You are on page 1of 22

MAKALAH

BIOKIMIA 1
“PEPTIDA DAN PROTEIN”

DISUSUN OLEH :

KELOMPOK 2

WAHYU NOVALDI. R A1C113003
CICI ANGGRAENI A1C113004

DOSEN PENGAMPU :

Dra. M. DWI WIWIK ERNAWATI, M.Kes

Drs. HARYANTO, M. Kes

PROGRAM STUDI PENDIDIKAN KIMIA

JURUSAN MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM

FAKULTAS KEGURUAN DAN ILMU PENDIDIKAN

UNIVERSITAS JAMBI

2015

KATA PENGANTAR
Puji syukur penulis panjatkan kehadirat ALLAH SWT, yang telah memberikan rahmat
dan karunia-Nya, sehingga penulis dapat menyelesaikan tugas Biokimia 1 yaitu makalah
yang berjudul “Peptida Dan Protein” .
Adapun tujuan dari penulisan makalah ini adalah untuk memenuhi tugas Biokimia I.
Selain itu pembuatan makalah ini adalah sebagai bukti hasil dari metode belajar selama
kuliah. Penulisan makalah ini didasarkan pada hasil literatur-literatur yang ada, baik dari
buku maupun sumber lainnya.

Pada kesempatan ini penulis mengucapkan terima kasih kepada :

1. Dosen yang mengajar mata kuliah Biokimia I , Ibu Dra. M. Dwi Wiwik Ernawati,
M.Kes dan Bapak Drs. Haryanto, M. Kes yang telah memberikan arahan, bimbingan,
dan tema materi pokok bahasan yang akan didiskusikan.
2. Kedua Orang tua yang telah memberikan dukungan baik materil maupun spiritual.
3. Rekan-rekan mahasiswa yang membantu dalam pengerjaan makalah dan dalam
penulisan makalah ini.

Penulis menyadari Makalah ini masih banyak kekurangan baik dari segi penulisan
maupun materi penyampaian. Dengan menyadari hal tersebut maka penulis mengharapkan
kritik dan saran yang bersifat membangun untuk perbaikan selanjutnya. Namun demikian,
penulis berharap Makalah ini dapat berguna dan bermanfaat dalam menambah wawasan dan
pengetahuan bagi berbagai pihak yang membutuhkan. Atas perhatiannya, penulis
mengucapkan terima kasih.

Jambi, Maret 2015

Penulis

.......................... ii I.. PENUTUP...............1 Struktur Primer................................ i DAFTAR ISI...........................................1 Pengertian peptida.......................2 Tujuan Penulisan..............2...... 1 1........................2 Saran....................2....................................................................................... 3 2......... 6 2.................. 6 2........... 2 II.......................................................... PENDAHULUAN.....................................3 Klasifikasi dan Fungsi Protein.................... 6 2........................................ 5 III...........4 Analisis Protein/Peptida........... 22 3.................3 Struktur Tersier......................................1 Latar Belakang....1 Kesimpulan.............................................................................2................................ 5 2........................................................................... 5 2............................................................................................. DAFTAR ISI Halaman KATA PENGANTAR... 22 3....................................... 23 ...............4 Struktur Quartener....................................................................................... 5 2....................... 3 2............................................................ 1 1................................................................ PEMBAHASAN..................2 Struktur Sekunder........................... 22 DAFTAR PUSTAKA.....2.....................2 Struktur protein............................................................

antibiotika. racun jamur. bulu ayam. Untuk mengetahui dan memahami struktur protein dan proses terbentuknya. Untuk mengetahui dan memahami pengertian peptida. ratusan jenis yang berbeda dapat ditemukan dalam satu sel. Protein adalah makromolekul yang paling berlimpah di dalam selhidup dan merupakan 50% atau lebih berat kering sel. enzim. Yang paling istimewa adalah bahwa sel dapat merangkai ke 20 asam amino dalam berbagai kombinasi dan urutan. Untuk mengetahui dan memahami Analisis Protein/Peptida . Protein juga amat bervariasi.2 Tujuan 1. karena protein merupakan instrument molekuler yang mengekspresikan informasi genetic. 1. 2. menghasilkan peptide dan protein yang mempunyai sifat-sifat dan aktivitas yang berbeda. dan banyak senyawa lain yang mempunyai aktivitas bilogi spesifik. Protein ditemukan didalam semua sel dan semua bagian sel. jaringan laba-laba. kulit kura-kura. Protein mempunyai berbagai peranan biologis. hormone. Dari unit pembangunan ini organisme yang berbeda dapat membuat produk-produk yang demikian bervariasi seperti.1 Latar Belakang Peptida merupakan rantai pendek dari dua atau lebih asam amino yang dihubungkan oleh ikatan kovalen. 3. protein susu bergizi. enkefalin (senyawa obat biius tubuh). BAB I PENDAHULUAN 1. Untuk mengetahui dan memahami Klasifikasi dan Fungsi Protein 4. lensa protein pada mata.

Asam amino dengan gugus α-HN3+ bebas dikenal sebagai terminal. dan pentapeptida. yang disebut ikatan peptide menghasilakan suatu dipeptida. This bond is often referred to as a peptide bond and the product formed by such a linkage are called peptides The molecule fermed by condensing two amino acids is called a dipeptide. K Christopher & Van Holde.amino pada asam amino berikutnya melalui suatu ikatan amida yang dikenal sebagai ikatan peptida. Amino acids can be covalently linked by formation of an amide bond between α- amino and α-carboxyl groups.1982:126). asam-asam amino dihubungkan secara linear.1996: 138).group is known as the carboxyl. Jika terdapat banyak asam amino yang bergabung dengan cara yang demikian . The amino acid with a free α-NH3+ group is known as the terminal. E K. Asam amino dapat menjadi hubungan kovalen oleh pembentukan dari setiap ikatan amida antara gugus α-amino dan α-karboksil. atau sederhananya N-teminal . dengan reaksi kondensasi yang kuat. struktur yang dihasilkan dianamakan polipeptida(Lehninger. BAB II PEMBAHASAN 2. Ikatan ini sering disebut sebagai ikatan peptida dan produk yang terbentuk oleh hubungan seperti itu disebut peptida. Gugus α- karboksil pada satu asam amino dihubungkan dengan gugus α. Pembentukan molekul oleh kondensasi dua asam amino yang disebut dipeptida. Dua molekul asam amino dapat diikat secara kovalen melalui suatu ikatan amida subtitusi. or C-teminal amino acid (Mathew. Tiga asam amino dapat disatukan oleh dua ikatan peptide dengan cara yang sama untuk membentuk suatu tripeptida.2009:57). and the amino acid with a free –COO. Peptida merupakan nama dari ikatan yang terbentuk antara asam-asam amino tersebut (Yohanis.1 PENGERTIAN PEPTIDA(IKATAN PEPTIDA) Dalam molekul peptida. or simply the N-teminel amino acid. tetrapeptida. Ikatan seperti ini dibentuk dengan menarik unsur H2O dari gugus karboksil suatu asam amino dan gugus α- amino dari molekul lain.

Tingkatan Struktur Protein ada 4 yaitu : 1. 2.asam amino. dan cobalt. Oligopeptida mengandung beberapa residu asam amino. hidrogen. dan seterusnya. Reaksi pembentukan dipeptida secara umum : Contoh : pembentukan alanilglisin Senyawa yang terdiri atas dua molekul asam amino yang dihubungkan oleh ikatan peptida disebut dipeptida. beberapa asam amino disamping itu mengandung unsur-unsur fosfor.2009:59). iodium. sedangkan polipeptida mengandung sejumlah besar asam amino. Polipeptida yang alami yang terdiri atas 50 residu atau lebih disebut sebagai protein(Yohanis. yang terikat satu sama lain dalam ikatan peptida. oksigen dan nitrogen . Asam amino yang terdiri atas unsur-unsur karbon.2 STRUKTUR PROTEIN DAN PROSES TERBENTUKNYA Protein adalah molekul makro yang mempunyai berat molekul antara lima ribu hingga beberapa juta. Protein terdiri atas rantai-rantai asam amino. sedangkan yang terdiri atas tiga asam amino disebut tripeptida. dan asam amino dengan gugus bebas -COO. karena terdapat di dalam semua protein akan tetapi tidak terdapat di dalam karbohidrat dan lemak. besi. Struktur Primer . atau C-teminal asam amino . Unsur nitrogen merupakan 16% dari berat protein. Unsur nitrogen adalah unsur utama protein. Molekul protein lebih kompleks daripada karbohidrat dan lemak dalam hal berat molekul dan keanekaragaman unit-unit asam amino yang membentuknya.ini dikenal sebagai karboksil.

Struktur tersebut hasil dari ikatan kovalen antara asam amino dalam rantai (ikatan peptida). Struktur Sekunder C = Cys = Sistein R = Arg = Arginin . The primary structure of a protein is the amino acid sequence of a protein chain. struktur primer protein adalah urutan asam amino penyusun protein yang disebutkan dari kiri (N-terminal) ke kanan (C-terminal). Secara sederhana. Struktur protein primer adalah urutan/rangkaian asam amino dari rantai protein. Jadi untuk gambar di atas bisa ditulis seperti ini: Gly-Pro-Thr-Gly-Thr-Gly-Glu-Ser-Lys-Cys-Pro-Leu-Met-Val-Lys-Val-Leu-Asp-Ala-Val- Arg-Gly-Ser-Pro-Ala Keterangan : atau G = Gly = Glisin G P T G T G E S K C P L M V K V L N A V R G S PA P = Pro = Prolin L = Leu = Leusin T = Thr = Treolin M = Met = Metionin E = Glu = Asam Glutamat V = Val = Valin S = Ser = Serin N = Asn = Asparagin K = Lys = Lisin A = Ala = Alanin 2.2007: 606). It result from the covalent bonding between the amino acids in the chain (peptide bonds). Joseph J Topping & Robert L Care. Setiap protein memiliki struktur dasar yang berbeda dengan asam amino yang berbeda di tempat yang berbeda sepanjang rantai(Katherine J Denniston. Struktur primer protein adalah terjemahan informasi yang terkandung dalam gen. Asam Amino bisa ditulis dalam singkatan 3 huruf atau 1 huruf. Each protein has a different primary structure with different amino acids in different places along the chain. The primary structure of protein are translation of information contained in genes.

There are 3. The structure were first explained by Linus Pauling on the basis of X-ray diffraction data. Inthis arrangement. The folding patterns are held in place by hydrogen bonding between the hydrogen on the nitrogen of the peptide bond and the oxygen on the carbon of another paptide bond. such as helices. Bagian dari tulang punggung polipeptida dapat mengambil pola lipat biasa. and turns. wol. Struktur ini pertama kali dijelaskan oleh Linus Pauling berdasarkan data difraksi X-ray. with the R groups on these amino acids extending outward from the helix. in which the hydrogen on the nitrogen atom in the peptide bond is hydrogen-bonded to the oxygen attached to the carbon atom of a peptide bond farther down chain. bulu. The secondary structure of a protein is the shape of specific regions of the polypeptide backbone. kuku. claws. Protein berserat Struktur sekunder sangat penting untuk protein berserat. dengan gugus R pada asam amino memanjang keluar dari helix(Bloomfield. cakar. dan lingkaran. lembaran berlipat. and feather. hooves. Ada 3. Pola berlipat terjadi oleh ikatan hidrogen antara hidrogen pada nitrogen dari ikatan peptida dan oksigen pada karbon ikatan paptide lain.6 asam amino dalam setiap pergantian α heliks. bentuk asam amino berlipat.1996:440). M Molly & Stephen. the amino acids form loop. putaran. Pauling menentukan rantai polipeptida pada protein keratin yang meringkuk dalam suatu pengaturan yang disebut alpha helic (α-helix). dimana hidrogen pada atom nitrogen dalam ikatan peptida adalah hidrogen yang terikat pada oksigen yang terikat pada atom karbon ikatan peptida jauh di bawah rantai. Keratins adalah protein berserat yang membentuk rambut. wool.6 amino acids in each turn of the α helix. . Struktur sekunder protein adalah bentuk daerah tertentu dari tulang punggung polipeptida. J Lawrence. dan bulu. loop. Keratins are the fibrous protein that make up hair. pleated sheets. Pauling determined tha polypeptide chains in the keratin protein were curled in an arrangement called an alpha helic (α-helix). Fibrous proteins Secondary structure is very important to fibrous proteins. sebagai heliks. fur. Parts of the polypeptide backbone may take on regular folding patterns. Pada pengaturan.

6 residu asam amino dan struktur ini terbentuk karena adanya ikatan hidrogen antara atom O pada gugus CO dengan atom H pada gugus NH (ditandai dengan garis warna oranye). Satu putaran terdiri atas 3. Pada gambar sebelah kiri. arah putarannya adalah searah jarum jam menjauhi pengamat (dinamakan alfa). H C-1 N H C C-2 N C O C-3 O H H C-5 N C N C-6 C O C-7 0 H C-9 N C C-10 O Gambar struktur α. terlihat bahwa struktur alfa-helix terbentuk oleh ‘backbone‘ ikatan peptida yang membentuk spiral dimana jika dilihat tegak lurus dari atas.helix .

β-pleated ditemukan dua macam bentuk.4 Å . Seperti halnya alfa-helix.atau kiri-.α 100 persen. yang menjadikan puncak dari setiap putaran 5. ikatan hidrogen terjadi antara dua bagian rantai yang paralel sehingga membentuk lembaran yang berlipat-lipat.suatu polipeptida dapat mengambil struktur seperti batang tiga dimensi yang berbatas jelas.6 residu per putaran. Gambar dua macam struktur β-sheet : a) struktur β-sheet paralel.5 Å. Suatu heliks dapat bertangan kanan. namun seperti terlihat pada gambar sebelah kanan.α dari polipeptida yang diketahui (asam amino-L) bertangan kanan. . Sepanjang sumbu dari suatu heliks-α ini. heliks. tergantung pada ikatan hydrogen intramolekular (atau intrarantai) antara gugusan NH dan CO dari ikatan peptide. b) struktur β-sheet antiparalel Struktur heliks-α yang diajukan oleh linus pauling dan Robert Corey pada tahun 1951 untuk polipeptida. Residu berspasi empat samping (pada putaran terdekat) ikatan hydrogen. sebagai akibatnya. ketinggian per residu asam amino adalah 1. Ikatan hydrogen terjadisecara spontan. Keduanya berbeda dalam hal pola ikatan hidrogennya. dan terdapat 3. Pada struktur sekunder β-pleated terbentuk melalui ikatan hidrogen antara daerah linear rantai polipeptida. dan setiap gugusan NH dan CO dari segmen rantai polipeptida berpartisipasi. struktur beta-sheet juga terbentuk karena adanya ikatan hidrogen. yakni antipararel dan pararel. Protein yang berfungsi secara biologis biasanya tidak memperlihatkan struktur heliks.

contohnya mioglobin dan hemoglobin. kimotripsin dan sitrokom c. contohnya. yang lain mempunyai persentase rendah. hal ini juga diketahui terjadi pada struktur tiga dimensi dari protein globular tertentu. Jika dalam suatu struktur berlipat-β polipeptida bertetangga yang berikatan dengan hydrogen terjajar dalam arah N-dengan-C yang sama.Beberapa memiliki persentase tinggi struktur heliks-α dalam residunya. Walaupun suatu struktur lembaran berlipat-β biasanya berkaitan dengan protein structural. polipeptida yang bertetangga berjajar dalam arah terminus N-dengan-C yang berlawanan. maka struktur adalah berlipat-β parallel. . gugusan R dari urutan asam amino mempengaruhi derajat struktur heliks yang dimiliki polipeptida tertentu. disebut struktur lembaran berlipat-β. yang tergantung pada ikatan hydrogen antar-molekul (antar rantai). Pada suatu struktur antiparalel. Pembentuk Helix Helix pemutus residu bebas(residu yang tak berpengaruh Glu Pro Asp Ala Gly Thr Leu Tyr Ser His Asn Arg Met Cys Gin Trp Val Phe Lys Ile Pauling dan corey mengidentifikasi jenis kedua dari struktur sekunder. contohnya enzim lisosim karboksipeptidase A. Salah satu struktur ini adalah lembaran berlipat-β antiparalel. dimana masing-masing rantai polipeptida diperluas dan berikatan maksimal dengan dua polipeptida bertetangga.

Struktur Quartener Struktur kuartener dari protein merupakan struktur dari protein merupakan struktur dari protein yang mempunyai berat molekul yang . Bermacam-macam gaya ikatan hidrogen antar asam amino yang terjadi pada rangkaian polipeptida inilah maka disebut struktur tersier. 4. terdapat juga ikatan kovalen yang disebut juga sebagai jembatan disulfide antara asam amino sistein di berbagai macam posisi pada rangkaian polipeptida. Gambar struktur β sheet 3. Struktur Tersier Struktur polipeptida yang terjadi dari lipatan komponen struktur sekunder polipeptida yang membentuk konfigurasi tiga dimensi. Disertai gaya hidrofobik rangkaian ini menempatkannya (asam amino gugus non-polar) dibagian dalam protein dengan tujuan melindunginya dari air. Selain ikatan hidrogen.

hidrofobik. dan terdiri dari beberapa sub unit polipeptida (bisa 2. disulfide dan ikatan ion .3 atau 4 polipeptida) dan bergabung menjadi satu kesatuan membentuk protein. misalnya protein globin dari hemoglobin mempunyai 4 sub unit polipeptida. Ikatan antara sub unit disebabkan adanya ikatan hydrogen.tinggi. Dengan demikian dapat digambarkan tingkatan struktur protein secara sederhana sebagai berikut : Gambar tingkatan struktur protein 2.3 KLASIFIKASI DAN FUNGSI PROTEIN .

Sebagai contoh adalah glikoprotein (penunjang struktur dinding sel). α-keratin (terdapat dalam kulit. Sebagai contoh adalah ribonuklease (enzim yang mengkatalisis hidrolisis RNA). mioglobin (pengangkut oksigen dalam jaringan otot). Protein Pembangun Protein ini berfungsi sebagai pembentuk struktur. 3. Sebagai contoh adalah hemoglobin (alat pengangkut oksigen dalam darah vetebrata). tripsin (katalisator pemutus ikatan peptida). kuku dan rambut). Sebagai contoh adalah myosin (unsure filament tak bergerak dalam miofibril). β-lipoprotein (pengangkut lipid dalam darah). Molekul enzim biasanya berbentuk globular (bulat). 5. hormon termasuk protein yang aktif. dinein (dalam rambut getar dan flagel). 2. sklerotin (terdapat dalam rangka luar insekta). kolagen (serabut dalam jaringan penyambung). serum albumin (pengangkut asam lemak dalam darah). mukoprotein (sekresi mukosa/lender). . Enzim Enzim merupakan golongan protein yang terbesar dan paling penting. Protein Kontraktil Golongan protein ini berperan dalam proses gerak. 4. adrenokortikotrop (mengatur sintesis kortikosteroid). Sebagai contoh adalah insulin (mengatur metabolisme glukosa). Protein Hormon Seperti halnya enzim. Kira- kira seribu macam enzim telah diketahui. dimana berfungsi sebagai biokatalisator reaksi kimia dalam jasad hidup. sitokrom (berperan dalam proses pemindahan elektron). hormone pertumbuhan (berperan menstimulasi pertumbuhan tulang). bulu ayam. Berdasarkan fungsi biologinya: 1. sebagian terdiri dari satu rantai polipeptida dan ada yang lebih dari satu rantai polipeptida. Protein Pengangkut Protein ini mempunyai kemampuan untuk mengikat molekul tertentu dan melakukan pengangkutan berbagai macam zat melalui aliran darah. aktin (filament yang dalam bergerak miofibril).

feritin (cadangan besi dalam limfa). dan protein penyimpanan nutrient. fibrinogen (sumber pembentuk fibrin dalam pembekuan darah). zein (protein dalam biji jagung). Hampir semua enzim merupakan protein globular. (Muhammad Wirahadikusumah. seperti aktin dan myosin seperti juga protofilamen yang membangun mikrotubul. seperti protein transport pada darah. kasein (protein susu). Sebagai contoh adalah Clostridium botulinum (keracunan bahan makanan). Protein serabut Pada protein globular rantai atau rantai-rantai polipeptida berlipat rapat-rapat menjadi bentuk globular atau bulat yang padat. Hampir semua protein serabut memberikan peranan structural dan pelindung. Protein Globular 2. dan tidak berlipat menjadi bentuk globular. dengan rantai polipeptida yang memanjang pada satu sumbu. trombin (komponen dalam pembekuan darah). bisah ular (penyebab terhidrolisisnya fosfogliserida). Sebagai contoh adalah antibodi (terbentuk jika ada antigen). Protein serabut yang khas adalah α-keratin pada rambut dan wol. Protein Cadangan Protein ini disimpan untuk berbagai proses metabolisme dalam tubuh. Biasanya larut dalam system larutan (air) dan segera berdifusi. hampir semua mempunyai fungsi gerak atau dinamik. Protein serabut bersifat tidak larut dalam air.6. 8. Sebagai contoh adalah ovalbumin (protein pada putih telur). fibroin dari sutera dan kolagen dari urat. antibody. Kita dapat juga menguikutsertakan di dalam golongan ini protein filament yang berpartisipasi dalam proses kontraktil pada sel otot dan sel bukan otot. risin (racun dalam beras). 2008 : 34 -35) Berdasarkan bentuk : Protein dapat juga dibagi menjadi dua golongan utama berdasarkan bentuk dan sifat-sifat fisik tertentu : 1. 7. Protein Pelindung Golongan ini umumnya terdapat dalam darah vertebrata. Protein Bersifat Racun Beberapa protein bersifat racun terhadap hewan kelas tinggi. merupakan melekul serabut panjang. .

dan metaloprotein mengandung satu atau lebih metal spesifik. Akan tetapi. Reaksi Xantoprotein Larutan asam nitrat pekat ditambahkan dengan hati-hati ke dalam larutan protein. seperti besi. senyawa ini disebut protein sederhana.1 Analisis Kualitatif 1. Setelah dicampur dengan pereaksi Hopkins-Cole. fenilalanin dan triptofan. Reaksi yang terjadi ialah nitrasi pada inti benzena yang terdapat pada molekul protein. senyawa-senyawa ini disebut protein konjugasi. dan tidak gugus kimia lain . glikoprotein mengandung gula. Reaksi ini positif untuk protein yang mengandung tirosin. Biasanya gugus prostetik pada protein memegang peranan penting di dalam pungsi biologi. seperti enzim ribonuklease dan khimotripsinogen hanya mengandung asam amino. protein lain menghasilkan komponen kimia lain disamping asam amino setelah hidrolisis. Protein konjugasi digolongkan berdasarkan sifat kimia gugus prostetiknya.4 ANALISIS PROTEIN 2. Beberapa Protein mengandung gugus kimia lain disamping asam amino Banyak protein. Setelah dicampur terjadi endapan putih yang dapat berubah menjadi kuning apabila dipanaskan.4. Reaksi Hopkins-Cole Larutan protein yang mengandung triptofan dapat direaksikan dengan pereaksi Hopkins-Cole yang mengandung asam glioksilat. Pereaksi ini dibuat dari asam oksalat dengan serbuk magnesium dalam air. 1982 : 140-141 ) 2. atau seng. 2. Bagian yang bukan asam amino dari jenis protein ini disebut gugus prostetik. ( Lehninger. Lipoprotein mengandung lipida. tembaga. asam sulfat dituangkan perlahan-lahan sehingga membentuk lapisan .

Beberapa saat kemudian akan terjadi cincin ungu pada batas antara kedua lapisan tersebut. di bawah larutan protein. Apabila pereaksi ini ditambahkan pada larutan protein. 4. Reaksi Millon Pereaksi Millon adalah larutan merkuro dan merkuri nitrat dalam asam nitrat. NH3 [Na2Fe(CN)5NO.H2O] + HS-CH2-CH-COOH → Na2Fe(CN)5NO HS-CH2-CH-COOH NH2 NH2 . Reaksi Natriumnitroprusida Natriumnitroprusida dalam larutan amoniak akan menghasilkan warna merah dengan protein yang mempunyai gugus –SH bebas. Pada dasarnya reaksi ini positif untuk fenol-fenol. Jadi protein yang mengandung sistein dapat memberikan hasil positif. karena terbentuknya senyawa merkuri dengan gugus hidroksifenil yang berwarna. akan menghasilkan endapan putih yang dapat berubah menjadi merah oleh pemanasan. 3.

Metode Kjeldahl Metode ini merupakan metode yang sederhana untuk penetapan nitrogen total pada asam amino. Uji ini untuk menunjukkan adanya senyawasenyawa yang mengandung gugus amida asam yang berada bersama gugus amida yang lain. amonia . Metode Biuret Larutan protein dibuat alkalis dengan NaOH kemudian ditambahkan larutan CuSO4 encer. 2012 : 121 -123 ) Analisis Kuantitatif 1. ( Poedjiadi. Uji ini memberikan reaksi positif yaitu ditandai dengan timbulnya warna merah violet atau biru violet. Berwarna merah Kompleks berwarna merah 5. protein. Sampel didestruksi dengan asam sulfat dan dikatalisis dengan katalisator yang sesuai sehingga akan menghasilkan amonium sulfat. dan senyawa yang mengandung nitrogen. Setelah pembebasan alkali dengan kuat.

Tahapan Destruksi: Proses pengubahan protein menjadi amonium sulfat. Hasil destilasi   (destilat)   ditangkap   oleh   asam   borat   yang   terdapat   dalam erlenmeyer dan membentuk senyawa (NH4)3BO3 3. 2. Analisa protein cara Kjeldahl pada dasarnya dapat dibagi menjadi tiga tahapan yaitu proses destruksi. Metode Titrasi Formol Larutan protein dinetralkan dengan basa (NaOH) lalu ditambahkan formalin akan membentuk dimethilol. Fungsi   asam   sulfat   pekat   yaitu   mendestruksi   protein   menjadi   unsur­ unsurnya menghasilkan CO2. Pada tahap ini amonium sulfat dipecah menjadi amonia. BAB III PENUTUP . H2O. 1. SO2 sebagai hasil reduksi. Dengan terbentuknya dimethilol ini berarti gugus aminonya sudah terikat dan tidak akan mempengaruhi reaksi antara asam dengan basa NaOH sehingga akhir titrasi dapat diakhiri dengan tepat. 2. proses destilasi dan tahap titrasi. Tahapan Titrasi:  Banyaknya asam borat yang bereaksi dengan amonia dapat diketahui dengan volume HCl yang dibutuhkan destilat. Indikator yang digunakan adalah PP.yang terbentuk disuling uap secara kuantitatif ke dalam larutan penyerap dan ditetapkan secara titrasi. akhir titrasi bila tepat terjadi perubahan warna menjadi merah muda yang tidak hilang dalam 30 detik. Tahapan  Destilasi:  Memisahkan  cairan/  larutan  berdasarkan  perbedaan titik didih.

Reaksi Millon. terdiri dari struktur alfa-helix dan beta-sheet  struktur alfa-helix terbentuk oleh ‘backbone‘ ikatan peptida yang membentuk spiral dimana jika dilihat tegak lurus dari atas. Protein Pelindung. ikatan hidrogen terjadi antara dua bagian rantai yang paralel sehingga membentuk lembaran yang berlipat-lipat. Flavoprotein. Protein Hormon. Perlindungan. Analisis Protein : 1) Analisis Kualitatif : Reaksi Xantoprotein. Struktur tersebut hasil dari ikatan kovalen antara asam amino dalam rantai (ikatan peptida). b) Struktur Sekunder. Metode Biuret 2) Analisis Kuantitatif : Elektroforesis.1 KESIMPULAN 1. Contoh : Lipoprotein. d) Struktur Quartener : Asosiasi yang terjadi antara dua atau lebih rangkaian polipeptida. c) Struktur Tersier : Struktur polipeptida yang terjadi dari lipatan komponen struktur sekunder polipeptida yang membentuk konfigurasi tiga dimensi. Reaksi Sakaguchi. Pengandapan protein sebagai garam . Beberapa molekul asam amino dapat berikatan satu dengan lain membentuk suatu senyawa yang disebut peptida. dimana masing-masing terlipat menjadi struktur tersier. Protein Bersifat Racun. Metaloprotein 4.3. Contoh : Enzim ribonuklease.Protein Cadangan. Fungsi Protein : Katalisis Enzimatis. Pengangkut dan penyimpanan. 5. Penunjang mekanis. Protein Pengangkut. Kromatografi. Glikoprotein. Protein Pembangun. 3. yaitu: a) Struktur Primer : Struktur primer protein adalah urutan/rangkaian asam amino dari rantai protein. Hemoprotein. Khimotripsinogen : 2. arah putarannya adalah searah jarum jam menjauhi pengamat (dinamakan alfa)  struktur beta-sheet juga terbentuk karena adanya ikatan hidrogen. Klasifikasi protein dalam biokimia didasarkan pada a) Fungsi biologinya: Enzim. Reaksi Natriumnitroprusida. Gerakan. Informasi Pengolahan. Protein sederhana ( protein saja ). Struktur protein terbagi menjadi 4. Protein Kojugasi. Protein serabut c) Berdasarkan senyawa pembentuk : 1. Peptida yang dibentuk oleh dua molekul asam amino disebut dipeptida 2. b) Bentuknya : Protein Globular. Bermacam-macam gaya ikatan hidrogen antar asam amino yang terjadi pada rangkaian polipeptida. Reaksi Hopkins-Cole. Protein Kontraktil.

2 SARAN Dalam makalah ini mungkin masih ada terdapat kekurangan. 3. . sehingga membutuhkan pengoreksian untuk penyempurnaan makalah ini.

Mathew.1982.Menlo Park:The Benjamin / Cumming Publishing Company Katherine J Denniston.Dasar-dasar Biokimia. Bandung : ITB . Biokimia Struktur dan Fungsi Biomolekul.2007. dan Asam Nukleat. 1994.New York:Mc graw-hill Lehninger. Muhammad. DAFTAR PUSTAKA Bloomfield. Biokimia. Joseph J Topping & Robert L Care. Jakarta : UI-Press Wirahadikusumah. 2009. Yogyakarta : Graha Ilmu. A. J Lawrence.New York: John Wiley and Sons Inc Ngili. M Molly & Stephen. Enzyme.Biochemistry Second Edition.General Organik and Biochemistry. 2008.1996. E K.1996. K Christopher & Van Holde.Chemistry and Living Organism Sixth Edition. Biokimia : Protein.Jakarta: Erlangga Poejiadi. Yohanis.