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UNVERSIDAD NACIONAL DEL CALLAO

FACULTAD: Ingeniera Qumica


LABORATORIO DE QUIMICA ORGANICA II

TEMA: AMINOACIDOS Y PROTEINAS

PROFESORA: VIORICA STANCIUC S.

INTEGRANTES:

o
o
o
o

Cabello Alegre Richard


Flores Caso Gina
Mendivil Balden Franco
Mozombite Pauca Humberto

CICLO

2015 - A
Bellavista - Callao

Universidad Nacional del Callao


Facultad de Ingeniera Qumica

AMINOACIDOS Y PROTEINAS
I.

INTRODUCCN

Las protenas son las biomoleculas

ms abundantes

despus del agua y

desempean un gran de funciones, que las caracterizan como componentes


esenciales e indispensables para la vida.
Sus propiedades qumicas y fisiolgicas dependen no solo de su tamao, formas y
propiedades de los aminocidos que las componen. Por la estructura peptdica y la
presencia de determinados grupos las protenas pueden reaccionar con una
variedad

de

agentes

originndose

productos

coloreados.

reacciones son las bases para la determinacin cuantitativa

Estas

reacciones

y cualitativa de las

protenas.
Todos los aminocidos que presentan al menos un grupo amino y uno carboxilo
libre, reaccionan con las diferentes pruebas de caracterizacin.
Las protenas son sustancias qumicas orgnicas de alto peso molecular, constituida
por muchos aminocidos, que juegan un papel muy importante en la estructura y
dinmica de la materia viva. Solamente 20 aminocidos diferentes se encuentran
formando parte de las protenas; sin embargo, no todas las protenas contienen los
20 aminocidos. En esta prctica vamos a realizar reacciones cualitativas de
coloracin, que nos permitirn detectar, la presencia de grupos qumicos en
aminocidos y protenas.

II.

OBJETIVOS
Conocer las reacciones de reconocimiento de los aminocidos y protenas.
Confirmar la presencia de ciertos aminocidos en la albumina con las
reacciones de identificacin (xantoproteica y la de milln); adems identificar
compuestos que tengan dos o ms enlaces peptdicos mediante la prueba de
biuret.

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III.

MARCO TEORICO

Aminocido
Un aminocido es una molcula orgnica con un grupo
amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH). Los
aminocidos ms frecuentes y de mayor inters son
aquellos que forman parte de las protenas. Dos
aminocidos se combinan en una reaccin de
condensacin entre el grupo amino de uno y el
carboxilo del otro, liberndose una molcula de agua y
formando un enlace amida que se denomina enlace
peptdico; estos dos "residuos" de aminocido forman
un dispptico. Si se une un tercer aminocido se forma
un tripptido y as, sucesivamente, hasta formar un polipptido. Esta reaccin tiene
lugar de manera natural dentro de las clulas, en los ribosomas.
Todos los aminocidos componentes de las protenas son L-alfa-aminocidos. Esto
significa que el grupo amino est unido al carbono contiguo al grupo carboxilo
(carbono alfa) o, dicho de otro modo, que tanto el carboxilo como el amino estn
unidos al mismo carbono; adems, a este carbono alfa se unen un hidrgeno y una
cadena (habitualmente denominada cadena lateral o radical R) de estructura
variable, que determina la identidad y las propiedades de cada uno de los
diferentes aminocidos. Existen cientos de radicales por lo que se conocen cientos
de aminocidos diferentes, pero solo 22 (los dos ltimos fueron descubiertos en el
ao 2002) forman parte de las protenas y tienen codones especficos en el cdigo
gentico.
La unin de varios aminocidos da lugar a cadenas llamadas pptidos o
polipptidos, que se denominan protenas cuando la cadena polipeptdica supera
una cierta longitud (entre 50 y 100 residuos aminocidos, dependiendo de los
autores) o la masa molecular total supera las 5000 uma y, especialmente, cuando
tienen una estructura tridimensional estable definida.

ESTRUCTURA GENERAL DEL AMINOACIDO


La estructura general de un alfa-aminocido se establece por la presencia de un
carbono central (alfa) unido a un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino
(verde), un hidrgeno (en negro) y la cadena lateral (azul):

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"R" representa la cadena lateral, especfica para cada aminocido. Tanto el


carboxilo como el amino son grupos funcionales susceptibles de ionizacin
dependiendo de los cambios de pH, por eso ningn aminocido en disolucin se
encuentra realmente en la forma representada en la figura, sino que se
encuentra ionizado.

A pH bajo (cido), los aminocidos se encuentran mayoritariamente en su


forma catinica (con carga positiva), mientras que a pH alto (bsico) se encuentran
en su forma aninica (con carga negativa). Para valores de pH intermedios, como
los propios de los medios biolgicos, los aminocidos se encuentran habitualmente
en una forma de ion dipolar o zwitterin (con un grupo catinico y otro aninico).

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Clasificacin
Existen muchas formas de clasificar los aminocidos; las tres que se presentan a
continuacin son las ms comunes.
Segn las propiedades de su cadena
Los aminocidos se clasifican habitualmente segn las propiedades de su cadena
lateral:

Neutros polares, polares o hidrfilos: serina (Ser, S), treonina (Thr, T), cistena
(Cys, C), glutamina (Gln, Q), asparagina (Asn, N),
tirosina (Tyr, Y).

Neutros

no

polares, apolares o hidrfobos:

alanina (Ala, A), valina (Val, V), leucina (Leu, L),


isoleucina (Ile, I), metionina (Met, M), prolina
(Pro, P), fenilalanina (Phe, F), triptfano (Trp, W) y
glicina (Gly, G).

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Con carga negativa o cidos: cido asprtico (Asp, D) y cido glutmico (Glu,

E).
Con carga positiva o bsicos: lisina (Lys, K), arginina (Arg, R) e histidina (His,

H).

Aromticos: fenilalanina (Phe, F), tirosina (Tyr, Y), triptfano (Trp, W) y prolina
(Pro, P) (ya incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares).

Segn su obtencin
A los aminocidos que deben ser captados como parte de los alimentos se los
llama esenciales; la carencia de estos aminocidos en la dieta limita el desarrollo
del organismo, ya que no es posible reponer las clulas de los tejidos que mueren o
crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Para el ser humano, los
aminocidos esenciales son:

Valina (Val, V)

Leucina (Leu, L)

Treonina (Thr, T)

Lisina (Lys, K)

Triptfano (Trp, W)

Histidina (His, H)

Fenilalanina (Phe, F)

Isoleucina (Ile, I)

Arginina (Arg, R)

Metionina (Met, M)

A los aminocidos que pueden sintetizarse en el propio organismo se los conoce


como no esenciales y son:

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Alanina (Ala, A)

Prolina (Pro, P)

Glicina (Gly, G)

Serina (Ser, S)

Cistena (Cys, C) **

Asparagina (Asn, N)

Glutamina (Gln, Q)

Tirosina (Tyr, Y) **

cido asprtico (Asp, D)

cido glutmico (Glu, E)

AMINOACIDOS Y PROTEINAS

Estas clasificaciones varan segn la especie e incluso, para algunos aminocidos,


segn los autores. Se han aislado cepas de bacterias con requerimientos diferentes
de cada tipo de aminocido.
Segn la ubicacin del grupo amino

Alfa-aminocidos: El grupo amino est ubicado en el carbono n. 2 de la


cadena, es decir el primer carbono a continuacin del grupo carboxilo
(histricamente este carbono se denomina carbono alfa). La mayora de las
protenas estn compuestas por residuos de alfa-aminocidos enlazados
mediante enlaces amida (enlaces peptdicos).

Beta-aminocidos: El grupo amino est ubicado en el carbono n. 3 de la


cadena, es decir en el segundo carbono a continuacin del grupo carboxilo.

Gamma-aminocidos: El grupo amino est ubicado en el carbono n. 4 de la


cadena, es decir en el tercer carbono a continuacin del grupo carboxilo.

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NOMENCLATURA

Si se tiene en cuenta el sistema oficial de nomenclatura (UIQPA) los aminocidos


son considerados como un cido orgnico con un hidrgeno de la cadena carbonada
sustituido por un grupo amino (-NH 2) y al nombrarlos se considera el nmero del
tomo de carbono donde se encuentra unido el grupo amino en la cadena principal
del cido, por ejemplo:

No obstante lo sealado anteriormente se debe considerar que para estos


compuestos se utiliza generalmente la nomenclatura comn.

Propiedades Fsicas

Se ha demostrado experimentalmente que los aminocidos son sustancias


cristalinas. Por lo general solubles en agua y en soluciones acdicas o bsicas
diludas.
Son insolubles o muy poco solubles en alcohol, son insolubles en ter, aunque
algunos tienen un comportamiento contrario. Por ejemplo: La cistena es poco
soluble en agua, la prolina es soluble en ter y alcohol.

Los aminocidos tienen un punto de fusin alto que sobrepasa los 2000 C y algunos
los 3000 C. Aunque a temperaturas por encima se descomponen, siendo muy difcil
separarlos por destilacin fraccionada.

Propiedades qumicas de los aminocidos

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Los aminocidos manifiestan muchas de las reacciones caractersticas de los cidos
carboxlicos y de las aminas alifticas, tambin se ha demostrado que el grupo
amino participa en diversas reacciones importantes en la determinacin cualitativa
y cuantitativa de los aminocidos.

REACCIONES POR LOS GRUPOS CARBOXILO

El grupo carboxilo de los aminocidos experimenta reacciones de descarboxilacin,


formacin de sales, formacin de aminas por descarboxilacin.

DESCARBOXILACIN

En los aminocidos al reaccionar con el hidrxido de Bario Ba(OH) 2 en presencia


de calor, se produce la descarboxilacin y se forman las aminas bigenas,
sustancias de gran importancia biolgica. En el organismo esta reaccin ocurre por
la accin cataltica de la enzima descarboxilasa.

Formacin de Amidas.
Los aminocidos forman amidas al reaccionar sus steres con el amonio o con
aminas.

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En el segundo caso se formar una amida. Este es el tipo de enlace que une a los
aminocidos entre s para formar los pptidos y protenas.

FORMACIN DE SALES.
Los aminocidos forman sales debido a las reacciones tanto del grupo carboxilo
como del grupo amino, cuando se les adicionan bases o cidos respectivamente.

Pptidos
Los pptidos son polmeros de aminocidos de menor masa que las protenas.
Cuando contienen menos de diez aminocidos se denominan oligopptidos, y los
que tienen ms de diez, polipptidos.

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Los pptidos se pueden definir a como aquellos
compuestos que se forman por la unin de dos o
ms aminocidos mediante enlaces peptdicos
liberando una o ms molculas de agua.

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Estructura

En los pptidos los aminocidos se hallan unidos


por los llamados enlaces peptdicos entre sus
grupos carboxilo (COOH) y amino (NH2)
Experimentalmente se han demostrado las caractersticas de este enlace como se
puede observar en la siguiente figura.

La distancia entre el nitrgeno y el carbono en el enlace peptdico es de 0.132nm


en vez de 0.147nm que posee el enlace simple C-N.
Este acortamiento del enlace peptdico se debe a que el mismo posee
cierto carcter de doble enlace (aproximadamente un 5.0%). Este carcter de doble
enlace determina que el mismo no puede girar libremente lo que da lugar a dos
consecuencias importantes para la estructura del pptido.
Los tomos del enlace peptdico se encuentra en el mismo plano.
Debido a la rigidez dada por este enlace, son posibles dos configuraciones (CIS Y
TRANS) de las cuales solo la TRANS se ha observado en los pptidos y protenas.

Clasificacin
Los pptidos se clasifican de acuerdo a la cantidad de aminocidos que lo forman
en:

Dipptidos, si contienen dos aminocidos.

Triptidos, si contienen tres aminocidos.

Tetrapptidos, si contienen cuatro aminocidos, etc.

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Importancia.

Los pptidos tienen gran significacin como constituyentes de las protenas, son
compuestos orgnicos que se encuentran en la mayora de los tejidos vivos, con
mltiples funciones biolgicas.

Protenas
El trmino protena se introdujo por Mulder (1839) como la derivacin de la palabra
griega Protelos (que significa primero).

Las protenas como los pptidos son sustancias formadas por la unin de muchos
aminocidos. Son sustancias nitrogenadas que se encuentran en el protoplasma de
todas las clulas animales y vegetales. Su composicin vara de acuerdo a su
origen, aproximadamente contiene carbono de 46 a 55%; hidrgeno de 6 a 9%,
oxgeno de 12 a 30%; nitrgeno de 10 a 32%; azufre de 0,2 a 0,3%

Tambin
pueden
tener
otros
elementos
nucleoprotenas, hierro la Hemoglobina, etc.

por

ejemplo

fsforo

las

Las masas moleculares de las protenas son muy altas y presentan valores que
median entre 1500 y 20 000 000 para las diferentes protenas.
Las protenas son de naturaleza coloidal, con puntos de fusin caractersticos,
aunque algunas se han obtenido en forma cristalina. Todas son pticamente activas
(levgiros).

Estructura
Las protenas son una familia muy heterognea debido a la alta masa molecular que
presentan las molculas proteicas y estn constituidas por una cantidad
determinada de diversos aminocidos.

El estudio de las estructuras de las protenas, es fundamental para poder


comprender la biognesis de las mismas, su funcin biolgica y sus relaciones con
otros componentes de la clula, independientemente de tipo de protena, con

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el objetivo de analizar ms detalladamente su estructura, es conveniente establecer


determinados niveles de organizacin o estructuras.

NIVELES DE ORGANIZACIN ESTRUCTURAL:


los niveles de organizacin estructural de las protenas son estructura primaria,
estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria.

Estructura Primaria
Llamada tambin nivel de organizacin primario se caracteriza por el ordenamiento
en que se encuentran los aminocidos en la cadena peptdica, organizada por la
repeticin de las molculas de aminocidos.
Solo un grupo de tomos integra la cadena peptdica, por ejemplo el nitrgeno
amdico, el carbono alfa y el carbono carbonlico. El resto de las molculas de los
aminocidos se proyectan hacia fuera de la cadena y constituyen los grupos R.
Como el enlace peptdico es un enlace covalente, toda la estructura de la cadena la
forma un esqueleto covalente, lo cual explica la estabilidad y resistencia de esta
estructura.

Estructura primaria de una protena:


La estructura primaria de una protena es su secuencia de aminocidos, formada
cuando un enlace peptdico une el grupo carboxilo (un tomo de carbono (C), dos

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tomos de oxgeno (O) y un tomo de hidrgeno (H)) de un aminocido al grupo


amino (un tomo de nitrgeno (N) y dos tomos de hidrgeno (H)) de otro. As se
forma una cadena larga de varios aminocidos, desprendindose una molcula de
agua en la formacin de cada enlace peptdico.

La cantidad de diferentes aminocidos encontrados en las protenas es de 20,


aunque en algunas protenas pueden encontrarse ms de 20. Independientemente
de su composicin aminoacidica, cada protena est caracterizada por una
determinada secuencia, es decir, el orden en que se encuentran situados los
aminocidos es la cadena. Esta secuencia est determinada genticamente.
Se ha determinado que la cantidad de posibles secuencias es muy grande.
Por ejemplo:
Si una cadena peptdica tiene 100 aminocidos,
podr dar lugar tericamente a 20100 secuencias
posibles, valor extremadamente grande.
Si se tiene en cuenta que existen diversas
protenas con ms de 100 residuos, se puede
concluir la gran cantidad de molculas proteicas
posibles.

Estructura secundaria.
Se conoce tambin por nivel de organizacin
secundaria
y
est
dado
por
nivel
de
ordenamiento que presenta la cadena peptdica a lo largo del eje, producido por
la interaccin de grupos carbonilo y amdico por interacciones por puentes de
hidrgeno.
Se ha determinado que las interacciones por puentes de hidrgeno que se
establecen cuando este elemento se encuentran entre dos elementos ligeros y ms
electronegativos. Se consideran enlaces relativamente dbiles, aproximadamente
de 9,3 a 19 kJ/mole. Gran nmero de estas interacciones pueden integrarse a
expensas de los grupos amdicos y cabonlios posibilitando la formacin de
estructuras con gran estabilidad.
Las estructuras que se pueden formar se reducen a unos pocos tipos, ya que
existen diversos factores que condicionan o limitan las posibilidades existentes.
El conocimiento de esto se inici debido a los trabajos de Linus Pauling y Robert
Corey al utilizar la tcnica de difraccin de rayos x con amidas sustituidas y
pequeos pptidos. Estos logran medir las distancias y ngulo del enlace peptdico.

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Los siguientes requisitos, postulados inicialmente por Pauling y Corey han sido
demostrados experimentalmente.

Todos los aminocidos pertenecen a la serie L.

Todos los tomos anexos al enlace peptdico estn en el mismo plano y en la


configuracin "TRANS"

Estos planos solo pueden girar en cierta medida unos con relacin a otros en
sus puntos de unin constituidos por los carbonos alfa (()

Los residuos de los aminocidos no contribuyen a la estructura.


La formacin de los puentes de hidrgeno, solo se verificar cuando la
distancia entre el hidrgeno y el oxgeno no sea mayor de 0,28 nm y los tomos del
enlace formen aproximadamente una lnea recta.

TIPOS DE ESTRUCTURAS SECUNDARIAS:

Las interacciones por puentes de hidrgeno pueden lograrse entre varias cadenas
peptdicas que corran paralelas unas con otras.
Estas cadenas pueden correr en el mismo sentido o en sentidos opuestos dando
lugar a ordenamientos paralelos o antiparalelos. En esta estructura las cadenas
peptdicas adoptan una forma plegada donde los sucesivos planos que contienen
las cadenas peptdicas formarn ngulos entre s al nivel del carbono alfa (??, que
adopta una estructura en Zig Zag que Pauling nombr hoja plegada o
conformacin beta (().

Estructura terciaria

La estructura terciaria de una protena es su forma tridimensional producida por los


dobleces de sus cadenas de polipptidos. Estos dobleces no se presentan al azar,
bajo las condiciones ambientales adecuadas slo se producen en una forma
especfica, caracterstica de una protena en particular y que a menudo es
sumamente importante para su funcionamiento.
En el proceso de plegado intervienen diversas fuerzas incluyendo los enlaces
disulfuro de la estructura primaria. Uno que es caracterstico de la mayora de
las protenas es el plegamiento que se lleva a cabo de forma tal que expone el

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nmero
mximo
de grupos polares
(hidroflicos) al medio acuoso y encierra el
nmero mximo de grupos no polares
(hidrofbicos) en su interior.

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Las protenas globulares solubles tienden a


estar mucho ms plegadas que las protenas
fibrosas. Las protenas fibrosas tambin tienen
estructura
terciaria;
por
ejemplo,
los
filamentos helicoidales ???de la ?? queratina
est unidos entre s en una superhlice. Aun
las superhlices pueden enlazarse entre s
para formar una estructura similar a una
cuerda de siete filamentos.

Estructura cuaternaria

Muchas protenas globulares de masa molecular superior a


50 000 poseen ms de una cadena y se conocen como
oligmeros.
El modo caracterstico en que las cadenas individuales
encajan unas con otras en la conformacin nativa es
precisamente su estructura cuaternaria.
En la hemoglobina las cuatro cadenas se acoplan estrechamente formando un
conjunto globular de gran estabilidad, a pesar que no existe enlace covalente
alguno entre ellas, sino que son fuerzas inicas o polares.
En muchas protenas oligmeras las cadenas individuales estn tan unidas que la
partcula completa suele comportarse en disolucin como una sola molcula. Todas
estas cadenas componentes de las protenas oligmeras son generalmente
necesarias para su funcin.

IV.

MATERIALES Y REACTIVOS

Tubos de ensayo.

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Gradillas Metlicas para tubos de ensayo

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Pipetas Graduadas de 5 ml y de 10 ml
Pinzas de Madera
Solucin de ninhidrina
Solucin de Hidrxido de Sodio (NaOH)
Solucin de Sulfato de Cobre Cu(SO 4)
Acido Ntrico (HNO3) Concentrado.
Hidrxido de Amonio (NH4OH) concentrado o Amoniaco ( NH3)
Reactivo de Milln (solucin de Mercurio en cido ntrico Concentrado)
Soluciones al 1% de Albmina de Huevo.

V.

PROCEDIMIENTO EXPERIMENTAL

PRUEBA DE BIURET
En un tubo de ensayo se agreg 2 ml de albumina (esta sustancia contiene casi
todos los aminocidos conocidos) y 3 ml de NaOH al 10%; luego agregamos gota a
gota la solucin de CuSO4 al 5%
Reaccin que se presenta
Reaccin general:

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Podemos tomar uno de los aminocidos por ejemplo la fenilalanina

Observaciones: se observa la aparicin de un color violeta purpura esto es debido


a la formacin del complejo con el ion cprico. Esta reaccin es caracterstica para
para aquellos compuestos que poseen dos o ms enlaces peptdicos. La reaccin
biuret se basa en la formacin en medio alcalina, de un complejo de coordinacin
de color violeta entre el ion cprico (Cu+2) y 4 tomos de nitrgeno, proveniente de
las cadenas peptdicas.

PRUEBA XANTOPROTEICA
En un tubo de ensayo colocar 3 ml de una solucin de albumina;
luego agregar 1 ml de HNO 3 (cc), luego se somete al calor suave;
luego de esto se le agrega cuando ya est frio se le agrega
hidrxido de amonio.
Reaccin que se presenta
Reaccin general:

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Podemos tomar una reaccin de un aminocido por ejemplo la tirosina

A este producto obtenido le agregamos hidrxido de amonio el cual nos da un


producto que contiene el fenolato de amonio

Observaciones: se observa que precipita un slido amarillo el cual es por el


compuesto nitrado que se forma esta reaccin es la que tiene lugar cuando la piel
es atacada por el cido ntrico. Al agregar el hidrxido de amonio se forma una
sustancia naranja que es por la formacin del fenolato de amonio.
PRUEBA DE MILLON
A una solucin de 3 ml de albumina se le aaden 5 gotas del reactivo de milln (el
cual es preparado de la siguiente manera 1 g de Hg + 1 ml de HNO 3(cc), se calienta y
se deja enfriar y completar hasta 60 ml) luego se calienta y se observa el color.

Reaccin que se presenta

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Observaciones: se observ una coloracin rojo naranja y esto se produce ya que


el reactivo de milln est compuesto por nitrato mercrico (Hg(NO 3)2) en solucin
nitroso-ntrica. Esta reaccin es positiva cuando existen grupos fenlicos.

PRUEBA DE COLOR CON LA NINHIDRINA (TRICETOHIDRINDENO)


-

En un tubo de ensayo introducir 2ml de albumina, y aadir 2ml del reactivo


de ninhidrina.
Se calienta en bao mara a ebullicin por 10 minutos, y observar:

Observaciones:

La solucin se torna un color azul violeta.


La solucin se observa mejor a un pH neutro.

CON SALES METALICAS


-

En 3 tubos de ensayo agregar 3ml de solucin de albumina y agregar:


o Ligero exceso de AgNO3(diluido)

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Observacin:

La solucin se torna blanco lechoso.


El precipitado que se observa el grupo carboxilo

Con CuSO4

Cu() +
SO4Observaciones:

La solucin toma un color celeste lechoso.


El precipitado que se observa el grupo carboxilo

Con acetato de plomo- Pb2(CH3COO)


Al contacto con el acetato de plomo se forma una precipitacin
lechosa al agregar hidrxido de sodio la precipitacin formada
desaparece. Al contacto del bao Mara la coloracin cambia a
pardo.

CON EL REACTIVO DE ALCALOIDE

En un tubo agregamos 3ml de solucin de clara de huevo(diluida en agua)


Aadimos 6 gotas de cido pcrico

Observamos el precipitado

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OBSERVACION:

Se obtuvo una coloracin amarillenta casi fluorescente.


Al final se observa en la parte inferior el precipitado blanco

PRUEBA DE COAGULACION

En un tubo de ensayo colocamos 5ml de solucin de albmina


Se le aade 5 gotas de acido actico
Calentamos en el mechero y observamos
En otro tubo colocamos 5ml de albmina y lo llevamos a bao maria

Es una prueba para identificar: albminas, globulinas,glutelinas y prolaminas. La


positividad se manifiesta por la formacin de un cogulo. No se conoce
exactamente el mecanismo de reaccin, se cree que ocurre cierta deshidratacin de
la molcula proteica
Se Tomo apuntes sobre la temperatura para la coagulacin:
T de coagulacin:
Tubo 1: No se registro temperatura porque supera la escala del termmetro usado
en laboratorio
Tubo 2: cerca de los 80C

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VI.

CUESTIONARIO

PREGUNTA 1
Indique las estructuras de las protenas de la albumina
-

Estructura primaria:
La estructura primaria es la secuencia de aa. De la protena. Nos indica qu
aas. Componen la cadena polipeptdica y el orden en que dichos aas. Se
encuentran. La funcin de una protena depende de su secuencia y de la
forma que sta adopte.

Estructura secundaria:
La estructura secundaria es la disposicin de la secuencia de aminocidos en
el espacio. Los aas., a medida que van siendo enlazados durante la sntesis
de protenas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una
disposicin espacial estable, la estructura secundaria.

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Estructura terciaria:
La estructura terciaria informa sobre la disposicin de la estructura
secundaria de un polipptido al plegarse sobre s misma originando una
conformacin globular.
En definitiva, es la estructura primaria la que determina cul ser la
secundaria y por tanto la terciaria.
Esta conformacin globular facilita la solubilidad en agua y as realizar
funciones de transporte, enzimticas, hormonales, etc.

PREGUNTA2

Explique las diferencias entre las estructuras primarias y secundarias o terciarias de una protena.
La organizacin de una protena viene definida por cuatro niveles estructurales
denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura
cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposicin de la anterior en el espacio.
Estructura primaria

La estructura primaria
es la secuencia de
aminocidos de la
protena. Nos indica
qu aminocidos
componen la cadena
polipeptdica y el
orden en que dichos
aminocidos se
encuentran. La
funcin de una
protena depende de
su secuencia y de la

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forma que sta


adopte.

Estructura secundaria
La estructura secundaria es la disposicin de la secuencia de aminocidos en el espacio. Los
aminocidos, a medida que van siendo enlazados durante la sntesis de protenas y gracias a la
capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposicin espacial estable, la estructura
secundaria.
Existen dos tipos de estructura secundaria:

1.- La a(alfa)-hlice
Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente
sobre s misma la estructura primaria.
Se debe a la formacin de enlaces de hidrgeno entre el
-C=O de un aminocido y el -NH- del cuarto
aminocido que le sigue.

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2.- La conformacin beta
En esta disposicin los
aminocidos no forman una
hlice sino una cadena en forma
de zigzag, denominada
disposicin en lmina plegada.
Presentan esta estructura
secundaria la queratina de la seda
o fibrona.

Estructura terciaria

La estructura terciaria informa sobre la disposicin de la estructura secundaria de un


polipptido al plegarse sobre s misma originando una conformacin globular.
En definitiva, es la estructura primaria la que determina cul ser la secundaria y por
tanto la terciaria.
Esta conformacin globular facilita la solubilidad en agua y as realizar funciones
de transporte, enzimticas, hormonales, etc.

Esta conformacin
globular se mantiene
estable gracias a la
existencia de enlaces
entre los radicales
R de los
aminocidos.
Aparecen varios tipos
de enlaces:
1.- el puente
disulfuro entre los
radicales de
aminocidos que
tienen azufre.
2.- los puentes de
hidrgeno.
3.- los puentes

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elctricos.
4.las interacciones
hidrfobas.

PREGUNTA 3
Explique las diferencias entre aminocidos esenciales y no esenciales e

indique cuales son los esenciales (presente sus estructuras)


Esenciales

No esenciales

son aquellos que el propio


organismo no puede sintetizar
por s mismo, es decir, que no
los
elabora
y
se
deben
obtenerse a travs de la dieta
diaria, estos son; arginina,
histidina, isoleucina, leucina,
lisina, metionina, fenilalanina,
treonina, triptofano y valina.

Son los que puede fabricar o


sintetizar el propio cuerpo, estos
son: alanina, asparagina, aspartato,
cisteina,
glutamato,
glutamina,
glicina, prolina, serina y tirosina.

Estructura de los aminocidos esenciales

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PREGUNTA 4
Indique como se realiza la coagulacin de la albumina
Ahora conociendo sobre la COAGULACIN DE PROTENAS :Las protenas debido
al gran tamao de sus molculas forman con el agua soluciones coloidales. Estas
soluciones pueden precipitar con formacin de cogulos al ser calentadas a
temperaturas
superiores
a
los
70C.
o
al
ser tratadas
con
solucionessalinas,cidos,alcohol,etc.La coagulacin de protenas es un proceso irrev
ersible y se debe a su desnaturalizacin por los agentes indicados, que al actuar
sobre la protena la desordenan por la destruccin de su estructura terciaria y
cuaternaria.
Reconocer la presencia de protena mediante la coagulacin

Numerar 2 tubos de ensayo

Agregar 2 ml de albmina de huevo a cada uno de los tubos

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Calentar lentamente el tubo 1, y observar la reaccin

Agregar 3 gotas de HNO3 conc. Al tubo 2 y observar la reaccin.

Resultados del experimento


HNO3(cc) o

exposicin a temperaturas elevada y adicin de

NaOH(cc) Las cadenas de protenas que hay en la clara de huevo se

encuentran enrolladas adoptando una forma esfrica. Se denominan protenas


globulares.
Al frer o en este caso someter a calor la solucin de albmina de huevo, el calor
hace que las cadenas de protena se desenrollen y se formen enlaces que unen
unas cadenas con otras. Asimismo al aadir a esta albmina de huevo a cido
ntrico (HNO3) o hidrxido de sodio (NaOH) ocurre la misma reaccin de coagulacin
pero en diferentes proporciones dependiendo del mtodo utilizado y del reactivo
aadido.
Este cambio de estructura da a la clara de huevo la consistencia y color que se
observa en las 3 muestras de las soluciones de la albumina de huevo. Este proceso
que se conoce con el nombre de desnaturalizacin se puede producir de muy
diversas maneras:

calentando : cocer o frer

batiendo las claras

etc.

por medio de agentes qumicos como alcohol, sal, acetona, HNO 3(cc), NaOH(cc) ,

VII.

CONCLUSIONES:

Se observ que al reaccionar el reactivo de milln solo con radicales


hidroxibenceno entonces este reactivo se vuelve especfico para el
reconocimiento de la tirosina y sus derivados.

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VIII.

IX.

AMINOACIDOS Y PROTEINAS

Se observ que para la prueba de biuret necesariamente se tiene que tener


enlaces peptdicos los cuales forman el compuesto complejo.
Todos los aminocidos dan coloracin azul violeta con la ninhidrina a
excepcin de la prolina e hidroxiprolina que toman un color amarillo.

RECOMENDACIONES
Cuando se trabajen con cidos, usarlo en la campana extractora, y si se van
a usar pipetas nunca hacerlo con la boca sino utilizar una propipeta, adems
para el caso del uso en las reacciones se usa de manera moderada ya que un
exceso podra causar que se tengan otros productos de los que se esperaban.

BIBLIOGRAFIA

GRAHAM, Solomons Qumica Orgnica Editorial Amrica


VIDAL, Jorge Qumica Organica Editorial Estella Buenos Aires 1941
RAKOFF, Herman Qumica Organica Fundamental

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