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PROTENAS

La palabra protena procede de la palabra griega protos,


que significa primer elemento. Las protenas son elementos
esenciales para el crecimiento y la reparacin, el buen
funcionamiento y la estructura de todas las clulas vivas.
FUNCIONES
Actan como elementos estructurales.
Actan como enzimas que regulan las reacciones
biolgicas.
La hemoglobina o la mioglobina, transportan el
oxigeno en la sangre y en los msculos.

CLASIFICACION DE LAS PROTENAS SEGN SUS FUNCIONES


CLASE DE PROTEINA

FUNCION EN EL CUERPO

Estructurales

Componentes estructurales.

Contractiles

Movimiento muscular.

Transporte

Transportan sustancias esenciales por el organismo.

Almacenamiento

Almacenan nutrientes.

Hormonas

Regulan el metabolismo corporal y el sistema nervioso.

Enzimas

Catalizan las reacciones bioqumicas en las clulas.

Protectoras

Reconocen y destruyen las sustancias extraas.

AMINOCIDOS
Son compuestos orgnicos que se combinan para formar
protenas. Los aminocidos y las protenas son los pilares
fundamentales de la vida.

Cuando las protenas se digieren o se descomponen, los


aminocidos se acaban. El cuerpo humano utiliza aminocidos
para producir protenas con el fin de ayudar al cuerpo a:
Descomponer los alimentos.
Crecer.
Reparar tejidos corporales.
Llevar a cabo muchas otras funciones
corporales.
Los aminocidos tambin se pueden usar como una fuente de
energa por parte del cuerpo.

Los aminocidos se clasifican en tres grupos:


Aminocidos esenciales.
Aminocidos no esenciales.
Aminocidos condicionales.
Aminocidos esenciales:
Los aminocidos esenciales no los puede producir el
cuerpo. En consecuencia, deben provenir de los alimentos.
Los nueve aminocidos esenciales son: histidina,
isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina,
triptfano y valina.
Aminocidos no esenciales:
"No esencial" significa que nuestros cuerpos producen un
aminocido, aun cuando no lo obtengamos de los alimentos
que consumimos.
Estos aminocidos abarcan: alanina, asparagina, cido
asprtico y cido glutmico.
Aminocidos condicionales:
Los aminocidos condicionales por lo regular no son
esenciales, excepto en momentos de enfermedad y estrs.

Ellos abarcan: arginina, cistena, glutamina, tirosina,


glicina, ornitina, prolina y serina.

ACIDEZ Y BASICIDAD DE LOS AMINOCIDOS


A un cierto valor de pH, llamado:
PUNTO ISOELCTRICO (PI)
Cuando un aminocido esta en una disolucion mas cida que
el pI el grupo COO acepta un H+ para formar:
COOH
El punto isoelectrico (PI) de un aminoacido depende de su
estructura. En cuanto a los aminoacidos con una cadena
lateral que sea un acido fuerte o un acido debil, el PI es el
promedio de los dos valores de pKa mas bajos. En el caso de
los aminoacidos con una cadena lateral basica, el PI es el
promedio de los dos valores de pKa mas altos.
Cuando se aplica un potencial electrico, los aminoacidos con
cargas negativas (los que se han desprotonado a causa de
que el pH del buffer es mas alto que sus PI) migra lentamente
hacia el electrodo positivo. Al mismo tiempo que los
aminoacidos con cagas positivas (los que se han protonado
porque el pH del buffer es menor que su PI) migran hacia el
electrodo negativo.
La caracterstica ms llamativa de los aminocidos (AA) es la
existencia en una misma molcula de grupos cidos (capaces
de ceder H+) y grupos bsicos (capaces de captar H+). Por lo
tanto, en medio cido se comportan como bases, y en medio
bsico se comportan como cidos. Las molculas que
presentan esta caracterstica se dice que son anfteros o
anfolitos.

FORMACION DE PEPTIDOS
La unin de dos o ms aminocidos (AA) mediante
enlaces amida origina los pptidos. En los pptidos y en
las protenas, estos enlaces amida reciben el nombre de
enlaces peptdicos y son el resultado de la reaccin del
grupo carboxilo de un AA con el grupo amino de otro, con
eliminacin de una molcula de agua.
Cuando los AA se encuentran formando parte de una
cadena polipeptdica se suelen denominar residuos, para
diferenciarlos de su forma libre.

NIVELES
ESTRUCTURALES
PROTENAS

DE

LAS

ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura primaria de una protena es su secuencia
particular de aminocidos, unidos mediante enlaces
peptdicos. La funcin biolgica de los pptidos y de las
protenas depende de su secuencia de aminocidos.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Estructura que se origina cuando los aminocidos que la
forman se unen entre s mediante enlaces de hidrgeno o con
otra cadena polipeptdica. Los 3 tipos ms comunes son:
hlice alfa, hoja plegada beta y triple hlice.

Hlice alfa: enlaces de hidrgeno entre los grupos N-H y


los tomos de oxgeno de los grupos C=O de aminocidos
bastante alejados entre s en la cadena.

Hoja plegada beta: los enlaces de hidrgeno propician


que las cadenas polipeptdicas se mantengan al lado
unas de otras, como en una hoja doblada o plegada.
Hlice triple: entrelazado de 3 polipptidos, similar a una
trenza. Los grupos OH forman enlaces de hidrgeno
entre las cadenas y fortalecen la estructura de triple
hlice.
ESTRUCTURA TERCIARIA
Se origina por las interacciones entre las cadenas
laterales de los aminocidos de una zona determinada de la
cadena polipeptdica con las de aminocidos de otras regiones
de la protena.
1 Interacciones hidrfobas: se establecen entre cadenas
laterales no polares.
2 Interacciones hidrfilas: se establecen entre el medio
acuoso externo y los aminocidos con cadenas polares.
3 Puentes salinos: son enlaces ionicos entre las cadenas
laterales de los aminocidos bsicos y cidos, que tienen
cargas positivas y negativas respectivamente.
4 Enlaces de hidrgeno: se establecen entre el H de un
grupo lateral y el O o N de otro aminocido.
5 Puente de disulfuro: son enlaces covalentes que se
forman entre los grupos SH de 2 cistenas de la cadena
polipeptdica.
ESTRUCTURA CUATERNARIA

Cuando protena est formada por 2 o ms subunidades


polipeptdicas se la denomina estructura cuaternaria.
Ejemplo: la hemoglobina, formada por dos cadenas B y
dos cadenas a, unidas por puentes de hidrgeno y puentes
salinos.
DESNATURALIZACIN DE PROTENAS
Se produce cuando se rompen las interacciones que
estabilizan la estructura secundaria, terciaria o cuaternaria sin
que se vea afectada la estructura primaria.
Esta ruptura de las interacciones se da por varios
factores:
1 Aumento de temperatura
2 Cuando el pH se hace muy bsico o muy cido
3 Agregacin de compuesto orgnicos o iones de
metales pesados
4 Agitacin mecnica

ENZIMAS
Son catalizadores biolgicos que intervienen en la
mayora de las reacciones qumicas que tienen lugar en el
cuerpo, su funcin principal de las enzimas es:
Aumentan la velocidad de la reaccin
Modifican la forma que suceden
Por ejemplo: la hidrolisis de las protenas que ingerimos
acabaran sucediendo sin la presencia de un catalizador
enzimtico del cuerpo. Pero no seran lo suficientemente
rpida como para cubrir las necesidades de aminocidos del
cuerpo. Las reacciones qumicas en las clulas deben suceder
a unas velocidades increbles rpidas en las suaves
condiciones pH 7,4 y temperatura 37C del cuerpo.

NOMENCLATURA Y CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS


Los nombres de las enzimas indican el compuesto o la
reaccin qumica que catalizan, sustituyendo el final del
nombre del compuesto o de la reaccin por el sufijo asa.
Ejemplo:
Oxidasa ---- reaccin de oxidacin.
Deshidrogenasa ---- elimina tomos de hidrogeno.
El nombre de algunas de las primeras enzimas que se
descubrieron termina con el sufijo ina.

Ejemplo:
ACCION ENZIMATICA
La mayora de las enzimas son protenas globulares, y
cada una de ella tienen una forma tridimiensional
nica que le permite reconocer y unirse a un
grupo limitado de molculas reactivas, que se
denominan sustratos.
SITIO ACTIVO:
Existe un regin llamada sitio activo donde
lo sustratos se unen con la enzima y se produce
la reaccin. Es un bolsillo donde encaja
perfectamente el sustrato mediante enlaces hidrgenos.
REACCIONES CATALIZADAS ENZIMATCAMENTE
La disposicin de un sustrato en el sitio activo da lugar a
la formacin del complejo enzima-sustrato (ES).

Las reacciones catalizada entre la enzima (E) y el


sustrato (S) para formar el producto (P) se puede representar:
MODELO DE LLAVE DE CERRADURA Y DE AJUSTE INDUCIDO

Es un sitio activo tiene forma rigida e inflexible por lo que


solo las sustancia que encajan a la erfeccion en el mismo
pueden unirse con la enzima.
El modelo de ajuste inducido se produce cuando hay
interaccin entre la enzima y el sustrato y el sitio activo se
modifica para ajustar de mejor forma el sustrato.

FACTORES QUE AFECTAN A LA ACTIVIDAD


ENZIMATICA
La actividad de una enzima indica la rapidez de la
sustancia que catalina la reaccin de transformacin de un
sustrato de un producto y esto depende de la temperatura, el
pH, la concentracin del sustrato o la presencia de inhibidores.

TEMPERATURA
- A bajas temperaturas: las
enzimas tienen una baja
actividad ya que no tienen
suficiente energa.
temperaturas:
la
- Altas
actividad de las enzimas se
incrementan
ya
que
las
molculas
se
mueven
rpidamente.

la
la

La temperatura
optima
es
de
37C,
(temperatura
corporal);
a
temperaturas superiores a 50C,
estructura terciaria de una
protena se destruye, causando
perdida de actividad.

Por ejemplo:
El instrumental hospitalario y de laboratorio se
esteriliza
mediante
a
elevadas
temperaturas
para
desnaturalizar
las
enzimas
de
los
microorganismos
perjudiciales.

pH
Las enzimas son mas activas cuando estn en un pH
optimo, ya que mantiene la estructura terciaria de la protena.
Los valores de un pH superior o inferior al pH optimo provocan
cambios en la estructura tridimensional de la enzima lo cual

pierde su sitio activo. Osea que la enzima ya no se une


adecuadamente al sustrato y no se da la reaccin.
Los valores de un pH optimo prximo a 7,4, aunque las
enzimas estomacales tiene un pH optimo mas bajo, ya que no
hidrolizan protenas al pH acido del estomago.
Por ejemplo:
La pepsina es una enzima digestiva de un pH
optimo de 2. Aunque el pH del estomago cuando esta vacio es
de 4 o 5, sin embargo cuando el alimento penetra en el
estomago secreta HCl lo cual reduce el pH a 2 y la pepsina se
activa.
VALORES OPTIMOS PARA ALGUNAS ENZIMAS
ENZIMA

LOCALIZACION

SUSTRATO

pH OPTIMO

Pepsina

Estomago

Enlaces peptdicos

Ureasa

Hgado

Urea

Sacarasa

Intestino delgado

Sacarosa

6, 2

Amilasa pancretica

Pncreas

Amilosa

Tripsina

Intestino delgado

Enlaces peptdicos

Arginasa

Hgado

Arginina

9, 7

CONCENTRACION DE SUSTRATO
Una reaccin catalizada, el
sustrato se une con la enzima para
formar
el
complejo
sustratoenzima. La concentracin de la
enzima se mantiene constante, al aumentar la concentracin
del sustrato aumenta la velocidad hasta que se satura la
enzima. Las molculas de la enzima estn unidas al sustrato y
su velocidad alcanza un mximo y la adiccin de mas
molculas de sustrato ya no acelera la reaccin.
INHIBICION ENZIMATICA

Hay moleculas capaces de hacer que las enzimas pierdan


su actividad cataltica y se le denomina inhibidores. Estos
impiden la union entre el sustrato y el
sitio activo, ademas existen dos clases de
inhibidores: Inhibidores competitivos y no
competitivos.

Inhibidores
competitivos: Es el
inhibidor
que
compite con el sustrato por el sitio
activo, lo cual no produce la reaccin
deseada.

Inhibidores no competitivos: Es el inhibidor que actua en


un lugar distinto del sitio activo, lo cual no compite con el
sustrato.
COFACTORES ENZIMATICOS
Que es un cofactor?
Es una sustancia que ayuda a
las enzimas para que trabajen de
una mejor manera.
Cuando las enzimas estn
formadas por proteinas se denominan enzimas simples. Y
para que estas enzimas catalizen adecuadamente requieren
de pequeas molculas llamadas cofactores.

Cuando un cofactor es una molcula


organica pequea se le llama coenzima.

FORMAS DE ENZIMAS ACTIVAS


PROTEINA

ENZIMA SIMPLE

PROTEINA
ION METALICO

PROTEINA

ENZIMA + COFACTOR

ENZIMA + COFACTOR

MOLECULA ORGANICA (COENZIMA)

IONES METALICOS
Muchas enzimas necesitan de un in metlico para llevar
a cabo su actividad cataltica. Los iones metlicos se unen a
una o mas de las cadenas laterales de los aminocidos.

LAS VITAMINAS COMO COENZIMAS


Las
vitaminas
son
moleculas
organicas esenciales para el crecimiento y
la salud. Que se ingieren en la dieta ya
que el cuerpo no es capaz de sintetizarla.
En 1912, los cientficos descubrieron a los
carbohidratos, grasas y protenas que la obtenamos de la
dieta y otra serie de nutrientes que las llamaron vitaminas.
En funcin de su solubilidad, las vitaminas se clasifican
en 2 grupos: Hidrosolubles y liposolubles.

1 Vitaminas hidrosolubles
- Tienen grupos polares como -OH y -COOH
- Son solubles en un medio acuoso celular
- No se almacenan en el cuerpo
- El exceso se elimina en la orina
- Se destruyen facilmente por el calor, oxigeno y luz
ultravioleta
- Actan como cofactores para llevar una accin cataltica.
2 Vitaminas liposolubles

- Son sustancias no polares


- Disuelven en los componentes grasos del cuerpo como
-

depsitos de grasa o membranas celulares.


Las vitaminas A, D, E y K no participan en el
metabolismo como coenzimas.
Papel importante: Formacin del hueso, proteccin a la
oxidacin y la coagulacin.
Se almacenan en el cuerpo y su cantidad excesiva llega

a ser txica.

VITAMINAS Y SUS FUNCIONES


VITAMINAS
HIDROSOLUBLES

FUNCION

Tiamina (Vitamina B1)

Descarboxilacin

Riboflavina (Vitamina B2)

Transferencia de electrones

Niacina (Vitamina B3)

Oxidacin - reduccin

cido pantotnico (Vitamina B5)

Transferencia de grupos acilo

Piridoxina (Vitamina B6)

Transaminacin

Cobalamina (Vitamina B12)

Transferencia de grupos metilo

cido ascrbico (Vitamina C)

Sntesis de colgeno, cicatrizacin de las heridas

Biotina

Carboxilacin

cido flico

Transferencia de grupos metilo

LIPIDOS:
QUE SON?
Son un grupo de molculas orgnicas en cuya composicin qumica intervienen
principalmente los elementos C, H y O y, en menor proporcin S y P.
CARACTERISTICA PRINCIPAL:
Son sustancias poco o nada solubles en agua, pero solubles en disolventes
orgnicos(cloroformo, ter, benceno, xilol, etc.)
FUNCIONES:

1. Funcin energtica: son carburantes metablicos y forman depsitos de reserva


energtica.
2. Funcin estructural: son constituyentes estructurales de las membranas biolgicas.
3. Funcin vitamnica: vitaminas liposolubles A, D, E y K.
4. Funcin hormonal: hormonas esteroideas.
CLASIFICACION:
Lpidos Saponificables
Lpidos Insaponificables
SAPONIFICACION:
La saponificacion es una reaccin qumica entre un cido graso (o un lipido saponificable,
portador de residuos de cidos grasos) y una base o alcalino.
1. Lpidos saponificables: son capaces de formar jabones al reaccionar con bases
alcalinas (NaOH y KOH). Agrupa a los cidos grasos y a sus derivados, ya sea mediante
la formacin de enlaces ster con otras sustancias (triacilglicridos, lpidos de membrana
y ceras), o mediante otras modificaciones(eicosanoides).
2. Lpidos insaponificables: carecen de enlace ster, por lo que no forman jabones tras la
hidrlisis alcalina. Derivan de sucesivas condensaciones de unidades de isopreno (una
molcula de cinco tomos de carbono), por lo que tambin reciben el nombre de
isoprenoides y agrupa a los terpenos y a los esteroides.
Lpidos Saponificables
Clasificacin
cidos grasos
Es un acido orgnico formado por una larga cadena hidrocarbonada generalmente lineal,
en la que al final tiene un grupo carboxlico (hidroflico).
Son los lpidos mas sencillos
cido Lurico
Importantes carburantes metablicos de la clula
Mediante enlaces ster estn unidos a grupos alcohol y forman parte de la estructura
molecular de las grasas.
Membranas biolgicas
Se pueden encontrar esterificando al colesterol (apolar)
Saturados e insaturados
Grasas (triglicridos)
Sustancias incoloras, inodoras e inspidas.

En presencia de un lcali sufren el proceso de saponificacin:


Hidrlisis de la grasa formndose glicerol liberndose cidos grasos que se unen al lcali
formando una sal alcalina hidrosoluble.
En el organismo la saponificacin se produce por las lipasas.
Sustancias hidrfobas
Principal componente de la fraccin lipdica de los alimentos.
Abundan en determinadas semillas y frutos.
Los cidos grasos suelen ser de cadena larga, que tienen entre 4 y 24 tomos de carbono
y un grupo carboxilo.
Frecuentes: 16, 18 carbonos
Triesterato de glicerilo
Dentro de un mismo triglicrido puede haber un mismo acido graso o distintos
Los que tienen menos de 10 tomos de carbono son lquidos.
Los triglicridos en los que abundan cidos grasos saturados tiene mayor consistencia
Es de gran importancia diettica cidos poliinsaturados, cidos grasos esenciales.
Ceras
Son lpidos sencillos .
Es un ster formado por un acido graso saturado y un alcohol de cadena larga
Carecen de valor nutritivo
Suelen constituir cubiertas protectoras de tejidos animales y vegetales (lana, plumas)

O
Acido graso C O Alcohol de cadena larga
Fosfolipidos
Son lpidos similares a los triglicridos, con la diferencia de que uno de los grupos
hidroxilos el glicerol es reemplazo por un grupo fosfato y un amino-alcohol
Contienen regiones polares y apolares, el alcohol es hidrofilico
Son los mas abundantes en las membranas celulares
Realizan funciones en el transporte de lpidos en la sangre
Los mas abundantes son las lecitinas y cefalinas en cerebro y tejido nervioso.
Glicolipidos

Se encuentran principalmente en leguminosas


Su estructura es parecida a los triglicridos con la diferencia de que uno de los tres cidos
ha sido sustituido por un azcar.
Esfingolipidos
Abundan en membranas del tejido nervioso.
Lipoproteinas
lpidos asociados a protenas.
Transporte de lpidos por va sangunea.
Lpidos Insaponificables
Esteroides
Molculas que consisten en tres anillos de ciclohexano y un anillo de ciclo pentano
fusionados.
En colesterol es uno de los esteroides mas importantes y abundantes en el organismo.
Terpenos
Tienen olores y sabores caractersticos
No proporcionan energa a los animales
Digestin y Absorcin de Grasas
Objetivo:
Hacerlos hidromiscibles y puedan absorberse a travs de las micro vellosidades
intestinales, recubiertas por una capa acuosa
La separacin mecnica de los dems nutrientes comienza en el estomago- movimientos
peristlticos.
Esta accin continua en el duodeno y la grasa se ira hidrolizando gracias a las lipasas y
sales biliares.
Tamao de los lpidos:
500-1000 A (10,000,000,000)
La accin de las sales biliares es previa a la lipasa.
La hidrolisis no es total, si no que se forman miscelas-50-100 (molculas solubles que
eran insolubles)
Transportan los lpidos hasta las clulas de la mucosa intestinal donde son absorbidas.
Absorcin Intestinal De Los Lpidos
Los lpidos procesados son digeridos y absorbidos a travs de la pared del intestino

La bilis y las lipasas se mezclan con el contenido del intestino delgado.


La secreciones biliares son esenciales para preparar los lpidos para absorcin, formando
partculas mezclables con agua.
En las celulas intestinales los cidos grasos se ligan con glicerol (proveniente de la
glucosa de la sangre) para formar triglicridos
Los triglicridos se recubren con protenas lipoprotenas.
Las lipoprotenas entran en los vasos linfticos y de ah pasan al canal torcico y as
llegan a la sangre
Los lpidos absorbidos no van al hgado si no que entran directamente a la circulacin
As los lpidos absorbidos pueden ser utilizados por todos los tejidos del cuerpo sin ser
procesados por el cuerpo.
CATABOLISMO DE LOS LIPIDOS:
QUE ES?
ES LA DESTRUCCION DE LOS LIPIDOS PARA OBTENER ENERGIA.
Es la parte del metabolismo que consiste en la transformacin de molculas orgnicas
complejas en molculas sencillas y en el almacenamiento de la energa qumica
desprendida en forma de enlaces fosfato de molculas de ATP, mediante la destruccin de
las molculas que contienen gran cantidad de energa en los enlaces covalentes que la
forman, en reacciones qumicas exotrmicas.
PROCESO:
1-.
2-.
La glicerina, obtenida de la hidrlisis del triglicrido, se fosforila mediante el ATP y se
oxida transformndose en dihidroxiacetonafosfato, que se incorpora a la gluclisis para
continuar su degradacin.
3-.
Los cidos grasos se activan unindose a CoA, luego pasan al interior de las mitocondrias
y, en la matriz mitocondrial, tiene lugar la -oxidacin (hlice de Lynen).
En este proceso de 4 reacciones cada c. graso se va oxidando, liberando dos carbonos
hasta que termina por consumirse. En cada paso se forman una molcula de FADH2, una
de NADH y un acetil-CoA.
Estos pasan al interior de la membrana a travs mediante la Carnitina
5-. Los transportadores de electrones FADH2 y NADH liberan la energa que portan a lo
largo de la cadena respiratoria mitocondrial, mientras que el acetil-CoA se incorpora
al ciclo de Krebs.

6-. Al final, cada molcula de cido graso puede aportar un gran nmero de molculas de
ATP, ms o menos dependiendo de su tamao molecular y de que sea saturado o no (por
ejemplo, un c. esterico puede suministrar hasta 146 molculas de ATP).

OBTENCIN DE ENERGA, GLUCOLISIS Y RESPIRACIN


CELULAR.
OBTENCIN DE ENERGIA:
Para poder ser utilizada la energa debe estar almacenada en enlaces
de molculas portadoras de energia (ATP)
La mayora de las clulas obtienen energa de molculas orgnicas
para producir ATP.
Todas las clulas metabolizan glucosa para obtener energa,
Cuando se utilizan otras molculas orgnicas como fuente de energa
las clulas por lo general convierte primero las molculas de glucosa.

DEGRADACIN DE GLUCOSA: GLUCOLISIS:

Ocurre en el citosol
No requiere oxigeno
Degrada GLUCOSA PIRUVATO.
Capta energa en 2 moleculas de atp
En ausencia de oxigeno glucolisis fermentacin

LA GLUCOLISIS SE DA EN DOS ETAPAS:


Activacin de la glucosa
Obtencin de energa.
Antes de degradar la glucosa esta debe activarse, necesita energa

DURANTE ACTIVACIN UNA MOLCULA DE GLUCOSA


SUFRE 2 REACCIONES:
Catalizadas por enzimas, consume energia del ATP, transforma una
molecula de glucosa estable en una activada: (fructosa bifosfato)
Fructosa bifosfato se separa en 2 molculas de 3 carbonos:
gliceraldehido -3-fosfato (GP3) cada molcula que retiene un fosfato
con su enlace de alta energa experimenta, reacciones que la
convierten en piruvato.
Se generan 2 ATP por cada GP3 total 4 ATP
Se usan 2 ATP para activar la molcula de glucosa, obteniendo una
ganancia neta 2 ATP.
En el camino de GP3 y piruvato se agregan 2 electrones de 2
electrones de alta energa y un ion hidrogeno al portador vacio NAD
NADH
Se producen 2 GP3 por molcula de glucosa, 2 molculas portadoras
de NADH se forman cuando esas molculas de GP 3 se convierten en
piruvato.
En presencia de oxigeno:
Portadores de electrones incorporan electrones a la cadena de
transporte.
Condiciones anaerbicas: el NAD no se utiliza para formar ATP pero
si en convertir el NAD en NADH.
NAD se consume conforme acepta electrones y los iones hidrogeno al
convertirse en NADH.
2 tipos de fermentacin:
Transformacin de piruvato en lactano. (necesita oxigeno)
convertir el piruvato en etanol y dixido de carbono

RESPIRACION CELULAR.
reacciones aerbicas.
Se produce gran cantidad de ATP
Acta como el ltimo aceptor de electrones en la cadena de
transporte.
Se realiza en mitocondria.
Las reacciones que ocurren en matriz mitocondrial se realizan en
dos etapas:
Formacin de acetil CoA a partir del piruvato
Ciclo de Krebs.
FORMACIN DE ACETIL COA A PARTIR DEL PIRUVATO
PIRUVATO= contiene 3 carbonos, liberan Co2.
Queda molcula de 2 carbonos grupo ACETILO
Se une a COENZIMA A (CoA) forman ACETIL CoA
Se transfieren 2 electrones de alta energa y un ion hidrogeno al NAD
para formar NADH.

CICLO DE KREBS CICLO DE ACIDO CTRICO, CICLO DE


ACIDO TRICARBOCILICO.
Se explicar brevemente en 10 fases: El ciclo de Krebs solo utiliza
una molcula de 2 carbonos como punto de partida.
Es necesario un proceso intermedio: la descarboxilacin oxidativa
que prepara al piruvato para el Ciclo de Krebs
DESCARBOXILACIN OXIDATIVA es una reaccin de oxidacin en
la cual un grupo carboxilo es eliminado de una molcula, formando un
grupo acetilo y liberando dixido de carbono. Ocurre con frecuencia en
sistemas biolgicos.

FASE 1

El CITRATO se sintetiza (OXALACETATO A CITRATO)


Acetil coenzima A se enlaza con un oxalacetato y produce CIDO
CTRICO de 6 carbonos
El nombre qumico del Oxalacetato es Acido oxaloacetico, su frmula
qumica es C4H4O5
Cada ACETIL CoA 2 carbonos + oxalacetato (4 carbonos) citrato (6
carbonos)
FASE 2

Se libera ms energa por el metabolismo del piruvato


El ACIDO CTRICO pierde agua y forma ACONITATO

piruvato

viaja por el
citosol hacia

matriz
mitocondrial

PIRUVATO O CIDO PIRVICO: molcula de 3 carbonos, se produce


naturalmente en el cuerpo pero no es considerado un nutriente
esencia tambin es beneficioso como suplemento diettico cuando se
lo utiliza para la prdida de peso, mejora el rendimiento deportivo, se
encuentra en cerveza negra, el vino tinto, las manzanas rojas y los
quesos

CIDO CTRICO es un cido orgnico tricarboxlico que est presente


en la mayora de las frutas tales como el limn y la naranja C6H8O7
FASE 3

El ACONITATO capta agua y la trata para forma el ISOCITRATO


ISOCITRATO DESHIDROGENASA (IDH) es una enzima importante
del metabolismo de los carbohidratos participante en el ciclo de Krebs.
FASE 4

El ISOCITRATO se une al NAD y forman un OXALSUCINATO


portador de energa NADH
FASE 5

El OXASUCILATO pierde una molcula de dixido de carbono Co 2 y


forman CETOGLUTARATO de 5 carbonos
Se libera nuevamente coA. (Esta no se altera y se reutiliza.)
Enzimas mitocondriales promueven varias reordenaciones
regeneran oxalacetato y liberan 2 moleculas Co2.

que

FASE 6

El CETOGLUTARATO se une a la COENZIMA A y libera 2 electrones


un hidrogeno y un dixido de carbono Co2 para formar el SUCCINIL
COENZIMA A, los 2 electrones y el Hidrogeno forman un portador de
energa un NADH

FASE 7

El SUCCINIL COENZIMA A reacciona con el ADP y un fosfato


liberando COENZIMA A y un ATP formando SUCCINATO.
:

FASE 8

Dada la naturaleza cclica de la va, las reacciones en su conjunto


conducen a la regeneracin del oxalacetato. La malato
deshidrogenasa cataliza la oxidacin del malato a oxalacetato, con la
reduccin de un NAD: se forman 3 ATP en la cadena respiratoria.
El SUCCINATO encuentra una molcula de FAD y esta reaccin da
lugar a un portador de energa FADH2 y el FUMARATO.
COO

COO

CH2

CH

CH2

HC

COO
FAD FADH2
COO
Succinato
Fumarato

FASE 9

El FUMARATO a su vez reacciona con el agua H20 para dar lugar al


MALATO.
La fumarasa cataliza la adicin de agua, es decir la hidratacin del
fumarato. El producto de la reaccin es el malato.

FASE 10

En la reaccin final el MALATO encuentra un NADH+ y produce el


ltimo portador de energa: NADH regenerando el OXALACETATO.
COO

COO

HOCH

C=O

CH2
COO
Malato

CH2
NAD

NADH.H
COO
Oxalacetato

A lo largo de una serie de diez reacciones el oxalacetato se transforma


en distintos reactivos y se recicla otra vez a oxalacetato.
En cada vuelta se lleva energa a 3NADH y un ATP, un FADH2 resulta
expulsado con el dixido de carbono.
La finalidad del ciclo de Krebs es producir energa til y as la energa
introducida como acetil coenzima A fue transferida al ATP y los
portadores intermedios.
Tanto NADH como FADH2 llevan electrones activados que se
utilizaran para almacenar energa en forma de ATP.

Energia qumica de cada grupo acetilo se capta en forma de un ATP y


cuatro portadores de energia 3 NADH y 1 FADH2.
La celula solo gana 3 moleculas de ATP a partir de la molcula de
glucosa original.
2 glucolisis y 2 en ciclo Krebs.
La clula capta muchos electrones de alta energa en molculas
portadoras.
2 NADH en glucolisis 8 NADH y 2 FADH 2 en matriz = total 10
NADH y 2 FADH2 por cada molcula de glucosa.

Conclusiones
La ltima fuente de energa de la que el metabolismo hace uso son
las reservas de grasa.
Mientras haya reservas de glucgeno ser sta y no otra la fuente
de energa utilizada.
Los alimentos con ndice glucmico alto provocan un rpido
incremento de presencia glucmica en sangre.
El metabolismo advertido de la presencia de combustible rpido,
deja relegada a un segundo plano la movilizacin de las reservas
de grasa (liplisis).

Por lo que para fomentar la liplisis se recurre a dietas con una


reducida, pero correcta presencia de glcidos. Se pretende
mantener los azcares a niveles un tanto reducidos, con objeto de
que el metabolismo basal eche mano de las indeseadas grasas
corporales.

Bibliografa
Bioquimica, Mathews y van Holde, Editorial McGraw Hill
Interamericana, 1999.

Links -Videos
http://www.youtube.com/watch?v=aCypoN3X7KQ&feature=related
http://www.youtube.com/watch?v=3W0sskfORjU&feature=related
http://www.youtube.com/watch?v=iXmw3fR8fh0