FUNCIÓN PROTEICA

Licda. Carmen Julia Mazariegos
Bioquímica I

UNIÓN REVERSIBLE
PROTEÍNA-LIGANDO
Proteínas de Unión al Oxígeno
Mioglobina - Hemoglobina

INTRODUCCIÓN
• Las proteínas son moléculas dinámicas
 Cambio de conformación.
¿Cómo interactúan las proteínas con otras
moléculas?
• Estructura cuaternaria  Interacción
entre polipéptidos.
• Función proteica  Interacción con
otras moléculas.

• Interacción proteína – ligando (PL) es específica.INTRODUCCIÓN – PUNTOS CLAVE • Unión reversible a otras moléculas  Ligando. • Proteínas multiméricas • Regulación . • Sitio de unión  Complementario al ligando. • Proteínas son flexibles  cambios conformacionales • Adaptación estructural  encaje inducido.

Encaje Inducido. Desoxihemoglobina. Porfirina • • • • Proteína alostérica.GLOSARIO • • • • • Ligando. Sitio de Unión. Carbaminohemoglobina Efecto Bohr . Hemo.

GRUPO HEMO • Características Bioquímicas – Metales de transición – Fe. . – Unido en forma Fe2+. – Incorporado a un grupo prostético.

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– Un único polipéptido + un grupo hemo. – Compuesta por hélices alfa. . – Almacena oxígeno  utiliza cuando el músculo trabaja.MB Y HB • Familias de proteínas  Globinas • Mioglobina: – 153 aa – Común en músculos (rojo).

.INTERACCIÓN PL • Función: unirse a oxígeno y liberarlo (unión reversible).

INTERACCIÓN PL • Función: unirse a oxígeno y liberarlo (unión reversible). .

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• Saturación. Media Saturación. Insaturación. • Entre más estrechamente una proteína se una a un ligando (afinidad). menor [L] será necesaria para que la mitad de los sitios de unión se encuentren ocupados y por tanto. menor Kd. .INTERACCIÓN PL • Kd = [M] de L cuando la mitad de los sitios de unión al ligando están ocupados.

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• Kd para cada proteína. • ¿Qué proteína tiene mayor afinidad por el ligando A? .

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INTERACCIÓN PL .

.GRUPO HEMO CO y NO  pueden unirse con mayor afinidad.

cada una unida a un grupo hemo.MB Y HB • Hemoglobina: – Compuesta de cuatro cadenas polipeptídicas (2 alfa – 141 aa y 2 beta – 146 aa). .

NOMBRE DE LOS RESIDUOS .

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.LA HB TRANSPORTA O2 EN LA SANGRE • Sangre arterial – 96% saturación. • Sangre venosa – 64% saturación.

CAMBIOS CONFORMACIONALES • La hemoglobina existe en dos estados .

CAMBIO CONFORMACIONAL .

UNIÓN COOPERATIVA • La Hb debe unir oxígeno eficientemente en los pulmones (pO2 13. • Transición: T afinidad) y R afinidad).3 kPa) y liberarlo en los tejidos (pO2 4 kPa). (baja (alta • Cooperatividad (múltiples subunidades) .

PROTEÍNAS ALOSTÉRICAS • Proteínas alostéricas Moduladores.  • La unidad de una molécula de O2 a una subunidad individual altera la afinidad para el O2 de las subunidades adyacentes. • La cooperatividad que se observa en la hemoglobina es homotrópica. .

• Coeficiente de Hill (nh). – Mayor a 1: Cooperatividad + – Menor a 1: cooperatividad negativa. . medida del grado de cooperatividad.ECUACIÓN DE HILL • Descripción cuantitativa de la unión cooperativa. – Igual a 1: No cooperativo.

ESTABILIZACIÓN DEL ESTADO T .

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Polimorfismos.HbS • • • • • Anemia Falciforme. HbS  Desoxigenada Sustitución Val 6  Glu 6 . Variaciones en genes.

• Efecto del BPG • Anemia falciforme • Hemoglobina providencia . • Hb vs Mb • Curva de unión hemoglobina a la • p50 • Alosterismo: Homotrópico (unión cooperativa) y heterotrópico.CONCLUSIONES • Grupo Hemo • Efecto del pH.