LABORATORIO DE QUMICA ORGNICA II

AMINOCIDOS Y PROTENAS
FIGUEROA, V.a; RAMOS, M.b
a vanfigil-889@hotmail.com b. suis_vie@hotmail.com
Facultad de Ciencias Naturales y Exactas, Depto. de Qumica, Universidad del Valle,
Colombia
Fecha de Practica: Octubre 29 de 2010
DATOS, CALCULOS Y RESULTADOS
Acidez de los aminocidos
A una solucin de cido Aminoactico
al 2% inicialmente trasparente, se
introdujo un pedacito de papel tornasol.
Los cambios observados se registraron
en la Tabla 1 (Ver anexo).
Formacin
de
compleja
de
aminoactico

una

sal
cido

Se disolvi 0.3g de cido aminoactico

en 5 mL de agua. Posteriormente se
adicion 1.0g de Oxido de Cobre (II) a la
mezcla se puso a calentar en bao
mara hasta ebullicin formndose una
solucin azul brillante con una espuma
negra por encima debida al oxido de
cobre.
Se filtro a gravedad y en caliente para
eliminar el exceso de oxido de cobre
(II), obtenindose una solucin azul
celeste que empez a solidificarse.
Se trasfiri entonces el filtrado a una
capsula de porcelana que se coloc en
un bao mara para eliminar el agua del
compuesto.
Luego se pas a un papel filtro para
acelerar el proceso de secado de la
muestra.

Se dejo enfriar y se pes para la

determinar
el
porcentaje
de
rendimiento. Los resultados obtenidos
se registraron en la Tabla 2:
Tabla 2. Datos de compuestos
utilizados en formacin de sal
compleja del cido aminoactico.
CANTID
AD
cido Aminoactico
0.3 g
Oxido de Cobre
1.0 g
Papel Filtro
0.7444g
Producto Final
0.9892g
FUENTE: FIGUEROA, V. Y RAMOS,
M.
COMPUESTO

Peso molecular del cido Aminoactico

(Glicina): 75,07 g/mol.
Peso molecular del complejo
(NHCH2COO-)2): 209.62g/mol

(Cu 2+

El porcentaje de rendimiento se hall de

la siguiente manera:

0.3 g Glicina

1 mol Glicina
75.07 g Glicina

1 mol Sal Compleja 209.62 g SalCompleja

2mol de Glicina
1 mol SalCompleja

0.4188 g Sal Compleja

Luego,

%R end .=

%Rend.=

Rend . Efect . de Producto

100
Rend . Teorico de Producto

0.2448 g
100=58.44
0.4188 g

Para las pruebas que se presentan a

continuacin se utilizo una solucin de
clara de huevo la cual se preparo
tomando la clara del huevo, se bati
hasta obtencin de espuma y se mezclo
con cinco veces su volumen de agua.
Finalmente se filtro, y este filtrado fue
el utilizado para la realizacin de las
pruebas.

Anlisis 2: A otro tubo se le

agregaron 4.0 mL de etanol
Anlisis 3: Al tercer tubo se le
aadieron 6 gotas de HCl
concentrado.
Anlisis 4: A este tubo se le
aadieron 6 gotas de acido
ntrico.
Anlisis 5: Al ltimo tubo se le
adicionaron 6 gotas de una
solucin de NaOH concentrada,
50%.
Los casos en los que se observo
coagulacin se registraron en la Tabla 3
(Ver anexo).
Reaccin Xantoproteca
En un tubo se calent una mezcla de
1.0 mL de la solucin de clara de huevo
con
0.4
mL
de
acido
ntrico
concentrado. Luego la solucin se
volvi alcalina, con la adicin de 12
gotas de una solucin de NaOH.
Los cambios observados se registraron
en la Tabla 4 (Ver anexo).
Reaccin de Biuret

Figura 1. Solucin Clara de Huevo

FUENTE: FIGUEROA, V. Y RAMOS,
M.
Coagulacin de la Albmina
Se tomaron cinco tubos de ensayo a los
cuales se les adiciono 1.0 mL de la
solucin de clara de huevo. A cada uno
se le practico el siguiente anlisis:
Anlisis 1: Uno de los tubos se
calent poco a poco y se registr
la temperatura a la cual se
presento la coagulacin.

En un tubo de ensayo se calent una

mezcla de 1.0 mL de la solucin de
clara de huevo, 1.0 mL de una solucin
de NaOH 10%, y varias gotas de una
solucin de sulfato de cobre (II) al 2%.
Los cambios observados se registraron
en Tabla 5 (Ver anexo).
Reaccin
coloreada
de
formaldehdo para protenas
En un tubo de ensayo se adiciono 0.2
mL de la solucin de clara de huevo y
una gota de una solucin diluida de
formaldehido. Posteriormente se aadi
de forma lenta 6 gotas de H2SO4

concentrado, hasta la formacin de dos

capas en la solucin.
Los cambios observados se registraron
en la Tabla 6 (Ver anexo).

A un pH intermedio, que recibe el

nombre de punto isoelctrico, el
aminocido es dipolar y tendr una
carga neta de cero.

ANLISIS DE RESULTADOS

En general, los aminocidos con un

grupo amino y un grupo carboxilo, sin
ningn otro grupo acido o bsico en su
estructura como la glicina, tiene dos
valores de pKa, uno cercano a 2 y 3,
para la prdida del protn del grupo
carboxilo, y el otro alrededor de 9 y 10,
para la prdida del protn del ion
amonio. El punto isoelctrico es
aproximadamente a la mitad entre los
dos valores de pKa, es decir cercano a
un pH de 6,6 donde se presenta una
coloracin levemente amarilla, como la
solucin obtenida en el laboratorio.

Acidez de los aminocidos

El cido aminoactico o glicina es el
aminocido ms simple, donde el grupo
R es un tomo de hidrogeno y no una
cadena lateral, por lo que no es
susceptible de sufrir disociaciones
acido- base. Su estructura se presenta
a continuacin:

Figura 2. Estructura de la Glicina.

FUENTE: FIGUEROA, V. Y RAMOS,
M.
Al adicionar el papel tornasol a la
solucin,
sta
va
tomando
una
coloracin amarillo muy claro, que
indica un pH de aproximadamente de 6.
Esto ocurre, porque en el procedimiento
se da una reaccin acido-base entre el
medio acuoso y la glicina, donde se
produce una trasferencia de un protn
desde el aminocido hacia el agua del
medio y se producen equitativamente
NH3+ y COO- , grupos acido y bsico
respectivamente.
En este caso la glicina se comporta
como un acido dbil ante el agua del
medio (Ka= de 1,6 x 10-10).

Figura 3. Escala de pH
FUENTE:
http://antoniagonzalez2008.wordpr
ess.com/2008/07/ (Consultada:
Octubre 31 de 2010)
Formacin de una sal compleja de
cido aminoactico
En el procedimiento se hizo reaccionar
el cido aminoactico con oxido de
cobre, un agente oxidante, formndose
una solucin negra, del CuO con el
aminoacido.
Posteriormente al calentar la mezcla, se
obtuvo una solucion azul rey intenso,

caracteristico de los complejos de

cobre, con formacion de una espuma
negra.
En la reaccin dos moleculas del
aminoacido estan coordinadas con un
tomo de cobre.
Luego, la formacin del complejo se
puede explicar sabiendo que el grupo
COOH del aminocido puede perder un
protn en solucin acuosa, quedando
con una carga negativa que puede
atacar al ion Cu2+ (dos molculas del
Faminocido),
produciendo
un
compuesto neutro con la siguiente
estructura:

Figura 4. Estructura del compuesto

Cobre-cido Aminoactico
FUENTE: FIGUEROA, V. Y RAMOS,
M.
El porcentaje de rendimiento obtenido
para sta reaccin fue de 58.44%, un
porcentaje que se puede considerar
aceptable.
Las posibles causas de error que
infieren en la prdida de compuesto e
influyen
en
el
porcentaje
de
rendimiento, se deben principalmente
al mal manejo de los compuestos
durante la prctica.
Coagulacin de la albumina

Varios
factores
alteran
las
conformaciones de las protenas. En
algunos casos, estos cambios en
estructura producen una prdida de
la actividad biolgica de la protena.
Si la forma de una protena se
cambia sin alterar, su estructura
primaria, se dice que la protena se
a
desnaturalizado.
Inicialmente,
existe una protena nativa, o sea la
protena como se encuentra en la
clula. Al agregarle un agente
desnaturalizante, este hace que la
protena se desenrede y tome otra
conformacin denominada: espiral
aleatoria, que corresponde a la
forma
desnaturalizada
de
la
2
protena.
La desnaturalizacin involucra una
alteracin
de
la
estructura
secundaria y terciaria de la protena;
cualquier cambio que perturbe las
fuerzas de dispersin, los enlaces de
hidrogeno
(enlaces
Inicos),
desnaturalizan
la
protena.
La
desnaturalizacin de las protenas
ocurre por la exposicin de estas a:

Calor

La luz ultravioleta.

cidos y bases.

Solventes orgnicos.

Sales de
pesados.

iones

metlicos

Anlisis 1: Este proceso implico la

coagulacin de la protena, la albumina
o clara de huevo. La temperatura a la
cual se presento coagulacin fue 69C.
En este punto la solucin se torno
totalmente blanca solida. Esto se debe

a que las protenas sufren un proceso

llamado desnaturalizacin, el cual es
irreversible, debido a las causas antes
mencionadas.
La
desnaturalizacin
produce un cambio fundamental en la
protena
(Fig.
1),
en
particular
destruyendo toda actividad fisiolgica,
provocando cambios en su estructura
secundaria (Pierden todos los patrones
de repeticin regulares como las
hlices
alfa
y
adoptan
formas
aleatorias) y terciaria (Implica la
interrupcin de: Enlaces covalentes
entre las cadenas laterales de los
aminocidos, Enlaces no covalentes
dipolo-dipolo entre cadenas laterales
polares de aminocidos, Enlaces dipolo
inducidos por fuerzas de Van Der Waals
entre cadenas laterales no polares de
aminocidos).

Figura 1. Desnaturalizacin de la
protena
Anlisis 2: Tras la adicin lenta del
etanol a la clara de huevo, se formo un
anillo blanco en suspensin, el cual
poco a poco la solucin tomo una
coloracin blanca homognea, sin
presentar coagulacin. Esto evidencio
la formacin de un ester. La reaccin
que describe el proceso es:

C2H6
O
+
H2O

Anlisis 3: La adicin de HCl a la

albumina,
mantiene
los
grupos
funcionales de esta en su forma no
ionizada (es decir, no habra presencia
de grupos carboxilatos, pero s de
enlaces hidrgeno entre las cadenas
que conforman la protena), logrando
as, que estos grupos no establezcan
enlaces por puentes de hidrgeno con
el agua en una forma considerable, y
por
consiguiente
se
produce
coagulacin
(insolubilidad)
de
la
albumina. Se tiene que una protena en
su punto isoelctrico no presenta
ninguna solubilidad (no hay grupos en
forma ionizada para la formacin de
puentes de hidrgeno con el agua). Por
lo que al variar el pH desde el punto
isoelctrico de la protena, esta
presenta un fenmeno de dilucin,
debido
a
que
las
interacciones
electrostticas entre las molculas
vecinas que promueven la agregacin,
por lo que la precipitacin debera
aumentar
proporcionalmente. En
conclusin, la solubilidad de una
protena en trminos del pH debera ser
mnima al punto isoelctrico de esta
misma y aumentar la solubilidad en
torno de este punto con respecto al pH.
La reaccin que explica el proceso es:

HCl

Anlisis 4: La adicin de cido ntrico a

la albmina genera un comportamiento
muy parecido al ocurrido con la adicin
del HCl. La diferencia consiste en que la
reaccin con HNO3 provoca una
coagulacin de color amarilla, debido a
que los anillos de las protenas
reaccionan
para
formar
cidos
xantoproteicos
(Reaccin
Xantoproteica).
Anlisis 5: Este ltimo anlisis
consisti en la adicin de NaOH
ocasionando un pH ms alto que el
punto isoelctrico, lo que conlleva a
que la protena perdiera un protn en el
grupo carboxilo, de modo que la
molcula adquiera una carga negativa:

NaO
H

Para esta reaccin no se evidencio

ningn proceso de coagulacin, ya que
se presenta un proceso de solubilidad
debido a que el NaOH causa ionizacin
de aquellos grupos que se puedan
ionizar en la protena, formando nuevos
enlaces de hidrogeno entre la albumina
y el agua.
Reaccin Xantoproteca
Esta reaccin se debe a la presencia en
la molcula proteica de grupos fenilo
(C6H5-), con el cual el acido ntrico

forma un precipitado blanco que al

calentar forma compuestos nitrados
amarillos. 5

HNO3

FUENTE: FIGUEROA V., RAMOS M.

El cido ntrico interacciona con los
anillos aromticos presentes en la
protena y causa as, una sustitucin
electroflica en la estructura. Esta
reaccin es caracterstica en unidades
conformadas por los aminocidos
triptfano, tirosina y fenilalanina, ya
que poseen unidades aromticas.
Finalmente, la adicin de NaOH caus la
disolucin de todo el slido formado en
la adicin del cido. Esto es debido a la
interaccin de la base, ya que aumenta
los estados de ionizacin en las
cadenas laterales de los aminocidos,
distribuyendo la carga en la protena.

NaOH

Las
protenas
por
sus
uniones
peptdicas reaccionan con los iones
cpricos del reactivo en medio alcalino
formando un complejo de color violeta
rosado (Tabla 5 del ANEXO). La
intensidad del color es proporcional a la
concentracin de protenas.
Se necesitan 2 ms uniones peptdicas
para que se forme el complejo
coloreado. Esta prueba sirve para la
identificacin
de
tripptidos
en
8
adelante.

FUENTE: FIGUEROA V., RAMOS M.

Reaccin de Biuret
El nombre de la reaccin procede del
compuesto coloreado formado por la
condensacin de dos molculas de rea
con eliminacin de amonaco. Esta
reaccin est dada por aquellas
sustancias cuyas molculas contienen
dos grupos carbamino (-CO.NH) unidos
directamente o a travs de un solo
tomo de carbono o nitrgeno.
La procedimiento se realiz haciendo
reaccionar la albumina del huevo,
inicialmente
transparente,
con
el
reactivo de Biuret, que contiene Cu 2SO4
en solucin acuosa alcalina (gracias a la
presencia de NaOH, que no interviene
en la reaccin, solo proporciona el
medio bsico). 7
La reaccin se basa en la formacin de
un complejo de coordinacin entre los
iones Cu2+ y los pares de electrones no
compartidos del nitrgeno que forma
parte de los enlaces peptdicos de la
albmina.

Las sustancias que dan el color morado

tienen dos grupos CONH2 unidos
directamente o por un carbono o
nitrgeno.
Reaccin
coloreada
formaldehido para protenas

de

La adicin del formaldehido a la clara

de huevo, formo una solucin miscible.
Posteriormente se adiciono H2SO4
concentrado, evidenciando la formacin
de dos capas, en la parte superior una
fase solida blanca, y en la parte inferior
una liquida transparente.
El proceso de la reaccin es:

CH2O
H2SO4

+
H2O

con.

FUENTE: FIGUEROA V., RAMOS M.

El grupo amino al tener electrones
libres, ataca al carbono del grupo
carbonilo que posee una carga positiva,
rompiendo el enlace C=O, y generando

una carga negativa sobre el tomo de

oxigeno. Al adicionar el H 2SO4, este sale
en forma de agua junto con los
hidrgenos que desprende el grupo
-NH2 de la protena, para que el
nitrgeno quede libre y pueda unirse al
tomo de carbono del -+CH2 por medio
de un doble enlace.
PREGUNTAS
1. En qu consiste la prueba de
Milln? Cules protenas dan
positiva sta prueba? Cual es la
reaccin qumica fundamental?
R/ La reaccin de Milln se debe a la
presencia del grupo hidroxifenilo en la
molcula proteica.
Cualquier compuesto fenlico que no
est sustituido en la posicin 3,5 como
la tirosina, el fenol y el timol producen
resultados positivos en esta reaccin.
De estos compuestos, slo la tirosina
est presente en las protenas, de
manera que slo las protenas que
tienen
este
aminocido
ofrecen
resultados positivos.
En esta prueba los compuestos
mercricos en medio fuertemente cido
(cido
ntrico
del
reactivo)
se
condensan con el grupo fenlico
formando un compuesto de color rojo
ladrillo o rojizo. La prueba no es
satisfactoria
para
soluciones
que
contienen sales inorgnicas en gran
cantidad, ya que el mercurio del
reactivo del Milln es precipitado y se
vuelve negativo, razn por la cual este
reactivo no se usa para medir albmina
en orina.
Debe tomarse en cuenta que en el caso
de que la solucin a examinar sea muy

alcalina,
debe
ser
previamente
neutralizada,
ya
que
el
lcali
precipitara al ion mercurio en forma de
xidos amarillos. Adems, protenas
como la ovoalbmina producen un
precipitado
blanco
que
progresivamente por accin del calor se
torna rojo; pero, las peptonas, dan
solamente una solucin de color rojo.
Realizacin de la prueba:
Se toman y rotulan tres tubos de
ensayo diferentes (1, 2 y 3). En cada
uno de ellos se depositan 2 mL de
solucin de ovoalbmina 10%, solucin
de glicina 0.1 M y agua destilada,
respectivamente. Se aaden 3 4
gotas del reactivo de milln y se
colocan los tubos en un bao de Mara a
100 C por 1-2 minutos. Se observan
los cambios. Si no llega a desarrollarse
color, pueden aadirse 2 3 gotas ms
del reactivo de Milln y calentar
nuevamente por igual perodo de
tiempo.
Evite el exceso de reactivo ya que
puede producir un color amarillo que no
es indicativo de positividad.9
2. Por qu el cido ntrico colorea
la piel de amarillo? Qu sucede en
sta reaccin?
R/ La piel toma una coloracin amarilla
debido que al tener contacto con cido
Ntrico (HNO3), el tejido est compuesto
de protenas fibrosas como la tirosina y
el triptfano que reaccionan con este
agente oxidante poderoso y corrosivo,
generando
as
una
reaccin
caracterstica de aquellas protenas que
poseen aminocidos aromticos o
heterocclicos
en
su
estructura,

formando compuestos nitroderivados

obedeciendo tpicamente a un ensayo
Xantoproteco
(o
Reaccin
Xantoproteica), en donde generalmente
se generan pigmentos amarillos o
naranjados.
De esta manera el grupo nitro se
adhiere al anillo aromtico y genera
dicha pigmentacin.
3. Describa el ensayo de la reaccin
coloreada del formaldehdo para
protenas.
R/ Ver anlisis.
4. Qu es una protena globular?
R/ La forma en que se dobla una
cadena de protena es su estructura
terciaria, y afecta tanto a sus
propiedades fsicas como a su funcin
biolgica. Las dos categoras principales
de estructura terciaria de protenas son
la fibrosa y la globular.
Las protenas fibrosas son haces de
filamentos
alargados
de
cadenas
protenicas, y son insolubles en agua.
Las
protenas
globulares
son
aproximadamente esfricas, y son
solubles en agua, o forman dispersiones
coloidales en ella. 2
Las protenas fibrosas tienen misiones
estructurales en los organismos y por
tanto son muy abundantes y esenciales
para el mismo. Sin embargo, la gran
mayora de las funciones celulares las
llevan a cabo protenas globulares. Su
nombre se debe a que sus cadenas
polipeptdicas se pliegan sobre si
misma de manera compacta. La gran
variedad de plegamientos diferentes

que encontramos en las protenas

globulares refleja la variedad de
funciones que realizan estas protenas. 3
Entre las protenas globulares est la
mayora de las enzimas, y funcionan en
ambientes acuosos. Por ejemplo, el
65% de la masa de la mayora de las
clulas es agua. Cuando se colocan en
agua, los materiales no polares,
incluyendo las cadenas laterales no
polares de los aminocidos, hacen que
las molculas vecinas de agua adopten
un arreglo ms ordenado y se reduzca
la entropa del agua. El valor de S
negativo desfavorable se modera si la
protena adopta una forma esfrica, que
coloca a las cadenas laterales no
polares en el interior y las polares en la
superficie. De los diversos arreglos
globulares, el que mejor compensa el
costo de entropa con fuerzas de
atraccin entre las cadenas laterales,
es la estructura terciaria que adopta la
protena en su estado normal, o estado
nativo. 4
5. Qu es el punto isoelctrico de
una protena?
R/ El punto isoelctrico (pI), llamado
tambin punto isoinico, es el pH en
el cual el aminocido no tiene carga
neta. Es el pH al cual la concentracin
dipolar es mxima. En un pH menor que
pI, el aminocido tiene carga positiva; a
un pH mayor que pI, el aminocido
tiene carga negativa.
Para los aminocidos de cadenas
laterales neutras, el punto isoelctrico,
es el promedio de pKa1 y pKa2, y est,
de la neutralidad un poco hacia el lado
acido.

Algunos aminocidos tienen cadenas

laterales que contienen grupos cidos o
bsicos.
Estos
aminocidos
se
caracterizan por tener 3 valores de pKa.
El tercer valor de pKa refleja la
naturaleza de la cadena lateral. Los
aminocidos cidos tienen cadenas
laterales
cidas;
los
aminocidos
bsicos
tienen
cadenas
laterales
bsicas. Los puntos isoelctricos de
estos aminocidos estn a medio
camino entre los valores de pKa del ion
dipolar y su cido conjugado. 10
6. Escriba las frmulas
siguientes aminocidos:

de

los

FUENTE: FIGUEROA V., RAMOS M.

Prolina

FUENTE: FIGUEROA V., RAMOS M.

Fenilalanina

R/ Alanina

FUENTE: FIGUEROA V., RAMOS M.

FUENTE: FIGUEROA V., RAMOS M.

Triptfano

Leucina

FUENTE: FIGUEROA V., RAMOS M.

FUENTE: FIGUEROA V., RAMOS M.
Valina

Cistena

FUENTE: FIGUEROA V., RAMOS M.

Arginina

Reaccin de la prueba de los

grupos SH:

FUENTE: FIGUEROA V., RAMOS M.

Histidina

FUENTE: FIGUEROA V., RAMOS M.

Tirosina

Procedimiento:
En un tubo de ensayo colocar 1mL de la
sustancia problema. Adicionar 1mL de
Hidrxido de sodio al 40 % y 1mL de
Acetato de Plomo. Mezclar bien.
Seguido, calentar por 4 minutos
agitando continuamente y observar.
Si la prueba es positiva se observa la
formacin de un precipitado negro. 11
CONCLUSIONES

FUENTE: FIGUEROA V., RAMOS M.

7. Cmo se determina la presencia
de azufre en las protenas?
R/ Prueba de los grupos SH:
Es
una
prueba
para
identificar
aminocidos azufrados y las protenas
que los contienen, se reconocen por la
formacin de una coloracin negra o
gris. La figura siguiente muestra dicha
reaccin.

En la prueba de acidez, el pH
obtenido se interpreta como el punto
isoelctrico de este aminocido
(aproximadamente de 6), y es donde
los iones NH3+ y COO-, estn
equitativamente, la carga neta del
compuesto
es
cero
y
la
concentracin dipolar es mxima.
Los -aminocidos como la glicina, se
pueden
determinar
mediante
pruebas colorimtricas en solucin
alcalina
a
travs
de
un
acomplejamiento
con
Cu2+,
obtenindose un compuesto en
solucin
azul
rey
intenso
y

posteriormente
celeste.

al

secado,

azul

En la prueba de Biuret el color violeta

rosado
del
complejo,
es
caracterstico
de
protenas
y
pptidos, y resulta de la reaccin de
los iones Cu2+ con los electrones de
tomos de nitrgeno de dichos
compuestos, luego para esta prueba
intervienen los enlaces peptdicos (CO- NH -) que se destruyen al
liberarse los aminocidos, por eso
estos dan negativa la prueba.
El comportamiento anftero de un
aminocido, en la adicin del NaOH o
de los cidos, se refiere a que, en
disolucin acuosa, los aminocidos
son
capaces
de
ionizarse,
dependiendo del pH, como un cido
(cuando el pH es bsico), como una
base (cuando el pH es cido) o como
un cido y una base a la vez (cuando
el pH es neutro). En este ltimo caso
adoptan un estado dipolar inico
conocido como zwitterin.
Se
estudio
el
proceso
de
desnaturalizacin de las protenas, a
partir
de
pruebas
qumicos
fluctuando la temperatura y el pH, a
travs
de
cidos,
bases
y
calentamiento. Este es el efecto ms
visible el cual consiste en un
descenso de su solubilidad.
REFERENCIAS

1.www.angelfire.com/magic2/.../Desnat
uralizacion.htm (Consultada: 31 de
Octubre 2010)
2. CAREY, F.A. Qumica Orgnica, 6 ed.,
Mxico D.F., McGraw- Hill, 2006, Pg.
1165
3.http://sebbm.es/BioROM/contenido/av
_biomo/Mat3d.html
(Consultada:
Noviembre 2 de 2010).
4. CAREY, Op. Cit., Pg. 1166
5. www.pucmmsti.edu.do/.../2da-9na
%20practica%20Bioqumica%20I.pdf
(Consultada: 31 de Octubre 2010).
6.http://www.slideshare.net/enfermeria
uv07/aminocidos-y-peptidos
(Consultada: Octubre 31 de 2010).
7.http://www.pucmmsti.edu.do/ciencias
fisiologicas/BQMA-SIB2.PDF
(Consultada: Noviembre 2 de 2010)
8.http://www.doschivos.com/display.asp
?ID=88&f=13547
(Consultada:
Noviembre 2 de 2010)
9.http://www.pucmmsti.edu.do/ciencias
fisiologicas/BQMA-SIB2.PDF
(Consultada: Noviembre 3 de 2010)
10. CAREY, Op. Cit., Pg. 1133.
11.http://webdelprofesor.ula.ve/farmaci
a/gmendez/manuales
%20PDF/EXPERIMENTO%202%20IDENT
%20AA%2006-04.pdf(Consultada:
Noviembre 3 de 2010)

ANEXO
RESULTADOS OBTENIDOS EN CADA UNA DE LA REACCIONES PARA LOS
AMINOCIDOS Y PROTENAS
Tabla 1. Resultados Obtenidos
TUB
O

SOLUCION
INICIAL

SOLUCI
ON
FINAL

RESULTADOS

Se observ que a medida que

AMARIL pasaba el tiempo la solucin
TRANSPAR
LO
iba tomando un color amarillo
ENTE
CLARO muy claro y el papel tornasol
se iba decolorando.
FUENTE: FIGUEROA V., RAMOS M.

Tabla 3. Resultados Obtenidos

TUBO

SOLUCION
INICIAL

SOLUCION
FINAL

RESULTADOS

A medida que se produjo

calentamiento la solucin
de clara de huevo, se
evidencio coagulacin a
una temperatura de 69C.

Tras
la
adicin
paulatinamente del etanol
se observo la formacin
de
un
anillo
en
suspensin.

A medida que se fue

adicionando el HCl, se
presento
coagulacin
instantnea en la solucin.

Se
presento
ms
coagulacin
en
comparacin con el HCl.
Esta coagulacin tomo
una coloracin amarilla.

No hubo ningn indicio de

coagulacin al adicionar el
NaOH, por el contrario la
solucin
cambio
a
transparente.

FUENTE: FIGUEROA V., RAMOS M.

Tabla 4. Resultados Obtenidos

TUB
O

SOLUCION
INICIAL

SOLUCION
FINAL

RESULTADOS

Al adicionar el acido ntrico a la

clara de huevo se formaron dos
fases, un slido blanco (parte
superior)
y
una
solucin
amarilla (parte inferior). Al
calentar el slido se desvaneci
y la solucin quedo totalmente
amarilla. Posteriormente a la
adicin del NaOH la solucin se
torno de color naranja.

FUENTE: FIGUEROA V., RAMOS M.

Tabla 5. Resultados Obtenidos
TUB
O

SOLUCION
INICIAL

TRANSPAREN
TE

SOLUCIO
N FINAL

RESULTADOS
La
solucin
de
albumina basificada
con
NaOH,
inicialmente
transparente,
se
torno violeta azul a la
adicin del sulfato de
cobre
(II),
posteriormente
al
calentar
en
bao
mara, la solucin
cambi a un color
violeta rosado.

FUENTE: FIGUEROA V., RAMOS M.

Tabla 6. Resultados Obtenidos

TUB
O

SOLUCION SOLUCION
INICIAL
FINAL

RESULTADOS

Al adicionar poco a
poco el H2SO4 a la
solucin esta forma
paulatinamente dos
capas,
un
slido
blanco (superior) y
una
solucin
transparente
(inferior).
FUENTE: FIGUEROA V., RAMOS M.