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Resumen:
1. la interaccin de la estructura dimerica del ligando (PGDF), es decir, estos
ligando dimerizan en el espacio extracelular, interactan con el receptor y
favoreciendo asi la dimerizacin del mismo, provocando la fosforilacion
cruzada, incrementando la actividad cataltica y sirviendo como punto de
andamiaje a otras protenas que generaran la respuesta celular.
2. utilizan varias estructuras extracelulares, por ejemplo los Proteoglicanos
participan interactuando con factores de crecimiento permitiendo la
organizacin de estos 1ros. Mensajeros para favorecer la dimerizacin de los
receptores y su activacin
3. tambin, a travs de sealizacin por contacto se puede dar la activacin
de receptores tirosina kinasa.
Por otra parte la fosforilacion fuera del dominio tirosin kinasa, a lo largo del
extremo carboxilo terminal cumple una funcin importante pues permite la
unin interaccin o acomplamiento de algunas protenas lo que desencadena la
interpretacin de este mensaje.
Dominios funcionales Los dominios relacionados con tirosina fosforilada para
su reconocimiento son, los dominios SH2 y dominios PTB (reconocimiento
fosfotirosina), SH2 se alude a la protena C la interaccin de dichos dominios
ya que fueron reconocidos por protenas que se expresaban en determinados
tipos de cncer.
Entonces, los dominios SH2 y PTB son dominios que se encargan de reconocer
las fosfotirosinas para andamiar el proceso que conlleva a la respuesta celular.
Ejemplo: en condiciones postprandiales la concentraciones de glucosa son
altas en sangre, la insulina como 1er mensajero es reconocido por un receptor
especifico y desencadena la liberacin de los transportadores GLUT, estos se
expresan a nivel de la membrana celular permitiendo la internalizacin de
glucosa a nivel heptico (que es donde se tiene la capacidad de almacenar
grandes concentraciones de glucosa)
Las protenas acopladoras:
Para cada una de esas protenas tienen dominios de interaccin con otras
protenas y que permiten modular cada una de las seales , la emergencia y
convergencia de la cascada de sealizacin celular ejemplo:
la p3ikinasa se encuentra en su conformacin inactiva, es una protena
acopladora, el receptor tirosin kinasa cuando se activa permite que ella se
acople, por los dominios estructurales SH2 lo cual genera un cambio
conformacional completo de la protena pero impide exponer su actividad
cataltica, generar fosforilacion y permitir la interpretacin de la cascada de
sealizacin, estas protenas adaptadoras permiten que en su conformacin
activa, ella adapte la seal y genere un tipo de respuesta , cumple una funcin
similar a la protena G, la salida de la p3kinasa , fosfoinositol trifosfato para que
se acople y siga interpretando su cascada de sealizacin.
Proteinas con actividad GTPasa, protenas GAB (modula o desactiva la
protena G monomerica), otra proteina acopladora seria la fosfolipasa C tipo
gamma para la tirosin kinasa, tiene dominios de activacin multivariados,( no
RUTA
MITOGENICA.
QUE
ACTIVA
LOS