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TALLER QUIMICA APLICADA.

1. Haga una clasificación de las unidades fundamentales de las proteínas de acuerdo con
su estructura química.

2. Qué son los péptidos y cuales son de importancia en la agroindustria.

3. Construya una definición de proteína. Analice cada una de las estructuras que éstas
poseen.

4. En qué consiste el punto isoeléctrico de una proteína y tecnológicamente por qué es
importante conocer este dato.

5. Explique cada una de las propiedades funcionales que tienen las proteínas.

6. Si deseas conocer el contenido de proteínas presente en una materia prima, cuáles son
los análisis a través de los cuáles podrías obtener esta información. Explica cada uno.

7. En qué consiste el proceso de desnaturalización de las proteínas. ¿En este
macronutriente es lo mismo desnaturalización que alteración? Explique.

Solución

1. La proteínas son macromoléculas que están compuestas por monómeros que se
denominan aminoácidos, los aminoácidos pueden ser caracterizados como
esenciales y no esenciales.
Aminoácidos esenciales: son aquellos que no pueden ser sintetizados en el
organismo y para obtenerlos es necesario ingerirlos por alimentos ricos en
proteínas que lo contengan. Nuestro organismo, descompone las proteínas para
obtener los aminoácidos esenciales y así formar nuevas proteínas. Entre estos se
encuentran los siguientes: histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina,
fenilalanina, treonina, triptófano, valina y alanina,
Aminoácidos no esenciales: son aquellos aminoácidos que pueden ser
sintetizados por el organismo a partir de otras sustancias.
2. Son moléculas compuestas a partir de los vínculos que entablan los aminoácidos
(que a su vez, son ciertas clases de moléculas de carácter orgánico). La relación

com/salud/proteinas. Así. Los puntos isoeléctricos proporcionan información útil para razonar sobre el comportamiento de los aminoácidos y proteínas en solución. 5. La solubilidad es debida a los radicales (-R) libres de los aminoácidos que. fenólicos y tiólicos. http://www. entre aminoácidos quedaba establecida a través de lo que se conoce como un enlace peptídico. amino. Conocer el punto isoeléctrico en la biotecnología es importante porque. establecen enlaces débiles (puentes de hidrógeno) con las moléculas de agua. lo cual se relaciona con la importante función que cumplen para la vida. ya que cuando la baja producción de pectina en estos baja su calidad. El punto isoeléctrico se define como el pH en el cual el número de cargas positivas se iguala al número de cargas negativas que aportan los grupos ionizables de una molécula. . En el punto isoeléctrico la carga neta de la molécula es cero (0). Los péptidos son importantes en la agroindustria. de acuerdo con su isotema de absorción. estas se agrupan en largas cadenas y se mantienen estables por uniones químicas llamadas enlaces peptídicos. Las proteínas se originan a partir de la unión de otras moléculas llamadas aminoácidos. más que todo en la parte alimentaria ya que tiene un gran papel en la calidad de las frutas y vegetales. Así. La propiedades funcionales de las proteínas son: Hidratación: al igual que otras sustancias iguales las proteínas al estar en un estado seco tienden a retener una cantidad de agua hasta alcanzar el equilibrio con la humedad relativa que el medio que los rodea. Las proteínas son moléculas complejas imprescindibles para la estructura y función de las células. Esta propiedad es la que hace posible la hidratación de los tejidos de los seres vivos. Los aminoácidos y las proteínas son menos solubles en su punto isoeléctrico si las demás condiciones permanecen iguales. Esto se debe a que los iones dipolares no presentan carga neta y cristali-zan en forma de sales insolubles a ese pH.definicionabc. al ionizarse. cuando una proteina se solubiliza queda recubierta de una capa de moléculas de agua (capa de solvatación) que impide que se pueda unir a otras proteinas lo cual provocaría su precipitación (insolubilización). ya que produce una baja en la viscosidad y se pueden producir sedimentos. 3.php 4. Solubilidad: Las proteinas son solubles en agua cuando adoptan una conformación globular. Su nombre proviene del griego proteos que significa fundamental. En los aminoácidos los grupos ionizables corresponden a grupos carboxilos. la presencia de grupos ionizables en éstas moléculas tiene importantes consecuencias sobre la solubilidad.

Esto no ocurre con los glúcidos y lípidos. terciaria y secundaria. Método de Kjeldahl: Se caracteriza por el uso de ebullición. CAPACIDAD AMORTIGUADORA:Las proteinas tienen un comportamiento anfótero y ésto las hace capaces de neutralizar las variaciones de pH del medio. El matiz del color depende del tipo de proteína y su intensidad depende del contenido de proteína presente. conservandose solamente la primaria.El nitrógeno puede ser medido con manómetro después de absorber el dióxido de carbono en una solución alcalina o por conductividad térmica en métodos automatizados. La desnaturalización de una proteina se refiere a la ruptura de los enlaces que mantenian sus estructuras cuaternaria.La mayor parte de las proteinas experimentan desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y 60 ºC. dentro de una misma especie hay diferencias protéicas entre los distintos individuos. etc. ácido sulfúrico concentrado que efectúa la destrucción oxidativa de la materia orgánica de la muestra y la reducción del nitrógeno orgánico a amoníaco el amonio es retenido como bisulfato de amonio y puede ser determinado in situ o por destilación alcalina y titulación. otras se desnaturalizan también cuando se enfrian por debajo de los 10 a 15 ºC.. . El efecto más visible de éste fenómeno es que las proteinas se hacen menos solubles o insolubles y que pierden su actividad biológica. En estos casos las proteinas se transforman en filamentos lineales y delgados que se entrelazan hasta formar compuestos fibrosos e insolubles en agua. 7. Metodo de biuret: La reacción se caracteriza por una coloración púrpura cuando los iones cúpricos son complejados por los enlaces peptídicos a pH alcalino. agitación molecular. Método de Dumas: Se caracteriza por pirólisis completa de la muestra y medición del contenido de nitrógeno de los gases de combustión. sustancias que modifican el pH. alteraciones en la concentración. Espectrofotometría ultravioleta: Mide proteínas en solución con absorción máxima a 280 nm atribuible a los anillos aromáticos de tirosina y triptófano y entre 180-220nm.. 6. Los agentes que pueden desnaturalizar a una proteina pueden ser: calor excesivo. alta salinidad. ESPECIFICIDAD:Es una de las propiedades más características y se refiere a que cada una de las especies de seres vivos es capaz de fabricar sus propias proteinas (diferentes de las de otras especies) y. que son comunes a todos los seres vivos.La desnaturalización puede ser reversible (renaturalización) pero en muchos casos es irreversible. ya que pueden comportarse como un ácido o una base y por tanto liberar o retirar protones (H+) del medio donde se encuentran. aún.