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PROTENAS

CONCEPTO Y CARACTERSTICAS
Concepto: Se pueden definir como polmeros formados por la unin, mediante
enlaces peptdicos, de unidades de menor masa molecular llamadas aminocidos.

Son molculas muy complejas. Su masa molecular es muy elevada, normalmente


est comprendida entre 6000 da y 106 da, son macromolculas. Algunas protenas
estn constituidas por la unin de varios polmeros proteicos que en ocasiones
pueden tambin contener otras molculas orgnicas (lpidos, glcidos, etc). En este
ltimo caso reciben el nombre genrico de prtidos.
Las protenas son las molculas orgnicas ms abundantes en las clulas, ms
del 50% del peso seco de la clula son protenas. Estn constituidas,
fundamentalmente, por C, H, O y N y casi todas tienen tambin azufre. Algunas
tienen, adems, otros elementos qumicos y en particular: P, Fe, Zn o Cu. El
elemento ms caracterstico de las protenas es el nitrgeno. Son los compuestos
nitrogenados por excelencia de los seres vivos.
Las protenas son molculas especficas que marcan la individualidad de cada ser
vivo. Son adems de una gran importancia porque a travs de ellas se va a
expresar la informacin gentica, de hecho el dogma central de la gentica
molecular nos dice:
DNARNAProtena

FUNCIONES GENERALES
Las protenas estn entre las sustancias que realizan las funciones ms
importantes en los seres vivos. De entre todas pueden destacarse las siguientes:

- De reserva. En general las protenas no tienen funcin de reserva, pero pueden


utilizarse con este fin en algunos casos especiales como por ejemplo en el
desarrollo embrionario: ovoalbmina del huevo, casena de la leche y gliadina del
trigo.
- Estructural. Las protenas constituyen muchas estructuras de los seres vivos. Las
membranas celulares contienen protenas. En el organismo, en general, ciertas
estructuras -cartlago, hueso- estn formadas, entre otras sustancias, por
protenas.
- Enzimtica. Todas las reacciones que se producen en los organismos son
catalizadas por molculas orgnicas. Las enzimas son las molculas que realizan
esta funcin en los seres vivos. Todas las reacciones qumicas que se producen en
los seres vivos necesitan su enzima y todas las enzimas son protenas.
- Homeosttica. Ciertas protenas mantienen el equilibrio osmtico del medio
celular y extracelular.
- Transporte, de gases, como es el caso de la hemoglobina, o de lpidos, como la
seroalbmina. Ambas protenas se encuentran en la sangre. Las permeasas,
molculas que realizan los intercambios entre la clula y el exterior, son tambin
protenas.

- Movimiento. Actan como elementos esenciales en el movimiento. As, la actina


y la miosina, protenas de las clulas musculares, son las responsables de la
contraccin de la fibra muscular.
- Hormonal. Las hormonas son sustancias qumicas que regulan procesos vitales.
Algunas protenas actan como hormonas, por ejemplo: la insulina, que regula la
concentracin de la glucosa en la sangre.
- Inmunolgica. Los anticuerpos, sustancias que intervienen en los procesos de
defensa frente a de los agentes patgenos, son protenas.

LOS AMINOCIDOS
Son las unidades estructurales que constituyen las protenas. Todos los
aminocidos que se encuentran en las protenas, salvo la prolina, responden a la
frmula general que se observa en la figura.
A partir de ahora nos referiremos exclusivamente a los aminocidos presentes en
las protenas de los seres vivos. Estos, como indica su nombre, tienen dos grupos
funcionales caractersticos: el grupo carboxilo o grupo cido (-COOH), y el grupo
amino (-NH2). La cadena carbonada de los aminocidos se numera comenzando por
el grupo cido, siendo el carbono que tiene esta funcin el carbono nmero 1, el
grupo amino se encuentra siempre en el carbono 2 o carbono . Por lo tanto, los
aminocidos tienen en comn los carbonos 1 (grupo carboxilo) y 2 (grupo amino)
diferencindose en el resto (R) de la molcula. En la frmula general de la figura., R
representa el resto de la molcula. R puede ser desde un simple H , como en el
aminocido glicocola, a una cadena carbonada ms o menos compleja en la que
puede haber otros grupos aminos o carboxilo y tambin otras funciones (alcohol,
tiol, etc.). Las protenas de los seres vivos slo tienen unos 20 aminocidos
diferentes, por lo que habr nicamente 20 restos distintos (ver los diferentes
aminocidos en el enlace: Modelos 3Daminocidos). Es de destacar el hecho de
que en todos los seres vivos slo se encuentren los mismos 20 aminocidos. En
ciertos casos muy raros, por ejemplo en los venenos de algunas serpientes,
podemos encontrar otros aminocidos diferentes de estos 20 e incluso aminocidos
que no siguen la frmula general.
La mayora de los aminocidos pueden sintetizarse unos a partir de otros, pero
existen otros, aminocidos esenciales, que no pueden ser sintetizados y deben
obtenerse en la dieta habitual. Los aminocidos esenciales son diferentes para
cada especie, en la especie humana, por ejemplo, los aminocidos esenciales son
diez: Thr, Lys, Arg, His, Val, Leu, Ileu, Met, Phe y Trp.

CLASIFICACIN DE LOS AMINOCIDOS


En funcin de sus caractersticas qumicas, los aminocidos se clasifican en:

Grupo I Aminocidos apolares. Aminocidos cuyo resto R no es polar. Esto es,


no posee cargas elctricas en R al tener en l largas cadenas hidrocarbonadas.
Estos aminocidos, si estn en gran abundancia en una protena, la hacen insoluble
en agua.

Alanina

Fenilalanina

Isoleucina

Leucina

Metionina

Prolina

Triptfano

Valina

Grupo II Aminocidos polares no ionizables. Poseen restos con cortas cadenas


hidrocarbonadas en las que hay funciones polares (alcohol, tiol o amida).
Contrariamente al grupo anterior si una protena los tiene en abundancia ser
soluble en agua.
Asparragina
Serina

Cistena

Glutamina

Tirosina

Treonina

Glicocola

Nota: En muchos textos la glicocola o glicina aparece como apolar.


Grupo III Aminocidos polares cidos. Pertenecen a este grupo aquellos
aminocidos que tienen ms de un grupo carboxilo. En las protenas, si el pH es
bsico o neutro, estos grupos se encuentran cargados negativamente.
Asprtico

Glutmico

Grupo IV Aminocidos polares bsicos. Son aquellos aminocidos que tienen


otro u otros grupos aminos. En las protenas, estos grupos amino, si el pH es cido
o neutro, estn cargados positivamente.

Arginina

Histidina

Lisina

Ionizacin de los aminocidos del grupo III y IV

LOS 20 AMINOCIDOS PROTEICOS


(orden alfabtico y grupo al que pertenecen)

I Alanina

IV Arginina

II Asparragina

III Asprtico

II Cistena

I Fenilalanina

III Glutmico

II Glutamina

II Glicocola

IV Histidina

I Isoleucina

I Leucina

IV Lisina

I Metionina

I Prolina

II Serina

II Tirosina

II Treonina

I Triptfano

I Valina

ASIMETRA DE LOS AMINOCIDOS


Excepto en la glicocola, en el resto de los aminocidos el carbono (el carbono
que lleva la funcin amino) es asimtrico. La molcula ser pticamente activa y
existirn dos configuraciones: D y L. Normalmente en los seres vivos slo
encontramos uno de los ismeros pticos. Por convenio se considera que los
aminocidos presentes en los seres vivos pertenecen todos ellos a la serie L. No
obstante, en los microorganismos (paredes bacterianas, antibiticos generados por
bacterias) existen aminocidos no proteicos pertenecientes a la serie D.

EL ENLACE PEPTDICO
Cuando reacciona el grupo cido de un aminocido con el grupo amino de otro
ambos aminocidos quedan unidos mediante un enlace peptdico. Se trata de
una reaccin de condensacin en la que se produce una amida y una molcula de
agua. La sustancia que resulta de la unin es un dipptido.

CARACTERSTICAS DEL ENLACE PEPTDICO


1) El enlace peptdico es un enlace covalente que se establece entre un tomo de
carbono y un tomo de nitrgeno. Es un enlace muy resistente, lo que hace posible
el gran tamao y estabilidad de las molculas proteicas.
2) Los estudios de Rayos X de las protenas han llevado a la conclusin de que el
enlace C-N del enlace peptdico se comporta en cierto modo como un doble enlace
y no es posible, por lo tanto, el giro libre alrededor de l.
3) Todos los tomos que estn unidos al carbono y al nitrgeno del enlace
peptdico mantienen unas distancias y ngulos caractersticos y estn todos ellos
en un mismo plano.

PPTIDOS, POLIPPTIDOS y PROTENAS


Cuando se unen dos aminocidos mediante un enlace peptdico se forma un
dipptido. A cada uno de los aminocidos que forman el dipptido les queda libre
o el grupo amino o el grupo carboxilo. A uno de estos grupos se le podr unir otro
aminocido formndose un tripptido. Si el proceso se repite sucesivamente se
formar un polipptido. Cuando el nmero de aminocidos unidos es muy grande,
aproximadamente a partir de 100, tendremos una protena.
2 aa
3 aa
de 4 a 10 aa
de 10 a 100 aa

Dipptido
Tripptido
Oligopptido
Polipptido

ms de 100 aa

Protena

Toda cadena polipeptdica tendr en uno de sus extremos un aminocido con el


grupo amino libre. Este ser el aminocido amino terminal (H-). En el otro extremo
quedar libre el grupo carboxilo del ltimo aminocido, aminocido carboxilo
terminal (-OH). Toda cadena proteica tendr por lo tanto una polaridad indicada
mediante una H- y un -OH. Ejemplo:
H-Gly-Ala-Pro-Leu-Trp-Met-Ser-OH.
Muchas sustancias naturales de gran importancia son pptidos; por ejemplo:
ciertas hormonas, como la insulina, producida por clulas del pncreas, regula las
concentraciones de glucosa en la sangre y que est formada por dos cadenas de
21 y 30 aminocidos unidas por puentes disulfuro; la encefalina (5 aminocidos)
que se produce en las neuronas cerebrales y elimina la sensacin de dolor o las
hormonas del lbulo posterior de la hipfisis: vasopresina y oxitocina (9 aa) que
producen las contracciones del tero durante el parto; tambin son pptidos
algunos antibiticos como la gramicidina.

ESTRUCTURA O CONFORMACIN DE LAS PROTENAS


La conformacin de una protena es la disposicin espacial que adopta la molcula
proteica. Las cadenas peptdicas, en condiciones normales de pH y temperatura,
poseen solamente una conformacin y sta es la responsable de las importantes
funciones que realizan.

La compleja estructura de las protenas puede estudiarse a diferentes niveles. A


saber: primario, secundario, terciario y cuaternario.
I) NIVEL O ESTRUCTURA PRIMARIA- Viene dada por la secuencia: orden que
siguen los aminocidos de una protena. Va a ser de gran importancia, pues la
secuencia es la que determina el resto de los niveles y como consecuencia la
funcin de la protena.

La alteracin de la estructura primaria por eliminacin, adicin o intercambio de


los aminocidos puede cambiar la configuracin general de una protena y dar
lugar a una protena diferente. Como, adems, la funcin de la protena depende
de su estructura, un cambio en la estructura primaria podr determinar que la
protena no pueda realizar su funcin. Veamos, a continuacin, un ejemplo de
estructura primaria:
H-Ala-Gly-Ser-Lys-Asp-Asn-Cys-Leu-Met-Ala-Ile-Trp-Gly-......-Pro-Asn-Glu-OH

II) NIVEL O ESTRUCTURA SECUNDARIA- Las caractersticas de los enlaces


peptdicos imponen determinadas restricciones que obligan a que las protenas
adopten una determinada estructura secundaria.

sta puede ser en hlice , hlice de colgeno o en conformacin . Es de destacar


que las tres son configuraciones en hlice diferencindose en el nmero de
aminocidos por vuelta (n) y en el dimetro de la hlice. En la hlice , n=4; en la
hlice de colgeno, n=3 y en la conformacin , n=2. A continuacin estudiaremos
solo la hlice y la conformacin por ser las configuraciones ms frecuentes.
a) Estructura en hlice . Se trata de la forma ms simple y comn. En este tipo
de estructura la molcula adopta una disposicin helicoidal, los restos (R) de los
aminocidos se sitan hacia el exterior de la hlice y cada 3,6 aminocidos sta da
una vuelta completa. Las hlices alfa suelen representarse como cintas retorcidas.

Este tipo de organizacin es muy estable, porque permite la formacin de puentes


de hidrgeno entre el grupo C=O de un aminocido y el grupo N-H del cuarto
aminocido situado por debajo de l en la hlice. Esto es, entre el C=O del aminocido n y
el H-N del aminocido n+4.
Actividad: Como actividad prctica debis trabajar esta pgina Web del Profesor Jess M. Sanz sobre
la estructura secundaria en hlice alfa: http://cbmc.umh.es/jmsanz/Est1/est2/est3/Helix1.htm .
b) Conformacin . Se origina cuando la molcula proteica, o una parte de la
molcula, adoptan una disposicin en zig-zag. La estabilidad se consigue mediante
la disposicin en paralelo de varias cadenas con esta conformacin, cadenas que
pueden pertenecer a protenas diferentes o ser partes de una misma molcula. De
esta manera pueden establecerse puentes de hidrgeno entre grupos C=O y -N-H.
Los restos van quedando alternativamente hacia arriba y hacia abajo. No obstante,
si la molcula presenta prximos entre s restos muy voluminosos o con las mismas
cargas elctricas se desestabilizar.
Una molcula no tiene que estar constituida exclusivamente por un tipo de
conformacin. Lo normal es que las molculas proteicas presenten porciones con
hlices , otras partes con conformaciones y partes que no tienen una
conformacin definida y que se llaman zonas irregulares.

Actividad: Como actividad prctica debis trabajar esta pgina Web del Profesor Jess M. Sanz sobre
la estructura secundaria en lmina o conformacin beta :
http://cbmc.umh.es/jmsanz/Est1/est2/est3/betaa1.htm .
II) NIVEL O ESTRUCTURA TERCIARIA- Las protenas no se disponen linealmente
en el espacio sino que normalmente sufren plegamientos que hacen que la
molcula adopte una estructura espacial tridimensional llamada estructura

terciaria. Los pliegues que originan la estructura terciaria se deben a ciertos


aminocidos, como: la prolina, la serina y la isoleucina, que distorsionan la hlice
generando una curvatura.

La estructura terciaria se va a estabilizar por la formacin de las siguientes


interacciones:
1) Enlaces o puentes de hidrgeno.
2) Interacciones cido base.
3) Puentes disulfuro.
Estos ltimos se forman entre grupos -SH pertenecientes a dos molculas de
cistena que reaccionan entre s para dar cistina.
-Cis-SH + HS-Cis- -Cis-S-S-CisEn la estructura terciaria los restos se van a disponer en funcin de su afinidad con
el medio. En medio acuoso, los restos hidrfobos se sitan hacia el interior de la
molcula mientras que los restos hidrfilos lo hacen hacia el exterior.
Bsicamente se distinguen dos tipos de estructura terciaria: la filamentosa y la
globular, aunque muchos autores consideran que las protenas filamentosas son
protenas que carecen de estructura terciaria.
Las protenas con conformacin filamentosa suelen tener funcin estructural, de
proteccin o ambas a la vez y son insolubles en agua y en soluciones salinas. Por
ejemplo, tienen esta conformacin: la beta-queratina, el colgeno y la elastina.
Las protenas con conformacin globular suelen ser solubles en agua y/o en
disoluciones salinas. Son globulares las enzimas, las protenas de membrana y
muchas protenas con funcin transportadora.
Las protenas globulares suelen tener diferentes fragmentos con alfa-hlices y
conformaciones beta, pero las conformaciones beta suelen disponerse en la
periferia y las hlices alfa en el centro de la molcula. Adems, las protenas
globulares se doblan de tal manera que, en solucin acuosa, sus restos hidrfilos
quedan hacia el exterior y los hidrfobos en el interior y, por el contrario, en un
ambiente lipdico, los restos hidrfilos quedan en el interior y los hidrfobos en el
exterior.
Actividad: Como actividad prctica debis trabajar esta pgina Web del Profesor Jess M. Sanz sobre
la estructura terciaria (http://cbmc.umh.es/jmsanz/Est1/est2/est3/terciaria.htm ) , particularmente la
estructura del colgeno y de la flavodoxina.
IV) ESTRUCTURA CUATERNARIA- Cuando varias cadenas de aminocidos,
iguales o diferentes, se unen para formar un edificio proteico de orden superior, se
disponen segn lo que llamamos estructura cuaternaria. Tambin se considera
estructura cuaternaria la unin de una o varias protenas a otras molculas no
proteicas para formar edificios macromolculares complejos. Esto es frecuente en
protenas con masas moleculares superiores a 50.000

Cada polipptido que interviene en la formacin de este complejo proteico es un


protmero y segn el nmero de protmeros tendremos: dmeros, tetrmeros,
pentmeros, etc.
La asociacin o unin de las molculas que forman una estructura cuaternaria, se
consigue y mantiene mediante enlaces de hidrgeno, fuerzas de Van der Waals,
interacciones electrostticas y algn que otro puente disulfuro.
Un ejemplo de estructura cuaternaria es la hemoglobina, formada por las globinas
o parte proteica (dos cadenas alfa y dos cadenas beta, con un total de 146
aminocidos) ms la parte no proteica o grupos hemo. O los anticuerpos, formados
tambin por cuatro cadenas, dos cadenas cortas y dos largas.
Actividad: Como actividad prctica debis trabajar esta pgina Web del Profesor Jess M. Sanz, sobre
la estructura cuaternaria de la hemoglobina: http://cbmc.umh.es/jmsanz/Est1/est2/est3/hb.htm.

PROPIEDADES DE LAS PROTENAS


Las propiedades de una protena, incluso su carga elctrica, dependen de los
restos o radicales de los aminocidos que quedan en su superficie y que podrn
interaccionar mediante enlaces covalentes o no covalentes con otras molculas. A
continuacin veremos las propiedades ms importantes:
Solubilidad. Las protenas solubles en agua, al ser macromolculas, no forman
verdaderas
disoluciones sino dispersiones coloidales. Cada macromolcula proteica queda
rodeada de molculas de agua y no contacta con otras macromolculas gemelas
con lo que no puede producirse la precipitacin.
Especificidad. La especificidad de las protenas puede entenderse de dos
maneras. Por una parte, existe una especificidad de funcin. Esto es, cada protena
tiene una funcin concreta, diferente, normalmente, de la del resto de las
molculas proticas. Esta es la razn de que tenganos tantas protenas distintas,
unas 100 000. Ahora bien, ciertas protenas que realizan funciones similares en los
seres vivos, por ejemplo: la hemoglobina de la sangre, presentan diferencias entre
las distintas especies. Estas diferencias se han producido como consecuencia del
proceso evolutivo y cada especie o incluso cada individuo, puede tener sus propias
protenas especficas. No obstante, estas diferencias se producen en ciertas
regiones de la protena llamadas sectores variables de las que no depende
directamente se funcin. Mientras que otros sectores, de los que si depende la
funcin de la protena, tienen siempre la misma secuencia de aminocidos. La
especificidad de las protenas depender por lo tanto de los sectores variables y a
ellos se deben, por ejemplo, los problemas de rechazos en los transplantes de
rganos.
Por ejemplo: La insulina consta de 51 aminocidos en todos los mamferos, que
estn distribuidos en dos cadenas, de 21 y 30 aminocidos respectivamente,
unidas mediante dos enlaces disulfuro; de stos 51 aminocidos, la mayora son los
mismos en todas las especies, pero unos pocos (tres de la cadena corta) varan de
unas a otras.
Los diferentes papeles biolgicos de stas molculas van a depender de la forma
que adopten en su conformacin espacial.

DESNATURALIZACIN DE LAS PROTENAS


Las alteraciones de la concentracin, del grado de acidez, de la temperatura
(calor); pueden provocar la desnaturalizacin de las protenas. La
desnaturalizacin es una prdida total o parcial de los niveles de estructura
superiores al primario y se debe a la desaparicin de los enlaces dbiles tipo
puente de hidrgeno, Van der Waals, etc. y en realidad no afecta a los enlaces
peptdicos y por tanto a la estructura primaria. Sin embargo al alterarse su
conformacin espacial, la protena perder su funcionalidad biolgica.
En las protenas globulares, solubles en agua, la desnaturalizacin est
acompaada de una prdida de la solubilidad y la consiguiente precipitacin de la
disolucin.
Puede existir una renaturalizacin casi siempre, excepto cuando el agente
causante de la desnaturalizacin es el calor (coagulacin de la leche, huevos fritos,
"permanente" del cabello, etc.).

RELACIN ENTRE LA CONFORMACIN Y LA ACTIVIDAD DE LAS PROTENAS


La funcin de las protenas depende de su conformacin. Algunas protenas,
particularmente las enzimas, tienen una o varias zonas en su molcula de las que
depende su funcin llamadas: centro activo o locus. El centro activo de la
protena acta unindose a la molcula sobre la que se va a realizar la
tranformacin, molcula que llamaremos ligando, que debe encajar en el centro
activo.
El ligando y el centro activo interaccionan mediante fuerzas qumicas. Estas
interacciones se deben a que ciertos radicales de los aminocidos de la protena,
que estn en el centro activo de la molcula, tienen afinidad qumica por
determinados grupos funcionales presentes en el ligando. Algunas veces la unin
protena-ligando es irreversible como ocurre con las reacciones antgenoanticuerpo. Otras veces es perfectamente reversible.
Los aminocidos cuyos restos constituyen el centro activo pueden estar muy
distantes unos de otros en la secuencia primaria de la protena, pero que debido a
los pliegues y repliegues de la estructura terciaria, quedan localizados,
espacialmente, muy prximos unos de otros y, sobre todo, formando una especie
de hueco donde encajar el ligando.
El resto de los aminocidos de la protena tienen como misin mantener la forma y
la estructura que se precisa para que el centro activo se encuentre en la posicin
correcta. Para que una protena y un ligando se unan o se reconozcan deben
establecerse entre ambas molculas varios puntos de interaccin del tipo enlaces
dbiles, especialmente fuerzas de Van der Waals, puentes de hidrgeno, etc.
La conformacin de una protena y por lo tanto su centro activo y su funcin
pueden alterarse si se producen cambios en las estructura primaria. As, por
ejemplo, en la anemia falciforme, el 6 aminocido de una de las cadenas proteicas
que forman la hemoglobina, el glutmico, ha sido sustitudo por valina. Como
consecuencia la hemoglobina pierde su funcionalidad y no puede transportar
convenientemente el oxgeno y los heritrocitos (glbulos rojos) adquieren forma de
hoz.

Como ya hemos visto, la conformacin puede tambin alterarse si la protena se


desnaturaliza por la accin de agentes como el calor y los cidos y las bases
fuertes. La desnaturalizacin irreversible destruye el centro activo y la protena no
puede ya realizar su funcin.