AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS

INTRODUCCION
Los aminoácidos son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce; tienen carácter
ácido como propiedad básica y actividad óptica; químicamente son ácidos carbónicos
con, por lo menos, un grupo amino por molécula, 20 aminoácidos diferentes son los
componentes esenciales de las proteínas. Aparte de éstos, se conocen otros que son
componentes de las paredes celulares. Las plantas pueden sintetizar todos los
aminoácidos, nuestro cuerpo solo sintetiza 16, aminoácidos, éstos, que el cuerpo
sintetiza reciclando las células muertas a partir del conducto intestinal y catabolizando
las proteínas dentro del propio cuerpo.
Los aminoácidos son las unidades elementales constitutivas de las moléculas
denominadas proteínas. Son pues, y en un muy elemental símil, los "ladrillos" con los
cuales el organismo reconstituye permanentemente sus proteínas específicas
consumidas por la sola acción de vivir.
Las proteínas que son los compuestos nitrogenados más abundantes del organismo, a la
vez que fundamento mismo de la vida. En efecto, debido a la gran variedad de proteínas
existentes y como consecuencia de su estructura, las proteínas cumplen funciones
sumamente diversas, participando en todos los procesos biológicos y constituyendo
estructuras fundamentales en los seres vivos. De este modo, actúan acelerando
reacciones químicas que de otro modo no podrían producirse en los tiempos necesarios
para la vida (enzimas), transportando sustancias (como la hemoglobina de la sangre, que
transporta oxígeno a los tejidos), cumpliendo funciones estructurales (como la queratina
del pelo), sirviendo como reserva (albúmina de huevo), etc.
Los alimentos que ingerimos nos proveen proteínas. Pero tales proteínas no se absorben
normalmente en tal constitución sino que, luego de su desdoblamiento ("hidrólisis" o
rotura), causado por el proceso de digestión, atraviesan la pared intestinal en forma de
aminoácidos y cadenas cortas de péptidos, según lo que se denomina " circulación
entero hepática".
OBJETIVOS
1. Reconocer la presencia de algunos aminoácidos en las proteínas.
2. Adquirir información sobre algunas propiedades físicas y químicas de aminoácidos
3. Conocer algunas propiedades de las proteínas.
MARCO TEORICO
Los grupos R de los aminoácidos son diversos, por lo que pueden reaccionar de varias
maneras. Así, aminoácidos como al ácido aspártico y el ácido glutámico poseen un
segundo ácido carboxílico, la lisina, posee un segundo grupo amino. Además, otros

las propiedades químicas de los aminoácidos ciertamente son aprovechadas por los sistemas vivos para realizar diferentes funciones. receptores de muchas células. el 16% de la masa total de la molécula. Todas las proteínas contienen carbono. término medio. forman obligadamente soluciones coloidales. Como un ejemplo. oxígeno y nitrógeno y casi todas poseen también azufre. La reactividad de estos grupos funcionales ha sido aprovechada de diversas maneras en el estudio y análisis de las proteínas. cuando se dispersa a estas moléculas en un solvente adecuado. Una tercera aplicación de la reactividad de los restos laterales de los aminoácidos está en identificar el tipo de aminoácidos involucrados directamente en cierta función de unas proteínas. con características especiales que las distinguen de las soluciones de moléculas pequeñas. al modificar este residuo con metil-metano-tiosulfonato. En cambio. Así. la serina. que reaccionan con aldehídos (carbonilo) para formar bases de shift. lo cual permite calcular la cantidad de proteína existente en una muestra. hormonas. Desde el punto de vista funcional. pues representan alrededor del 50% del peso seco de los tejidos. las proteínas son los compuestos orgánicos más abundantes. con lo que es posible unir proteínas a materiales para columnas de cromatografía y fabricar columnas con enzimas inmovilizadas. su papel es fundamental. esto se ha aprovechado para producir un papel aldehídico.aminoácidos con grupos laterales reactivos son: la cisteína (-SH). hidrógeno. por medición del N de la misma. si el metil-metano-tiosulfonato se añade cuando el ligando está presente. el contenido de nitrógeno representa. se menciona el caso de las lisinas. trasportadores. . Debido a su gran tamaño. Además. anticuerpos y receptores estere o selectivos para ligandos específicos. al que las proteínas se unen covalentemente . la proteína pierde su actividad biológica. las proteínas cumplen diferentes funciones: enzimas. lo que permite fijarlas para su estudio. etc. los anticuerpos. la metionina (un tioeter) y el triptofano (indol). si un residuo de cisteína participa en el reconocimiento de un ligando específico. la presencia del ligando protege a la cisteína con la que interactúa y evita la pérdida de la función. la asparagina y la glutamina (amidas). la histidina (imidazol). Por ejemplo. Si bien hay ligeras variaciones en diferentes proteínas. la arginina (guanidio). No existe proceso biológico alguno que no dependa de la presencia y/o actividad de este tipo de sustancias. la treonina y la tirosina (alcoholes). También es posible hacer reaccionar las cisteínas o las lisinas con diversos grupos químicos reactivos presentes en resinas. PRESENTACION En animales superiores.

2. REACCIONES DE LOS AMINOACIDOS 1. el cual significa prueba positiva para cualquier aminoácido. hidrógeno. también se produce en las plantas. son materia prima de proteínas y péptidos que cumplen diferentes funciones en nuestro organismo. oxígeno. es un tipo de proteína simple. solo se observo que el reactivo de millón no actuó sobre la albúmina esto demuestra que es prueba negativa La Albúmina. pasan a una ruta metabólica que. especialmente en las semillas. alrededor del 30% de los aminoácidos. los aminoácidos. No obstante. de hecho. envía los productos desaminados al ciclo de Krebs. Reacción de millón ALBÚMINA: Al agregarle 5 gotas de reactivo de millón la solución obtuvo un precipitado con una coloración de amarillo claro. es útil para separar precipitados que enturbian disoluciones. Al calentar la solución no se obtuvo un cambio a simple vista. el músculo y el plasma sanguíneo. Los aminoácidos. la leche. Reacción de la ninhidrina ALBÚMINA: Al agregarle 5 gotas de solución de ninhidrina calentado a ebullición durante 2-3 minutos se obtuvo un color púrpura. como ya hemos comentado. y está presente en la clara de huevo.Por medio de la hidrólisis. después de eliminar el nitrógeno de la molécula. La albúmina es coagulable por el calor. así se aclaran disoluciones en el refinado del azúcar y otros . compuesta de carbono. las moléculas proteínicas son escindidas en sus monómeros. Lisina + NaOH El color fue mas intenso en la segunda experiencia ya que en la primera la estructura no se rompe y por lo tanto no se alcanza a percibir la coloración. nitrógeno y un pequeño porcentaje de azufre. Es parte importante de la alimentación. Puesto que la albúmina se coagula cuando se calienta a 71 °C. Y cientos o miles de estos aminoácidos pueden participar en la formación de la gran molécula polimérica de una proteína. también pueden utilizarse como materia prima del metabolismo energético. los ácidos minerales. el alcohol y el éter. y es soluble en agua y en disoluciones diluidas de sal.

El precursor para su biosíntesis es el corismato. TIROSINA: Al agregarle 5 gotas de reactivo de millón la solución obtuvo un precipitado con una coloración de rojo ladrillo. el sulfato de cobre y el nitrato de plata. provoca una enfermedad denominada fenilcetonuria.procesos. 3. una molécula en forma de anillo que se obtiene. por lo que constituye uno de los aminoácidos esenciales. Al calentar la solución no se obtuvo un cambio a simple vista. La albúmina forma compuestos insolubles con muchas sales metálicas. Los mamíferos pueden sintetizar la tirosina. que cataliza la degradación de fenilalanina a tirosina. un aminoácido no esencial. Este aminoácido participa como promedio en un 3. La fenilanina forma parte del grupo de aminoácidos con grupos no polares (hidrófobos). No puede ser sintetizado por los mamíferos. Reacción xantoproteica ALBÚMINA: Al agregarle 1ml de ácido nítrico concentrado TIROSINA: GLICINA: . a partir de la fenilalanina.5% (en relación con todos los aminoácidos) de la composición de las proteínas. Al calentar la solución se no obtuvo un cambio en la coloración rojo ladrillo ya que las 2 sustancias se disolvieron dejando como resultado prueba positiva para reacción de aminoácidos. a partir de productos intermedios de la glicólisis. un aminoácido esencial que debe obtenerse a través de la alimentación. La ausencia de una enzima. FENILANINA: Al agregarle 5 gotas de reactivo de millón la solución no presento un cambio notable en la coloración. Participa como promedio en un 3. la fenilalanina hidroxilasa. entre otros. La tirosina pertenece al grupo de aminoácidos con grupos polares sin carga. solo se observo que el reactivo de millón no actuó sobre la fenilanina esto demuestra que es prueba negativa para reacción de aminoácidos.5% (en relación con todos los aminoácidos) de la composición de las proteínas. como el cloruro de mercurio.

Reacción sakaguchi ALBÚMINA: Al agregarle 1ml de NaOH y de 2 a 5 gotas de alfa-naftol la solución obtuvo un color blanco. ARGININA: Al agregarle 1ml de NaOH y de 2 a 5 gotas de alfa-naftol la solución obtuvo un color blanco. tomo una coloración roja en la parte superior y en la parte inferior un color blanco. tomo una coloración roja en la parte superior y en la parte inferior un color blanco. Al agregarle 4 a 5 gotas de agua de bromo.4. tomo una coloración roja en la parte superior y en la parte inferior un color blanco. Al agregarle 4 a 5 gotas de agua de bromo. Prueba del biuret para enlaces peptídicos UREA: A medida que fuimos calentando la urea hasta que se solidifico el papel tornasol presento un cambio de coloración de roja a azul. esto se debe a que la urea es básica y pasa a ser del grupo acido. REACCIONES GENERALES DE LAS PROTEÍNAS 1. GLICINA: Al agregarle 1ml de NaOH y de 2 a 5 gotas de alfa-naftol la solución obtuvo un color blanco. tomo una coloración verde en la parte superior y en la parte inferior un color blanco. CREATINA: Al agregarle 1ml de NaOH y de 2 a 5 gotas de alfa-naftol la solución obtuvo un color blanco. Al agregarle 4 a 5 gotas de agua de bromo. Al agregarle 4 a 5 gotas de agua de bromo. Al agregarle 2ml de NaOH lo que observamos fue los siguientes cambios: .

La solucion presento un cambio ya que quedo todo de color naranja Al agregarle las 5 gotas de CUSO4 Tubo 1.Tubo 1. Desnaturalización de proteínas . destaca la reacción del Biuret. Tubo 3.CO. Tubo 3. Todas las muestras dieron como resultado positivo DISCUSION DE RESULTADOS: La producen los péptidos y las proteínas. La solucion presento un cambio a morado oscuro. 2. La solución presento un cambio a un morado un poco mas oscuro. ya que se debe a la presencia del enlace peptídico (. de fórmula: Que en contacto con una solución de sulfato cúprico diluida. La solucion presento un cambio a un morado mas oscuro. da una coloración violeta característica. La solucion presento un cambio de incoloro a un color moradito. Cuando una proteína se pone en contacto con un álcali concentrado. que sirven por tanto para su identificación. pero no los aminoácidos.NH -) que se destruye al liberarse los aminoácidos. Entre las reacciones coloreadas específicas de las proteínas. Tubo 2. Tubo 2. La solucion presento un cambio en la parte de arriba rojo y abajo incoloro. se forma una sustancia compleja denominada biuret.

ácidos. CONCLUSIONES *Las proteínas constituyen una de las moléculas más importantes en el organismo. etc. al agregar 0. La coagulación de las proteínas es un proceso irreversible y se debe a su desnaturalización por los agentes indicados que al actuar sobre la proteína la desordenan por destrucción de sus estructuras secundaria y terciaria.ALBUMINA Amarillo. se volvió una mezcla al agregársele agua. *Las reacciones se utiliza en trabajos analíticos.5 ml de HCL se formo una estructura con forma de telaraña. al agregar 0. CASEINA Amarillo. Al calentarse presento una precipitación de espuma y se solidifico. así como en la visualización de las bandas de los aminoácidos después de su separación por electroforesis o por cromatografía. Al calentar no paso nada pero al agregar el papel se puso azul.5 ml de NaOH no presento ningún cambio en la coloración ni en su estructura solo se presento un poco de burbujas. Al agregar HCl 10 gotas cambio su PH a la neutralidad es decir el papel tornasol se puso de color rojo. “Pruebas Cualitativas para Aminoácidos y Proteínas” . GELATINA Polvito. al ponerle el papel tornasol se puso de color rojo. DISCUSION DE RESULATADOS: Se pudo observar que todas las muestras se coagularon. ya que cumple muchas funciones. Al agregarle NaOH fue cambiando hasta llevarlo al PH mas cercano a la neutralidad es decir hasta que el papel tornasol cambio a azul. alcohol. *Las proteínas están constituidos por aminoácidos. por los cuales los métodos se basan en el reconocimiento de los aminácidos. debido al gran tamaño de sus moléculas forman con el agua soluciones coloidales que pueden precipitar formándose coágulos al ser calentadas a temperaturas superiores a 70ºC o al ser tratadas con soluciones salinas.

Resumen Realizamos pruebas específicas para cualitativas reconocer generales grupos y químicos algunas de los aminoácidos y de algunas proteínas.Objetivos  Aplicar pruebas cualitativas generales y específicas que permitan reconocer grupos químicos de los aminoácidos y proteínas.  Someter soluciones de proteínas a desnaturalización con agentes físicos y químicos. Desnaturalizamos proteínas por calor y con pH extremos. para dar un compuesto de intenso color azul púrpura. Marco Teórico Reacción con la ninhidrina: Los grupos amino libres de los aminoácidos. La prueba también es positiva con aminas primarias y amoníaco pero . de los péptidos y las proteínas reaccionan con la ninhidrina a un pH entre 4 y 8.

Reacción para el triptófano: Este aminoácido se condensa fácilmente con varios aldehídos en presencia de ácidos fuertes para dar compuestos coloreados. 2.) que . dan positiva la prueba. La reacción es muy sensible y es ideal para la detección de aminoácidos en cromatogramas y para su cuantificación mediante técnicas espectrofotométricas de las fracciones que se obtienen de columnas cromatográficas. así como todas las proteínas que los contienen. 3. que contienen un núcleo aromático forman nitroderivados de color amarillo cuando se calientan con ácido nítrico concentrado. 4. Las sales de estos derivados son de color naranja intenso en medio alcalino. Los aminoácidos prolina e hidroxiprolina dan un color amarillo en lugar del color púrpura con la ninhidrina. La fenilalanina. la tirosina y en cierto grado el Triptófano. En la reacción se utiliza el reactivo de Ehrlich (pdimetilaminobenzaldehído al 10% en HCL conc. El ácido acético glacial que ha sido expuesto a la luz contiene ácido glioxílico. Reacción xantoproteica: Los aa.sin desprendimiento de CO2 . Reacción del ácido glioxílico para triptófano: El grupo indólico del triptófano reacciona con ácido glioxílico en presencia de ácido sulfúrico concentrado dando un complejo de color púrpura.

Prueba de Biureth: Los compuestos que tienen dos grupos carbamidos (-CONH-). 5. aminas aromáticas y compuestos ureicos para dar complejos coloreados. Los grupos tioles también reaccionan con el nitroprusiato de sodio en presencia de un exceso de amoníaco para dar un complejo de color rojo. Los tripéptidos son las moléculas más pequeñas .reacciona con un buen número de compuestos orgánicos tales como indoles. Prueba para Arginina: El aa. Arginina contiene un grupo guanidino en la cadena lateral. ya sea unidos directamente o a través de un átomo de carbono o nitrógeno. 6. Este sulfuro puede detectarse por la formación de un precipitado negro de sulfuro de plomo por adición de acetato de plomo. dan un color violeta con el sulfato de cobre alcalino (Reactivo de Biureth). Pruebas generales de las proteínas: 1. Reacciones para cisteína y cistina: Cuando los aa y las proteínas que contienen grupos tiólicos se calientan en medio fuertemente alcalino. este grupo reacciona con el reactivo de Sakaguchi (a-naftol/agua de Bromo) en medio alcalino para dar un compuesto de color rojo. el azufre presente reacciona para formar sulfuros.

que realizan trabajos catalíticos en las células. Las enzimas por ejemplo. A pH neutro por lo general las proteínas tienen carga neta negativa y se combinan fácilmente con iones de metales pesados que. mientras que esto no ocurre con los aminoácidos. Precipitación con cationes y aniones pesados y sales concentradas: Los cationes de metales pesados y los aniones de elevado peso molecular son muy usados en la separación de proteínas y en la preparación de filtrados libres de proteínas. Durante la desnaturalización se pierden las estructuras de orden superior de las proteínas. 2.capaces de dar una prueba de Biureth positiva. Algunas sustancias como la oxamida pueden dar falsos resultados positivos en ensayos cualitativos de proteínas. pero la actividad disminuye significativamente hacia valores extremos de pH y a bajas o elevadas temperaturas. 3. al neutralizar . La prueba de Biureth es una buena prueba general para las proteínas y la intensidad del color violeta es una medida del número de enlaces peptídicos. con pérdida de la actividad biológica. tienen una temperatura y un pH óptimo en el cual presentan un máximo de actividad. Desnaturalización por calor y pH extremos: La desnaturalización es cualquier proceso por el cual el arreglo espacial de una proteína cambia de la estructura ordenada de la molécula nativa a una forma tridimensional desordenada.

diarrea. de sulfato de amonio. reducen en gran medida la solubilidad de las proteínas. Puede ser nocivo si se inhala. náuseas y vómito. vómito. Soluciones concentradas de sales. por ejemplo. ronquera y úlceras.  Por inhalación puede causar tos. Materiales  Tubos de ensayo  Goteros  Gradilla  Baño María Reactivos  Acetato de Plomo II al 2%: puede ser nocivo por ingestión. Tos. dolor de cabeza y sensación de quemazón. enrojecimiento de la piel. dolor de cabeza. A pH por debajo del punto isoeléctrico en cambio. . porque compiten por las moléculas de agua de disponibles para la solvatación y las interacciones proteína-proteína se hacen más importantes. explosivo.  Ácido Tricloroacético al 5%: no combustible. Produce dificultad respiratoria.la carga producen la precipitación.  Acido Clorhídrico (HCl)  Corrosivo para los ojos. la piel y membranas mucosas. Causa tos.  Ácido Pícrico saturado: combustible. se combinan con aniones porque presentan carga neta positiva. dolor de garganta.

cambia a violeta en presencia de proteínas y vira a rosa cuando se combina con polipéptido de cadena corta. Altamente corrosivo. Es de color azul. pero proporciona el medio alcalino necesario para que tenga lugar.  La ingestión puede causar quemaduras severas de la boca. Esquema Experimental . dolor de pecho.  Soluciones al 1% de albúmina.  Causa irritación de la piel o severas quemaduras.  Reactivo de Biuret: está hecho de hidróxido potásico y sulfato cúprico. Por ingestión puede causar fiebre babeo. junto con tartrato de sodio y potasio. garganta y estómago.  HNO3: extremar precauciones. El hidróxido de Potasio no participa en la reacción. fuerte dolor de garganta. Irritante.  Hidróxido de Sodio (NaOH)  Irritante severo (por inhalación) de las vías respiratorias. La inhalación o absorción cutánea puede ser fatal. caseína y gelatina.

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Por la estructura peptídica y la presencia de determinados grupos las proteínas pueden .  Aplicar pruebas cualitativas y específicas que permitan reconocer grupos químicos de los aminoácidos y proteínas. que las caracterizan como componentes esenciales e indispensables para la vida. formas y propiedades de los aminoácidos que las componen. Las proteínas son las biomoleculas más abundantes después del agua y desempeñan un gran de funciones. Sus propiedades químicas y fisiológicas dependen no solo de su tamaño.Laboratorio #3 Pruebas de Aminoacidos y Proteinas Experimento #3 Pruebas cualitativas para aminoácidos y proteínas Objetivos.  Someter soluciones de proteínas a desnaturalización con agentes físicos y químicos. Introducción.

reaccionar con una variedad de agentes originándose productos coloreados. Estas reacciones reacciones son las bases para la determinación cuantitativa y cualitativa de las proteínas. Este sulfuro puede detectarse por la . Los aminoácidos prolina e hidroxiprolina dan un color amarillo en lugar del color púrpura con la ninhidrina. El ácido acético glacial que ha sido expuesto a la luz contiene ácido glioxílico. Reacción del ácido glioxílico para triptófano: El grupo indólico del triptófano reacciona con ácido glioxílico en presencia de ácido sulfúrico concentrado dando un complejo de color púrpura. La reacción es muy sensible y es ideal para la detección de aminoácidos en cromatogramas y para su cuantificación mediante técnicas espectrofotométricas de las fracciones que se obtienen de columnas cromatográficas. Reacción xantoproteica: Los aa. Las sales de estos derivados son de color naranja intenso en medio alcalino. la tirosina y en cierto grado el Triptófano. reaccionan con las diferentes pruebas de caracterización. de los péptidos y las proteínas reaccionan con la ninhidrina a un pH entre 4 y 8. Reacciones para cisteína y cistina: Cuando los aa y las proteínas que contienen grupos tiólicos se calientan en medio fuertemente alcalino. Reacción para el triptófano: Este aminoácido se condensa fácilmente con varios aldehídos en presencia de ácidos fuertes para dar compuestos coloreados. el azufre presente reacciona para formar sulfuros. así como todas las proteínas que los contienen. dan positiva la prueba. La fenilalanina.) que reacciona con un buen número de compuestos orgánicos tales como indoles. para dar un compuesto de intenso color azul púrpura. Reacción con la ninhidrina: Los grupos amino libres de los aminoácidos. 2. 5. aminas aromáticas y compuestos ureicos para dar complejos coloreados. 4. En la reacción se utiliza el reactivo de Ehrlich (pdimetilaminobenzaldehído al 10% en HCL conc. La prueba también es positiva con aminas primarias y amoníaco pero sin desprendimiento de CO 2 . que contienen un núcleo aromático forman nitroderivados de color amarillo cuando se calientan con ácido nítrico concentrado. Todos los aminoácidos que presentan al menos un grupo amino y uno carboxilo libre. Tipos de reacciones que nos permiten identificar una proteína: 1. 3.

Algunas sustancias como la oxamida pueden dar falsos resultados positivos en ensayos cualitativos de proteínas. Prueba para Arginina: El aa. Durante la desnaturalización se pierden las estructuras de orden superior de las proteínas.formación de un precipitado negro de sulfuro de plomo por adición de acetato de plomo. tienen una temperatura y un pH óptimo en el cual presentan un máximo de actividad. 3. este grupo reacciona con el reactivo de Sakaguchi (anaftol/agua de Bromo) en medio alcalino para dar un compuesto de color rojo. Las enzimas por ejemplo. mientras que esto no ocurre con los aminoácidos. La prueba de Biureth es una buena prueba general para las proteínas y la intensidad del color violeta es una medida del número de enlaces peptídicos. Precipitación con cationes y aniones pesados y sales concentradas: Los cationes de metales pesados y los aniones de elevado peso molecular son muy usados en la separación de proteínas y en la preparación de filtrados libres de proteínas. ya sea unidos directamente o a través de un átomo de carbono o nitrógeno. 6. al . que realizan trabajos catalíticos en las células. dan un color violeta con el sulfato de cobre alcalino (Reactivo de Biureth). Los tripéptidos son las moléculas más pequeñas capaces de dar una prueba de Biureth positiva. 2. A pH neutro por lo general las proteínas tienen carga neta negativa y se combinan fácilmente con iones de metales pesados que. con pérdida de la actividad biológica. Desnaturalización por calor y pH extremos: La desnaturalización es cualquier proceso por el cual el arreglo espacial de una proteína cambia de la estructura ordenada de la molécula nativa a una forma tridimensional desordenada. Arginina contiene un grupo guanidino en la cadena lateral. pero la actividad disminuye significativamente hacia valores extremos de pH y a bajas o elevadas temperaturas. Los grupos tioles también reaccionan con el nitroprusiato de sodio en presencia de un exceso de amoníaco para dar un complejo de color rojo. Pruebas generales de las proteínas: 1. Prueba de Biureth: Los compuestos que tienen dos grupos carbamidos (CONH-).

se combinan con aniones porque presentan carga neta positiva. por ejemplo. de sulfato de amonio. Materiales y reactivos. 1. A pH por debajo del punto isoeléctrico en cambio. porque compiten por las moléculas de agua de disponibles para la solvatación y las interacciones proteína-proteína se hacen más importantes. Gotero 2. Probeta de 10 ML . reducen en gran medida la solubilidad de las proteínas.neutralizar la carga producen la precipitación. Soluciones concentradas de sales.

3. Plancha 4.Vaso Quinico .

5. Gradilla . Tubos de Ensayo 6.

2 227.850C Cisteína 221.60C Esquema experimental.050C Liquido Corrosivo Glicina 75.850C 118.0 235.16 2400C Reactivo solido 563.Propiedades físicas y químicas <> <> Masa Punto de fusión Punto de ebullición Apariencia Toxicidad Ac nítrico 63 -420C 830C liquido Corrosivo Ac acético 60. Nihidrina Solido solido .850C Triptófano 204.0 16.

Ácido Glioxilico. .Reacción xantoproteica.

Prueba de Ehrlich para triptófano: Reacciones para cisteína .

Reacción para la arginina Desnaturalización por calor y pH extremos .

Publicado por jorge en 10:46 Enviar por correo electrónicoEscribe un blogCompartir con TwitterCompartir con FacebookCompartir en Pinterest No hay comentarios: Publicar un comentario en la entrada .