You are on page 1of 5

Hasil Pengamatan

Tabung Perlakuan Warna sebelum Warna Larutan Banyaknya
titrasi sesudah Titrasi tetesan
titrasi
Tabung 1 (1 Dipanaskan Coklat tua Merah muda KMnO4 0,01 20 tetes
ml ekstrak sampai N
enzim+10 ml mendidih
larutan buffer dan
fosfat pH 7 ditambahka
n 20 ml
H2SO4 dan
2 ml
substrat
kemudian di
titrasi
Tabung 2 (1 Diinkubasi Dua lpisan Merah muda KMnO4 0,01 16 tetes
ml ekstrak selama 10 larutan (larutan N
enzim+2 ml menit pada lapisan atas
substrat) suhu 0o berwarna
ditambahka coklat tua dan
n 20 ml larutan
H2SO4 2% dibawahnya
dan bening
kemudian di
titrasi

Aktivitas Enzim Katalase :

( vb−vp ) . N .2 mM H 2 O2 yang terurai /menit
=
b.t g bahan

( 1 ml−0,8 ml ) .0,01 .2 mM H 2 O2 yang terurai / menit
=
0,1 X 10 10

0,04 mM H 2 O 2 yang terurai /menit
=
1 10

mM H 2O 2 yang terurai/menit=0,04 mM /menit

.Analisis data Dari praktikum yang telah dilakukan diketahui bahwa enzim yang dipanaskan ataupun didinginkan sama-sama mengalami perubahan warna setelah dilakukan titrasi hanya saja jumlah tetesan larutan titrasinya berbeda. Hasil perhitungan yang telah dilakukan menunjukkan bahwa aktivitas enzim katalase pada kecambah kacang hijau adalah sebesar 0. untuk mengubah larutan menjadi berwarna merah muda diperlukan 20 tetesan sedangkan pada tabung ke 2 yang mengalami pendinginan pada suhu 0o dibutuhkan sebanyak 16 tetes larutan titrasi untuk berubah warna menjadi merah muda. Pada tabung 1 (larutan blanko) yang mengalami pemanasan. Pada tabung pertama ditambahkan 10 ml larutan buffer fosfat pH 7 bertujuan untuk mengetahui aktivitas enzim katalase pada pH yang normal.04 mM /menit .

Terdapat beberapa faktor yang mempengaruhi aktivitas enzim.Menurut Tranggono dan Sutardi (1990). kecepatan reaksi yang dikatalisis enzim akan naik bila suhunya naik. Pengaruh suhu Enzim mempercepat terjadinya reaksi kimia pada suatu sel hidup. Hilangnya aktivitas pada suhutinggi karena terjadinya perubahan konformasi panas (denaturasi) enzim. Hal ini disebabkan oleh karena proses denaturasi masih reversible.enzim memiliki pH optimum yang berbeda . kecepatannya akan menurun drastis pada suhu yang lebih tinggi. terutama padagugus residu terminal karboksil dan gugus terminal aminonya. Dalam beberapa keadaan. Namun. sedangkan pada suhu tinggi aktivitas enzim tinggi tetapi kestabilannya rendah (Muchtadi.1988). 2. Pengaruh pH Enzim pada umumnya bersifat amfolitik. konsentrasi enzim. MenurutRodwell (1988). jika pemanaasan dihentikan dan enzim didinginkan kembali aktivitasnya akanpulih. pH dan zat-zat pelindung dapat mempengaruhi denaturasi pada pemanasan ini (Syahrul. Suasana yang terlalu asam atau alkali akan mengakibatkan denaturasi protein dan hilangnya secaratotal aktivitas enzim. konsentrasi substrat. 2008).1986). Kebanyakan enzim tidak aktif pada suhu sekitar 55-60oC (Rabyt. 1987). Pada subtrat yang berbeda.5-8. dan adanya aktivator dan inhibitor. Dalam batas-batas suhu tertentu. pH optimum sangatpenting untuk penentuan karakteristik enzim.pH. faktor utama yang mempengaruhi aktivitas enzim adalah suhu. Reaksi yang paling cepat terjadi pada suhu optimum(Rodwell. 1. Enzim mempunyai aktivitas maksimum pada kisaran pH yang disebut pH optimum. 1992). Oleh karena itu. Menurut Winarno (1986). penentuan suhu optimum aktivitas enzim sangat perlu karena apabila suhu terlalu rendah maka kestabilan enzim tinggitetapi aktivitasnya rendah. pH optimum untuk beberapa enzim pada umumnyaterletak diantara netral atau asam lemah yaitu 4. yang berarti enzim mempunyai konstanta disosiasi pada gugus asam maupun gugus basanya. enzimyang sama seringkali . diperkirakan perubahan kereaktifan enzim akibat perubahan PH lingkungan (Winarno.

2008). Pengaruh aktivator dan inhibitor Beberapa enzim memerlukan aktivator dalam reaksi katalisnya. Pada pH rendah atau tinggi. karena itu kecepatan reaksinya juga berkurang. Kecepatan reaksi akan meningkat apabila konsentrasi substrat meningkat. Enz. 1983). 1990). Semakin tinggi konsentrasi enzim maka kecepatan reaksi akan semakin meningkat hingga pada batas konsentrasi tertentu dimana hasil hidrolisis akan konstan dengan naiknya konsentrasi enzim yangdisebabkan penambahan enzim sudah tidak efektif lagi (Reed.+ SH+ -----------> EnzSH Pada pH rendah Enz-akan bereaksi dengan H+ menjadi enzim yang tidak bermuatan. Gambar 2. Pengaruh konsentrasi substrat Kecepatan reaksi enzimatis pada umumnya tergantung pada konsentrasisubstrat. Misalnya suatu reaksi enzim dapat berjalan bila enzim tadi bermuatan negatif (Enz -) dan substratnya bermuatan positif (SH+) : Enz.akan berkurang. Hal inidisebabkan semua molekul enzim telah membentuk ikatan kompleks dengansubstrat yang selanjutnya dengan kenaikan konsentrasi substrat tidakberpengaruh terhadap kecepatan reaksinya (Tranggono dan Sutardi. 1997). SH+ yang dapat bereaksi dengan Enz-.Menurut Syahrul (2008) Pengaruh pH terhadap aktivitas enzim adalah a. mempunyai pH optimum yang berbeda. Pengaruh konsentrasi enzim Kecepatan reaksi dalam reaksi enzimatis sebanding dengan konsentrasi enzim (Martin. maka pada pH yang extrem rendah atau tinggi konsentrasi efektif SH+ dan Enz. Peningkatan kecepatan reaksi ini akan semakin kecil hinggatercapai suatu titik batas yang pada akhirnya penambahan konsentrasi subtrat hanya akan sedikit meningkatkan kecepatan reaksi (Lehninger.Aktivatoradalah senyawa atau ion yang dapat meningkatkan kecepatan reaksi enzimatis.Komponen kimia yang membentuk enzim . tergantung pada asal enzim tersebut. Pada pH rendah atau tingi. enzim maupun substrat dapat mengalami perubahan muatan listrik dengan akibat perubahan aktivitas enzim. b.4 Pengaruh pH terhadap kecepatan reaksi enzim (Syahrul. 4. enzim akan mengalami denaturasi. 5. 1963). 3.+ H+ ------------> Enz-H Demikian pula pada pH tinggi.

aktivator enzim jugadipengaruhi oleh adanya inhibitor.disebut juga kofaktor. Fe.Inhibitor adalah senyawa atau ion yangdapat menghambat aktivitas enzim (Lehninger.Pada umumnya ikatan antara senyawa organik sengan protein enzim itu lemah dan apabila ikatannya kuat disebut gugus prostetis (Martoharsono. 1997). Ca. Cu.Kofaktortersebut dapat berupa ion-ion anorganik seperti Zn. Sianida (Prodi. atau Mg atau dapat pula sebagai molekul organik kompleks yang disebut koenzim. Arsen. Contoh inhibitor : CO. Mn. 2009) .Selain dipengaruhi oleh adanya adanya aktivator. 1984). Hg.