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Interaccin alostrica

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La interaccin alostrica consiste en el cambio estructural de una protena, es
decir, sus receptores cambian. Las enzimas alostricas poseen dos sitios
activos, en el primero se unir un sustrato determinado, mientras en el
segundo o tambin conocido como sitio alostrico se unir un efector el cual
producir un cambio en la protena, llevndonos a una regulacin de la
actividad de esta. Los efectores pueden ser tanto positivos como negativos, en
el caso de los positivos favorecen la entrada de sustrato, al contrario, un
efector negativo modificar la estructura de la protena de forma que el
sustrato no pueda unirse al sitio activo de esta.1
Enzimas Alostricas[editar]
Las enzimas son molculas de protenas globulares cuyo modo de plegamiento
asegura que grupos de aminocidos formen un sitio activo el cual es la zona
donde se une el sustrato temporalmente durante la reaccin, ajustndose con
precisin a este, aunque la conformacin de la enzima puede cambiar en el
curso de la reaccin sin alterarse permanentemente.

Interaccin Alostrica[editar]
Una forma de control enzimtico son las interacciones alostricas las cuales
definimos como el mecanismo regulador por el cual las enzimas pueden
activarse o bien in activarse de acuerdo con la demanda de los procesos

Las enzimas que reaccionan por interaccin alostrica cuentan con dos sitios
activos A) es al que se une el sustrato y en donde se cumple la accin
cataltica,B ) se denomina alostrico, aqu se unen sustancias que modifican la
actividad enzimtica las cuales son conocidas como efectores alostricos que
al cambiar la estructura de la enzima implica la posibilidad de activacin o in
activacin de esa enzima.

Los efectores alostricos pueden ser positivos o negativos: los positivos o


tambin llamados activadores al interactuar con la enzima permitirn que con
concentraciones de sustrato menores obtengamos mayores velocidades de

reaccin debido a que incrementan la accin de la enzima, el centro alostrico


en donde se une un efector positivo se conoce como centro activador (la curva
se desplaza hacia la izquierda Fig.2) los negativos o inhibidores son aquellos
que cuando interactan con la enzima disminuyen su actividad, el centro
alostrico al que se unen se le conoce como centro inhibidor (la curva se
desplaza hacia la derecha Fig. 2)

Los efectores alostricos negativos, (inhibidores) desplazan el equilibrio hacia


la forma T de la enzima, mientras que los positivos (activadores) favorecen la
conformacin R. Estos juegan un rol importante en la regulacin del
metabolismo. Se unen a un sitio diferente al sustrato. Pueden modificar Vm o la
afinidad de la enzima por el sustrato

Existen dos tipos de enzimas alostricos: Monomricos que estn


compuestos por una sola unidad y son muy escasos o Heterotrpicos estos son
producidos por interaccin de un efector alostrica y un sustrato y se habla de
la regulacin alostrica. o Homotrpicos los cuales son producidos por
molculas idnticas del sustrato, se habla de una cooperatividad.

Oligomericos que estn compuestos por varias


protmeros y conforman la mayor parte de enzimas

unidades

llamadas

Modulacin Alosterica[editar]
Existen dos sistemas de modulacin alostrica:

Sistemas r
Se caracteriza por tener afinidades diferentes tanto por sustrato como por
ligando. Su actividad se regula ya sea positiva o negativamente por cambios en
la afinidad por el sustrato. Kcat no cambia, siendo Vmax constante, slo
cambia K0,5, como se observa en la grficas de las hojas.
Sistemas V
Se caracteriza porque tanto R como T presentan la misma afinidad por el
sustrato, con lo que se da en enzimas alostricas sin cooperatividad
(recordemos las premisas). LA diferencia, por tanto, entre las dos
conformaciones es di distinta Kcat. Es esto lo que permite que estos sistemas
tenga representacin sigmoide.

El trabajo del efector consiste en desplazar el equilibrio R"T, de modo que si


predomina la forma de menor Kcat, disminuye la velocidad, siendo entonces un
inhibidor y viceversa.
Cooperatividad
En este modelo, son las interacciones entre las sub-unidades, bien positivas o
negativas, las que favorecen o impiden la unin de ligando a la adyacente. De
este modo llamamos cooperatividad positiva a la interacciones favorecedoras
de la unin de ligando y negativa a las desfavorecedoras.
La Farmacologa y su Relacin[editar]
Los efectos farmacolgicos se llevan a cabo entre la interaccin del
medicamento con los receptores (macromolculas), que producen una reaccin
qumica para modificar la funcin celular aunque tambin se deben de
considerar dos propiedades, un agonista y un antagonista estos pueden tener
la misma afinidad por un receptor pero un agonista tiene ms eficacia que el
otro.

Los frmacos en los sitios alostricos pueden representan un blanco para la


nueva droga que se administra, estos ocurren a distancia del receptor a se
manifiestan a nivel de la configuracin de la molcula. Hay ventajas al usar
moduladores alostricos como agentes teraputicos ya que los mecanismos
alostricos producen grandes cambios en la actividad enzimtica capaces de
regular la actividad cataltica, procesos metablicos y responder a cambios
corporales como la temperatura y el pH, dependiendo tambin de la dosis que
se es administrada ya que puede tanto forzar como inhibir la curva sigmoidea.