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INTRODUCCION

Las proteínas son biomoléculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno,
oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de
proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.
Pueden considerarse polímeros de unas pequeñas moléculas que reciben el
nombre de aminoácidos; los aminoácidos están unidos mediante enlaces
peptídicos; la unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido; si el
número de aminoácidos que forma la molécula no es mayor de 10, se denomina
oligopéptido, si es superior a 10 se llama polipéptido y si el número es superior a
50 aminoácidos se habla ya de proteína. Por tanto, las proteínas son cadenas de
aminoácidos que se pliegan adquiriendo una estructura tridimensional que les
permite llevar a cabo miles de funciones, están codificadas en el material genético
de cada organismo, donde se especifica su secuencia de aminoácidos, y luego
son sintetizadas por los ribosomas, desempeñan un papel fundamental en los
seres vivos y son las biomoléculas más versátiles y más diversas. Realizan una
enorme cantidad de funciones diferentes, entre ellas funciones estructurales,
enzimáticas, transportadora.

estructura.OBJETIVOS General:  Conocer. FAMILIA DE PROTEINAS Por 'familias (o subfamilias) de proteínas' nos referimos a grupos de secuencias procedentes de varias especies y que realizan una función similar y tienen un mismo origen evolutivo. Sin embargo. familia.  Relacionar la estructura con la función de las proteínas.  Identificar las propiedades y clasificación de las proteínas. no todas las proteínas relacionadas . plegamiento y modificación de las proteínas. Específicos  Diferenciar los distintos niveles de organizacion estructural de las proteínas.

La mayor parte de las ocasiones. Decimos que hay una relación de homología si hay un parecido que demuestra un origen evolutivo común. entonces A es homóloga a C. Otro concepto importante es el de que la homología es transitiva. Uso e importancia de las familias de proteínas A medida que aumenta el número de proteínas secuenciadas y aumenta el interés en el análisis proteómico. Una identificación de confianza de las familias de proteínas es crítica para el análisis filogenético. Que la homología es transitiva quiere decir que si una proteína A es homóloga a otra B. aunque no se parezcan.evolutivamente pertenecen a una misma familia y a veces realizan funciones muy distintas. El parecido entre las proteínas de una familia y otra es menor que entre las proteínas de una misma familia. La Enzyme Function Initiative (EFI) está utilizando familias y superfamilias de proteínas como base para el desarrollo de una estrategia basada en secuencia/función para una asignación funcional a gran escala de enzimas de función desconocida. Sin embargo. si la tienen. Teniendo en cuenta esto podemos pensar que el 'espacio de secuencias' está formado por 'islas' (familias) y la distancia entre éstas depende de si tienen una relación evolutiva o no y. anotación funcional y exploración de la diversidad de la función de las proteínas en una rama filogénica dada. siendo estos valores de parecido muy variables según la familia de que se trate. . las proteínas están constituidas por dominios que aparecen en múltiples combinaciones y esto puede hacer que la transitividad no sea aplicable. y B es homóloga a C. Los medios algorítmicos para establecer las familias de proteínas a gran escala se basan en una noción de la similitud. el único tipo de similitud al que se tiene acceso es al de secuencia. podemos matizar así: la homología es transitiva a nivel de dominios. va en progreso el esfuerzo para organizar las proteínas en familias y describir los dominios y motivos que los componen. de cuán parecidas son.

Plegamiento anómalo de las proteínas El plegamiento de proteínas es un proceso de ensayo y error complejo que a veces puede provocar moléculas inadecuadamente plegadas. Prionosis: la proteína prionica ha sido fuertemente implicada como agente causal de las encefalopatías espongiformes trasnmisibles (EET). pero otras muchas solo adquieren la conformación correcta con la ayuda de una o más proteínas chaperonas. ayudar a desplegar segmentos plegados incorrectamente. entre ellas la enfermedad de creutzfeldt-jakob en seres humanos. mantener proteínas desplegadas para que pasen con facilidad a través de membranas. se han implicado en muchas enfermedades degenerativas. Las chaperonas se unen reversiblemente a regiones hidrofóbicas de las proteínas desplegadas y a los intermediarios de plegamiento. impedir la formación de intermediarios incorrectos o impedir interacciones inadecuadas con otras proteínas. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS . Depósitos de estas proteínas mal plegadas se asocia con una serie de enfermedades: Amiloidosis: la acumulación de estas proteínas insolubles que se agregan de manera espontánea. sin embargo este sistema de control de calidad no es perfecto y pueden agregarse agregados intracelulares o extracelulares de proteínas mal plegadas.PLEGAMIENTO DE PROTEÍNAS Muchas proteínas adquieren espontáneamente la correcta conformación tridimensional. Estas proteínas mal plegadas suelen etiquetarse y degradarse dentro de la célula. en particular el trastorno degenerativo que constituye la enfermedad del Alzheimer. en particular a medida que la persona envejece. la tembladera de las ovejas y la encefalopatía espongiforme bovina del ganado (denominada popularmente “enfermedad de las vacas locas”). pueden estabilizar intermediarios.

La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte  Estructura secundaria: La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. la estructura secundaria. adquieren una disposición espacial estable. a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces. La conformación beta .  Estructura primaria: La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Los aminoácidos. La a(alfa)-hélice 2. que consiste en una cadena lineal de aminoácidos. Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran. Existen dos tipos de estructura secundaria: 1.Todas las proteínas poseen una misma estructura química central. Lo que hace distinta a una proteína de otra es la secuencia de aminoácidos de que está hecha.

Aparecen varios tipos de enlaces: el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre. es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria. enzimáticas . los puentes de hidrógeno. Estructura terciaria: La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.. los puentes eléctricos. mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas poli peptídicas con estructura terciaria. Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. las interacciones hidrófobas. hormonales. . etc. para formar un complejo proteico. Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte. En definitiva.  Estructura cuaternaria: Esta estructura informa de la unión.

la preproinsulina codificada por el ARNm es introducida en el retículo endoplasmático. un azúcar es transferido desde un sustrato dador activado hasta un aceptor apropiado. a su traslado a un compartimento subcelular determinado. La proteólisis en el retículo endoplasmático y en el aparato de Golgi son. Pueden eliminarse secuencias de aminoácidos en ambos extremos o en el interior de la proteína. las enzimas encargadas de realizar este proceso. donde es empaquetada en gránulos de . por ejemplo. Glucosilación: La glucosilación es la adición de uno o más glúcidos a una proteína lo que da lugar a las glucoproteínas. La glucosilación puede implicar la adición de unas pocas moléculas glucídicas o de grandes cadenas ramificadas de oligosacáridos.MODIFICACIÓN DE PROTEÍNAS POSTRADUCCION Algunas proteínas emergen del ribosoma preparadas para ejercer su función de inmediato. una peptidasa la corta y origina la proinsulina que se pliega para formar los puentes disulfuro correctamente. esenciales en la maduración de la insulina. la proinsulina es transportada al aparato de Golgi. Proteólisis parcial: La proteólisis parcial es una etapa frecuente en los procesos de maduración de las proteínas. a su secreción al exterior de la célula. etc. que son esenciales en los mecanismos de reconocimiento celular. Existe un centenar de glucosiltransferasas distintas. mientras que otras experimentan diversas modificaciones postraducción. El mecanismo es básicamente el mismo en todos los casos. que pueden conducir a la proteína a la adquisición de su forma funcional.

cisteína. Modificación de aminoácidos: Sólo 20 aminoácidos están codificados genéticamente y son incorporados durante la traducción. además de los aminoácidos. alanina. prolina. Según su composición: pueden clasificarse en proteínas "simples" y proteínas "conjugadas”: las "simples" o "Holoproteínas" son aquellas que al hidrolizarse producen únicamente aminoácidos. mientras que las "conjugadas" o "Heteroproteínas" son proteínas que al hidrolizarse producen también. arginina. Esta alineación puede producir dos macro-estructuras diferentes: fibras que se trenzan sobre si mismas en grupos de varios haces formando una "macro-fibra.secreción. leucina. Según su conformación: -proteínas fibrosas se constituyen por cadenas polipeptídicas alineadas en forma paralela. Las proteínas conjugadas se subclasifican de acuerdo con la naturaleza de sus grupos prostéticos. La porción no protéica de una proteína conjugada se denomina "grupo prostético". otros componentes orgánicos o inorgánicos. alamina. hidroxiprolina. que es secretada. lisina. isoleucina. CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS Las proteínas poseen veinte aminoácidos. cistina. tirosina. ácido aspártico y ácido glutámico. básicos en la estabilización de la estructura terciaria de las proteínas está catalizada por una disulfuro isómerasa. triptófano. treonina. fenil. valina. las modificaciones postraducción conducen a la formación de 100 o más derivados de los aminoácidos. histidina. entre los ejemplos de modificación postraducción de aminoácidos tenemos: la formación postraducción de puentes disulfuro. los cuales se clasifican en: Glicina. serina. las modificaciones de los aminoácidos juegan con frecuencia un papel de gran importancia en la correcta funcionalidad de la proteína. Sin embargo. . entonces se elimina un fragmento (péptido C) por proteólisis originando la insulina funcional. metionina. la segunda posibilidad es la formación de láminas como en el caso de las b-queratinas.

otras requieren de la participación de verdaderos complejos multienzimáticos. -Las proteínas globulares son conformaciones de cadenas poli peptídicas que se enrollan sobre si mismas en formas intrincadas como un "nudillo de hilo enredado" . El poder catalítico de las enzimas es extraordinario: aumentan la velocidad de una reacción.Las proteínas fibrosas poseen alta resistencia al corte por lo que son los principales soportes estructurales de los tejidos. El resultado es una macro-estructura de tipo esférico. Según su función: La diversidad en las funciones de las proteínas en el organismo es quizá la más extensas que se pueda atribuir a una familia de biomoléculas. al menos un millón de veces. Por ejemplo. la hemoglobina transporta el oxígeno y una porción del gas carbónico desde y hacia los pulmones. Las enzimas pertenecen al grupo de las proteínas globulares y muchas de ellas son proteínas conjugadas. respectivamente. La mayoría de estas proteínas son solubles en agua y por lo general desempeñan funciones de transporte en el organismo. PROTEÍNAS DE TRANSPORTE: Muchos iones y moléculas específicas son transportados por proteínas específicas. son insolubles en agua y en soluciones salinas diluidas y en general más resistentes a los factores que las desnaturalizan. Algunas de estas reacciones son muy sencillas. . PROTEÍNAS DEL MOVIMIENTO COORDINADO: Estas tienen la capacidad de modificar su estructura en relación con cambios en el ambiente electroquímico que las rodea y producir a nivel macro el efecto de una contracción muscular. ENZIMAS: Son proteínas cuya función es la "catalisis de las reacciones bioquímicas".

y por tanto pérdida de la actividad biológica. ANTICUERPOS: Son proteínas altamente específicas que tienen la capacidad de identificar sustancias extrañas tale como los virus. formando puentes de hidrógeno con el agua. HORMONAS Y PROTEÍNAS REPRESORAS: son proteínas que participan en la regulación de procesos metabólicos. las bacterias y las células de otros organismos. como los tendones y los huesos. Esta solubilidad varía dependiendo del tamaño. terciaria. ya que son los que dan rigidez y forma a la proteína. Solubilidad: Las proteínas globulares son solubles en agua. de la disposición de los radicales y del pH. de los aminoácidos que se disponen en su superficie. debido a que sus radicales polares o hidrófilos se sitúan hacia el exterior.PROTEÍNAS ESTRUCTURALES O DE SOPORTE: Las proteínas fibrosas como el colágeno y las a-queratina constituyen la estructura de muchos tejidos de soporte del organismo. PROTEORECEPTORES: Son proteínas que participan activamente en el proceso de recepción de los impulsos nerviosos. es decir. secundaria. PROPIEDADES DE PROTEÍNAS Especificidad: Las propiedades de las proteínas dependen de la estructura tridimensional en el medio acuoso. también de los aminoácidos que se disponen hacia el interior. . de la forma. constituyendo una capa de solvatación. un pequeño cambio en la secuencia de aminoácidos provoca cambios en la estructura primaria. Así. Cada proteína tiene una conformación según su estructura primaria. que son los que constituyen el centro activo.

y por tanto también de la actividad biológica. El ARN mensajero formado sobre el ADN del núcleo. y las proteínas se convierten en fibras insolubles en agua. electronegatividad. presión. Sin embargo el ADN no actúa directamente. sale a través de los poros de la membrana nuclear y llega al citoplasma donde se adhiere a un ribosoma. El ARNt queda libre. etc. el cual determina qué aminoácidos van a ser utilizados y su secuencia en la cadena de polipéptidos. y forma un polipéptido. Varias cadenas de polipéptidos se unen y constituyen las proteínas. el proceso es reversible. Una banda del ADN origina una banda complementaria de ARNm. El ARN de transferencia selecciona un aminoácido específico y lo transporta al sitio donde se encuentra el ARN mensajero. Allí será leído y descifrado el código o mensaje codificado que trae del ADN del  núcleo. Además los ribosomas se mueven a lo largo del ARN mensajero. es irreversible.Desnaturalización: Pérdida de la estructura tridimensional o conformación. pH. una pequeña parte en el núcleo y. Se produce al variar la temperatura. Allí engancha otros aminoácidos de acuerdo a la información codificada. alrededor del 90% en el citoplasma. sino que transcribe su mensaje al ARNm que se encuentra en las células. . Esto provoca la rotura de los puentes de hidrógeno que mantienen las estructuras secundaria y terciaria. Indudablemente que estos procesos de unión o combinación se hacen a través de los tripletes nucleótidos del ARN de transferencia y del ARN mensajero. y si el cambio es más drástico. La síntesis de las proteínas ocurre como sigue:  El ADN del núcleo transcribe el mensaje codificado al ARNm. Si las condiciones son suaves. SÍNTESIS DE LAS PROTEINAS Las instrucciones para la síntesis de las proteínas están codificadas en el ADN del núcleo.

Entonces el cordón de ARNm se traslada al citoplasma en el cual se encuentran los aminoácidos. Debido al mecanismo de copia. es "descargado" y el ARN mensajero ya "leído" se libera del ribosoma y puede ser destruido por las enzimas celulares o leído por uno o más ribosomas. la primera molécula de ARNt se desengancha de la molécula de ARNm. . Transcripción del mensaje genético del ADN al ARN. La biosíntesis de las proteínas comienza cuando un cordón de ARNm. ribosomas y moléculas de ARN de transferencia. Coli. remolcando a su aminoácido particular. excepto en que en el ARNm el uracilo sustituye a la timina. Es de dos minutos. Igualmente el ARN de transferencia. En este punto. se sitúa en posición inicial. con la ayuda de ciertas enzimas. En el punto en el que la molécula de ARNm toca al ribosoma. se sitúa en su lugar la siguiente molécula de ARNt con su aminoácido. El ARN mensajero parece tener una vida mucho más breve. Esto significa que en E. al menos en Escherichia coli. El ARNm se forma a lo largo del cordón del ADN de acuerdo con la misma regla del apareamiento de las bases que regula la formación de un cordón de ADN. una molécula de ARNt. aunque en otro tipo de células puede ser más larga. moléculas de ATP. se forma frente a un segmento de uno de los cordones de la hélice del ADN. enzimas especiales. cuando se ha completado lleva una transcripción fiel del mensaje del ADN. Las proteínas formadas se desprenden del ribosoma y posteriormente serán utilizadas por las células. la molécula de ARN se une a un ribosoma. La duración promedio de una molécula de ARNm en E. Una vez en el citoplasma. Cada tipo de ARNt engancha por un extremo a un aminoácido particular y cada uno de estos enganches implica una enzima especial y una molécula de ATP. A medida que el cordón de ARNm se desplaza a lo largo del ribosoma. Coli. el cordón del ARNm.

por la National Academic Science) recomiendan un valor de 0. o aporte proteico neto. de proteínas al día para un adulto sano.la producción continua de una proteína requiere una producción constante de las moléculas de ARNm apropiadas.UU. por kilogramo de peso y día. La calidad biológica de una proteína será mayor cuanto más similar sea su composición a la de las proteínas de nuestro cuerpo. En la mayoría de los vegetales siempre hay alguno que no está presente en cantidades suficientes. no todas las proteínas que ingerimos se digieren y asimilan.8 gr. VALOR BIOLÓGICO DE LAS PROTEÍNAS El conjunto de los aminoácidos esenciales sólo está presente en las proteínas de origen animal. De esta manera los cromosomas bacterianos mantienen un control muy rígido de las actividades celulares. NECESIDADES DIARIAS DE PROTEÍNAS. La utilización neta de una determinada proteína. evitando la producción de proteínas anormales que pudiera ocurrir por el posible desgaste de la molécula de ARNm. El máximo de proteínas que podemos ingerir sin afectar a nuestra salud. De hecho. La Organización Mundial de la Salud y las RDA (Recommended Dietary Allowences publicadas en EE. Se recomiendan unos 40 a 60 gr. la leche materna es el patrón con el que se compara el valor biológico de las demás proteínas de la dieta. es la relación entre el nitrógeno que contiene y el que el organismo retiene. Se define el valor o calidad biológica de una determinada proteína por su capacidad de aportar todos los aminoácidos necesarios para los seres humanos. Por otro lado. CONCLUSIONES .

BIBLIOGRAFÍA .  Las proteínas tienen "actividad biológica" (transporte. es decir.. materiales de construcción y reparación de sus propias estructuras celulares. las proteínas ejecutan las órdenes dictadas por los ácidos nucleicos. Las proteínas son constituyentes químicos fundamentales e imprescindibles en la materia viva. defensa. Sólo excepcionalmente sirven como fuente de energía. regulación.  son sustancias "plásticas" para los seres vivos. etc.. es decir.  Son los "instrumentos moleculares" mediante los cuales se expresa la información genética. Esta característica diferencia a las proteínas de otros principios inmediatos como glúcidos y lípidos que se encuentran en las células como simples sustancias inertes. reserva.).

 http://www.aula21.htm  http://www.uv.htm .es/tunon/pdf_doc/proteinas_09.net/nutricion/proteinas.pdf  http://luisbiolomol.mec.cnice.html  http://recursos.blogspot.com/2012/05/741-modificacion-de-proteinas.es/biosfera/alumno/2bachillerato/biomol/contenidos16 .