Informe de las proteínas

Alumno: Alan Agustín Villalba.E. Damián Air Vergani. .S.T Nº1 de Pilar "Griselda Mazettelle". Profesor: Ing. Tema: proteínas. Materia: Química orgánica y biológica. Institucion: E. Fecha de entrega: 7/11/2014. Curso: 6to 2da Comisión: 6210.

Indice: Introducción Las proteínas Estructura y composición Aminoácidos Función biológica Propiedades de las proteínas .

función. etc. estructura. sea capaz de entender y aprender la información dada. . su composición.Introduccion: En este informe mi principal objetivo es enseñar cuál es la importancia de las proteínas en nuestro cuerpo. Y que al finalizar de leer este informe. ya de que se trata de un tema de mucho valor e interés a lo que respecta en la materia de química orgánica y biologica.

‘prominente’. Son imprescindibles para el crecimiento del organismo y realizan una enorme cantidad de funciones diferentes. y proteínas derivadas. son también buenas fuentes. denominados no esenciales. tienen que formar parte de la dieta. hierro. El organismo es capaz de sintetizar catorce de esos aminoácidos. la leche y el queso. hidrogeno. los otros ocho. que se denominan como proteínas completas porque contienen los ocho aminoácidos esenciales. Algunos alimentos ricos en proteínas son la carne. entre las que destacan: *Estructural. pero también por sus funciones biorreguladoras (forman parte de las enzimas) y de defensa (los anticuerpos son proteínas). La proteína es un compuesto nitrogenado natural de carácter orgánico complejo. proteínas conjugadas (heteroproteidos). formadas por aminoácidos acompañados de sustancias diversas. Las nueces. y este del griego πρωτεῖος [proteios]. los huevos. soja y guisantes secos. Las proteínas son el principal elemento plástico de los: músculos. piel. sangre. ‘de primera calidad’)1 o prótidos2 son moléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. llamados esenciales. sobre todo por su función plástica (constituyen el 80 % del protoplasma deshidratado de toda célula). oxido. Esta es la función más importante de una proteína (Ej: colágeno) *Inmunológica (anticuerpos) *Enzimática (Ej: sacarasa y pepsina) *Contráctil (actina y miosina) *Homeostática: colaboran en el mantenimiento del pH (ya que actúan como un tampón químico) *Transducción de señales (Ej: rodopsina) *Protectora o defensiva (Ej: trombina y fibrinógeno) .Las Proteínas: Las proteínas (del francés protéine. uñas y órganos internos. nitrógeno. formadas solo por aminoácidos o sus derivados. constituido por michos aminoácidos. pero incompletas. las aves. yodo. las legumbres. magnesio u otros componentes esenciales de las células vivas. las proteínas se pueden clasificar en proteínas simples (holoproteidos). Existen 22 aminoácidos necesarios para el crecimiento y desarrollo y el mantenimiento de la salud.3 Las proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida y son las biomoléculas más versátiles y diversas. Las proteínas son necesarias para la vida. que contiene carbón. el pescado. sustancias formadas por desnaturalización y desdoblamiento de las anteriores. incluso los garbanzos. a menudo azufre y algunas veces: fosforo. Por sus propiedades físico-químicas. pelo.

3 a 2% de azufre y en algunos casos también por una pequeña cantidad de fósforo y hierro. que define la estructura de las proteínas compuestas por un sólo polipéptido. es decir. es decir. proceso denominado desnaturalización. Estructura secundaria: La estructura secundaria de las proteínas es la disposición espacial local del esqueleto proteico. Este orden es consecuencia de la información del material genético: Cuando se produce la traducción del RNA se obtiene el orden de aminoácidos que van a dar lugar a la proteína. pero si se cambian estas condiciones como temperatura o pH pierde la conformación y su función. -Estructura secundaria. el enlace peptídico. sin hacer referencia a la . La estructura de las proteínas puede jerarquizarse en una serie de niveles. que la estructura primaria de las proteínas no es más que el orden de aminoácidos que la conforman. La estructura lineal del péptido definirá en gran medida las propiedades de niveles de organización superiores de la proteína.7% de nitrógeno. por tanto. un 20 a 23% de oxigeno. que corresponde a la secuencia de aminoácidos. La función depende de la conformación y ésta viene determinada por la secuencia de aminoácidos.Estructura y composición: Las proteínas están compuestas aproximadamente por un 51 a 55% de carbono. un tipo de enlace no covalente.5 a 18. interdependientes. que provoca la aparición de motivos estructurales. Los aminoácidos están unidos por enlaces peptídicos siendo una de sus características más importantes la coplanaridad de los radicales constituyentes del enlace. un 15. -Estructura cuaternaria. gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico. -Estructura terciaria. y presentan una disposición característica en condiciones fisiológicas. un 7% de hidrogeno. un 0. Se puede decir. Estructura primaria: La estructura primaria de las proteínas se refiere a la secuencia de aminoácidos. La estructura de las proteínas reúne las propiedades de disposición en el espacio de las moléculas de proteína que provienen de su secuencia de aminoácidos. si interviene más de un polipéptido. Estos niveles corresponden a: -Estructura primaria. la combinación lineal de los aminoácidos mediante un tipo de enlace covalente.

cadena lateral. de fuerzas de van der Waals y de puentes disulfuro1 (covalentes. y no repetitivos donde se encuentran los giros beta y comba beta) -Estructura secundaria no ordenada Estructura terciaria: Es el modo en que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio. si no lo son. La estructura terciaria se realiza de manera que los aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior y los polares hacia el exterior en medios acuosos. ( repetitivos donde se encuentran los hélices alfa y cadenas beta. La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que. si los monómeros constituyentes son iguales. asociadas. cómo se enrolla una determinada proteína. como pueden ser puentes de hidrógeno. interacciones hidrofóbicas o puentes salinos. Existen diferentes tipos de estructura secundaria: . Es la disposición de los dominios en el espacio. Para el caso de una proteína constituida por dos monómeros. conforman un ente. entre aminoácidos de cisteína convenientemente orientados) y mediante enlaces iónicos. o un heterodímero.Estructura secundaria ordenada. Esto provoca una estabilización por interacciones hidrofóbicas. es decir. Dichas subunidades se asocian entre sí mediante interacciones no covalentes. Estructura cuaternaria: La hemoglobina es una proteína tetramérica que suele emplearse como ejemplo de proteína con estructura cuaternaria. un multímero. ya sea globular o fibrosa. . éste puede ser un homodímero. que posee propiedades distintas a la de sus monómeros componentes. un dímero.

Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación entre el grupo amino de uno y el carboxilo del otro. se conocen otros que son componentes de las paredes celulares. sucesivamente. cuando tienen una estructura tridimensional estable definida. Los déficit de aminoácidos esenciales afectan mucho más a los niños que a los adultos. químicamente son ácidos carbónicos con. Se sabe que de los 20 aminoácidos proteicos conocidos. Son estos 10 aminoácidos los que requieren ser incorporados al organismo en su cotidiana alimentación y. aminoácidos. nuestro cuerpo solo sintetiza 16. que se denominan proteínas cuando la cadena polipeptídica supera una cierta longitud (entre 50 y 100 residuos aminoácidos. éstos. tienen carácter ácido como propiedad básica y actividad óptica. un grupo amino por molécula. con más razón. Es típica su carencia en poblaciones en las que los cereales o los tubérculos constituyen la base de la alimentación. según cual sea el aminoácido limitante.Aminoácidos: Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH). especialmente. . Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las proteínas. Esto puede dar lugar a diferentes tipos de desnutrición. la lisina y la metionina. Los aminoácidos son sustancias cristalinas. dependiendo de los autores) o la masa molecular total supera las 5000 uma y. Hay que destacar que. 20 aminoácidos diferentes son los componentes esenciales de las proteínas. hasta formar un polipéptido. liberándose una molécula de agua y formando un enlace amida que se denomina enlace peptídico. Los aminoácidos esenciales más problemáticos son el triptófano. Si se une un tercer aminoácido se forma un tripéptido y así. que el cuerpo sintetiza reciclando las células muertas a partir del conducto intestinal y catabolizando las proteínas dentro del propio cuerpo. Esta reacción tiene lugar de manera natural dentro de las células. casi siempre de sabor dulce. en los momentos en que el organismo más los necesita: en la disfunción o enfermedad. en los ribosomas. Aparte de éstos. por lo menos. La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas péptidos o polipéptidos. estos dos "residuos" de aminoácido forman un dipéptido. Las plantas pueden sintetizar todos los aminoácidos. 8 resultan indispensables (o esenciales) para la vida humana y 2 resultan "semi indispensables". si falta uno solo de ellos (Aminoácido esenciales) no será posible sintetizar ninguna de las proteínas en la que sea requerido dicho aminoácido.

. principalmente como antagonista de los radicales libres.Aspártico: Función: Es muy importante para la desintoxicación del Hígado y su correcto funcionamiento.Cisteina: Función: Junto con la L.Lista de Aminoácidos (Esenciales y no esenciales) y función de cada una de ellos: Aminoacidos no esenciales: L .Aspártico se combina con otros aminoácidos formando moléculas capases de absorber toxinas del torrente sanguíneo.Cistina es muy importante en la síntesis de la insulina y también en las reacciones de ciertas moléculas a la insulina.Asparagina: Función: Interviene específicamente en los procesos metabólicos del Sistema Nervioso Central (SNC). L . La glucosa es un carbohidrato simple que el organismo utiliza como fuente de energía. L . La L .Glutamina: Función: Nutriente cerebral e interviene específicamente en la utilización de la glucosa por el cerebro. L .Arginina: Función: Está implicada en la conservación del equilibrio de nitrógeno y de dióxido de carbono. L . También contribuye a mantener la salud de los cabellos por su elevado contenido de azufre.Cisteina está implicada en la desintoxicación. directamente involucrada en el crecimiento de los tejidos y músculos y en el mantenimiento y reparación del sistema inmunologico. Acido L. El ácido L.Cistina: Función: También interviene en la desintoxicación. en combinación con los aminoácidos anteriores.cistina.Alanina: Función: Interviene en el metabolismo de la glucosa. L . la L. También tiene una gran importancia en la producción de la Hormona del Crecimiento. L .Citrulina: Función: Interviene específicamente en la eliminación del amoníaco.

L . esta implicada en la regulación de la presión sanguinea.Serina: Función: Junto con algunos aminoácidos mencionados. L .Histidina: Función: En combinación con la hormona de crecimiento (HGH) y algunos aminoácidos asociados. es un componente de numerosos tejidos del organismo. L . fortalece el músculo cardiaco y vigoriza el sistema nervioso. L .Taurina: Función: Estimula la Hormona del Crecimiento (HGH) en asociación con otros aminoácidos. L . L . Al combinarse con la L-Arginina y con carnitina (que se sintetiza en el organismo.Tirosina: Función: Es un neurotransmisor directo y puede ser muy eficaz en el tratamiento de la depresión.Acido L . L . y metabolismo de grasas y ácidos grasos. .Glicina: Función: En combinación con muchos otros aminoácidos. contribuyen al crecimiento y reparación de los tejidos con un papel específicamente relacionado con el sistema cardio-vascular. en combinación con otros aminoácidos necesarios.Prolina: Función: Está involucrada también en la producción de colágeno y tiene gran importancia en la reparación y mantenimiento del músculo y huesos. la L-Ornitina tiene una importante función en el metabolismo del exceso de grasa corporal.Ornitina: Función: Es específico para la hormona del Crecimiento (HGH) en asociación con otros aminoácidos ya mencionados.Glutáminico: Función: Tiene gran importancia en el funcionamiento del Sistema Nervioso Central y actúa como estimulante del sistema inmunologico. interviene en la desintoxicación del organismo. crecimiento muscular.

.Metionina: Función: Colabora en la síntesis de proteínas y constituye el principal limitante en las proteínas de la dieta.Aspártico ayuda al hígado en sus funciones generales de desintoxicación. incluyendo el crecimiento.Aminoácidos esenciales: L . y también en la formación de diversas neurohormonas. L . neurohormona involucrada en la relajación y el sueño. El aminoácido limitante determina el porcentaje de alimento que va a utilizarse a nivel celular.Fenilalanina: Función: Interviene en la producción del Colágeno. especialmente en la función de las glándulas de secreción adrenal. reparación de tejidos. L . en asociación con varios aminoácidos más. L . interviene en diversas funciones. fundamentalmente en la estructura de la piel y el tejido conectivo.Treonina: Función: Junto con la con la L-Metionina y el ácido L. L . L .Valina: Función: Estimula el crecimiento y reparación de los tejidos. anticuerpos del sistema inmunológico y síntesis de hormonas.Lisina: Función: Es uno de los más importantes aminoácidos porque. También interviene en la síntesis de la serotonina. L . L .Triptófano: Función: Está inplicado en el crecimiento y en la producción hormonal.Isoleucina: Función: Junto con la L-Leucina y la Hormona del Crecimiento intervienen en la formación y reparación del tejido muscular.Leucina: Función: Junto con la L-Isoleucina y la Hormona del Crecimiento (HGH) interviene con la formación y reparación del tejido muscular. el mantenimiento de diversos sistemas y balance de nitrógeno.

se pueden clasificar en: 1. o la caseína de la leche. Funciones de reserva: Como la ovoalbúmina en el huevo. -La actina y la miosina: responsables finales del acortamiento del músculo durante la contracción. Tal es el caso de la insulina que se encarga de regular la glucosa que se encuentra en la sangre. -La hemoglobina y otras moléculas: funciones de transporte en la sangre. Todas las proteínas realizan elementales funciones para la vida celular. Reguladoras: Las hormonas son un tipo de proteínas las cuales ayudan a que exista un equilibrio entre las funciones que realiza el cuerpo.Función biológica: Las proteínas ocupan un lugar de máxima importancia entre las moléculas constituyentes de los seres vivos (biomoléculas). 2. Son proteínas: -Casi todas las enzimas: catalizadores de reacciones químicas en organismos vivientes. Prácticamente todos los procesos biológicos dependen de la presencia o la actividad de este tipo de moléculas. -Los anticuerpos: encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o agentes patógenos. -El colágeno: integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostén. ésta enzima se encuentra en el sistema digestivo y se encarga de degradar los alimentos. -Los receptores de las células: a los cuales se fijan moléculas capaces de desencadenar una respuesta determinada. -Muchas hormonas: reguladores de actividades celulares. Procesos que resultan de suma importancia para el organismo. Por ejemplo la pepsina. Debido a sus funciones. pero además cada una de éstas cuenta con una función más específica de cara a nuestro organismo. . Bastan algunos ejemplos para dar idea de la variedad y trascendencia de las funciones que desempeñan. Catálisis: Está formado por enzimas proteicas que se encargan de realizar reacciones químicas de una manera más rápida y eficiente.

así como el fibrinógeno y protrombina que forman coágulos. Propiedades de las proteínas: Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y débiles estén presentes. Estructural: Este tipo de proteínas tienen la función de dar resistencia y elasticidad que permite formar tejidos así como la de dar soporte a otras estructuras. Si se aumenta la temperatura y el pH se pierde la solubilidad. Proteínas como la hemoglobina que lleva el oxígeno por medio de la sangre. Amortiguador de pH (conocido como efecto tampón): Actúan como amortiguadores de pH debido a su carácter anfótero. como acetilcolina que recibe señales para producir la contracción. . Este es el caso de la tubulina que se encuentra en el citoesqueleto.3. Especificidad: Cada proteína tiene una función específica que está determinada por su estructura primaria. 5. Transporte: La función de estas proteínas es llevar sustancias a través del organismo a donde sean requeridas. Glicoproteínas que se encargan de producir inmunoglobulinas que defienden al organismo contra cuerpos extraños. Defensiva: Son las encargadas de defender al organismo. Capacidad electrolítica: Se determina a través de la electroforesis. es decir. o la queratina que protege la piel. 4. técnica analítica en la cual si las proteínas se trasladan al polo positivo es porque su molécula tiene carga negativa y viceversa. 6. pueden comportarse como ácidos (donando electrones) o como bases (aceptando electrones). Receptoras: Este tipo de proteínas se encuentran en la membrana celular y llevan a cabo la función de recibir señales para que la célula pueda realizar su función.

escolares.com/ensayos/Info-Las-Proteinas/26304224.ehu.wikipedia.html .org/wiki/Amino%C3%A1cidos_esenciales http://html.org/wiki/Prote%C3%ADna http://es.wikipedia.html http://www.Bibliografia: http://es.htm http://www.es/biomoleculas/proteinas/desnaturalizacion.rincondelvago.pdf http://www.com/aminoacidos-esenciales.buenastareas.net/files_trabajos/file/pdf/biologia/todo_proteinas.