ARTIKEL ILMIAH

PRAKTIKUM BIOKIMIA
TITRASI FORMAL ASAM AMINO
“PENGARUH WAKTU HIDROLISIS PROTEIN GELATIN OLEH ENZIM
PROTEASE TERHADAP VOLUME NaOH DAN mg NITROGEN ASAM
AMINO MELALUI TITRASI FORMAL ASAM AMINO”

Oleh
NAMA

: NI PUTU AYU EVA TRISNA WIDIANTINI

NIM

: 1313031079

KELAS : VIC

JURUSAN PENDIDIKAN KIMIA
FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM
UNIVERSITAS PENDIDIKAN GANESHA
2016

Keywords: hydrolysis. 1.040mg . Dua asam amino yang berikatan melalui ikatan peptida akan membentuk dipeptida. UNDIKSHA Jalan Udayana.800mg . 5. Molekul protein mengandung karbon. 2. trypsin. 1. polipeptida mengandung lebih dari 25 residu asam amino (Redhana. Fakultas MIPA. 1. 45.640mg .640mg . masingmasing masih dapat diikatkan pada asam amino lainnya untuk membentuk rantai peptida yang lebih panjang.4mL.920mg .1ml.8ml. Semakin lama larutan asam amino didiamkan maka semakin banyak volume NaOH yang digunakan dans semakin banyak mg nitrogen yang dihasilkan. 4.480mg . titrasi formal ABSTRACT This experiment aims to hydrolyze the protein with a protease enzyme so that the amount of amino acids can be determined quantitative with formal titration of amino acids.800mg .480mg . 30. 4. tripsin. 5.5 mL. 60. 75. 15.3mL. gelatin.6ml. mg nitrogen yang diperoleh pada menit ke-0. Senyawa ini terdapat dalam semua jaringan hidup baik tumbuhan maupun hewan. 75 dan 90. formal titration PENDAHULUAN Protein merupakan senyawa terpenting penyusun sel hidup. Istilah protein berasal dari bahasa Yunani protos yang berarti “yang paling utama”. dan 90. 5. . The method used in this experiment is a quantitative method by means of a formal of titration amino acids. Kata kunci: hidrolisis.3 mL. 1. 2002).4 mL.6 mL. 30. 1. ada gugus amino bebas pada salah satu ujung dan gugus karboksil pada ujung yang lain. 1. 3.920mg .040mg . 3. 4. Relationship curve between the volume NaOH and time curve mg of nitrogen and amino acids directly proportional. oksigen.01. 1. 6.200mg . dan kadang sulfur serta fosfor. 45. Volume NaOH yang diperlukan dalam percobaan ini masing-masing 1. 60. the more volume is needed NaOH titration as well as the more nitrogen mg produced. dan 90 masing-masing yaitu 3. 5. The relationship curve between the volume of NaOH and mg of nitrogen to the time was made by the quantitive methods that a formal of titration amino acids. 75. SIngaraja-Bali E-mail: evatrisna13@yahoo. 15.2mL. 2.01. hidrogen. The result of this experiment do at minute 0. 45. Oligopeptida mengandung sampai 25 residu asam amino. nitrogen.5mL.160mg .200mg . Hasil pengamatan yang diperoleh pada percobaan ini dilakukan dengan rentang waktu menit ke-0. The volume of NaOH required to titrate a mixture of trypsin and gelatin was 1. degrees of hydrolysis was 0. Protein adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan polimer dari monomermonomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida.PENGARUH WAKTU HIDROLISIS PROTEIN GELATIN OLEH ENZIM PROTEASE TERHADAP VOLUME NaOH DAN mg NITROGEN ASAM AMINO MELALUI TITRASI FORMAL ASAM AMINO Ni Putu Ayu Eva Trisna Widiantini Jurusan Pendidikan Kimia. Metode kuantitatif merupakan metode yang digunakan dalam praktikum ini yaitu titrasi formal asam amino. 1. Derajat hidrolisis yang diperoleh pada percobaan ini sebesar 0. Sebuah molekul protein mengandung ratusan atau bahkan ribuan unit asam amino.com ABSTRAK Percobaan ini bertujuan untuk menghidrolisis protein dengan enzim protease sehingga jumlah dari asam amino dapat ditentukan secara kuantitatif dengan titrasi formal asam amino dan membuat kurva hubungan antara volume NaOH dan mg nitrogen terhadap waktu. 60. gelatyn. Unit-unit itu akan membentuk berbagai macam kombinasi yang jumlahnya hampir tidak terbatas. 30. 6. sehingga jumlah jenis protein yang ada juga tidak terbatas (Frieda. 2004).8 mL. 15. Kurva hubungan antara volume NaOH terhadap waktu dan kurva mg nitrogen asam amino terhadap waktu berbanding lurus. The longer the amino acids solution allowed to stand. 4. 2. dan 2.160mg.2ml and obtained mg nitrogen is 3.1mL.

asam amino. H2NCHRCOO-(aq) + H+(aq) ⇌ (HOCH2)2NCHRCOO-(aq) Gambar 2. 2010). dititrasi pada titik akhir secara kuantitatif apabila suatu asam amino dalam larutan menggunakan suatu indikator. NH3 + O R C OH (aq) H C O C H O. Penentuan secara kuantitatif amino yang tidak bermuatan sehingga salah satu gugus akan dapat memberikan memungkinkan gugus amonium mem-buffer indikasi untuk mengetahui derajat hidrolisis di daerah pH yang lebih rendah dan dapat suatu protein. Menurut teori zwitterion. Gugus NH2 R C karboksil (COOH) adalah gugus yang bersifat asam. Asam amino bebas ini apabila direaksikan dengan formaldehida berlebih akan membetuk derivat metilol. Asam amino adalah suatu golongan senyawa karbon yang setidak-tidaknya mengandung satu gugus karboksil (COOH) dan satu gugus amino (NH2). Titrasi asam amino atau sedangkan gugus karboksil kehilangan campuran asam amino dalam keberadaan protonnya dan hadir sebagai anion formaldehida disebut dengan titrasi formal karboksilat. Untuk mengatasi hal tersebut.(aq) Gambar 1. Protein jika dihidrolisis akan menghasilkan asam amino bebas. . Selama hidrolisis suatu protein. amino bebas yang dihasilkan pada proses sehingga tidak mungkin dititrasi pada titik hidrolisis protein oleh enzim proteotik.0.Suatu molekul protein disusun oleh sejumlah asam amino tertentu dengan susunan yang sudah tertentu pula dan bersifat turunan. asam amino bersifat dapat dititrasi langsung dengan NaOH sampai amfoterik karena gugus asam amino pH 8. di atas pH 11. Titrasi ini merupakan metode Gugus amonium dari asam amino bersifat analisis untuk mengikuti pembentukan asam buffer pada daerah pH tinggi. formaldehida ditambahkan ke dalam larutan sejumlah karboksil dan gugus amino asam amino agar bereaksi dengan gugus bertambah terus. adalah sebagai berikut. Reaksi yang dititrasi dengan basa. Reaksi ini menyebabkan asam amino bebas bentuk isoelektrik kehilangan satu proton dari gugus NH3+. Zwitter ion asam amino Protein dihidrolisis akan didapatkan asam aminonya. Reaksi asam amino bentuk isoelektrik kehilangan satu proton Ion H+ yang dilepaskan pada reaksi di atas Dalam bentuk larutan. Tripsin adalah suatu enzim proteolitik atau enzim yang mengkatalisis hidrolisis protein. akhir. protease. Hal yang sama juga terjadi pada gugus Pada percobaan ini dibuat kurva titrasi karboksil yang bersifat buffer pada pH rendah asam amino yang diperoleh dari hasil sehingga tidak mungkin juga dititrasi dengan hidrolisis protein dengan menggunakan enzim basa. yang merupakan titik akhir indikator diprotonasi dan hadir sebagai ion amonium. Hidrolisis suatu protein dapat dilakukan dengan menggunakan enzim protease dan tripsin. Oleh karena itu molekul asam amino dapat mengalami reaksi asam-basa intramolekul membentuk suatu ion dipolar yang disebut zwitter ion. 2010). berarti ion hidrogen dari terjadi selama titrasi formal asam amino gugus amonium yang dititrasi (Tika. Tripsin mengkatalisis hidrolisis ikatan amida di bagian karboksil dari lisin atau arginin H3N+CHRCOO-(aq) ⇌ H2NCHRCOO-(aq) + 2HCHO(aq) (Fessenden. sedangkan gugus amino (NH2) adalah gugus yang bersifat basa. fenolftalein.

Struktur Gelatin O C O H N OH C NH O CH2 C NH O O C . protein dan 4-hidroksi residu dengan strukturnya yaitu : Ala-GlyPro-Arg-Gly-Glu-4. berarti gugus aminonya sudah terikat dan tidak akan mempengaruhi reaksi yang terjadi antara gugus asam (karboksil) dengan basa (NaOH) sehingga titik akhir titrasi dapat diakhiri dengan tepat.H R C H O NaOH(aq) C OH(aq) NH2 R O C C O. Reaksi yang terjadi selama titrasi formal Penambahan formalin ke dalam larutan asam amino akan membentuk dimetilol. Gelatin terdiri dari glisin dengan komposisi yang besar. H N O H2 C C H N H C CH2 CH 2 CH2 CH 2 NH C C NH O- NH 2 Gambar 4. Gelatin merupakan produk alami yang diperoleh dari O N H H C CH 3 O C H N H2 C C O H N C H N H C O C hidrolisis parsial kalogen.Hyp-Gly-Pro. Sumber bahan baku gelatin dapat berasal dari tulang dan kulit dari sapi atau babi.Indikator yang digunakan adalah fenolftalein dan reagen yang digunakan pada praktikum ini adalah reagen gelatin. Dengan terbentuknya dimetilol ini. Gelatin merupakan protein yang larut dan bersifat gelling agent (bahan pembuat gel) atau sebagai ion gelling agent.(aq) NH3 + Asam amino H R H O C 2HCHO(aq) C R C O-(aq) NH3 + O C OH N HOH2 C Asam amino H R C dimetilol H O C NaOH(aq) R O C O- N HOH2C formalin CH2 OH(aq) C H2O (l) ONa N CH2OH (aq) HOH2C CH2OH (aq) Gambar 3. Berikut merupakan struktur gelatin.

Bahan-bahan yang digunakan adalah 100 mL larutan gelatin 5%. Larutan tersebut kemudian direndam dalam inkubator air pada suhu 380C selama 5 menit. 75 mL larutan formaldehida 40%. Larutan tersebut kemudian direndam dalam inkubator air pada suhu 380C selama 5 menit. Langkah tersebut diulang pada interval waktu 15. 1 buah pemanas listrik. 1 buah pipet ukur 25 mL. sebanyak 10 mL campuran dimasukkan ke dalam Erlenmeyer 100 mL (larutan ini digunakan sebagai kontrol atau waktu nol).1 M. Setelah tercampur merata. Gambar 5. Setelah ditambahkan indikator fenolftalein sebanyak 1 mL.1 M ke dalam larutan tersebut sampai warna merahnya hilang. 50 mL larutan NaOH 0. 45. 25 mL larutan tripsin 1%. Larutan gelatin yang sudah . HASIL DAN PEMBAHASAN Titrasi asam amino dalam keberadaan formaldehida disebut dengan titrasi formal asam amino. 3 buah Erlenmeyer 100 mL. Larutan kemudian didihkan untuk merusak enzim dan kemudian didinginkan. 1 buah batang pengaduk. Larutan yang sudah dingin ditambahkan 15 mL formalin netral dan 3 tetes fenolftalein kemudian dititrasi dengan NaOH 0.2 M tetes demi tetes hingga timbul warna merah muda. 75 dan 90 menit dari waktu nol. 1 buah kaca arloji. 30. dan 1 buah labu ukur 25 mL.2 M.METODE Alat dan bahan Alat-alat yang digunakan dalam praktikum ini terdiri dari 3 buah gelas kimia 100 mL. Titrasi Formal Asam Amino Larutan tripsin ditambahkan ke dalam larutan gelatin dan diaduk perlahan. Tujuan ditambahkan indikator fenolftalein adalah untuk mengetahui perubahan pH yang terjadi pada sistem larutan.1 M sampai warna merahnya hilang. Penyiapan Larutan Tripsin Larutan tripsin sebanyak 25 mL ditambahkan dengan beberapa tetes indikator fenolftalein dan tetes demi tetes larutan NaOH 0.2 M sampai timbul warna merah muda. Titrasi ini merupakan metode analisis untuk mengikuti pembentukan asam amino bebas yang dihasilkan pada proses hidrolisis protein oleh enzim proteotik.2 M. 2 buah pipet tetes. dan 500 mL aquades. 1 buah labu ukur 100 mL. 25 mL indikator PP 1%. Larutan tripsin yang berwarna merah muda ditambahkan tetes deni tetes larutan HCl 0. Larutan gelatin dibuat dengan melarutkan 5 gram serbuk gelatin yang berwarna kuning ke dalam 100 mL air (gambar 5). 1 buah termometer. 60. 1 buah spatula. Larutan gelatin berwarna kuning Larutan gelatin yang sudah larut kemudian ditambahkan dengan indikator fenolftalein. Tahap awal dari praktikum ini adalah preparasi larutan gelatin. 1 set buret dan statif. Prosedur Kerja Penyiapan Larutan Gelatin Larutan gelatin sebanyak 100 mL ditambahkan 1 mL larutan fenolftalein dan NaOH 0. 50 mL larutan HCl 0. Larutan gelatin yang berwarna merah muda ditambahkan tetes demi tetes larutan HCl 0. larutan tidak berubah warna.

Penambahan HCl hingga pH 8 dilakukan. larutan tripsin dan larutan gelatin dicampur dan diaduk perlahan.ditambahkan indikator fenolftlein. karena sebelumnya dilakukan penambahan NaOH yang membuat larutan bersifat basa. Pengkondisian ini bertujuan agar enzim protease dapat bekerja secara optimal. (c) Tripsin + PP + NaOH + HCl yang berwana putih kekuningan. Larutan gelatin yang berwarna merah muda kemudian ditambahkan dengan HCl tetes demi tetes yang menyebabkan larutan kembali berwarna kuning bening (gambar 6b). (b) Tripsin + PP + NaOH yang berwarna merah muda. Digunakan larutan tripsin dalam hidrolisis protein ini karena pada tripsin terdapat enzim protease yang . (a) (b) (c) Gambar 6. Pencampuran kedua larutan ini menghasilkan warna kuning muda (Gambar 8). (d) Larutan tripsin diinkubasi pada suhu 38 0C Proses selanjutnya. Selanjutnya ditambahkan HCl untuk mengkondisikan pH larutan berada (a) (b) pada pH netral. Penambahan HCl menyebabkan larutan tripsin kembali berubah warna menjadi putih kekuningan (gambar 7c). Penambahan NaOH ini mengakibatkan warna larutan berubah menjadi merah muda (gambar 7b). Selanjutnya larutan gelatin ini diinkubasi pada suhu 380C (gambar 6 c). Larutan kemudian ditambahkan 5 tetes NaOH yang bersifat basa. Larutan ini juga diinkubasi dalam inkubator air pada suhu 38 0C dengan tujuan agar enzim protease dapat bekerja secara optimal. kemudian ditambahkan dengan larutan NaOH tetes demi tetes. (a) Larutan tripsin yang berwarna putih kekuningan. (b) Gelatin + PP + NaOH + HCl yang berwarna kuning. (c) (d) Gambar 7. Penambahan NaOH sebanyak 36 tetes mengakibatkan larutan gelatin berubah warna menjadi merah muda (gambar 6a). Penambahan HCl bertujuan untuk membuat larutan tersebut mencapai pH 8. karena pada pH ini merupakan pH optimum bagi enzim tripsin untuk bekerja secara optimal. (c) Larutan gelatin diinkubasi pada suhu 380C Larutan tripsin yang berwarna putih kekuningan (gambar 7a) ditambahkan dengan 3 tetes indikator fenolftalein dengan tujuan untuk mengetahui perubahan pH yang terjadi pada sistem larutan. Hal ini dilakukan agar kondisi enzim tripsin sama dengan kondisi gelatin sehingga saat direaksikan akan terjadi reaksi yang sempurna. Penambahan larutan tripsin akan mampu menghidrolisis protein khususnya gelatin. (a) Gelatin + PP + NaOH yang berwarna merah muda.

Tujuan tertentu. menit ke-60. dengan interval waktu yaitu dipanaskan hingga mendidih. menit ke-90. menit ke 45. Larutan ini kemudian amonium dari asam amino akan bersifat didinginkan dan ditambahkan 15 mL formalin buffer pada daerah pH tinggi. menit ke-75. menit ke 45. Hal ini dilakukan karena jika tidak adalah untuk merusak enzim sehingga reaksi ditambahkan dengan formaldehid. menit ke-15. Larutan ini sehingga tidak mungkin dititrasi sampai titik digunakan sebagai standar karena diambil akhir. (c) pada menit ke-30. kemudian dipanaskan hingga akhir secara kuantitatif menggunakan suatu mendidih. bermuatan sehingga memungkinkan gugus (a) (b) (c) (d) (e) (f) (g) Gambar 9. berarti gugus aminonya sudah . Hasil titrasi (a) pada menit ke-0. Dengan terbentuknya dimetilol ini. menit Selajutnya masing-masing larutan ditirasi ke-30. Hal yang sama juga terjadi pada gugus pada menit ke-nol. menit bereaksi dengan gugus amino yang tidak ke-75. dengan interval sehinga tidak mungkin dititrasi dengan basa. (d) pada menit ke-45. penambahan formalin adalah agar formalin menit ke-30.2 M sampai terjadi menit ke-90. Pengambilan campuran ini karboksil yang bersifat buffer pada pH rendah diulangi sebanyak 6 kali. Tirtrasi dilakukan tersebut diperlakukan sama seperti kontrol. dengan NaOH 0. Tujuan dilakukan pemanasan indikator. (f) pada menit ke-75. (g) pada menit ke-90 Reaksi yang terjadi pada titrasi dengan menggunakan formalin merupakan reaksi pembentukan dimetilol. diatas pH 11. sebanyak 7 kali. Larutan Tripsinantara + Gelatin amonium yang berwarna kuning muda larutan gelatin dan tripsin diambil sebanyak lebih rendah dan dapat dititrasi pada titik 10 mL.mampu menghidrolisis protein dengan memotong ikatan peptida pada sisi C dari gelatin yang menghasilkan asam amino bebas sehingga dapat dititrasi. yaitu pada menit ke-15. menit ke-60. Masing-masing campuran perubahan warna. CampuranGambar yang sudah homogen mem-buffer di daerah pH yang 8. waktu tertentu. (e) pada menit ke-60. yaitu pada menit ke-0. gugus akan terhenti. netral dan 3 tetes fenolftalein. (b) pada menit ke-15.

1 mL 2. Reaksi Titrasi Formal Asam Amino Volume NaOH yang diperlukan pada saat titrasi formal asam amino ini pada menit ke- 0.terikat dan tidak akan mempengaruhi reaksi yang terjadi antara gugus asam (karboksil) dengan basa (NaOH) sehingga titik akhir titrasi dapat diakhiri dengan tepat. 75 dan 90 adalah sebagai berikut. Bila titik H R akhir titrasi diperoleh tepat. Data Volume NaOH yang Digunakan pada Titrasi Formal Asam Amino Waktu 0 menit 15 menit 30 menit 45 menit 60 menit 75 menit 90 menit Volume NaOH 1. 30.(aq) NH3+ Asam amino H R H O C 2HCHO (aq) C O- NH3+ R O C (aq) C OH N HOH2C Asam amino H R C N HOH2 C formalin dimetilol H O C CH2OH (aq) NaOH (aq) R OCH2 OH (aq) C O C (l) ONa N HOH2C H2 O CH2OH (aq) Gambar 10. Indikator yang digunakan adalah fenolftalein. Tabel 1.4 mL 1.5 mL 1. 15.3 mL 1. maka akan terjadi perubahan warna larutan dari bening menjadi merah muda. 60.6 mL 1.2 mL .8 mL 2. H O C C NH2 NaOH (aq) R O C OH (aq) C O. 45. Reaksi yang terjadi secara keseluruahan pada titrasi formal asam amino adalah sebagai berikut.

01 mmol 1. Kurva Hubungan antara Volume NaOH yang Diperlukan Terhadap Waktu Kurva tersebut menunjukan bahwa semakin lama larutan didiamkan.26 mmol x 1.2-1. . Dengan bertambahnya gugus ini.01 (90-0) Jadi. 45. maka semakin banyak volume NaOH yang diperlukan untuk mentitrasi larutan asam amino tersebut.3) =0. maka dapat dihitung jumlah mg asam amino pada tiap volume NaOH saat titrasi seperti perhitungan berikut. 60. kurva akan mulai konstan apabila enzim sudah mencapai titik jenuhnya sehingga tidak mampu lagi untuk mengikat asam-asam amino yang bebas. Hal ini terjadi karena selama proses hidrolisis gelatin oleh tripsin menyebabkan gugus karboksil dan gugus amino yang dihasilkan semakin banyak.1 N ekuivalen dengan 1.26 mmol NaOH ekuivalen dengan: 0.3 mL x 0.4 mg nitrogen asam amino.4 mg = 0.4 mg nitrogen asam amino.2 M = 0.2 M yang digunakan = 1.kurva hubungan antara volume NaOH yang diperlukan terhadap waktu yaitu sebagai berikut: 3 2 Volume NaOH 1 0 0 20 40 60 80 100 Menit ke- Berdasarkan data diatas. Data mg asam amino untuk tiap volume NaOH dapat dilihat pada tabel 2. Derajat hidrolisis dari enzim tripsin juga dapat dihitung berdasarkan kurva di atas.4 mg=3.01. sehingga untuk 0. Pada waktu t = 0 Volume NaOH 0. 75 dan 90. Akan tetapi pada batas waktu tertentu. maka jumlah NaOH yang digunakan pada saat titrasi juga bertambah. 30.26 mmol 1 mL NaOH 0. maka dapat dibuat Gambar 11. Dengan perhitungan yang sama dapat dihitung pula miligram nitroen pada menit ke15. yaitu dengan perhitungan sebagai berikut: Dengan mengasumsikan 1 mL NaOH ekivalen dengan 1.3 mL Mol NaOH = 1.1 mmol amino ∆V Derajat hidrolisis= NaOH ∆t Derajat hidrolisis= (2.64 mg nitrogen asam 0.26 mmol x mg x= 0. derajat hidrolisis dari asam amino adalah 0.

4 mL 1.28/0.3 x 0.3 mL 1.5 mL 1.1 Berdasarkan data diatas.6 x 0.1 mL 2.6 mL 1.480 5. 30.200 4.28/0.1 1. 75 dan 90 Waktu Volume NaOH (mg) 1.160 yang dihasilkan oleh asam amino terhadap waktu yaitu sebagai berikut.8 x 0. UCAPAN TERIMA KASIH .5 x 0.1 1. Data mg Nitrogen yang Dihasilkan oleh Asam Amino pada Menit ke-0. 45.28/0. maka dapat dibuat kurva hubungan antara mg nitrogen mg nitrogen asam amino 3.28/0. Kurva Hubungan mg Nitrogen terhadap Waktu Pada kurva di atas diketahui bahwa semakin lama waktu kontak antara larutan gelatin dengan enzim tripsin maka semakin banyak pula mg nitrogen dari asam amino yang dihasilkan. SIMPULAN Berdasarkan hasil pengamatan dan pembahasan.8 mL 2.1 2.28/0.920 4.4 x 0.28/0.040 5. 15. Dari data hasil titrasi formal asam amino dapat dibuat kurva hubungan antara volume NaOH terhadap waktu dan kurva hubungan mg nitrogen asam amino terhadap waktu pada titrasi formal asam amino dapat dijelaskan bahwa semakin lama larutan didiamkan.2 mL 0 menit 15 menit 30 menit 45 menit 60 menit 75 menit 90 menit Perhitungan 1. 60.800 6.Tabel 2.1 x 0. maka semakin banyak volume NaOH yang diperlukan untuk mentitrasi larutan asam amino tersebut maka semakin banyak pula mg nitrogen dari asam amino yang dihasilkan.640 3.28/0.2 x 0.1 1. maka dapat disimpulan bahwa protein (gelatin) dapat dihidrolisis dengan enzim protease dari tripsin dan melalui titrasi formal asam amino diketahui derajat hidrolisis asam amino tersebut.1 1.1 2. 8 6 mg NaOH 4 2 0 0 20 40 60 80 100 Menit ke- Gambar 12.

Jakarta : Erlangga Redhana. 2002. I Nyoman.Ucapan terima kasih penulis sampaikan kepada Dr. Fessenden. Dasar-Dasar Kimia Organik terjemahan dari Fundamental of Organic Chemistry oleh Sukmariah Maun. I Nyoman Tika. Penuntun Praktikum Biokimia. 2004.. I Made Wirahadi Kusuma selaku asisten dosen.Si. Singaraja : IKIP Negeri Singaraja Lehninger. Kamianti Anas. M. Tangerang: BINARUPA AKSARA. Singaraja: IKIP Negeri Singaraja. Biokimia Jilid 1. 2010. Tika. I Wayan.sebagai dosen pengampu mata kuliah Praktikum Biokimia atas bimbingan dan masukan selama praktikum ini. dkk. Singaraja: UNDIKSHA . 1982. DAFTAR PUSTAKA Fessenden. dan I Dewa Subamia selaku laboran di Jurusan Pendidikan Kimia atas bantuan dalam memberikan segala keperluan yang berkaitan dengan praktikum sehingga percobaan ini dapat dilaksanakan dengan baik. Dasar-Dasar Biokimia. Sally. Kimia Organik II. 2010. Frieda Nurlita.. Joan S. Ralph J. dan Tilda S.