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INTRODUCCIÓN A LA BIOQUÍMICA

Bioquímica (química de la vida) es la ciencia que estudia las sustancias que componen
a los seres vivos y las reacciones que sufren estas sustancias para dar lugar a los
procesos fisiológicos tales como crecer, alimentarse, reproducirse, almacenar y utilizar
energía.
El oxígeno, carbono, hidrógeno y nitrógeno constituyen alrededor del 99% de la masa
de la mayoría de las células. Estos elementos forman con facilidad enlaces covalentes
mediante reparto de pares de electrones y pueden reaccionar unos con otros para
formar un gran número de compuestos covalentes diferentes.
El carbono, nitrógeno y oxígeno son elementos ligeros, pero capaces de formar
enlaces covalentes muy fuertes. Entre ellos forman esqueletos de estructuras simples
como un pequeño carbohidrato o complejas como una molécula genética. Así mismo
pueden unirse a otros átomos como el azufre o diversos grupos funcionales
adquiriendo funciones diversas.
Las biomoléculas están formadas principalmente de enlaces carbono-carbono gracias
a la configuración tetraédrica de los pares electrónicos compartidos alrededor de cada
átomo de carbono.
1.1. Jerarquía de la organización molecular de las células
-

Precursores: Son elementos y compuestos químicos simples como el dióxido
de carbono, agua y nitrógeno atmosférico. Poseen bajo peso molecular y se
convierten gracias a intermediarios metabólicos en biomoléculas sillares o
estructurales.

-

Biomoléculas sillares estructurales: Denominadas también monómeros. Tienen
un peso molecular intermedio. A este grupo pertenecen los monosacáridos,
aminoácidos, mononucleótidos y ácidos grasos. Son los componentes de las
macromoléculas.

-

Macromoléculas: o polímeros. Tienen un peso molecular alto, por ejemplo las
proteínas, los ácidos nucleicos.

-

Supramacromoléculas: Resultan de la asociación de diferentes clases de
macromoléculas, por ejemplo las lipoproteínas, los ribosomas, que resultan de
la acción de fuerzas no covalentes (débiles) como los enlaces de hidrógeno,
las interacciones hidrofóbicas y las interacciones de Van der Waals.

-

Orgánulos:
Núcleos,
mitocondrias,
intracitoplasmáticas (lisosomas, vacuolas).

cloroplastos,

e

inclusiones

1.2. Biomoléculas primordiales
Las macromoléculas están constituidas por un grupo pequeño de moléculas sillares,
que reciben el nombre de biomoléculas primordiales, elementos con los cuales, el
organismo animal, sintetiza sus estructuras propias. Estas biomoléculas son: 20
aminoácidos, 5 bases nitrogenadas, 1 o más ácidos grasos, 2 azúcares, el alcohol
glicerina y la amina colina.

Hasta la fecha se han identificado una gran cantidad de compuestos sillares que,
probablemente, derivan de las biomoléculas primordiales. Es así que se conocen más
de 150 aminoácidos diferentes, que derivan de los 20 fundamentales; 70 azúcares
sencillos que derivan de la glucosa.
Aunque se han identificado moléculas con un grado de complejidad muy alto, como
hormonas, antibióticos, alcaloides, etc se ha demostrado que también derivan de las
biomoléculas primordiales; es así que los terpenos derivan del ácido acético, que a su
vez es el producto de degradación de la glucosa y de los ácidos grasos. Por otra parte
la mayoría de los alcaloides derivan de los aminoácidos.
1.3. ORIGEN DE LAS BIOMOLÉCULAS
Se cree que los primeros organismos vivientes aparecieron sobre la tierra hace 4000
millones de años (Precámbrico), cuando la atmósfera estaba compuesta por una
mezcla de gases: amoniaco, metano y vapor de agua. Sobre esta atmósfera primitiva,
según Oparín, interactuaron procesos químicos y físicos, principalmente energía solar,
para producir compuestos orgánicos simples, como aminoácidos y azúcares.

Miller sometió una mezcla gaseosa de metano, amoniaco, agua e hidrógeno a chispas
eléctricas a 80ºC. Con este procedimiento obtuvo glicocola, alanina, ácido aspártico,
ácido glutámico, ácido fórmico, propiónico, láctico y succínico.
Posteriormente se sometió a la acción de energía radiante a una mezcla de nitrógeno,
hidrógeno, monóxido de carbono y dióxido de carbono obteniéndose aminoácidos y
otras moléculas orgánicas.
Con el fin de demostrar cómo se sintetizó los fosfolípidos de las membranas celulares
Hargreaves y col usaron glicerol, ácidos grasos o aldehidos y fosfatos, los cuales por
acción de una solución salina, temperatura y sonicación formaron vesículas.
Goldacre propone que los lípidos formaron, junto con las proteínas, láminas sobre las
superficies de las aguas que, por acción del viento, fueron capaces de cerrarse sobre
sí (liposomas) y al hacerlo atraparon componentes del ambiente que más tarde
iniciaron la diferenciación del interior protocelular.
Tanto Oparín, con sus membranas de proteínas y carbohidratos, como Fox, con sus
microesferas, lograron estructuras protocelulares que muestran envolturas con
capacidades de permeabilidad selectiva que les confieren características de
“crecimiento” y “división” o “gemación” (protometabolismo)
De acuerdo a DeDuve las bicapas lipídicas y los polipéptidos hidrofóbicos participaron
en la construcción de las primeras envolturas celulares, conformando membranas
rudimentarias totalmente porosas impermeables solamente a polinucleótidos y
polipéptidos.
En cuanto a las moléculas de la herencia se puede suponer que dado que la
estructura del RNA ribosomal parece ser la misma en todos los organismos, su
antigüedad podría ser de ese mismo orden.
Como una respuesta al riesgo de hinchamiento y lisis, probablemente, se originaron
las proteinas de membrana, entre las que se encuentran los transportadores que
facilitan el movimiento de solutos hidrosolubles a través de la bicapa lipídica.

Las biomoléculas sillares estructurales que forman parte de las estructuras biológicas
fueron seleccionadas entre un grupo de compuestos orgánicos muy grande, por su
idoneidad para conferir a las células una capacidad de supervivencia.

Bioquímica descriptiva: estudia cada uno de los constituyentes de los seres vivos, para
lo cual exige identificación, separación y purificación, determinación de estructuras y
propiedades.
Bioquímica dinámica: se ocupa de las reacciones químicas que acontecen en los
sistemas biológicos, estudio del metabolismo.
Importancia de la Bioquímica
en las ciencias de la salud
Relación con otras ciencias:
* Acidos nucleicos- Genética
* Función corporal- Fisiología
* Técnicas bioquímicas y planteamiento inmunológicos-Inmunología
* Metabolismo de drogas (reacción enzimática)- Farmacología
* Venenos que alteran raecciones o procesos bioquímicosToxicología
* Inflamación, lesión celular, cáncer- Patología
* Planteamientos bioquímicos- Zoólogos y Botánicos
• Todas las enfermedades (excepto las traumáticas), tienen un componente molecular.
• Los modernos métodos de diagnóstico y las nuevas terapias han sentado las bases de
la Patología Molecular.
Qué átomos componen la materia viva?

Átomos (O, H, N, C, S, P)
Moléculas (H2O, CO2, CH4, C6H12O6)
Célula ààAQUÍ COMIENZA LA VIDA

El análisis químico de la materia viva revela que está formada por una serie de
elementos y compuestos químicos. Estos se denominan bioelementos; y, en los seres
vivos, forman biomoléculas, que se pueden clasificar en:
Inorgánicas
Agua 50-95%
Sales minerales
Iones (Na+, K+, Mg++, Ca++ ) =1%
Algunos gases: O2, CO2, N2,
Orgánicas (c/C,H,O,S,P)
Glúcidos
Lípidos
Proteínas
Ácidos Nucleicos
. Metabolismo
Todas las reacciones químicas de la célula que permiten su crecimiento, conservación y
reparación.
ANABOLISMO: transforma sustancias sencillas en complejas, c/almacenamiento de
energía, producc. de materiales celulares y crecimiento.
CATABOLISMO: desdoblamiento de sustancias complejas con liberación de energía.

. Homeostasis
Las estructuras organizadas y complejas no se mantienen fácilmente, ya que existe una
tendencia natural a la pérdida del orden denominada entropía.
P/mantenerse vivos y funcionar bien los organismos vivos deben mantener la
homeostasis (del griego "permanecer sin cambio"). Ej. T°C corporal, pH, contenido de
agua, concentración de electrolitos, etc.
Gran parte de la energía de un ser vivo se destina a mantener la homeostasis del medio
interno.

El contenido de agua de un organismo está en relación con la edad y con la actividad metabólica que desempeña. El agua corporal total (ACT) constituye el agua existente en el organismo distribuido en diferentes compartimientos. El agua celular es el componente que se encuentra en mayor cantidad. También varía en los diferentes tejidos en relación con el metabolismo. ya que los procesos fisiológicos se producen exclusivamente en un medio acuoso.AGUA Y PH El agua representa entre el 60 al 90% del peso total de los seres vivos. en los varones oscila entre 55 a 65% del peso corporal. En las mujeres el ACT es 10% menos. sirve como solvente natural para los iones minerales y otras substancias y también como medio de dispersión para la estructura coloidal del citoplasma. . Es mayor en el embrión (90 a 95%) y disminuye progresivamente en el adulto. El agua es indispensable para la actividad metabólica. Pero esta proporción varía en función a la edad y proporción de tejido magro.

El LIC es el agua que se encuentra en las células limitada por la membrana celular y sirve para que la célula: 1) genere. pericárdico. pero en solución se la encuentra en forma disociada H + y OH-. 3) se replique y 4) efectúe funciones especiales. líquido de las glándulas. La forma de representarla es H2O. Son soluciones formadas por un ácido o una base débil y su par conjugado (una sal). El término “pH” (potencial de hidrogeniones) sirve para expresar la concentración de H+ (hidrogeniones). El agua en la célula se presenta en dos formas: agua libre (95%) y agua ligada (5%). plasma sanguíneo. Estructuralmente está formada por dos átomos de Hidrógeno y uno de Oxígeno. este se disociará totalmente (ácido fuerte) ó parcialmente (ácido débil) produciendo determinada [ H+ ] en la solución. 2) se regenere. que no participa en la dinámica de líquidos ni en el intercambio. el pOH sirve para expresar la concentración de OH. El LEC se distribuye entre el plasma y los compartimientos intersticiales: líquido intersticial.log [H+] = log 1/[H+]    ESCALA DE pH Las sustancias con pH < 7 son ácidos Las sustancias con pH > 7 son básicas Las sustancias con pH = 7 son neutras  Definimos pOH como: Definición de pOH  pOH = .: ácido acético/acetato de sodio Amoniaco/cloruro de amonio . pleural. peritoneal y el transcelular. pH  Al disolver un ácido en agua.(Oxhidrilos). almacene y utilice energía. mayor será la [H+]  Se define el pH de una solución como: pH = . líquido articular.log [OH-] = log 1/[OH-] De las definiciones de pH y pOH se puede concluir que: [H+] = 10 –pH [OH-] = 10-pOH Agua pura: [H3O+] = [OH-] .  Mientras más fuerte sea el ácido ( mayor Ka). [H3O+] = 10-7 Þ pH = 7 [OH-] = 10-7 Þ pOH = 7    BUFFERS O SOLUCIONES TAMPONES Son soluciones que mantienen prácticamente constantes los valores de pH con pequeños agregados de ácidos o bases.El ACT se halla distribuida en dos grandes compartimientos: Agua del líquido intracelular (LIC) que representa las dos terceras partes y el agua del líquido extracelular (LEC) que representa la otra tercera parte del ACT. Ej. líquido cefaloraquideo.

El agua forma estructuras tipo jaula alrededor de las sustancias apolares. HCN / NaCN. modificando la estructura de ésta. en continua ruptura y formación. cuyo ángulo de enlace H – O – H es 104. que provoca un ordenamiento de las moléculas de agua energéticamente desfavorable. La importancia del agua para las células vivas refleja tanto sus propiedades químicas como las físicas. debido a que el hielo es menos denso que el agua líquida (a 0º C). Espacialmente. 2. Sistema Base . estructuralmente. y en los otros dos. MOLÉCULA SIMÉTRICA El agua es una molécula simétrica. Una molécula de agua puede formar un máximo de cuatro en laces de hidrógeno. en dos de los cuales los átomos de hidrógeno actúan de dadores.Soluciones amortiguadoras ó reguladoras 1.5º.  La ecuación de Hendersson-Hasselbach se utiliza para calcular el pH de una solución amortiguadora pH = pK + log [base conjugada] [Acido] Los organismos vivos del tipo de los que se encuentran en la Tierra son absolutamente dependientes para su existencia del agua. por un conjunto de agrupamientos oscilantes de moléculas de agua. los dos pares de electrones sin compartir y los dos átomos de hidrógeno apuntarían a los vértices. Sistema Ácido . y esta exclusión de moléculas apolares causada por el agua se conoce como efecto hidrofóbico. Así.Sal: Constituido por un ácido débil y una sal de ese ácido (una base fuerte). el hielo es un aislante excelente. ENLACES DE HIDRÓGENO Son los responsables de las propiedades del agua líquida. Los compuestos iónicos se disuelven en agua. Por consiguiente. Los iones desestructurantes producen la ordenación de una capa de moléculas de agua en su inmediata vecindad. durante el invierno. una capa de hielo en la superficie de un estanque sirve de manta protectora frente al frio extremo para los seres acuáticos. Los hidrocarburos y otras moléculas apolares son insolubles en agua. en los cuales cada molécula esta unida mediante enlaces de hidrógeno a un máximo de otras cuatro moléculas de agua. debido a su elevado punto de ebullición. si el átomo de oxígeno se ubicase en el centro de un tetraedro.Sal: constituido por una base débil y una sal de esa base (un ácido fuerte). el agua permanece en estado líquido sobre la mayor parte de la superficie terrestre durante la mayoría de las estaciones. pero aumentan la desorganización de las moléculas del resto del disolvente.: NH3 / NH4Cl. El agua líquida está constituida. cada par de electrones sin compartir del átomo de oxigeno actúa de aceptor de hidrógeno. el hielo flota sobre el agua líquida y el agua se congela direccionalmente desde la superficie hacia el fondo. Por otra parte. Ej. . Ejemplo: HAc / NaAc. incluido su elevado calor latente de vaporización y su polarización.

Es mayor en el embrión (90 a 95%) y disminuye progresivamente en el adulto.El agua representa entre el 60 al 90% del peso total de los seres vivos. COMPOSICIÓN DE LOS LÍQUIDOS CORPORALES: 60% LEC 20%(PLASMA Y INTERSTICIAL) LIC 40% . En las mujeres el ACT es 10% menos. pleural. líquido articular. sirve como solvente natural para los iones minerales y otras substancias y también como medio de dispersión para la estructura coloidal del citoplasma. También varía en los diferentes tejidos en relación con el metabolismo. ya que los procesos fisiológicos se producen exclusivamente en un medio acuoso. Pero esta proporción varía en función a la edad y proporción de tejido magro. 3) se replique y 4) efectúe funciones especiales. almacene y utilice energía. pericárdico. peritoneal y el transcelular. El agua en la célula se presenta en dos formas: agua libre (95%) y agua ligada (5%). El LIC es el agua que se encuentra en las células limitada por la membrana celular y sirve para que la célula: 1) genere. El agua celular es el componente que se encuentra en mayor cantidad. que no participa en la dinámica de líquidos ni en el intercambio. El ACT se halla distribuida en dos grandes compartimientos: Agua del líquido intracelular (LIC) que representa las dos terceras partes y el agua del líquido extracelular (LEC) que representa la otra tercera parte del ACT. El agua corporal total (ACT) constituye el agua existente en el organismo distribuido en diferentes compartimientos. en los varones oscila entre 55 a 65% del peso corporal. plasma sanguíneo. El contenido de agua de un organismo está en relación con la edad y con la actividad metabólica que desempeña. líquido de las glándulas. líquido cefaloraquideo. El LEC se distribuye entre el plasma y los compartimientos intersticiales: líquido intersticial. El agua es indispensable para la actividad metabólica. 2) se regenere.

... . ................... mecanismos inherentes al movimiento a través de membranas celulares y condiciones de regulación y reposición en estados de pérdida de agua (deshidratación) Las propiedades físicas del agua se utilizan como un punto de referencia para otros elementos.. ....200 mg/dl Estructuralmente está formada por dos átomos de Hidrógeno y uno de Oxígeno......4mEq/l Fosfatos......0...... Esto se aplica a la distribución global del agua corporal total (ACT)..... distribución electrónica.. .............28mEq/l HCO3-..........0001mEq/l Cl-.30 mg/dl Aminoácidos.............................4mEq/l HCO3-............... pH y la concentración de varios electrolitos: Na............4mEq/l K+...75mEq/l Glucosa...... Mg y PO 4................................... Propiedades físicas del agua .................. ..................... .......... .... peso molecular... La Estructuralmente está formada por dos átomos de Hidrógeno y uno de Oxígeno.................142mEq/l Na+.................Na+................ ...... .......................... el pOH sirve para expresar la concentración de OH..............4mEq/l Ca+................... Por esta causa es importante conocer: la estructura de la molécula de agua..... 2...... K.............. ...... por ejemplo congela a 0ºC................... .... La forma de representarla es H2O........................ ....... ...... ......2....1..... composición.... pero en solución se la encuentra en forma disociada H + y OH-.... 2.......................140mEq/l Ca+.............0 a 20 mg/dl Aminoácidos.. ......... Ca.............. El término “pH” (potencial de hidrogeniones) sirve para expresar la concentración de H+ (hidrogeniones)...... distribución en el organismo...... Importancia biomédica Un principio biológico fundamental indica que la constancia del “medio interno” debe preservase dentro de límites relativamente estrechos si se quiere conservar la salud..10mEq/l K+.......2........90 mg/dl Glucosa.....10mEq/l Fosfatos................ ..............(Oxhidrilos)..............................103mEq/l Cl-.

Finalmente. La información genética que se necesita durante la vida de las células y la que se necesita para la producción de nuevas células se transmite de una generación a la siguiente. de acuerdo a Lewis. tienen lugar en las células El comprender las dimensiones de las biomoléculas y de las células es importante para el estudio de la Bioquímica. 2. Todas las células provienen de otras células 3. 6. UNIDADES DE LONGITUD EMPLEADAS EN BIOQUÍMICA Unidades del SI (Sistema Internacional) Milímetro mm 10-3 m Micrómetro µm 10-6 m Nanómetro nm 10-9 m Antiguas unidades Micra Milimicra Angstrom µ mµ Á micrómetro (SI) nanómetro (SI) 10-1 nanómetros (SI) . la que dona hidroxilos. son aquellas sustancias capaces de ionizarse casi en su totalidad (ejemplo ácido clorhídrico) o. ácido es un compuesto o elemento químico que tiene afinidad por los electrones aportados por la base. 5. De acuerdo a Bronsted y Lowry. BIOMOLÉCULAS Y CÉLULAS CÉLULAS La unidad fundamental de la vida es la célula. Para Arrhenius. Las reacciones químicas de un organismo. Las células forman toda materia viva 2. 4. por lo menos en una gran proporción. 7. Ácidos y Bases Estos términos han sufrido varias modificaciones a través del tiempo. 3. Acido y base fuertes. como el ácido sulfúrico.1. ácido es cualquier sustancia que dona protones a otra sustancia y base. La moderna teoría celular puede reducirse a cuatro principios fundamentales: 1. líquida y gaseosa Color: incolora Sabor: insípida Olor: inodoro Densidad: 1 g/ml a 4ºC Punto de congelación: 0ºC Punto de ebullición: 100ºC (a nivel del mar) 2. y la base es una sustancia que tiene pares electrónicos no compartidos. su metabolismo. cualquier sustancia que acepta protones. Ácido y bases débiles. esto es. Estado físico: sólida. un ácido es una sustancia que dona protones y una base. son los que se ionizan en una muy pequeña proporción.3. 4.

miden 0.4 nm Ribosoma: 25 nm Mitocondria: 500 nm de ancho por 1500 nm de largo Cloroplasto 2000 nm de ancho por 5500 nm de largo Escherichia coli 500 nm de ancho por 1500 nm de largo Molecula de agua 0.  Deja pasar libremente las sustancias que atraviesan las membranas  Impide que la célula estalle para la acumulación de agua.4 nm. Una mitocondria mide aproximadamente 1 µm de longitud.2 nm de longitud. En ADN tiene unos 2 nm de ancho.Estas unidades de longitud nos dan una idea de los tamaños relativos de las células y de sus constituyentes: Aminoácido: 0.6 a 1. LOS ORGANELOS DE LA CÉLULA. Los aminoácidos (los constituyentes de la proteínas) son mayores que las moléculas de agua.4 nm Una molécula de agua. tiene un diámetro de unos 0.Esta rodeada por dos membranas una interna y la otra externa que a su Pared celular. Un cloroplasto es 5 veces mas grande que una mitocondria.8 nm Hemoglobina: 6.4 nm. la hemoglobina tiene un diámetro de 6. el disolvente biológico. Los ribosomas están compuestos por unas 50 proteínas diferentes y por varias moléculas de RNA. el diámetro de un ribosoma es de unos 25 nm. Nucleo: rodeada por una membrana. .

Membrana celular plasmática.  Forma elíptica se encuentra delimitada por una doble membrana. . Mitocondria.  Regula el paso de sustancias hacia el interior de la célula y viceversa Citoplasma.  Posee un material genético propio como el ADN.  Se ubica entre la membrana celular y el núcleo.  Rodea toda la célula y mantiene su integridad  es una membrana semipermeable o selectiva esto indica que solo pasan algunas sustancias.

 En su interior se encuentra la clorofila que se encuentra la clorofila (pigmento verde y otros pigmen Ribosomas.  Son pequeños por pus-culos que se encuentran libres en el citoplasma. . Puede adoptar diferentes formas asta siempre rodeados por dos membranas. Cloroplasto.  Poseen su propio material genético llamado ADN plasticidad.  Formados por proteínas y ARN.  No están rodeados por membrana.  Son organelos que se encuentran solo en células que están formadas a plantas y algas verdes.

 Esta directamente asociados a los procesos de digestión intracelular.Aparato de golgi.  Células animales.  Esta rodeada por una membrana de forma esférica.  Están formados por 9 paredes de filamentos periféricos y dos centrales. Centriolos.  Esta delimitado por una sola membrana y formada por una serie de sacos membranosos aplanados Lisosomas. .

Retículo endoplasmatico liso.  Organelo formado por una sola membrana de forma esférica por lo general  Se encuentra en célula animales y vegetales.  Son vacuolas o bolsas membranosas  Su funcion es almacenar temporalmente alimentos.  Encargados del transporte intracelular.  No tiene ribosomas y se considera relacionado a diferentes procesos de síntesis de productos tales c Peroxisomas.  Participan en la degradación de ácidos grasosos y aminoácidos. agua. desechos y otros materiales. . Microtubulos.Vacuola.

En comparación con transporte activo. la difusión facilitada no requiere energía (ATP) y además no va en contra del gradiente de concentración. Las proteínas del transporte que participan en la difusión facilitada son similares a las enzimas. ya que serían demasiado grandes. La difusión facilitada (o el transporte facilitado) es un proceso de difusión transmembranal que se produce en todas las células eucariotas. Estas proteínas canales pueden abrirse y cerrarse con el voltaje del ion. las moléculas solubles en agua (glucosa. Las proteínas del transporte también tienen un límite de solutos que pueden transportar. etc. con una de sus sales “Tampón básico” el ácido . pero los canales bloqueados se abren y se cierran en respuesta a estímulos nerviosos. Es además una forma de transporte pasivo. debido a la naturaleza hidrófoba de los lípidos que componen las membranas de la célula.  Intervienen en diversos procesos celulares que involucran desplazamientos de vesículas. AMORTIGUADORES Una solución buffer. Los poros nunca se cierran. es decir. La difusión facilitada puede ocurrir en poros y canales bloqueados. Sin embargo. con la ayuda de las proteínas de transporte. Este canal permite el paso de moléculas más grandes que en el transporte activo ya que pasan a través de las proteínas atraídas por el ion que hace que entren en el citoplasma.También se puede preparar la solución amortiguadora mezclando una base débil.) y los iones no podrían pasar a través de la membrana. tampón o amortiguador es una mezcla de ácido débil y una base débil. atraviesa totalmente la membrana y está formada por un canal interno hidrofílico que permite el paso de moléculas a través de ella. que pasa a través del axón. proveniente de un impulso del sistema nervioso. La proteína del transporte implicada es trans-membranal. puesto que el anión del ácido es una base débil. Estas moléculas grandes suelen ser glucosa o aminoácidos. El transporte trans-membranal se produce cuando las moléculas atraviesan totalmente la membrana de la célula. donde las moléculas pasan a través de la bicapa de fosfolípidos. Se hallan celulosas eucariontas. si no fuera por la proteína de transporte.

ALCALOSISCondición provocada por exceso de base en líquidos del organismo. puede ser producida por:Aumento en la generación de H+ de origen endógeno como las cetonasIncapacidad de los riñones para excretar hidrógeno producido por la ingesta de proteínasLa pérdida de bicarbonato a través del riñónCausada por la acumulación de ácido o disminución significativa de bicarbonato. Muchos alimentos ricos en este tipo de vitaminas no aportan. puede ser provocado por medicamentos diuréticos. Cantidades excesivas de CO2 en el organismo causado por una reducción en la respiraciónAcidosis metabólica se divide en diabética es cuando hay acumulación de cuerpos cetónicos en diabetes mellitus no controladaAcidosis láctica por la acumulación de ácido láctico. B3 (niacina o ácido nicotínico). B8 (biotina). Algunas vitaminas hidrosolubles son la Vitamina C (ácido ascórbico) y las vitaminas del grupo B ( B1 (tiamina). y solo puede prescindirse de ellas durante algunos días. por lo que no tienen efecto tóxico por muy elevada que sea su ingesta. la reducción en el nivel de CO2 o el incremento en el nivel de bicarbonato crean un estado alcalino excesivo. .débil reacciona con el OH. puede ser provocada por ausencia prolongada de oxígeno. aunque se podría sufrir anormalidades en el riñón por no poder evacuar la totalidad de líquido. Para recuperar parte de estas vitaminas (algunas se destruyen con el calor).Lasalcalosis que se presentan con mayor frecuencia son:Alcalosis respiratoria ocasionada por niveles bajos de CO2Alcalosis metabólica ocasionada por exceso de bicarbonato en la sangreAlcalosis hipocloremica es causada por deficiencia o disminución extrema de Cloruro. la misma cantidad que contenían inicialmente. etc. Se trata de coenzimas o precursores de coenzimas. ejercicio. ACIDOSIS La acidosis es un trastorno del equilibro en la acidez del plasma sanguíneo y por lo general una manifestación de trastornos metabólicos. B9 (ácido fólico) y B12 (cianocobalamina)) El exceso de vitaminas hidrosolubles se excreta por la orina. Los principales acidosis son acidosis respiratoria y acidosis metabólica. por lo que pueden pasarse al agua del lavado o de la cocción de los alimentos. alcohol. se puede originar por distintas causas. En general. se puede aprovechar el agua de cocción de las verduras. los riñones compensan la disminución de cloruros mediante la conservación de bicarbonatoAlcalosis hpocaliémica ocasionada por disminución de los niveles de potasio. las vitaminas hidrosolubles no se almacenan en el organismo. B2 (riboflavina). Acidosis respiratoria. B5 (ácido pantoténico). Los pulmones y riñones regulan el estado ácido-básico del organismo. CLASIFICACION DE VITAMINAS Las vitaminas hidrosolubles son aquellas que se disuelven en agua. Esto hace que deban aportarse regularmente. necesarias para muchas reacciones químicas del metabolismo. El organismos posee tres mecanismos para mantener el pH en los valores compatibles con la vida:Los amortiguadoresLa regulación pulmonar de CO2La reabsorción y eliminación renal del bicarbonato y la excreción de ácidos. al término de su preparación. En diferencia de las vitaminas liposolubles. B6 (fosfato de piridoxal). insuficiencia hepática. Se caracterizan porque se disuelven en agua.

es un nutriente esencial.2 3 4 de ahí el nombre deascórbico que se le da al ácido. por su trabajo sobre las vitaminas y el premio Nobel de medicina se otorgó a Albert SzentGyörgyi por sus estudios acerca de las funciones biológicas del ácido ascórbico. los cuales convierten la glucosa en vitamina C. Su deficiencia causa escorbuto en humanos. L-gulonolactona. Biosíntesis Una gran mayoría de animales y plantas son capaces de sintetizar vitamina C. Se ha detectado que las especies con esta . la L-gulonolactona oxidasa está ausente debido a que el gen para esta enzima (Pseudogene ΨGULO) es defectuoso. a través de una secuencia de pasos enzimáticos (D-glucuronato. el ascorbato es un antioxidante. Sin embargo. Los seres humanos no poseen la capacidad enzimática de producir vitamina C. enantiómero L del ácido ascórbico o antiescorbútica. L-gulonato. Un aditivo alimentario es toda sustancia que. y que involucra 232 606 personas. En reptiles y pájaros la biosíntesis es llevada a cabo en los riñones. y es un cofactor en varias reacciones enzimáticas vitales.La vitamina C. y es ampliamente usada como aditivo alimentario para prevenir este último. Se ha afirmado que las personas que consumen dietas ricas en ácido ascórbico de fuentes naturales. se agrega intencionadamente a los alimentos y bebidas en cantidades mínimas con objeto de modificar sus caracteres organolépticos o facilitar o mejorar su proceso de elaboración o conservación.5 Historia En 1937. siendo los humanos una notable excepción. En organismos vivos. 2-cetoL-gulonolactona y L-ascorbato).6 7 8 La mutación no es letal para el organismo. Los usos y requisitos diarios de esta vitamina son origen de debate.1 La presencia de esta vitamina es requerida para un cierto número de reacciones metabólicas en todos los animales y plantas y es creada internamente por casi todos los organismos. concluyeron que el consumo adicional de ascorbato a través de suplementos puede no resultar beneficioso como se pensaba. en particular para los mamíferos. por esto la síntesis de ascorbato es un proceso glicólisis-dependiente(9). La glucosa necesaria para producir ascorbato en el hígado (en mamíferos) es extraída del glucógeno. debido a que la vitamina C es abundante en las fuentes alimentarias.2 El farmacóforo de la vitamina C es el ion ascorbato. pues protege el cuerpo contra la oxidación. el premio Nobel de química fue concedido a Walter Haworth por su trabajo en la determinación de la estructura del ácido ascórbico. un metanálisis de 68 experimentos confiables en los que se utilizó la suplementación con vitamina C. compartido con Paul Karrer. La causa de este fenómeno es que la enzima del proceso de síntesis. sin constituir por sí misma un alimento ni poseer valor nutritivo. como frutas y vegetales son más saludables y tienen menor mortalidad y menor número de enfermedades crónicas.

que puede ser reducido de nuevo a su forma activa L-ascorbato por acción enzimática del glutatión. Significancia biológica La vitamina C es el L-enantiómero del ascorbato. Se excreta por vía renal (en la orina). El L-ascorbato es un azúcar ácido débil. bajo la forma de ácido oxálico principalmente. vasos sanguíneos. (que es un fuerte agente reductor). De esta manera la vitamina C se convierte en un nutriente esencial para el desarrollo y mantenimiento de tejido de cicatrización. tienen la misma molécula estructural. luego es transportada vía vena porta hacia el hígado para luego ser conducida a los tejidos que la requieran. con ello permiten que la molécula de colágeno asuma su estructura de triple hélice. lo cual ocurre naturalmente ya que cada uno está unido al ión hidrógeno.9 La vitamina C puede absorberse como Ácido ascórbico y como Ácido dehidroascórbico a nivel de mucosa bucal. formando el ácido ascórbico o un ión metálico formando entonces el mineral ascorbato.  Dos enzimas son necesarias para la síntesis de carnitina. L-dehidroascorbato. El ácido ascórbico puede ser oxidado en el cuerpo humano por la enzima acidoascorbico-oxidasa. Esto ha conducido a la sugerencia que en primates superiores.  Las tres enzimas remanentes tienen funciones en: . aplica su función reductora es convertido a su forma oxidada. Esta es necesaria para el transporte de ácidos grasos hacia la mitocondria para la generación de ATP. el ácido úrico haya asumido algunas funciones del ascorbato. la vitamina C es un potente antioxidante. estómago y yeyuno (intestino delgado). Esta vitamina actúa como agente donador de electrones para 8 diferentes enzimas:  Tres enzimas participan en la hidroxilación del colágeno. estructuralmente relacionado a la glucosa. Cuando el Lascorbato. y cartílago. Se ha observado que la pérdida de la habilidad para sintetizar ascorbato es sorprendentemente paralela a la pérdida evolucionaría de la habilidad para disminuir ácido úrico. En humanos. el opuesto D-enantiómero no tiene significancia biológica. Ambas formas. Estas reacciones adicionan grupos hidroxilos a los aminoácidos prolina o lisina en la molécula de colágeno (vía prolin-hidroxilasa y lisi-hidroxilasa). por heces se elimina sólo la vitamina no absorbida.mutación (incluyendo humanos) han adaptado un mecanismo de reciclaje para compensarla. Ácido úrico y ascorbato son fuertes agentes reductores. un substrato para la ascorbato-peroxidasa. así como un cofactor enzimático para la biosíntesis de importantes bioquímicos. actuando para disminuir el estrés oxidativo.

nódulos linfáticos.  Otra modula el metabolismo de la tirosina.  Como antioxidante. la "piel" de los vasos sanguíneos). Los tejidos biológicos que acumulan más de 100 veces el nivel sanguíneo de vitamina C. y la misma fortalece la capacidad citotóxica de los neutrófilos (glóbulos blancos). pero investigaciones realizadas en los 1990 parecen refutar esta teoría y. timo. bazo. al crecimiento y reparación del tejido conectivo normal (piel más suave.  Evitar las enfermedades cardíacas (tema tratado más adelante). Los Glóbulos blancos contienen 20 a 80 veces más vitamina C que el plasma sanguíneo. Aquellas con 10 a 50 veces la concentración presente en el plasma incluyen el cerebro. mucosa del intestino delgado. cuerpo lúteo.  Facilitar la absorción de otras vitaminas y minerales. pulmón. La vitamina C sirve para:  Evitar el envejecimiento prematuro (proteger el tejido conectivo. cartílagos. a la producción de colágeno (actuando como cofactor en la hidroxilación de los aminoácidos lisina y prolina). han demostrado que el consumo en exceso (a diferencia de lo preconizado por Pauling y sus seguidores) de suplementos de vitamina C son poco recomendables. testículos. huesos. Efectos La vitamina C ayuda al desarrollo de dientes y encías. enfermedad de Alzheimer. a la absorción del hierro. leucocitos. Su . Participación en la biosíntesis de norepinefrina a partir de dopamina. porque. cáncer. y la retina. son las glándulas adrenales. en todo caso. por la unión de las células que necesitan esta vitamina para unirse). incrementando enormemente su estabilidad. un consumo excesivo puede provocar alteraciones gastrointestinales. metabolización de grasas. entre otras cosas. pituitaria.  Desde los descubrimientos de Linus Pauling se aseveraba que la vitamina C reforzaba el sistema inmune y prevenía la gripe. páncreas.  Evitar las enfermedades degenerativas tales como arteriosclerosis.  Otra enzima adiciona grupos amida a hormonas peptídicas. riñón y glándulas salivares. la cicatrización de heridas. a través de la enzima dopamina-beta-hidroxilasa.

La revista de la Asociación Americana Médica publicó un estudio en el que concluyó. presentan estos trastornos. A pesar de ello no es recomendable consumir cantidades superiores a las recomendadas por los organismos de salud y centros de investigación. 10 Indicaciones La vitamina C es esencial para el desarrollo y mantenimiento del organismo. basado en el análisis de los niveles de plomo sanguíneo en sujetos del estudio NHANES III (Third National Health Examination Survey). que la relación independiente e inversa entre los niveles de plomo y . esto sucede porque la vitamina C se transforma en oxalato en el cuerpo humano. En fumadores. entre ellas algunos primates y el hombre. sugiriendo que la vitamina C en suplementos puede ser una económica y conveniente ventaja para reducir niveles de plomo en sangre. los niveles sanguíneos de plomo disminuyen un 81 % en promedio. mientras que 200 mg son inefectivos. también resulta esta vitamina un factor potenciador para el sistema inmune aunque algunos estudios ponen en duda esta última actividad de la vitamina C. fomentando en esas personas propensas la litisasis renal por cálculos de oxalato. La intoxicación por vitamina C es poco frecuente. Consumir vitamina C en dosis mayores de 2000 mg por día puede causar dolencias estomacales y diarrea. Usos terapéuticos Quienes defienden el suministro de altas dosis de vitamina C sostienen que la causa primaria de las enfermedades vasculares es la deficiencia de esta vitamina.carencia ocasiona el escorbuto. Únicamente las pocas especies que no producen vitamina C. Esta teoría basa su credibilidad en el hecho de que los animales que sintetizan vitamina C no presentan lipoproteína(a) en sangre ni tampoco sufren la enfermedad coronaria.[cita requerida] En modelos animales intoxicados con plomo. El engrosamiento de las placas causa a largo plazo un estrechamiento arterial y trombosis. por lo que su consumo es obligatorio para mantener una buena salud. y el posible desarrollo de ataques agudos de gota. además puede generar calambres abdominales. Secundariamente en las fisuras resultantes de ese debilitamiento se forma la placa arterial de lipoproteína(a) como mecanismo de reparación. la vitamina C ha demostrado “efectos protectores” sobre las anormalidades musculares y nerviosas inducidas por la intoxicación con plomo. Este importante hecho no es tenido en cuenta por los detractores de suministrar altas dosis de vitamina C para prevenir las enfermedades cardiovasculares. lo que debilita la pared arterial de colágeno. cuando son suplementados con 1000 mg de vitamina C. Para personas con cálculos renales no se recomienda el consumo de suplementos de vitamina C o en altas dosis ya que pueden agravarse los síntomas de la dolencia. dado que no puede ser almacenada en el cuerpo.

Un estudio en 1993.15 En enero del 2007. mientras que la vitamina C o el L-ascorbato no logra atravesar esta barrera.UU. la principal forma de la vitamina C oxidada en el cuerpo. un estudio no controlado de 39 pacientes con cáncer terminal.16 En agosto del 2008. En un estudio publicado por el Proceedings of the National Academy of Sciences en el 2001. la Food and Drug Administration (FDA) aprobó un ensayo de toxicidad fase I para determinar dosis seguras de vitamina C intravenosa. [cita requerida] En febrero de 2007. como posible tratamiento para el cáncer en quienes se han agotado otros tratamientos y opciones convencionales. debido a su habilidad para cruzar la barrera hematoencefálica. los autores concluyeron que “una estrategia farmacológica de incrementar los niveles cerebrales de ascorbato en accidentes cerebrovasculares tiene el potencial enorme para representar la traducción oportuna de investigación básica en una terapia relevante para accidentes cerebrovasculares en humanos. un artículo publicado en Proceedings of the National Academy of Sciences por Mark Levine y colaboradores del Instituto Nacional de Diabetes y enfermedades del Riñón.17 . de 18 niños con autismo encontró la disminución de algunos síntomas posterior al tratamiento con vitamina C. Los autores concluyeron que «aunque existe todavía la controversia en relación a los efectos anticancerosos de la vitamina C. encontró que la administración y suplementación con antioxidante usando α-tocoferol y ácido ascórbico reduce la incidencia de falla orgánica y acorta la estadía en UCI en este cohorte de pacientes quirúrgicos críticamente enfermos. síntomas del cáncer y funciones diarias después de la administración de altas dosis de vitamina C intravenosa.11 La vitamina C ha limitado su popularidad como tratamiento para los síntomas generados por al autismo. los pacientes reportaron una mejoría en salud.vitamina C en plasma. cerebro y pancreático. mostró que sobre cuestionarios subjetivos.12 Ensayos clínicos pequeños han encontrado que la vitamina C podría mejorar la cuenta.14 El ácido dehidroascórbico. el uso de la misma es considerado una terapia segura y efectiva para mejorar la calidad de vida de pacientes con cáncer terminal». ha demostrado reducir los déficit neurológicos y mortalidad seguidas a accidentes cerebrovasculares.13 Un estudio preliminar publicado en los Anuales de Cirugía de los EE. motilidad y morfología del esperma en hombres infértiles. Así como mejorar las funciones inmunes relacionadas a la prevención y tratamiento de enfermedades asociadas a la edad. encontraron que la inyección directa de altas dosis de vitamina C reduce el peso y crecimiento del tumor en 50 % en modelos de ratones con cáncer de ovario. de ser causal. podría tener implicaciones públicas en salud para el control de la intoxicación por plomo.

Prueba de ello damos las siguientes referencias:  40 miligramos por día: Food Standards Agency2 del Reino Unido.21 . En otro estudio realizado. por lo que sus requisitos son 50 veces menores que en el resto de los primates. Usos Deportivos Muchos deportistas para mejorar su desempeño físico utilizan diferentes suplementos. ascórbico a ác. Al ser una vitamina hidrosoluble.500-2. Sin embargo esto no representa una mejora en el deportista. Con ello se pretende facilitar la eliminación en la orina y urea de compuestos más solubles en soluciones ácidas[cita requerida]. Así 3 g de ascorbato ingeridos aparecen en la orina como ascorbato (90 %). personas que esquían). Según este organismo no se deben exceder los 2000 mg por día.  400 miligramos por día (mínimo): Instituto Linus Pauling.000mg de vitamina C antes de hacer ejercicio de poca intensidad reduce los picos de cortisol. se observó un incremento de cortisona. En algunos estudios realizados a deportistas se ha observado lo siguiente: En un estudio realizado se observó que consumir de 1.20  1 g por día: profesor Roc Ordman. que es bastante insoluble y puede crear cálculos renales. para la investigación de los radicales libres.18 Requisitos diarios El ser humano parece ser extremadamente eficiente en la reutilización de la vitamina C. por lo que los excesos se pueden eliminar en menos de cuatro horas. oxálico y su sal oxalato de calcio. Sin embargo hay una cierta transformación de ác. su eliminación por el riñón por diuresises extremadamente eficaz. Igualmente fueron los deportistas de alto rendimiento y ejercicios prolongados que consumieron vitamina C donde se observó una reducción de aproximadamente la mitad de casos de resfriado común. Todo ello hace que haya muy poco consenso en cuál es la cantidad mínima y la cantidad máxima.  45 miligramos por día: la Organización Mundial de la Salud19  60–95 miligramos por día: Academia Nacional de Ciencias de Estados Unidos. por el carácter ácido de esta vitamina. entre ellos se encuentra la vitamina C. dehidroascorbato (6 %) y metabolitos diversos como 31 mg de oxalato. esta vez con deportistas de alto rendimiento y que realizan deportes que conllevan ejercicios de alta intensidad y mucho estrés ( como ultramaratonistas.Otra indicación no menos importante es el consumo por encima de la normalidad a efecto de su excreción en la orina y acidificarla. A continuación se citan algunos estudios médicos realizados para comparar su eficacia de la suplementación de vitamina C.

22  6 – 12 gramos por día: Thomas E. Colorado Integrative Medical Centre.27 Sin embargo la mayor parte de la producción industrial mundial se obtiene por medio de otra modificación más moderna del proceso. Ambos procesos utilizan la fermentación con microorganismos.28 desarrollada en China. Fuentes de vitamina C Aunque existen otros alimentos. De forma sintética puede obtenerse por medio del proceso Reichstein. presentes en los distintos alimentos. recomienda la dosis más elevada que no cause diarrea al paciente.23  6 – 18 gramos por día: dosis que ingería Linus Pauling. 3 gramos por día (hasta 30 g para enfermos): Fundación para la vitamina C. Entonces. modificado posteriormente por Kurt Heyns.25 Obtención de vitamina C Proceso Reichstein. más ricos en vitamina C (véase la tabla anexa). . Las fuentes naturales son el propio ácido ascórbico levógiro (isómero L-) y ascorbato de sodiolevógiro. los cítricos son una importante fuente natural de esta vitamina. La vitamina C se puede obtener de forma natural y sintética. Levy.24  3 –200 gramos por día: Robert Cathcart va subiendo la dosis hasta que aparece una diarrea. por lo que se obtiene sin problemas el isómero L-.

29 Concentración de Vitamina C (mg/100 g)  Gubinge. En el siguiente listado aparecen aquellos con mayor concentración de vitamina C. Murunga o Ciruela kakadu 3100  Camu camu 2800  Escaramujo: 2000  Acerola: 1600  Guayaba: 300  Grosella negra o zarzaparrilla negra 200  Pimiento rojo (ají o chile): 190  Perejil: 130  Kiwi: 90  Brécol (brócoli): 80  Grosella: 80  Col de Bruselas: 80  Caqui: 60  Papaya: 60  Fresa: 60  Naranja: 50  Limón: 40  Melón: 40  Coliflor: 40  Piña: 40 .Todas las frutas y verduras contienen alguna cantidad de vitamina C.

con funciones parecidas. Las vitaminas del complejo "B" asociadas al daño en el ADN son el acido folico. B6. conocida también como vitamina H  Vitamina B9 (ácido fólico) . vitamina B12. Son hidrosolubles. Las siguientes son las vitaminas del grupo B aceptadas:  Vitamina B1 (tiamina)  Vitamina B2 (riboflavina)  Vitamina B3 (niacina)  Vitamina B5 (ácido pantoténico)  Vitamina B6 (piridoxina)  Vitamina B8 (biotina). Pomelo: 30  Frambuesa: 30  Mandarina: 30  Espinacas: 30  Col: cruda 30  Mango: 28  Lima: 20  uva : 90 Las vitaminas del grupo B forman un grupo de 8 vitaminas relacionadas con el metabolismo celular. pero luego se descubrió que eran varias. se eliminan por laorina (hasta cierto límite). B6 y Niacina. Suplementacion de vitamina B9 (Ácido fólico). y B2 ha sido inversamente asociada al riesgo de cancer del colon. por lo que se pueden perder en el agua de cocción y. Al principio se creía que sólo era una vitamina. en caso de tomarse en exceso. La deficiencia de minerales y algunas vitaminas del complejo "B" pueden ser similares al daño ocasionado por radiación o el producido por substancias quimicas en lo que se refiere al daño al ADN.

que no son necesarias para la vida humana. Vitamina B12 (cobalamina) Las siguientes sustancias.  Vitamina B10. ‘ácido paraaminobenzoico’) Vitaminas del grupo B aceptadas La vitamina B1 o tiamina Es fundamental para el proceso de transformación de azúcares y cumple una importante labor en la conducción de los impulsos nerviosos y en el metabolismo del oxígeno. aunque en realidad no son vitaminas: [cita requerida]  Vitamina B-4 (adenina)  Vitamina B7 (colina). una mezcla de vitaminas B-10 y B-11  Vitamina B15 (ácido pangámico)  Vitamina B-16  Vitamina B-17 (amigdalina)  Vitamina B-22. en realidad es una semivitamina. comúnmente llevada como un ingrediente del Aloe vera  Vitamina B-c. ya que el cuerpo humano puede sintetizarla. Se encuentra en la levadura de cerveza. el germen de . también llamada vitamina R (ácido pteroilmonoglutámico mezclado con otras vitaminas del grupo B)  Vitamina B11. otro nombre para la vitamina B-9 (ácido fólico)  Vitamina B-h (inositol)  Vitamina B-t (L-carnitina)  Vitamina Bx (ácido 4-aminobenzoico) o vitamina B10 bacteriana. también llamada PABA (por las siglas en inglés de Para-Amino-Benzoic Acid. [cita requerida] se han incluido también dentro del grupo B. también llamada vitamina S  Vitamina B13 (ácido orótico)  Vitamina B14.

sequedad. los huevos. y como pantotenato de calcio.[1] El término vitamina B3 también incluye a la correspondiente amida. Su nombre deriva del griego pantothen. etc. el hígado y los riñones. las grasas y los carbohidratos. los quesos. la leche. La vitamina B5 o ácido pantoténico La vitamina B5 o ácido pantoténico es una vitamina hidrosoluble requerida para mantener la vida (nutriente esencial). sintetizadas por la glándula adrenal. trastornos del hígado. legumbres. pero si la disponibilidad de metileno THF es reducida debido a . es una pieza clave en la transformación de los alimentos en energía. La vitamina B6 o piridoxina Su papel en el crecimiento. con fórmula química C6H5NO2 es una vitamina hidrosoluble cuyos derivados. el pan integral. penicilina. proteínas y grasas. La vitamina B3 o niacina La vitamina B3. Esta vitamina se encuentra en su estado natural en la levadura seca. la provitamina pantenol. la leche y sus derivados. el yogur. el pescado. el pan integral y lasverduras cocidas. El ácido pantoténico es necesitado para formar la coenzima A (CoA) y se considera esencial para el metabolismo y la síntesis de carbohidratos. Su estructura química es una amida entre D-pantotenato y beta-alanina. niacina o ácido nicotínico. Para obtener mejores resultados se recomienda no mezclarla con ácido bórico. principalmente. conservación y reproducción de todas las células del organismo es importantísimo. La ausencia de la B2 puede ocasionar anemia. tales como las hormonas sexuales y las hormonas relacionadas con el estrés. la carne. lacarne de cerdo. conjuntivitis. con fórmula química C6H6N2O. el hígado. Dentro de las funciones de la niacina se incluyen retirada de productos tóxicos del cuerpo y su participación en la producción de hormonas esteroideas.trigo. La deficiencia en vitamina B6 causa reducción en la actividad enzimática de la serina hidroximetil transferasa la cual suministra el grupo metileno THF. dermatitis de la piel y mucosas. que significa ‘de todas partes’. ya que favorece la absorción de lasproteínas. las setas. las alubias cocidas. y NADPH y NADP+. jalea real. tienen un papel esencial en el metabolismo energético de la célula y de la reparación de ADN. NADH y NAD+. La vitamina B2 o riboflavina Por su parte. huevos y carne. el pescado. levaduras de cerveza. además de úlceras en la boca. Hay altas cantidades en cereales de grano completo. los cereales. Se encuentra habitualmente como un análogo de alcohol. y se encuentran pequeñas cantidades de ácido pantoténico en casi todos los alimentos. o niacinamida. la nicotinamida.

derrame cerebral. aminoácidos y purinas. así como problemas de funcionamiento cerebral en niños y adultos. ‘vida’). el hígado. los riñones. La B6 se utiliza con mucho éxito en mujeres menopáusicas. el queso. pues que afecta positivamente a su crecimiento y funcionamiento. grasas. vitamina H o vitamina B7 y a veces también llamada vitamina B8. varios tipos de cáncer y enfermedades neurodegenerativas tales como Alzheimer. soluble en agua y alcohol y susceptible a la oxidación que interviene en el metabolismo de los hidratos de carbono. por lo tanto supuso que la levadura contenía un factor potencialmente útil en el tratamiento a gran escala de la anemia. Bajos niveles de esta vitamina producen inflamaciones en la piel tales como la pelagra. Ella encontró que el tratamiento con levadura en las pacientes resultaba en alivio de la anemia. así como también en el de la médula ósea. la carne. La vitamina B7 o biotina La biotina (del griego bios. Su deficiencia se asocia a la espina bífida. La B9 se encuentra en las espinacas. el hígado. Resulta indispensable para el sistema nervioso. las judías verdes y el pan integral. sequedad o eccemas. la zanahoria. el pescado. los berros. . las frutas. además de anemia. además. En 1941 ese factor fue aislado y llamado “Folato” del latín Folium. enfermedades del corazón. el germen de trigo. la carne y el pescado. El mecanismo por el cual el daño en los cromosomas es producido ha sido demostrado como una deficiencia en metilación de uracilo a timina y subsecuente incorporación de uracilo dentro del ADN humano. las legumbres. La vitamina B9 o ácido fólico Fue descubierta en 1931 por la doctora Lucy Wills cuando trabajaba en Bombay con mujeres embarazadas con padecimiento de anemia. y se estima que aproximadamente 10 % de la población de los Estados Unidos presentan deficiencia que llega a niveles que produce daño en los cromosomas.deficiencia de vitamina B6 entonces se puede esperar una reducida incorporación de uracilo y consecuentemente daños a nivel de cromosoma. daños en los cromosomas así come niveles altos de uracilo en el ADN humano puede ser revertido mediante la administración de acido fólico. los plátanos. Su deficiencia es común en personas que consumen pocas frutas of vegetales. el pepino. los riñones. los huevos. los huevos. es una vitamina estable al calor. dado que alivia los síntomas de este período. (hoja). diarrea y hasta demencia. porque fue aislado de hojas de espinaca. Deficiencias en vitamina B6 han sido asociadas con cáncer de próstata. La aportan la levadura seca. favorece la regeneración de las células. aterosclerosis. la coliflor.

especialmente las vitaminas A y E se almacenan en los tejidos de nuestro organismo. Estas vitaminas. Se destaca por favorecer visión en penumbra. a partir de la opsina junto vitamina A formando rodopsina en las célula neuronales de la retina. razón por la cual vegetarianos y gente de avanzada edad son los grupos de mayor riesgo de deficiencia de esta vitamina. Tiene actividad antioxidante. el hígado. es indispensable para la médula ósea. membranas mucosas. en las mujeres embarazadas. Son vitaminas liposolubles la vitamina D (calciferol). a diferencia de las vitaminas hidrosolubles. . los riñones y el pescado. en las células hay un canal de sodio cuando un fotón golpea esta proteína cerrando el canal de sodio. la síntesis de glóbulos rojos y el correcto funcionamiento del tracto gastrointestinal. lavitamina E (tocoferol). Vitamina A Esencial en la respuesta inmunitaria. en su déficit se resalta queratomalacia (sequedad. puede traer como consecuencia malformaciones en el feto. la (vitamina K1 (filoquinona) y K2 (menaquinona) y la vitamina A (retinol). en especial su precursor el beta caroteno. que se disuelven en agua. común en niños con desnutrición que es causada por la falta de alimentación).los huevos. los derivados de la leche. provocando la despolarización de membrana retinal. normalmente son absorbidas por las lipoproteínas conocidas como quilomicrones que viajan a través del sistema linfático del intestino delgado y en la circulación de la sangre de nuestro organismo. contracción de esclera. formación de enzimas. Se almacena en el hígado y se encuentra en la retina. cuenta con receptores nucleares.Su carencia provoca cansancio. La vitamina B12 o cobalamina Desempeña un papel muy importante en el crecimiento. Las vitaminas liposolubles son aquellas vitaminas que se pueden disolver en grasas y aceites (son liposolubles). contribuye al normal desarrollo del sistema nervioso. participa en la formación y mantenimiento de la piel. Se encuentra principalmente en las carnes. En su estructura ramificada juega un papel esencial en su función en la visión. insomnio e inapetencia y. Deficiencia en vitamina B12 causa daño en ADN por los mismos mecanismos que lo hace una deficidencia de ácido fólico. dientes y huesos. Actúa como una hormona y es utilizado como diferenciación celular. principalmente en los bastones. se puede derivar en retinal (con grupo aldehído reemplazando el alcohol). Las fuentes más comunes de vitamina B12 son de origen animal. Estas vitaminas liposolubles.

queso (385 µg/4 oz). Viene en dos variedades de origen vegetal se llama ergo-calciferol (vitamina D2). Los requerimientos diarios de vitamina A corresponden a 700 µg para la mujer y 900 µg para el hombre.25 dihidroxiergcalciferol de origen vegetal o 1. mantequilla de origen animal (815 µg/4 oz). la acumulación excesiva de esta vitamina a largo plazo puede resultar tóxica. Su principal función es estimular la absorción intestinal de calcio y fosfato. así mismo los antiácidos y la falta de zinc influyen en la deficiencia de la vitamina A. Formando 1. Es un esteroide. Vitamina D Colecalciferol (D3). son necesarias dos hidroxilaciones para ser funcional tanto la D 2 como la D3. o si entra en interacción con los rayos-uv forma cole calciferol producido en la piel (los protectores solares no intervienen en este proceso) esta vitamina D 3no es biológicamente activa. lanosterol y 7 dehidrocolesterol se puede dirigir en la creación de colesterol . produciendo hmg-coa produciendo escualeno. fotosensibilidad y problemas visuales. dermatitis.Sus principales fuentes en la dieta corresponden al hígado (29. con piel amarillenta. deriva del colesterol. la ingestión de suplementos vitamínicos genera hipervitaminosis es decir intoxicación causada por la vitamina A.73 µg/4 oz). cole-calciferol (vitamina D3). espinaca. Algunos tratamientos dirigidos a disminuir el nivel de colesterol utilizan colestiramina. estas hidroxilaciones ocurren en el carbono 25 en el hígado y posteriormente en el carbono 1 que se lleva a cabo en el riñón. zanahoria.25 dihidroxicolecalciferol de origen animal. en el hueso se une a los receptores en osteoblastos (responsables de depositar matriz ósea) y los . actúa como una hormona. afectando el balance natural de la vitamina A en el organismo. calabaza. El NIST es de 3000 µg para ambos sexos. Existen otras posibles formas funcionales pero menos activas que las descritas. Debido a que la vitamina A se almacena fácilmente en las células de tejido adiposo. Sintetizada por el hígado a partir del acetil co-a.

2-3 veces por semana. infertilidad. riesgo de enfermedad cardiovascular y cáncer. músculos. liberando calcio y fosfato). La deficiencia de vitamina E puede manifestarse en forma de fatiga luego de ejercicios moderados. caracterizada por la debilidad en los huesos debido a la mala absorción de calcio. Sobre la base de una inadecuada exposición solar (recomendación de exposición solar. Antioxidante lipofílico. La vitamina C y el selenio contribuyen a la absorción de vitamina E. Este antioxidante ayuda a neutralizar daño potencial de los radicales libres. perdida del tono muscular. Vitamina E Vitamina E. células sanguíneas. El RDA de vitamina E corresponde a 15 mg. . NIST: 50 µg/día. nervios. granola (3 mg/100 g). se destaca su función contra arteriosclerosis. 15 µg/día para 51-70 años y 20 µg/día para mayores de 70 años. alimentos fortificados como la harina de trigo. es importante para conservar la estructura celular y el mantenimiento de la piel. y es almacenada durante periodos más cortos de tiempo con respecto a otras vitaminas liposolubles. trabajando conjuntamente en regulación de calcio a nivel plasmático. 15-20 minutos. la yema de huevo. magnesio y grasas trans inhiben la absorción de vitamina E. lenta recuperación de heridas. Sus principales fuentes corresponden a pescados como salmón. La IA es de 5 µg/día para 19-50 años. El exceso de ingestión de hierro.osteoclastos (degradación de matriz extracelular. atún. almendras (24 mg/100 g). bacalao. aguacate (3 mg/100 g). La vitamina E incrementa la actividad de la vitamina A. suplementados y el contacto directo con el sol. La deficiencia se caracteriza por raquitismo. espinaca 2 mg/100 g). entre otras. Las principales fuentes de vitamina E corresponden a semillas de girasol (37 mg/100 g). después de las 16 horas). cobre.

por lo tanto los aminoácidos pueden actuar como ácido o como base. algunos frutos como el kiwi. repollo. col de bruselas) lechuga. inhibidor competitivo). hidroxilada. La menaquinona (vitamina K2) es producida por bacterias en el intestino grueso. carnes. estando presente en factores de coagulación. banana. perejil. productos lácteos. estos grupos pueden adquirir cargas eléctricas. aguacates. un hidrógeno y el grupo R. La Filoquinona (vitamina K1) participa fundamentalmente en la coagulación sanguínea. productos de soja. Algunas de las sustancias inhibitorias de la vitamina K.Vitamina K Vitamina K. germen de trigo. la deficiencia se caracteriza por sangrado fácil. aspirina y colestiramina. En adultos mayores o personas con patologías cuyo tratamiento es con antibióticos por períodos prolongados. sulfurada. la necesidad aumenta. col rizada.Es la mayor forma dietaria de la vitamina y se encuentra en verduras de hoja verde oscura (espinaca. espárragos. hígado y algunos aceites vegetales (soja. diarrea excesiva y lenta coagulación durante el sangrado. que dependiendo del tipo de aminoácido puede ser hidrocarbonada. por eso también son llamados carbonos asimétricos o quirales . químicamente están formados por un grupo amino y un grupo carboxilo. cereales. fenólica. es decir el grupo amino. leche de vaca. son: warfarina (anticoagulante. La IA es de 120 µg/día para el hombre y de 90 µg/día para la mujer. huevos. Esta vitamina permite la fijación de calcio (en forma de hidroxiapatita) en la osteocalcina. Además presentan una cadena lateral R. brócoli. el grupo carboxilo. canola. indólica o imidazólica. Presentan un carbono α al cual están unidos cuatro grupos funcionales distintos. AMINOÁCIDOS Y PÉPTIDOS Los aminoácidos son las unidades mas sencillas componentes de las proteínas. una proteína constituyente de los huesos. algodón y oliva).

-COOH  -COO. valina. si desvía la luz en el sentido de las manillas del reloj se denominan dextrógiros (+) o si desvía la luz al lado contrario son levogiros(-). los D-aminoácidos. triptófano. Puede formar esteres. Los aminoácidos constituir mezclas equimolares de las series D y L. se dividen en dos.Propiedades. cuando el aminoácido tiene carga neta O y no se desplaza se ni al ánodo ni al cátodo Si el pH = PI la carga neta es 0 Si el pH < PI la carga neta es positiva Si el pH > PI la carga neta es negativa Propiedades químicas. ácidos o bases diluídas. el carbono α es el que le da esta propiedad. Los aminoácidos tienen un elevado punto de fusión. Propiedades eléctricas. Los aminoácidos tienen diferentes propiedades entre ellas: Propiedades físicas. las que no presentan actividad óptica. alanita. Grupo carboxilo. otros insípidos como la leucina y los hay amargos como la isoleucina y la arginina Propiedades ópticas. En su mayoría tienen un sabor dulce como la glicina. prolina. Los aminoácidos pueden participar en diferentes reacciones química como: Grupo carboxilo. si son sometidos a un campo eléctrico. a los que se denomina mezcla racémica. Generalmente la mayoría de los aminoácidos son solubles en agua. Punto isoeléctrico (PI) es denominado al valor de pH. o descarboxilarse y formar aminas biógenas o formar amidas . muchos se descomponen entre los 200 a 300ºC. cuando el grupo amino esta a la derecha o L aminoácidos cuando el grupo amino está a la izquierda. histidina.+ H+ Grupo amino -NH3+  -NH2 + H+ La disociación de estos grupos depende del valor del pH del medio en el que se encuentran disueltos. Estas propiedades son debidas a que sus grupos funcionales se disocian. pero algunos son solubles en éter como la prolina y la hidroxiprolina. Según su configuración espacial del grupo amino de los aminoácidos. de acuerdo a su carga pueden comportarse como aniones o cationes y ser atraídos por el ánodo o el cátodo. Tienen la propiedad de desviar el plano de la luz polarizada así como los carbohidratos. a esto se debe que pueden presentar diversas especies iónicas y presentar carga distinta. serina.

. los componentes del enlace peptídico no contribuyen a las características ácido básicas. fuerte. interviene además en la síntesis de las proteínas. que ayuda a mantener a los grupos sulfidrilo en su forma reducida. La oxitocina es una hormona de 9 aminoácidos producida en la hipofisis posterior que estimula las contracciones uterinas. es una unión covalente. Su punto de fusión esta aproximadamente a los 200 C°. tetrapéptido (4) y así sucesivamente. los péptidos con un número menor a diez aminoácidos son oligopéptidos y los que tienen mas de 10 aminoácidos polipéptidos. porque no se ionizan. Clasificación. no rota y esta formado por una ligadura simple. Entre las características de los péptidos están que en el extremo izquierdo de la cadena de aminoácidos siempre se encuentra un grupo amino que se lo denomina N – terminal. lisina. el grupo amino y los grupos laterales de los aminoácidos. y en el derecho se encuentra un grupo carboxilo que sería el C-terminal. actúa como hiperglicemiante. Encefalina es un pentapeptido componente del sistema nerviosos central. Los aminoácidos pueden clasificarse según varios criterios  de acuerdo a su capacidad a interaccionar con el agua en polares (hidrófilos) y apolares (hidrófobos)  por la carga en ácidos. El glucagón un péptido de 29 aminoácidos. Los péptidos tienen varias actividades biológicas significativas como:      El glutatión que es un tripeptido. controla el dolor e induce a la analgesia. por ejemplo. histidina. básicos y neutros Formación del enlace peptídico. el ácido aspartico. los grupos ionizables son el grupo carboxilo. Propiedades.Grupo amino. según el número de aminoácidos que contiene el pédtido se denomina dipéptido (2). Puede acoplar un CO2 o desaminarse. Los enlaces peptídicos son enlaces tipo amida entre el grupo carboxilo de un aminoácido con el grupo amino de otro. la cisteína. corta. PEPTIDOS Los péptidos son el resultado de la unión de varios aminoácidos. Funciones. es una hormona producida en el páncreas. en esta reacción existe la salida de una molécula de agua. protegiendo a las células de los efectos destructores de sustancia oxidantes como los son el ión superóxido o el peróxido de hidrógeno. . La TSH (tiroestimulante) un tripeptido que estimula la liberación de las hormonas tiroideas. tripéptido (3). ácido glutámico.

La mayoría de los aminoácidos proteicos tienen la misma configuración L es sus carbonos α quirales. Las cadenas laterales de los aminoácidos se pueden clasificar por su interacción con el agua. mientras que las hidrofílicas si lo son. Las diferencias en las propiedades de los aminoácidos son un reflejo de las diferencias entre sus cadenas laterales. Las diferencias de carga a distintos valores de pH se pueden emplear para separar y cuantificar los aminoácidos. La proteína se rompe específicamente mediante una enzima o un reactivo químico. Los residuos de aminoácidos de las proteínas están unidos mediante enlaces peptídicos. que produce vasodilatación y estimulación de la motilidad. Además los péptidos cumplen funciones como antibióticos o agentes antitumorales. se encuentran como hormonas gastrointestinales como:     La gastrina. El estado iónico de los grupos ácidos y básicos de los aminoácidos depende del pH. y la bleomicina un agente antitumoral. La secretina que estimula al páncreas para que secrete una solución alcalina. determinándose a continuación la secuencia de cada fragmento polipeptídico. cuya función es la producción ácida del estómago. La secuencia de polipéptidos de gran tamaño requiere una combinación de roturas específicas y de la degradación de Edman de los fragmentos resultantes. siendo además importantes en la conformación y función de las proteínas. la proteína se rompe de forma no hidrolítica para liberar un derivado del residuo N-terminal. PROTEÍNAS .También los péptidos. COMPOSICIÓN DE LAS PROTEÍNAS Las proteínas están compuestas a partir de 20 aminoácidos y. la composición de aminoácidos de una proteína se puede determinar cuantitativamente mediante hidrólisis ácida y el análisis del hidrolizado por cromatografía La secuencia de aminoácidos de una proteína se puede determinar mediante la degradación de Edman. que estimula la contracción de la vesícula biliar La sustancia P. ocasionalmente. por modificaciones de éstos. rica en bicarbonato. Las cadenas laterales hidrofóbicas son escasamente solubles en agua. La secuencia de aminoácidos de una proteína define su estructura primaria. En cada ciclo. La colecistokinina. entre los antibióticos están la valinomicina y la gramicidina. A pH 7 el grupo α-carboxilo está ionizado (COO -) y el grupo α-amino está protonado (NH3+).

PROTEÍNAS GLOBULARES Las proteínas globulares son moléculas compactas. como la albúmina y las globulinas. Por su composición.N – C – C – OH ---------. H aa l ------- H O l ll H . forman la primera línea de defensa del organismo frente a bacterias o virus patógenos.  Complejas. Se clasifican en simples y complejas  Simples.aa l R Generalmente las cadenas laterales son cadenas o anillos de carbono a las que se pueden unir varios grupos funcionales. La mayoría de las proteínas globulares son solubles en el citosol o en la fase lipídica de las membranas biológicas. Las cadenas laterales mas sencillas son las de la glicina (un átomo de hidrógeno) y alanina (un grupo metilo). No existe un criterio común para clasificarlas. Son aquellas que en su estructura solo contienen aminoácidos. con un peso molecular mayor a 6000 daltons PROTEÍNAS FIBROSAS Cuyas estructuras se construyen a partir de estructuras únicas repetitivas. Cada aminoácido puede ser considerado como un átomo de carbono (el carbono α – alfa-) al que se han unido un grupo carboxílico. Un extremo presenta un grupo .NH2 libre y se conoce como extremo amino. más o menos esféricas. Clasificación. Llamadas así a las que están compuestas por aminoácidos y otros compuestos. . el otro extremo tiene un grupo – COOH libre. Las proteínas globulares denominadas inmunoglobulinas. lipoproteínas. Estas fibras. otras son hormonas o receptores ligados a las membranas. La hélice α es una de las estructuras secundarias más comunes. Estos enlaces de hidrógeno son casi paralelos al eje longitudinal de la hélice α. proporcionan un soporte mecánico a las células individuales y a organismos completos. Las proteínas globulares son principalmente responsables de las actividades biológicas de la célula.Una proteína es un polímero que consta de varios aminoácidos (un polipéptido). algunas proteínas transportan oxígeno o lípidos por la sangre. extremo carboxílico. La mayoría de las proteínas globulares son enzimas. a semejanza de los cables de acero y las vigas de los puentes colgantes. es por eso que hay varias clasificaciones. un grupo amino y una cadena lateral denominada R. La repetición regular de conformaciones en las cadenas polipeptídicas se denomina estructura secundaria de las proteínas. las nucleoproteínas. Cada oxígeno carbonílico de la hélice α esta unido mediante enlaces de hidrógeno a un hidrógeno amídico alejado tres residuos. PROTEÍNAS Y PORFIRINAS Las proteínas son grandes polímeros de más de 100 aminoácidos. Los dos extremos de cualquier molécula proteica son distintos. glicoproteínas. Las αqueratinas son proteínas fibrosas cuyas cadenas están casi totalmente formado por hélices α dextrógiras.

un ejemplo es la mioglobina. que generalmente sun uniones debiles por lo que se denominan uniones no covalentes. La albúmina. como la insulina. Esta constituída por una cadena simple a forma de espiral alrededor de un eje con giro a la derecha. uniones dipolo – dipolo y otros. las globulinas. Se clasifican en globulares y fibrosas:  Globulares. Las protaminas  Insolubles en agua. Clamodulina Estructura. Cuando la estructura secundaria (α-Hélice) se pliega sobre si misma forma una estructura de tercer nivel. Colágeno . elastina y queratina  Catalítica. a lo que se denomina monomero o protómero o subunidad. fosfatasas. En esta estructura las proteínas tiene la forma de cadenas simples lineales. la fibrina y la miosina entre otros. puentes de hidrógeno. esta red se encuentra enrollada alrededor de un eje. son tetraméricas. esta se encuentra formada por cuatro anillos pirrolicos. Escleroproteínas Por su función.  Fibrosas. FSH  Regulador.Por su forma. LH. Las proteínas puede tener cuatro estructuras: Estructura primaria. Albúmina. Forman cadena en forma de espiral con un eje axial mayor a 10. por varias cadenas. Varios tipos de interacciones estabilizan esta estructura como: el efecto hidrófobo. y poco solubles las gobulinas  Solubles en soluciones salinas. isomerasas. interacciones electrostáticas. Por su solubilidad. es decir formadas por cuatro monómeros. Estructura cuaternaria. PORFIRINAS Son compuestos intensamente coloreados derivados del ciclo de porfirina. unidas por puentes de hidrógeno. actina  Hormonal. Las protaminas y las Escleroproteínas  Insolubles el soluciones salinas.  Transporte. que pueden ser paralelas (que van en la misma dirección) o antiparalelas (que van en direcciones opuestas). la hemoglobina. Miosina. Pueden ser:  Solubles en agua. unidos por puentes metilo . Son aquellas plegadas sobre si mismas. La agrupación de dos o más estructuras terciarias forman la estructura cuaternaria.6 aminoácidos por cada vuelta. con un eje axial menor a 10. a manera de red. Estructura terciaria. como el colágeno. GH. Esta formada. sus aminoácidos se unen por enlaces peptídicos. encontrándose 3. Las enzimas. hidrolasas. tiene una apariencia globular. interferón  Contracción. Inmunoglobulinas. es decir es una estructura oligomérica. la albúmina. como la hemoglobina. la transferrina  Protección. las globulinas y las histonas  Solubles en etanol. esta estructura está estabilizada por puentes de hidrógeno que están formados por la interacción de β-Plegada. Están la albúminas. la mayor parte de las proteínas de estructura cuaternaria. Encontramos dos formas: α-Hélice. Las proteínas cumplen diferentes funciones:  Estructural. que son uniones fuertes que solo se rompen con una fuerza de 100 kcal/mol Estructura secundaria.

 Protoporfirina. Existen varias porfirina. El complejo formado por la protoporfirina III y el hierro forman el hem. la E7 o histidina distal. se van a formar las distintas porfirinas. el otro ligando esta ocupado por una molécula de agua constituyendo la desoximioglobina (forma tensa). este hierro debido a que cuenta con seis ligandos. que pueden ser grupos metilo. III. magnesio.  Uroporfirina I HEM. Propiedades  Su solubilidad disminuye cuando presenta mayor cantidad de grupos carboxilicos  Pueden formar sales. este metal tiene seis ligandos o lugares de coordinación. formando un complejo ferroprotoporfirinico MIOGLOBINA Es la proteína del músculo que constituye el 40% de su peso.I. enumerados en números romanos I. unidos por cuatro puentes metilo. cobre. al igual que la tipo III cuenta con las mismas cadenas laterales. Además el grupo hem se encuentra unido a la cadena por enlaces hidrófobos. quedando dos ligandos libres. al igual que la tipo III entre sus cadenas laterales están los grupos metilo. presente en las heces y orina. sus cadenas laterales están constituidas por metilo y propionato. denominada así porque los ocho segmentos helicoidales de la mioglobina se denominan con las letras A a H la histidina que se une al hierro esta situada en el segmento F en la posición ocho.  Coproporfirina III. presentes en la orina.  Coproporfirina I. a través de los grupos metilo y vinilo. la cadena se encuentra plegada sobre si. formada por una cadena de 153 aminoácidos y un grupo hemo. β. II. uno de ellos se encuentra unido a la cadena por un enlace no covalente entre el 5to ligando y la histidina F8. cuando se une al oxigeno este desplaza a la molécula de agua formando la oximioglobina (forma relajada). cuatro de ellos se encuentran unidos a los cuatro nitrógenos de los anillos pirrólicos. manganeso y zinc. siendo una proteína de estructura terciaria. Estructura Las porfirinas están constituídas por cuatro anillos pirrolicos. a cada pirrol están unidas dos cadenas laterales. . Su combinación con el hierro forma el Hem o Hemo. α. las catalasas y las peroxidasas  Pueden transportar y almacenar O2 la hemoglobina y la mioglobina. vinilo. La protoporfirina III puede formar complejos de coordinación con el hierro.Funciones  Intervienen en la cadena respiratoria. según el tipo de cadenas que se una a los pirroles.  Intervienen en reacciones de oxido reducción. al otro lado del oxigeno unido se encuentra otra histidina. levadura y huevos. además contiene ocho sectores rectos de estructura α-helice.  Uroporfirina III. tiene como cadenas laterales a grupos metilo. IV. presente en la orina. mencionaremos las más importantes. acetato o propionato. como ejemplo mencionamos a los citocromos. vinilo y propionato. γ y δ.III presente en las heces fecales y en al cáscara de huevo. formada por grupos acetato y propionato. si se unen al amonio son mas solubles  Tienen la propiedad de formar complejos de coordinación con metales como el hierro. vinilo y propionato  Protoporfirina.

Existen hemoglobinas fisiológicas como la HbA que esta formada por dos cadenas α y dos cadenas β. Una vez que la hemoglobina llega a los tejido cede el oxigeno y trnasporta el CO2 a través de sus grupos N terminal de sus cadenas . Las cuatro cadenas están dispuestas en 2 dimeros idénticos que se denominan α1 β1 y α2 β2. Formada por cuatro cadenas polipeptídicas que pueden ser de tipo: α. cada unidad tiene un grupo Hem al cual se puede unir el O2 Tipos. denominándose Hb A (α2 β2) contituyendo casi un 98% de la Hb que circula en la sangre en el adulto. que su principal función es captar oxigeno del exterior. por lo tanto 4 grupos hem es capaz de oxigenarse con 4 O2.La coordinación del hierro en una porfirina se encuentra dentro de un bolsillo de globina hidrófobo. que le dan una apariencia esférica. Transporte de O2 Al igual que la mioglobina la hemoglobina puede unirse al O 2 pero como tiene cuatro cadenas polipeptídicas. γ y δ. otra es la HbA 2 formada por dos cadenas α y dos cadenas δ y por último la HbF o hemoglobina fetal contituída por dos cadenas α y dos cadenas γ. β. esta hemoglobina predomina en el periodo fetal. transportarlo por la sangre y cederlo a los tejidos Estructura. que permite la unión del O2 sin que se produzca la oxidación del hierro HEMOGLOBINA Es una hemoproteína. Transporte de CO2. tetramérica. la conformación dexoxigenada o desoxiHb suele denominarse estado o forma T y la hemoglobina oxigenada u oxiHb se dice que es un estado R.