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BLOQUE I.

TEMA 1.

LA CÉLULA YLA BASE FÍSICO-QUÍMICA DE LA

LA BASE FÍSICO-QUÍMICA DE

LA

VIDA

VIDA

PROGRAMA
La célula: Unidad de estructura y función. Teoría celular. Diferentes métodos de estudio de la célula.
Modelos teóricos y avances en el estudio de la célula. Modelo de organización en procariotas y eucariotas,
mostrando la relación entre estructura y función. Comparación entre células animales y vegetales.
Componentes moleculares de la célula: Tipos, estructura, propiedades y papel que desempeñan. Exploración
experimental y algunas características que permitan su identificación.

CONTENIDOS MÍNIMOS
LA BASE FÍSICO-QUÍMICA DE LA VIDA: Bioelementos y biomoléculas.
Bioelementos o elementos biogénicos: Concepto y clasificación. Propiedades del carbono que le hacen idóneo para
constituir los seres vivos.
Biomoléculas o principios inmediatos: Concepto. Tipos: biomoléculas inorgánicas y orgánicas.
 Biomoléculas inorgánicas: El agua y las sales minerales.
El agua: Estructura molecular. Propiedades físico-químicas del agua derivadas de su estructura. Funciones biológicas
en relación con sus propiedades.
Sales minerales: Estado físico de las sales minerales en los seres vivos. En estado sólido y en disolución. Función de
las sales minerales en estado sólido y ejemplos. Funciones de las sales en disolución y ejemplos: Concepto y
regulación de pH. Sistemas amortiguadores o tampones, ejemplos. Ósmosis: Concepto de ósmosis, medio
hipotónico, hipertónico e isotónico.
 Biomoléculas orgánicas: Glúcidos, lípidos, proteínas y ácidos nucleicos.
El alumno/a deberá conocer las unidades o monómeros que forman las macromoléculas biológicas y los
enlaces de estos componentes, reconocer en ejemplos las clases de biomoléculas y los enlaces que
contienen. Función y localización y ejemplos.
GLÚCIDOS. Características generales. Clasificación por el tipo de grupo funcional (aldosas y cetosas) y por su
complejidad (monosacáridos, disacáridos y polisacáridos) Enlace O-glucosídico: Características. Reconocimiento de
este enlace en ejemplos.
 Monosacáridos: Concepto. Características físicas y químicas, entre ellas la esteroisomería. Formas D y L.
Actividad óptica de los esteroisómeros: Formas dextrógiras (+) y formas levógiras (-); formas cíclicas: formas
piranósicas y furanósicas, anómeros alfa y beta. Ejemplos y funciones de los monosacáridos de interés
biológico: gliceraldehído, ribulosa, desoxirribosa, glucosa, fructosa, galactosa, etc. Reconocer la fórmula lineal y
cíclica de la glucosa.
 Oligosacáridos: Concepto. Los disacáridos como ejemplo: Concepto, propiedades. Función y localización de
maltosa, lactosa, sacarosa, celobiosa, etc.
 Polisacáridos: Concepto, propiedades. Clasificación: homopolisacáridos y heteropolisacáridos. Función y
localización de: Almidón, glucógeno, celulosa y quitina. Heteropolisacáridos: Función y localización de
mucopolisacáridos, agar-agar y hemicelulosa.
 Glúcidos con parte no glucídica: Concepto y ejemplos: Glucolípidos y glucoproteínas.
LÍPIDOS. Características generales. Clasificación de los lípidos: Lípidos saponificables e insaponificables (tipos y
ejemplos) Funciones de los lípidos (energética, componentes de membrana, etc.) Ácidos grasos. Acilglicéridos.
Céridos. Fosfoglicéridos. Esfingolípidos (esfingofosfolípidos y esfingoglucolípidos) Terpenos. Esteroides.
Prostaglandinas, etc.
PROTEÍNAS. Concepto y estructura general. Características. Concepto de aminoácido esencial. Enlace peptídico:
Características.

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El alumno/a deberá saber identificar el enlace peptídico en una secuencia peptídica.
Estructura de las proteínas: Estructura primaria. Estructura secundaria (alfa-hélice y lámina plegada o lámina beta)
Estructura terciaria (proteínas globulares) Estructura cuaternaria (ejemplos) Relación estructura-función.
Propiedades de las proteínas: Especificidad, desnaturalización-renaturalización.
Funciones de las proteínas: Función enzimática, estructural hormonal, de señalización, transportadora, etc.
Ejemplos.
Enzimas o catalizadores biológicos: Concepto y función. Especificidad enzimática. Concepto de centro activo.
Concepto de cofactor (inorgánico) y ejemplos (Mn++, Zn++, etc.). Concepto de coenzima (molécula orgánica,
ejemplo NAD+)
Vitaminas: Concepto. Clasificación: Hidrosolubles y liposolubles. Ejemplos de cada grupo. Avitaminosis.
ÁCIDOS NUCLEICOS.
Nucleósidos y nucleótidos: Concepto y estructura general (enlace N-glicosídico y éster) Otros nucleótidos libres en
la célula que no forman ácidos nucleicos, ejemplos y funciones: ATP, NAD+, NADP+, FMN y FAD.
Tipos de ácidos nucleicos: ADN y ARN. Desoxirribonucleótidos y ribonucleótidos que forman los ácidos nucleicos.
Tipos de enlace entre los distintos nucleótidos para formar los ácidos nucleicos. Enlace fosfodiéster.
El alumno/a deberá conocer la diferencia entre secuencias de nucleótidos de ADN y ARN,
de forma abreviada e indicar su polaridad (extremos 3’ y 5’)

escribirlas

Estructura y función del ADN: la doble hélice (modelo de Watson y Crick)
Organización del ADN en eucariotas: Concepto de nucleosoma, cromatina y cromosoma.
Organización del ADN en procariotas: ADN circular y cerrado.
ARN: Estructura y función de los principales tipos (ARN-m, ARNt y ARNr)

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MAPA CONCEPTUAL

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El enlace éster Lípidos saponificables: los lípidos de membrana Lípidos insaponificables Proteínas o  Monosacáridos: isómeros Disacáridos: el enlace glucosídico Polisacáridos Hidrosolubles y liposolubles./ Curso 2004-2005 4 . Ácidos nucléicos o ADN y ARN Colegio La Inmaculada/ Biología 2º Bachillerato/ La base físico-quimica.4 INDICE o LA BASE FÍSICO-QUÍMICA DE LA VIDA o LOS BIOELEMENTOS o LAS BIOMOLÉCULAS  Inorgánicas El agua.. Las sales minerales    Orgánicas  Glúcidos o o o  Lípidos o o o  Enzimas o catalizadores biológicos Vitaminas o  Ácidos grasos: propiedades y reacciones..

por su organización y propiedades características.5 LA MATERIA VIVA LOS BIOELEMENTOS La materia viva presenta unas características y propiedades distintas a las de la materia inerte. MAYORITARIOS: Primarios y secundarios  (*) Bioelementos primarios. como bioelementos plásticos./ Curso 2004-2005 5 . etc. H. sin embargo es muy alta: en huesos. el cual es. Cl. etc. La materia viva está constituida en un 96% por seis bioelementos. H. O y N también son capaces de unirse mediante enlaces covalentes estables. (*) Todo tipo de moléculas que forman parte de los materiales biológicos recibe el nombre de biomoléculas o también de principios inmediatos. a veces.. I. O. Na. a la vez. por la baja proporción en que aparece (=trazas) Su ausencia determina la aparición de enfermedades carenciales. siempre P. . Ca (contracción muscular. Estas características y propiedades encuentran su origen en los átomos que forman la materia viva. Ni. que dependen a su vez de su peculiar composición y estructura molecular. Se presentan en forma iónica (*) Aquellos bioelementos que no siempre se encuentran en todos los materiales biológicos y cuya proporción es inferior al 0. Se puede unir a otros carbonos. al mismo tiempo esencial para constituir el ATP (la molécula energética). p.       Forma enlaces covalentes. los cuales se forman al unirse químicamente los bioelementos De los 92 átomos naturales. y aunque su proporción es pequeña en los materiales biológicos (a veces.. Mn.1% se llaman oligoelementos y suelen ser necesarios en aquellos organismos que los presentan. pueden ser transformados por reacciones químicas.1% Fe.ej. Zn. Estos átomos se separan en grupos.9% Ca. y para formar las membranas celulares (fosfolípidos). como decimos. Mg 0. formando largas cadenas.). El H. Co. K. El carbono unido al oxígeno forma compuestos gaseosos.   (*) Bioelementos secundarios. coagulación sanguínea). suelen ser imprescindibles para los procesos biológicos: Mg (clorofila de los organismos fotosintéticos). N. N. Forman parte de las cadenas de C que componen las moléculas de los seres vivos.) Como estos seis elementos forman la estructura de la materia orgánica.. dos aminoácidos que normalmente se encuentran en todas las proteínas. N. las proteínas tienen siempre. (*) Además. dobles o triples. P y S. lo que le da variabilidad molecular. junto con el Cl y el I. También se les llama elementos traza. (*) Los átomos que componen la materia viva se llaman bioelementos. Cu. O. Fe (citocromos de la cadena respiratoria). La materia viva se distingue. conchas de moluscos. además.. atendiendo a la proporción en la que se encuentran en los seres vivos. Puede formar enlaces sencillos. la mayor parte de las moléculas que forman los seres vivos tienen una base de C (carbono) Este elemento presenta una serie de propiedades que hacen que sea idóneo para formar estas moléculas. hasta con cuatro elementos distintos. que son estables y acumulan mucha energía. siendo estables. P y S 3. Los compuestos. a su vez. el S. Todo tipo de materia orgánica contiene los tres primeros. forma parte de la metionina y la cisteína. Bioelementos Mayoritarios Primarios Secundarios Oligoelementos % en la materia Átomos viva 96. contribuyen al mantenimiento de la cantidad de agua en los seres vivos. Puede formar enlaces. Son los elementos más abundantes en los seres vivos. El resto de los bioelementos se llaman secundarios. Colegio La Inmaculada/ Biología 2º Bachillerato/ La base físico-quimica. también se les conoce. forman puentes disulfuro y se encuentran en multitud de biomoléculas fundamentales (Co-A. los ácidos nucleicos.0 % C. Na y K (transmisión nerviosa) y que. llamados primarios: C. Todas estas propiedades derivan de su pequeño radio atómico y a la presencia de 4 electrones en su última capa. nada más que 27 son bioelementos.

Sólo un número reducido de molécula sufre disociación. sólo una molécula de cada 10. (*) Las orgánicas son moléculas que sólo se encuentran en la materia viva. CO2. normalmente mediante enlaces covalentes. Bajo grado de ionización. etc. por lo que la concentración de H+ es de 10-7. Los monómeros son moléculas pequeñas. Alto calor de vaporización. a 25ºC. El contenido varía de una especie a otra. La unión de esos elementos con diferente electronegatividad proporciona unas características poco frecuentes.de los dos H se desplazan hacia el átomo de O. EL AGUA Es una biomolécula inorgánica.6 BIOMOLÉCULAS O PRINCIPIOS INMEDIATOS (*) Los bioelementos (básicamente los primarios) se combinan químicamente entre sí. proteínas y ácidos nucleicos. ya que otras moléculas de parecido peso molecular (SO2. Molécula de agua Como decimos. generando iones positivos (H+) e iones negativos (H-) En el agua pura.000. Para aumentar la temperatura del agua un grado centígrado es necesario comunicarle mucha energía para poder romper los puentes de hidrógeno. El agua tiene capacidad de ascender por las paredes de un capilar debido a la elevada cohesión molecular. resultando que su estado físico sea líquido. Los polímeros son agrupaciones de monómeros. se pueden clasificar como monómeros o polímeros. La mayor parte de las moléculas de agua no están disociadas. El conjunto de todos ellos constituye lo que se llama materia orgánica. BIOMOLÉCULAS INORGÁNICAS 1. y complejidad de su cadena. iguales o distintos. El agua absorbe mucha energía cuando pasa de estado líquido a gaseoso. el pH del agua pura es igual a 7. y dos polos positivos donde están los dos hidrógenos.) son gases. Colegio La Inmaculada/ Biología 2º Bachillerato/ La base físico-quimica. Estas pueden ser orgánicas o inorgánicas. Es una molécula dipolar. el hielo flota en el agua.. que componen una molécula de mayor tamaño. agua). Capilaridad. el agua es más densa que en estado sólido. el agua tiene propiedades (* por lo menos tres) especiales. debido a la menor densidad electrónica. atendiendo a su longitud.      Alto calor específico. o o De forma general. Por esto. derivadas de su estructura. Por ello. pues los e. unidades moleculares que forman parte de una molécula mayor. y son el agua las sales minerales y algunos gases. minerales. Representa entre el 70 y 90% del peso de la mayor parte de los organismos. La densidad En estado líquido. Estas moléculas reciben el nombre de principios inmediatos o biomoléculas.000 están disociada. también en función de la edad del individuo (su % disminuye al aumentar la edad) y el tipo de tejido. para formar las moléculas que componen la materia viva. la unión mediante (*) puentes de hidrógeno de millones de moléculas de agua entre sí. entre otras cosas. y son los glúcidos. energética( liberan o almacenan energía). Fig. Esto permite. y dinámica (intervienen en reacciones biológicas) Las biomoléculas orgánicas.. (*) Está formada por dos átomos de hidrógeno y uno de oxígeno./ Curso 2004-2005 6 . donde está el oxigeno. por lo que en la molécula aparece un polo negativo. (*) Las inorgánicas son aquellas que también pueden formar materiales inertes (rocas. Es la biomolécula más abundante en los seres vivos. los principios inmediatos se utilizan biológicamente para tres funciones: estructural (forman estructuras biológicas). Esto es debido a que los puentes de hidrógeno formados a temperaturas bajo cero unen a las moléculas de agua ocupando mayor volumen. lípidos.

Debido a su elevada cohesión molecular. entonces se trata de una disolución coloidal. que es igual = log (H+). K+. dientes o los esqueletos. el Mg en la clorofila. los seres vivos utilizan el agua como medio de transporte por su interior. coagulación sanguínea. caparazones. que consiste en el paso del disolvente (agua) a través de una membrana semipermeable que separa dos soluciones de diferente concentración. LAS SALES MINERALES Son biomoléculas inorgánicas que aparecen en los seres vivos de forma precipitada (conchas. de gran importancia porque el citoplasma celular es de este tipo (periferia en forma de gel y zona más interior en forma de sol: el citosol) La diálisis consiste en la separación. Esto ocurre normalmente en las células. de solutos de alto peso molecular (coloides) de los solutos de bajo peso molecular (cristaloides). y uno de sus propiedades es (*) el fenómeno de la ósmosis. Las sales disueltas en agua pueden realizar funciones como: Mantienen el grado de salinidad. Los aniones más representativos en la composición de los seres vivos son Cl-. CL-. mediante mecanismos homeostáticos.7 Las propiedades del agua permiten aprovechar esta molécula para algunas funciones (* por lo menos tres) para los seres vivos. gracias a la elevada cohesión entre sus moléculas. K+.. contracción muscular. PO43-. aminoácidos). etc. que proporcionan estructuras o protección al ser que las posee. o Participan en procesos dinámicos: transmisión nerviosa.. Función de transporte. absorbiendo el exceso de calor o cediendo energía si es necesario. cationes o aniones. polisacáridos). Aunque su proporción es pequeña. como decimos. propiedad que se utiliza en la filtración renal. o o Colegio La Inmaculada/ Biología 2º Bachillerato/ La base físico-quimica. debido a su elevada constante dieléctrica (=La mayor parte de las moléculas de agua forman un dipolo) y por poder ascender por las paredes de un capilar. expresa la acidez o alcalinidad de una solución. realizan funciones básicas: o Estructural: formando endo y exoesqueletos (conchas. Según la forma de presentarse (*): a) b) Precipitadas. Ca2+. Ejemplo. Por ser un buen disolvente. el agua sirve como lubricante entre estructuras que friccionan y evita el rozamiento. mediante el efecto tampón. ya que estas se disuelven cuando interaccionan con las moléculas polares del agua. El agua es el líquido que más sustancias disuelven (disolvente universal). Función termorreguladora. Las sales se forman por unión de un ácido y una base.. y si la sustancia disuelta (soluto) es de pequeño peso molecular. bicarbonato. CO32-. Es uno de los mejores disolventes que hay.. o Intervienen en el equilibrio osmótico celular.) o formando parte de moléculas orgánicas. Mg2+./ Curso 2004-2005 7 . o Forman parte de moléculas esenciales: el Fe en la hemoglobina y citocromos. Si la disolución contiene soluto de elevado peso molecular (proteínas. Las sales disueltas en agua manifiestan cargas positivas o negativas. El pH. huesos) o Constituyen sistemas amortiguadores del pH en las disoluciones y fluidos biológicos (tampones bifosfato. disuelta en disoluciones o dispersiones coloidales a las que estabilizan (Na+. a través de una membrana semipermeable (como la membrana celular). liberando agua.. En forma precipitada forman estructuras duras.      Acción disolvente. Función amortiguadora. Lugar donde se realizan reacciones químicas Debido a ser un buen disolvente. etc. Los organismos vivos soportan mal las variaciones de pH y por ello han desarrollado en la historia de la evolución sistemas tampón o buffer que mantienen el pH constante. esta propiedad se debe a su capacidad para formar puentes de hidrógeno con otras sustancias. Los cationes más abundantes en la composición de los seres vivos son Na+. huesos). las conchas. etc.. se forma una disolución verdadera (sales minerales. el agua es un material idóneo para mantener constante la temperatura.. Disueltas. (*) Amortiguan los cambios de pH. monosacáridos. Al tener un alto calor específico y un alto calor de vaporización.. los caparazones.

en una disolución. o de una base débil y su ácido conjugado (la incorporación de un protón a una base produce un ácido conjugado) y tienden a impedir la variación de pH cuando se añaden pequeñas cantidades de iones (H+) u (OH-) Consisten en un par ácido-base conjugada que actúan como dador o aceptor de protones. Los citocromos actúan como transportadores de electrones porque posee un ión Fe3+. aminoácidos).  (*) Intervienen en el equilibrio osmótico celular. Si las células se encuentran en un medio hipotónico (con menor cantidad de sales disueltas). El potencial de membrana permite la transmisión del impulso nervioso. además. la hemoglobina es capaz de transportar oxígeno por la sangre si está unida a un ión Fe2+. P. un ácido débil. Es la diferencia de cargas químicas que existe en el interior y el exterior de las membranas celulares. Cuando hay un exceso de hidrogeniones en la sangre u otros líquidos del cuerpo.. los iones bicarbonato se combinan con ellos y forman ácido carbónico.8 Los sistemas tampón constan de un ácido débil y su base conjugada (=Casi todas las bases son sustancias que se disocian para formar un ión y la molécula que queda después de la disociación recibe el nombre de base conjugada).  Son las responsables del potencial de membrana.. y que tampoco realizaría la molécula a la que se asocia. GASES Como el CO2 y el O2. en algunos compuestos también podemos encontrar N y P. El ácido carbónico es inestable y se degrada con rapidez hasta convertirse en dióxido de carbono y agua. el agua de las células saldrá al exterior y sufrirán plasmólisis. aunque. Están formadas por C. y uno de sus propiedades es el fenómeno de la ósmosis. por sí solos no podrían realizar. Ejemplo. c) Asociadas a otras moléculas. entre otras funciones. el par carbonato-bicarbonato: CO2 dióx. si no tuviese el ión.  Controlan la contracción muscular. (aldehído o cetona) Reciben también el nombre de azúcares (algunos de ellos). BIOMOLÉCULAS ORGÁNICAS LOS GLÚCIDOS (*) Son biomoléculas orgánicas. Colegio La Inmaculada/ Biología 2º Bachillerato/ La base físico-quimica. respectivamente. parcialmente permeable: si se encuentran en un medio hipertónico (con mayor cantidad de sales disueltas)./ Curso 2004-2005 8 . el agua del exterior penetrará en ellas produciéndose su turgencia e incluso su lisis. Hemos visto que si la sustancia disuelta (soluto). que consiste en el paso del disolvente (agua) a través de una membrana semipermeable que separa dos soluciones de diferente concentración.e. se forma una disolución verdadera (sales minerales. permitiendo realizar funciones que. Ósmosis Cuando las soluciones que hay a ambos lados de la membrana tienen la misma presión osmótica (=Presión requerida para parar el flujo de agua. o para activarlo a través de la membrana) se dice que son isotónicas. carbohidratos o hidratos de carbono. Fig.. monosacáridos. Los iones pueden asociarse a moléculas. es de pequeño peso molecular. de C + H2O <=====> H2CO3 <======> agua ácido carbónico H+ + HCO3ión bicarbonato Como indican las flechas. Químicamente se pueden definir como polialcoholes con un grupo carbonilo. (C=O). las reacciones son reversibles. (*) Esto ocurre normalmente en las células a través de su membrana plasmática. La clorofila captura energía luminosa en el proceso de fotosíntesis por contener un ión Mg2+ en su estructura. H y O. debida a la diferente distribución de los iones en estos medios.

/ Curso 2004-2005 9 ... es decir. y carbohidratos por contener H y O en la misma proporción que el agua. los monosacáridos serán respectivamente aldosas o cetosas. transformándose en ácidos. tetrosas. pentosas. Funciones: o o o (*) Dependiendo de la molécula que se trate. los glúcidos pueden servir como: Combustible: los monosacáridos se pueden oxidar totalmente. tanto a escala molecular (forman nucleótidos). por lo que sirven para guardar energía excedente y utilizarla en momentos de necesidad. Homopolisacáridos Polisacáridos Heteropolisacáridos HETERÓSIDOS Los principales grupos son: 1. También se les denominan osas. etc. Son sustancias blancas. Según el grupo carbonilo sea un aldehído o una cetona. es una aldohexosa.. siendo el número de C entre 3-7: triosas. Los monosacáridos se nombran atendiendo al número de carbonos que presenta la molécula: triosas (3 C). Se oxidan fácilmente. H y O. por lo que se dice que poseen poder reductor (cuando ellos se oxidan. pero diferente estructura molecular o diferente ordenamiento de sus átomos en el espacio) Algunos de ellos pueden presentar su estructura ciclada. como a escala celular (pared vegetal) o tisular (tejidos vegetales de sostén). Estos grupos aldehído y cetona confieren propiedades reductoras a los monosacáridos. cadenas de carbono con un grupo aldehído o un grupo cetona. Al oxidarse. Trisacáridos. Obteniendo hasta 4 kcal/g (glucosa) Reserva energética: El almidón y el glucógeno son polisacáridos que acumulan gran cantidad de energía en su estructura.. Su fórmula general es CnH2nOn. Fig. MONOSACÁRIDOS U OSAS CLASIFICACIÓN DE LOS GLÚCIDOS Triosas Tetrosas Aldosas o cetosas Pentosas Hexosas Heptosas Oligosacáridos ÓSIDOS HOLÓSIDOS Disacáridos. cristalizables y solubles en agua. Formadores de estructuras: La celulosa o la quitina son ejemplos de polisacáridos que ofrecen estructura resistente al organismo que las posee. dependiendo de si la molécula tiene un grupo aldehído (-CHO) o cetónico (-CO-) Por ejemplo la glucosa. presentan distintos tipos de isomería (isómeros= compuestos que tienen la misma fórmula molecular. hexosas (6 C) y heptosas (7 C) Cada una de las moléculas anteriores se divide posteriormente en aldosas y cetosas. se reduce el licor de Fehling y cambia de color lo que sirve para averiguar si el monosacárido tiene carácter reductor. reducen a otra molécula) Son capaces de reducir a un reactivo químico llamado licor de Fehling y el grupo carbonilo (C=O) de los monosacáridos se oxida y se transforma en carboxilo. A veces se les llaman azúcares por su sabor dulce.9 La importancia biológica principal de este tipo de moléculas que actúan como reserva de energía o pueden dar estructura. (*) OSAS O MONOSACÁRIDOS Son los más sencillos. tetrosas (4 C). mientras que la fructosa es una cetohexosa. Grupos funcionales de los monosacáridos Cuando aparecen carbonos asimétricos (=átomo de carbono unido a cuatro grupos diferentes). de forma que pueden oxidarse a Colegio La Inmaculada/ Biología 2º Bachillerato/ La base físico-quimica. pentosas (5 C). Químicamente son polialcoholes. que no se pueden hidrolizar. con celulosa. que tiene seis átomos de carbono y un grupo aldehído. Son moléculas formadas químicamente por C. con sabor dulce.

El ATP). como la glucosa (dextrosa). pero diferente distribución de sus átomos en su molécula y diferentes propiedades físicas y químicas. Dihidroxiacetona Cetotriosa. y el anómero beta. pero estos átomos se distribuyen de diferente manera en sus moléculas. hasta las células. También pueden reaccionar con ácido fosfórico para obtener ésteres de fosfato (p. en los frutos.ej./ Curso 2004-2005 10 . cuando se encuentra disuelto desvía hacia la derecha el plano de la luz polarizada que lo atraviesa. Gliceraldehído Aldotriosa importante por ser la primera molécula orgánica que se forma en la fotosíntesis. Cuando el carbono tiene un grupo aldehído. como grupo funcional. La estructura lineal recibe el nombre de proyección de Fischer y la ciclada proyección de Haworth. siendo n el número de carbonos asimétricos que tenga. Cuando el carbono tiene un grupo cetona. es intermediario en el metabolismo de la glucosa. que son importantes en el metabolismo celular. El tipo de isomería anterior no tiene nada que ver con los isómeros ópticos que también aparecen en las moléculas con carbonos asimétricos: en este caso. y forman. cuando el radical (-OH) de ese carbono se sitúa por debajo del plano del anillo (posición trans). Los isómeros están formados por los mismos átomos y en igual número. Galactosa Aldohexosa. pero difieren en el ordenamiento de los grupos en el espacio. Puede ser la ciclación de tipo pentagonal (furanos) ó hexagonal (piranos) y (*) entonces contienen un nuevo tipo de carbono asimétrico que se llama anomérico. (*) El enlace de ciclación se genera entre el carbono que posee el grupo funcional y el carbono asimétrico más alejado del grupo funcional. obtendríamos una imagen como si estuvieran enfrentados ante un espejo) constituyen enantiomorfos. Y si estos isómeros forman estructuras especulares (=Si se pudieran poner uno enfrente de otro. Ribosa Aldopentosa que forma parte del ARN.. en los frutos. en la miel. Es la mayor fuente de energía. a) b) c) d) e) f) g) h) Glucosa Aldohexosa. Las aldopentosas y cetohexosas consiguen estructura ciclada. Podemos encontrar isómeros D (+). Esteroisómero con la glucosa (C6H12O6) Se da en las platas verdes. Desoxirribosa Aldopentosa que forma parte del ADN. Está presente también en la savia de las plantas. teniendo diferente configuración espacial. la linfa y el líquido cefalorraquídeo. en la miel y forma parte de la sacarosa (azúcar de caña) junto con la glucosa. el isómero óptico llamado dextrógiro (ó +).. Moléculas que se diferencian según que el radical alcohólico (-OH) del carbono asimétrico más alejado del grupo carbonilo se sitúe a la derecha (forma D: la mayoría en la naturaleza) o a la izquierda (forma L) b. siendo transportada por el organismo a través de la sangre. Además.. y D (-) como la fructosa (levulosa) En disolución. ISOMERÍA (*) Dos o más moléculas químicas son isómeras cuando tienen la misma fórmula empírica. muy extendido en la naturaleza. recibe el nombre de hemiacetálico. mientras que las moléculas más grandes ciclan su estructura. y el isómero levógiro (ó -) lo desvía hacia la izquierda. es decir que sus cuatro enlaces se saturan con radicales distintos. a. dos nuevos isómeros: el anómero alfa. cuando se sitúa por encima (posición cis) Colegio La Inmaculada/ Biología 2º Bachillerato/ La base físico-quimica. Azúcar blanco y cristalino (C6H12O6). Es activa ópticamente. Tienen la misma fórmula y grupos funcionales. almidón) Fructosa Cetohexosa. sólo se diferencian en la distribución espacial alrededor de un átomo de carbono. el enlace recibe el nombre de hemicetálico. Los isómeros pueden ser de diversos tipos: o Esteroisómeros. Ribulosa Cetopentosa. Forma parte de polisacáridos (celulosa. Además forma parte de gomas. por tanto. si. si tienen diferentes configuraciones espaciales.10 azúcares ácidos. pectinas. etc. Importante porque es la molécula que se asocia al CO2 durante la fotosíntesis. forma parte de la lactosa (azúcar de la leche) junto con la glucosa. donde la energía se obtiene por el proceso de glucólisis. Que actúa como molécula intermediaria en el metabolismo de la glucosa. etc. Esteroisómero con la glucosa (C6H12O6). Esteroisómeros epímeros. como grupo funcional. los monosacáridos pequeños se encuentran en forma lineal. El número de esteroisómeros de una molécula es 2n. Presentan esteroisomería debido a que alguno o varios de sus carbonos son asimétricos.

trisacáridos por tres. entre 2 y 10.. denominándose disacáridos. ÓSIDOS En general. con desprendimiento de una molécula de agua) a) HOLÓSIDOS. si están compuestos de dos monosacáridos. Glucosa lineal y ciclada 2..  LOS OLIGOSACÁRIDOS son glúcidos formados por un número pequeño de monosacáridos. tetrasacáridos por cuatro. Colegio La Inmaculada/ Biología 2º Bachillerato/ La base físico-quimica. los ósidos son glúcidos formados por varios monosacáridos./ Curso 2004-2005 11 . monosacáridos.11 PRINCIPALES MONOSACÁRIDOS TIPO Gliceraldehido Aldosa Dihidroxiacetona Eritrosa Eritrulosa Ribosa (*) Desoxirribosa (*) Ribulosa (*) Cetotriosa Glucosa (*) FUNCIÓN Intermediarios en la glucólisis Tetrosas Intermediarios en el ciclo de Calvin Aldopentosas Constituyentes de los ácidos nucleicos Cetopentosa Aceptor del CO2 en la fotosíntesis Aldohexosa Molécula energética por excelencia Fig. La unión de monosacáridos se realiza a través de un enlace especial que libera una molécula de agua y se llama enlace O-glucosídico (*) (=Se forma entre el carbono carbonílico de un monosacárido y uno de los carbonos alcohólicos del otro o entre los grupos carbonílicos. etc. Se llaman holósidos a los ósidos formados única y exclusivamente por moléculas de Los holósidos se clasifican en oligosacáridos y los polisacáridos.

unidos mediante enlace O-glucosídico. no cristalizan y no tienen poder reductor. Se obtiene por hidrólisis de la celulosa y está formado por dos moléculas de glucosa unidas por enlace beta (1 4) Lactosa Es el azúcar de la leche de los mamíferos. Grano germinado de cebada que se utiliza en la elaboración de la cerveza y del whisky. Su importancia biológica reside en que pueden servir como reservas energéticas o pueden conferir estructura al ser vivo que los tiene. alfa o beta./ Curso 2004-2005 12 . dulces y cristalizables. en particular en la caña de azúcar y en la remolacha azucarera. hidrolizándose para obtener sus monosacáridos constituyentes. Enlace beta (1 4) o Sacarosa Se da de forma muy extendida en el reino vegetal. Está formada por una molécula de glucosa y otra de fructosa. el polisacárido se llama heteropolisacárido. de más de un tipo. Estructura del disacárido sacarosa  POLISACÁRIDOS O GLICANOS(*) Son polímeros de monosacáridos. de ambas se extrae y se refina para utilizarse como azúcar de mesa. Está formada por una molécula de galactosa y otra de glucosa.12 DISACÁRIDOS. (*) Los disacáridos son oligosacáridos formados por dos monosacáridos.. es decir. ya que los dos carbonos anoméricos de la glucosa y fructosa están implicados en el enlace. Si los enlaces son de tipo alfa. Es un disacárido no reductor. creándose el enlace O-glucosídico. Pueden hidrolizarse. Son solubles en agua. o dicarbonílico (=unión de los dos carbonos anoméricos de ambos monosacáridos. el polisacárido formado se llama homopolisacárido. en este caso se conserva el poder reductor: G + G  Maltosa. Se obtiene por glucólisis del almidón y glucógeno. y de tipo monocarbonílico (=unión entre el carbono anomérico del primer monosacárido y otro no anomérico del segundo). con lo que se pierde el poder reductor: G + F  Sacarosa) Los disacáridos suelen tener función energética. Cuando los monosacáridos que forman la molécula son distintos entre sí. Cuando los monosacáridos que forman la molécula son todos iguales. el polisacárido tendrá función de reserva Colegio La Inmaculada/ Biología 2º Bachillerato/ La base físico-quimica. Posee dos moléculas de glucosa unidas por enlace tipo alfa (1 4) Celobiosa No se encuentra libre en la naturaleza.. Enlace alfa (1  2) Fig. Se forman por la unión de dos monosacáridos como decimos. (*) Los polisacáridos no tienen sabor dulce. Los disacáridos con más importancia biológica son (*): o o o Maltosa Es el azúcar de malta. Gal + G  Lactosa leche. La función que cumplen vendrá determinada por el tipo de enlace que se establezca entre los monosacáridos formadores.

tenemos: o o o o o o Pectina. La estructura de estas moléculas les permite atrapar agua. y la amilopectina (ramificada) La amilosa está formada por glucosas unidas por enlace alfa (1 4) La amilopectina está formada por glucosas unidas por enlaces alfa (1 4) y (1 6) Estos enlaces (1 6) originan ramificaciones. tenemos: o o o o Almidón Aparece en células vegetales. Goma arábiga Heteropolisacárido con enlace alfa. como el hígado y el músculo. Su importancia biológica reside en que otorga resistencia y dureza. Peptidoglucanos o mureína Constituyen la pared bacteriana. Es típico de paredes celulares vegetales.) En su digestión intervienen dos enzimas y al final del proceso se libera glucosa. etc. Como los seres vivos requieren un aporte continuo de energía. Está formado por monosacáridos unidos por enlace beta. la amilosa (lineal). legumbres y cereales.. etc. Incluyen al ácido hialurónico y la condroitina. Agar-agar (*) Es un Heteropolisacárido con enlace alfa. Las cadenas de celulosa se unen entre sí./ Curso 2004-2005 13 . Quitina Es un homopolisacárido con función estructural.. cada 8-12 glucosas. que son polímeros de glucosa. en la industria. patatas y frutos (bellotas. almacenándose en los amiloplastos. Se encuentra en semillas. Colegio La Inmaculada/ Biología 2º Bachillerato/ La base físico-quimica. mediante puentes de hidrógeno. o la heparina que actúa como anticoagulante. Son cualquier polisacárido que contiene aminoazúcares. cáñamo. que se encuentra enrollada en forma de hélice. Se acumula en el citoplasma celular de diversos órganos y tejidos. Hemicelulosa (*) Heteropolisacárido que se encuentra en la pared celular de las plantas. un derivado de la glucosa unidos por enlace beta (1-->4) Se encuentra formado exosqueletos de artrópodos y la pared celular de los hongos. Es el componente principal de la madera. el polisacárido tendrá función estructural (celulosa y quitina) (*) Entre los homopolisacáridos. Son polímeros de la Nacetilglucosamina y N-acetilmurámico unidos por enlaces beta y a cuya cadena principal se le unen cadenas cortas de aminoácidos. Celulosa Es un homopolisacárido formado por glucosas unidas por enlace beta (1 4) con estructura lineal y sin ramificar. Mucopolisacáridos (*) Conocidos como glucosaminoglicanos. una estructura rígida que limita la entrada de agua por ósmosis evitando así la destrucción de la bacteria. Glucógeno Es un homopolisacárido con función de reserva energética que aparece en animales. que proporcionan lubricación de las articulaciones y forman parte de la matriz del cartílago.. que cierra heridas en los vegetales. castañas. lo que determina un gel que da a los mucopolisacáridos sus propiedades elásticas. Se utiliza en microbiología para cultivos y en la industria alimentaria como espesante. formando fibras más complejas y más resistentes. aunque también la pueden tener otros seres. La amilosa adquiere una estructura helicoidal y la amilopectina recubre a la amilosa. El almidón procede de la polimerización de la glucosa que sintetizan los vegetales en el proceso de fotosíntesis. formado por dos tipos moléculas. formando una red de fibras cruzadas. algodón. Heteropolisacárido con enlace alfa que. una parte importante del metabolismo de los glúcidos está relacionado con los procesos de formación de almidón y glucógeno y su posterior degradación. formadas por enlaces (1 6) También requiere dos enzimas para su hidrólisis. Confiere estructura al tejido que la contiene. Es una goma vegetal. junto con la celulosa.13 energética (almidón y glucógeno) Si el enlace es de tipo beta. Entre los heteropolisacáridos. Está formado por glucosas unidas por enlaces alfa (1 4) y presenta ramificaciones. que se repiten a intervalos de secuencias desiguales de monosacáridos. Se extrae de algas rojas (rodofíceas). Se utiliza en la fabricación de mermeladas. en forma de gránulos. dando lugar a unidades de glucosa. etc. Polímero de la D y L galactosa. formado por cadenas de N-acetil-Dglucosamina. Es un homopolisacárido con función de reserva energética. viscosa. Las cadenas ramificadas de esta molécula recubren las fibras de celulosa. forma parte de la pared vegetal.

/ Curso 2004-2005 14 . Según sea la fracción no glucídica. como la LH y la FSH. También son glucoproteínas las mucinas de la saliva. transportadoras (los lípidos se transportan unidos a proteínas en el sistema circulatorio. aguarrás o acetona. pero todos ellos tienen en común varias (*) características: o o o o No se disuelven en agua. tenemos: o o Glucoproteínas (*) Combinación de glúcidos con proteínas unidos por enlaces covalentes presentes en la superficie externa de las células animales. El colesterol). Se forman por glicoxilación (=cuando un glúcido se une a una proteína o un lípido para formar glucoproteínas o glucolípidos).14 Fig. proceso que tiene lugar en el retículo endoplasmático rugoso o RER y en el aparato de Golgi de la célula. S (azufre) y el nitrógeno (N) Sus funciones (*) son: energéticas y de reserva (acilglicéridos). formado estructuras denominadas micelas. estructurales como el colesterol y los lípidos de membrana. benceno. las glucoproteínas de la sangre. Los más conocidos son los cerebrósidos y los ganglíósidos (ver apartado de lípidos de membrana) LOS LÍPIDOS (*) Son biomoléculas orgánicas formadas por carbono ( C). Colegio La Inmaculada/ Biología 2º Bachillerato/ La base físico-quimica. vitamínicas (las vitaminas liposolubles como la A. La mayor parte de las proteínas secretadas por las células son glucoproteínas. protectoras (céridos). hormonales (hormonas suprarrenales y sexuales) Es un grupo de moléculas con composición.. Son menos densos que el agua. (*) Son moléculas formadas por un glúcido unido a otra molécula no glucídica o aglucón. por lo que flotan sobre ella. . hidrógeno (H) y oxígeno (O). digestivas (ácidos biliares que emulsionan las grasas). Glucolípidos (*) Combinación de glúcidos con lípidos presentes en la superficie externa de las células animales e importantísimas para la interacción entre las distintas células.. E. estructura y funciones muy diversas. Se disuelven en disolventes orgánicos tales como el cloroformo. Glucosa unidas por enlace beta formando celulosa b) HETERÓSIDOS. Ej. pudiendo aparecer en algunos compuestos el fósforo (P). K y D). ej. Son untuosos al tacto. Las inmunoglobulinas o diversos tipos de hormonas.

y un grupo carboxilo de naturaleza hidrófila (=que tiene afinidad por el agua). (*) Su principal propiedad es su comportamiento anfipático. (*) y pueden esterificarse (a través del enlace éster) con alcoholes formando ésteres. por lo que presenta carácter ácido. también llamado cabeza del ácido graso. La parte de la molécula que contiene el grupo carboxilo manifiesta carga negativa en contacto con el agua. Y cuando las moléculas anfipáticas son demasiado grandes. esteárico. que se hidrolizan a su vez recomponiendo sus constituyentes. El número de carbonos habitualmente es de número par.15 Los lípidos se ordenan en los siguientes grupos moleculares: CLASIFICACIÓN DE LOS LÍPIDOS Acilglicéridos (aceites o grasas neutras) Simples Céridos Fosfoacilglicéridos Lípidos saponificables (contienen ácidos grasos) Fosfolípidos Esfingomielinas Cerebrósidos Complejos Glucolípidos Gangliósidos Lipoproteínas Lípidos conjugados con macromoléculas Lípidos insaponificables (sin ácidos grasos) Lipopolisacáridos Esteroides Isoprenoides o terpenos Prostaglandinas LOS ÁCIDOS GRASOS (*) Son moléculas formadas por cadenas de carbono que poseen un grupo carboxilo como grupo funcional: CH3(CH2)n-COOH.. etc. Fig.).. Estructura de un ácido graso saturado. Las moléculas anfipáticas en disolución acuosa pueden formar micelas. linoleico./ Curso 2004-2005 15 . Por ello. Los tipos de ácidos grasos más abundantes en la naturaleza están formados por cadenas de 16 a 22 átomos de carbono.) Su función es de reserva energética. también llamada cola del ácido graso. derivado del hecho de poseer una cadena hidrocarbonada larga. Asimismo pueden saponificarse con álcalis. de naturaleza hidrófoba (=que no tiene afinidad por el agua). en concreto de los lípidos saponificables. forman bicapas. El resto de la molécula no presenta polaridad (apolar) y es una estructura hidrófoba (=que no tiene afinidad por el agua) Como la cadena apolar es mucho más grande que la parte con carga (polar). la molécula no se disuelve en agua. mayor es la posibilidad de formación de estas interacciones débiles. los ácidos grasos saturados suelen encontrarse en estado sólido. Ácidos grasos saturados Los enlaces entre los carbonos son enlaces simples. Los ácidos grasos se clasifican en saturados e insaturados (*): 1. y si presentan dobles enlaces son insaturados (oleico. Si sólo contienen enlaces sencillos son saturados (ácido palmítico. Colegio La Inmaculada/ Biología 2º Bachillerato/ La base físico-quimica. no poseen dobles enlaces. a temperatura ambiente. etc. Esta circunstancia permite la unión entre varias moléculas mediante fuerzas de Van der Vaals (=ocurre cuando las moléculas están muy próximas entre sí y se encuentran sometidas a interacciones de sus nubes electrónicas) Cuanto mayor sea la cadena (más carbonos). obteniéndose jabones (sales orgánicas) Los ácidos grasos son constituyentes fundamentales de algunos lípidos.

La aportación de jabones favorece la solubilidad y la formación de micelas de ácidos grasos.16 Ácidos grasos insaturados En ellos pueden aparecer enlaces dobles o triples entre los carbonos de la cadena./ Curso 2004-2005 16 . Por ello. forma una molécula de jabón y se desprende una molécula de alcohol.. Reacción de esterificación Los ácidos grasos forman parte de otros compuestos lipídicos. triglicérido. Las propiedades químicas de los ácidos grasos son (*): a) La esterificación Reacción de condensación de un alcohol con un ácido por enlace covalente. Todos aquellos lípidos que tienen ácidos grasos en su estructura tienen la capacidad de realizar la reacción de saponificación. en presencia de una base fuerte (como el hidróxido sódico). son capaces de reaccionar con un alcohol para formar un éster y desprender una molécula de agua. Las propiedades físicas de los ácidos grasos dependen de la longitud de éstos y del grado de instauración de sus moléculas (del número de dobles enlaces que posea) Los insaturados tienen un punto de fusión más bajo que los saturados con igual número de carbonos.COOH. Si se une a tres ácidos grasos se forma un triacilglicérido. se forma un monoacilglicérido. por lo que son lípidos saponificables. simplemente. Colegio La Inmaculada/ Biología 2º Bachillerato/ La base físico-quimica. 2. y por ello se llaman lípidos saponificables. Puede ser un doble enlace (monoinsaturado) o varios dobles enlaces (poliinsaturados) Las moléculas tienen más problemas para formar uniones mediante fuerzas de Van der Vaals entre ellas. Fig.+ R-OH  R – CO -OR + H2O b) La saponificación: reacción en la que un éster de ácido graso. La unión se da entre los grupos –OH de cada molécula.. Si se une a dos ácidos grasos se forma un diacilglicérido. con una glicerina. Se libera una molécula de agua. LOS ACILGLICÉRIDOS (*) Están formados por ácidos grasos. Contienen ácidos grasos y son: 1. los ácidos grasos insaturados suelen encontrarse en estado líquido. dos o tres ácidos grasos. Son moléculas formadas por la unión de uno. Es una reacción de hidrólisis en la que se forman jabones. R . a temperatura ambiente. para producir un éster más agua): por tanto. o. El enlace recibe el nombre de éster. Si la glicerina se une a un ácido graso. LÍPIDOS SAPONIFICABLES.

Abundantes en las vainas de mielina que forman las células de Schwann del sistema nervioso. hidrógeno. Fig. b) Glicolípidos (=glucolípidos) Estos compuestos tienen esfingosina + ácido graso (=ceramida) y un glúcido. 2. Estas moléculas presentan una parte polar o iónica y. etc. formados sólo por átomos de carbono. como en la membrana celular que es una bicapa lipídica. presentes en la yema de huevo. LÍPIDOS DE MEMBRANA (*) Si los glicéridos contienen otros compuestos. presentes en varios tejidos. en:  Cerebrósidos. Dependiendo del alcohol que contengan. fundamentales en las células pues forman la estructura bicapa de las membranas celulares: lípidos de membrana. al menos. o las cefalinas. tanto la plasmática como las de algunos orgánulos celulares. aceites o sebos. Colegio La Inmaculada/ Biología 2º Bachillerato/ La base físico-quimica. ión o molécula pierde electrones) totalmente liberan mucha energía (9 kcal/g) También actúan como aislantes térmicos (conducen mal el calor) y son buenos amortiguadores mecánicos (protegen estructuras sensibles) Vulgarmente se llaman grasas. hidrógeno y oxígeno. Son abundantes en la sustancia blanca del sistema nervioso central. La porción correspondiente al ácido graso es hidrófoba (=que repele el agua) y la base orgánica está ionizada y es muy hidrosoluble o hidrofílica (=afín al agua). Son lípidos saponificables que se forman cuando un monoalcohol de cadena larga se esterifica un ácido graso también de cadena muy larga. 3. maíz. nitrógeno o un glúcido. a) Fosfolípidos Contienen fósforo en forma de grupos de ácido fosfórico (=grupo fosfato) como característica común. se clasifican en: fosfoacilglicéridos y esfingomielinas. Contienen un monosacárido. oxígeno y átomos de fósforo.) también en la grasa de los pescados azules. grupo fosfato y colina. Se caracterizan por ser muy lipófilos (=hidrófobos) y tener función protectora. girasol. Forman las bicapas lipídicas que constituyen las membranas biológicas. Las lecitinas que contienen como alcohol unido al fosfato colina. el pelo o las plumas está recubierto de una capa de cera para impedir la entrada de agua o su pérdida. Por ello. etc. lo que les permite en presencia de agua. por tanto hidrófila (cabeza polar) y una parte apolar o hidrófa (colas apolares). Forman membranas lipídicas que originan las membranas biológicas. A estos dos tipos de lípidos se les denomina también simples (hololípidos). generalmente galactosa o glucosa.. son moléculas anfipáticas. El revestimiento de las hojas. además de un ácido graso. forman los fosfolípidos y los glucolípidos. de las que las más abundantes contienen etanolamina. así como los tegumentos de muchos animales. y los extremos hidrófobos lo hacen en sentido contrario. Esfingomielinas Contienen como alcohol esfingosina. Estructura de un triglicérido Se encuentran en plantas oleaginosas (olivo. con una zona apolar y otra polar que contiene. mediante un enlace éster. el grupo fosfato. Son llamados también complejos (=heterolípidos) por estar formados por carbono. Se clasifican. frutos./ Curso 2004-2005 17 . por lo que son anfipáticos con un extremo hidrófilo y otro hidrófobo. flores o tallos jóvenes.17 Tienen función de reserva energética. tanto la plasmática como las que bordean los orgánulos. Son moléculas muy reducidas. CÉRIDOS (*) También llamados ceras. azufre. que al oxidarse (=cuando un átomo.. formar estructuras en las que la parte hidrófila queda hacia fuera.   Fosfoacilglicéridos Contienen glicerol esterificado en las posiciones 1 y 2 por dos ácidos grasos y un grupo fosfato esterificando la posición 3 y un alcohol unido a ese fosfato. interactuando con el agua circundante. Ej. dependiendo del glúcido.

de y se la en Fig. utilizadas en dietética cosmética o las cefalinas que obtuvieron por primera vez de masa encefálica. Ej. Colegio La Inmaculada/ Biología 2º Bachillerato/ La base físico-quimica.18  Gangliósidos Contienen un oligosacárido. Estructura de un esfingolípido Fig. como en el hígado.. Las más importantes son las que están en el plasma y que transportan lípidos../ Curso 2004-2005 18 . Estructura de un fosfoglicérido Fig. Lípidos saponificables c) Lípidos conjugados: lipoproteínas y lipopolisacáridos  Las lipoproteínas son asociaciones no covalentes de lípidos y proteínas. Las lecitinas de la yema huevo. aunque existen otros tejidos.

en el desarrollo de los caracteres secundarios y en el comportamiento sexual. las hormonas de la corteza suprarrenal y sexuales. Se encuentran en las membranas celulares y su función es la de reconocimiento celular y recibir señales. y del fosfato y. Tienen un número de átomos de carbono que siempre es múltiplo de cinco.  Hormonas corticosteroides Como la aldosterona (que controla la excreción de sodio por el riñón. donde es destruido. Su carencia origina raquitismo. por tanto. la vitamina D.) o sexuales (como la testosterona. Ciclopentanoperhidrofenantreno El colesterol (*) es un constituyente esencial de todas las células animales (estabilizando sus membranas) y precursor de otras moléculas orgánicas.. Al no poder solubilizarse en el plasma sanguíneo (puesto que su principal componente es el agua y los lípidos no se solubilizan en ella) para desplazarse hasta las células. o masculinas. que transportan tanto el colesterol de la dieta como el formado en el hígado y. y por tanto no poder saponificarse: lípidos insaponificables. pero con mayor cantidad de glúcidos. y los estrógenos.19 Los lipopolisacáridos son menos abundantes. y algunos son muy importantes: terpenos como el fitol (alcohol de la clorofila).. como las hormonas sexuales y los ácidos biliares. y las HDL que se asocian al colesterol en exceso y lo llevan al hígado. hormonas esteroideas (aldosterona.CH =CH2) Son hidrocarburos o alcoholes. se ingiere en los alimentos. por otro lado. lo depositan en las arterias lo que puede originar arterioesclerosis. Su función suele ser metabólica. Está presente en el cuerpo humano debido a un doble origen: Se sintetiza en el hígado para producir después sales biliares. E y K./ Curso 2004-2005 19 . segregan hormonas sexuales de tipo esteroide que intervienen en los ciclos de producción de gametos. cuando hay en exceso. se une a proteínas formando lipoproteínas (=LDL. parecidos a los gangliósidos. se conoce vulgarmente como “colesterol malo”. etc.. 1. etc. Fig.  Las hormonas sexuales son de dos tipos: los andrógenos. y. las vitaminas A.  Ácidos biliares Emulsionan las grasas de la dieta con lo que ayudan a hacer la digestión de estos compuestos en el intestino. Colegio La Inmaculada/ Biología 2º Bachillerato/ La base físico-quimica.. manteniendo el balance de sales y agua en los líquidos orgánicos) Regulan gran cantidad de procesos de importancia fisiológica. el caucho y esteroides como el colesterol.. Terpenos Derivan de una molécula llamada isopreno (CH2 = C(CH3) . Los ovarios y testículos. los ácidos biliares. la progesterona).  LÍPIDOS INSAPONIFICABLES (*) Un tercer grupo de lípidos se caracteriza por no contener ácidos grasos en su composición. Es conocido como”colesterol bueno”. la formación y 2. Esteroides Son derivados de una molécula denominada ciclopentanoperhidrofenantreno (=3 núcleos bencénicos totalmente hidrogenados con un ciclopentano adosado) Entre ellos se encuentra el colesterol.   Vitamina D (*) Controla el metabolismo del calcio reabsorción ósea. y la vitamina D.. o femeninas. etc.

llamado ácido araquidónico. AMINOÁCIDOS (*) Son moléculas pequeñas. El átomo de carbono al que se encuentra unido el carboxilo se le asigna la letra griega alfa. K. PROTEÍNAS (*) Los prótidos son biomoléculas orgánicas. 1. Escualeno (precursor del (colesterol) Prostaglandinas Estas sustancias deben su nombre a que fueron aisladas por vez primera en la próstata. alcanfor. Actúan en bajas concentraciones con diversos efectos fisiológicos: provocan inflamaciones porque producen vasodilatación capilar cuando se producen golpes. excepto en la glicocola) Por ello. Uno de esos radicales es siempre un grupo ácido (carboxilo. los péptidos y las proteínas. oxígeno y nitrógeno. En ocasiones aparece fósforo y azufre. NH2) El tercer grupo es un hidrógeno y el cuarto es un radical. es un carbono asimétrico. que químicamente contienen una función amina y otra ácido. xantofilas (amarillos) Politerpenos n Aislantes Caucho. Los radicales confieren al aminoácido unas características propias. característico de cada aminoácido. Por ello. Aminoácidos Este grupo está compuesto por tres tipos de moléculas. limoneno. Fig. que se clasifican atendiendo a su tamaño. Monoterpenos 2 Aromas y esencias Sesquiterpenos 3 Intermediario en la síntesis del colesterol Diterpenos (*) 4 Forman pigmentos y vitaminas Triterpenos 6 Intermediario en la síntesis del colesterol Tetraterpenos (*) 8 Pigmentos vegetales Carotenos (anaranjados). Colegio La Inmaculada/ Biología 2º Bachillerato/ La base físico-quimica. Si se encuentra sobre el siguiente. casi todos dulces y presentan isomería (ya que poseen un carbono unido a cuatro radicales distintos. monómeros de los péptidos y las proteínas.. regulan la coagulación sanguínea. -COOH) y el otro es básico (amina. Están constituidas por la unión de unas unidades básicas llamadas aminoácidos. Son cristalinos. vitaminas A. E. disminuyen la presión sanguínea: aumentan la secreción de mucus en el estómago y en el intestino y disminuyen la secreción de los jugos gástricos.20 CLASIFICACIÓN DE LOS TERPENOS Nombre Nº de isoprenos que componen la molécula Función Ejemplos Geraniol. La aspirina inhibe su síntesis. pero existen en otros tejidos. Son lípidos formados a partir de un ácido graso./ Curso 2004-2005 20 . infecciones o heridas. y así sucesivamente. si el grupo amino se encuentra también sobre el mismo átomo de carbono que el carboxilo. se habla de alfa-aminoácidos. todos los aminoácidos proteicos son de esta serie. mentol. Con este criterio. hidrógeno. Farnesol Fitol (alcohol de la clorofila). estos radicales se utilizan como criterio para la clasificación de los aminoácidos.etc. de beta-aminoácidos. Están formadas por carbono. Son los aminoácidos. etc. vainilla. desencadenan la fiebre al elevar la temperatura corporal. 3.. regulan las contracciones del útero durante el parto.

los aminoácidos poseen isomería. Las moléculas desvían la luz polarizada a la derecha se denominan dextrógiras y se representan con el signo (+) Las moléculas que desvían la luz a la izquierda se denominan levógiras y se representan con el signo ( -) Comportamiento anfótero (*) Los aminoácidos presentan cargas. la oxitocina o la vasopresina. mientras que la isomería L presentan el grupo amina (-NH2) hacia la izquierda del carbono asimétrico (en la naturaleza la mayor parte son forma L) (*) Existen isómeros ópticos. El número de aminoácidos puede oscilar entre dos y cien. Ejemplos de péptidos metabólicamente importantes son la insulina. se dice que son anfóteros. (*) Los aminoácidos (unos 20) se unen entre sí para forman péptidos y proteínas y lo hacen a través de un enlace característico tipo amida: el enlace peptídico se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) del primer aminoácido y el grupo amina (-NH2) del segundo aminoácido. Incluso. PROTEÍNAS (*) Son moléculas formadas por aminoácidos unidos por enlace peptídico. la molécula sería una proteína. Colegio La Inmaculada/ Biología 2º Bachillerato/ La base físico-quimica. los aminoácidos captan protones y se comportan como una base. pero el peso molecular es mayor que 5. Enlace peptídico Los péptidos son moléculas formadas por aminoácidos unidos por enlace peptídico. por lo que es un enlace rígido. El número de aminoácidos suele ser mayor de 100 y el peso molecular excede los 5. PÉPTIDOS.000 Daltons. La característica principal del enlace peptídico es que no permite el giro de los elementos unidos por él.. Fig. puede romperse mediante hidrólisis. Los aminoácidos pueden captar o ceder protones al medio. ceden protones y se comportan como un ácido.. el glucagón. 3. dependiendo del pH de la disolución en la que se encuentren.21 Propiedades de los aminoácidos   Estereoisomería Como tienen carbonos asimétricos. Por tener este comportamiento. por lo que. en proyección lineal el grupo amina (-NH2) hacia la derecha del carbono asimétrico. Si la disolución es básica. con pérdida de una molécula de agua./ Curso 2004-2005 21 . Existe una forma D y una forma L. Los isómeros D poseen. Si la disolución es ácida. equivale al peso de un átomo de hidrógeno). más de 100 aminoácidos se consideran una proteína. 2. si el número de aminoácidos es menor de que 100.000 Daltons (=unidad de peso molecular.

etc. Este tipo de estructura es la más frecuente y fue descrita por Pauling y Corey (1951) Los modelos más frecuentes son: o La alfa hélice La estructura primaria se enrolla sobre sí misma de forma helicoidal dextrógira (=el giro de la hélice se hace hacia la derecha) Se forman enlaces de hidrógeno (=se forman entre un átomo de hidrógeno ligado de forma covalente al oxígeno. Es una estructura helicoidal. pej. Las cargas que poseen estos radicales generan unas propiedades en las proteínas. Cada vuelta de hélice contiene 3. la estructura terciaria y la estructura cuaternaria. Estas moléculas cumplen muchas y variadas funciones en los seres vivos. de tres cadenas entrelazadas y que se unen por enlaces covalentes y puentes de hidrógeno. secundaria característica. La estructura de las proteínas nos sirve para confeccionar una clasificación de estas moléculas.. Se estabiliza creando puentes de hidrógeno parecidos a los de la estructura anterior. La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Las proteínas que adquieren sólo la estructura secundaria. entonces adquiere una estructura 4ª. no pueden estabilizar la hélice de su estructura secundaria y se asocian tres fibras de colágeno para mantener la estructura definitiva. queratina. Las proteínas con estructura terciaria compleja son proteínas globulares. o La beta-laminar También se denomina hoja plegada o lámina plegada. nitrógeno o algún otro elemento electronegativo. El último aminoácido siempre tiene libre el grupo carboxilo.ej. b) Estructura secundaria Es la disposición espacial de la estructura primaria. Son moléculas insolubles en agua. Si la proteína está constituida por más de una unidad (protómeros). y pasan sucesivamente por las estructuras 1ª. Es una disposición espacial definitiva que es debida a las interacciones entre las cadenas laterales R de los aminoácidos. Estos niveles están relacionados entre sí y son. colágeno. debida a los radicales de los aminoácidos y a la rigidez del enlace peptídico. 2ª y 3ª. por lo que se le da el nombre de aminoácido n-terminal. Las enzimas. El primer aminoácido tiene siempre libre el grupo amina. en cierta forma. p. También la estructura es la responsable de generar una serie de funciones. actina y miosina del músculo. que son la estructura primaria. Ej. La fibroína de la seda o la beta-queratina.6 aminoácidos. uniéndose tales subunidades./ Curso 2004-2005 22 . Por ello.22 La alternancia entre los enlaces rígidos (enlaces peptídicos) y los enlaces móviles (enlaces intraminoácido) hace que estas moléculas adquieran una estructura bastante compleja. Ej. formada por hélices más abiertas y rígidas que en la estructura de alfa-hélice. esenciales para los seres vivos. para ser biológicamente activas necesitan conformarse tridimensionalmente. Estructura de las proteínas(*) Las proteínas. se conocen como fibrosas o filamentosas. tipo y orden de colocación de sus aminoácidos. Es una estructura en forma de zig-zag. o una estructura terciaria muy simple. ordenados desde el primer aminoácido hasta el último. Esto es debido a la existencia de un gran número de aminoácidos prolina e hidroxiprolina (derivado de la prolina) que no pueden formar puentes de hidrógeno con otros de la misma cadena porque su estructura química se lo impide. la estructura secundaria. acumulativos. Adquieren esta conformación proteínas que poseen elevado número de aminoácidos con radicales grandes o hidrófilos. La estructura de las proteínas se puede estudiar desde 4 niveles de complejidad.. es decir el número. c) Estructura terciaria Es la forma que manifiesta en el espacio la estructura secundaria. la hemoglobina. cómo se sitúa en el espacio la secuencia de aminoácidos para ser estable. a) Estructura primaria La estructura primaria de las proteínas hace referencia a la secuencia de aminoácidos que la componen. Adquieren a veces una estructura muy compleja. por tanto. Depende de la estructura de los niveles de organización inferiores. Colegio La Inmaculada/ Biología 2º Bachillerato/ La base físico-quimica. es decir. o Hélice de colágeno. mientras que los grupos (–CO-) y (–NH-) de los enlaces peptídicos quedan orientados hacia arriba o hacia abajo. y otro átomo de gran electronegatividad) intracatenarios (=dentro de la cadena) entre el grupo carbonilo (-CO-) de un enlace peptídico de un aminoácido y el resto (–NH-) de otro enlace peptídico del aminoácido situado cuatro puestos más adelantado. La molécula completa de colágeno está formada. ya que las cargas interactúan con las moléculas de agua que la rodean. que pueden ser intracatenarios(=dentro de la misma cadena) o intercatenarios (=si se establecen entre otras cadenas proteícas) . Son proteínas solubles con función dinámica. Determina las demás estructuras de la proteína. Las cadenas laterales de éstos se dirigen hacia el exterior de la hélice. por lo que se denomina aminoácido c-terminal.

Desnaturalización La conformación de una proteína depende del pH y de la temperatura de la disolución en la que se encuentre. Si el cambio es reversible. etc. que hace referencia a la síntesis de proteínas exclusivas de cada especie. Propiedades de las proteínas (*) Las propiedades que manifiestan las proteínas dependen de los grupos radicales de los aminoácidos que las componen. que cada especie. Interacciones de Van der Vaals que aparecen cuando dos átomos están muy cercanos. la proteína será soluble en agua. Esta proximidad puede originar fluctuaciones en las cargas que producen dipolos y atracciones mutuas a corta distancia. Si predominan los radicales hidrófilos.23 Los enlaces químicos que mantienen esta estructura son muy variados:      Enlaces covalentes como los puentes disulfuro (-S-S-) que se forman entre aminoácidos cisteína. si la función que desempeña depende de la estructura. b) Movimiento o contracción La actina y la miosina forman estructuras que producen movimiento. que puede ser reversible o irreversible. o de especie. además. que está formada por cuatro protómeros iguales dos a dos. b) Especificidad Aparece como consecuencia de la estructura tridimensional de la proteína. en ocasiones. d) Estructura cuaternaria Está formada por la unión de varias proteínas que ya poseen estructura terciaria./ Curso 2004-2005 23 . forman estructuras celulares. Ej. En la estructura terciara de algunas proteínas se pueden encontrar zonas alfa-hélice o lámina-beta. Uniones iónicas o interacciones electrostáticas entre grupos carboxilos (-COOH) y amino (-NH2) de diferentes porciones de la cadena. son zonas con importancia biológica.. también puede cambiar la estructura de la proteína. El cambio de pH produce cambios en las interacciones electrostáticas entre las cargas de los radicales de los aminoácidos. dos cadenas alfa y dos beta. Quizá sea esta la propiedad más característica. y la unión entre ellas se realiza por enlaces débiles y. cartílago. Pierden entonces su estructura 2ª. y por ello la selección natural las ha favorecido. Cambian su longitud de forma reversible. A estas repeticiones se las denomina dominios estructurales. tiene proteínas distintas que realizan la misma función. Puentes de hidrógeno entre las cadenas laterales polares de los aminoácidos o entre los grupos – CO. Pueden ser diferentes o iguales entre sí. Funciones de las proteínas (* 4 ejemplos) Las proteínas tienen múltiples funciones biológicas: a) Estructural Forman estructuras capaces de soportar gran tensión (tendón. el proceso se llama renaturalización. que aparecen en numerosas proteínas de forma repetida.de los enlaces peptídicos que no intervienen en la estabilización de la estructura secundaria. Si abundan radicales hidrófobos. que se rompen mediante hidrólisis) Cambiando estas condiciones. como la membrana plasmática o los ribosomas. Solubilidad Los radicales de los aminoácidos permiten a las proteínas interaccionar con el agua. 3ª o 4ª (no los enlaces peptídicos. Resultan de la fuerza de atracción entre grupos ionizados de carga opuesta. La modificación de la temperatura puede romper puentes de hidrógeno o facilitar su formación. Mueven los músculos estriados y lisos. lo que quiere decir. Parece ser que.. Cada proteína independiente que forma la estructura se denomina protómero. por puentes disulfuro que se establecen entre los aminoácidos cisteína. Fuerzas hidrofóbicas entre los grupos apolares. la proteína será poco o nada soluble en agua. La especificidad puede ser de función. desde el punto de vista de la evolución. Ello es debido a que se forman a través del mensaje genético: a) ADN  c) ARNm  Proteína. incluso los individuos de la misma especie. La hemoglobina.y –NH. Colegio La Inmaculada/ Biología 2º Bachillerato/ La base físico-quimica. tanto estructural como funcionalmente. El colágeno y las queratinas forman parte del tejido conjuntivo.). Esta pérdida de la conformación estructural de una proteína se denomina desnaturalización.

mucoproteínas. histonas (asociadas al ADN). que están unidas al colesterol y sirven para transportarlo por el plasma sanguíneo. Su grupo prostético es un glúcido. que es transportadora. o electrones. la miosina (contráctil). Transportan los iones o metabolitos a través de las membranas celulares. j) Cromosómicas Como las histonas y otras proteínas que forman el ADN en el núcleo celular. NUCLEOPROTEÍNAS Asociadas a ácidos nucleicos. hormona TSH (estimuladora del Constituyen la mayoría de las membranas tiroides). otros componentes (=grupo prostético) cromatina (ADN + Colegio La Inmaculada/ Biología 2º Bachillerato/ La base físico-quimica. la fibrina y la fibroína de la seda.. globulinas (también de origen animal). CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS (*) CLASES TIPOS GLOBULARES Tienen estructura 3ª y forma globular y suelen ser solubles en agua o disoluciones salinas./ Curso 2004-2005 24 . tales como pH o cantidad de agua. e implicadas en la defensa del organismo. Como la histonas) HETEROPROTEÍNAS Contienen. LIPOPROTEÍNAS Su grupo prostético es un lípido HDL y LDL.. si se necesita. FOSFOPROTEÍNAS Contienen ácido fosfórico Caseína de la leche (de función de reserva) CROMOPROTEÍNAS El grupo prostético es un compuesto químico coloreado. ya que controlan las reacciones metabólicas.. GLUCOPROTEÍNAS Hormona LH (luteinizante). g) Hormonal Algunas funcionan como mensajeros de señales hormonales. además de aminoácidos (=grupo proteico). sirven para acumular y producir energía. protaminas. La ovoalbúmina y la lactoalbúmina del huevo y de la leche. EJEMPLOS Albúminas (de origen animal). Con función dinámica. generalmente con grupo fosfato. h) Enzimática Funcionan como biocatalizadores. d) Reserva energética Proteínas grandes. También las proteínas del sistema de complemento. No conjuntivo). o la mioglobina) o no porfirínicas (como la hemocianina). generando una respuesta en los órganos blanco.... etc. característica es la elasticidad). Por esta razón se denominan pigmentos Pueden ser porfirínicas (si derivan de la porfirina. que defienden de las infecciones microbianas. forman el tejido Con estructura 2ª o 3ª muy simple. etc. e) Homeostática Consiste en regular las constantes del medio interno. formando parte de los cromosomas. insectos o reptiles que en los mamíferos. respectivamente. como la hemoglobina. i) Receptoras Proteínas a las que se unen las hormonas u otras sustancias para recibir y trasladar una señal metabólica. HOLOPROTEÍNAS Sólo contienen aminoácidos en su composición que forman cadenas polipeptídicas. disminuyendo la energía de activación de estas reacciones. k) Toxinas Más abundantes en los microorganismos. celulares. elastina (su solubles en agua y con función estructural. Como la insulina. FIBROSAS Colágeno y queratina o ESCLEROPROTEÍNAS (estructurales.24 c) Transporte Algunas proteínas transportan sustancias como oxígeno o lípidos. f) Defensiva Las inmunoglobulinas son proteínas formadas por los linfocitos B.

Pueden desnaturalizarse: ya que la mayoría de ellas son de naturaleza proteica..e. pasando por un estado de transición en el que se están rompiendo determinados enlaces y formándose otros nuevos y.E. como la adaptación de la mano dentro de un guante. concentración de sustrato (molécula sobre la que actúa la enzima). Son por tanto. Se habla de especificidad absoluta cuando sólo puede actuar sobre un único sustrato (la maltasa sólo actúa sobre la maltosa degradándola en dos moléculas de glucosa) La concentración en la que actúan es muy baja. Reacción enzimática Características de las enzimas (*) Todas las enzimas se caracterizan por:  Son específicas: cada enzima (E) posee una estructura tridimensional especial para unirse a un sustrato (S) determinado. 1890) Posteriormente se propuso el modelo de “ajuste inducido” (D. en los sistemas multienzimáticos. El mecanismo de acción de las enzimas es el denominado modelo “llave-cerradura”. Se unen de forma específica al sustrato que van a modificar o sobre el cual van a actuar. y lo hacen en condiciones de pH y temperatura muy suave. como una llave que entra en una cerradura (Fischer. que son ARN) globulares que catalizan (=catálisis es el proceso por el que es posible cambiar la velocidad de una reacción química utilizando un”catalizador”) todas las reacciones biológicas. denominada centro activo. la enzima se recupera y puede volver a actuar sobre un nuevo sustrato. biocatalizadores (=catalizadores sintetizados por los seres vivos) Se caracterizan por su gran especificidad. se forma un complejo enzima-sustrato (ES) y se separan las moléculas obteniéndose el producto (P)./ Curso 2004-2005 25 . cofactores o a través de la propia enzima: enzimas alostéricos.25 ENZIMAS (*) Los enzimas son proteínas (excepto las ribozimas.Koshland. Colegio La Inmaculada/ Biología 2º Bachillerato/ La base físico-quimica. P. por no alterarse en el transcurso de la reacción y por aumentar muchísimo la velocidad de la reacción que catalizan (en ocasiones hasta un millón de veces) disminuyendo la energía de activación (=energía necesaria para que una reacción se inicie) Esta reacción enzimática se regula mediante variaciones de la temperatura.. Especificidad de sustrato Cuando solamente puede actuar sobre un sustrato específico. pueden perder su estructura y dejar de ser funcionales. Cuando se une la enzima (E) al sustrato (S). posteriormente. (*) La enzima posee una zona de unión al sustrato. ya que los centros activos de muchas enzimas se modifican sensiblemente al unirse al sustrato. Fig. pH. mediante un mecanismo de feed-back. La especificidad puede ser: o o    Especificidad de acción Una enzima puede realizar solamente una de las modificaciones que puede sufrir un sustrato. son liberadas y pueden volver a actuar. Se habla de especificidad de grupo cuando actúa sobre enlaces (la peptidasas sólo actúan rompiendo enlaces peptídicos) de un grupo de biomoléculas. 1958). No se consumen: una vez que han actuado. las deshidrogenasas sólo pueden extraer hidrógeno al sustrato.

o moléculas orgánicas llamadas coenzimas. Los enlaces que se establecen en el complejo enzima-sustrato suelen ser débiles y. capaz de unirse al sustrato (S) formando un complejo enzima-sustrato y de catalizar su transformación. Ligasas (sintetasas) Formación de enlaces covalentes uniendo varias moléculas. al que se une el sustrato durante la reacción. no covalentes. se denomina grupo prostético.. Hidrolasas Rotura hidrolítica de algún enlace del sustrato (incorporándose una molécula de agua por cada enlace hidrolizado) Liasas Rotura no hidrolítica de enlaces. Las coenzimas pueden actuar separadamente del enzima en procesos biológicos muy importantes (NAD. El cofactor suele ser decisivo para la catálisis. Isomerasas Reacciones de isomerización en la que se convierte una molécula en otra isómera (isómeros= compuestos químicos que tienen la misma fórmula molecular. La enzima sólo funciona cuando los dos componentes están unidos. Iones Holoenzima= metálicos Apoenzima + cofactor Coenzimas (moléculas orgánicas) Colegio La Inmaculada/ Biología 2º Bachillerato/ La base físico-quimica. etc. Se trata de una zona bien delimitada de la proteína enzimática. Co-A. FAD. forma la holoenzima. y junto a la parte proteica de la enzima.26 CLASIFICACIÓN (* 3 ejemplos) Grupo I CLASIFICACIÓN DE LOS ENZIMAS Clases Función Reacciones de oxidación-reducción (transferencia de electrones o de átomos de hidrógeno de un sustrato a otro) Oxidorreductasas II Transferasas Transferencia de grupo químico desde un sustrato a otro. Añaden grupos funcionales a las zonas del sustrato con dobles enlaces. o apoenzima. Es el responsable de la actividad y la especificidad de la enzima. Intercambian grupos funcionales (distintos del hidrógeno) de un sustrato a otro.. Por todo ello. como algunas vitaminas. La naturaleza química de los cofactores es variada: pueden ser iones metálicos. (*) ENZIMAS Y COFACTORES Muchas enzimas son proteínas conjugadas y contienen algún componente no proteico que se denomina cofactor. desapareciendo el doble enlace y transformándose en enlace sencillo./ Curso 2004-2005 26 .) Cuando la coenzima se encuentra unida fuertemente a la apoenzima por enlaces covalentes. por tanto. pero diferente estructura molecular u ordenamiento de sus átomos en el espacio) de la primera. la unión de la enzima (E) al sustrato (S) es un proceso reversible. III IV V VI Las enzimas se pueden clasificar según el tipo de reacción que catalicen: (*) EL CENTRO ACTIVO Las propiedades catalíticas de las enzimas se deben a que poseen un centro activo.

hasta un cierto límite. la velocidad de reacción permanece constante. que son capaces de aumentar o disminuir su actividad en la catálisis. alterándose su estructura secundaria y terciaria. b) pH La actividad de las enzimas se modifica cuando lo hace la acidez o alcalinidad del medio. Estos cambios pueden estar bajo el control de hormonas del sistema nervioso. -CO-CH3. La variación brusca de éste puede provocar su desnaturalización. B5 (ácido pantoténico) Coenzima A (Co-A) Transferencia de grupos acilo (=de dos átomos de carbono como el acetilo. INHIBICIÓN DE ENZIMAS La mayor parte de las enzimas pueden inhibirse (de forma que su actividad se reduce) o incluso destruirse por ciertos agentes químicos. de grupos carboxilo de grupos REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD CATALÍTICA La producción enzimática está dirigida por los genes de la célula. Las enzimas reguladoras se encargan de que esto sea así. Cuando esta sobrepasa los 50ºC-60ºC las enzimas se desnaturalizan.. Hay enzimas. Los moduladores pueden activar o inhibir la acción de la enzima (normalmente los activadores son el sustrato (S) de la enzima (E) y los inhibidores el producto (P) de la reacción catalizada por la enzima) OTROS FACTORES QUE ALTERAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA (*) En general. B12 (cobalamina) Coenzima B12 Transferencia de grupos metilo. aunque hay otras que no lo son. a) Temperatura Las reacciones enzimáticas ocurren muy lentamente o se suspenden por completo cuando las temperaturas son bajas. ya que. por la retroalimentación de los productos finales de la reacción (=feed-back). En la célula no siempre se necesitan las mismas enzimas ni en las mismas cantidades. las enzimas funcionan en condiciones muy concretas (condiciones óptimas) Estas son: temperatura. Las enzimas reguladoras suelen ser enzimas alostéricas (=con”otro espacio”). en el momento en que todas las enzimas estén unidas al sustrato. o de mayor tamaño) B6 (piridoxina) Fosfato de piridoxina Transferencia de grupos amino. Las enzimas se alteran a temperaturas elevadas. B2 (riboflavina) FAD y FMN Oxidación-reducción (transfieren e-. Las enzimas alostéricas. Colegio La Inmaculada/ Biología 2º Bachillerato/ La base físico-quimica. protones o átomos de hidrógeno) B3 o PP (niacina) NAD y NADP Oxidación-reducción. Después la actividad enzimática está regulada por los cambios de pH. B8 (biotina) Biocitina Transferencia (CO2) B9 (ácido fólico) Ác. además del centro activo. es necesario que haya una regulación de la síntesis de éstas. La inhibición enzimática puede ser reversible o irreversible. por la activación de otra enzima.27 (*) Algunos ejemplos: COENZIMA CORRESPONDIENTE VITAMINA B1 (tiamina) Pirofosfato de tiamina (PPT) TIPO DE REACCIÓN Transferencia de grupos aldehído. La mayoría de las enzimas sólo son activas entre límites muy estrechos de pH./ Curso 2004-2005 27 . tetrahidrofólico Transferencia monocarbonados. etc. pero se reactivan al elevarse la temperatura dentro de unos límites. dependiendo de determinadas sustancias denominadas moduladores. denominadas reguladoras. c) Concentración de sustrato Cuanto más sustrato haya en el medio más posibilidades tiene la enzima de unirse. pH y concentración de sustrato. lo que suele ser irreversible. aunque aumente la concentración de éste. poseen otros lugares para la unión de los moduladores: los sitios o centros alostéricos..

Estos factores que provienen del exterior. ancianos. aunque las acumulaciones son muy raras. Los inhibidores reversibles pueden ser de dos tipos: competitivos y no competitivos. VITAMINAS Son un grupo de compuestos orgánicos. las deben aportar los alimentos./ Curso 2004-2005 28 . como la A. El exceso de alguna de ellas hipervitaminosis. Vitaminas hidrosolubles (que se disuelven en agua). La llamó vitamina (=amina imprescindible para la vida) Son sustancias sensibles ya que algunas pueden alterarse por el calor.28 a) Reversible Cuando los inhibidores se unen temporalmente a la enzima y.. Las situaciones con un aporte de vitaminas inferior al necesario se conoce como hipovitaminosis. dejan que la actividad enzimática se reanude. embarazadas. A diferencia de las hidrosolubles.. Muchos venenos son inhibidores irreversibles. 2. con lo que pierden su función. Sin embargo. Funk (1912). las liposolubles no se utilizan en la síntesis de las coenzimas. (*) Las coenzimas las sintetiza el organismo a partir de moléculas sencillas que. como la C y las que pertenecen al complejo B. obtuvo una sustancia de la cáscara del arroz que evitaba la enfermedad del beri-beri. solubles en grasas). Algunos grupos de población necesitan un aporte superior a la media (niños. que son necesarios en la dieta en pequeñas cantidades puesto que son indispensables para un metabolismo normal. son nutrientes conocidos como vitaminas hidrosolubles. Vitaminas liposolubles (que se disuelven en disolventes orgánicos apolares. E y K. No competitivos El inhibidor se une a la enzima por un sitio que no es el activo paralizando la acción de la enzima. cuando se separan. variación de pH o. necesarios para que se sinteticen las coenzimas. b) Irreversible Cuando los inhibidores se unen de forma permanente al centro activo o lo destruyen de forma irreversible. D. Colegio La Inmaculada/ Biología 2º Bachillerato/ La base físico-quimica. o o Competitivos El inhibidor bloquea el centro activo de la enzima y no deja que esta se una al sustrato. etc) Las deficiencias de una o varias vitaminas (avitaminosis) originan trastornos metabólicos y algunos síntomas clínicos. si no pueden ser fabricadas por él. simplemente se oxidan por la presencia de oxígeno en el medio. el complejo vitamínico B comprende un grupo de vitaminas solubles en agua que como característica presentan ser componentes de las coenzimas. (*) Las vitaminas se clasifican en dos grandes grupos: 1.

pescado. diarreas. etc. leche. Favorece la absorción del calcio en el Raquitismo en los niños y intestino. las grasas. hígado. leche. Mal desarrollo. mantequilla. Dolores hígado. interviene en el metabolismo de los dermatitis. imprescindible para el una deformidad ósea. aminoácidos. así como úlceras en la boca.. Levaduras. en humanos./ Curso 2004-2005 29 . Su carencia es rara. etc. hígado. etc. demencia e incluso la triptófano. etc. débiles y se abren con facilidad). Transfiere como Co grupos aldehído. Cereales. en varios compuestos.) Una proteína secretada por el estómago o factor intrínseco (glicoproteína) y. Hígado. etc. etc. huevos. fuentes de necesaria para que los hematíes se hematíes.nucleicos. muerte). judías y (PPT). verduras de color rojo y amarillo. que catalizan la incorporación del CO2 Dermatitis. Mantiene los ceguera nocturna. varios aminoácidos.fólico) B12 (cobalamina) C (ácido ascórbico) Acción Deficiencias que ocasionan su falta Indispensable para la visión normal y Crecimiento deficiente. Necesaria para las reacciones de Anemia Su falta retrasa la La sintetizan las bacterias síntesis de los ác. Imprescindible para la coagulación de Tiempo de coagulación más la sangre. necesaria neuromusculares y oculares) para la síntesis de ác. formen normalmente. coenzima. aceites de hígado de pescado. en general. en su ausencia. Hemorragias. etc.. Es una coenzima de varias enzimas Fatiga. principalmente vegetales verdes. xeroftalmia (una capa córnea seca y gruesa). vegetales verdes FMN que intervienen en las reacciones inflamación en los labios y y levaduras. infertilidad. Una forma de ella actúa de coenzima Anemia perniciosa. Forma parte de la Co-A. vegetales verdes. Componente de las enzimas NAD y Pelagra en el hombre Las plantas y animales la NADP que intervienen en reacciones (dermatitis. convulsiones. Acción Deficiencias que Fuentes ocasionan su falta Da lugar al pirofosfato de tiamina Ocasiona su falta el beriberi Trigo. se necesita la origen animal (carne. Colegio La Inmaculada/ Biología 2º Bachillerato/ La base físico-quimica. Es constituyente de una enzimas que Retraso del crecimiento. (transfiere grupos metilo) y es para que se formen los Hígado y. leche. fresas. papel fundamental en la oxidación de hombre. crecimiento normal. vegetales verdes. de oxidación-reducción. Necesaria para el metabolismo de Conduce al escorbuto (las Cítricos (naranja. se encuentra en maduración de los glóbulos rojos. hígado. para el crecimiento. hueso. pues. heridas. Previene la oxidación de los ácidos Lesión hepática.nucleicos y para la maduración de los hematíes) intestinales.). de forma que mantiene su estructura. que tienen un Es rara la deficiencia en el Granos de cereales. etc. para cicatrizar heridas cicatrizan con mandarina. kiwi. cacahuetes. leche. Hígado. granos de cereal. etc. Constituyente de las coenzimas FAD y Su carencia origina Hígado. etc. cerveza. etc. cereales y los grasos insaturados en las membranas distrofia muscular. levaduras. Fuentes Leche. lo que aumenta la cantidad osteomalacia en los adultos. Transfiere grupos amino. etc. muchos alimentos. guisantes. formación de la matriz del lentitud y las cicatrices son etc. leche. etc. Dermatitis y huevos. Es importante para (alteraciones vegetales verdes.. huevos. vegetales. pescado. etc. originan a partir del aminoácido de oxidación-reducción. piel tejidos epiteliales. la producción de ribosa. pomelo. Transfiere grupos monocarbonados. largo. de las células. etc. el hueso no crece. dichas células no se originan bien. etc. ya que la producen las bacterias intestinales.29 Liposolubles (2 ejemplos) A (retinol) D (calciferol) K (filoquinona) E (tocoferoles) Hidrosolubles (*) 3 ejemplos B1 (tiamina) B2 (riboflavina) B3 (niacina) B5 (ácido pantoténico) B6 (piridoxina) B8 (biotina) B9 (ác. etc. Semillas. presencia de huevos. La sintetizan microorganismos. los glúcidos y ciertos encanecimiento del pelo en aminoácidos (transfiere grupos acilo) algunos animales. de calcio útil para la síntesis de los Ambas situaciones llevan a huesos. Depresión. lengua. descamada. musculares.

O. para la base nitrogenada timina (T) Uridin. como moléculas portadoras de energía o coenzimas y sus funciones son imprescindibles: ATP. H. y una base nitrogenada (adenina. Enlace químico formado entre el grupo hidroxilo (-OH) del carbono C5 del monosacárido y un grupo hidroxilo (-OH) del ácido fosfórico y se forma un enlace éster 5’ monofosfato (se denomina 5’ porque se realiza en el carbono 5’ de la pentosa. NUCLEÓTIDO(*) Fig. Se desprende una molécula de agua. pe. es decir. como el NAD. (mono. U) (Figs. Las bases nitrogenadas son moléculas orgánicas cíclicas que contienen nitrógeno. en el caso de estar formadas por la pentosa desoxirribosa.o uracilo. di o tri fosfato). 1. entre el grupo fosfato de la posición 5’ de uno de ellos y el hidroxilo de la posición 3’ de l otro. coenzimas.pg. citosina. T y U) con un ciclo.. para no confundirlos en nomenclatura con los carbonos de la base nitrogenada. para la base nitrogenada adenina (A) Guanosin. (mono. N y P. Nucleótido de desoxirribosa Contiene tres componentes: una pentosa (ribosa o desoxirribosa).).. (mono. La nomenclatura de los nucleótidos es compleja. guanina. Son el ADN y el ARN. es característico de estas moléculas. se dice que la secuencia de nucleótidos se ordena desde 5’ a 3’ (5’ 3’) Los carbonos que forman las pentosas vemos que se renumeran. Los nucleótidos se unen a través de un enlace fosfodiéster. Lo que da lugar a un dinucleótido. etc. sin unirse entre sí. mediante enlaces fosfodiéster 5’ 3’ (=los nucleótidos se unen entre el C5 de la pentosa de uno de ellos y el C3 de la pentosa del siguiente nucleótido).y H+. di o tri fosfato). denominándolos con números prima (5’). (mono. estructurados en unidades básicas llamadas nucleótidos.fosfóricos). con función energética. Los nucleótidos de las bases pirimídicas se llaman: o o o Citidin. di o tri fosfato). un fosfato (uno o más ác. para la base nitrogenada guanina (G) Llevan el prefijo desoxi-. Los nucleótidos de las bases púricas se llaman: o o Adenosin. A. se forma un polinucleótido o un ácido nucléico. La formación de un nuevo enlace fosfodiéster entre un dinucleótido y otro nucleótido origina un trinucleótido y uniéndose muchos nucleótidos un polinucleótido (ácido nucléico). Colegio La Inmaculada/ Biología 2º Bachillerato/ La base físico-quimica. di o tri fosfato). G. para la base nitrogenada uracilo (U) Llevan el prefijo desoxi-.40) Algunos de ellos actúan sin formar ácidos nucleicos. di o tri fosfato). y pirimídicas (C. para diferenciar la numeración de los átomos de las bases nitrogenadas y de las pentosas. (*) Los enlaces que se pueden encontrar en un nucleótido o entre cadenas de ellos son:  Enlace éster. (*) Cuando se unen entre sí muchos mononucleótidos. en el caso de estar formadas por la pentosa desoxirribosa. para la base nitrogenadas citosina ( C) Timidin. (mono. timina. Hay bases púricas (A y G) con dos ciclos. se añade ‘ a los carbonos de estas últimas).  Enlace fosfodiéster.30 ÁCIDOS NUCLEICOS (*) Son biomoléculas orgánicas que contienen siempre C./ Curso 2004-2005 30 . C. T. transportador de e. Esto se debe a que el primer nucleótido tiene libre el carbono 5’ y el siguiente nucleótido tiene libre el carbono 3’. pero sigue una estructuración. y que forman los mononucleótidos.

copiada del ADN. y se realiza entre el grupo hidroxilo (-OH) del C1 del monosacárido y el nitrógeno N1 de las bases pirimídicas o el N9 de las bases púricas. G. Estructura del ADN a) (*) “Collar de perlas”. estableciendo puentes de hidrógeno entre sus bases complementarias (A-T y C-G). Cada nucleosoma está compuesto por un octámero de histonas. H2B. H3 y H4. ADN (*) Pequeño Abierta. excepto virus en virus Disposición o o Tipo de pentosa Desoxirribosa Bases nitrogenadas o o A. (*) DNA RNA Tamaño Muy grande Estructura Bicatenario (=doble cadena)./ Curso 2004-2005 31 . y se enrollan en una doble hélice en molécula abierta (eucariotas) ó circular (procariotas). Esta estructura está rodeada por un tramo de ADN que da una vuelta y ¾ en torno al octámero y un tramo de ADN que une un nucleosoma con otro (llamado ADN espaciador o ligador) y una histona H1. el ADN adquiere su estructura secundaria (modelo propuesto por Watson & Crick) Esta estructura permite que las hebras que se formen por duplicación de ADN sean copia complementaria de cada una de las hebras existentes. El conjunto de la estructura se denomina: Colegio La Inmaculada/ Biología 2º Bachillerato/ La base físico-quimica. excepto en Monocatenario (= una cadena). para sintetizar una proteína. con grupos de bases que se expresan (exones).. que se agrupan funcionalmente formando genes. formando el nucleosoma. El enlace que se forma se denomina enlace N-glucosídico. o o o Presenta una estructura primaria: la secuencia de bases de polinucleótidos. G. formando un nucleósido. C. Finalmente el ADN se empaqueta asociándose con proteínas (normalmente histonas). Cuando se une a él el ácido fosfórico se forma el nucleótido. Traducción (=formación de proteínas) ÁCIDO DESOXIRRIBONUCLEICO Es el material genético (en algunos virus puede ser ARN) de todos los organismos. T A. formando la fibra de cromatina: ADN asociado con histonas (proteínas).31  Enlace N-glucosídico (=glicosídico) Que une la pentosa a la base nitrogenada. y cada tipo de histona se presenta en numero par.. en cinco niveles: Estructura terciaria: Fig. C. En el proceso se desprende una molécula de agua. o Duplicación (reproducción) Transcripción (formación de ARN) o Almacenamiento de la información genética 2. y un grupo que no lo hacen (intrones) Cuando dos hebras de ADN se emparejan de forma antiparalela. denominadas H2A. U Se enfrentan: A-T y C-G en la doble hélice Función o o o o Controla el metabolismo del ser vivo. lineal (eucariotas) Circular (procariotas) o Abierta normalmente Ribosa que forma los nucleótidos libres y los nucleótidos que componen el ARN Contiene la información.

se dice que la ordenación de la secuencia de nucleótidos va desde 5’ a 3’ (5  3’) Su función es traducir la información genética de los genes (ADN) a proteínas. Así. Nucleosoma (*) La cromatina en el núcleo tiene un grosor de 300 A (=Ángstrom) es una unidad de longitud que equivale a 10-10 metros) La fibra de cromatina de 100 A se empaqueta formando una fibra de cromatina de 300 A. donde las perlas serían los nucleosomas unidos por la cadena de ADN. Sale al núcleo y se asocia a los ribosomas. Los nucleótidos se unen formando una cadena con una ordenación en la que el primer nucleótido tiene libre el carbono 5’ de la pentosa. Fig. Cromosoma (sucesión de rodillos) Fig.. Cada tres nucleótidos. Los solenoides se enrollan formando la cromatina del núcleo interfásico de la célula eucariota. Por ello. formándose bucles de solenoides. Se forma en el núcleo celular. originan los cromosomas.32 Fibra de cromatina de 100 Á. Se forma en el núcleo celular. Rosetas y rodillos. posteriormente lo hacen formando rosetas y rodillos y estos últimos. copiada del ADN. corresponde un aminoácido distinto. el ADN se compacta más. o Estructura cuaternaria: b) c) d) e) Enrollamiento en solenoide. cuando la célula entra en división. y disponiéndose exactamente al reconocerse el codón del ARNm por el anticodón Colegio La Inmaculada/ Biología 2º Bachillerato/ La base físico-quimica. donde se construye la proteína. a partir de la secuencia de ADN. que posee la información. la secuencia de aminoácidos de la proteína está configurada a partir de la secuencia de los nucleótidos del ARNm. El enrollamiento que sufre el conjunto de nucleosomas recibe el nombre de solenoide. ARN (*) ÁCIDO RIBONUCLÉICO Es un polinucleótido monocatenario(excepto en algunos virus) de ribosa.. a partir de una secuencia de ADN. Se irá leyendo en los ribosomas capturando consecutivamente los aminoácidos que ha transportado el ARNt. Para ello presenta cuatro tipos básicos de molécula: a) ARNm (=mensajero): ARN lineal. aunque tienen un aspecto repetitivo en forma de”collar de perlas”. codón. que se dispone en estructura primaria. Después. a través del código genético./ Curso 2004-2005 32 . Bucles de solenoides. Doble hélice ADN 3. Sale del núcleo y se asocia a ribosomas. para sintetizar una proteína. en último término. donde se construye la proteína. El último nucleótido tiene libre el carbono 3’ de la pentosa. Contiene los codones del código genético: tripletes de bases que expresan cada uno un aminoácido concreto. aunque a veces forma estructura secundaria de doble hélice formando plegamientos con la misma cadena.

Contiene (2) el triplete (=grupo de tres nucleótidos. transfiere el aminoácido correspondiente a la secuencia de aminoácidos que está formándose en el ribosoma. Fig. Así. Fig. Estructura ARNt c) ARNt (=de transferencia o soluble): ARN no lineal.33 complementario del ARNt. A la vez. estructura que se estabiliza mediante puentes de hidrógeno. la función del ARNt consiste en unirse en el ribosoma a la secuencia complementaria del ARNm. produciendo bucles. Estos nucleótidos no pueden emparejarse. que sirve para leer la secuencia en el orden adecuado e ir disponiendo correctamente los aminoácidos de las proteínas. C y U. la secuencia de aminoácidos de una proteína está configurada a partir de la secuencia de los nucleótidos del ARNm. a partir de la información que transmite el ARNm.. En resumen./ Curso 2004-2005 33 . Este ARN se encuentra en el núcleo de las células eucariotas.. y su existencia genera puntos de apertura en la hélice. o heterogéneo nuclear. y el anticodón. G. Bases nitrogenadas Colegio La Inmaculada/ Biología 2º Bachillerato/ La base físico-quimica. (1) triplete complementario de cada uno de los codones de ARNm (=mensajero). Los ribosomas son las estructuras celulares donde se unen los aminoácidos para formar proteínas. y otro. En células procariotas no aparece. Hay dos tipos de ribosomas. el que se encuentra en el hialoplasma o en el retículo endoplasmático rugosos (RER) de las células eucariotas. el que se encuentra en las células procariotas y en el interior de las mitocondrias y cloroplastos. d) ARNhn (=heteronuclear) El ARN. Además de los nucleótidos de A. el ARNt presenta otros nucleótidos con bases modificadas. abreviadamente bases) que se une con los aminoácidos específicos de la secuencia del anticodón para capturarlos en el citoplasma y transportarlos hasta los ribosomas. b) ARNr (=ribosómico): Se asocia con proteínas y forma la estructura de los ribosomas. característico por su forma de hoja de trébol. Su función consiste en ser el precursor de los diferentes tipos de ARN. mediante el anticodón. agrupa a todos los tipos de ARN que acaban de ser transcritos (=pre-ARN) Son moléculas de diferentes tamaños.

Generan funciones energéticas.. Estructura de un AN NOTA: Como vemos. el centrómero diferencia los dos brazos. o asociadas. que constituyen la estructura del centrosoma. Las proteínas tienen una estructura compleja. Esta estructura es la responsable de la posibilidad de cumplir funciones esenciales para los seres vivos. En el cromosoma anafásico (con una sola cromátida). como el agua y las sales minerales. con gran cantidad de nitrógeno en su estructura. Se representan en forma lineal o ciclada. De los centríolos derivan las estructuras microtubulares del citoesqueleto. que son moléculas formadas por una base nitrogenada. Los distintos ARN son polímeros de nucleótidos de ribosa. disuelta. igual que el resto de la materia. Los monosacáridos son los monómeros que componen los ósidos. Los ácidos nucléicos están formados por nucleótidos.34 Fig. denominadas biomoléculas. como los glúcidos. y las vitaminas también pertenecen a varios grupos. las enzimas.. que no se disuelven en agua. de impermeabilización u hormonal. u orgánicas. dispuestos perpendicularmente uno al otro. uniéndose a moléculas orgánicas. Los glúcidos son biomoléculas orgánicas que generan energía o estructura. Generan distintas funciones biológicas. Colegio La Inmaculada/ Biología 2º Bachillerato/ La base físico-quimica. Cuando el centrómero está en el extremo del cromosoma y sólo tiene un brazo por cromátida. IDEAS FUNDAMENTALES                Los seres vivos estamos hechos de elementos químicos. Se clasifican. GLOSARIO B-C Brazo cromosómico: cada una de las zonas de una cromátida a partir del centrómero. una pentosa y grupos fosfato. las hormonas pueden ser derivadas de los lípidos o de naturaleza proteica. estructurales. Los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos./ Curso 2004-2005 34 . Los prótidos son biomoléculas orgánicas. formados a partir de la información contenida en el ADN. Los monosacáridos se unen por enlace O-glucosídico. Estos elementos químicos reciben el nombre de bioelementos. se llama cromosoma telocéntrico. prótidos y ácidos nucleicos. son biomoléculas incluidas químicamente en los grupos anteriores. Sirven para crear las proteínas. lípidos. hormonas y vitaminas. y que se pueden designar como diplosoma. Centrómero: zona de unión de las dos cromátidas hermanas de un cromosoma metafásico. El ADN está formado por nucleótidos de desoxirribosa y guarda la información genética en su compleja estructura. Los lípidos son biomoléculas orgánicas. debido a su peculiar estructura. Centríolos: conjunto de dos túbulos proteínicos cortos. El agua compone gran parte de la estructura de los seres vivos y ofrece una serie de funciones biológicas. dependiendo de la forma en que se encuentren dentro del ser vivo. ya que las enzimas son proteínas. Los aminoácidos son los monómeros de las proteínas y los péptidos. Estas pueden ser inorgánicas. según su grupo funcional y el número de carbonos. Forman péptidos y proteínas. Las sales minerales se encuentran en los seres vivos en forma precipitada. formando iones. Los bioelementos se unen formando moléculas. Contienen en su estructura un grupo amina y un grupo carboxilo. y situados cerca del núcleo.

cerca del núcleo.35 Citosol: dispersión coloidal en estado de sol (líquido). y uniéndose con otros nucleosomas a través de DNA libre. Una célula puede tener uno ó varios dictiosomas. para producir un éster más agua. Glucocálix: estructura superficial de la membrana citoplamática. Crestas mitocondriales: invaginaciones de la membrana interna de la mitocondria donde se efectúan los procesos de la cadena respiratoria (cadena de citocromos) Cromátida: estructura que forma la molécula de DNA en que se empaqueta la cromatina para formar el cromosoma. Se mide por registro óptico en unidades Svedberg. Coeficiente de sedimentación: tiempo característico y constante de cada partícula coloidal en recorrer una determinada distancia al ser ultracentrifugada. Son básicamente el retículo endoplasmático y el aparato de Golgi. 10-6. situadas entre los tilacoides. que se forma durante la mitosis y sirve para la separación de las cromátidas de los cromosomas. y que se encargan de catalizar reacciones de degradación hidrolítica en los fagosomas.. Diplosoma: estructura constituyente del centrosoma. Huso acromático: estructura de fibras proteínicas derivadas de los centríolos. formada por dos orgánulos sin membrana. que une un nucleosoma con el siguiente. Grana: membranas internas del cloroplasto. DNA espaciador: (ligador ó linker) DNA de la cromatina no asociado a proteínas. se cumple que la masa de un coloide ó partícula equivale a 5. cerca de la membrana citoplasmática. Son enzimas digestivos. Cuando la célula se divide. los centríolos. RNA y ribosomas 70 S. Así por ejemplo. Reacción de condensación de un alcohol con un ácido por enlace covalente. donde se efectúan los procesos del ciclo de Calvin (fase oscura de la fotosíntesis) También contiene pequeñas moléculas de DNA. Las membranas se apilan formando una cara cis. De forma aproximada.000 S3/2. las dos cromátidas de cada cromosoma se separan y cada una de ellas forma un cromosoma con una sola cromátida. Colegio La Inmaculada/ Biología 2º Bachillerato/ La base físico-quimica. En la metafase. cortas y apiladas. donde se efectúan las reacciones de la fase luminosa de la fotosíntesis. se llaman autofagosomas y si es material del exterior heterofagosomas. y hacia donde se van formando las cisternas cargadas de moléculas orgánicas. un ribosoma 80 S tiene un tamaño (peso molecular) de aproximadamente 4. Si degradan estructuras propias de la célula. estructura que constituye la fibra de cromatina. Esterificación. rodeado de doble membrana. constituída por oligosacáridos unidos a proteínas ó lípidos de la membrana. H-P Hidrolasas: tipo de enzimas contenidos en los lisosomas. que forma la mayor parte del citoplasma./ Curso 2004-2005 35 . Collar de perlas: en biología.. formada por DNA que se enrolla sobre proteínas histonas. el diplosoma se duplica para formar el huso acromático. llamado DNA ligador (linker) ó espaciador. y otra cara trans. D-G Dictiosoma: estructura membranosa y vesicular que constituye el Aparato de Golgi. Estroma: interior del cloroplasto. Tiene una función antigénica y de reconocimiento celular. siendo 1 S = 10-13seg. El DNA espaciador no se expresa (no se transcribe) Endomembrana: membranas celulares que se localizan en el citoplasma. En la Anafase. el DNA está duplicado y cada cromosoma tiene dos cromátidas (cromátidas hermanas). constituyendo el nucleosoma. dispuestos perpendicularmente uno al otro. Fagosomas: nombre con el que se designan a las vacuolas cuando efectúan procesos digestivos en su interior.

Son los cilios y los flagelos. cuanto menor es esa distancia se dice que tiene mayor poder de resolución. conteniendo los pigmentos fotosintéticos. F.) mediante reacciones oxidativas que no producen ATP (energía) Poder de resolución: Distancia mínima entre dos puntos para poder observarlos separadamente. AGRADECIMIENTOS: A los alumnos “correctores”de Biología de 2º-A de Bachillerato del curso 2004-2005 que han contribuido.36 Matriz mitocondrial: interior de la mitocondria. y cuando se llega a un determinado acortamiento. Proteínas intrínsecas: proteínas de la membrana unidas a componentes lipídicos y que atraviesan la matriz lipídica de la membrana. Colegio La Inmaculada/ Biología 2º Bachillerato/ La base físico-quimica. En cada división celular el telómero se va acortando./ Curso 2004-2005 36 . Proteínas periféricas: proteínas libres de la membrana. rodeado de doble membrana. y donde se efectúan los procesos del ciclo de Krebs. Nucleosoma: estructura básica de la cromatina que se expresa (se transcribe). Vacuola pulsátil: tipo de vacuola que permite regular la presión osmótica de la célula mediante intercambio hídrico con el exterior.mecd. de una molécula y los átomos de hidrógeno que están unidos a los átomos electronegativos de otra molécula T-V Telómero: parte distal de los brazos cromosómicos. que se localizan en las zonas periféricas interna y externa de la matriz lipídica de la membrana. En un microscopio. etc. y que es el resultado de la unión paulatina de sus vacuolas. N. NOTA : El desarrollo del tema “La base físico-química de la vida” dentro del Bloque I: “La célula y la base físico-química de la vida” del temario de Biología de 2º de Bachillerato. Undulipodios: prolongaciones citoplasmáticas muy finas hacia el exterior de la célula. Vacuoma: estructura vacuolar que se forma en las células vegetales a medida que envejecen. la célula deja de dividirse. Vacuola digestiva: tipo de vacuola en las células animales donde se efectúan reacciones metabólicas de degradación hidrolítica de materiales mediante los enzimas vertidos por los lisosomas. Poros nucleares: estructuras proteínicas en la membrana nuclear. y su capacidad de aumento se amplía. O. Enlace que se establece entre los átomos electronegativos. Este acortamiento se impide por la acción de un enzima: la telomerasa Tilacoides: conjunto de membranas internas del cloroplasto de dos tipos: alargadas (tilacoides de estroma) y cortas y apiladas (tilacoides de grana). en lo posible. y dotadas de movimiento gracias a su composición proteica. También se llaman fagosomas. También contiene moléculas pequeñas de DNA y RNA y ribosomas 70 S. sustancias tóxicas. está basado en el contenido de la página web del MECD (Ministerio de Educación.cnice. También se llama contráctil. deformando la membrana para capturar partículas (fagocitosis) ó desplazarse (movimiento ameboideo) Puente de hidrógeno. Pseudópodos: (falsos pies) prolongaciones citoplasmáticas gruesas hacia el exterior. formando una sola que ocupa casi todo el citoplasma. ampliado además con otras fuentes de consulta editorial. formada por una doble vuelta de DNA sobre un grupo de 8 proteínas histonas (octámero de histonas) Oxidasas: tipo de enzimas contenidos en los glioxisomas vegetales y en los peroxisomas con los que se degradan diversos materiales (ácidos grasos. Ciencia y Deportes): PROYECTO BIOSFERA (Iris. organizadas en forma de poros que permiten el intercambio de materiales entre el citoplasma y el carioplasma.. que adquieren consistencia de gel.es). a la mejora del contenido del tema..

/ Curso 2004-2005 37 ..37 Colegio La Inmaculada/ Biología 2º Bachillerato/ La base físico-quimica..