA TERCIARIA
Es la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido
al plegarse sobre sí misma, originando una conformación
globular.

“estructura secundaria”

“estructura terciaria”
mioglobina
cadenas laterales cadenas laterales
polares no polares

región central cadenas laterales


hidrofóbica polares en el exterior
contiene cadenas forman puentes de
laterales no hidrógeno con el
polares agua

Polipéptido desplegado Conformación plegada en ambiente acuoso

Plegamiento de una proteína para adquirir una conformación compacta


Las cadenas laterales de los aminoácidos polares tienden a agruparse en el exterior de
la proteína, interactuando con el agua. Las cadenas laterales de los aminoácidos no
polares se entierran en el interior, formando un núcleo hidrofóbico compacto.
Tres tipos de enlaces no covalentes que participan en el
plegamiento de las proteínas
Cada uno de estos enlaces, por sí solo, es muy débil, pero el conjunto de todas
ellas origina una conformación tridimensional altamente estable
Formación de Puentes disulfuro entre las cadenas laterales de dos cisteínas.
Estos enlaces pueden unir dos partes de la misma cadena polipeptídica o dos cadenas
polipeptídicas diferentes. Al ser covalentes, contribuyen de manera importante a la
estabilidad de la estructura tridimensional de la proteína.
DOMINIOS PROTEICOS
Los elementos de estructura secundaria, α-hélices y hojas β, se empaquetan juntas formando
elementos globulares estables llamados dominios. Una proteína típica está formada por uno o
más dominios, a menudo unidos entre sí por regiones menos estructuradas. La figura
corresponde a la proteína reguladora génica de bacterias CAP, con dos dominios.
Modelos de cinta de 3 dominios proteicos diferentes
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Consiste en la unión de dos a más cadenas polipeptídicas con
estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Generalmente
estos complejos se forman mediante enlaces débiles (no covalentes),
pero en algunos casos ocurren uniones covalentes entre las diferentes
cadenas, en la forma de puentes disulfuro.
Hemoglobina: una proteína formada por la disposición simétrica de dos
subunidades diferentes
Estructura Primaria
- Enlaces covalentes (enlace peptídico)

Secuencia de aminoácidos
Estructura Secundaria
- Enlaces puente de hidrógeno

α hélice

Estructura β “Random coil”

Estructura Terciaria
- Interacciones no covalentes:
Cadena - puentes de hidrógeno
polipeptídica - enlaces iónicos
plegada - fuerzas de Van der Waals
- interacciones hidrofóbicas
- Enlaces covalentes (puentes disulfuro)

Asociación de dos
Estructura Cuaternaria
o más cadenas
- Fundamentalmente interacciones no covalentes:
polipeptídicas
- puentes de hidrógeno
- enlaces iónicos
- fuerzas de Van der Waals
- interacciones hidrofóbicas
- Enlaces covalentes en algunos casos
FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTEÍNAS
•Como las glucoproteínas que forman parte de las membranas.
•Las histonas que forman parte de los cromosomas
Estructural •El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso.
•La elastina, del tejido conjuntivo elástico.
•La queratina de la epidermis.
•Son las más numerosas y especializadas. Actúan como
Enzimática
biocatalizadores de las reacciones químicas

•Insulina y glucagón
Hormonal •Hormona del crecimiento
•Calcitonina

•Inmunoglobulina
Defensiva
•Trombina y fibrinógeno

•Hemoglobina
Transporte •Hemocianina
•Citocromos
•Ovoalbúmina, de la clara de huevo
Reserva •Gliadina, del grano de trigo
•Lactoalbúmina, de la leche
La Interacción Proteína-Ligando es Altamente Selectiva

uniones no covalentes

ligando

Sitio de
unión

proteína
Enzima = Catalizador
Un catalizador es una sustancia que acelera una reacción química, hasta
hacerla instantánea o casi instantánea. Un catalizador acelera la reacción
al disminuir la energía de activación.
Características De La Acción Enzimática
La característica más sobresaliente de los enzimas es su elevada especificidad. Esta es
doble y explica que no se formen subproductos:
• Especificidad de sustrato. El sustrato (S) es la molécula sobre la que
la enzima ejerce su acción catalítica.
• Especificidad de acción. Cada reacción está catalizada por una enzima
específica.
CATÁLISIS
E + S ES EP E + P
Enzima Sustrato Complejo Complejo Enzima Producto
Enzima- Enzima-
sustrato Producto
El Sitio Activo de una Enzima

La Enzima y su Sustrato Unión al Sitio Activo Formación y liberación


de Productos
Algunos Mecanismos de la Catálisis Enzimática
Clasificación de Enzimas

N° CLASE TIPO DE REACCIÓN CATALIZADA EJEMPLOS

1 Oxidorreductasas Transferencia de electrones Alcohol


deshidrogenasa
2 Transferasas Transferencia de grupos Proteínas Quinasas

3 Hidrolasas Reacciones de hidrólisis (rompen Nucleasas


enlaces covalentes introduciendo agua)
4 Liasas Adición de grupos a dobles enlaces o Fumarasa
formación de dobles enlaces por
remoción de grupos
5 Isomerasas Transferencia de grupos dentro de Fosfoglucosa
moléculas para dar origen a formas isomerasa
isoméricas
6 Ligasas Formación de enlaces C-C, C-O, C-N y DNA ligasa
C-S por reacciones de condensación
acopladas a hidrólisis de ATP
Cofactores y Coenzimas

Algunas enzimas actúan con la ayuda de estructuras no proteícas. En función de su


naturaleza se denominan:

1. Cofactor. Cuando se trata de iones o moléculas inorgánicas.

2. Coenzima. Cuando es una molécula orgánica. Aquí se puede señalar, que


muchas vitaminas funcionan como coenzimas; y realmente las deficiencias
producidas por la falta de vitaminas responde más bien a la pérdida de la
función de una determinada enzima en el que la vitamina es el coenzima.
Cómo un Conjunto de Reacciones Catalizadas por
Enzimas Genera una Vía Metabólica

cada enzima cataliza una reacción química específica. En el ejemplo, un juego de enzimas
actuando en serie convierte la molécula A en la molécula F, constituyendo una vía
metabólica.
Regulación
negativa

Inhibición por retroalimentación negativa de una vía biosintética sencilla.


El producto final Z inhibe a la primera enzima responsable de su síntesis y de esta
manera controla su propio nivel en la célula. Este es una ejemplo de regulación
negativa.