You are on page 1of 9

PROTEINELE

Structura fiecărei proteine este determinată genetic.
Proteinele au roluri diferite în celulă şi respectiv în organism. La nivel
celular au rol specific, indispensabil pentru funcţionarea corectă a ansamblului
celular. Numărul de proteine identice într-o celulă este foarte bine determinat.
Eemplu! transportorul pentru gluco"ă #L$%& din celula 'epatică ( valori
normale )*+ +++, sub &+ +++ - diabet.
Eistă un ec'ilibru între sinte"a şi degradarea proteinelor la nivel celular.
Rolul proteinelor
Structural .e. compo"iţia membranelor celulare, 'istonele în /0N1
2uncţional
o 3n metabolism .en"imele1
o 4omunicarea între organe
 5ormoni
 6eceptori 'ormonali
o %ransportori
 Prin membrane .glucide, aminoaci"i1
 7ntre organe .albumine, apoproteinele1
o Sistemul contractil .mio"ina1
o 3munitate .imunoglobuline, sistemul complement 1
o 4oagulare .fibrina, fibrinogenul1
o 3n genetica celulară .factori de transcripţie, represori genici1
2i"ico-c'imic .menţinerea ec'ilibrului acido-ba"ic, osmotic1
Energetic
Structura proteinelor
1
Structura primară ( tipul, numărul şi succesiunea aminoaci"ilor în catenă.
Secvenţa aminoaci"ilor este re"ultatul informaţiei genetice. 3ndiferent de numărul
aminoaci"ilor dintr-o proteină, fiecare lanţ va avea la unul din capete un aminoacid
cu gruparea ( N5
&
liberă .capătul N ( terminal1, iar la celălalt capăt un aminoacid
cu gruparea ( 4885 liberă .capătul 4 ( terminal. Prin convenţie, secvenţa
aminoaci"ilor întru-un lanţ polipeptidic se consideră întotdeauna de la capătul N-
terminal spre capătul 4-terminal.
Structura secundară corespunde unor structuri spaţiale regulate! 9 ( 'eli, : (
pliată. /ceste structuri sunt reali"ate prin legături disulfurice, ionice, de 'idrogen,
'idrofobe. /ceste tipuri de structuri se datorea"ă proprietăţilor spaţiale a legăturii
peptidice.
Structurile α – helix sunt stabili"ate prin legăturile de 'idrogen intracatenare. Pe
fiecare spiră a 9-'eliului se află ;, < resturi de aminoaci"i. Legătura de 'idrogen
se reali"ea"ă între gruparea 4=8 şi -N5- din două spire vecine .aflate la o distanţă
de > aminoaci"i consecutivi1. Legăturile de 'idrogen sunt paralele cu aul
'eliului. 3n proteinele naturale sensul de rotire al 'eliului este spre dreapta
.sensul acelor unui ceasornic1.
Structurile β – pliate sunt stabili"ate prin legături de 'idrogen intracatenare. Poate
fi cu lanţuri paralele sau antiparalele .mai stabile1. Legăturile de 'idrogen sunt
perpendiculare pe sc'eletul polipeptidic.
2
Conformaţiile de tip α – helix şi β – pliată permit realizarea unui număr maxim de
legături de hidrogen între componentele legăturilor peptidice din interiorul
polipeptidelor.
Triplul helix al colagenului este reali"at prin intermediul legăturilor de 'idrogen
intra şi intercatenare. /cest tip de structură se datorea"ă pre"enţei prolinei şi
'idroi-prolinei. /ceşti aminoaci"i nu pot participa la legături de 'idrogen.
Structura colagenului pre"intă serii de trei aminoaci"i în care glicina ocupă aceeaşi
po"iţie. #licina este po"iţionată în interiorul 'eliului. 2iecare spiră conţine un
astfel de triplet.
Gly-Ala-Pro Gly-Pro-Ala Gly-Pro-Pro(OH)
7n figura de mai sus glicina este repre"entată cu roşu.
Structura terţiară se referă la aran?area spaţială a acestor structuri secundare
.po"iţionarea în spaţiu a fiecărui atom1. Este re"ultatul unor legături diverse
.'idrogen, 'idrofobe, electrostatice, covalente1 între aminoaci"ii aceleiaşi catene
dar care nu sunt vecini în structura primară. 0atorită acestor interacţiuni, lanţul
polipeptidic nu poate adopta o structură ordonată în spaţiu, pe toată lungimea sa, ci
structurile ordonate sunt separate de coturi sau bucle. Structura tridimensională a
3
unei proteine native în mediul său fi"iologic este aceea pentru care energia liberă a
sistemului este minimă.
3nteracţiunile dintre catenele laterale ale aminoaci"ilor influenţea"ă modul
de pliere a lanţului polipeptidic în forma tridimensională specifică proteinei
funcţionale.
7n funcţie de structura terţiară, proteinele se clasifică în! fibrilare şi
globulare.
Legăturile din cadrul structurii terţiare sunt mai mult sau mai puţin stabile,
sunt influenţate de mediu. 0e eemplu aci"ii şi ba"ele tari intervin în legăturile
electrostatice ceea ce determină denaturarea proteinelor. Legăturile disulfurice se
reali"ea"ă preponderent între resturi de cisteină. /genţii oidanţi şi reducători
puternici pot oida cisteina sau pot reduce legăturile disulfurice denatur@nd
proteina.
4ele mai multe proteine denaturate sunt insolubile, deci precipită în soluţie.
Structura primară a unui lanţ polipeptidic determină structura terţiară a
acestuia.
Pornind de la această premisă este dificil de eplicat faptul ca proteinele
denaturate nu revin automat la conformaţia nativă, în condiţii de mediu adecvate.
/cest lucru se deduce din faptul că plierea catenelor se face etapi"at. Plierea nu are
loc la finalul sinte"ei întregului lanţ polipeptidic ci pe măsura sinte"ei proteinei.
/cest fenomen limitea"ă configuraţiile alternative de pliere a lanţurilor
polipetidice mari. 7n plus, eistă o clasă specială de proteine .4'aperone ( proteine
însoţitoare1 care interacşionea"ă cu lanţul polipeptidic în diverse etape ale
procesului de pliere.
Structura cuaternară se înt@lneşte la proteinele formate din mai multe subunităţi.
Este re"ultatul unor legături diverse .'idrogen, 'idrofobe, electrostatice, covalente1
între aminoaci"ii din catene diferite dar care sunt unite într-o singură moleculă.
2iecare catenă este denumită protomer. Structura cuaternară poate fi definită ca
numărul, tipul şi modul de legare a subunităţilor .protemerilor1 dintr-o entitate
proteică cu activitate biologică bine definită.

6uperea legăturilor dintre catene duce la denaturarea proteinei. Eemplu !
'emoglobina este un tetramer
Propriet!"i
). soluilitatea depinde de mai mulţi factori !
- electroliţii. Proteinele sunt solubile în soluţii diluate de săruri neutre.
Soluţiile concentrate produc denaturarea lor .precipitare1. Se pot separa
diferite clase de proteine în funcţie de concentraţia la care precipită.
- p5-ul. Solubilitatea unei proteine este minimă în vecinătatea p5i.
- solvenţii organici. Etanolul, metanolul şi acetona determină precipitarea
proteinei.
&. determinarea masei moleculare .se situea"ă între )+ +++ şi p@nă la peste ) +++
+++1
Aetode !
aminoaci"i
Structura pri#ar! a unei proteine $
Secvenţa aminoaci"ilor în catenă
Structura %ecun&ar! a unei proteine $
Legături de 'idrogen între aminoaci"i
Structura ter"iar! a unei proteine $
Legături între structurile secundare
β − plisată
α − 'eli
Structura cuaternar! a unei proteine $
/socierea mai multor catene polipeptidice
β − plisată
α − 'eli
STR'(T'RA PROTEINELOR
)
- filtrarea pe gel de detran. Se reali"ea"ă o separare în funcţie de mărimea
moleculei. 4ele mai mari vor trece primele prin gel. /poi se compara cu
etaloane.
- ultracentrigugarea produce sedimentarea în funcţie de densitate. Se compară
cu etaloane.
- electrofore"a ( migrarea moleculelor încărcate electric sub acţiunea unei
diferenţe de potenţial. /poi compararea cu etaloane.
(la%i*icare
1+ ,up! co#po-i"ia c.i#ic!
- 'oloproteine ( formate numai din aminoaci"i
- 'eteroproteine ( formate dintr-o parte proteică şi o parte neproteică .parte
prostetică1 legate prin legătură covalentă. Partea neproteică este etrem de variată.
7n funcţie de natura ei înt@lnim !
Parte neproteic! Proteina
#lucide #licoproteine
Lipide Lipoproteine
2osfat 2osfoproteine
3on metalic 4romoproteine
.5b, citocromi1
2+ ,up! *or#a #oleculei
• Proteine fibroase sau scleroproteine. Sunt practic insolubile. E. colagenul,
BeratinaC
• Proteine globulare sau sferoproteine. /u formă sferică sau ovoidă.
3+ (la%i*icarea /n *unc"ie &e %olu0ilitate
• /lbumine ( solubile în apă distilată. Precipită prin adăugare de sulfat de
amoniu între D+ şi )++E saturaţie. /u caracter acid, p5i F D.
• #lobuline ( insolubile în apă, solubile în soluţii saline diluate .e. Na4l *E1.
Precipită prin adăugare de sulfat de amoniu p@nă la saturaţia de *+E.
1
• Protamine şi 'istone ( solubile, talie mică, foarte ba"ice, p5i mare.
• #lobine ( solubile în apă
• Prolamine şi gluteline ( proteine vegetale insolubile în apă dar solubile în
soluţii diluate de aci"i şi ba"e.
2
3IOGLO4INA
Este o 'emoproteină .conţine 'emul1 care are rolul de a fia reversibil
oigenul în muşc'i .îl preia de la 'emoglobină şi îl cedea"ă mitocondriilor
musculare1.
Este alcătuită dintr-un lanţ polipeptidic format din )*; aminoaci"i. /re o
structură globulară compactă în care G+E din lanţul polipeptidic repre"intă o
structură de 9-'eli iar &+E este o structură ne'elicoidală. Se găsesc G segmente
'elicoidale .notate cu literele /, H, 4, 0, E, 2, #, 51 intercalate cu D segmente
scurte ne'elicoidale formate din )-G aminoaci"i. 7n segmentele ne'elicoidale
predomină prolina.
3nteriorul moleculei este alcătuit aproape în eclusivitate din aminoaci"i cu
catenă laterală nepolară. La suprafaţa moleculei predomină aminoaci"ii polari unde
formea"ă legături de 'idrogen at@t între ei c@t şi cu moleculele de apă.
5emul se găseşte într-o cavitate .crevasă1 determinată de structura terţiară a
globinei. 7n această cavitate se regăsesc aminoaci"i 'idrofobi, ca urmare legăturile
dintre 'em şi globină sunt legături 'idrofobe şi c@teva legături electrostatice dar şi
două resturi de 'istidină.
2ierul .2e
&I
1 este 'eacoordinat .reali"ea"ă < legături1.
5
Legătura dintre 2e
&I
şi globină se reali"ea"ă prin intermediul a două resturi
de 'istidină din po"iţia ED . 5is distală1 şi po"iţia 2G .5is proimală1. /ceste
legături sunt perpendiculare pe planul 'emului. 8igenul se interpune între 5is
distală şi ionul de 2e
&I
.
6