Resumen Unidad I – Citoesqueleto, unión celular, biomoléculas y enzimas.

Benjamín Jesús Saavedra Cantillana.
Citoesqueleto.
I.

II.

Funciones:
a) Soporte estructural.
b) Red de posicionamiento de organelos.
c) Red de tracción.
d) Movimiento celular.
e) División celular.
Tipos:
a) Microtúbulos: Formados por subunidades α y β. Forma tubos
huecos. Importante en la localización de organelos, distribución
cromosómica en anafase y medio de transporte.
b) Filamentos de actina: Subunidad polar de actina. Forma
estructuras sólidas delgadas y ramificadas generalmente, Sirve
para movimiento celular, prolongar la membrana y la contracción
muscular.
c) Filamentos intermedios: Muchas subunidades, dan soporte
estructural. Destaca la keratina, que es un heterodímero de
cadena acida y básica que forma redes de keratina por enlaces
disulfuro, es importante en piel y epitelios expuestos.

Polaridad celular.
I.

Uniones laterales:
a) Uniones ocluyentes (Zonula o fascia occludens): En la zona
lateral más apical. Es semipermeable limitando el movimiento de
agua y otras moléculas además de no permitir que las proteínas
de membrana migren hacia otras partes. La microscopía de alta
resolución1 ha demostrado que son varios focos celulares unidos
en vez de un único cinturón. Entre las proteínas que la componen
están:
1. Ocludina: Forma de M con dos asas extracelulares y 4
transmembrana. Mantiene la barrera entre apical y lateral. Se
presenta en la mayoría de las zonas ocluyentes.
2. Claudina: Familia de proteínas. Puede que forme el eje central
de cada hebra y canales acuosos (Claudina 2 y 16).
3. Junction Adhesion Molecule (JAM): Pertenece a familia de
inmunoglobulinas, se asocia a claudina mediando la unión
de células endoteliales con monocitos (que migran hacia
tejido conjuntivo) o con ellas mismas.
--- Por extracelular se unen como cremallera----- Por intracelular interactúan con proteínas de dominio PDZ --4. ZO-1: Interacciona con actina, es oncosupresora y transduce
señales.

1 En la criofractura, la cara P de la membrana presenta múltiples crestas
anastomosadas.

Benjamín Jesús Saavedra Cantillana. 6. comunicación. unión celular. movimiento. y enzimas dipetidasas y disacaridasas en microvellosidades en el intestino. crecimiento y diferenciación celular. Integrinas3: Compuesta por una subunidad glucoproteica α y β (cada una con sus respectivas 15 y 9 variedades). crecimiento y diferenciación celular. La fuerza de unión entre CAMs es baja. Regulador de la vía paracelular: El movimiento de agua. 2. migración. reconocimiento. 5. fascia o mácula adherens2): La familia de las Cellular adhesion molecules (CAM) tienen una gran relevancia en esta unión. migración. Se unen a citoesqueleto por una gran variedad de proteínas. 3 Si hay integrina… hay derivadina ¡¡JA!! Chiste dance. clasificando su interacción de acuerdo si se relaciona con una de la misma naturaleza (homotípica) o de otra naturaleza (heterotípica). Se asocia a cateninas que intracelularmente se adhiere a vinculina y α-actinina que fijan en los filamentos de actina (fieltro terminal). ZO-2: Mecanismo de señalización de factor de crecimiento epidérmico. inmunología y apoptosis celular. Regula forma. .Resumen Unidad I – Citoesqueleto. Separación de regiones funcionales: Restringe el movimiento de proteínas integrales de membrana desde apical. disminuye el hermetismo (células de riñón y claudina 2 o canales de Mg+2 de claudina 16). Funciones: 1. iones y otras moléculas depende de la naturaleza de las hebras de cierre y además de los canales acuosos funcionales propiciados por claudina. interacciona homotípicamente. biomoléculas y enzimas. Se relaciona con matriz extracelular (COLAFI: Colágeno. Cadherinas: CAM transmembranal en toda la zónula adherens. La más estudiada es la E-cadherina que mantiene la unión tipo adherens. 2. adhesión. 2 La zónula interacciona con filamentos de actina y la mácula o desmosoma con filamentos intermedios. que en células. Es importante en reconocimiento. Puede interactuar heterotípicamente. ejemplo la ATPasa de Na y K se mantiene en lateral. Entre las familias de CAM están: CAINSESU 1. ZO-3: Interacciona con ocludina y ZO-1. lateral y basal. Participa en el control y regulación de la proliferación. b) Uniones aherentes (Zónula. independiente de la complejidad de la región occludens. lo que permite un dinamismo de unión y separación constante. laminina y fibronectina) y con filamentos intermedios y de actina.

unión celular. Importante en músculo cardiaco y liso. ---Zona intracelular --b. 4. Superfamilia de inmunoglobulinas (IgSF): Moléculas (glicoproteínas) cuyo precursor es común a las moléculas que intervienen en respuesta inmunológica. adhesion celular vascular (VCAM). 3. . Zónula adherens: En forma de cinturón. diferenciación y respuesta inmune celular.Resumen Unidad I – Citoesqueleto. Placa de adhesión intracelular: Ancla a filamentos intermedios para dar resistencia y distribuir la fuerza mecánica. 2. ayudan a reconocimiento heterotípico entre neutrófilos y endotelio vascular. Refuerza a zónula occludens. migración.Zona extracelular --a. Desmocolina y desmogleína: Glucoproteínas de la familia de las cadherinas. metabolitos y moléculas reguladoras. Tipos: 1. que en presencia de calcio generan uniones homotípicas antiparalelas en forma de cremallera cadherinica. 3. etc. formando el complejo E-cadherina-catenina que se relacionan con vinculina y α-actinina (formando lo que en ME se conoce como placa filamentosa). adhesion célula-célula (C-CAM). iones. Participa en la morfogénesis y diferenciación de tejidos. requiere de Ca2+ principalmente. Para participar en la unión con el complejo de la célula vecina. Benjamín Jesús Saavedra Cantillana. Selectinas: En leucocitos y endotelio. Poseen distintas proteínas: --. que culmina con el primero en la matriz extracelular. proliferación y sobrevivencia del epitelio. c) Uniones comunicantes: Provoca coordinación intercelular transportando agua. Están las moléculas de adhesión intercelular (ICAM). adhesivas de unión (JAM). Participa en diferenciación. Aparece en algunas células como por ejemplo las de músculo cardiaco. presenta elementos de la zónula adherens y ZO-1. Destacan las proteínas constitutivas desmoplaquinas y placoglobinas. Fascia adherens: Gran capa de unión. Desmosoma (Mácula adherens): Fuerte adherencia dando lugar de fijación a los filamentos intermedios. biomoléculas y enzimas. Participan en adhesión. Formado por conexones que a su vez son uniones de seis subunidades de conexina (familia de proteínas con 4 pasos transmembrana) que pueden tener unión heterotípica (permitiendo flujos facilitados unidireccionales) u homotípica además de regular a apertura del canal por contorsión en presencia de calcio u otros estímulos. proliferación.

Colágenos (4. 1. Consta de tres polipéptidos unidos (formando protómeros) donde cada uno consta de una región amino terminal (Dominio 7s) y una carboxiterminal (NC1). En células que no son epiteliales. Influye en el desarrollo. fibronectina y a procesos como la fagocitosis y quimiotaxis. 7. También está la agrina importante en la filtración renal del glomérulo del riñón. unión celular. Entactina/Nidógeno: Glucoproteína sulfatada con forma de varilla que une la red de laminina con la de colágeno IV en presencia de calcio. Sus isoformas proveen de especificidad. a. . diferenciación y remodelado epitelial. a) Membrana basal: En MO. los proteoglicanos se ven marcados claramente. Proteoglicanos: Proteínas asociadas a heparán. Las familias proteicas que lo componen son: LAENPROCO. Benjamín Jesús Saavedra Cantillana. Laminina: Glucoproteínas de tres cadenas polipeptídicas con forma de cruz que inician el ensamblaje de la lámina basal (en presencia de calcio) al poseer regiones de interacción con integrinas de la región basal celular. Región basal. Nota: También hay repliegues laterales que aumentan la superficie celular para incluir bombas iónicas. d. Se relaciona a perlecano. como las musculares. b. Lamina basal4: Capa electrondensa en ME. condroitín y dermatán sulfato. es apreciable en pocos tejidos (tráquea. Mediante tinciones de PAS o argentofílicas. c. 15 y 18): 1) Colágeno IV: 50% de la lámina. Tienen un carácter aniónico por lo cual destacan como reguladores del paso iónico en la lámina basal. Uno de los más comunes es el perlecano (de heparán sulfato) que interacciona con laminina. entactina/nidógeno y colágeno IV (o sea todas las nombradas aquí). Suele ubicarse en tejidos que trabajan con agua e iones (túbulo dista y conducto estriado salival). como las intestinales. biomoléculas y enzimas. en donde la última se asociaba a receptores de fibronectina y laminina. II. los adipocitos y las de sostén del SNP recibe el nombre de lámina externa. vejiga y uréteres) dado su espesor y que la eosina lo tiñe casi de manera continua con el tejido conectivo.Resumen Unidad I – Citoesqueleto. Región basolateral: Presencia de hemidesmosomas específicos (integrinas) que reabsorben contra gradiente. que requieren de un gran movimiento de agua hacia el espacio intercelular. Posee bombas que repliegan la base y se adosa a mitocondrias. III. en ellas existen 6 tipos 4 Existía la idea de que existe una lámina densa y una lúcida.

Microfibrillas de fibrillina: Fijan lámina densa a lámina elástica mediante la formación de fibrillas de anclaje de colágeno VII. 3. vinculina. por lo cual se establece una regulación del crecimiento. Armazón hística: Guía durante la regeneración. pues ésta permanece durante la destrucción celular. 2. biomoléculas y enzimas. desde α1 a α6 (siendo constantes las 2 primeras). 3) Colágeno XV: Estabiliza la lámina externa en músculo esquelético y cardiaco. Interviene en la migración celular y en la 5 La mutación en colágeno VII produce epidermólisis amopollar distrófica. También participan durante la migración celular y son barreras contra la invasión tumoral. Importante en riñón. Benjamín Jesús Saavedra Cantillana. Regulación y señalización: Las proteínas de la membrana basal interaccionan con las de la lámina. 5. La unión a tejido conjuntivo se da por: 1. Funciones: ADCOFIARRE 1. Proyecciones de lámina densa: Extensiones hacia fibras reticulares. Su ensamblaje inicia con la conformación de un protómero por interacción de las regiones NC1. morfología. distintos. unión celular. Adhesiones focales: Fijan filamentos de actina (fibras de estrés) a lámina basal. . b) Uniones célula-matriz: 1. se asocia más a tejido conjuntivo. Fibras reticulares: De colágeno III. Adhesión estructural: Epitelio (unión célula matriz extracelular) – Lámina basal (Anclaje y fibrillina) – Tejido conjuntivo. talina y paxilina) une la célula con laminina y fibronectina de la matriz. Fibras de anclaje (Colágeno VII): Se relaciona con hemidesmosomas desde la lámina basal hasta la placa de adhesión rodeando a colágeno III5. 2. Participan integrinas que mediante la interacción con fijadores de actina (α-actinina. 4. 2) Colágeno VII: Anclaje de lámina basal y reticular. Compartimentación: Aísla el tejido conjuntivo de otros tejidos. 3. 4) Colágeno XVIII: Se cree que interviene en angiogénesis en membrana basal vascular y epitelial.Resumen Unidad I – Citoesqueleto. 2. Filtración: Se debe atravesar la lámina basal para llegar a conectivo. apoptosis y movilidad celular. luego 2 protómeros se unen formando un dímero cuya región 7s interactuará con otros dímeros formando un tetrámero de colágeno.

Colágeno XVII: Transmembrana. BP 230: Asociado a filamentos intermedio. 2. biomoléculas y enzimas.Resumen Unidad I – Citoesqueleto. que une epitelio y lámina basal) y a todos los componentes de la lámina. c) Modificaciones morfológicas: Existen repliegues que facilitan un mayor transporte activo de moléculas. Funciona como lugar de migración celular. es rígida. NO . 3. a ellas se asocian mitocondrias verticales que dan un aspecto de conducto estriado (común en túbulos distales proximales y glándulas salivales). unión celular. I. Integrina α6β4: Transmembranal. Hialuronato o ácido hialurónico: Difiere del reto de su familia. aunque estudios actuales la relacionan a todo componente del citoesqueleto. cavidad oral. Función: Sostén mecánico y estructural. transmisor de información entre células de TC junto a moléculas de adhesión celulares. Proviene de modificaciones proteicas en membrana y no por modificaciones postraduccionales. que posee mucha cantidad de agua y es amorfa. CD151: Glucoproteína que asocia receptores integrínicos. 2. 3. transmisión de señales. Principalmente aniónicos por grupos sulfatos y carboxilo. fijador de factores de crecimiento. Secretadas por TC tras modificar postraduccionalmente a proteoglicanos. regula expresión de laminina-5. II. lo componen: a) Glucosaminoglicanos (GAGs): Heteropolisacáridos presentes en sustancia fundamental y en superficies celulares en el MEC compuestos por disacáridos repetitivos. Benjamín Jesús Saavedra Cantillana. esófago y vagina). que se asocia a laminina-5 (que junto a colágeno XVII forman fibras de anclaje. 2. Hemidesmosomas: Importante en zonas de gran estrés mecánico (piel. córnea. es una barrera bioquímica y regula funciones metabólicas de células que rodea. Plectina: Se asocia a filamentos intermedios. principalmente mecánicas dada su mecanosencibilidad. A veces se expresan anticuerpos contra ellos causando patologías. muy larga. Posee una placa de adhesion intracelular cuyas proteínas (familia de desmoplaquina) son: 1. Matriz extracelular (MEC). Componentes: Además de las fibras colágenas y elásticas están aquellos que crean la sustancia fundamental. Erbina: Media asociación de BP 230 e integrina. independiente de calcio. Es visible mediante cortes histológicos preparados por congelación. Por extracelular participa: 1. -N-acetilgalactosamina (GalNac) o –N-acetilglucosamina (GlcNac) con un ácido úrico (glucuronato o iduronato). 1.

4. Sindecano: En linfocito b tanto en su desarrollo en médula ósea como en su diferenciación a plasmocito fijándolo así al MEC. Benjamín Jesús Saavedra Cantillana. Presente en cartílago y válvulas. etc. 3. Tenascina: Adhiere células a MEC. Dermatán sulfato: En piel. 4. 6. 1. Secuestra calcio y ayuda a calcificación. Heparina: En gránulos de mastocitos y basófilos. 3. Laminina: En lámina basal. I. es dimérica cuyos péptidos se unen por enlaces disulfuro en c-terminal. 2. Se halla en toda sustancia fundamental y en membranas celulares. posee muchos sitios de unión a MEC (heparán sulfato. Adhiere células al MEC luego de que estas reciben una señal. Osteopontina: En tejido óseo une osteoclastos a superficie adyacente. movimiento celular y difusión limitando el movimiento de ciertas macromoléculas. NO SE UNE COVALENTEMENTE A PROTEINAS (NO FORMA PROTEOGLICANOS). c) Glucoproteínas multiadhesivas: Modula movimiento y migración celular de MEC. 5. heparina y factores de crecimiento. hialuronano. Conceptos generales: a) Electronegatividad: Capacidad atómica de atraer electrones. Entactina/nidógeno: En lámina basal. Aparece en embriogénesis y curación de heridas. unión celular. laminina y su receptor a la superficie celular. Agrecano: Condroitin sulfato y queratán sulfato unido covalentemente a hialuronato. Vincula moléculas de matriz (colágeno. Biomoléculas. Fibronectina: La más abundante. Puede generar polos. vasos y válvulas. El ejemplo clásico es el agua con sus propiedades: . entactina. colágeno -I. Fija a fibrinógeno. POSEE GRUPO SULFATO. b) Proteoglucanos: Compuesto por una proteína central unida a GAGs de manera perpendicular mediante un enlace oglucosídico entre residuos de serina y treonina a un trio de 2 residuos de galactosa y uno de xilulosa. Importante en cartílago.) e integrina.Resumen Unidad I – Citoesqueleto. fibronectina. proteoglucanos y GAGs) con receptores de superficie (integrinas y receptores de lamininas). Heparán sulfato: En lámina basal. 2. Son seis cadenas unidas por enlace disulfuro. Une a colágeno IV. II y III-. Vincula laminina y colágeno IV. heparán sulfato. Queratán sulfato: Hueso. 1. 2. Condroitin sulfato: Constituyente del agrecano junto el hialuronato. pero si por enlaces especiales genera aglomeraciones de proteoglicanos. 5. heparina. cartílago y córnea. biomoléculas y enzimas.

Se almacena como ATP. requiere de energía. Puede ser fuerte (NaOH o NH3) o débil (NH3 asociado). 4. etc. Electrostáticas.  Anfótero creando ion hidronio H3O+ e hidróxido OH-. Acido: Entrega protones. Velocidad de reacción: Cuanto demora en formar un producto. biomoléculas y enzimas. De por si es débil pero aumenta en mayores cantidades de átomos. Indica si la reacción es favorable energéticamente. Fuerza de Van der Waals: Relación entre radios de acuerdo a movimiento de electrones. >1 tiende a los productos. Producir ATP requiere de una ruta metabólica. Lo cual genera separaciones moleculares reversibles. unión celular. Puentes de H: Ocurre en moléculas con hidrógeno. puede ser levógiro (izquierda) y dextrógiro (derecha). Energía libre de Gibbs: Cambio total de energía en una reacción. Requiere de buffers. pierde energía por tanto es favorable. 3. También se clasifica como s (grupos hacia la izquierda) y r (grupos a la derecha). . que interactúan con elementos más electronegativos (N. Enantiómeros (Arreglo espacial): Isomería dada por el giro que le dan a la luz polarizada. ejemplo el carboxilo –COOH). Benjamín Jesús Saavedra Cantillana. Constante de equilibrio: Ve en qué sentido va la reacción. +.  Solvente polar por atracciones electrostáticas6.  b) c) d) e) f) g) h) i) Capacidad de debilitar enlaces covalentes. Energía: Obtenida por catabolismo de alimentos. permitiendo procesos reversibles. Puede fosforilar a grupos hidroxilo generando un enlace fosfodiester o un precursor para facilitar otra reacción. Ejemplo: Citosina con guanina. 6 Importante en tirosina fosforilada para interactuaban con dominios SH2. Enlaces no covalentes: Permiten interacciones reversibles. nucleótido trifosforilado que libera su energía en hidrólisis y un Pi. rupturas de enlace. Puede ser fuerte (disociación completa) o débil (disociación incompleta.  Kw = 55. 2.5 Keq = [H+][OH-] = 10-14  pH = 7 (25 °C y 1 ATM). es atracción de átomos. <1 tiende hacia los reactantes. Fisiológicamente es susceptible al cambio frente a concentraciones de otras moléculas como la base fuerte NH3 o amonio. oxidaciones (como la de glucosa en múltiples pasos). NO INDICA VELOCIDAD DE REACCIÓN. -. LO CUAL NO SIGNIFICA QUE SEA DESFAVORABLE. O y F). Base: Acepta protones o libera OH-. 1. Hidrofóbicas.  Compite por puentes de H.Resumen Unidad I – Citoesqueleto.  Permite enlaces hidrofóbicos o interacciones no por afinidad eléctrica necesariamente.

–CO (Cetona). 2. Se unen por enlaces covalentes sus unidades básicas. 5. c) C-N: 1. 4. –NH2 (Amina). 2. II. Benjamín Jesús Saavedra Cantillana. 5.(Anhidro carbónico). b) Tipos: 1. Se sintetizan por rutas anabólicas que requieren de energía. Grupos funcionales importantes: a) C-O: 1. Por ejemplo tomando como referencia la βglucosa está la galactosa (4β) y la manosa (2β). pero para formar grupos macromoleculares actúan enlaces no covalentes. α o β: Isomería dada por distribución de los hidroxilos. Destaca la α-d-glucopiranosa (De OH hacia abajo) y la β-d-glucopiranosa (De OH hacia arriba). –COO. Ejemplo la fructosa.4. –COH (Aldehído). –OH (Alcohol). Cetosas: Terminación en –CO-CH 2OH. Carbohidratos: (Cn(H2O)m): Pueden tener modificaciones como sulfataciones. 6. Varían en la disposición de los hidroxilos de la cadena. Aldosas: Terminación en –CHO. –OCOCO. 3.(Ester).(Disulfuro). Maltosa: α-glucopiranosas unidas por enlace α-1. I. grupos aminos. 3. –COS. Varían en disposición de los hidroxilos de cadena. Furanosa: Ciclos de pentosas. –(OH)2OPOC. –COOH (Ácido carboxílico). 2. Piranosa: Ciclos de hexosas. Los receptores o enzimas actúan frente a un enantiómero. 4. intermediario metabólico. b) C-S: 1. comunicador celular. etc. Macromoléculas. ejemplo la ribosa y la glucosa. d) Ester y amida: 1. detoxificador (glicosilación de moléculas lipofílicas para hacerlas solubles).Resumen Unidad I – Citoesqueleto. a) Funciones: Reserva energética. Destaca la ribosa y desoxirribosa. α (arriba) y β (abajo).(Amida). . La conjugación de los hidroxilos de distintas disposiciones quedan distintos enlaces: a. –SS. ejemplo la enzima que reconoce glucosa se relaciona con la forma dextro. 4. 2. –COC.(Éter).(Fosfoester). –CONH. biomoléculas y enzimas. 3. unión celular. –SH (Sulfhidrilo o tiol).(Tioester).

insoluble en agua. Colesterol: Cambia fluidez y da rigidez a la membrana.6.Resumen Unidad I – Citoesqueleto. b. 3. Enlace 1. etc. 2 ácidos grasos unidos a un glicerol asociado a un fosfato.4. N° Carbonos : N° Dobles enlaces ubicación (Ω Ubicación). Almacén de energía: Como triglicérido (tres ácidos grasos en un glicerol (HOCH2-CHOH-CH2HO). Cis: Natural en organismos. . Sacarosa: α –glucopiranosa con β-fructofuranosa.4.4. autoregulada por su producción (actúa sobre HMG-CoA8). La enumeración Ω. Celulosa: β-1. Membrana: Como fosfolípido. Saturados: Puntos de fusión altos. IV. 8 La estatina puede sustituir a colesterol para inhibir la ruta. b) Ácidos grasos: Hidrocarbonadas. Insaturados. Bajos puntos de fusión. un carbono central. 2. unión celular. Lípidos: a) Funciones: 1. desde el carbono terminal. aldosterona. 2. b. c. d) Clasificación: 1. c) Oligosacáridos: Formación por glicosiltransferasas. por ser alifático) es mayor que la de la del glicógeno (C=-17) pues este último se asocia a alcohol. Trans: Producidos por hidrogenación. biomoléculas y enzimas. 3. c) Nomenclatura: Los dobles enlaces se empiezan a enumerar desde el ácido carboxílico.4 unidas cada 10 glucosas por α-1.) derivan del: a. Benjamín Jesús Saavedra Cantillana. Señalización celular: Hormonas esteroidales y segundos mensajeros (fosfoinositol). a) Aminoácido: Consta de un grupo amino. Se polimerizan por condensación formando enlaces peptídicos (covalente) donde existirá un esqueleto polipeptídico (todo menos la cadena 7 En realidad es -2. Enlace 1. apolares con una cabeza polar de COO-. al entrar en membrana dan rigidez. Proteínas. Algunas hormonas (estradiol. pero para efectos de prueba se coloca como -1. 2. Puede sintetizarse por rutas biosintéticas principalmente en el hígado usando ATP. Almidón: Cadenas de α-1. III. Su capacidad de oxidarse (C=-4.2. Puede generar distintas uniones como la glucosa: 1. Lactosa: β-galactopiranosa con α-glucopiranosa. a. Al ser hidrofóbica (apolar) es más compacto pues genera enlaces hidrofóbicos acumulándose como gotas en adipocitos. una cadena lateral y un ácido carboxílico. Modifica vitamina D y posee un hidroxilo que lo ancla a membrana. Glicógeno: Cadenas largas de α-1.

P53: Tetrámero compuesto por una hoja β y un α-hélice.Resumen Unidad I – Citoesqueleto. inhibir procesos. Puede distribuirse de manera paralela o antiparalela. biomoléculas y enzimas. Permite regular vías biosintéticas. etc. 1. 1. 4. Apolares: Hidrofóbicos b) Estructura: Debido a las características de las cadenas. Cada uno coordina un grupo HEM. Catalizador biológico de la mayoría de las reacciones metabólicas (salvo la glicación proteica) volviéndolas a velocidades compatibles con la vida. β-plegada: Se generan puentes de H entre las cadenas beta adyacente (esqueletos polipeptídicos). Enzimas. Son muy específicas. facilitar otros. Se puede estabilizar por enlaces disulfuro (covalentes). Polares: Serina. Consta de un anillo de cinco carbonos que se unen al amino de la cadena principal. Coiled coil: Se da en proteínas fibrilares (las de tejido conectivo). La prolina. SH2: Reconoce y se une a fosfotirosina. Puede ser triple. genera quiebres en la estructura. Las cadenas laterales quedan prácticamente perpendiculares a la lámina. SH3: Une ATP. DISMINUYE ENERGÍA DE ACTIVACIÓN. c) Dominios: Zonas de una proteína con distintas característica de función y plegamiento. unión celular. transforman su . 2. 3. Su principal componente de forma radica en sus estructuras secundarias. El grupo amino (n) con el carboxilo siguiente (n+4) forman puentes de H lo cual genera un enrollamiento. un aminoácido. Hemoglobina: Dímero simétrico con 2 grupos α y 2 β. formando una proteína fibrilar larga como lo es el fibrinógeno (factor coagulante). el polipéptido puede interactuar por puentes de H y fuerzas de Van der Waals. que se forman por la oxidación de dos cisteínas (grupo –SH) adyacentes. Suele ubicarse en los extremos de las hélices provocando un giro plano. treonina y tirosina (el trio –OH). Positivos. d) Proteínas oligoméricas (estructuras cuaternarias): Poseen más de una cadena polipeptídica. 2 subunidades actúan de manera cruzada. 2. variable). Negativos. 2. Benjamín Jesús Saavedra Cantillana. dando características a las caras de la proteína. Por ejemplo: 1. α-hélice: Las cadenas laterales quedan hacia el exterior. Tenemos distintas características de acuerdo a la cadena lateral: 1. 3. donde cada flecha apunta hacia c-terminal. Son α-hélices cuyas cadenas laterales hidrofóbicas quedan relacionadas enrollándose. 2.

Sitio activo: Donde ocurre la reacción. Usa ATP. Tipos: a) Proteolíticas: Rompen enlace peptídico con agua. interacción iónica y covalencia temporal. Coenzimas: Orgánicas y co-sustratos. Genera cortes donde hay arginina o lisina (sitio de hidrógeno). formando piruvato y glutamato. Grupos prostéticos: Se unen covalentemente al sitio activo de la enzima. es una proteasa. cambia químicamente y se separa. que relaciona CO2 con agua para formar un ácido carbónico que liberará un protón cambiando a bicarbonato. Importante para evitar problemas de pH. Opuesto a liasas. La enzima siempre se reconstituye a) Sitio catalítico. Tripsina: Digestiva.Asas: Hidrólisis con el agua como aceptor del grupo. g) Isomerasa: Forma Enantiómeros como la alanina isomersa que lleva de alanina d a alanina l. Un ejemplo es la anhidrasa carbónica. f) Ligasas o sintetasas: Adhieren a un doble enlace. sustrato en un determinado producto. Cofactores: 1. biomoléculas y enzimas. II. La mayoría deriva 9 Hará esto inversamente en el pulmón. Benjamín Jesús Saavedra Cantillana. IV. 2. b) Sitio de unión: Residuos de interacción. DNA polimerasa). interacciones iónicas y covalencia. formando la holoenzima (funcional). generalmente por enlaces electrostáticos (iónicos fuertes). Glutamina sintetasa añade amino a glutamato formando glutamina. Actúa frente a arginina. unión celular. 2. Lactato deshidrogenasa transforma lactato en piruvato y viceversa. llega a sitio activo. Puede ser bastante más pequeño que su sustrato (colagenasa. Trombina: Coagulante. 1. Piruvato carboxilasa que elimina CO2 del piruvato dejándolo como acetaldehído. d) Hidrolasas . Ocurren interacciones por puentes de H. puentes de H. c) Transferasa: Transfiere. Pirofosfatasa transforma pirofosfato enviando electrones al agua en fosfato. I. III. . Aminotransferasa transfiere amino de la alanina al cetoglutarato. Modelos de unión: a) Llave-cerradura: Encaje recíproco en formación de complejo ES. e) Liasas: Lisis de un sustrato no oxidativo ni hidrolítico. b) Oxidorreductasa – deshidrogenasas: Son ReDox. b) Encaje inducido: El sustrato interacciona con la enzima induciendo el encaje recíproco. Reacciona con la apoenzima.Resumen Unidad I – Citoesqueleto. Además ayuda en la formación de humor acuoso. facilitando así su transporte por sangre 9.

donde el complejo ES se mantiene en una cantidad constante pues es relativo a la cantidad que se forma y degrada. Modifica las dinámicas de energía de activación. Por lo anterior cabe hablar de vitaminas (que suelen no sintetizarse en organismos superiores): a. II. b. obtenemos una curva que tiende a aproximarse a una velocidad máxima y además presenta una característica constante. de vitaminas o es un metal (Como el zinc en la anhidrasa carbónica). El equilibrio final de sustrato/producto (En velocidad final=0) se mantiene constante. Benjamín Jesús Saavedra Cantillana. I. el añadir más sustrato acelera la V0 hasta el punto de saturación. 1) B12 forma cobalamina que se asocia su carencia a la anemia. La ecuación de la hipérbola es: V= Vmax∗[ S ] Km + [ S ] El comportamiento hiperbólico se explica por la formación de una fase estacionaria en la reacción. Cinética enzimática. o sea: Donde: . b) Enzima variable: Si el sustrato es fijo. unión celular. Curva michaeliana: Considerando la variación de la V 0 de acuerdo a la cantidad de sustrato. Se asocia al estado de transición de la reacción formando el complejo enzima sustrato.Resumen Unidad I – Citoesqueleto. 1) K: Participa en la coagulación. lo cual afecta sobre la velocidad de reacción siendo proporcional a esta. que es Km. Velocidad inicial: Se entiende como la aparición lineal de producto a través del tiempo en una reacción enzimática antes de que ya no haya más producto (Velocidad=0). 2) Ácido fólico forma tetrahidrofolato que se relaciona a desarrollo de tubo neural y anemia. biomoléculas y enzimas. Liposolubles: Participan directamente en proceso importantes. Hidrosolubles: Suelen ser precursores de las coenzimas. que se mantiene constante. acelera la V 0. un valor asociado a la mitad de la velocidad máxima asociado a una determinada cantidad de sustrato. alcanzando más rápido el equilibrio. Se influencia por: a) Sustrato variable: Si la enzima es una cantidad fija. Es la pendiente en tiempo 0.

V =K 3∗[ ES] Si [ES] representa la cantidad total de enzima [Et] (que debería estar saturada).  Punto de corte en ordenadas es 1/Vmax. pues es asintótica.  La cantidad de enzima es mucho menor al sustrato. que determinará la velocidad de reacción.  1/Vmax es n. Se mide en seg-1. K3 suele ser la constante catalítica o KCat. que reemplazan los valores desconocidos de [ES] y eventualmente [Et].  K3 es menor a K1 y K2.  La cantidad de producto es despreciable. Constante de Michaelis: Solo puede ser determinado experimentalmente determinando velocidades iniciales de acuerdo a la concentración de sustrato. Benjamín Jesús Saavedra Cantillana. que es la constante de velocidad en la etapa más lenta. por tanto K4 tiende a 0. Donde:  Km/Vmax es la pendiente. unión celular. es por ello que realizamos el método de doble recíproco. para transformar la hipérbola en una ecuación lineal. por ende establece la fase limitante. Km= ( K 2+ K 3 ) K1 . la ecuación hará referencia a la velocidad máxima: Vmax=K 3∗[ Et ] Por lo tanto la velocidad en cantidades constantes de enzima depende de la formación de complejo ES lo cual gráficamente se expresa como una curva de saturación. Kcat= Vmax [ Et ] La velocidad máxima de por si no se puede determinar. Km ∗1 1 Vmax 1 = + V Vmax [S] III.Resumen Unidad I – Citoesqueleto. Relaciona constantes de velocidad. o sea indica el número de moléculas de sustrato que son convertidas a producto por unidad de tiempo.  Punto de corte en abscisas es -1/Km. biomoléculas y enzimas.

biomoléculas y enzimas. Reversible: El inhibidor puede desacoplarse de la enzima. . por tanto: Km= K2 ∗K 3 K1 Si K3 tiende a 0 Km= IV. donde K3 tiende a ser ínfimo. este último punto se sustenta del estado estacionario de la reacción. Si su valor es bajo (al igual que Km). como lo son ciertos antibióticos y drogas anticancerígenas. si su valor es alto (al igual que Km). indica una tendencia a disociarse. por lo tanto no es afín a su sustrato. Eficiencia catalítica= V. que se limita con el índice de difusión (108 a 109).Resumen Unidad I – Citoesqueleto. hay de dos tipos. Benjamín Jesús Saavedra Cantillana. K2 =Kes K1 Kcat Km Algunas enzimas tienen tan alta su eficiencia. unión celular. Modificaciones de actividad enzimática: a) Inhibición: 1. Eficiencia enzimática: Relación entre cantidad de producto por unidad de tiempo producido y afinidad al sustrato. Tiene una alta importancia médica interrumpiendo vías biosintéticas. Si en la ecuación de Michaelis buscamos Vmax/2 sucede lo siguiente: Vmax Vmax∗[ S ] = 2 ( Km+ [ S ] ) [S] 1 = 2 Km+ [ S ] Km+ [ S ] =2 [ S ] Km= [ S ] Esto nos indica que Km (cantidad de sustrato cuando V es Vmax/2) es una constante cinética y un evaluador de la afinidad. Kes es la constante de disociación de complejo ES. indica una alta afinidad con su sustrato.

Su cinética describe una curva sigmoidea generalmente (con una afinidad o K5 intermedia) la cual se modifica en una aproximación a la curva michaeliana (en el caso de los activadores. Un ejemplo claro es el DIPF. pero si disminuye la Vmax pues no se formará la misma tasa de producto que antes. Esto último NO CAMBIA LA AFINIDAD (Km). 2. Benjamín Jesús Saavedra Cantillana. como las del estómago. Suele modificar químicamente la enzima para que no pueda hacer reaccionar.negativas (inhiben). Control alostérico – Rápido: Ciertas enzimas tienen sitios de unión para moléculas reguladoras de actividad. a. las cuales pueden ser activadores positivas (mejoran actividad de la enzima) o inhibitorias . Sobre cantidad de enzima (síntesis o degradación) . similares a las coenzimas. que se relaciona covalentemente con residuos de serina (-OH). modificando la distribución espacial enzimática. Lo poseen los insecticidas. y uno tenso o T. No competitiva: El inhibidor se une un sitio que no es el activo. b) Regulación: 1. la unió de ambas se ve desfasada. b. Sobre la actividad enzimática: a. . Irreversible: Inactiva a la enzima.Lenta: Aparecen bajo ciertos estímulos y son rápidamente degradadas. Su cinética radica en la modificación aparente10 de Km. unión celular. suele intervenir la acetilcolinoesterasa que degrada la acetilcolina. pues muchas estarán inhabilitadas. pero debido a que hay una conjunción de EI. Su cinética radica en la disminución aparente de la cantidad de enzima. 10 Aparente en el sentido de que técnicamente la cantidad de sustrato para formar el complejo ES es el mismo. Competitiva: Un pseudo sustrato se pude unir al sitio activo compitiendo con el sustrato. cambiando K5 por Km) o a una cuya Vmax es menor (inhibitorias). biomoléculas y enzimas. NO SE MODIFICA LA VELOCIDAD MÁXIMA. Algunos inhibidores son productos de una vía metabólica. que de acuerdo al nivel de acción son: 1) Control a nivel de sustrato o inhibición por producto directo. pues se requerirá una mayor cantidad de sustrato (competidor) para formar el complejo ES. NO SE REVIERTE AGREGANDO SUSTRATO. Suele darse por proteólisis.Resumen Unidad I – Citoesqueleto. La enzima cambia su estado de cooperatividad moviéndose entre un estado conformacional relajado o R. 2.

3. Uridilación. pH: Presencia de protonaciones de acuerdo a concentración de [H+]. Adenilación: Reversible. c.Resumen Unidad I – Citoesqueleto. . d) Cambios ambientales: 1.Rápido: a. b. tirosina e histidina catalizado por protein kinasa. Es reversible por la actividad de la fosfatasa. c) Uso de isoenzimas – Temporal o Espacial: Las isoenzimas actúan frente a un mismo sustrato con valores diferentes de Km y Vmax. Benjamín Jesús Saavedra Cantillana. 2) Control por retroinhibición o feedback. 2. Modificaciones covalentes . biomoléculas y enzimas. unión celular. d. Por ejemplo la ruta del colesterol. ADP ribosilación: Toxina diftérica. Un ejemplo es la hexoquinasa y la glucoquinasa. un adenilo desde el ATP se asocia a la enzima. donde el producto final se asocia a la enzima alostérica. T°: Involucrado en toda reacción. treonina. e. Metilación. Fosforilaciones: Fosfato a residuos de serina. que actúan sobre D-glucosa.