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Introduccin a las actividades

Una sola clula de nuestro cuerpo contiene ms de 5.000 protenas diferentes! Estas macromolculas forman parte de la estructura bsica de los tejidos
(msculos, tendones, piel, uas, etc.) pero tambin desempean funciones metablicas y reguladoras (asimilacin de nutrientes, transporte de oxgeno y
de grasas en la sangre, inactivacin de materiales txicos para el organismo, etctera).

La gran diversidad y alta especificidad de funciones que realizan las protenas en los sistemas biolgicos est asociada a su compleja estructura qumica.

Los ladrillos moleculares necesarios para construir a las protenas se denominan aminocidos (aa). Hay apenas 20 aminocidos de origen natural, de los
cuales nuestro cuerpo puede sintetizar solo 11. Los 9 restantes se deben ingerir con la dieta, por eso se los conoce como aminocidos esenciales.

Actividad 1

a) Busquen en libros o en internet el nombre de los 20 aa naturales e indiquen cules de ellos son aa esenciales.

Cmo es la estructura qumica de un aminocido? El trmino aminocido indica la presencia de dos grupos funcionales: amino (-NH 2) y carboxilo (-COOH).
Ambos grupos funcionales se encuentran en tomos de carbono contiguos (esto se suele indicar con la letra griega alfa (, ver Figura 1).

Figura 1. Estructura general de un -aminocido.

Aminocidos, Educaplus

Protenas, aminocidos, pptidos y polipptidos

Cuando se abandona el plano (2D) y se pasa a la visualizacin en 3D de los aa, se descubre una caracterstica interesante justamente en el C. Ese tomo
de C est unido a 4 tomos o grupos de tomos que son diferentes entre s. Este hecho genera dos distribuciones espaciales no superponibles que se
designan anteponiendo la letra L o D al nombre del aa para distinguirlas (por ejemplo L-valina y D-valina, L-tirosina y D-tirosina).

Esta caracterstica no es un capricho de ciertas molculas; muchos objetos del mundo macroscpico poseen un mellizo, que es como la imagen al
espejo del objeto original (imagen especular no superponible). Las manos, los zapatos, un tornillo, un sacacorcho, una tijera, algunas letras maysculas de
nuestro alfabeto son ejemplos de estos objetos. A las molculas de este tipo se las denomina quirales.

Del mismo modo, a escala atmico-molecular el C de los aa es quiral. Cuando estas molculas quirales interactan con un haz de luz polarizada, ste se
desva en un sentido u otro (izquierda o derecha). Todos los aa naturales presentes en las protenas de origen natural desvan la luz polarizada en el mismo
sentido (pertenecen a la serie L) (ver Figura 2). Esta selectividad en la orientacin espacial es un pilar de la arquitectura molecular.

Para ms informacin de este tipo de molculas consulten la pgina Isomera ptica.

b) Las estructuras de los aa de la serie L pueden verse en la solapa Template del programa ChemSketch.

Busquen en las etiquetas de suplementos dietarios usados por los deportistas si se indica algn aa en su formulacin. Presten atencin a la
denominacin L o D y verifiquen si se trata de aa esenciales.

Figura 2. Representacin del L-alanina y su imagen especular (D-alanina).

Es sorprendente que a partir de un conjunto tan acotado de ladrillos moleculares la naturaleza produzca tanta diversidad! Ella tiene sus cdigos para
hacerlo. En la dcada del 60, Marshall Nirenberg descubri la correspondencia entre el ADN y las protenas. En el cdigo gentico est almacenada la
informacin para la biosntesis de protenas.

Las protenas son polmeros no ramificados formados por un gran nmero de aa (monmeros) unidos entre s mediante uniones peptdicas (formacin de un
grupo funcional amida, -CONH-). En estas macromolculas se describen 4 niveles de organizacin:
La estructura primaria de una protena describe la cantidad y conectividad de aa. Los aa se unen entre s cabeza-cola mediante un enlace covalente
llamado enlace peptdico (o unin amida), la idea es formar uniones C-N. La reaccin entre 2 aa se denomina condensacin (ver Figura 3). Al unirse 2 aa
forman un dipptido, si se unen 3 aa se obtiene un tripptido y as sucesivamente.

Figura 3. Representacin de la reaccin de condensacin de 2 aa y formacin del enlace peptdico (R 1 y R2 pueden ser iguales o diferentes).
La estructura secundaria describe el modo en que una cadena peptdica se pliega o enrolla en el espacio. Muchas protenas de origen animal se pliegan
formando una hlice alfa (-hlice) gracias a las interacciones puente de hidrgeno entre los aa. Otras protenas, como la seda, forman una estructura que se
conoce como hoja beta plegada. En algunas protenas pueden coexistir ambas estructuras en diferentes regiones de la cadena peptdica.
La combinacin de poderosas tcnicas de anlisis (difraccin de rayos X, resonancia magntica nuclear y microscopa electrnica), simulacin computacional
y experimentos de dinmica molecular permite obtener imgenes de las macromolculas. En el portal Protein Data Bank se encuentra almacenada esta
valiosa informacin estructural (ver Figura 4).

c) Si disponen de conexin a Internet, accedan al portal Protein Data Bank, escriban el nombre de una protena y busquen alguna imagen
estructural relacionada con ella (el nombre debe ser tipiado en ingls y para eso pueden emplear el traductor).

Figura 4: Representacin de -hlice (arriba) y hoja plegada (abajo).


La estructura terciaria describe la forma en que la -hlice, la hoja plegada u otra regin de una protena se organiza debido a interacciones entre algunos
aa, por ejemplo, los puentes disulfuro (S-S-) entre aa que contienen tomos de S (cistena y metionina). La forma globular de algunas protenas, como la
hemoglobina responsable del transporte de O2, y otras sustancias como el xido ntrico NO (un neurotransmisor) son ejemplos de estructura terciaria (ver
Figura 5).

Figura 5. Representacin de la estructura de la hemoglobina A humana.


La estructura cuaternaria describe el arreglo espacial de las cadenas peptdicas de las protenas que estn formadas por ms de una unidad peptdica. Por
ejemplo, la hemoglobina que se muestra en la Figura 5, est formada por 4 unidades peptdicas.

Objetivos de las actividades

Que los alumnos:

adquieran conocimientos generales sobre estructura de aminocidos, pptidos y protenas;


visualicen la estructura de aa y pptidos sencillos a travs del empleo de herramientas informticas (programa para representar molculas);
visualicen un ejemplo de desnaturalizacin de protenas presentes en la clara de huevo;
exploren aplicaciones de la casena de la leche en la obtencin de un pegamento.

Actividad 2
a) Este ejercicio los ayudar a comprender el concepto de estructura primaria de un pptido, polipptido o protena. Entendemos por estructura
primaria la descripcin de la secuencia de aa.

Supongan que disponen de 4 ganchitos para papel de diferente color: verde, azul, rojo y lila. Cuntas combinaciones se pueden obtener al
ensamblarlos entre s linealmente?
a.1. Trabajen en pequeos grupos y armen todas las combinaciones posibles empleando ganchitos para papel o perlas para collares. Registren el
resultado con fotografas, que pueden tomar con la cmara digital de sus equipos porttiles.
a.2. Verifiquen que el nmero de posibles combinaciones de pptidos a obtener es: 4 x 3 x 2 x 1 = 24.
a.3. Si se partiera de 6 ganchitos de colores diferentes, cuntas secuencias se obtendran? Razonen de manera anloga al caso anterior.
a.4. Apliquen la misma estrategia para escribir, empleando el programa Writer de sus equipos porttiles, todos los pptidos que se pueden obtener
combinando 4 aa diferentes. Por ejemplo: Ala (alanina), Lys (lisina), Val (valina) y Met (metionina). El nmero de pptidos posibles debe ser igual
al nmero de combinaciones que se obtuvieron con los ganchitos de colores.
b) El paso siguiente es visualizar la estructura 3D de un pptido. Para eso, empleen el programa ChemSketch o Avogadro.

b.1. Representen el aa alanina y visualicen su estructura 3D. Utilicen diferentes representaciones (bolas y palitos, puntos, etc.) y roten la molcula
en el espacio.

b.2. Ensamblen 2 aa alanina formando un dipptido. Luego, agreguen uno ms y un cuarto. Visualicen la estructura 3D del tetrapptido obtenido.
Identifiquen las uniones peptdicas.

b.3. Repitan la actividad ensamblando diferentes aa. Les sugerimos emplear los mismos aa que se usaron previamente. Cada alumno puede armar
un pptido diferente.

c) Usen el programa Draw o la opcin de dibujo de Word de sus equipos porttiles y hagan una representacin del ensamblado cabeza-cola entre
aa. Escriban la ecuacin de la reaccin de condensacin para la formacin del dipptido ala-ala (ver Figura 3).

d) Utilicen la plataforma Squeak para compartir el material producido por los diferentes alumnos.

Actividad 3
La prdida de la estructura (primaria, secundaria, terciaria o cuaternaria) de una protena se conoce como desnaturalizacin. En algunos casos, este proceso
puede ser reversible, como ocurre en la formacin de rulos en el cabello o el alisamiento del mismo (este efecto se relaciona con la formacin o ruptura de
puentes S-S- en la -hlice de la queratina). Pero cuando se hace un huevo frito, por ejemplo, las protenas de la clara del huevo se desnaturalizan y este
cambio es irreversible.

La desnaturalizacin es provocada por diferentes factores, entre ellos: el cambio de pH, la temperatura, la polaridad del solvente, la presencia de iones en el
sistema (fuerza inica). La desnaturalizacin afecta marcadamente la funcionalidad de las protenas. Por ejemplo, las enzimas suelen perder su capacidad
cataltica al ser calentadas por encima de cierta temperatura.
a) Visualicen el proceso de desnaturalizacin de la albmina de la clara de huevo.

Filmen el experimento con las cmaras de sus equipos porttiles.

Redacten un guin que explique los pasos y las observaciones y acompae al material que filmaron.

Materiales

Huevo de gallina crudo.


Etanol o alcohol de uso medicinal (96% v/v).
Plato o bandeja de plstico.
Vaso.
Cuchara.

Procedimiento

1. Rompan el huevo y separen la clara de la yema. Viertan la clara en el plato o bandeja. La cscara y la yema se pueden desechar en el
vaso.

2. Agreguen 2 o 3 cucharadas de alcohol sobre la clara.

3. Observen los cambios que se producen. Comparen con el aspecto de un huevo frito.

Actividad 4
La leche es un alimento fundamental en la dieta, principalmente en los primeros aos de vida. Esto se debe, en gran medida, a la diversidad de componentes
que contiene.

Tabla 1. Composicin qumica de la leche

Componente

Porcentaje (%)

Agua

87,0

Lactosa

5,0

Protenas

3,5

Grasa

3,5

Sales minerales

0,7

Otros componentes

0,3

a) Utilicen el programa Excel o el Calc de sus equipos porttiles para realizar un grfico de torta con la composicin porcentual de la leche dada en la
Tabla 1.

Desde el punto de vista fsico, la leche es un sistema heterogneo formado por tres fases:
Emulsin: contiene glbulos de grasa de 1-5 mm de dimetro, cubiertos por una membrana (formada por fosfolpidos, enzimas, glicoprotenas y vitamina
B12) que mantiene a la grasa emulsionada.
Suspensin coloidal: contiene sustancias nitrogenadas, fundamentalmente casena, que constituye el 78% de las protenas totales de la leche y otras
protenas con actividad biolgica (enzimas, albminas e inmunoglobulinas).
Solucin: contiene protenas solubles (protenas del suero), sustancias nitrogenadas no proteicas (aminocidos, urea, cidos nucleicos, creatina, creatinina,

vitamina B), lactosa y minerales (K , Ca

2+

2+

, Cl , Na , Mg

, etctera).

El trmino casena (caseus = queso) agrupa un conjunto de protenas que tienen una caracterstica en comn: precipitan cuando la leche se acidifica a pH
4,6, aproximadamente. Por qu sucede esto? El agregado de una sustancia cida a la leche, por ejemplo vinagre, produce la ruptura de las micelas que
forman la suspensin coloidal. De este modo se separa la casena.

Algunos microorganismos, tales como el lactobacilus, crecen en la leche y su metabolismo produce cido lctico. Este, a su vez, coagula la casena y as se
obtiene yogur.

Las micelas tambin se desestabilizan por la accin de enzimas coagulantes; este procedimiento se emplea en la fabricacin de queso. Dichas enzimas
rompen selectivamente ciertos enlaces peptdicos, lo que provoca la desestabilizacin de las micelas y, por lo tanto, la precipitacin de casi toda la casena.

b) Trabajen experimentalmente con la fraccin proteica de la leche preparando un pegamento a base de casena.

b.1. Utilicen las cmaras de sus equipos porttiles para tomar fotografas o filmar el experimento.

b.2. Redacten un guin acompaando el desarrollo de las secuencias visuales.

b.3. Reserven el material para la actividad integradora.

Materiales

Leche de vaca (preferentemente, descremada).


Vinagre blanco.
Embudo.
Papel de filtro.
Recipiente de aproximadamente 500 ml.
NaHCO3 (bicarbonato de sodio slido).
Cuchara sopera.
Vaso o frasco de mermelada.
Materiales diversos para ensayar el pegamento (papel, cartn, madera, plsticos, suela de zapatos o zapatillas, cuero, etctera).

Procedimiento

1. Coloquen 200 ml de leche (preferentemente descremada) en el recipiente y dejen que llegue a temperatura ambiente (25-40 C).

2. Agreguen 2 cucharadas soperas de vinagre blanco. Agiten y esperen unos minutos.

3. Filtren la cuajada usando papel de filtro y un embudo. Si no disponen de estos elementos, pueden usar, por ejemplo, un filtro para caf.
Expriman suavemente para separar el lquido (suero).

4. Coloquen el slido obtenido en un vaso. Agreguen aproximadamente 2 cucharadas de agua y mezclen (debe obtenerse una consistencia
similar a la de un adhesivo de uso escolar).

5. Aadan lentamente 1/2 cucharada de bicarbonato de sodio para neutralizar el exceso de cido que pueda haber quedado. Observen la
formacin de burbujas (CO2 (g)). Agreguen bicarbonato hasta que no se formen ms burbujas.

6. Prueben la eficacia del pegamento obtenido en el pegado de los diversos materiales seleccionados para tal fin.

7. Verifiquen la resistencia a la humedad del pegamento: peguen dos trozos de madera y dejen secar. Luego, introduzcan el material en agua
y observen si las partes mantienen unidas despus de diferentes perodos de remojo.

Aminocidos esenciales. Protenas Estructuras, funcin y propiedades. Desnaturalizacin proteica.


Factores que alteran la estructura proteica

Estructuralmente, los aminocidos sern conceptualizados en trminos de -aminocidos. Se


clasificarn segn sean o no esenciales y, adems, segn la naturaleza estructural de la cadena
lateral. La primera de estas clasificaciones permitir trabajar sobre la calidad proteica de los
alimentos a travs de la nocin de valor biolgico. La estructura primaria de las protenas ser
presentada a travs de la reaccin de condensacin entre aminocidos identificndose, adems, los
extremos N-terminal y C-terminal. La naturaleza de las interacciones presentes en las estructuras
proteicas permitir, por un lado, una introduccin al estudio de los diferentes niveles de
organizacin de las protenas; por otro, la consideracin de ejemplos de protenas, como la del
colgeno permitir, adems, trabajar desde sus implicaciones alimentarias atendiendo a que las
propiedades de los alimentos, en particular de las carnes, dependen del comportamiento de ciertas
protenas frente a la coccin. Por otra parte, la composicin de protenas en la leche en trminos de
sus protenas ms abundantes, lactosuero y la casena, permitir analizar la calidad proteica en cada
caso y trabajar sobre diferentes formas de separacin de ambas fracciones. Tambin, el estudio de
los diferentes niveles de organizacin proteica se aplicar a comprender la descripcin de las
estructuras de las protenas presentes en los alimentos considerados.