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Funcin de las enzimas

Las enzimas son biocatalizadores de naturaleza proteica. Todas las reacciones qumicas del
metabolismo celular se realizan gracias a la accin de catalizadores o enzimas. La sustancia sobre
la que acta una enzima se denomina substrato. Un catalizador es una sustancia que disminuye la
energa de activacin de una reaccin qumica. Al disminuir la energa de activacin, se incrementa
la velocidad de la reaccin.
La mayora de las reacciones de los sistemas vivos son reversibles, es decir, que en ellas se
establece el equilibrio qumico. Por lo tanto, las enzimas aceleran la formacin de equilibrio
qumico, pero no afectan las concentraciones finales del equilibrio.
En trminos generales los catalizadores se caracterizan por las siguientes propiedades:
1 Son eficaces en pequeas cantidades. Tienen un nmero de recambio alto, que varia entre 100
y 36 millones (anhidrasa carbnica). El nmero de recambio o actividad molar, se define como la
cantidad de substrato transformado en la unidad de tiempo por una cantidad dada de enzima, por
ej. la catalasa hidroliza 5,6 * 106 molculas de H2 O2 por molcula de enzima por minuto, por lo
que su nmero de recambio es 5,6 * 106 .
2 No se alteran durante las reacciones en que participan.
3 Aceleran el proceso para la obtencin del equilibrio de una reaccin reversible.
4 Muestran especificidad. La accin de la enzima es extremadamente selectiva sobre un
substrato especfico.

Clasificacin de las enzimas
Clasificacin de las enzimas de acuerdo a su complejidad
De acuerdo a su complejidad las enzimas se clasifican como:



En las protenas conjugadas podemos distinguir dos partes:
Apoenzima: Es la parte polipeptdica de la enzima.
Cofactor: Es la parte no proteica de la enzima.
La combinacin de la apoenzima y el cofactor forman la holoenzima.

Los cofactores pueden ser:

*Iones metlicos: Favorecen la actividad cataltica general de la enzima, si no estn presentes, la
enzima no acta. Estos iones metlicos se denominan activadores. Ejemplos: Fe2+, Mg2+, Cu2+,
K+, Na+ y Zn2+

*La mayora de los otros cofactores son coenzimas las cuales generalmente son compuestos
orgnicos de bajo peso molecular, por ejemplo, las vitaminas del complejo B son coenzimas que
se requieren para una respiracin celular adecuada.

Nomenclatura
Antiguamente las enzimas fueron nombradas atendiendo al substrato sobre el que actuaban,
aadindole el sufijo -asa o haciendo referencia a la reaccin catalizada. As tenemos que la
ureasa, cataliza la hidrlisis de la urea; la amilasa, la hidrlisis del almidn; la lipasa, la hidrlisis de
lpidos; la ADNasa, la hidrlisis del ADN; la ATPasa, la hidrlisis del ATP, etc.

Clasificacin de las enzimas segn su actividad.
Tipo de enzimas
Hidrolasas- Catalizan reacciones de hidrlisis. Rompen las biomolculas con molculas de agua. A
este tipo pertenecen las enzimas digestivas.
Isomerasas- Catalizan las reacciones en las cuales un ismero se transforma en otro, es decir,
reacciones de isomerizacin.
Ligasas- Catalizan la unin de molculas.
Liasas- Catalizan las reacciones de adicin de enlaces o eliminacin, para producir dobles enlaces.
Oxidorreductasas- Catalizan reacciones de xido-reduccin. Facilitan la transferencia de electrones
de una molcula a otra. Ejemplo; la glucosa, oxidasa cataliza la oxidacin de glucosa a cido
glucnico.
Tansferasas- Catalizan la transferencia de un grupo de una sustancia a otra. Ejemplo: la
transmetilasa es una enzima que cataliza la transferencia de un grupo metilo de una molcula a
otra.

Actividad enzimtica
La sustancia sobre la cual acta una enzima se llama sustrato. Los sustratos son especficos para
cada enzima:
La sacarosa es el sustrato de la sacarasa que acta rompindola en sus componentes. Las enzimas
actan de acuerdo con la siguiente secuencia: La enzima (E) y el sustrato(S) se combinan para
formar un complejo intermedio enzima sustrato (E-S), el cual se descompone formando un
producto y regenerando la enzima.

Factores que afectan la actividad enzimtica
Concentracin del sustrato.- A mayor concentracin del sustrato, a una concentracin fija de la
enzima se obtiene la velocidad mxima. Despus de que se alcanza esta velocidad, un aumento en
la concentracin del sustrato no tiene efecto en la velocidad de la reaccin.

Concentracin de la enzima.- Siempre y cuando haya sustrato disponible, un aumento en la
concentracin de la enzima aumenta la velocidad enzimtica hacia cierto lmite.

Si se mantiene la concentracin de la enzima constante y variando la concentracin de substrato
se obtiene una curva hiperblica como la de la figura. Al principio un aumento de la concentracin
de substrato produce un aumento rpido de la velocidad de reaccin, pero si se sigue aumentando
la concentracin de substrato, la velocidad de reaccin comienza a disminuir y a muy altas
concentraciones de substrato se observa que no cambia la velocidad de reaccin, se dice que los
centros activos de la enzima se encuentran saturados.
Temperatura.- Un aumento en la temperatura provoca un aumento de la velocidad de reaccin
hasta cierta temperatura ptima, ya que despus de aproximadamente 45 C se comienza a
producir la desnaturalizacin trmica. Las enzimas de muchos mamferos tienen una temperatura
ptima de 370 C, por encima de esa temperatura comienzan a inactivarse y se destruyen Sin
embargo existen especies de bacterias y algas que habitan en fuentes de aguas termales y en el
otro extremo ciertas bacterias rticas tienen temperaturas ptimas cercanas a 0 C. Un incremento
de 10C duplica la velocidad de reaccin, hasta ciertos lmites.

pH.- Sabiendo que las enzimas son proteinas, cualquier cambio brusco de pH puede alterar el
carcter inico de los grupos amino y carboxilo en la superficie proteica, afectando as las
propiedades catalticas de una enzima. El pH ptimo de la actividad enzimtica es 7, excepto las
enzimas del estmago cuyo pH ptimo es cido.
ENZIMA pH OPTIMO
Pepsina 1,5
Tripsina 7,7
Catalasa 7,6
Arginasa 9,7
Fumarasa 7,8
Ribonucleasa 7,8


Presencia de cofactores.- Muchas enzimas dependen de los cofactores, sean activadores o
coenzimas para funcionar adecuadamente. Para las enzimas que tienen cofactores, la
concentracin del cofactor debe ser igual o mayor que la concentracin de la enzima para obtener
una actividad cataltica mxima.


Especificidad relativa
Ciertas enzimas muestran especificidad relativa, ya que actan sobre muchos compuestos que
poseen un rasgo estructural comn. Por ejemplo, la fosfatasa del rin cataliza la hidrlisis de
esteres fosfato del cido fosfrico a diferentes velocidades, la amilasa hidroliza el almidn
independiente de su origen. Las proteasas y lipasas hidrolizan proteinas y lpidos.
Del estudio de la especificidad del substrato que exhiben las enzimas, surge la idea de una
complementaridad, o relacin semejante a la de una llave y una cerradura, entre la molcula del
substrato y una zona determinada de la superficie de la molcula de la enzima, la cual recibe el
nombre de centro activo o centro cataltico.


Inhibicin enzimtica
Mediante el uso de inhibidores enzimticos se ha obtenido informacin muy valiosa sobre la
conformacin del centro activo de algunas enzimas.
Inhibicin irreversible: Este tipo de inhibidores forman un enlace covalente con las enzimas cerca
del centro activo. Un ejemplo son los gases nerviosos, como el fluorofosfato de diisopropilo (DFP)
que forma un complejo con la enzima acetilcolinesterasa. Los animales envenenados con este gas
quedan paralizados, debido a la imposibilidad de transmitir adecuadamente los impulsos
nerviosos.
Inhibicin competitiva: Es cuando el inhibidor compite con el substrato por la unin con el centro
activo de la enzima. Este tipo de inhibicin puede reducirse si se aumenta la concentracin de
substrato.
En la inhibicin competitiva la enzima se combina con el inhibidor para formar un complejo
enzima-inhibidor
Inhibicin no competitiva: Esta inhibicin se caracteriza porque no se puede revertir el efecto del
inhibidor, aumentando la concentracin del substrato.
Inhibicin por metales: Ciertos metales como el plomo, mercurio y arsnico inhiben enzimas que
tienen en su centro activo grupos -SH libres