1

SPRAWDZIAN WICZENIOWY I AMINOKWASY I BIAKA, ENZYMY

1. Aminokwasy, peptydy i biaka:
budowa (wzory chemiczne aminokwasw), wizanie peptydowe, struktury I- , II- , III-
i IV- rzdowe, motywy i domeny funkcjonalne,
waciwoci chemiczne: waciwoci kwasowo-zasadowe, punkt izoelektryczny,
techniki rozdziau

2. Funkcje biologiczne aminokwasw, peptydw i biaek:
podzia aminokwasw na egzogenne i endogenne, hydrofobowe i hydrofilowe, pochodne
aminokwasw jako neurotransmitery i hormony
peptydy biologicznie czynne (glutation, hormony, antybiotyki)
biaka: strukturalne, enzymatyczne, transportowe,odpornociowe, hormony, toksyny
zaleno midzy budow a funkcj biaek na przykadzie biaek fibrylarnych: kolagen,
keratyna, elastyna, miozyna, oraz biaek globularnych: mioglobina i hemoglobina
(allosteryczno, efekt Bohra, regulatory allosteryczne, hemoglobiny patologiczne),
biaka osocza krwi i ich funkcje.

3. Potranslacyjne modyfikacje biaek: np. glikacje, fosforylacje, acylacje, biaka zoone

4. Klasyfikacja enzymw typy reakcji katalizowanych przez poszczeglne klasy
enzymw.

5. Budowa enzymw zaleno midzy budow i funkcj:
budowa czci biakowej, centrum katalityczne,
kofaktory oraz witaminy bdce ich prekursorami
swoisto dziaania enzymw,
aktywno cakowita i specyficzna, jednostki aktywnoci.

6. Mechanizmy dziaania enzymw:
mechanizmy dziaania chymotrypsyny i transaminaz,
typy katalizy enzymatycznej przy dwch substratach.

7. Kinetyka reakcji enzymatycznych model Michaelisa Menten:
szybko reakcji (rwnanie kinetyczne; wartoci V
max
i K
M
),
czynniki wpywajce na szybko reakcji enzymatycznej,
rodzaje inhibicji odwracalnej (konkurencyjna, niekonkurencyjna), staa inhibitorowa (K
i
),
hamowanie nieodwracalne.

8. Enzymy allosteryczne:
kinetyka (wykres zalenoci V od [S] ), zjawisko kooperatywnoci, efektory
mechanizm dziaania ( sekwencyjny i jednoprzejciowy).

9. Regulacja metabolizmu poprzez kontrol aktywnoci enzymw:
regulacja przez sprzenie zwrotne; regulacja kowalencyjna
aktywacja proteolityczna na przykadzie proteaz trzustkowych
izoenzymy przykady izoenzymw tkankowych i rozwojowych, znaczenie fizjologiczne
zjawiska izoenzymii.

10. Znaczenie diagnostyczne pomiarw aktywnoci enzymw (LDH, fosfatazy kwane i
zasadowe, transaminazy).
2

SPRAWDZIAN WICZENIOWY II UTLENIANIA BIOLOGICZNE

1. Bony - struktura, organizacja i funkcja
skadniki lipidowe bon, biaka integralne i peryferyjne,
przepuszczalno bon biologicznych.

2. Transport przez bony biologiczne:
bierny - kanay jonowe (sodowy, wapniowy, potasowy i kationowy niespecyficzny),
bierny wspomagany - (transport anionw kwasowych i ADP/ATP przez bony
mitochondrialne)
aktywny - pompy (sodowo-potasowa, protonowo-potasowa.

3. Transport atomw wodoru przez bon mitochondrialn:
ukad wahadowy (mostek) glicerolo-3-fosforanowy,
ukad wahadowy (mostek) szczawiooctan jabczan asparaginian.

4. Utlenianie biologiczne: enzymy uczestniczce w utlenianiu i redukcji (oksydazy,
dehydrogenazy, peroksydazy, i oksygenazy)

5. acuch oddechowy:
potencjay oksydacyjno-redukcyjne, przewidywanie kierunku reakcji na podstawie
potencjaw red-oks,
lokalizacja acucha oddechowego,
kompleksy acucha oddechowego (budowa i funkcja),
inhibitory.

6. Fosforylacja oksydacyjna:
mechanizm sprzenia utlenia w acuchu oddechowym z fosforylacj ADP,
bonowa syntaza ATP (budowa, mechanizm dzialania),
czynniki rozkojarzajce i inhibitory.

7. Stres oksydacyjny a potencja antyoksydacyjny organizmu:
reaktywne formy tlenu, znaczenie biologiczne procesw z ich udziaem,
mechanizmy obronne komrek: dysmutaza ponadtlenkowa, katalaza, peroksydazy (
reakcje katalizowane przez te enzymy), drobnoczsteczkowe antyoksydanty
rola stresu oksydacyjnego w patogenezie.

8. Procesy utlenia w mikrosomach:
lokalizacja i znaczenie procesw,
enzymy biorce udzia w tych procesach (oksydazy i oksygenzy), rola cytochromu P-450.

9. Cykl Krebsa:
reakcje i regulacja cyklu,
znaczenie cyklu - powizania z innymi przemianami ( miejsca powstawania zwizkw
wysokoenergetycznych na poziomie substratu i w tlenowej fosforylacji, metabolity glukogenne
i wykorzystywane do syntezy aminokwasw endogennych),
kompleks dehydrogenazy a-ketokwasw: enzymy i koenzymy kompleksu, mechanizm
tlenowej dekarboksylacji pirogronianu i a-ketoglutaranu.
3

SPRAWDZIAN WICZENIOWY III PRZEMIANA CUKRW

1. Budowa chemiczna, waciwoci i funkcje cukrw prostych i zoonych (heteroglikany).

2. Trawienie wglowodanw i zaburzenia procesw trawiennych.

3. Wchanianie i transport monosacharydw:
typy transportu (aktywny i bierny),
zrnicowanie tkankowe transportu, regulacja hormonalna (rola insuliny),
fosforylacja monosacharydw: (znaczenie procesu, enzymy).

4. Przemiana glikogenu:
synteza glikogenu (reakcje, enzymy, regulacja),
fosforoliza glikogenu (reakcje, enzymy, regulacja),
zaburzenia przemiany glikogenu (przyczyny i typy glikogenoz).

5. Metabolizm glukozy:
glikoliza (lokalizacja, reakcje, enzymy, regulacja i znaczenie procesu, bilans
energetyczny, powizania z innymi przemianami, przemiany pirogronianu, losy mleczanu),
glukoneogeneza (lokalizacja, reakcje, enzymy, regulacja i znaczenie procesu),
cykl pentozofosforanowy (lokalizacja, reakcje, enzymy, regulacja i znaczenie procesu),

6. Przemiana innych monosacharydw:
przemiana fruktozy zaburzenia,
przemiana galaktozy zaburzenia.

7. Glikoproteiny i ich funkcje biologiczne:
skadniki cukrowe, cukry nukleotydowie
typy pocze czci cukrowej z biakiem
substancje grupowe krwi
udzia glikoprotein w patogenezie niektrych chorb.

8. Proteoglikany i ich funkcje biologiczne
struktura glikozaminoglikanw
mukopolisacharydozy i mukolipidozy.

9. Regulacja przemian cukrw:
regulacja hormonalna metabolizmu wglowodanw (insulina, glukagon, adrenalina:
mechanizm dziaania i rola),
zrnicowanie tkankowe przemiany cukrowej (wtroba, mzg, minie, adipocyty,
erytrocyty),
rola wtroby w oglnoustrojowej gospodarce wglowodanowej,
zaburzenia regulacji gospodarki wglowodanowej.

wi c z e n i a l a b o r a t o r y j n e :
1. Ilociowe oznaczanie cukrw redukujcych metod Nelsona.
2. Wpyw pH na aktywno sacharazy.
3. Rozkad glikogenu przez enzymy z mini.