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Marco Terico

La variedad enorme de reacciones bioqumicas que comprende la vida est


medida casi en su totalidad por un conjunto de catalizadores biolgicos notables
denominados enzimas. Si bien stas se encuentran sometidas a las mismas leyes
de la naturaleza que gobiernan las dems sustancias, difieren de los catalizadores
qumicos habituales en varios aspectos importantes:

Mayor velocidad de reaccin:

Las velocidades de las reacciones catalizan por enzimas se multiplican de


1012

10

veces con respecto a las mismas reacciones no catalizadas por ellas.

Condicionamientos moderados de reaccin:


Las reacciones catalizadas por enzimas tienen lugar bajo condiciones
relativamente atemperadas: temperaturas inferiores a 100C, presin atmosfrica
y pH neutro.

Capacidad de regulacin:

La actividad
cataltica de muchas enzimas vara en respuesta a las
concentraciones de sustancias distintas de sus sustratos y productos. (Voet &
Voet, 2004, p.443).

Mayor especificidad de reaccin:

Las enzimas tienen un grado de especificidad mucho ms vasto, respecto de las


identidades tanto de sustrato como de sus productos, en comparacin con los
catalizadores qumicos, o sea, que las reacciones enzimticas rara vez tienen
productos secundarios.
Algunos catalizadores son simples, mientras que otros son muy complejos, en el
sentido de que incorporan varios tipos deferentes catalticos.
Las enzimas, pueden ser contemplados como una coleccin de varios tipos
simples de catalizadores reunidos en una molcula. Los enzimas no se comportan
mgicamente, sino segn principios qumicos establecidos. Para prepararnos para
el estudio de las enzimas como catalizadores examinaremos la estructura de las
enzimas, algunos tipos de reacciones que catalizan y algunos aspectos de su
accin cataltica.
Estructura enzimtica
Los enzimas ms simples son protenas son protenas de peso molecular desde
unos 12 000 hasta 40 000. Las protenas estn compuestas de pequeos bloques
o residuos, conocidos como aminocidos, cuyo peso molecular abarca desde 75

hasta 200. Por consiguiente, la mayora de los enzimas simples estn construidos
por 100 a 400 residuos de aminocidos.
En una protena los aminocidos estn unidos entre s a travs de enlaces amida,
o peptdico. (Bender & Brubacher,SF, p.13)
En una gran proporcin de casos, la enzima propiamente dicha, o sea la protena,
no basta para ejercer su accin cataltica, sino que requiere de otras molculas de
bajo peso molecular y de naturaleza no proteica, para llevar a cabo su funcin
como catalizador biolgico. A esas otras molculas, que juegan un papel
importante en la funcin catalizadora de las enzimas, se les llama coenzima, o
tambin grupo prostticos.
Para referirse especficamente a la parte proteica (protena) del sistema
enzimtico, se le da a sta el nombre de apoenzima. Adems de las coenzimas y
los grupos prostticos, muchas enzimas requieren la presencia de activadores,
2+
2+
2+
que son iones metlicos, generalmente cationes Mg , el Ca o el Zn que
tambin deben considerarse parte del sistema enzimtico. Todos los nombres de
las enzimas terminan en asa, llevando como primera parte del nombre del sustrato
sobre el cual actan, y algunos casos el del tipo de reaccin que cataliza. (Pea,
Arroyo, Gmez, Tapia & Gmez, 2004, p.184).
Resultados
Tabla 1: Efecto de Concentracin de Enzimas
[ ] de ezimas en mL
t (s)

v( 10

0,1

0,2
0,4
0,4

240
155
120

4,2
6,4
8,3

)s

v vs [E]
9
8
7
6
5
4
3
2
1
0
0.05

0.1

0.15

0.2

0.25

0.3

0.35

0.4

0.45

Grfica 1: La velocidad depende de la concentracin de enzimas

Tabla 2: Influencia de Concentracin de sustrato


V (mL)
[Almidn] %
t (s)
0,5
1,0
1,5
2,0

0,125
0,25
0,375
0,50

100
15
180
200
C 1 V 1=C 2V 2

C2 =

C2 =

(C 1)(%almidn)
Volumen final

(0,5 )(0,5 mL)


=0 , 1 25 %
2mL

C2 =

C2 =

(0,5 )(1 mL)


=0,25
2 mL

(0,5 )(1,5 mL)


=0,375 %
2mL

3
Velocidad( 10

s)
1,25
1,67
2,08
2,5

C2 =

(0,5 )(2,0 mL)


=0,50
2mL

V vs [S]
3
2.5
2
1.5
1
0.5
0
0.1

0.15

0.2

0.25

0.3

0.35

0.4

0.45

0.5

0.55

Gfica 2: volumen va a depender de la concentracin de sustrato

Tabla 3: Efecto de pH
pH
5
6,8
8,o

Velocidad( 10
0,5
1,47
1,11

s)

v vs pH
1.6
1.4
1.2
1
0.8
0.6
0.4
0.2
0
4.5

5.5

6.5

7.5

8.5

Grfica 3: La velocidad de la reaccin depende del pH


Tabla 4: Efecto de temperatura

Grfica 4: La velocidad depende de la temperatura


Discusin
Concentracin de Enzimas
La totalidad de las reacciones que tienen lugar en los organismos vivos requiere la
ayuda de un tipo especializado de protenas denominadas enzimas. (Andin,
2005).
La velocidad de una reaccin catalizada enzimticamente es proporcional a la
cantidad de enzima en la mezcla. Fue demostrado en el presente experimento,
porque con el primer tubo que contenida 0,1 de enzima la actividad enzimtica fue
lenta y durante los prximos 10 minutos se mantuvo, o sea, su resultado fue
infinito, diferencia de los otros, la velocidad de reaccin fue ms rpida, cada vez
que se aumentaba la concentracin de la enzima.
Concentracin de Sustrato

El efecto de la concentracin de sustrato sobre la velocidad de una reaccin


catalizada enzimticamente. Este comportamiento cintico, conocido como curva
de saturacin hiperblica por el sustrato, constituye la norma seguida por la
mayora de los enzimas, los denominados enzimas michaelianos. Como principal
desviacin, algunos enzimas muestran curvas sigmoideas, en vez de hiperblicas,
de saturacin por el sustrato. (Andin, 2005). En resultados obtenidos, a mayor
concentracin del sustrato, a una concentracin fija de la enzima se obtiene la
velocidad mxima. Despus de que se alcanza esta velocidad, un aumento en la
concentracin del sustrato no tiene efecto en la velocidad de la reaccin.

Efecto del pH
La actividad de un enzima se ve afectada por el pH al cual se lleva a cabo la
reaccin. La curva actividad-pH puede ser diferente para cada tipo de enzima. En
el caso ms general la curva tiene forma de campana. El valor de pH al cual la
actividad es mxima se denomina pH ptimo. La relacin entre el pH y la actividad
depende del comportamiento cido-base del enzima y del propio sustrato. (Andin,
2005). La mayora de los enzimas presentan un pH ptimo para el cual su
actividad es mxima; por encima o por debajo de ese pH la actividad disminuye
bruscamente. Este efecto se debe a que, al ser los enzimas de naturaleza proteica,
al igual que otras protenas, se desnaturalizan y pierden su actividad si el pH vara
ms all de unos lmites estrechos. Existen enzimas con pH ptimo muy diverso
segn sea el pH del medio en el que habitualmente actan, por ende hay algunos
enzimas a los que el pH no afecta en absoluto.
Efecto de Temperatura
La velocidad de una reaccin enzimtica vara al aumentar la temperatura de acuerdo a lo
indicado, donde se representa una tpica curva de actividad enzimtica/temperatura. Tal
dependencia refleja un doble efecto de la temperatura: positivo a bajos valores, debido al
incremento general que experimenta la velocidad de cualquier reaccin qumica al hacerlo
la temperatura, y negativo a valores altos, debido a la desnaturalizacin trmica del
enzima. Esto es, la velocidad de una reaccin enzimtica se incrementa al aumentar la
temperatura dentro de un determinado rango, alcanzando un valor mximo a la
denominada temperatura ptima. A valores superiores la actividad disminuye debido a que
el enzima, como cualquier otra protena, sufre procesos de desnaturalizacin y, por lo
tanto, de inactivacin. Durante la fase de incremento de la velocidad. (Andin, 2005). La

variacin de la actividad enzimtica con la temperatura es diferente de unos enzimas


a otros en funcin de la barrera de energa de activacin de la reaccin catalizada.
Sin embargo, a diferencia de lo que ocurre en otras reacciones qumicas, en las
reacciones catalizadas por enzimas se produce un brusco descenso de la actividad
cuando se alcanza una temperatura crtica.
Bibliografa

Andin,A.,
(2005),
Curso
de
biologa,
http://www.bionova.org.es/biocast/tema14.htm.

recuperado

de,

Bender, M & Brubacher, L., (SF), Catlisis y accin enzimtica, Espaa: Revert.
Pea, A., Arroyo, A.,Gmez, A., Tapia, R. & Gmez,C.,(2004), Bioqumica, Mxico:
Limusa.
Voet, D. & Voet, J., (2004), Bioqumica, 3ed, Espaa, Madrid: Editorial Mdica
Panamericana.