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Facultad medicina humana

Escuela académica profesional – tecnología médica

SEMESTRE

I

ENZIMAS
CURSO:

BIOLOGÍA

DOCENTE:

GIANCARLO TORRES GAMARRA

ESTUDIANTE:

ARIAS AYALA JOSE
GALVAN CRISOSTOMO GIANCARLO
HORMAZA CACERES KEVIN BRIAN
MONGE CASTAÑEDA LUIS ALBERTO
HUAMANTICA PALOMINO JULIO
VILLANUEVA HINOJOSA JESSICA YANINA

HUANCAYO – PILCOMAYO
2013 - II

I.

OBJETIVO

 Demostrar que la digestión química es una función básicamente
enzimática.
 Determinar la presencia y función enzimática de la a- amilasa
salival, el jugo gástrico y la catalasa, así como el efecto de la
temperatura y PH sobre ellas.

II.

FUNDAMENTO CIENTÍFICO

Una enzima es una proteína básicamente globular, de naturaleza
catalizadora, es decir, que permite acelerar las reacciones bioquímicas, y
asimismo disminuir la energía de activación de estas, por esto mismo y su
trascendencia en los organismos se denomina BIOCATALIZADORES. Toda
enzima actúa sobre un sustrato, en particular, de ahí su especificidad y
cuando lo hace es para polimerizarlo o despolimerizarlo según las
necesidades biológicas. Por ejemplo: la a-amilasa salival actúa sobre el
almidón, dando como productos residuos de glucosa y maltosa; el jugo
gástrico posee una enzima llamada pepsina la cual despolimeriza proteínas
y la catalasa es una enzima que evita la intoxicación celular, inducida por la
presencia de agua oxigenada, convirtiendo está en oxígeno y agua. Además
las enzimas gozan de otra propiedad importantísima que consiste en que
pueden ser reutilizables.
Sin embargo, como las enzimas son proteínas son afectadas al igual que
estas por variaciones de temperatura y pH, y en consecuencia también son
afectadas sus estructuras y funciones biológicas.
Toda enzima sigue el siguiente mecanismo de acción: ReconocimientoFormación de complejo-Catálisis- Formación de productos.

Aportes:
 Las enzimas son moléculas de naturaleza proteica y estructural que
catalizan reacciones químicas, siempre que sean termodinámicamente
posibles: una enzima hace que una reacción química que es
energéticamente posible, pero que transcurre a una velocidad muy baja,
sea cinéticamente favorable, es decir, transcurra a mayor velocidad que
sin la presencia de la enzima.
 las enzimas actúan sobre unas moléculas denominadas sustratos, las
cuales se convierten en moléculas diferentes denominadas productos.
Casi todos los procesos en las células necesitan enzimas para que
ocurran a unas tasas significativas. A las reacciones mediadas por
enzimas se las denomina reacciones enzimáticas.
 Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus
sustratos y su velocidad crece sólo con algunas reacciones, el conjunto
(set) de enzimas sintetizadas en una célula determina el tipo de
metabolismo que tendrá cada célula. A su vez, esta síntesis depende de
la regulación de la expresión génica

 La actividad de las enzimas puede ser afectada por otras moléculas. en la síntesis de antibióticos y productos domésticos de limpieza. MATERIALES  Tubos de ensayo y gradilla  Vasos de precipitación y mortero . III. Los inhibidores enzimáticos son moléculas que disminuyen o impiden la actividad de las enzimas. como son la fabricación de alimentos. Muchas drogas o fármacos son moléculas inhibidoras. ni alteran su equilibrio químico. de forma que se acelera sustancialmente la tasa de reacción. la actividad es afectada por la temperatura. y otros factores físico-químicos. la concentración de la propia enzima y del sustrato. ni modifican. gran cantidad de enzimas requieren de cofactores para su actividad. por ejemplo. Como todos los catalizadores. las enzimas no son consumidas por las reacciones que catalizan. alcanza el equilibrio mucho más deprisa que la correspondiente reacción no catalizada  Al igual que ocurre con otros catalizadores. o de un catalizador en general. Igualmente. por lo tanto. las enzimas funcionan disminuyendo la energía de activación (ΔG‡) de una reacción.  Algunas enzimas son usadas comercialmente. Una reacción que se produce bajo el control de una enzima. el equilibrio de la reacción. Además. Asimismo. pero consiguen acelerar el proceso incluso millones de veces. el pH. las enzimas difieren de otros catalizadores por ser más específicas. destinción de vaqueros o producción de biocombustibles. mientras que los activadores son moléculas que incrementan dicha actividad. Las enzimas no alteran el balance energético de las reacciones en que intervienen. Sin embargo. son ampliamente utilizadas en diversos procesos industriales.

 Mechero y goteros  lugol  almidón  agua oxigenada  jugo gástrico  equipo bunsen  agua destilada  tomate  trozos de hígado  HCl 1 N  NaOH 1N  Aceite  saliva .

IV. PROCEDIMIENTOS PRACTICA I: ACCION DE LA AMILASA SALIVAL Se coloca en forma ordenada Los tubos de ensayo con las muestras respectivas de acuerdo al orden indicado Se agrega 5 ml de saliva a cada una de las muestras Y finalmente se lleva a baño maría por unos minutos y luego de agrega 3 gotas de lugol se anota las observaciones. CUADRO DE RESULTADOS observaciones Tubo N° 1 Muestra Almidón 2 Carne 3 Aceite Agregar Saliva 5 ml Saliva 5 ml Saliva 5 Lo Que Se Evidenc Velocidad Indica ia de química reacción SI 2 min NO 0 3 gotas de lugol Baño maría 5 NO 0 Baño maría 5 min 3 gotas de lugol Baño maría 5 .

ml 4 hígado Saliva 5 ml PRACTICA II: min 3 gotas de lugol Baño maría 5 min NO 0 3 gotas de lugol ACCION DEL JUGO GASTRICO Se realiza el procedimiento de la práctica anterior (reemplazando la saliva por jugo gástrico y omitiendo el lugol) teniendo cuidado de rotular y diferenciar los tubos de ensayo CUADRO DE RESULTADOS observaciones Tubo N° 1 2 Muestra Agregar Almidón Carne Jugo 3 Aceite 4 hígado gástrico Lo Que Se Evidenc Velocidad Indica ia de química NO SI reacción 0 1 1 SI (emulsificacion Baño maría 5 min por presencia de lipasa) SI 2 .

PRACTICA III: Se recolectan ACCION DE LA CATALASA las muestras indicadas en la práctica y se ponen en forma ordenada Se agrega 5 ml de agua oxigenada mientras se toma el tiempo de reacción Por último se lleva a baño maría y se anotan los resultados CUADRO DE RESULTADOS observaciones Tubo N° 1 2 3 4 Muestra Almidón Tomate Aceite hígado Agregar Lo Que Se Evidenc Velocidad Indica ia de química NO SI NO SI reacción 0 1 0 3 Agua Baño maría 5 oxigenad min a 5 ml .

Se le lleva a baño maría por unos minutos y se anotan los resultados.5 seg . Con mucho cuidado se recolecta el sobrenadante de la práctica anterior y se le agrega a nuestras muestras actuales.5 seg 0.PRACTICA III: REUTILIZACION DE LA CATALASA Se colocan las muestras respectivas en tubos de ensayo como se indica en la guía de prácticas. CUADRO DE RESULTADOS Observaciones Tubo N° Muestra Agregar Lo Que Se Evidenc Indica ia Química 1 2 Hígado En 1° Trocitos Hígado Sobrenadante 2° Triturado sobrenadante Baño María 5 Min Índice De Reacción SI 3 SI 3 Tiemp o 0.

PRACTICA III: DESNATURALIZACION DE LA CATALASA Se colocan las muestras recolectadas en los tubos de ensayo como se indica en la práctica y se les agrega agua destilada y se lleva a calentamiento Luego se retira el sobrenadante con mucho cuidado Luego de agrega agua oxigenada y se anotan los resultados CUADRO DE RESULTADOS Observaciones Tub o Muestra N° Agreg Someter Lo Que ar a Se Indica Hígado 1 2 En Agua Trocitos destilad Hígado a Triturado añadir Retirar al Agua calentamie agua oxigena nto sobrenadan da te 5 ml Eviden Índice cia De Quími Reacció ca n SI 3 2 seg SI 2 3 seg Tiempo .

PRACTICA III: POR VARIACION DEL PH Se colocan las muestras recomendadas en los tubos de ensayo como se indica en la guía de practica Se agrega el HCl 1N 1ml y luego el NaOH 1 ml tomando las precauciones adecuadas Luego se agrega agua oxigenada y se anotan los resultados CUADRO DE RESULTADOS Observaciones Tubo N° Muestra Agregar Agregar Lo Que Se Evidenc Indica ia Química 1 2 Hígado En Trocitos Hígado Triturado HCl 1N NaOH 1 ml 1 ml Agua Índice De Tiemp Reacción o SI 3 NO -- oxigenada 5 Min 0. -- .2 seg.

CUESTIONARIO: 1. .VI. Elabore una gráfica: índice de reacción vs. Acción de la catalasa.

pepsina y catalasa sobre sus respectivos sustratos? La amilasa es el producto de la condensación de D-glucopiranosas por medio de enlaces glucosídicos a (1. en la que cada vuelta de hélice consta de seis moléculas de glucosa. . y es por tanto lipofílico. Tiene la facilidad de adquirir una conformación tridimensional helicoidal.2. la amilasa es una a-D. mientras que los grupos hidroxilo están situados en el exterior de la hélice. El interior de la hélice contiene sólo átomos de hidrógeno. que establece largas cadenas lineales con 2002500 unidades y pesos moleculares hasta de un millón. ¿C u áles son las ecuaciones químicas que describen las acciones enzimáticas de la amilasa.(1.4)-glucana cuya unidad repetitiva es la a-maltosa.4). es decir.

. pero ataca preferentemente a los enlaces peptídocos en los que intervienen restos de aminoácidos aromáticos. (Pm 33 000). La pepsina posee una especifidad muy amplia. La pepsina es una endopeptidasa. Se activa en pH 2.4 y desactiva en pH 6. y otros) y posee una forma pepsinogea.La pepsina está formada por 44 amino ácidos (Phe. rindiendo péptidos pero pocos aminoácidos libres. El pepsinógeno se convierte en pepsina activa por acción del propio enzima. Trp. puesto que hidroliza los enlaces peptídos dentro de la estructura polipeptídica principal más que a los residuos adyacentes N-termina o C-termina lo cual es característico de las exopeptidasas. al pH ácido del jugo gástrico. Tyr. con liberación de 42 restos aminoácidos del extremo N-terminal de su única cadena polipeptídica. así como metionina y leucina.

La catalasa (E. producto de varias oxidaciones biológicas. cuya función es la destrucción del peróxido de hidrogeno.1.11. ¿Qué son los cofactores enzimáticos? . aun así la reacción química se produce en dos etapas: H2O2 + Fe(III)-E → H2O + O=Fe(IV)-E H2O2 + O=Fe(IV)-E → H2O + Fe(III)-E + O2 Donde Fe-E representa el núcleo de hierro del grupo hemo unido a la enzima que actúan como cofactores 3. La descomposición del peróxido de hidrogeno se puede considerar como la oxidación de una molécula por otra.6. Peróxido de hidrogeno: peróxido de hidrogeno oxidoreductasa) es una enzima con un grupo hemo. 1. La reacción es: 2H2O2 CATALASA 2 H2O2 O2 + 2 H2O 2 H2O + O2 El mecanismo completo de la catalasa no se conoce.C.

. que participan en las reacciones enzimáticas debido a que las enzimas no poseen en su estructura todos los grupos funcionales necesarios para llevar a cabo la catálisis de todas las reacciones metabólicas.R. los cofactores no son componentes obligados de todas las reacciones. 2 glutatión-SH Gracias a la presencia de los grupos –SH. por lo que puede trasladarse grandes distancias dentro de la enzima. Los cofactores pueden ser iones inorgánicos que facilitan la unión enzima-sustrato o estabilizan la estructura tridimensional de la enzima. Ácido lipoico: El ácido lipoico es también un componente del complejo vitamínico B Su estructura es una cadena carbonada de 8 carbones.Ambos participan en reacciones de oxidación-reducción catalizadas por deshidrogenasas. lo más frecuente es que lo hagan como transportadores interenzimàticos o intraenzimàticos. como la reacción de conversión del alpha-cetaglutàrico en succinil-CoA. es la que forma parte de esta coenzima. Casi siempre se encuentra unido de forma covalente a la enzima por un enlace amida entre su grupo carboxilo y el grupo amino de la cadena lateral de una lisina (lipoamida). integrante del complejo vitamínico B como parte de su estructura. Los flavìn nucleótidos se encuentran generalmente como grupos prostéticos y actúan entre un sustrato y una coenzima o entre dos coenzimas. Las coenzimas son sustancias orgánicas que aun cuando pueden funcionar de formas muy variadas. Esta coenzima es muy importante en .Los cofactores enzimáticos son sustancias de diferente naturaleza química. la parte funcional de la molécula está constituida por los grupos-SH que se reducen y oxidan de manera alternativa. la riboflavina. originando compuestos insaturados como en el caso de la succinato deshidrogenasa. o constituyen por sí los centros catalíticos que ganan eficiencia y especificidad al unirse a las proteínas. Los flavìn nucleótidos funcionan con enzimas (flavoproteìnas) que sustraen dos átomos de hidrógeno de carbonos adyacentes. La unión coenzima-enzima hace que el grupo funcional (-SH) esté unido a una larga cadena carbonada que le permite gran movilidad. Presentándose dos formas coenzimàticas: El flavinnononucleòtido (FMN) y el flavinadenindinucleòtido (FAD). La función metabólica de esta coenzima es participar en el complejo proceso de descarboxilaciòn oxidativa de alpha – cetoàcidos. Existiendo dos formas coenzimàticas: El nicotinadenindinucleòtido (NAD+) y el nicotinadenindinucleòtido fosfatado (NADP+). muchas coenzimas son formas funcionales de las vitaminas Piridina nucleótidos: Estas coenzimas presentan la nicotina mida. o vitamina B2. el glutatión funciona en reacciones redox. Flavìn nucleótidos: Las flavinas constituyen un grupo numeroso de sustancias en la naturaleza. con dos grupos funcionales – SH y el grupo carboxilo que le permite unirse a la proteína enzimática para formar la estructura de la coenzima. Glutatión: El glutatión es un tripèptido que está distribuido de forma universal en los seres vivos. Las dos formas participan en reacciones de oxidación-reducción catalizadas por deshidrogenasas y oxidasas.

encontrándose unido de forma covalente a la enzima mediante un enlace amida. S-AdenosilMetionila: Esta coenzima se forma por la reacción entre la metionina y el ATP. Ácido tetrahidrofòlico: El ac tetrahidrofòlico (FH4) es la forma coenzimàtica del ácido fólico. pueden encontrarse formas que contienen hasta 7 moléculas de ácido glutámico unidas por enlaces isopeptìdicos. La descarboxilaciòn oxidativa de alpha-ceto-ácidos. aquellos donde interviene el grupo carboxilo de la cadena lateral. casi todas . tal es el caso de los citocromos de la cadena transportadora de electrones. Entre estos grupos se destaca el ácido pantotènico (componente del complejo vitamínico B). de esta última forma intervienen como coenzimas de oxidación-reducción. Esta coenzima que está muy distribuida en la naturaleza. Biotina: Constituye un compuesto esencial para el crecimiento y desarrollo de los seres humanos. participa en tres tipos de reacciones: 1. La descarboxilaciòn no oxidativa de alpha-ceto-ácidos. el representante de este grupo más abundante en la naturaleza es el grupo hemo. su existencia universal y la gran variedad de reacciones en que intervienen sus derivados enfatizan su importancia. unido por un grupo de metilo a un anillo de tiazol también sustituido.los mecanismos involucrados en el mantenimiento de la estructura de las membranas celulares. esta coenzima presenta múltiples formas interconvertibles. su estructura está formada por una pteridina. Porfirinas: Constituyen un grupo numeroso de sustancias de amplia distribución en la naturaleza. Estas coenzimas se unen a la enzima (hemoproteìnas) de forma diversa y pueden actuar en estado Fe3+. La vitamina carece de pirofosfato. Pirofosfato de tiamina: El pirofosfato de tiamina es la forma coenzimàtica de la tiamina o vitamina B1 . La parte funcional de la molécula está representada por los nitrógenos que ocupan las posiciones 5 y 10. dando como resultado una estructura que contiene un grupo metilo muy lábil y por tanto puede cederse fácilmente. en su estructura presenta un anillo de pirimidina sustituido. el ácido p-aminobenzoico y el ácido glutámico. La estructura de la molécula es muy compleja y presenta numerosos grupos funcionales. Fosfato de piridoxal: El fosfato de piridoxal es una de las coenzimas que intervienen en un mayor número de reacciones enzimáticas. como en la acetil-CoA carboxilasa. 2. pues participan en los mecanismos de defensa contra el estrés oxidativo. La formación de alpha-cetoles. 3. especialmente en los eritrocitos. Coenzima A: La coenzima A es la màs sobresaliente de las coenzimas que en los sistemas vivientes transfieren grupos acilos. Fe2+ o alternando de una a otra. participa en dos tipos de reacciones: La carboxilaciòn dependiente del ATP que resulta hidrolizado en ADP y Pi. unido a su vez a un grupo etilo al pirofosfato.

pero transfiere grupos al nivel de oxidación de alcohol. los componentes ácidos y básicos del amortiguador no deben consumirse el uno al otro en una reacción de neutralización. de elementos estructurales o ambas. es por eso que al adicionarle HCl y NaOH. Además. Esto requerimientos se satisfacen con un par ácido Ion base conjugado. por ejemplo un ácido débil y su base conjugada (suministrado por una sal) o una base débil y su ácido conjugado (suministrado por una sal). Este debe contener una concentración relativamente grande de ácido para reaccionar con los OH. desde el punto de vista nutricional deriva de la piridoxina o vitamina B6. y también debe contener una concentración semejante de la base semejante para que reaccione con la cantidad de iones H+ que se le añada. Citidintrifosfato (CTP): Actúa de forma similar al UTP.relacionadas con el metabolismo de los aminoácidos. pues actúa casi siempre sirviendo de fuente de energía como en la reacción de la fosfoenolpirùvico-carboxiquinasa. de ellos sólo a los ribonucleótidos se les conocen funciones coenzimàticas: Adenosintrifosfato (ATP): El ATP participa en numerosas reacciones.. la variación de PH de la solución Buffer es muy . sirve como fuente de energía. interviene fundamentalmente en la formación de fosfàtidos de glicerina y esfingolìpidos. por ejemplo 4. Coenzima B12: (5-adenosil-cobalamina) esta coenzima es un derivado de la vitamina B12. las formas fosfatadas de los dos últimos presentan actividad coenzimatica.Una disolución reguladora o amortiguadora. Hasta el momento se ha podido comprobar la participación de la coenzima B12 en cuatro reacciones enzimáticas: malonil-CoA mutasa. Las soluciones amortiguadoras. resisten cambios bruscos de pH. Actúa como coenzima de transferencia de derivados de monosacáridos en la síntesis de glicoproteìnas. glutamato mutasa. Nucleòsidos trifosfatado: La estructura de estos compuestos se conoce como precursores de los ácidos nucleicos. su forma coenzimàtica se origina por reacción del CTP con un alcohol fosfatado. Como vitamina B6 se reconocen al menos tres compuestos: Piridoxol. estos derivados se forman por la reacción entre el UTP con un monosacárido fosfatado. Guanosintrifosfato (GTP): Su función es menos generalizada que en el ATP. tiene la capacidad de resistir los cambios de pH cuando se agregan pequeñas cantidades de ácidos y bases. Uridintrifosfato (UTP): Los nucleótidos de uridina intervienen como coenzimas que transfieren monosacáridos en forma de UDP-derivados. ¿Qué efectos tienen el HCI y NaOH en la alteración del pH? R. Piridoxal y Piridoxamina. diol deshidrgenasa y la conversión de homocisteìna en metionina.que se le añadan.

34 8.1M + 50ml de NH4Cl 0.21 25ml de S/n B1 + 0. por el contrario al adicionarle NaOH aumentaría.1M 4. pero el cociente permanece constante.71 4.1M ( S/n B1) EN CONCLUSION: .61 25ml de agua destilada + 0. La concentración de H3O depende solamente de ka y del cociente de las concentraciones del ácido y del anión.94 ENSAYO 50ml de CH3COOH 0. la solución buffer tienden a mantener constante la concentración del H3O En algunos de los resultados se observa la diferencia entre el pH calculado y el pH obtenido por el pH meter.5ml de NaOH 0.77 4.26 9.76 4. Es importante tener en cuenta la clase de sustancia con la que se está realizando las experiencias ya que dependiendo de la clasificación en la que se encuentre (ácido-base) los cálculos serán específicos y se regirán por cifras y principios diferentes.3 10.56 25 ml de agua destilada + 0.1M 9. Las soluciones tampones se pueden diluir sin que cambie la concentración del H3O. a partir del error calculado. cambia la concentración de del ácido y del anión. y [H3O] no cambia.1M (S/n B2) 9.5ml de HCl 0.5ml de NaOH 0. Cuando se diluye la solución tampón.70 2.25 15ml S/n B2 +45ml de agua destilada 9. Razón por la cual al agregar agua destilada a la s/n buffer no cambiaba significativamente de pH.1M 2.1M 8.60 25ml de S/n B1 +0.pequeña.23 8. todo ello provisto por las falencias en cuanto a la manipulación y preparación de las soluciones buffer lo que produjo una alteración en su pH teórico o real.26 8.76 4. Si esta solución no fuese reguladora al agregarle el HCl (ácido fuerte).1M 4.47 50ml de NH3 0.1 M + 50ml de CH3COONa 0.5ml de HCl 0.5ml HCl 0. De igual forma sucedía cuando se agregaba un ácido y una base fuerte.56 15ml S/n B1 + 45ml de agua destilada 4.66 25ml de S/n B2 +0. el PH disminuía en grandes proporciones. EN EL SIGUIENTE CUADRO SE EXPLICA LO SIGUIENTE: PH PH TEORICO METRO 4.5ml NaOH 0.91 25mlde s/n B2 + 0.1M 11.

el PH de la solución amortiguadora se va a mantener él la zona útil. Los rangos de temperatura en los cuales normalmente son utilizados están entre la temperatura ambiente y los 60 °C. se utilizan con agua. La amilasa por ser una enzima digestiva. Al preparar las soluciones amortiguadoras logramos determinar que el PH de las soluciones aunque se le agregue alguna otra solución. que es secretada principalmente por las glándulas salivales. 5.  Cuando la sustancia que se agrega a la solución amortiguadora es agua destilada el cambio de PH va a ser mínimo. farmacéuticos y hasta industriales. pero también permiten trabajar con aceite. biomédicos. También se pueden seleccionar temperaturas de 100 °C.  Las soluciones amortiguadoras cumplen un papel importante en cualquier reacción biológica ya que no permiten un cambio brusco de PH y logran mantener las soluciones en un lugar donde el PH sea óptimo para estas. realizar reacciones químicas o descongelar muestras. . Los baños son adecuados para incubar e inactivar cultivos. CONCLUSIONES: 1. inactivación. ¿Por qué se tienen que someter a baño maría algunas muestras? El baño de María se utiliza en el laboratorio para realizar pruebas serológicas y procedimientos de incubación. Por lo general. utilizando una tapa de características especiales.  Al preparar una solución cualquiera los errores siempre van a estar presentes los cuales debemos tratar de corregirlos. actúa sobre el almidón de manera química transformándolo en azucares simples. actuando sobre los polisacáridos. aglutinación. En nuestro caso se calienta la muestra para ayudar a la desnaturalización de la catalasa o generalmente para recrear la temperatura del organismo que estaría a unos 37 °. VII. por ejemplo para calentar medios bacteriológicos.

En cuanto a las enzimas. BIBLIOGRAFIA: LIBROS PDF: 1. 4. JUDITH G. Editorial OMEGA. animal o microbiano. VOET CONCEPTOS DE GENÉTICA EDICIÓN: 8VA Buenos Aires Editorial medica Panamericana S. Las enzimas son catalizadores únicos en cuanto a su actividad.2. es decir los encontramos en diversas partes del organismo dentro de otros organismos vivos. VIII. 4. WILLIAM S. especificidad y condiciones suaves de operación. y estas actúan como catalizadores en las reacciones químicas del cuerpo. KLUG BIOQUÍMICA 3° EDICION Editorial PEARSON HILL.A. convierto macromoléculas en sus componentes simples. BIOQUÍMICA. BIBLIOGRAFIA DE INTERNET: BAÑO MARIA . Las enzimas están hechas de proteínas. 1995 3. DONALD VOET. LONGO FEDERICK QUÍMICA GENERAL Buenos aires 1979 Editorial McGraw – HILL 2. 3. para algunas aplicaciones es necesario mejorar su eficiencia catalítica o su estabilidad 5. Las fuentes de enzimas pueden ser de origen vegetal. LEHNINGER ALBERT L.

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