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Universidad Nacional de

Cajamarca

“Norte de la universidad peruana”

Facultad de Ciencias Agrarias
Escuela Académico Profesional de Ingeniería en
Industrias Alimentarías
ASIGNATURA

: Bioquímica

TEMA

: Factores físico-químicos que modifican la
.

Velocidad de las reacciones enzimáticas.

DOCENTE

: MURRUGARRA ABANTO, Salomón.

ALUMNO

:Laura Huaman Johselin Melissa
Tantalean Silva Evelyn Maria
Valera Ramos Johana
Ramos Vasquez Walter

CICLO

: III.

GRUPO

: “A”

Cajamarca, Mayo 2014

presentan características comunes en cuanto a los factores que intervienen favoreciendo. La finalidad de este experimento es observar el efecto de iones activadores. Este patrón general. concentración de enzima.) sobre la serie infinita de enzimas que se conoce. concentración de sustrato. independientemente del tipo de reacción que catalizan.UNIVERSIDAD NACIONAL DE CAJAMARCA . pH. etc. como se comprenderá. tomando como ejemplo la hidrólisis enzimática del almidón y evaluando las variaciones del sustrato transformado y de los productos de la reacción enzimática. todas las enzimas. de tal manera que la investigación del factor variable no se vea afectada por la variación que pudieran sufrir los otros. varia en forma característica para cada enzima en particular. Estos factores se investigan teniendo en cuenta la velocidad de la reacción enzimática sobre un sustrato adecuado y en determinadas condiciones. iones. Para estudiar cada uno de estos factores es necesario que los otros permanezcan constantes. Tomando una determinada enzima como patrón es posible tener una idea más o menos clara de la influencia de los factores (Tiempo. pH. retardando o impidiendo su actividad. concentración de sustrato. concentración de enzima.[FACTORES FISICO.QUIMICOS] FACTORES FISICO-QUIMICOS QUE MODIFICAN LA VELOCIDAD DE LAS REACCIONES ENZIMATICAS RESUMEN: En general. tiempo y temperatura sobre la velocidad de una reacción enzimática. temperatura. 1 | BIOQUIMICA.

como la catalasa bovina o la α-amilasa que presentan un rango de actividad óptima muy amplio.2. ya que esto afecta el grado de ionización de los aminoácidos de la proteína. de tal manera que la investigación del factor variable no sea afectada por las variaciones que pudieran sufrir los otros. hay que considerar que el pH de la mayoría de los alimentos varía entre 3. tomando como ejemplo la hidrolisis enzimática del almidón y evaluando las variaciones del sustrato transformado y de los productos de la reacción enzimática. retardando o impidiendo su actividad.QUIMICOS] INTRODUCCION La temperatura. Para su aplicación en alimentos.0 y 7.[FACTORES FISICO. sólo las frutas y sus derivados tienen un pH más ácido que llega a ser de 2. la temperatura. PH. FUNDAMENTACION La velocidad a la que las reacciones enzimáticas proceden depende de varios factores. o del complejo enzima-sustrato. ya sea favoreciendo. enzimas y la concentración de iones hidrogeniones.UNIVERSIDAD NACIONAL DE CAJAMARCA . y el agua disponible en el medio. la concentración de sustrato y de enzima. aunque existen excepciones.0. El efecto que produce estos factores sobre las enzimas es diferente en cada una de ellas. desactivándose en pHs extremos. pues éste es difícilmente modificable. concentración de enzima. sobre la afinidad que tenga la enzima por el sustrato. del sustrato (en caso de ser ionizable). incluyendo a los del sitio activo. 2 | BIOQUIMICA. de hecho el pH influye en la estructura tridimensional de la proteína y a su vez. La finalidad de estos experimentos es observar el efecto de los iones activadores. se seleccionan enzimas que funcionen bien al pH del alimento. Para estudiar cada uno de estos factores es necesario que los otros permanezcan constantes. Por obvias razones.5 se muestran los valores de pH óptimo para algunas enzimas. La mayoría de las enzimas presentan un rango de pH relativamente estrecho en el que presentan una actividad óptima. entre los más importantes. tiempo y temperatura sobre la velocidad de una reacción enzimática. pues dependen en gran parte de las condiciones en las que se realiza dicha reacción. son algunos de los factores que actúan directamente sobre la actividad enzimática. dentro de los que destacan el pH del medio de reacción. Concentración del ion Hidrogeno (pH): La actividad de las enzimas depende fuertemente de la concentración de iones hidronio del medio. concentración de sustrato. produciendo consecuencias particulares según el efecto que tienen sobre la enzima. la concentración de sustrato. En el cuadro 5.

ésta puede replegarse y regresar a su conformación y actividad original. a 3 | BIOQUIMICA. Existen varios factores que. La consecuencia será el desplegamiento o desnaturalización permanente o irreversible de la proteína. es posible inhibir la actividad enzimática endógena. si el alimento lo permite. es decir. para la mayoría está entre 30 y 45°C. en casos extremos. Efecto de la temperatura: Como sucede con cualquier otra reacción química. pero sólo en el intervalo en que la enzima es estable y retiene su capacidad catalítica. el sustrato y la capacidad amortiguadora de la solución tampón utilizada. y se deben considerar otras variables operacionales como la temperatura. cuando el incremento es muy grande. se favorece la desnaturalización y consecuentemente la proteína pierde su capacidad catalítica. mediante la reducción del pH adicionando ácidos disponibles como aditivos (por ejemplo. la velocidad de las reacciones enzimáticas se incrementa con la temperatura. Si el ambiente en el que se encuentra la enzima no está a un pH extremo. también afectan la actividad enzimática al aumentar la temperatura.QUIMICOS] En ocasiones. El pH óptimo se debe determinar experimentalmente. glutámico. lisina. y se inactiva a más de 60°C. Por esta razón. se alterará su estructura secundaria y terciaria como consecuencia de la protonación o desprotonación de los residuos de aspártico. el pH de la solución amortiguadora. cada enzima tiene un intervalo óptimo de temperatura en el cual se logra la mayor actividad. arginina e histidina. así como la presencia de reacciones de competencia. adición de ácido cítrico al aguacate).[FACTORES FISICO.UNIVERSIDAD NACIONAL DE CAJAMARCA . principalmente. se puede renaturalizar. además de la estabilidad conformacional. Si la enzima se encuentra en un pH muy alejado del óptimo. y son: la solubilidad de gases (oxígeno). al aumentar la energía cinética de las moléculas. la afinidad de la enzima por el sustrato. por activadores o inhibidores.

formándose el complejo enzima-sustrato ES. Este aspecto es muy importante en la caracterización cinética de una enzima. la velocidad de reacción disminuye. Cinética de Michaelis-Menten Como las reacciones catalizadas por enzimas son saturables. por lo que la reacción se debe llevar a cabo en la medida de lo posible a la máxima velocidad. hace referencia al máximo número de reacciones enzimáticas catalizadas por segundo. la enzima se satura de sustrato y alcanza su velocidad máxima (Vmax). como se puede ver en la figura. k-1 y k2 son las constantes cinéticas para cada una de las etapas de la reacción.QUIMICOS] esta temperatura la energía introducida en el sistema sobrepasa la energía de las fuerzas que mantienen la estructura activa de la enzima (figura 5.5). asegurando así que la mayor cantidad de enzima se encuentre activa. k1. que no sobrepasará en ningún caso. la velocidad de la reacción (representado como V) aumenta linealmente con el aumento de la [S]. El modelo de cinética michaeliana para una reacción de único sustrato se puede ver en la figura de la izquierda. Aunque el mecanismo enzimático para una reacción unimolecular puede ser bastante complejo.[FACTORES FISICO. 4 | BIOQUIMICA. como se verá más adelante. tiene lugar una reacción química bimolecular entre la enzima E y el sustrato S.UNIVERSIDAD NACIONAL DE CAJAMARCA . la velocidad de catálisis no muestra un comportamiento lineal en una gráfica al aumentar la concentración de sustrato. Si la velocidad inicial de la reacción se mide a una determinada concentración de sustrato (representado como [S]). Primeramente. En caso de que la concentración de sustrato sea menor. Concentración de sustrato: Una enzima funciona de manera más eficiente cuando la concentración de sustrato está en exceso en relación con la concentración de enzima. En estas condiciones. independientemente de la [S]. la acción de una enzima a nivel industrial debe ser óptima tanto en términos de costo como de eficiencia catalítica. el producto se obtiene a la máxima velocidad posible para la cantidad de enzima presente. Esto se debe a que las colisiones "exitosas" con el reactivo son más frecuentes. Por otra parte. Mecanismo de unión de único sustrato para una reacción enzimática. existe una etapa enzimática limitante que permite que el mecanismo sea simplificado como una etapa cinética única cuya constante es k2. (Ecuación 1) k2 también llamado kcat o número de recambio. cuando aumentamos la [S]. Sin embargo.

UNIVERSIDAD NACIONAL DE CAJAMARCA . Puesto que la velocidad de reacción depende de la [ES]. la concentración total de enzima ([E]tot) es aproximadamente igual a la concentración del complejo ES: Representación gráfica de la curva de saturación de una enzima donde se puede observar cómo evoluciona la relación entre la concentración de sustrato y la velocidad de la reacción. a altas [S]. desplazando el equilibrio de la reacción hacia la derecha. la enzima permanece en un equilibrio constante entre la forma libre E y el complejo enzima-sustrato ES.[FACTORES FISICO. En este caso. la velocidad de la reacción (v ≈ k2[E]tot = Vmax) deja de ser sensible a pequeños cambios en la [S]. Bajo estas condiciones. la velocidad es sensible a pequeños cambios en la [S].QUIMICOS] A bajas concentraciones de sustrato. la enzima se satura y solo queda la forma unida al sustrato ES. 5 | BIOQUIMICA. Sin embargo. Aumentando la [S] también aumentamos la [ES] a expensas de la [E].

se demostrara las modificaciones de las reacciones enzimáticas por acción de diversos agentes físico-químicos a través de la determinación de sustrato residual (solución yodada) y de los productos (solución cúprico-alcalina y solución fosfomolibdica).  Comprobar que a una temperatura muy alta la enzima se desnaturaliza o muy baja.[FACTORES FISICO. cuyos cambios de color serán valorados en relación a un tubo patrón.  Verificar que la reacción enzimática es lenta en un medio acido o en un medio básico.UNIVERSIDAD NACIONAL DE CAJAMARCA . la enzima se inhibe. Objetivos específicos:  Demostrar la importancia de la coenzima en el sistema enzimático para la velocidad de reacción.QUIMICOS] OBJETIVOS Objetivo general: Armando el sistema amilasa salival-almidón. 6 | BIOQUIMICA. de acuerdo a las especificaciones.

0 5.) Solución de almidón al 1 % Buffer acetato 0.05N pH 6.25% 0. Solución cúprico alcalina Solución fosfomolíbdica Agua destilada Concentración 1% 0.0 5.6 10. a los tubos: según se indica en el siguiente cuadro y tomar el tiempo: 7 | BIOQUIMICA.4 1.QUIMICOS] MATERIALES Y METODOS Materiales     18 Tubos de ensayo.6 . para el equilibrio de la temperatura.6 4.0 5. utilizando 8 tubos de ensayo (armar el sistema): Etapa A: COMPONENTES (en ml.0 1. Reactivos: Reactivo Solución de almidón Buffer fosfato Buffer acetato Buffer fosfato Solución cloruro de sodio Amilasa salival dializada Ácido clorhídrico Solución yodada (yoduro de potasio).6 Buffer fosfato 0.6 VII 1.4 0.6 Buffer acetato 0.  El tubo VIII mantenerlo en agua helada entre 0°C y 4°C durante 30 minutos. Pipetas.0 5.0 1. por 30 minutos.0 1.6 1.1M pH 10 Solución de ClNa al 2 % Agua destilada I 1.25%) y el preparado enzimático hervido (amilasa salival dializada al 0.1M 0.4 1.0 1.0 5.6 II 1.0 Parte experimental: Colocar los componentes mencionados en la siguiente tabla.0 5.1M 0.[FACTORES FISICO.4 1.4 1.1M 2% 0.0 1.25%).0 5.0 1.1M pH 6.UNIVERSIDAD NACIONAL DE CAJAMARCA VIII 1.4 1.0 TUBOS DE ENSAYO III IV V VI 2.1M pH 4.6  Mezclar y colocar los tubos: del I al VII al baño maría a 37°C. Cocina eléctrica.6 1.4 2.  Pasado 5 minutos agregar el preparado enzimático (amilasa salival dializada al 0. Gradilla.6 1.0 5.0 3.0 1.

de la siguiente manera.0 1.0 5.0 1.0 5.0 - VII 1.0 1.0 1.0 5.0 1.UNIVERSIDAD NACIONAL DE CAJAMARCA .5 0.0 VIII 1.5  Observar y anotar los resultados de las reacciones de cada uno de los tubos.  Se obtuvo los siguiente: 8 | BIOQUIMICA.0 1.0 Solución yodada 0.QUIMICOS] COMPONENTES (en ml.0 1.0 5.) Preparado enzimático Preparado enzimático hervido I - II 1.5 0.0 - TUBOS DE ENSAYO III IV V VI 1.0 -  Mezclar y continuar la incubación. del incubado de su correspondiente tubo.5 0.0 5. se realizará en toda la serie de tubos del I al VIII pasado los 30 minutos de incubación. Por el sustrato residual.0 1.5 0.5 0.0 1.5 0.) I II III IV V VI VII VIII Incubado correspondiente 1.0 5.  Los controles de la actividad enzimática. valorando los cambios de coloración. Etapa B: TUBOS DE ENSAYO Componentes (en ml.  Cumplidos los 30 minutos de incubación sacar los tubos del baño maría y agua helada y armar una serie paralela de tubos marcados del I al VIII.0 1.[FACTORES FISICO. CONTROL DE RESIDUAL ACTIVIDAD ENZIMÁTICA POR EL SUSTRATO  El control del sustrato no transformado se realizara por la acción del yodo.5 0. agregando a cada tubo marcado.0 Ácido clorhídrico 0. 1 ml.0 5.05N 5.

0 ml.0 ml.  Luego agregamos a cada uno de los tubos los siguientes componentes: COMPONENTES TUBOS III V Solución fosfomolíbdica 1.0 ml.  Cumplidos los 5 minutos sacamos los tubos y enfriamos con agua corriente.UNIVERSIDAD NACIONAL DE CAJAMARCA . Etapa C: COMPONENTES TUBOS Incubado correspondientemente a los tubos III y V del sistema 1 III 1.0 ml. 5.0 ml.0 ml. 1.QUIMICOS] CONTROL DE FORMADOS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA POR LOS PRODUCTOS  El control de los productos formados se hará en base a la capacidad reductora de estos (glucosa.  Una vez agregado los componentes a los tubos obtenemos lo siguiente: 9 | BIOQUIMICA. Agua destilada 5. V 1. maltosa) de la siguiente manera:  Luego procedemos a armar el siguiente sistema utilizando 2 tubos de ensayo nuevos.[FACTORES FISICO.  Mezclar y colocar en baño maría hirviendo por 5 minutos los tubos III y V. Solución cúprico alcalina 1.0 ml.0 ml. 1.

Solución Yodada (0. HCl 0.05N (5ml) → detiene la reacción.UNIVERSIDAD NACIONAL DE CAJAMARCA .4ml) → Cl es el ión activador de la enzima.6 (5ml) → pH óptimo. Solución Yodada (0.5ml) → I2 es un indicador. Buffer fosfato 0.05N (5ml) → detiene la reacción. TUBO II: Contenía:       Solución de almidón al 1% (1ml) → sustrato. Por ende al interactuar el almidón con el indicador (I2) la reacción se torna azul oscuro como observamos en la imagen. Agua destilada (1.6ml) → enzima HCl 0. Solución de ClNa al 2% (1.6 (5ml) → pH óptimo.5ml) → I2 es un indicador. Agua destilada (2.6ml) → brinda el medio líquido a la reacción. el indicador (I2) tiño la mezcla de un color naranja como se pudo observar.1M pH 6.0ml) → brinda el medio líquido a la reacción. Explicación: Debido a que no hubo Cl (ión activador) la reacción fue lenta por eso se obtuvo escasos productos. Agua destilada (3. como estos reaccionaron.1M pH 6. 10 | BIOQUIMICA.6 (5ml) → pH óptimo. Explicación: Debido a que no hubo enzima (amilasa salival) el sustrato (almidón) no se degradó. Solución de ClNa al 2% (1. Buffer fosfato 0. Buffer fosfato 0. y el porqué de los colores que se muestran en las anteriores imágenes: TUBO I: Contenía:       Solución de almidón al 1% (1ml) → sustrato. Como en la mezcla resultante había aun presencia de almidones no degradados y escasos azucares reductores.25% (o.4ml) → Cl es el ión activador de la enzima.QUIMICOS] RESULTADOS Y CONCLUCIONES: A continuación detallaremos que componentes contenía cada tubo.1M pH 6. TUBO III: Contenido:     Solución de almidón al 1% (2ml) → sustrato.6ml) → brinda el medio líquido a la reacción.[FACTORES FISICO. Amilasa salival dializada al 0.

05N (5ml) → detiene la reacción. Buffer acetato 0. A pesar de esto si se formaron productos por ello el indicador al interactuar sobre aquellos tiño la reacción de color azul oscuro. Explicación: Debido a que el pH de la reacción fue ácido provoco la desnaturalización de la enzima. Por ello el indicador al interactuar sobre el sustrato tiño la reacción de color azul oscuro. Explicación: Debido a que la cantidad de sustrato estaba aumentada (era el doble comparando con los demás tubos).6ml) → enzima HCl 0.25% (0. TUBO V: Contenido:        Solución de almidón al 1% (1ml) → sustrato. Solución de ClNa al 2% (1. la velocidad de la reacción fue aumentando hasta que alcanzó un valor máximo y luego se mantuvo constante. Explicación: En esta reacción no hubo ningún factor que altere la acción de la enzima sobre el sustrato por ello la formación de productos (azucares reductores) se dio sin ningún 11 | BIOQUIMICA.6 (5ml) → pH optimo.6 (5ml) → pH ácido.6ml) → brinda el medio líquido a la reacción.QUIMICOS]  Amilasa salival dializada al 0.1M pH 4.[FACTORES FISICO. Agua destilada (1.25% (0. TUBO IV: Contenido:        Solución de almidón al 1% (1ml) → sustrato. Solución de ClNa al 2% (1.6ml) → enzima HCl 0.5ml) → I2 es un indicador. Amilasa salival dializada al 0.5ml) → I2 es un indicador.5ml) → I2 es un indicador.6ml) → enzima  HCl 0.UNIVERSIDAD NACIONAL DE CAJAMARCA .05N (5ml) → detiene la reacción.6ml) → brinda el medio líquido a la reacción. impidiendo su acción sobre el sustrato de esta manera no se formó productos (azucares reductores).1M pH 6.4ml) → Cl es el ión activador de la enzima.25% (0. Buffer fosfato 0. Solución Yodada (0.4ml) → Cl es el ión activador de la enzima.  Solución Yodada (0. Amilasa salival dializada al 0. Solución Yodada (0. Agua destilada (1.05N (5ml) → detiene la reacción.

Este tipo de reacción es ideal. Solución de ClNa al 2% (1.6ml) → brinda el medio líquido a la reacción.6ml) → brinda el medio líquido a la reacción. Agua destilada (1.05N (5ml) → detiene la reacción.05N (5ml) → detiene la reacción. 12 | BIOQUIMICA. Por ello el indicador al interactuar sobre el sustrato tiñó la reacción de color azul oscuro. Solución Yodada (0.[FACTORES FISICO.2ml) → enzima HCl 0.UNIVERSIDAD NACIONAL DE CAJAMARCA . impidiendo su acción sobre el sustrato de esta manera no se formó productos (azucares reductores). Buffer fosfato 0. Como en la mezcla resultante había aun presencia de almidón no degradado y azucares reductores.0 (5ml) → pH básico. Al interactuar el indicador con los productos tiño la reacción de color amarillo. Agua destilada (0.5ml) → I2 es un indicador.4ml) → Cl es el ión activador de la enzima.25% (0. Solución de ClNa al 2% (1. Solución Yodada (0. Amilasa salival dializada al 0.1M pH 6. Explicación: Debido a que la cantidad de enzima fue baja (a comparación de los demás tubos) esta se saturo muy rápido. TUBO VII: Contenido:        Solución de almidón al 1% (1ml) → sustrato.1M pH 10.4ml) → Cl es el ión activador de la enzima.6 (5ml) → pH optimo.QUIMICOS] inconveniente. Amilasa salival dializada al 0.5ml) → I2 es un indicador. TUBO VIII: Contenido:  Solución de almidón al 1% (1ml) → sustrato.6ml) → enzima HCl 0. Explicación: Debido a que el pH de la reacción fue básico provocó la desnaturalización de la enzima.25% (0. Por ello la cantidad de almidón no se degrado en su totalidad. el indicador (I2) tiño la mezcla de un color azul oscuro. Buffer fosfato 0. TUBO VI: Contenido:        Solución de almidón al 1% (1ml) → sustrato.

2ml) → enzima HCl 0.5ml) → I2 es un indicador. en este caso el color de la reacción fue azul oscuro CUADRO PARA LA VALORACIÓN FINAL DE LA VELOCIDAD DE LA REACCIÓN ENZIMÁTICA POR LOS PRODUCTOS FORMADOS III RÁPIDA ENZIMA SATURADA MENOS PRODUCTOS COLOR AZUL OSCURO V MODERADA ENZIMA NO SATURADA MAS PRODUCTOS COLOR AZUL MUY OSCURO TUBO III: Debido a que mucha cantidad de sustrato la enzima se saturo.6ml) → brinda el medio líquido a la reacción. Este tipo de reacción es ideal.6 (5ml) → pH optimo.UNIVERSIDAD NACIONAL DE CAJAMARCA . Solución de ClNa al 2% (1.QUIMICOS]       Buffer fosfato 0.4ml) → Cl es el ión activador de la enzima. y no alcanzo a degradar a toda la cantidad de sustrato (almidón).1M pH 6. por ende hubo no hubo totalidad de productos (azucares reductores).25% (0. Solución Yodada (0. Por eso el indicador (solución fosfomolibdica) lo tiño de un color azul no muy oscuro.05N (5ml) → detiene la reacción. Al interactuar el indicador con los productos lo tiño de un color azul más oscuro 13 | BIOQUIMICA. Explicación: Debido a que la temperatura fue baja la enzima se desnaturalizo. TUBO V: En esta reacción no hubo ningún factor que altere la acción de la enzima sobre el sustrato por ello la formación de productos (azucares reductores) se dio sin ningún inconveniente.[FACTORES FISICO. Amilasa salival dializada al 0. Agua destilada (1.

Esto se puede haber debido a que la enzimas se haya desnaturaliza o inhibida. hubo una reacción mínima ya que la presencia del sustrato residual fue mayor. 14 | BIOQUIMICA. Es tomismo ocurre con el pH salival y el tiempo de referencia. VI. IV. pH. En los tubos III y V. principalmente en la práctica podemos influir o decir que fue el factor temperatura. Además también se puede decir que las reacciones no fueron las indicadas porque no se siguió los pasos descritos en la guía para la preparación del experimento. obteniendo resultados no óptimos. los cuales pueden ser la mala medición o el mal uso de los equipos de medición de los reactivos (Pipeta). concentración del sustrato entre otros.  ¿Por qué se desnaturalizo la enzima? La enzima se puede haber desnaturalizado por muchos factores como pueden ser la temperatura.[FACTORES FISICO.UNIVERSIDAD NACIONAL DE CAJAMARCA .  ¿Por qué no hubo reacción en casi todos los tubos? No hubo reacción en los tubos I. Para empezar.QUIMICOS] DISCUSIONES  ¿Por qué las reacciones no fueron las esperadas? Las reacciones no fueron las esperadas en la práctica debido a muchos factores o errores humanos. Debido a factores diversos ocurridos en la práctica. VII y VIII. se ha de aclarar que las diluciones óptimas para salivas de diferentes personas son distintas porque las características y concentraciones de los compuestos varían de una persona a otra. II.

para detener la reacción enzimática. ¿Explique los resultados obtenidos? Los resultados obtenidos no fueron los previstos por que solo hubo una reacción en los tubos III y V. | BIOQUIMICA. ¿Explique usted que finalidad tiene la utilización de la solución cúprica alcalina? La solución cúprico alcalina tiene la finalidad controlar los productos formados en base a la capacidad reductora de la glucosa y maltosa. 3.000 unidades de glucosa.  Amilopectina: Representa el 70-75 % restante. Suele constituir del 25 al 30 % del almidón.QUIMICOS] CUESTIONARIO 1. ya que cada molécula suele reunir de 2. Además en todos los tubos también se adiciono la solución de HCl 0. y en los otros tubos bien es el caso de que la enzima se desnaturalizo o se inhibió por que no ocurrió ninguna reacción. Su peso molecular es muy elevado. como se indicó en el caso anterior. o muy escasamente ramificada mediante enlaces α-(1 → 6) .05N. 5. excepto en él tuvo II se adiciono la Solución de ClNa al 2%.[FACTORES FISICO. 2. la cual es el ion activaron de la enzima. ¿Diga usted cuales son los componentes estructurales del almidón? El almidón está constituido por dos compuestos de diferente estructura: 15  Amilosa: Está formada por α-D-glucopiranosas unidas por centenares o miles (normalmente de 300 a 3000 unidades de glucosa) mediante enlaces α-(1 → 4) en una cadena sin ramificar. ¿Identifique en cada uno de los tubos el factor físico-químico que interviene modificando la velocidad enzimática? En casi todos los tubos. También está formada por α-D-glucopiranosas. 4.UNIVERSIDAD NACIONAL DE CAJAMARCA . Esta cadena adopta una disposición helicoidal y tiene seis monómeros por cada vuelta de hélice. ¿Explique usted que finalidad tiene la utilización de la solución yodada? La solución yodada tiene la única finalidad de mostrar la actividad enzimática. la cual va desde azul oscuro hasta un amarillo claro.000 a 200. En el sustrato la cual nos va indicar si hubo o no actividad mediante el color. y muchos enlaces α-(1 → 6) que originan lugares de ramificación cada doce monómeros. aunque en este caso conforma una cadena altamente ramificada en la que hay uniones α-(1 → 4).

UNIVERSIDAD NACIONAL DE CAJAMARCA .[FACTORES FISICO. de moléculas complejas pasa a moléculas simples. es decir.QUIMICOS] 6. La enzima amilasa degrada el almidón para así formar azucares más simples como la glucosa. Las moléculas de glucosa atraviesan la pared intestinal y posteriormente llegan a la sangre. 16 | BIOQUIMICA. ¿diga usted a que se llama amilasa salival dializada y cuál es su acción sobre el almidón? Se llama amilasa salival dializada a amilasa que a perdido o extraído toda la sal y por lo tanto pierde el CHO3.

UNIVERSIDAD NACIONAL DE CAJAMARCA .org/wiki/Almid%C3%B3n 17 | BIOQUIMICA.monografias. Edición Pag. Enzimas propiedades generales.org/wiki/Sustrato_(bioqu%C3%ADmica)  http://www.htm  http://es.ehu.144.wikipedia.  BIOQUIMICA DE HARPER MURRAY GRANNER MAYES RODWELL.QUIMICOS] BIBLIOGRAFIA  BIOQUIMICA LEHNINGER Albert L. Las Bases Moleculares de la Estructura y la Función Celular de la actividad enzimatica 2da EDICION.pdf  http://es. cinética y regulación de la actividad.es/biomoleculas/enzimas/enz1.com/trabajos-pdf900/actividad-enzimaticaamilasa/actividad-enzimatica-amilasa.  http://www.wikipedia. 15va. 87.[FACTORES FISICO.