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QUE APLICACIÓN TIENE EL CONCEPTO DEL PUNTO ISOELECTRICO

En la aplicación de la gelatina el pl juega un papel importante para los productos. Cuanto
más cerca se encuentre el pH del producto final al punto l de la gelatina, existen más
posibilidades de turbidez o precipitaciones en el producto final.
QUE FUERZAS INTERMOLECULARES SON RESPONSABLES DE LAS ESTRUCTURAS 2,3, Y 4 DE LAS
PROTEINAS
Estructura terciaria
Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales
R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces:
1.- el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tienen azufre.
2.- los puentes de hidrógeno.
3.- los puentes eléctricos.
4.- las interacciones hidrófobas.
Las fuerzas que estabilizan la estructura terciaria de una proteína se
establecen entre las distintas cadenas laterales de los AA que la componen.
Los enlaces propios de la estructura terciaria pueden ser de dos tipos:
covalentes y no covalentes (Figura de la derecha).
 Los enlaces covalentes pueden deberse a (1) la formación de unpuente
disulfuro entre dos cadenas laterales de Cys, o a (2) la formación de
un enlace amida (-CO-NH-) entre las cadenas laterales de la Lys y un
AA dicarboxílico (Glu o Asp).
 Los enlaces no covalentes pueden ser de cuatro tipos: (1) fuerzas
electrostáticas entre cadenas laterales ionizadas, con cargas de signo
opuesto, (2) puentes de hidrógeno, entre las cadenas laterales de AA
polares (3) interacciones hidrofóbicas entre cadenas laterales apolares
y (4)fuerzas de polaridad debidas a interacciones dipolo-dipolo


Estructura cuaternaria
Esta estructura informa de la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas
polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas
polipeptídicas recibe el nombre de protómero.









ESTRUCTURA SECUNDARIA

La estructura secundaria más común es la a-hélice (alfa), la cual se caracteriza por formar
una estructura geométrica en espiral, muy uniforme, en la que cada vuelta está constituida
por 3,6 aminoácidos.
La hélice se mantiene mediante puentes de hidrógeno entre el hidrógeno del grupo amino del
enlace peptídico de un aminoácido y el grupo carboxilo del enlace peptídico de otro.

APLICACIONES DE ELECTROFORESIS
La electroforesis en gel permite a los científicos separar las hebras de ADN, permitiendo así
facilitar la identificación y examinación de sus componentes. A medida que el ADN se mueve a
través del gel, ayuda a separar las secciones mayores y menores entre sí. Este proceso ofrece
varias aplicaciones beneficiosas para proporcionar la información genética.
Los científicos también pueden utilizar este procedimiento para examinar muestras de tejido
que se encuentran en escenas del crimen.
Determinación de la masa molecular
Como se ha indicado, se puede obtener una estimación de la
masa molecular (en kDa) de proteínas empleando SDS-PAGE,
y de fragmentos de DNA (en pb) empleando electroforesis en
agarosa.
Mapas de restricción
Una de las formas de estudiar la secuencia de los ácidos
nucleicos, en especial el DNA, consiste en tratarlo con
distintas enzimas de restricción, analizar mediante
electroforesis en gel de agarosa los fragmentos resultantes e
intentar reconstruir la secuencia de la molécula original
formando sumapa de restricción, uno de los tipos de mapa
físico.
Secuenciación de ácidos nucleicos
La obtención de la secuencia completa, nucleótido a
nucleótido, también depende del análisis electroforético de
fragmentos de DNA, tanto en el método químico de Maxam y
Gilbert como en el método enzimático de Sanger. Se utilizan
en este caso geles de poliacrilamida, debido al tamaño
pequeño de los fragmentos, pudiéndose resolver fragmentos
que se diferencian en un solo nucleótido.
Isoenzimas
Las variantes de una enzima, con pequeñas diferencias en su
estructura y en su actividad enzimática, se analizan
rutinariamente mediante electroforesis o, en especial,
mediante isoelectroenfoque. De hecho, los nombres de las
isoenzimas derivan a veces de su movilidad electroforética.
Se puede aplicar análogamente a las isoformas de proteínas
no enzimáticas
Análisis de ADN
La electroforesis es una forma de analizar el ADN. Mediante electroforesis, las
secuencias específicas de ADN pueden ser analizadas, aisladas y clonadas. El ADN
analizado se puede utilizar en investigaciones forenses y pruebas de paternidad.
Análisis de proteínas
La electroforesis ha desarrollado nuestro conocimiento sobre la estructura y
función de las proteínas. la cantidad de proteínas en la sangre o en la orina se mide
y se compara con los valores normales establecidos, los inferiores o superiores a los
niveles normales por lo general indican una enfermedad.
Análisis de antibióticos
La aplicación de la electroforesis en los estudios de los antibióticos se remonta a la
década de 1950. Con la electroforesis, los expertos no sólo son capaces de sintetizar
nuevos antibióticos, también son capaces de analizar qué tipos de bacterias son
resistentes a los antibióticos.
Análisis de vacuna
La vacuna es un análisis de las muchas aplicaciones importantes de la
electroforesis. Hay varias vacunas que han sido purificadas, procesadas y
analizadas a través de la electroforesis, como la vacuna contra la influenza, la
vacuna contra la hepatitis y la vacuna contra la polio.

DESCRIBA ALGUNAS DE LAS PROPIEDADES BIOLOGICAS DE LAS PROTEINAS
1. Proteínas de transporte. Se encuentran en la sangre y su función consiste en transportan
moléculas específicas de un órgano a otro. Por ejemplo, la hemoglobina, presente en los
glóbulos rojos, se combina con el oxígeno cuando la sangre pasa a través de los pulmones, y
lo transporta a los tejidos periféricos. Una enfermedad genética, la talasemia, está causada
por un defecto genético en la estructura de esta proteína.



Las lipoproteínas, por su parte, transportan los lípidos ingeridos con la dieta desde el hígado
hasta otros órganos por medio de la sangre.

2. Proteínas alimenticias y de reserva. La ovoalbúmina se encuentra en la albúmina de los
huevos y sirve para el desarrollo del embrión de las aves, mientras que la caseína está
presente en la leche (3% de su peso) y tiene un gran valor nutritivo para los mamíferos.

3. Proteínas para el movimiento. La actina y la miosina son proteínas filamentosas que se
hallan en las células musculares esqueléticas permitiendo su contracción y con ello el
movimiento.

4. Proteínas estructurales. Existen muchas proteínas que sirven de soporte a la estructura
de los organismos. El colágeno, por ejemplo, es una proteína con una gran capacidad
elástica, presente en tejidos tales como los tendones, los cartílagos y la dermis. Otra
proteína estructural es la elastina, que se encuentra en los ligamentos.

5. Proteínas de defensa. Existe una categoría de proteínas cuya función consiste en
proteger el organismo de daños eventuales. Los linfocitos de los vertebrados producen
anticuerpos, proteínas altamente especializadas, capaces de reconocer y destruir los agentes
patógenos externos, tales como virus y bacterias.

El fibrinógeno y la trombina son, en cambio, proteínas que regulan la coagulación e
impiden una copiosa pérdida de sangre cuando se lesiona el sistema vascular. También las
proteínas tóxicas, como la bungarotoxina del veneno de cobra, tienen una función
defensiva.

6. Proteínas de regulación. Regulan la actividad de las células e incluyen varias hormonas,
como la insulina, que regula el metabolismo de la glucosa y cuyo déficit provoca la
diabetes, o la hormona del crecimiento, que estimula el alargamiento de los huesos.

7. Enzimas. Son proteínas de muy distintos tipos, cuya función consiste en acelerar
(catalizar) las reacciones químicas que tienen lugar en la célula. Se conocen más de dos mil
enzimas, cada uno de los cuales es capaz de catalizar una reacción distinta.Hay enzimas que
catalizan la síntesis de las proteínas (las sintetasas) y otros que causan su degradación
(proteasas).
QUE AMINOACIDOS RENDIRA LA HIDROLISIS ACIDA DEL SGTE PEPTIDO


http://www.ehowenespanol.com/lista-aplicaciones-electroforesis-sobre_117270/
http://biomodel.uah.es/tecnicas/elfo/inicio.htm
http://www.profesorenlinea.cl/Ciencias/ProteinasEstruct.htm
http://www.creces.cl/new/index.asp?imat=%20%20%3E%20%2068&tc=3&nc=5&art=2
http://www.infobiologia.net/2012/10/funciones-de-las-proteinas.html