You are on page 1of 39

Astronomie Biologie

Economie
Germana
Medicina

Chimie

Desen

Engleza
Filozofie
Fizica
Informatica Istorie
Italiana
Muzica
Psihologie Romana

Diverse

Drept

Franceza Geografie
Marketing Matematica
Romana1 Spaniola

Proteinele - totul despre proteine referat

Proteinele sunt, din punct de vedere chimic compusi macromoleculari


naturali, cu structura polipeptidica, care prin hidroliza formeaza -amino
acizi. Ele contin pe langa carbon, hidrogen, oxigen, azot, sulf, potasiu si alti
halogeni. Denumirea de proteine vine din limba greaca , proteias insemnand
primar. Alaturi de glucide si lipide proteinele furnizeaza energie pentru
organism, dar ajuta si la refacerea tesuturilor lovite. Pe langa acestea, ele
intra in structura tuturor celulelor, si ajuta la cresterea si refacerea celulelor.
Unii hormoni contin proteine, acestia avand
rol in reglarea activitatii
organismului. Participa la formarea anticorpilor , ajutand la debarasarea de
toxine si microbi. Formarea unor enzime si fermenti necesita prezenta
proteinelor. Si nu in ultimul rand, ele participa la formarea dioxidului de
carbon, a apei, prin aportul energetic rezultat din arderea lor.
Clasificarea proteinelor
1. Dupa sursa de provenienta :
-proteine de origine vegetala
-proteine de origine animala

2. Dupa solubilitatea in apa si in solutii de electroliti :


- insolubile (fibroase)
- solubile (globulare)
3. Dupa produsii rezultati la hidroliza totala :
-proteine propriu-zise ( prin hidroliza totala se obtin numai - aminoacizi)
-proteine conjugate sau proteide ( prin hidroliza totala se obtine, pe langa
-aminoacizi, si o alta substanta, care in structura proteinei apare ca grupa prostetica)
Proteinele fibroase se gasesc in organismul animal in stare solida si confera tesuturilor rezistenta
mecanica (proteine de schelet) sau protectie impotriva agentilor exteriori.
KERATINELE- proteinele din epiderma, par, pene, unghii, copite si coarne se disting
printr-un continut mare de sulf. Keratinele sunt insolubile in apa atat rece cat si calda, precum si in
solutii saline. Din cauza aceasta keratinele prezinta o mare inertie fata de agentii chimici, precum si
fata de enzime.
FIBROINA, componenta fibroasa din matasea naturala, se gaseste in acest material inconjurata cu o
componenta amorfa, cleioasa, sericina, care reprezinta cca. 30 % din greutatea totala. In cele doua
glande ale viermelui de matase, proteinele sunt continute sub forma de solutie concentrata, vascoasa.
COLAGENUL, este componenta principala a tesuturilor conjunctive, tendoanelor, ligamentelor,
cartilajelor, pielii, oaselor, solzilor de peste. Exista numeroase varietati de colagen. Colagenul are o
compozitie deosebita de a keratinei si fibroinei, caci este bogat in glicol, prolina si hidroxiprolina, nu
contine cistina si triptofan.
Prin incalzire prelungita cu apa, colagenul intai se imbiba,apoi se dizolva transformandu-se in
gelatina sau clei.
ELASTINA constituie tesutul fibros, cu o elasticitate comparabila cu a cauciucului, a arterelor si a
unora din tendoane, cum este de exemplu tendonul de la ceafa boului. Elastina nu se transforma in
gelatina la fierbere cu apa si este digerata de tripsina. Ca si colagenul, fibrele de elastina sunt
compuse din aminoacizi simpli, mai ales leucina, glicocol si prolina.
In regnul vegetal nu se gasesc proteine fibroase; functia lor este indeplinita in plante de celuloza.
Proteinele fibroase se dizolva numai in acizi si baze concentrate, la cald, dar aceasta dizolvare
este insotita de o degradare a macromoleculelor; din solutiile obtinute nu se mai regenereaza
proteina initiala. Proteinele fibroase nu sunt hidrolizate de enzimele implicate in digestie si deci
nu au valoare nutritiva.

Proteinele solubile sau globulare apar in celule in stare dizolvata sau sub forma de geluri hidratate.
Ele au insusiri fiziologice specifice si se subimpart in albumine si globuline. Albuminele sunt solubile
in apa si in solutii diluate de electroliti (acizi, baze, saruri),iar globulinele sunt solubile numai in
solutii de electroliti.
Exemple de proteine solubile:
-

albuminele din oua

caseina din lapte

globulinele si albuminele din sange (hemoglobina, fibrinogenul)


proteinele din muschi (miogenul si miosina)

Structura unei albumine

proteinele din cereale (gluteina din grau, zeina din porumb)


- proteinele produse de virusi (antigeni) si bacterii
- anticorpii
- nucleoproteidele
- enzimele
- hormonii proteici (insulina)
Structura unei albumine

COMPOZITIA PROTEINELOR
Toate proteinele contin elementele: C,
H, O, N si S; in unele proteine se mai
gasesc, in cantitati mici: P, Fe, Cu, I,
Cl, si Br. Continutul procentual al
elementelor principale este de: C 50-52
%, H 6,8-7,7 %, S 0,5-2 %, N 15-18 %.
Prin hidroliza, proteinele se
transforma in aminoacizi. Hidroliza
proteinelor se poate efectua cu acizi, cu
baze sau cu enzime. Hidroliza acida se
face prin fierbere indelungata
(12-48 ore) cu acid clorhidric de 20%
sau mai bine cu acid formic continand
HCl (2 ore). Hidroliza cu hidroxizi
alcalini sau cu hidroxid de bariu are loc
intr-un timp mai scurt. Prin hidroliza se
obtine un amestec care poate sa contina
circa 20 L-aminoacizi. Se formeaza si
amoniac prin hidroliza grupelor
CONH2 ale asparaginei si glutaminei.

NECESARUL DE PROTEINE
Depinde de necesitatile
organismului:
1.Cantitativ:
Copii:

0-6 ani - 3-4 g prot/kg corp/24 h


7-12 ani - 2-3 g prot/kg corp/24 h
12-20 ani - 1,5-1,7 g prot/kg corp/24 h
Adulti:
1,2-1,5 g/kgc/zi
(ex: 75 kg 85-105 g proteine/zi)
Gravide si mame care alapteaza: 2 g/kgc/zi
Sportivi, muncitori, refaceri musculare: 2-3 g/kgc/zi

SURSE DE PROTEINE

Produse animale: lapte, branzeturi (100g branza = 25-30 g proteine), carne (20%
proteine),viscere (ficat, rinichi, inima, splina, peste), oua.
- Leguminoase: fasole (20-25%), mazare, soia (35%).
- Cereale : paine (8%).
- Nuci, arahide, alune, cartofi, ciuperci, legume, fructe (ultimele 2 mai putin).
PROTEINE EXISTENTE IN PRODUSELE ALIMENTARE
Carnea si produsele din carne sunt principalele surse de proteine de calitate
superioara.
Continutul de proteine variaza invers proportional cu continutul de grasime,
in carnurile slabe cantitatea de substante proteice fiind maxima (1722%)
comparativ cu carnurile grase. Proteinele intracelulare care formeaza marea
majoritate a carnii macre au o structura amino-acidica echilibrata, adecvata
necesarului organismului uman.
Proteinele extracelulare din tendoane, cartilagii, fascii, sunt reprezentate mai
ales prin colagen si elastina, lipsite de triptofan si sarace in ceilalti
aminoacizi esentiali. Colagenul si elastina scad valoarea nutritiva a
tesuturilor care le contin.

COMPOZITIA CHIMICA A CARNII IN


FUNCTIE DE SPECIE SI ZONA ANATOMICA

Regiunea
anatomica

Apa

Proteine

Lipide

Kcal/100

Bovine

61

19.0

18

247

Fleica

57

16.7

25

293

Antricot

69

19.5

11

182

Pulpa

Vitel

70

19.0

141

Cotlet

68

19.1

12

186

Porcine

53

15.2

31

344

Pulpa

58

16.4

25

296

Ovine

48

12.8

37

384

Piept

64

18.0

18

235

Pulpa

Spata

Pulpa
Laptele si produsele lactate contin proteine de calitate superioara, in
medie 3.5% la laptele de vaca, cantitati ce se concentreaza de 3.58 ori in
branzeturi.
COMPOZITIA MEDIE A LAPTELUI DE VACA
(la 100 cm3)

Componente

Lapte de vaca

Apa

87.0 g

Proteine totale

3.4 g

Lipide

3.4 g

Acizi grasi esentiali

0.1 g

Glucide

4.8 g

Substante minerale

0.8 0.9 g

Calciu

120 mg

Fosfor

90 mg

Magneziu

12 mg

Sodiu

50

Potasiu

150

Fier

0.05

Cupru

0.02

Vitamina A

80 220 UI

Vitamina D

3 4 UI

Vitamina B1

0.040 mg

Vitamina B2

0.2

Vitamina B6

0.07 0.2 mg

Vitamina C

0.5 2 mg

Oul este singurul aliment care contine proteine si lipide in cantitati


proportionale (13% si respectiv 11% pentru oul de gaina).
Amestecul proteinelor albusului si galbenusului realizeaza cea mai valoroasa
proteina din punct de vedere nutritiv, cu continutul amino-acidic cel mai
echilibrat, considerata proteina etalon pentru aprecierea valorii nutritive a
altor surse alimentare de proteine.
COMPOZITIA CHIMICA MEDIE A OULUI (%)

Componente

Ou intreg

Albus

Galbenus

Apa

72.8

86.8

49.9

Proteine (N 6.25)

14.0

12.0

17.0

Lipide

12.0

32.0

Glucide

0.3

0.6

Substante minerale

0.9

0.6

1.1

Produsele cerealiere si leguminoase contribuie si la acoperirea


necesarului de proteine. Continutul in aceste componente variaza intre 7
12% in produsele cerealiere si ajunge la 2034% la leguminoase. Proteinele
componente sunt insa proteine de clasa a II-a cele din cereale avand ca
aminoacid limitat lizina si cantitati relativ mici din alti aminoacizi esentiali.
Din punctul de vedere al valorii nutritive a proteinelor furnizate, soia ocupa
cel mai bun loc, cu o pozitie intermediara intre cereale si produsele de
origine animala, iar porumbul contine cea mai deficitara proteina (zeina).
Proteinele sunt inegal distribuite intre formatiunile anatomice ale boabelor,
fiind concentrate mai ales in embrion si stratul aleuronic.

Continutul in substante nutritive si energie a unor produse


cerealiere si leguminoase (%)

Produsul

Proteine

Lipide

Glucide

Material
fibros

Kcal

Paine alba

7.5

0.4

54

0.5

235

Paine neagra

8.0

1.2

48

2.5

230

Faina alba

10.0

0.9

74

1.0

354

Malai

9.4

1.7

72

351

STRUCTURILE PROTEINELOR NATURALE

Se disting patru grade structurale sau niveluri de organizare dupa complexitatea lor.
Acestea au fost numite structuri primare, secundare, tertiare si cuaternare.
Structura primara a unei proteine este determinata prin numarul si succesiunea
specifica a amino-acizilor din catena polipeptidica. Structura secundara a unei proteine
este determinata de aranjarea in spatiu a catenei polipeptidice si de legaturile care se
stabilesc intre catene. Cercetarile in domeniu au sugerat ca macromolecula peptidica
nu are forma extinsa, ci adopta o forma rasucita sau incretita. Structurile tertiare :
structurile secundare sunt determinate de legaturile de hidrogen dintre grupele CO si
NH ale catenelor polipeptidice. Intr-o elice L foarte lunga , se pot stabili legaturi slabe,
dar numeroase , si intre grupele R proeminente spre exterior , ale amino-acizilor. Sunt
folosite 4 feluri de legaturi intre grupe R apartinand aceleiasi catene polipeptidice prin
care se poate realiza o structura tertiara. La adoptarea si mentinerea unei anumite
conformatii tertiare contribuie uneori ioni metalici sau, in proteide, grupele prostetice.
Un model de structura tertiara este aceea a mioglobinei; iar un model de structura
secundara este acela al keratinei.

Mai multe asemenea structuri tertiare sunt asociate intre ele formand structuri
cuaternare. Fortele de atractie sunt aceleasi ca in structurile tertiare, dar ele actioneaza
la acest caz intermolecular, unind catene polipeptidice sau elice L-diferite. Un exemplu
de structura cuaternara este acela al hemoglobinei.

Proteinele
biologie
ALTE DOCUMENTE

Proprietati fizico-chimice
Masa moleculara

Cicuitul carbonului n natura


SANGELE
Celula

Datorita formarii aproape n


exclusivitate din aminoacizi,
putem considera proteinele ca
fiind de fapt niste polipeptide, cu masa mo 17217k103r
leculara foarte mare intre 10.000 si 6.000.0000.Masa
moleculara se determina prin diferite metode, mai ales n
cazul proteinelor cu masa moleculara foarte mare ca de
exemplu proteina C reactiva. Masa moleculara a diferitelor
proteine.
Deoarece la multe proteine masa moleculara apare ca un
multiplu de 17,500, multa vreme s-a mers pe ipoteza ca
particulele proteice sunt formate prin unirea mai multor
molecule de baza ce au masa moleculara n jurul valorii de
17,500. Aceste molecule de baza s-ar putea uni ntre ele prin
asa numitele valente reziduale, ducnd la formarea de
agregate moleculare.Atunci cnd are loc ruperea acestor
valente reziduale ar avea loc doar modificarea propriettilor

fizice ale proteinelor, n timp ce daca are loc ruperea


legaturilor principale (legaturile peptidice), proteina si
modifica proprietatile fizico-chimice.

Proprietati chimice
Aminoacizi standard
Din punct de vedere chimic, proteinele sunt heteropolimeri
constituiti din 20 de L- aminoacizi (asa numitii aminoacizi
standard vezi tabelul), n care gruparile carboxil se pot
combina cu gruparile amino formnd legaturi peptidice,
formnd lanturile peptidice. Aminoacizii standard au
proprietati variate, proprietati care sunt direct responsabile
de structura tridimensionala a proteinei, dar si de
proprietatile acesteia.
Responsabile de proprietatile chimice sunt aceleasi grupari
carboxil si amino libere, neimplicate n formarea legaturilor
peptidice, nsa mai intervin si diferitii radicali grefati pe
scheletul proteinei.

Datorita gruparilor carboxil si amino libere ele dau


aceleasi reacti ca si la aminoacizi.

Caracterul amfoter este responsabil de formarea de


saruri atz cu bazele ct si cu acizii

Legatura peptidica este respoinsabila de formarea de


cobinatii complexe denumie chelati.

Prezenta diferitilor radicali alchilici, sau arilici


determina formarea unor derivati ai substantelor
proteice (derivatii halogenati si nitrici sunt cei mai
importanti)

Structura i compoziia proteinelor


Din punct de vedere chimic, proteinele sunt heteropolimeri constituii din 20 de L- aminoacizi
(aa numiii aminoacizi standard, vezi tabelul), n care gruprile carboxil se pot combina cu
gruprile amino formnd legturi peptidice i rezultnd lanurile peptidice. Aminoacizii standard
au proprieti variate, proprieti care sunt direct responsabile de structura tridimensional a
proteinei, dar i de proprietile acesteia.

Structura insulinei
n lanul polipeptidic aminoacizii formeaz legturile peptidice prin cuplarea grupei carboxil cu
o grup amino; odat legat n lanul proteic aminoacidul se transform n aminoacid rezidual

iar atomii de carbon, azot, hidrogen i oxigen implicai n legturi formeaz scheletul proteinei.
Atunci cnd lanul proteic se tremin cu o grup carboxil poart denumirea de carboxi-terminus
(sau C -terminus), n timp ce, dac se termin cu gruparea amino, devine amino-terminus (Nterminus).
Responsabile de proprietile chimice sunt aceleai grupri carboxil i amino libere, neimplicate
n formarea legturilor peptidice, ns mai intervin i diferiii radicali grefai pe scheletul
proteinei.
Exist 2 forme pentru fiecare protein, numite forme de rezonan:

una datorat dublei legturi care asigur rigiditatea i nu permite rotaia n jurul axei sale;

a doua form de rezonan este dat de unghiul diedru (planul atomilor C-N-C-C),
(planul atomilor N-C-C-N), (planul atomilor C-C-N-C), unghiurile i pot avea
diferite valori fiind responsabile de gradul de libertate a proteinelor, controlnd structura
tridimensional a lanului proteic.

Unghiul legturii ntre C1 i N este aproape de 1800, similar cu unghiul valenei din
molecula apei.

S-a ajuns la concluzia c exist 4 niveluri (structuri), care


alctuiesc edificiul proteic.
Structura primar
Structura primar este dat de aminoacizii care intr n lantul proteic prin formarea legturilor
peptidice.

n structura primar se observ lanul de aminoacizi.


n proteinele naturale legtura peptidic se stabilete ntre gruparea carboxilic de la C1 i
gruparea aminic de la C2, nct lanul peptidic va fi format dintr-o succesiune de uniti CONH-CH, legate cap-cap.

La unul din capetele lanului peptidic se gsete o grupare -NH2 liber, iar la cellat capt seafl
o grupare -COOH liber
Legtura peptidic -CO-NH- se gsete n acelai plan, iar carbonul -CH- se poate roti, putnd s
apar n planuri diferite. Datorit lungimii relativ mici a catenelor laterale, ele se pot aranja de o
parte i de alta a lanului proteic, astfel c lanul proteic nu este ramificat.

Datorit deplasrii altrenative a unui electron de la gruparea -NH la C=O se produce oscilarea
dublei legturi de la atomul de carbon i oxigen la atomul de azot, fomrndu-se astfel cele 2
forme mezomere.
Datorit numrului relativ mic de aminoacizi care intr n structura proteinelor, teoretic ar trebui
s se formeze proteine cu masa molecular n jur de 4200. ns n realitate masele moleculare ale
proteinelor au valori de peste 10,000 ceea ce a dus la concluzia c cel puin o parte de aminoacizi
se repet de mai multe ori n cadrul unei molecule. Ipoteza c proteinele sunt formate din lanuri
lineare de aminoacizi a fost fomulat pentru prima dat n anul 1902, la a 74-a reuniune a
Societii Oamenilor de Stiin din Germania, inut n oraul Karlsbad, de ctre Franz
Hofmeister i Emil Fischer. Ipoteza c n molecula proteinelor exist legturi amidice fusese
elaborat de chimistul francez E Grimaux nc din anul 1882. n ciuda evidenelor care
demonstrau faptul c proteinele supuse aciunii proteolitice se scindeaz n oligopeptide, ideea c
lanul proteic este liniar, au fost idei greu recunoscut. n perioada respectiv, numeroi savani,
punnd la ndoial acest lucru, prin argumentarea c legturile amidice nu sunt ndeajuns de
puternice pentru a susine o molecul proteic lung.

Structura secundar

Imaginea alfa helixurilor mioglobinei, a crei structur a fost determinat de ctre Max Perutz
i Sir John Cowdery Kendrew n 1958 folosind cristalografia cu raze X.
Structura secundar se refer la forma i la lungimea lanurilor polipeptidice, proprieti induse
de legturile de hidrogen. Cele mai ntlnite tipuri de structura secundar sunt alpha helixul i
lanurile beta.

Elicea alpha se formeaz prin rotaia unui lan polipeptidic n jurul propriei axe.
Alte helix-uri cum ar fi helixul 310 i helixul sunt, din punct de vedere energetic, favorabile
formrii legturilor de hidrogen, dar sunt rareori observat n proteinele naturale exceptnd prile
terminale ale helixului n timpul formrii scheletului proteic (de obicei centrul helixului).
Aminoacizii au un comportament diferit vis-a-vis de posibilitatea formrii structurii secundare.
Prolina i glicina sunt cunoscui ca aa numiii helix breakers (sprgtori de helix), deoarece
afecteaz configuraia scheletului proteic; ambii aminoacizi au abiliti conformaionale
neobinuite i de regul se gsesc n colurile scheletului proteic.

Structura teriar
Prin intermediul cristalografiei cu raze X s-a dovedit faptul c macromoleculele proteice au o
conformaie tridrimensional, realizat de obicei prin intermediul cuplrii mai multor lanuri

polipeptidice scurte ntre ele, cuplare care duce la formarea fibrelor proteice; legturile
intercatenare pot fi principale sau secundare:

o Legturi de hidrogen, sunt legturi coordinativ heteropolare care se stabilesc cu


uurin ntre gruparea carbonil C=O (electronegativ) i gruparea NH(electropozitiv), din 2 lanuri polipeptidice alturate, sau n cazul formelor
lactam-lactim ntre gruparea -OH i azotul iminic =NH.

Legturile de hidrogen se pot stabili i ntre catenele lateralecare au grupri carboxil, hidroxil,
amino sau tiolice. Din punct de vedere energetic legtura de hidrogen nu este puternic dar
datorit rspndirii relativ uniforme de-a lungul scheletului proteic ofer proteinei stabilitatea
necesar.

o Legturi disulfidice

Legtura disulfidic este foarte puternic ,50-100kcal/mol i are un rol foarte


important n stabilizarea arhitecturii spaiale a moleculei proteice.
Legtura este rezistent la hidroliz, ns se poate desface iar prin reducere
formeaz tioli (SH), iar prin oxidare formeaz acizi. n general legtura sulfidic
se ntlnete la proteinele transformate, care au o rezisten mecanic mare.
n afar de aceste legturi se mai pot stabili alte tipuri de legturi: legturi ionice (stabilite de
obicei ntre gruprile aminice i cele carboxilice ionizate), legturi de tip van der Waals (legturi
electrostatice slabe care se stabilesc ntre radicalii hidrofobi), legturi fosfodiesterice (ntre 2
resturi de serin i acid fosforic), legturi eterice (stabilite la nivelul aminoacizilor cu grupri
hidroxilice).

Structura cuaternar
Structura cuaternar se refer la modul n care se unesc subunitile proteice. Enzimele care
catalizeaz asamblarea acestor subuniti poart denumirea de holoenzime, n care o parte poart
denumirea de subuniti reglatoare i subuniti catalitice.

Vedere 3 D a hemoglobinei cele 4 subuniti rou i galben, iar unitatea hemic verde.
Proteine care au structura cuaternar :hemoglobina, ADN polimeraza i canalele ionice, dar
i nucleozomi i nanotubuli, care sunt complexe multiproteice.Fragmentele proteice pot suferi
transformri n structura cuaternar, transformri care se reflect fie n structurile individuale fie
n reorientrile fiecrei subuniti proteice. Numrulsubunitilor din oligomerice sunt denumite
prin adugarea sufix-ului -mer (grecescul pentru subunitate), precedat de numele subunitii.

Clasificarea proteinelor
Proteinele se clasific n general dup forma moleculelor i dup compoziia lor chimic.
n clasificarea proteinelor
dup forma molecular deosebim:
1.proteine globulare (sferoproteine) care au form aproape sferic (ovoidal) i sunt, n
general,solubile n ap, n soluii diluate de acizi, baze i sruri. Din aceast clas fac parte
albuminele, globulinele,
histonele, protaminele i prolaminele;

2.proteine fibrilare
(scleroproteine), caracterizate prin structur fibroas, de forma unui elipsoidntins cu raportul
dintre axe de cel puin 1 : 100, sunt foarte greu solubile n ap, au vscozitate mare i putere
de difuzie mic. Aceste proprieti explic prezena lor n esuturile de susinere. Din aceast
clas fac parte
colagenul, elastina, fibrinogenul, miozina, actina, keratina etc.
Dup compoziia chimic, proteinele se pot clasifica n:
3.proteine simple (holoproteine), constituite din aminoacizi;
4.proteine conjugate (heteroproteine), conin pe lng aminoacizi i o grupare prostetic.

n funcie de natura acestei grupri, heteroproteinele se mpart n fosfoproteine, glicoproteine,


lipoproteine, metaloproteine, nucleoprotei
ne i cromoproteine.

Articole scrise recent


o Argintul Coloidal Harmony Clean Body & Mind January 10, 2016
o Uleiul de magneziu Harmony Clean Body & Mind January 8, 2016
o Invitatie la Conferinta Detoxifierea si Alimentatia Armonia corpului de la nivel
celular December 7, 2015
o Deseurile circulante si deseurile impregnate December 2, 2015
o Carbunele medicinal un remediu natural pretios November 23, 2015
o Dieta alcalina sau dieta sanatatii, frumusetii si tineretii July 16, 2015
o REMEDIILE BUNICII PENTRU CARE MEDICINA MODERNA NU ARE
EXPLICATIE June 13, 2015
o Detoxifierea in cadrul Veg Fest May 25, 2015
o Harmony Clinic va invita la VEG FEST! May 11, 2015
o De ce ne imbolnavim! April 20, 2015

Arhiva blogului
o January 2016 (2)
o December 2015 (2)
o November 2015 (1)

o July 2015 (1)


o June 2015 (1)
o May 2015 (2)
o April 2015 (3)
o March 2015 (10)
o February 2015 (3)
o July 2014 (2)
o March 2014 (2)
o February 2014 (1)
o January 2014 (7)
o December 2013 (2)
o November 2013 (6)
o October 2013 (11)
o September 2013 (7)
o July 2013 (5)
o June 2013 (1)
o March 2013 (8)

Categorii
o BUN VENIT! (1)
o Ce promovm (1)
o Evenimente (18)
o Recomandri (3)

o Reete armonioase (2)


o Stiai c (35)
o Stiina n medicin (18)

Abonare prin email


E-mail:

Oct 15thProteinele Partea I

Compozitia chimica a proteinelor


Termenul de proteina, etimologic, deriva de la cuvantul grecesc proteios sau protos care
inseamna cel dintai sau primul, recunoscandu-i-se valoarea primara, determinant in existenta
materiei vii. Intr-adevar, proteinele formeaza o categorie de substante organice fundamentale
vietii. Din punct de vedere al compozitiei chimice, proteinele sunt foarte asemanatoare glucidelor
si lipidelor, continand atomi de carbon, oxigen si hidrogen, alaturi de care se intalnesc atomii de
azot, sulf si ocazional, de fosfor, cobalt si fier.
Substantele cu rol pastic, coditionand structura materiei vii, proteinele sunt complexe organice
alcatuite din unitati de baza sau caramizi, numite aminoacizi.
Aminoacizii sunt combinatii organice care contin in molecula una sau mai multe grupe amino (NH2) si una sau mai multe grupe carboxyl (-COOH). In functie de structura lor, aminoacizii se
impart in doua mari categorii:
1. Alifatici->grupele functionale sunt legate de o catena alifatica, chiar daca in molecula exista
nucleu aromatic;
2. Aromatici->grupele functionale sunt legate de un ciclu aromatic.
Dupa pozitionarea relativa, in molecula, a grupelor functionale, se deosebesc alfa aminoacizi,
beta -aminoacizi (beta-alanina), gama-aminoacizi etc.
Dintre aminoacizii alifatici, cei mai importanti sunt alfaaminoacizii, adica aminoacizii in
molecula carora grupele functionale sunt legate de acelasi atom de carbon. In aceasta categorie
se deosebesc mai multe tipuri de alfaaminoacizi alifatici:
Mono-carboxilici (alanine, fenilalanina, izoleucina etc.);
Di-carboxilici (acidul asparagic, acidul glutamic);
Hidroxi-aminoacii (serina, tirozina etc.);
Tio-aminoacizi (cisteina,cistina etc.);

Di-aminoacizi (lizina, ornitina);


Aminoacizi heterociclici (hidroxiprolina, histidina, triptofan etc.).
Aminoacizii dintr-o proteina variaza ca numar, de la 20 pana la cateva sute de mii. In compozitia
chimica a proteinelor, s-au identificat 21 de aminoacizi: arginina, fenilalanina, izoleucina,
leucina,lizina, metionina, treonina, triptofan si vanilla, acid aspartic, acid glutamic, alanina,
cisteina, cistina, glicina, hidroxilizina, hidroxiprolina, histidina, prolina, serina,tirozina. Dintre
acestia, primii 9 (la sugar si histidina) sunt numiti aminoacizi esentiali, iar ultimii 12 sunt numiti
aminoacizi neesentiali. Termenii de esentiali si neesentiali nu inseamna ca unii aminoacizi sunt
mai importanti decat altii. Particularitatea de esential si neesential se refera la faptul ca cei
esentiali sau indispensabili, nu pot fi sintetizati, organismul depinzand de un aport exogen al
acestora, printr-o dieta echilibrata, iar cei neesentiali pot fi sintetizati de organism din proteinele
exogene.
Proteine complete si proteine incomplete
Din punct de vedere al continutului in aminoacizi esentiali, proteinele se clasifica in proteine
complete si proteine incomplete.
Proteinele complete sunt considerate de calitate superioara, deoarece contin toti aminoacizii
esentiali intr-o proportie adecvata, care sa permita un process normal de crestere sau reparatie.
Proteinele incomplete sunt considerate de calitate inferioara, intrucat, din compozitia lor
chimica, lipsesc unul sau mai multi, aminoacizi esentiali. O dieta in care predomina alimente ce
contin proteine incomplete genereaza in timp malnutritia, cu impact negativ asupra economiei si
sanatatii organismului. De asemenea, alimentele care contin toti aminoacizii esentiali sunt
considerate ca avand o valoare biologica mare si invers, cele care nu contin toti aminoacizii
esentiali sunt considerate ca avand o valoare biologica mica. Din acest punct de vedere,
alimentele de origine animala (carne, lapte, oua si derivatele lor) sunt alimente cu valoare
biologica mare. Unele alimente de origine vegetala, prin faptul ca nu contin toti aminoacizii
esentiali, sunt considerate ca avand valoare biologica mica. Cu toate acestea, o asociere adecvata
a diverselor alimente de origine vegetala confera dietei vegetariene o inalta valoare biologica.
Aceasta este si opinia Asociatiei Americane si Canadiene de Dieta.
Este pozitia Asociatiei Americane de Dieta si a dieteticienilor canadieni ca dietele vegetariene
planificate in mod corespunzator sunt sanatoase, adecvate din punct de vedere nutritiv si
asigura beneficii pentru sanatate, in prevenirea si tratamentul anumitor boli. (J Am Diet
Association. 2003; 103:748-765)
Omul si animalele isi sintetizeaza proteinele proprii din aminoacizii de productie endogena sau
din cei rezultati in urma digestiei proteinelor vegetale sau animale provenite din alimentele
consumate.
In ceea ce priveste sinteza endogena de aminoacizi, organismul omenesc poseda un mecanism
foarte ingenios de sinteza proteica. Astfel, la nivelul muschiului, echipamentul enzimatic de la
acest nivel permite transferul radicalului amino, de la un aminoacid, care functioneaza ca un
donor, la un alt compus organic acid, numit acceptor, prin asa numitul proces de transaminare.
Rezultatul acestei reactii enzimatice de transaminare este un nou aminoacid. Procesul invers
transaminarii se numeste dezaminare. Prin aceasta reactiva, catalizata enzimatic, se indeparteaza
radicalul amino din molecula aminoacidului. Restul moleculei, rezultat atat prin procesul de
transaminare, cat si din procesul de dezaminare, este convertit in carbohidrati sau gasimi sau
utilizat ca substrat in metabolismul energetic al organismului. Un exemplu clasic al unui
asemenea proces de transaminare la nivel muscular este reactia dintre glutamat si piruvat. Prin
aceasta reactiva, catalizata enzimatic, gruparea amino de la glutamate este transferata la piruvat,

rezultand alfa-cetogluaratul si un nou aminoacid, analina. Cetoglutaratul, rezultat din


dezaminarea glutamatului, prin oxidare, urmeaza o cale metabolica (aceasta se intampla oricarui
derivat cetoacid, rezultat din dezaminarea aminoacizilor, a carei finalitate este echilibrarea de
energie. Aceasta cale oxidativa presupune doua etape. Intr-o prima etapa, cetoacidul este
convertit intr-un compus chimic intermediar , care intra in ciclul metabolic tricarboxilic. In a
doua etapa, odata intrat in ciclul tricarboxilic, acest produs intermediar sufera procesul de
degradare oxidativa, catalizata enzimatic, intr-un mod similar cu degradarea oxidativa a acetil
Co-A, rezultat din metabolismul carbohidratilor si al grasimilor. In concluzie, reactia de
transaminare permite formarea aminoacizilor din compusi organici care nu contin azot.
In acelasi mod, alanina formata prin transaminarea glutamatului, prin procesul de dezaminare,
este convertita in acid piruvic. Acesta, la radul lui, poate fi convertit in glucoza sau glicogen. De
asemenea, poate fi convertit in acetil Co-A, care poate urma doua cai. O prima cale o reprezinta
procesul de polimerizare , prin care este convertit in acizi grasi. O a doua cale o reprezinta
condensarea a doua molecule de acetil Co-A, pentru a forma o cetona-acidul acetoacetic.
Procesul de convertire a aminoacizilor in glucoza sau glicogen , este numit gluconogeneza, iar
convertirea aminoacizilor in cetoacizi sau acizi grasi, este numita cetogeneza. Gruparea sau
radicalul amino, scindata din aminoacid, este preluata de ficat, convertita in uree (H2NCONH2),
iar apoi, preluata de rinichi si eliminata. Pentru a putea fi eliminata prin rinichi , este necesar ca
ureea sa fie dizolvata in apa. Astfel, in urma unui consum mare de proteine, prin degradarea
acestora rezultand o mare cantitate de uree, in procesul de eliminare a ureei, organismul pierde
un volum mare de apa.
(Va Urma)
Sursa: Manual edenic de Medicina Naturista profilactica si terapeutica dr. Doru Laza

Totul despre proteine

Proteinele sunt, din punct de vedere chimic compusi macromoleculari naturali, cu structura
polipeptidica, care prin hidroliza formeaza -amino acizi. Ele contin pe langa carbon, hidrogen,
oxigen, azot, sulf, potasiu si alti halogeni. Denumirea de proteine vine din limba greaca , proteias
insemnand primar. Alaturi de glucide si lipide proteinele furnizeaza energie pentru organism, dar
ajuta si la refacerea tesuturilor lovite. Pe langa acestea, ele intra in structura tuturor celulelor, si
ajuta la cresterea si refacerea celulelor. Unii hormoni contin proteine, acestia avand rol in
reglarea activitatii organismului. Participa la formarea anticorpilor , ajutand la debarasarea de
toxine si microbi. Formarea unor enzime si fermenti necesita prezenta proteinelor. Si nu in
ultimul rand, ele participa la formarea dioxidului de carbon, a apei, prin aportul energetic rezultat
din arderea lor.

Clasificarea proteinelor
1. Dupa sursa de provenienta :
-proteine de origine vegetala
-proteine de origine animala
2. Dupa solubilitatea in apa si in solutii de electroliti :
- insolubile (fibroase)
- solubile (globulare)
3. Dupa produsii rezultati la hidroliza totala :
-proteine propriu-zise ( prin hidroliza totala se obtin numai - aminoacizi)
-proteine conjugate sau proteide ( prin hidroliza totala se obtine, pe langa
-aminoacizi, si o alta substanta, care in structura proteinei apare ca grupa prostetica)
Proteinele fibroase se gasesc in organismul animal in stare solida si confera tesuturilor rezistenta
mecanica (proteine de schelet) sau protectie impotriva agentilor exteriori.
KERATINELE- proteinele din epiderma, par, pene, unghii, copite si coarne se disting
printr-un continut mare de sulf. Keratinele sunt insolubile in apa atat rece cat si calda, precum si
in solutii saline. Din cauza aceasta keratinele prezinta o mare inertie fata de agentii chimici,
precum si fata de enzime.
FIBROINA, componenta fibroasa din matasea naturala, se gaseste in acest material inconjurata
cu o componenta amorfa, cleioasa, sericina, care reprezinta cca. 30 % din greutatea totala. In cele
doua glande ale viermelui de matase, proteinele sunt continute sub forma de solutie concentrata,
vascoasa.
COLAGENUL, este componenta principala a tesuturilor conjunctive, tendoanelor, ligamentelor,
cartilajelor, pielii, oaselor, solzilor de peste. Exista numeroase varietati de colagen. Colagenul are
o compozitie deosebita de a keratinei si fibroinei, caci este bogat in glicol, prolina si
hidroxiprolina, nu contine cistina si triptofan.
Prin incalzire prelungita cu apa, colagenul intai se imbiba,apoi se dizolva transformandu-se in
gelatina sau clei.
ELASTINA constituie tesutul fibros, cu o elasticitate comparabila cu a cauciucului, a arterelor si
a unora din tendoane, cum este de exemplu tendonul de la ceafa boului. Elastina nu se transforma
in gelatina la fierbere cu apa si este digerata de tripsina. Ca si colagenul, fibrele de elastina sunt
compuse din aminoacizi simpli, mai ales leucina, glicocol si prolina.
In regnul vegetal nu se gasesc proteine fibroase; functia lor este indeplinita in plante de celuloza.
Proteinele fibroase se dizolva numai in acizi si baze concentrate, la cald, dar aceasta dizolvare
este insotita de o degradare a macromoleculelor; din solutiile obtinute nu se mai regenereaza
proteina initiala. Proteinele fibroase nu sunt hidrolizate de enzimele implicate in digestie si deci
nu au valoare nutritiva.
Proteinele solubile sau globulare apar in celule in stare dizolvata sau sub forma de geluri
hidratate. Ele au insusiri fiziologice specifice si se subimpart in albumine si globuline.
Albuminele sunt solubile in apa si in solutii diluate de electroliti (acizi, baze, saruri),iar
globulinele sunt solubile numai in solutii de electroliti.

Exemple de proteine solubile:


- albuminele din oua
- caseina din lapte
- globulinele si albuminele din sange (hemoglobina, fibrinogenul)
- proteinele din muschi (miogenul si miosina)
- proteinele din cereale (gluteina din grau, zeina din porumb)
- proteinele produse de virusi (antigeni) si bacterii
- anticorpii
- nucleoproteidele
- enzimele
- hormonii proteici (insulina)
Proteinele sunt, din punct de vedere chimic compui macromoleculari naturali, cu
structura polipeptidica, care prin hidroliza formeaza -amino acizi. Ele contin pe
langa carbon, hidrogen, oxigen, azot, sulf, potasiu si ali halogeni. Denumirea de
proteine vine din limba greaca , proteias insemnand primar. Alaturi de glucide si
lipide proteinele furnizeaz energie pentru organism, dar ajuta si la refacerea
tesuturilor lovite. Pe langa acestea, ele intra in structura tuturor celulelor, si ajuta la
cresterea si refacerea celulelor. Unii hormoni contin proteine, acetia avnd rol in
reglarea activitatii organismului. Participa la formarea anticorpilor , ajutand la
debarasarea de toxine si microbi. Formarea unor enzime si fermenti necesita
prezenta proteinelor. Si nu in ultimul rand, ele participa la formarea dioxidului de
carbon, a apei, prin aportul energetic rezultat din arderea lor.

Clasificarea proteinelor
1. Dup sursa de provenien :
-proteine de origine vegetal
-proteine de origine animal
2. Dup solubilitatea n ap i n soluii de electrolii :
- insolubile (fibroase)
- solubile (globulare)
3. Dup produii rezultai la hidroliza total :
-proteine propriu-zise ( prin hidroliz total se obin numai - aminoacizi)
-proteine conjugate sau proteide ( prin hidroliz total se obine, pe lng
-aminoacizi, i o alt substan, care n structura proteinei apare ca grup
prostetic)
Proteinele fibroase se gsesc n organismul animal n stare solid i confer
esuturilor rezisten mecanic (proteine de schelet) sau protecie mpotriva
agenilor exteriori.
KERATINELE- proteinele din epiderm, pr, pene, unghii, copite i coarne se disting
printr-un coninut mare de sulf. Keratinele sunt insolubile n ap att rece ct i
cald, precum i n soluii saline. Din cauza aceasta keratinele prezint o mare
inerie fa de agenii chimici, precum i fa de enzime.

FIBROINA, componenta fibroasa din mtasea natural, se gsete n acest material


nconjurat cu o component amorf, cleioas, sericina, care reprezint cca. 30 %
din greutatea total. n cele doua glande ale viermelui de mtase, proteinele sunt
coninute sub form de soluie concentrat, vscoas.
COLAGENUL, este componenta principal a esuturilor conjunctive, tendoanelor,
ligamentelor, cartilajelor, pielii, oaselor, solzilor de pete. Exist numeroase varieti
de colagen. Colagenul are o compoziie deosebit de a keratinei i fibroinei, cci
este bogat n glicol, prolin i hidroxiprolin, nu conine cistin i triptofan.
Prin inclzire prelungit cu ap, colagenul nti se mbib,apoi se dizolv
transformandu-se n gelatin sau clei.
ELASTINA constituie tesutul fibros, cu o elasticitate comparabil cu a cauciucului, a
arterelor i a unora din tendoane, cum este de exemplu tendonul de la ceafa boului.
Elastina nu se transform n gelatin la fierbere cu ap i este digerat de tripsina.
Ca i colagenul, fibrele de elastin sunt compuse din aminoacizi simpli, mai ales
leucin, glicocol i prolin.
n regnul vegetal nu se gsesc proteine fibroase; funcia lor este ndeplinit n
plante de celuloz. Proteinele fibroase se dizolv numai n acizi i baze concentrate,
la cald, dar aceasta dizolvare este nsotit de o degradare a macromoleculelor; din
soluiile obinute nu se mai regenereaz proteina iniial. Proteinele fibroase nu sunt
hidrolizate de enzimele implicate n digestie i deci nu au valoare nutritiv.
Proteinele solubile sau globulare apar n celule n stare dizolvat sau sub form de
geluri hidratate. Ele au nsuiri fiziologice specifice i se submpart n albumine i
globuline. Albuminele sunt solubile n ap i n soluii diluate de electrolii (acizi,
baze, sruri),iar globulinele sunt solubile numai n soluii de electrolii.
Exemple de proteine solubile:
-

albuminele din ou
caseina din lapte
globulinele i albuminele din snge (hemoglobina, fibrinogenul)
proteinele din muchi (miogenul i miosina)
proteinele din cereale (gluteina din gru, zeina din porumb)
proteinele produse de virui (antigeni) i bacterii
anticorpii
nucleoproteidele
enzimele
hormonii proteici (insulina)

PROTIDE (PROTEINE)

Info,
cuprins

Protidele, numite i proteine sunt substane organice cu structur complex,


macromolecular, formate pe baza aminoacizilor.
Aminoacizii posed proprietatea de a forma legturi chimice, numite polipeptidice,
ntre gruparea carbxilic (-COOH) i gruparea aminic (- NH2), prin eliminare de
ap. n modul acesta, se formeaz lanuri lungi simple sau ramificate, care
alctuiesc structura proteinelor (G. Niac).
Aezarea aminoacizilor n lanuri, nu se face hazardant, ci ntr-o anumit ordine,
specific fiecrei proteine n parte. Biosinteza proteinelor se realizeaz sub
influena materialului genetic (ADN, ARN), fiind comandat de ctre o gen
special. n celul protidele sunt sintetizate pe ribozomi cu participarea ARN-t i
ARN-m, sub influena sistemelor enzimatice adecvate, matricea fiind ADN-ul.
Importana protidelor
Viaa apare numai ncepnd de la un anumit nivel de organizare a materiei, atunci
cnd graie protidelor, pot s apar fenomene de metabolism, care pot asigura
creterea, autoregenerarea i nmulirea. Nu se cunosc fenomene de via fr
protide (Neamu 1997).
Proteinele intr n componena tuturor celulelor vii ndeplinind numeroase roluri,
multe dintre ele fundamentale, aa cum sunt cele energetice, structurale i plastice.
Ca funcie energetic, protidele prezint importan secundar, dei potenial, pot
dezvolta aproximativ aceiai valoare energetic ca i glucidele. Din punct de vedere
plastic, proteinele sunt cele mai importante substane, ele fiind capabile s
nlocuiasc protoplasma uzat.
n organismul omului, de existena protidelor, depinde nivelul i activitatea
hormonilor, a enzimelor, a anticorpilor, a umorilor, etc.. De asemenea, aceste
substane se dovedesc deosebit de active n ceea ce privete echilibrul acio-bazic i
cel hidro-electric.
Protidele joac i un rol activ n transportul al unor substane (rol de cru), mai
ales oxigen, ap i lipide.
La nivelul membranelor celulare, ndeosebi al celor care mrginesc neuronii,
exist anumite proteine (de barier) care permit trecerea selectiv al unor ioni (Na+,
K+) pe de-o parte i de alta a membranei celulare, prin nite canale speciale. Aceste
protide asigur buna funcionare a sistemului nervos i a plcilor neuromusculare.
Aezarea stratificat a protidelor precum i capacitatea lor de a se deforma
reversibil, determin posibilitatea realizri contraciei musculare, cu toate
consecinele ce decurg de aici (locomoie, btile inimii, tonicitatea organelor,

activitate fizic, etc.).


Protidele intr n structura materialului genetic (ADN, ARN), de care depinde toate
aspectele particulare ale unui individ, precum i a urmailor si.
Funciile att de diferite pe care le joac proteinele, se explic prin succesiunea
aminoacizilor, care este diferit pentru fiecare protid n parte.
Degradarea i sinteza substanelor endogene, inclusiv a proteinelor, este strict
dependent de existena unor proteine speciale, numite enzime. Fiecare substan
natural se genereaz i se degradeaz sub influena enzimelor.
Proprietile protidelor
Caracterul amfoter al proteinelor
Majoritatea proteinelor au caracter amfoter (n mediu acid se comport ca baze i
n mediu bazic se comport ca acizi). Acest lucru se datoreaz ramificaiilor formate
din aminoacizi, care conin att grupri carboxilice ( funcii acide) ct i grupri
aminice (funcii bazice). n mediu acid proteinele se comport ca baze slabe, ele
acceptnd protoni (H+), iar n mediu bazic se comport ca acizi slabi cednd protoni
(H+). Mulumit caracterului amfoter, proteinele pot neutraliza substane acide sau
alcaline, meninnd astfel echlibrul acido-bazic.
75% din capacitatea de tamponare a plasmei este determinat de protide (G.
Niac).
Cele mai multe protide sunt solubile n ap. n alte soluii, dizolvabilitatea protidelor
este foarte diferit.
Coagularea proteinelor
Sub aciunea unor factori fizici (temperaturi nalte, radiaii, agitare, centrifugare),
chimici (diferite substane), biologici sau fiziologici (prezena enzimelor), proteinele
coaguleaz. Coagularea poate fi reversibil (la viraje ale pH-ului, prin intervenia
unor sisteme enzimatice) sau ireversibil (la nclzire sau la tratarea cu unele
substane).
Coagularea ireversibil este un fenomen de precipitare care poart numele de
denaturare. Denaturarea poate fi observat foarte bine la oul fiert
(G. Niac).
Sub influena tripsinei (enzim digestiv, preponderent secretat de ctre stomac),
n prezena calciului, att sngele, ct i laptele coaguleaz ireversibil. Deoarece n

sngele din sistemul circulator nu se gsete tripsin, dar n schimb se afl


numeroase enzime capabile s formeze adevrate sisteme (sisteme enzimatice),
coagularea este reversibil (vezi coagularea sngelui).
Alte proprieti
Majoritatea protidelor sunt hidrofile (au o afinitate pentru ap, pe care "o leg" de
structurile lor) i prezint proprieti coloidale. Exist i proteine hidrofobe, care, de
obicei leag lipide.
O proprietate important a proteinelor este specificitatea de esut, de organ i de
specie a acestora.
Structura spaial a protidelor
Protidele posed o structur primar, una secundar i una teriar.
Structura primar a proteinelor
Structura primar a proteinelor este determinat de felul, numrul
i secvena aminoacizilor (vezi imaginea 1).
Structura secundar a proteinelor
Structura secundar a proteinelor este determinat de felul cum
se formeaz, se rsucesc i se leag lanurile de aminoacizi (vezi
imaginea 2).
Structura teriar a proteinelor
Structur teriar a protidelor presupune desfurarea n spaiu,
n cele trei dimensiuni, a macromoleculei (vezi imaginea 3).
Clasificarea protidelor
Protidele se clasific dup dou criterii principale:
- dup numrul de aminoacizi din lanurile structurale,
- dup forma macromoleculei.

Clasificarea protidelor dup numrul de aminoacizi


Dup acest criteriu, protidele se mpart n:
- monopeptide (aminoacizi),
- peptide [protide intermediare] (oligopeptide i polipeptide)
- macropeptide (holoproteide, heteroproteide)
Oligopeptidele conin doar ci-va aminoacizi, n timp ce polipeptidele, au astfel de
substane aminate, n cantitate mai mare.
Macroprotidele sunt substane macromoleculare (cu foarte mulii acizi aminai) care
au n structura lor doar aminoacizi (holoproteidele) sau, pe lng acetia, conin i
alte substane (glucide, lipide, minerale, acizi anorganici, acizi nucleici, pigmeni),
caz n care poart denumirea de heteroproteide.
Clasificarea protidelor dup forma macromoleculei
Dup form, proteinele sunt:
- globulare (sunt sferice i vii),
- fibrilare (sunt alungite i dure numindu-se i scleoproteide).
Protidele globulare sunt sferice (globuloase), n timp ce cele fibrilare, au forma
alungit. ntre cele dou tipuri, exist i forme intermediare (globulinele).
Holoproteidele (proteinele propriu-zise)
Holoproteidele sunt substane macromoleculare care conin n structura lor doar
aminoacizi, deci numai carbon, hidrogen, oxigen, azot i sulf.
Cu excepia scleroprotidelor, toate holoproteidele sunt globulare.
Din aceast grup de protide fac parte urmtoarele substane
- albuminele,
- globulinele,
- glutaminele,
- histonele,
- prolaminele (gliadine),
- protaminele,
- scleroprotidele.
Heteroproteidele

Heteroproteidele conin, pe lng aminoacizi, diferite alte substane. Gruprile pe


care protidele le realizeaz cu substanele neproteice se numesc grupri prosteice.
Principalele heteroproteide sunt:
- metaloproteinele numite i cromoproteine (hemoglobina, citocromul, clorofila,
vitamina B12, etc.),
- fosfoproteinele (proteine de origine animal; de ex. cazeina, care conin fosfor),
- mucoproteinele (proteine care conin mucopoliglucide),
- glicoproteinele (proteine de origine animal care conin resturi de glicogen),
- lipoproteinele (proteine de transport, care fixeaz grsimile, mpreun cu care
circul n snge i n limf, precum i prin vasele conductoare ale plantelor),
- nucleoproteinele (proteine care conin acizi nucleici).
Digestia, absorbia i metabolismul protidelor
Proteinele, prin faptul c se uzeaz repede, dar i ca o consecin a faptului c
omul nu dispune de organe de depozit, pentru aceste substane, dect celulele
nsele, trebuiesc rennoite n permanen.
Protidele din hran se scindeaz naintea absorbiei intestinale, pn la aminoacizi
(n cazul holoproteidelor) sau aminoacizi i alte substane provenite de la gruprile
prosteice (n cazul holoproteidelor). Aceast scindare se petrece n tubul digestiv
sub aciune enzimelor specifice, numite proteaze.
Digestia proteinelor ncepe din stomac, unde sub aciunea pepsinei din sucul
gastric, are loc o degradare parial a acestora, din care rezult un amestec de
polipetide, oligopetide i aminoacizi.
Procesul se continu n duoden, unde enzimele pancreatice
proteolitice (tripsina, chimotripsina, carboxipeptidaza, . a.),
degradeaz mai departe aceste substane, rezultnd doar
oligopetide i aminoacizi. Scindarea este desvrit la nivelul
intestinului subire, sub influena aminopeptidazelor i peptidazelor
enterocitare, rezultnd doar aminoacizi, care pot trece n circuitul
sanguin (vezi imaginea 4).
Puine proteine se pot absorbi, n mod normal, nedescompuse, aa cum se
ntmpl n cazul unor anticorpi (IgA) coninui n laptele matern, asigurndu-se
astfel, un transfer de imunitate de al mam la ft. n unele cazuri, permeabilitatea
intestinal crete peste normal, putnd trece n snge protide nedescompuse. n
astfel de situaii, la o nou ptrundere a acelorai substane proteice, prin formarea

i activitatea unor anticorpi, au loc fenomene alergice (R. M. Albu).


Absorbia proteinelor este favorizat de ctre vitamina B 6 i de ctre natriu (R. M.
Albu).
Aminoacizii, traversnd pereii intestinali ajung n snge, i de aici n celule, unde
au loc, pe baza lor, biosinteze proteice specifice. Excepie de la aceast regul fac
proteinele plasmatice, care se sintetizeaz de obicei la nivelul ficatului i al
sistemului reticulo-endotelial.
Catabolizarea aminoaciziilor este un proces de dezaminare (moleculele pierd
gruparea amino - NH2). Dup dezaminare moleculele se "ard"ca i glucidele i
lipidele n ciclul lui Krebs. Din gruprile aminice se formeaz, n cea mai mare parte
n ficat, ureea, care se elimin pe cale renal i corpii cetonici, care se elimin urinar
sau prin expiraie - n parte, restul lor fiind utilizat n noi sinteze. De asemenea pe
parcursul metabolismului proteinelor, precum i n cadrul interconversiunilor
metabolice, au loc numeroase procese de transaminare , sub influena unor enzime
din grupul transminazelor.
Metabolismul proteic este unul mai puin "curat" dect cel al glucidelor sau lipidelor,
deoarece catabolismul nu se desfoar n exclusivitate prin descompuneri pn la
dioxid de carbon i ap, rezultnd i unele deeuri. Principalele deeuri proteice
sunt:
- ureea,
- acidul uric,
- creatinina.
- amoniacul (rezult din activitatea microflorei proteolitice).
Aceste deeuri se acumuleaz n cantiti mari sau (i) se elimin greu din corp n
unele afeciuni (diatez uric, insuficien renal, ciroz, tulburri asociate
metabolismului de inaniie, etc.).
Att corpii cetonici ct i deeurile proteice, sunt produi toxici dac sunt reinui n
organism.
Rolul proteinelor n metabolismul energetic este unul secundar, la aceti compui
predominnd rolul plastic, adic acela de a repara i a rennoi n permanen
celulele, esuturile i organele.
n procesul de anabolism, pe baza aminoacizilor, dar i al altor substane, se
sintetizeaz proteine specifice, precum i ali compui (glucoz, acizi cetonici).
Proteinele sintetizate nu mai au nimic de-a face cu protidele alimentare, adic ele nu
mai pstreaz absolut nimic din specificul hranei din care deriv. De aici rezult c
proteinele alimentare sunt importante doar ca furnizoare de aminoacizi, sub aspect
cantitativ i calitativ.

Reglarea metabolismului proteinelor, astfel nct nutriia celular s se desfoare


corespunztor, se realizeaz prin mecanisme celulare (n interiorul celulelor),
hormonale i nervoase.
Proteinele din snge
Prin sistemul circulator, protidele circul libere, ncorporate n diferite structuri sau
ca nite "crui" pentru diverse substane. Pe lng proteinele din constituia
elementelor figurate, n snge se mai gsesc o serie de protide palsmatice (vezi
componentele sngelui), precum i compui de transport, aa cum sunt
lipoproteinele.
Excluznd proteinele elementelor figurate, pe cele implicate n hemostaz i pe
cele care ajut la transportul altor substane, mai rmn, n ser, unele protidele cu
rol n asigurarea osmolaritii i a echilibrului acido-bazic.
Proteinemia normal, hipoproteinemia i hiperproteinemia
Proteinemia reprezint o valoare care reflect cantitatea de proteine din snge.
Valoarea normal a proteinelor serice este de 6-8,6g/100ml. Scderea cantitativ a
proteinelor din snge sub pragul de 6g/100ml, instaleaz hipoproteinemia, iar
creterea acestei valori peste pragul de 9g/100ml, conduce la hiperproteinemie.
Cantitatea de proteine din snge nu reflect n mod obligatoriu nivelul proteinelor
din corp, dar totui, n general, hipoproteinemia se asociaz cu hipoproteinismul , tot
aa cum i hiperproteinemia merge mn n mn cu hiperproteinismul.
Albuminele i globulinele din snge i raportul A/G
Nu numai nivelul proteinelor serice conteaz, ci i felul acestora precum i raportul
ce se stabilete ntre aceti componeni.
Cele dou holoproteide prezente n ser sunt:
- albuminele,
- globulinele.
Reprezentarea normal al acestor componente precum i raportul dintre ele, sunt
redate n tabelul de mai jos.
Proteine serice totale
(medie)

Albumine
(medie)

Globuline
(medie)

Raport normal albumine globuline (A/G)

g/100ml
7,5

%
100

g/100ml %
4,5
60

g/100ml
3

%
40

1,5

Un raport A/G cuprins ntre 1,2 i 1,5, se consider a fi corespunztor. Creterea


acestei valori nu are o semnificaie patologic deosebit, ns scderea ei, mai ales
sub valoarea 1, poate semnifica existena unei tulburri.

Un raport unitar sau chiar subunitar denot existena unui nivel prea ridicat de
globuline, fie sub aspect relativ (albuminele sunt sczute iar globulinele, dei au un
nivel optim, sunt n exces de raport), fie absolut (globulinele sunt n exces cantitativ).
Dac A/G este mai mic de 1,2 ca o consecin a scderii nivelului de albumine
serice, n organism exist un deficit n ceea ce privete sinteza global a proteinelor
(vezi carena proteic).
Dac raportul dintre albumine i globuline este prea mic pe seama creterii sintezei
de globuline, poate fi vorba de existena unor perturbri provocate de: boli
infecioase (bacteriene, virotice) acute sau cronice, parazitoze, reumatism, tumori,
afeciuni renale (sindrom nefrotic), afeciuni hepatice, alergii, etc..
Primul semn al deteriorrii raportului dintre albumine i globuline este edemul,
cauzat de scderea presiunii osmotice (oncotice) sanguine, echilibrul hidric
datorndu-se n mare msur albuminelor.

Structura unei albumine

COMPOZITIA PROTEINELOR
Toate proteinele conin elementele: C, H, O, N i S; n unele proteine se mai gsesc,
n cantiti mici: P, Fe, Cu, I, Cl, i Br. Coninutul procentual al elementelor principale
este de: C 50-52 %, H 6,8-7,7 %, S 0,5-2 %, N 15-18 %.
Prin hidroliz, proteinele se transform n aminoacizi. Hidroliza proteinelor se poate
efectua cu acizi, cu baze sau cu enzime. Hidroliza acid se face prin fierbere
ndelungat
(12-48 ore) cu acid clorhidric de 20% sau mai bine cu acid formic coninnd HCl (2
ore). Hidroliza cu hidroxizi alcalini sau cu hidroxid de bariu are loc intr-un timp mai
scurt. Prin hidroliz se obine un amestec care poate s conin circa 20 Laminoacizi. Se formeaz i amoniac prin hidroliza grupelor CONH2 ale asparaginei i
glutaminei.