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LAS ENZIMAS

La nutricin de las clulas supone una serie de complejos


procesos qumicos catalizados por enzimas.Este conjunto de
procesos recibe el nombre de metabolismo.
Estas reacciones pueden consistir en la creacin de biomolculas
ms o menos complejas,en la descomposicin de otras o en la
transformacin de unas molculas en otras distintas.
Muchas de estas reacciones requieren energa para poder
llevarse a cabo(endergnicas),pero incluso las que desprenden
energa(exergnicas)precisan de un aporte inicial,ya que sino la
velocidad de la reaccin resultara extremadamente baja.
Una de las formas de acelerar la velocidad de una reaccin es
empleando un catalizador.

Las enzimas son catalizadores de naturaleza proteica empleados


por los seres vivos,de ah su alta especifidad.Actan facilitando
las transformaciones qumicas como hemos dicho,acelerando
considerablemente las reacciones y disminuyendo la energa
de activacin que requieren.Adems,actan a temperatura
ambiente a la del ser vivo.
Como catalizadores que son actan mediante su presencia,no se
consumen en la reaccin y al finalizar la misma quedan libres
pudiendo usarse de nuevo.Por ello se necesitan en pequeas
cantidades.

1.Estructura de las enzimas.


Segn su composicin y estructura distinguimos dos tipos de
enzimas:
Enzimas formadas solo por protenas
HOLOENZIMAS que son enzimas que presentan una parte
proteica o apoenzima y otra no proteica o cofactor.El
cofactor puede ser inorgnico,tratndose de un ion
metlico(Zn,Mg,K) o puede ser una molcula orgnica
compleja llamada coenzima.
Los coenzimas pueden ser de muchos tipos,destacando
entre ellos algunos nucletidos y las vitaminas.

2.Mecanismo de accin enzimtica.Centro activo y


especifidad.
1. En toda reaccin qumica se parte de unas sustancias
reaccionantes llamadas reactivos o sustratos (S),para
llegar a unas sustancias finales o productos.
2. El sustrato se une especficamente al enzima para formar
el complejo activado por una regin concreta del enzima
denominada centro activo.Esta transformacin no se lleva a
cabo directamente,sino que es necesario que el sustrato se
active previamente,de manera que sus enlaces se debiliten
para formar otros nuevos.Esta situacin se conoce como

complejo activado y requiere un aporte de energa(calor)


conocida como energa de activacin.
3. La accin de las enzimas consiste en rebajar al mnimo dicha
energa para permitir a las sustancias reaccionantes lograr la
situacin de complejo activado.

1. El centro activo es una pequea regin del enzima que tiene


forma de hueco o repliegue, y cuya estructura tridimensional
se adapta perfectamente a la estructura complementaria del
sustrato. Este centro activo esta formado por:
los aminocidos de uninque son los que le unen al sustrato
y, los aminocidos catalticos que son los que realizan la
accin enzimtica.

1. Una vez que el enzima se une al sustrato mediante los


aminocidos de unin, actan sobre l los aminocidos
catalticos que sern los que producen la ruptura de enlaces y
la formacin de otros nuevos, transformando el sustrato en
producto.(Cuando el enzima presenta un cofactor,ste se
localiza en el centro activo).

2. Liberacin de los productos.Una vez producida la accin


enzimtica, el complejo enzima-sustrato se desintegra
quedando libre por un lado el enzima, el cual podr volver a
ser utilizado de nuevo y, por otro lado el sustrato pero ya
convertido en producto
Especifidad de las enzimas:

Una de las caractersticas ms


importantes de las enzimas es
su alta especifidad sobre la
reaccin que catalizan.Cada
enzima acta sobre un solo
tipo de reaccin,y casi siempre
acta sobre un nico sustrato
o un grupo muy reducido de
ellos.Esta especifidad se debe
a la complementariedad que
debe existir entre el sustrato y
el centro activo del
enzima,principalmente porque
al ser de naturaleza proteica
se comportan como tal.Del
mismo modo que si
desnaturalizamos un
enzima,pierde su actividad
cataltica.

3.Regulacin de la actividad enzimtica.Factores


que influyen.
La eficacia de un enzima se mide por la velocidad de
transformacin del sustrato en producto.La actividad de una
enzima se ve afectada por diversos factores entre los cuales
destacan los siguientes:
Concentracin de sustrato y afinidad del enzima por
el sustrato
En toda reaccin catalizada por un enzima,si se mantiene
constante la concentracin del enzima (E=cte),observamos que
hay un aumento en la velocidad de reaccin que es directamente
proporcional a la concentracin del sustrato,pues al existir ms
molculas de sustrato es ms probable el encuentro con el
enzima y la formacin del complejo activado.
Este proceso se mantiene hasta un cierto punto,a partir del cual
un aumento en la concentracin no supone un aumento de
velocidad.Se ha alcanzado la velocidad mxima(Vmx),y esto
sucede porque en dichas condiciones todas las molculas del
enzima estn saturadas,todas estn en la forma de complejo
activado,por lo que el exceso de sustrato no puede reaccionar por
falta de enzima libre.
La velocidad de reaccin viene dada por la ecuacin de MichaelisMenten:

Km es la constante de Michaelis Menten,que representa la


(S) a la que un enzima alcanza la mitad de la velocidad
mxima.
Km nos da una idea de la afinidad de la enzima por el
sustrato.Esto es la facilidad con la que enzima y sustrato
forman el complejo activado(ES).Cuanto menor es el valor de
Km,mayor es la afinidad de la enzima por el sustrato y
significar que con cantidades muy pequeas de sustrato en
el medio se alcanzan velocidades cercanas a la mxima.Por
el contrario,una constante alta indica que la afinidad es
pequea y por ello se requerir una cantidad elevada para
que la velocidad de reaccin se acerque a la mxima.

Temperatura
La elevacin de la temperatura provoca un aumento de la energa
inicial de las molculas resultando ms fcil que logren el estado
de transicin o complejo activado.Por ello un incremento de
temperatura aumenta la velocidad de reaccin.
Pero a partir de un cierto lmite,la excesiva agitacin de partculas
dificulta las reacciones qumicas y adems las protenas se
desnaturalizan y por lo tanto el enzima deja de actuar.
Existe una temperatura ptima para la cual la actividad de cada
enzima es mxima.

pH
Por encima y por debajo de un cierto pH la mayor parte de las
enzimas dejan de cumplir con su funcin.Entre ambos extremos
encontramos un pH ptimo en el cual la actividad enzimtica es
mxima.
El pH ptimo vara en funcin del tipo de enzima y de sustrato.Un
pH muy alejado del ptimo tambin puede suponer la
desnaturalizacin del enzima con la consiguiente prdida de su
actividad.

Activadores
Son ciertas sustancias,algunos iones concretamente,que
favorecen la unin enzima sustrato.

Inhibidores

Son compuestos qumicos o sustancias que se unen al enzima y


disminuyen su actividad e incluso la impiden por completo.Estos
compuestos pueden ser iones,molculas orgnicas o el propio
producto final de la reaccin.

Segn el modo de accin del inhibidor,la inhibicin puede ser:


Inhibicin irreversible.El inhibidor se fija permanentemente
al centro activo de la enzima o bien altera su estructura,de
forma que impide que acte sobre el sustrato.Esta inhibicin
tambin se conoce como envenenamiento de la enzima

Inhibicin reversible.El inhibidor se fija temporalmente al


enzima mediante enlaces dbiles e impide su
funcionamiento normal,pero no la inutiliza
permanentemente.Puede ser de dos tipos:
Inhibicin competitiva:En este caso el inhibidor es similar
estructuralmente al sustrato y compite con l por ocupar el
centro activo del enzima.La accin se puede anular
aumentando la concentracin de sustrato.

Inhibicin acompetitiva.El inhibidor puede actuar de dos


formas,se une al complejo activado (enzima-sustrato)
impidiendo que se produzca la reaccin, o bien acta sobre
el enzima porque se une en un lugar distinto al centro activo
y modifica su conformacin o estructura dificultando que
ste se pueda unir con el sustrato.

4.Modulacin de la actividad enzimtica-enzimas


alostricas.
Existen unas enzimas alostricas que presentan unas
caractersticas y unos comportamientos especiales.Sus curvas de
velocidad de reaccin/concentracin de sustratos son
sigmoideas(forma de S).

Estas enzimas presentan dos conformaciones


diferentes,estables e interconvertibles:una es la forma activa,que
tiene gran afinidad por el sustrato y la otra es la forma inactiva
que presenta baja afinidad por el sustrato.
Adems del centro activo,poseen un centro regulador o
alostrico donde se puede unir un modulador alostrico,que
puede ser un activador o inhibidor del enzima.Si el centro
regulador est vaco la enzima acta a velocidad normal,pero si
est ocupado por el regulador se producen cambios en la
conformacin y dependiendo de si es activador o inhibidor
adoptar una forma ms o menos activa.Aquellas sustancias que
favorecen el paso a la forma activa son los activadores
alostricos o moduladores positivos,que se unen al centro
regulador del enzima.Estas enzimas estn formadas por varias
subunidades y cada una de ellas posee su centro
regulador.Adems presentan efecto cooperativo entre las
subunidades,si se activa o inhibe una de ellas provoca el mismo
efecto en las dems.
Las que hacen pasar la enzima al estado inhibido se llaman
reguladores negativos o inhibidores alostricos.
Las enzimas alostricas suelen encontrarse en los sistemas
multienzimticos constituyendo la primera de las enzimas de la
cadena de reacciones y el inhibidor no es otro que el producto
final de la reaccin.As estas enzimas actan como reguladoras de
todo el sistema de reacciones.A este tipo de control se le
denomina retroalimentacin o feedback. Este proceso supone
un ahorro energtico para el organismo, ya que el exceso de
producto final inhibe su propia sntesis en una etapa temprana de la
misma.

ORIENTACIONES DE SELECTIVIDAD:
19.Explicar el concepto de enzima y describir el papel que
desempean los cofactores y coenzimas en su actividad.Describir
el centro activo y resaltar su importancia con la especifidad
enzimtica.
20.Reconocer que la velocidad de una reaccin enzimtica es
funcin de la cantidad de enzima y de la concentracin de
sustrato.
21.Conocer el papel de la energa de activacin y de la formacin
del complejo enzima-sustrato en el mecanismo de accin
enzimtica.

22.Comprender como afectan la temperatura,pH e inhibidores a la


actividad enzimtica.Definir la inhibicin reversible y la
irreversible.