Los catalizadores son molculas que aceleran la velocidad de una reaccin sin consumirse

ni alterarse de forma permanente. Una de las funciones que cumplen las protenas en las
celulas de los organismos vivos es las de ser agentes catalticos, conocidos como enzimas
2

, la estructura de las enzimas les permite catalizar reacciones especificas ya que la funcin
enzimtica est ntimamente relacionada con la estructura de las mimas. Dado que cada
enzima ayuda solo en una o en unas cuantas reacciones especificas, casi todas las celulas
contienen cientos de enzimas distintas. Cada enzima tienen una bolsa llamado sitio
activo, en el que pueden entrar las molculas de los reactivos, llamados sustratos
1
.
El sitio activo de cada ensima tiene una forma y una distribuciion de cargas distintivas que
se complementean con las del sustrato, dado que la enzima y el sustrato deben acoplarse,
solo ciertas moleculas pueden entar en el sistio activo
1
. La caracterisitica sobresaliente de
la catalisis enzimatica es que el enzima fija especificamente sus sustratos y que las
caracteristicas tiene lugar en los confines del complejo enzima-sustrato.
3
En esta
conformacion, el sustrato es colocado en la posicion adecuada, y se establecen
interacciones quimicasque reduicen la cantidad de energia necesaria para que se lleve a
cabo la reaccion y de esta manrera se generen los productos
2
.

Para ser utiles las reacciones metabolicas que se efectuan en la celulas deben controlar
cuidadosamente; deben efectuarse a una velocidad correcta y en los tiempos corectos.
Casi todas las enzimas funcionan optimamnete a un ph entre 6 y 8, el nivel que prevalece
en la mayor parte de los fluidos corporales y que se mantiene dentro de las celulas . en
sintesis la capacidda de una enzima para catalizar reaciones es controlada por muchos
factores , entre ellos l cantidda de enzima activa , los niveles de molecula reguladoras
alostricas, la concentracion de moleculas inhibidoras la concentracion de los sustratos el
ph la temperaturael ambienete ionico y, en algunos casos, la presencia de coenzimas
el objetivo de esta pracica fue; Determinar las caractersticas bsicas de la reaccin del almidon
con la amilasa salival una enzima presnte en la saliva, responsable de la dgradacion del almidon y
del glucgeno rompiendo los enlaces alfa 1-4 formando molculas de disacrido maltosa
4
.como
tambin Se observo los cambios que se ocurrian en un periodo de tiempo determinado cuando se
realizaba un cmbio la concentracin de la enzima, la temperatura y el pH sobre la reaccin de
degradacin de almidn.

1. AUDESIRK T, AUDESIRK G, BYER BRUCE E. Biologia la vida en la tierra Pag 106-109
2. TRIAS FORNAGUERA, J. y SALAS GOMEZ, G.Bioquimica: la ciencia de la vida.
editorial universidad estatal a distancia 1
a
ed.2004 Pag 54
3. FERSHT, A. estructura y mecanismo de los enzimas. EDITORIAL REVERTE S.A 1980
ESPAA
4. PEA, Antonio; et al. Bioquimica. 2
a
ed. 2004. Editorial limusa s.a de C.V Balderas
Mexico, D.F. Pag, 256
Si las enzimas no existieran las reacciones quimicas ocurririan avelocidades muy lentas
que la celula no podria vivir pues la celula seria incapaz de obtener energia necesaria para vivir
poder observar como actua la amilasa (la saliva) como catalizador
sobre el almidon,
Reaccion fisica El almidon al reaccionar con una solucion de yodo, produce una coloracion
forma un copmplejo azul; conforme se degrada el almidon por la accion de la amilasa,
disminuye la intensidad del color azul
HIDROLISIS ALMIDON

el almidn est constituido de un solo monosacrido, la glucosa. Las propiedades del
almidn son diferentes a las de la glucosa como se evidenciar mediante la hidrlisis del
almidn para generar glucosa.
La hidrolisis del almidon se puede evidenciar con 2 pruebas
a. Desaparicin del color azul caracterisitico de la prueba de yodo
b. Aparicin de glucosa, un azcar reductir la aparicin de glucosa se evidenciara
mediante la prueba de benedict
c.
Que son enzimas y cul es la importancia biolgica de estas molculas?
La alta velocidad requerida en las reacciones bioqumicas en el interior de la clula se
alcanza por catalizadores, que podemos calificar como catalizadores biolgicos, y que
reciben el nombre de enzimas, estas son extraordinariamente eficientes y pueden acelerar
reacciones hasta varios miles de veces, lo cual es fundamental para la vida de la clula
gracias a la gran capacidad catalizadora de las enzimas se puede alcanzar en las reacciones
la velocidad necesaria para el aprovechamiento de la energa y la realizacin de sus
multiples funciones. Su estudio constituye por tanto una parte esencial para entender el
funcionamiento de un organismo.
1
(PEA, Antonio; et al. Bioquimica. 2
a
ed. 2004.
Editorial limusa s.a de C.V Balderas Mexico, D.F. pag 179




Que es una cintica enzimtica y que factores fsico-qumicos son fundamentales
para lograr la velocidad mxima de catlisis de reacciones?.

la cinetica de las reacciones catalizadas por enzimas ( en las que la velocidad depende de las
condiciones en las que se lleva a cabo la reaccion) se determina en primer lugar por las
propiedades del catlizador. (Cinetica de Micahelis-Menten)
5
Para muchos enzimas, la velocidad de
catlisis vara con la concentracin del sustrato. La velocidad mxima se obtiene cuando los
centros del enzima estn saturados por el sustrato, es decir, cuando prcticamente todo el enzima
se encuentra en forma de complejo enzima-sustrato
En cambio, las reacciones no catalizadas no presentan este efecto de saturacin.
A una concentracin de enzima fija, la velocidad de reaccin es casi proporcionalmente lineal a la
concentracin de sustrato, cuando la concentracin del sustrato es pequea. A una concentracin
alta de sustrato, la velocidad es, prcticamente, independiente de la concentracin del sustrato.
La velocidad mxima (Vmax) se obtiene cuando la velocidad de reaccin se hace independiente
de la concentracin de sustrato, cuando esto ocurre la velocidad alcanza un valor mximo. Este
valor depende de la cantidad de enzima que tengamos.
5.KOOLMAN-RHM. bioquimica texto y atlas 3
a
ed. Editorial medica panamericana. 2004.
Madrid Espaa Pag 92

Que sucede cuando una enzima humana es sometida a temperaturas extremas
(congelacin- ebullicin)
A temperaturas muy elevadas, las colisiones entre las enzimas y las molculas que las rodean son
capaces de romper los puentes de hidrogeno y las fuerzas de van der Waals que, desde la
perspectiva individual, son relativamente dbiles; a medida que esto ocurre, el rearreglo
tridimensional que posee la enzima se altera y se pierde su estructura funcional. la mayora de las
enzimas presentan su actividad optima entre los 40 C y 50C , si la temperatura aumenta por
encima de los 40 C , las colisiones se tornan mas violentas y se inicia el rompimiento d los enlaces.
(desnaturalizacin).Aunque existen excepciones como por ejemplo las bacterias termfilas,
capaces de resistir T de hasta 80C. o moscas de la nieve cuya actividad mxima se da a
los -10C.
6
6. TRIAS FORNAGUERA, J. y SALAS GOMEZ, G.Bioquimica: la ciencia de la vida. editorial
universidad estatal a distancia 1
a
ed.2004. pag 66.