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¿Quién hace la luz y por qué?

La bioluminiscencia es la luz visible hecha por los seres vivos. Estas criaturas
son raros en tierra, pero muy comunes en los océanos. Una lista de algunos de
los muchos tipos diferentes de criaturas bioluminiscentes en el mundo, fi
cación cado por los diferentes entornos en los que viven, da una idea de la
relativa significación de la bioluminiscencia en el medio marino, en
comparación con los de los reinos terrestres y de agua dulce (Tabla 1).

Criaturas bioluminiscentes se producen en todos los océanos en todas las
profundidades con mayores números que se encuentran en la parte superior
1.000 m del vasto océano abierto. La prevalencia de la bioluminiscencia aquí
es una consecuencia de las características visuales únicas de este entorno.
Este es un mundo sin escondites donde la luz solar fi ltrado a través de las
profundidades disminuye aproximadamente 10 veces por cada 75 m de
descenso hasta que toda la luz visible desaparece por debajo de 1000 m. En
este reino del crepúsculo la luz es tenue y azul y altamente direccional por lo
que las únicas criaturas que son visibles son aquellos directamente sobre la
cabeza o las que producen su propia luz con la bioluminiscencia. En este
contexto bioluminiscencia puede ayudar en la supervivencia de un organismo
en tres formas fundamentales:

1. La bioluminiscencia puede ayudar a un alimento para animales fi nd. Al
buscar algo en la oscuridad un ashlight fl es una herramienta muy útil y
muchos animales han incorporado en ashlights fl bioluminiscentes. El sh fl
ashlight fi bien llamado es un buen ejemplo (clip de vídeo 1). La
bioluminiscencia también puede servir como un señuelo para atraer a sus
presas. El pez víbora fi, Chauliodus sloani, (Figura 1) tiene un señuelo
luminiscente en el extremo de un fi n de rayos modi fi que puede arquear hacia
delante en frente de su boca. En las profundidades oscuras toda la presa ve es
un bocado brillante. Pero cuando se la golpea es empalado rápidamente por los
enormes colmillos que le dan los peces víbora fi su nombre (Figura 2). Estos
colmillos son tan largas que si estuvieran dentro de la boca del pez sería
empalar su propio cerebro.

CORRESPONDENCIA CON

Edith A. Widder

Harbor Branch Oceanographic

Institución, Fort Pierce, FL 34946, Estados Unidos de América. widder@hboi.edu

Edith A. Widder

Harbor Branch Oceanographic Institution, Fort Pierce, Florida

Bioluminiscencia marina

¿Por qué tantos animales en el océano abierto hacen la luz?

Fig. 1 Fig. 2

2 COPYRIGHT © BIOSCIENCE EXPLICADO, 2001

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2. La bioluminiscencia puede ayudar a atraer a un compañero.

Por ejemplo, mientras que las luces de la mejilla bioluminiscentes en la alta
mar loosejaw peces puede servir para localizar a sus presas en la oscuridad, es
probable que también funcionan en la selección de pareja, ya que los órganos
de luz de los hombres (Figura 3) son mucho mayores que los de las hembras
( Figura 4).

La estructura de la mandíbula de aspecto extraño, de la que el loosejaw recibe
su nombre, permite un gape excepcionalmente amplia para dar cabida a gran
presa. Un habitante de aguas profundas que se conoce generalmente sólo de
especímenes muertos criados en redes, era un hecho extremadamente raro
para poder observar este espécimen vivo. Este pez fue criado desde una
profundidad de 600 m utilizando una red con un dispositivo de captura
térmicamente insultado-que se puede cerrar en profundidad. Al mantener los

animales fríos que normalmente serían asesinados - literalmente cocidos vivos
- en las aguas cálidas superficiales, sobrevivir durante horas o incluso días en
el laboratorio. Debido a que la composición del cuerpo de este pez es de 92%
de agua, no fue asesinado por la enorme diferencia de presión, lo que sería
letal para cualquier pescado con una vejiga natatoria (ver recuadro).

En los peces loosejaw, Photostomias guernei, los faros son retráctiles. Las luces
de la mejilla de la sh loosejaw fi masculina (Figura 3), son mucho mayores que
los de las hembras. Las figuras 4a y 4b muestran cómo un pez hembra tira el
órgano de luz de nuevo en su cabeza. Sin embargo, al igual que los faros de un
coche, estos órganos de luz pueden ser también fl incinera dentro y fuera sin
retraer mecánicamente. Así que ¿por qué molestarse? Bueno, al igual que los
faros de un coche, estas luces tienen una capa reflexiva altamente re que
recubre la parte posterior del órgano y ayuda a dirigir la luz hacia el exterior.
Esta superficie brillante está en marcado contraste con su aterciopelado negro,
cuerpo sin escamas y podría inadvertidamente revelar su presencia al
depredador o presa. Así que el pez tira los órganos de luz hacia abajo y fuera
de la vista cuando no están en uso: tanto mejor para mezclar en la oscuridad.

Fig. 3 Fig. 4a Fig. 4b

Vejiga natatoria

Muchos peces óseos tienen una vejiga vejiga natatoria o gas que les da una
flotabilidad neutra. Esto ahorra los peces de tener que gastar energía para
evitar que sí se hunda. Sin embargo, un sh tales fi solo tiene flotabilidad neutra
en una profundidad determinada. Si el pescado se eleva por encima del nivel
de flotabilidad neutra el resultado puede ser desastroso. A medida que se
reduce la presión del agua, la vejiga natatoria se expande y las ganancias de
peces aumentó ascensor - por lo tanto, debe mantener nadar hacia abajo o que
seguirá aumentando. A fi sh en alta mar que es incapaz de perder el aire de su
vejiga natatoria llegará a la superficie con la vejiga natatoria ampliado que
sobresale de su boca o incluso roto.

Posición de la vejiga natatoria

Backbone

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Anthozoa: abanicos de mar. . Sifonóforos. corales blandos. plumas de mar. pensamientos mar. Ctenóforos (medusas peine) Nermerteans (gusanos de la cinta) Moluscos Babosas de mar.bioscience-explained. Hydrozoa: Hidroides. calamar.biociencia | Vol 1 explicado | No 1 www. hidromedusas. bivalvos Boring.org Bacterias Dino fl agellates Radiolarians Esponjas Celentéreos Scyphozoa (Jelly fi sh). Cuttle fi sh.

holoturias (pepinos de mar). Octopods Anélidos Polychaeta (gusanos de cerdas). ostrácodos (Mar fuego moscas). gusanos de tubo Pergamino. zarigüeya camarón. gusanos. gusanos de fuego Escala Artrópodos Picnogónidos (arañas de mar). Malacostraca. ofiuroideos (estrellas quebradizas) MARINA TERRESTRE Bacterias Hongos . decápodo camarones Bryozoa (esteras de Mar) Quetognatos (Flecha gusanos) Equinodermos Crinoideos (lirios de mar). eufáusidos (krill). Asteroides (Star pescado).Calamar vampiro. copépodos. Los anfípodos.

Los milpiés AGUA FRESCA Moluscos Limpet (Latia) Hemicordados (gusanos bellota) Cordados Tunicados: ascidias.Moluscos Caracoles Anélidos Las lombrices de tierra Artrópodos Insectos. colémbolos. ciempiés. Larvaceos . escarabajos Click. luciérnagas. Pirosomas (cilindros de fuego). Fuego moscas. Gusanos ferrocarril.

Batería Mesa 1 Criaturas bioluminiscentes que se encuentran en ambientes marinos. Este espectáculo de luces increíble que se conoce como una pantalla 'de alarma antirrobo. anguilas Gulper. Dragon fi sh. Hatchet fi sh. Loosejaws. Shining hombros tubo. terrestres y de agua dulce. 3. utilizando la nomenclatura científica. Una vez que un animal está atrapado en las garras de un depredador su única esperanza de escapar puede ser para atraer la atención de algo más grande y más desagradable que puede atacar y comer todo lo que está comiendo. como el camarón de aguas profundas (Figura 5).Vertebrados Los tiburones. Rat-colas. usan su bioluminiscencia para distraer o cegar a un depredador. espectro peces. linterna fi sh. piña fi sh. los camarones en realidad vomita luz en el rostro de su atacante y luego de vuelta fl ips de distancia en la oscuridad. Morid bacalao. Snaggletooth fi sh. . Slickheads. Por ejemplo. los peces luz. Linterna fi sh. Phyla están en negrita. Haga clic en la imagen (Figura 6) para ver el 'grito' de esta jalea fi sh. Angler fi sh. Bristlemouths. Gonostoma elongatum. scopelarchidae fi sh. Una lista más completa. En este caso. La bioluminiscencia puede proteger a un animal de sus depredadores. El camarón de aguas profundas. anchoas. puede encontrarse en la referencia [1]. utiliza la luz para cegar temporalmente a un depredador. sh Viper fi. Acanthephyra purpurea. algunos animales. sh Pony fi. guardiamarina fi sh. Enlaces a sitios web con más información están en azul. Merluccid merluza. Otros animales utilizan su bioluminiscencia a 'gritar' en busca de ayuda.

Argyropelecus af fi nis.bioscience-explained. 5 4 COPYRIGHT © BIOSCIENCE EXPLICADO. Bajo el agua dispersión de la luz difumina las fuentes individuales en una sola fuente difusa que coincide perfectamente con el color y la intensidad de la luz del sol fi ltrado desde arriba.org Fig. El pez hacha. 8 Fig. Atolla wyvillei. Uno de la multitud de peces linterna (mictófidos) que pueblan las profundidades crepúsculo del océano.Fig. Cyclothone pallida. La jalea fi sh en alta mar. 9 Fig. . 10a La bioluminiscencia desde el vientre del pez linterna. 7 Fig. ceratoscopelus maderensis. Los órganos de luz como joyas en su vientre y flancos son conocidos como fotóforos. El bristlemouth benttooth. 2001 biociencia | Vol 1 explicado | No 1 www. La bioluminiscencia desde el vientre del pez hacha destruye su silueta. 6 Fig.

llamado counterillumination. 12 Como la mayoría de eufáusidos. Fig. tiene una silueta y plata lados estrechos. Meganyctiphanes norvegica tiene fotóforos que utiliza counterillumination (imagen inferior) para. con escamas de dragón fi sh (Figura 11).org La bioluminiscencia también funciona como camuflaje edad. oscurecimiento de la luz solar. tiene luz órganos dispuestos a lo largo de su vientre que se puede utilizar para ocultar su silueta y tiene cuerpos luminosos incrustados en la dermis gelatinosos y entre el fi n rayos que se puede utilizar para una pantalla de alarma. También emite bioluminiscencia de su vientre que es una combinación perfecta de color y la intensidad de la luz del sol fi ltrado desde arriba (Figura 8). Algunos de estos incluyen: la bristlemouth benttooth (Figura 9). el pescado se atenúa que bioluminiscencia por lo que sigue para mezclar en el fondo. . Muchos animales utilizan la bioluminiscencia para más de un propósito. Este truco.Fig. que es el vertebrado más común en el planeta. como el pez hacha fi (Figura 7) tienen los ojos vueltos hacia arriba y una boca hacia arriba. peces linterna (Figura 10). krill (Figura 12) y calamar (Video clip 3). Pero el fi sh hacha de guerra también es presa de la mayor fi sh nadar por debajo de ella.bioscience-explained. Una prueba de su eficacia es la enorme cantidad de animales que lo utilizan. es algo que tiene que ver para creer. Es por esto que muchos depredadores del océano abierto. por ejemplo. En el crepúsculo profundidades de la silueta de un animal visto contra la tenue luz azul fi ltrado de arriba es un blanco fácil. 2001 biociencia | Vol 1 explicado | No 1 www. que se puede ver si hace clic en la imagen de la peces (Video clip 4). Si una nube Balón por encima del sol. 10b 5 COPYRIGHT © BIOSCIENCE EXPLICADO. Este blackdragon fi sh (Melanostomias bartonbeani) (Figura 13). tiene un barbo mentón que se puede utilizar como un señuelo. víbora fi sh (Figura 1). tiene un fl ashlight lado de cada ojo que puede utilizar para buscar compañeros de presa o de señal. por lo que para hacerse más difícil de ver.

Stomias brevibarbatus. mientras que las bacterias luminiscentes utilizan una reducida ribo fl avin fosfato (FMNH2) y dino fl agellates utilizar un tetrapyrol. donde los personajes similares evolucionan independientemente en respuesta a las fuerzas selectivas similares. Además de muchos productos químicos diferentes. 2001 biociencia | Vol 1 explicado | No 1 www. Por ejemplo. los iones de hidrógeno se precipitan en el desencadenamiento de un destello. cuando la membrana de la célula está estirada o distorsionada. tirosina y cisteína.Fig. que está relacionada con la clorofila. también hay muchas maneras diferentes de activación de esos productos químicos. en dino fl agellates la luciferina y luciferasa se almacenan en orgánulos llamados scintillons y. Por ejemplo. De hecho bioluminiscencia es un gran ejemplo de evolución convergente. Por otro lado en medusas el ion que desencadena el fl ash es calcio en lugar de . fi re fl luciferina y se ensambla a partir de los aminoácidos. Diferentes animales producen muy diferentes versiones de estos productos químicos (Figura 14). produce bioluminiscencia de fotóforos dispuestos a lo largo de su vientre y de un barbo barbilla que utiliza como reclamo. Estas muy diferentes químicas son indicativas del hecho de que la bioluminiscencia ha evolucionado independientemente muchas veces diferentes durante la historia evolutiva. En el caso de bioluminiscencia la presión selectiva se basa en la necesidad de sobrevivir en ambientes con poca luz.bioscience-explained. 11 El pez dragón escamoso.org ¿Cómo hacen la luz? ¿Cómo los seres vivos hacen luz sin quemar? Lo hacen a través de una reacción química altamente e fi cacia que implica una enzima llamada luciferasa y luciferina sustrato llamada. 6 COPYRIGHT © BIOSCIENCE EXPLICADO.

que son llamados a la acción cuando el pescado está luchando en las garras de un depredador. 14 Las estructuras químicas de diferentes luciferinas entre ellos el de la lombriz de tierra. Esta reacción de oxidación crea una molécula en un estado excitado. Una cosa que todos estos diferentes productos químicos tienen en común es que deben reaccionar con el oxígeno para producir luz. Fig. 13 Fig. tiene un impresionante arsenal de órganos de luz. Dino fl agellateFire mosca N S HO N . El pescado sin escamas de dragón. Vargula. Latia y el Refly mar fi (ostrácodos). la lapa de agua dulce.hidrógeno. Melanostomias bartonbeani. Diplocardia. Haga clic en la imagen para ver este fi sh nadar como se ve con luz blanca y después bioluminescing como se ha visto con las luces apagadas. De hecho fotoproteínas regulada por calcio (complejos estables de luciferina y luciferasa) extraído de medusas han demostrado ser enormemente valiosa en la investigación sobre el papel de calcio como un mensajero intracelular. son muy diferentes. Cuando la molécula vuelve a un nivel de energía más baja que cede energía en forma de un fotón de luz visible.

S OAMP O N H NH HN CO2 CO2 H NO H O VargulaCoelenterate NH OH HO .

O NN O NN NH NH H N NH NH2 Latia OCHO Diplocardia CHO NH O .

Bacterias NH CH2 (CHOH) 3 CH2 O O P OH OH O NH N HN 7 COPYRIGHT © BIOSCIENCE EXPLICADO. que se extrajo de la jalea fi sh Aequorea victoria. También extraen de este mismo medusas es la empresa más famosa proteína fluorescente verde o GFP (Figura 15).bioscience-explained.org Uno de tales fotoproteína es aequorina. Esta proteína ha demostrado ser muy valiosa para los ingenieros genéticos que lo utilizan como un ensayo para . 2001 biociencia | Vol 1 explicado | No 1 www. GFP es una proteína accesoria que acepta la energía de una reacción bioluminiscente y re-emite como luz de una longitud de onda más larga.

Otros animales que hacen uso de bacterias simbiontes incluyen pescador pescado que utilizan señuelos luminosos llenos de bacterias bioluminiscentes (Figura 16) y calamares como los sepiolida hawaianas. El parpadear aparente de estas luces. se ve en el video. Fig. 2001 biociencia | Vol 1 explicado | No 1 . Ver referencia [2]. por ejemplo. 15 La proteína verde fluorescente fl (GFP) de la fi jalea sh Aequorea victoria.la expresión de proteínas y función. Fig. pueden decir cuando y donde dichos genes se expresan mediante el seguimiento de cuándo y dónde fluorescencia verde aparece en la celda. llamado un esca. es producida por un colgajo de piel que las diapositivas de peces sobre el órgano de luz para bloquear la emisión de luz de bacterias. El fl ashlight fi sh se ve en el clip de vídeo 1. tiene un señuelo en forma elaborada. Hay algunos animales que han desarrollado relaciones simbióticas con bacterias bioluminiscentes. 8 COPYRIGHT © BIOSCIENCE EXPLICADO. que está lleno de bacterias bioluminiscentes. Los datos para este modelo de ordenador se obtuvo de la Protein Data Bank. Los genes clonados a partir de bacterias bioluminiscentes han demostrado ser útiles para los ingenieros genéticos como genes indicadores que se pueden conectar a otros genes y bacterias bioluminiscentes también se utilizan en bioensayos para detectar contaminantes y toxinas. En las bacterias bioluminiscentes producción de luz es continua. que está en contraste con la mayoría de los otros sistemas luminosos donde la emisión de luz es discontinua y regulada por control neural o endocrino. 16 El pez pescador fi Oneirodes sp. código de identificación 1EMB. Con la colocación del gen de la GFP a otros genes. tiene un gran órgano de luz debajo de cada ojo donde las bacterias bioluminiscentes crecen en un ambiente rico en nutrientes proporcionados por los peces. scolopes Euprymna que utilizan la bioluminiscencia bacteriana para counterillumination.

Parte de esta confusión puede haber surgido porque algunos. Sin embargo. Todo bioluminiscencia no es bacteriana . Este error se ve agravada por el hecho de que la bioluminiscencia en ctenóforos se origina con frecuencia de largo de las filas ctene (Figura 18). Hemingway e incluso Darwin se refirieron a la "fosforescencia del mar" se trata de una obra literaria en lugar de un cientí fi co descripción. La bioluminiscencia no es la misma que la fosforescencia Aunque Steinbeck.www. pero no todos. La bioluminiscencia no es la misma que la iridiscencia Los hermosos colores del arco iris visto en las filas ctene de medusas peine (Figura 17) se confunde a menudo bioluminiscencia. es decir. que la longitud de onda de emisión y la emisión cesa tan pronto como la fuente de excitación se apaga. entonces es probablemente demasiado brillante para ver la bioluminiscencia.org Hecho bioluminiscente y ficción Hay una gran cantidad de información errónea sobre la bioluminiscencia. La fosforescencia es la emisión retardada de la luz de una fuente que ha sido excitado por la luz. una energía más alta. Con la longitud de onda de fluorescencia de excitación es siempre más corto.bioscience-explained. como regla general. La bioluminiscencia no es la misma que la fluorescencia Al igual que con la fosforescencia emisión de luz es estimulada por la luz no por una reacción química. si el nivel de iluminación es lo suficientemente alto para ver iridiscencia. Desafortunadamente muchos de estos errores se han repetido tantas veces que están empezando a ser aceptado como verdad. Los ejemplos incluyen que brillan en la oscuridad-pinturas y juguetes. son luciferinas fluorescente y algunos transmitir su energía de excitación a lo largo de fluorescente proteínas como las buenas prácticas agrarias (Figura 15).

otros tiburones que son bioluminiscentes (ver Tabla 1). Sin embargo. Descripciones de la mandíbula superior y el paladar como "notablemente iridiscente" aparentemente fueron responsables de las especulaciones de una boca luminosa para atraer a sus presas. Hay. La bioluminiscencia en el ctenophore Euplokamis se origina en la región de las filas de peine. Informa que el tiburón 'Megamouth' Megachasma pelagios es bioluminiscente son probablemente errónea. El número real de animales que usan la bioluminiscencia bacteriana es pequeño comparado con el número total que sintetizan su propia luz producción de productos químicos. la excepción es Pleurobrachia. No todas las medusas peine son bioluminiscentes En la naturaleza no parece haber al menos una excepción a cada regla. 18 La iridiscencia en ctenóforos como esta especie Euplokamis se confunde a menudo bioluminiscencia.Esta falacia muy común probablemente se debe al hecho de que la mayoría de las exposiciones de acuarios de bioluminiscencia incluyen fl peces ashlight. 9 COPYRIGHT © BIOSCIENCE EXPLICADO. 2001 biociencia | Vol 1 explicado | No 1 . sin embargo. En este caso. no hay evidencia real para la bioluminiscencia en este tiburón y el hecho de que es un filtro-fi alimentador hace que el uso propuesto de la bioluminiscencia para atraer la presa poco probable. Fig. 17 Fig.

555 a 581.Arrojar luz sobre los patrones de distribución del plancton.A. Leiden: Editores Académicos Kluwer. Widder. Florida. Harbor Branch Oceanographic Institution. (1999) La bioluminiscencia. PJ (ed) (1978) La bioluminiscencia en acción. Otras lecturas Herring. Diario de bioluminiscencia y quimioluminiscencia 1. Fort Pierce.htm Widder. http://www.com/hboigiftstore/biolcolbook. P.store.A.yahoo. E.UU.html Widder. 94. 2306.www. En la Enciclopedia de Ciencias Oceánicas.A. Herring. 788 a 793. 2 Brejc.A. et al. EE. E. (1997) base estructural de la doble excitación y fotoisomerización del Victoria proteína verde fluorescente de Aequorea.unibo. Tecnología mar. E.). E. http://www. .J. 147-163. Herring. Marzo de 1997. mecanismos y funciones. pp. (1998) El libro para colorear bioluminiscencia.it/isbc/Files/BC_PlanktonNekton.bioscience-explained. PJ (1987) la distribución sistemática de bioluminiscencia en los organismos vivos. 33-39. Actas de la Academia Nacional de Ciencias. K. Págs. Londres: Academic Press. Naturaleza 267. SN et al. PJ (1977) La bioluminiscencia en los organismos marinos. (1997) La bioluminiscencia . (2001) Plancton: la producción de luz en los organismos marinos.org Referencias 1 Herring. y Widder. En los mecanismos adaptativos en la ecología de la visión (eds Archer. Londres: Academic Press.

Más sobre bioluminiscencia http://www. Florida. en la que el derecho de autor está en manos de T. Edith Widder y Brian Cousin (2000) Harbor Branch Oceanographic Institución. consulte: http://www. E. Para más detalles sobre cómo obtener esta grabación. Smoyer / HBOI de 1999.org/ Página bioluminiscencia marina http://lifesci. Producido.ucsd.Widder. dirigido y escrito por el Dr.yahoo.htm Página bioluminiscencia Scripps http://siobiolum.edu/~biolum/ Oceanográfica Naval o fi cina (NAVOCEANO) http://www. Fort Pierce.edu/Biolum_intro. 1999. Grabación de vídeo Bioluminiscencia marina: luces secretas en el mar.navy.ucsb. los derechos de autor sobre todas las fotografías en este documento es propiedad de Edith Widder / HBOI.store. (en prensa) bioluminiscencia y el entorno visual pelágicos. 26 min video educativo.html Derechos de autor Además de la figura 13.navo.html Sitios Web HBOI .A.mil/biolum/blwebpge.Winner del Premio Carrete Plata 2001 en Media Excelencia. Marina y de agua dulce de Comportamiento y Fisiología.com/hboigiftstore/marbiolsecli. .biolum.

Es probable también que todos los procesos de bioluminiscencia implican la formación y ruptura de un peróxido de anillo de cuatro miembros o un hidroperóxido lineal. peces e insectos. hongos. . Figura 1. crustáceos. en la mayoría de los sistemas de bioluminiscencia de luz resultados de la oxidación de un sustrato orgánico. Con la excepción interesante de los fotoproteínas ver Espectroscopia y estructura. un luciferina. hay una increíble diversidad de organismos que emiten luz incluyendo bacterias. El norteamericano luciérnaga Photinus pyralis. Branchini Introducción La bioluminiscencia es un proceso encantador en el que los organismos vivos convierten la energía química en luz. se presenta aquí. Mientras que los bioquímicas específicas de bioluminiscencia son diversas. catalizada por una enzima llamada una luciferasa. Una visión general de los aspectos químicos y mecánicos de un proceso de bioluminiscencia importante. moluscos. la de los escarabajos bioluminiscentes. En la naturaleza. todos incluyen una reacción mediada por enzima entre el oxígeno molecular y un sustrato orgánico.Articulo 2 Bruce R.

PPi es pirofosfato inorgánico. A su vez. se ha progresado hacia una muy buena comprensión de cómo la luz es producido por luciérnagas. principalmente centrado en el norteamericano común luciérnaga Photinus pyralis Figura 1. D-LH2-AMP producido sintéticamente reacciona con el oxígeno en . incluyendo el monitoreo de luminiscencia in vivo y el seguimiento de expresión y regulación génica Las reacciones bioquímicas de bioluminiscencia -2- Firefly bioluminiscencia es un proceso de múltiples pasos que se describe en las Ecuaciones 1 a 3 se muestra en la figura 3. 1. De hecho. Emil Blanco y Howard Seliger. y las estructuras que corresponden a las otras abreviaturas se muestran abajo.000 especies de escarabajos luminosa Coeleoptera. con el trabajo pionero de científicos de la Universidad Johns Hopkins William McElroy. las perspectivas son brillantes para la aplicación continuada de la bioluminiscencia luciérnaga a la ya impresionante lista de métodos médicos y farmacéuticos. El ciclasa es el verdadero sustrato de la química oxidativa subsiguiente. La luciferasa de luciérnaga tiene extraordinaria especificidad para este nucleótido trifosfato. En el primer paso Eq. luciferasa de luciérnaga convierte D-luciferina en el correspondiente luciferilo ciclasa unido a la enzima.En representación de unas 3. Luc representa luciferasa de luciérnaga. haga clic escarabajos y luciérnagas. tres familias: los verdaderos luciérnagas. el ATP es la bioquímica adenosina fuente de energía universal trifosfato. Se prevé que la disponibilidad de dos estructuras cristalinas luciferasa Photinus pyralis avanzará la comprensión actual de las relaciones estructura-función clave que dan cuenta de la emisión catalizada por enzimas eficiente de la luz en la luciérnaga. Desde hace aproximadamente 50 años. investigación básica.

De alguna manera que no ha sido determinado todavía. conteniendo cada uno un átomo de oxígeno del oxígeno molecular. Por lo tanto. El símbolo * indica un estado electrónico excitado. formado de acuerdo con la Ec. aunque lo hace de una manera muy inusual sin la aparente implicación de un metal o cofactor. El muy alto rendimiento cuántico para este proceso en solución alcalina. y como mono-oxigenasa. puede ser oxidado por la luciferasa para producir bajos niveles de L-AMP. los residuos de aminoácidos de luciferasa son reclutados para promover la adición de oxígeno molecular para la luciferina. la luciferasa exhibe dos funciones enzimáticas distintas: como una sintetasa en la formación de un ciclasa acilo. . casi cada uno reaccionó LH2 molécula emite un fotón refleja no sólo maquinaria catalítica eficiente. que luego se transforma en un estado excitado electrónica oxiluciferina molécula y dióxido de carbono. luciferasa de luciérnaga también cataliza la formación in vitro de la ciclasa de dehydroluciferin L-AMP Eq. sino también un ambiente muy favorable para la desintegración radiativa de un estado electrónico excitado. las funciones enzima luciferasa como un mono- oxigenasa. Como ecuaciones 2 y 3 indican. que no puede reaccionar adicionalmente y potentemente inhibe la actividad de la enzima. 4. Las reacciones bioquímicas de bioluminiscencia -3- Figura 3. Además de las reacciones que conducen a la emisión de luz. Visibles resultados de emisión de luz de la rápida pérdida de energía de la molécula oxiluciferina estado excitado a través de una vía de fluorescencia. 1. Ecuaciones y estructuras que ilustran las reacciones catalizadas por la luciferasa de luciérnaga Luc. Además.presencia de la luciferasa para producir emisión de luz idéntica a la obtenida con el sustratos naturales D-luciferina y Mg-ATP. bajo ciertas condiciones LH2-AMP.

Figura 4. mecanismo detallado de la bioluminiscencia luciérnaga incluyendo varias propuestas para explicar la variación en el color. y un electrónicamente estado excitado oxiluciferina molécula y dióxido de carbono se producen a partir de una etapa e altamente dioxetanone intermedio reactivo paso d. Coenzima A se sabe que estimula la producción de luz. posiblemente. De acuerdo con el mecanismo original basado . el oxígeno molecular se añade a la etapa de anión recién formado c. la coenzima A puede inhibir esta función ligasa y modular la cinética de emisión de luz habituales. Estas transformaciones químicas indican que la luciferasa de luciérnaga también puede funcionar como una ligasa. aunque el cofactor no es un sustrato requerido. A continuación. un protón se abstrae desde el C-4 de carbono de la ciclasa por un residuo de aminoácido de la cadena lateral básica de paso luciferasa b. Además. El símbolo * indica un estado electrónico excitado.Posteriormente. Tras la formación de la adenilato de luciferilo unido a la enzima etapa a. -4- Generalmente Aceptados Mecanismo de bioluminiscencia Los detalles mecanicistas generalmente aceptados del proceso general de la bioluminiscencia de luciérnaga se presentan en mayor detalle a continuación la Figura 4. luciferasa cataliza la transferencia de la fracción de AMP a partir de L-AMP a ATP producción de tetrafosfato de diadenosina. mediante la promoción de la liberación de oxiluciferina producto de luciferasa permitiendo que la enzima reaccione de nuevo.

pyralis enzima. Formación estado excitado electrónica . Posiblemente. Posiblemente. la emisión de luz roja max 615 nm. McCapra ha propuesto que todos los colores luminiscentes que van del verde al rojo se generan a partir de transferencia de carga intramolecular estados excitados retorcidos TICT de la forma ceto de oxiluciferina Figura 4. Datos experimentales recientes obtenidos con un análogo de luciferina de luciérnaga es coherente con el ceto forma de oxiluciferina solo ser capaz de producir todos los colores de la bioluminiscencia luciérnaga. los cambios en estructura terciaria de la luciferasa podrían modular el color al afectar a la estabilización de los confórmeros oxiluciferina formados por rotación alrededor de la unión C2-C2 '. utilizando cálculos orbitales moleculares como la base.predominantemente en estudios de modelos del P. -5- luciferasas de escarabajo muestran varios colores de luz de Max Green ~ 540 nm a max rojo ~ 635 nm. A pH 8.0. el amarillo-verde familiarizado emisión de luz max 560 nm se produce a partir de la forma dianión del enolato estado excitado oxiluciferina por un enzimática asistida presunta paso tautomerización f. En naturaleza. que se observa a pH 6. 5. los resultados de la forma ceto del emisor. luciferasa modula el color de emisión mediante la alteración de la carga deslocalización basada en la resonancia del estado excitado como se muestra en la Ec. Alternativamente.

Relajación rápida subsiguiente del estado excitado al estado fundamental es entonces acompañada por la emisión de un fotón de luz. A continuación.Se requiere una cantidad relativamente grande de energía de excitación para producir luz visible. El mecanismo CIEEL puede ocurrir en otros sistemas bioluminiscentes. los la escisión del anillo de dioxetanone de alta energía es capaz de liberar suficiente energía como resultado de la baja energía de activación necesaria para escindir el enlace de peróxido y el alivio de la tensión del anillo inherentes a la estructura. Una visión mecanicista detallada de este proceso se denomina CIEEL Químicamente Iniciada Electron Cambio luminiscencia mecanismo de la Figura 5. a continuación. la transferencia de electrones intramolecular de la porción heterocíclica de la molécula a la dioxetanone produce un par iónico radical y el anión radical de dióxido de carbono. el traslado de regreso de un electrón a partir del anión radical de dióxido de carbono a la forma radical de los resultados de oxiluciferina en la formación de oxiluciferina electrónicamente excitado y dióxido de carbono. en el orden de 40 a 70 kcal. . contiene tanto una tensa cuatro anillos de miembro y un vínculo débil OO peróxido. la energía liberada se dirige de manera muy eficiente en la producción de un estado electrónicamente excitado de la oxiluciferina producto bioluminiscencia. -6- En la luciérnaga. Químicamente inició mecanismo de intercambio CIEEL de electrones para la formación de oxiluciferina estado excitado en bioluminiscencia luciérnaga. así como la luciérnaga. En la bioluminiscencia de luciérnaga. Figura 5. El dioxetanone intermedio clave se muestra en la secuencia de reacción anterior y en la figura 5.

reveló una arquitectura molecular única consiste en un gran residuos del dominio N-terminales 1-436 y un dominio C- terminal pequeña . La superfamilia de enzimas incluye: una variedad de acilo: ligasas CoA reductasa. péptidos y policétidos. Este grupo de proteínas comparte un motivo de identificación 198SerSerGlySerThrGlyLeuProLysGly207 en luciferasa y se ha denominado el / familia de enzimas que forman tioéster-acil-ciclasa. y estas reacciones son similares a uno sugirió para tener en cuenta el efecto estimulador de la coenzima A sobre la actividad de luciferasa. la acil-ciclasa de formación de dominios de complejos de enzimas implicadas en la síntesis no ribosomal de antibióticos. pyralis desde aproximadamente quince otras especies de escarabajos han revelado que estas luciferasas están estrechamente relacionados con una gran familia de proteínas no bioluminiscentes que catalizan reacciones de ATP con sustratos de carboxilato para formar acil-adenilatos. 1y4 ilustra la química común a este gran grupo de enzimas.Luciferasa de luciérnaga Estructura y mecanicistas Funciones La clonación y secuenciación de la luciferasa y similares enzimas de P. La formación de la enzima unida LH2-AMP y L-AMP ecuaciones. El P. la primera estructura de un miembro de la / tioéster de formación de familia de la enzima acil-ciclasa. las luciferasas. de productos intermedios o productos coenzima A partir de la correspondiente acil-adenilatos formados inicialmente. y varios otros tipos de enzimas. pyralis estructura cristalina luciferasa Figura 6. La mayoría de estas enzimas generan tioéster por ejemplo.

que eran muy similares en tamaño y forma a los dominios correspondientes de la luciferasa. de la luciferasa de luciérnaga Luc estructura. Diagrama de cinta Figura 6. Las grandes aminoácidos dominio N-terminal 1-436 está conectado a la C-terminal de dominio amino menor ácidos 440-550 muestra en amarillo a través de un corto bisagra péptido de Conti. la estructura cristalina de un segundo miembro de la familia de formación de ciclasa. El sitio activo de PheA se determinó que en la interfase de los dos dominios. Sin embargo. basándose en un análisis de las posiciones de varios residuos conservados estrictamente entre un grupo de enzimas que comparten la función de adenilación. iones Mg y AMP. la subunidad de activación de fenilalanina de la sintetasa gramicidina 1 PheA en un complejo con fenilalanina. La estructura se resolvió sin sustratos o productos contenidos así que no era posible determinar qué residuos de amino participado en el proceso de bioluminiscencia ácido. el dominio C-terminal se hizo girar 94 y era 5 Å más cerca del dominio N-terminal que en la estructura de la luciferasa.los residuos 440 hasta 550. se informó. 287-298 -7- A continuación. francos y ladrillo. se propuso una ubicación general del sitio activo de la luciferasa. En la estructura PheA. sin embargo. . 1996 Estructura 4.

El modelo producido en nuestro laboratorio se muestra en la Figura 7. Rastros a través de los -carbons de regiones Val217-His221. La cadena principal grupos carbonilo átomos de oxígeno son de color rojo de Gly339 y Thr352 también se muestran. y el ion metilamonio marcado K529 se utiliza para representar las posibles interacciones de la cadena lateral de Lys529. Gly315. -8- . Los -carbons de Gly246. Mutación sistemática de residuos de aminoácidos de quince luciferasa y estudios bioquímicos de las proteínas mutantes resultantes ha producido datos que avalen la vista del sitio luciérnaga luciferina de unión se muestra en el diagrama de estéreo a continuación en la Figura 8. Ser314 y cadena lateral grupo. His244-Thr252. entre ellos varios relacionados con la determinación del color de la bioluminiscencia y la caracterización del sitio de unión luciferina. Gly316 y Gly341 se muestra de color gris. pero no están etiquetados. Este diagrama se generó usando el programa MOLSCRIPT.A partir de las dos estructuras cristalinas disponibles. His310- Leu319 y Arg337-Gly355 se muestran como bobinas de color púrpura. los modelo fue creado a partir de la estructura de rayos x luciferasa 1LCI. Figura 7. Diagrama de estéreo que muestra el sustrato sitios sugeridos por el modelado molecular de la luciferasa con LH2 y átomos de carbono de la ATP vinculante son verdes en ambos y Mg 2 + iones que no se muestra. se utilizaron técnicas de modelización molecular para producir un modelo de trabajo potencial del sitio activo de la luciferasa que contiene sustratos luciferina y Mg-ATP. Este modelo ha sido muy útil en el diseño racional de los estudios luciferasa estructura-función basada en la mutagénesis dirigida.

un posible mecanismo para la formación de la luciferasa catalizada de adenilatos NCA. Representación esquemática de enlaces de hidrógeno entre Luc y sustratos luciferina verde. Figura 9. Interacciones potenciales entre los sustratos y los átomos en las proximidades ~ 2 a ~ 4 Å se indican. Este diagrama se generó usando el programa MOLSCRIPT. Stereo diagrama que muestra los residuos dentro de 5 Å de LH2 en el luciferaseFigure putativo 8 sitio de unión del sustrato sugerido por el modelado molecular de Luc con LH2 y ATP no se muestra y Mg2 + ion no se muestra. sólo aquellos interactuando con sustratos están incluidos. Con base en estudios de mutaciones de las luciferasas y enzimas en el ciclasa formadoras superfamilia acilo relacionados.. 1 y 4 se presenta en la Figura 9. Las flechas azules curvas representan el ataque nucleófilo del carboxilato de luciferina en la -Fósforo de ATP y la formación correspondiente del intermedio pentavalente. El ion metilamonio se utiliza para representar las posibles interacciones de la cadena lateral de Lys529. I312-P318 y R337-P353 se muestran como bobinas de color púrpura. H244-T252. Las huellas a través de los -carbons de regiones V217- F219. violeta ATP y Mg2 + predijeron mediante modelado molecular. y el ion metilamonio marcado K529 se utiliza para representar las posibles interacciones de la Lys529 cadena lateral. . El modelo fue creado comenzando con la estructura de rayos X Luc 1LCI. por principales átomos mc cadena.

Los residuos Ser199 y Lys206. 2 y 3 están aún bien entendido. La estabilización de proteínas del estado de transición representa para la catálisis de la reacción adenilación. El grupo amonio cadena lateral de Lys529 primero se muestra la orientación de luciferina y ATP para una reacción bimolecular productivo. El residuo clave en el proceso catalítico principal responsable de la reducción de la energía del estado de transición es Lys529. Figura 10. Las flechas curvadas muestran un átomo de oxígeno ión carboxilato de luciferina llevar a cabo un ataque nucleofílico en el átomo de fósforo del fosfato de ATP. No aparece. Phe247. los detalles mecanicistas relativas de luciferasa de la estructura de su función como una NCA oxidasa. Representación esquemática de la posible función de la secuencia de firma residuos Ser199 y Lys206 en la eliminación de pirofosfato inorgánico PPi durante la formación de lucferyl-ciclasa.-9- Residuos luciferasa Arg218. Además. sin embargo. Ser347 y Ala348 se muestran haciendo interacciones H-bonos con luciferina. Se forma un estado de transición pentavalente que probablemente se estabiliza mediante interacciones electrostáticas con el ion de amonio de Lys529 y las interacciones H-unión con el grupo hidroxilo de la cadena lateral de Thr343. altamente conservadas en todo el ciclasa acilo formando superfamilia se muestra quelantes la parte ß y fosfato de ATP. que un motivo estructural . que probablemente está asistido por Thr343. mientras que el carboxilato de cadena lateral de Asp422 es H unido a los grupos hidroxilo de ribosa. El anillo de adenina de ATP se mantiene en su lugar por interacciones a Gly339. Desafortunadamente. Tyr340. los residuos de secuencia de firma Ser199 y Lys206 probablemente eliminar los PPi dejando grupo que el producto se forma ciclasa Figura 10. fijando su posición en el sitio activo. Gly341 y Ala317. Las flechas curvadas representan el flujo de electrones que conducen a la reforma del doble enlace fósforo-oxígeno y la liberación de PPi.

En la célula Fisiología Fuente libro Sperelakis. N. Ed. Academic Press. T. Madera. Photochem. KV 1995 El mecanismo químico y el desarrollo evolutivo del escarabajo bioluminiscencia. Hastings. Photobiol. 662 a 673. pp seiscientas sesenta y cinco hasta seiscientos ochenta y uno. 5. McElroy. Nueva York.. 62. En Chemical y bioluminiscencia . M. 3.identificado en la superfamilia de acil-ciclasa formando. Photobiol. Enzymol. J. W. DeLuca 1985 Firefly luminiscencia. 1995 Comentarios sobre los mecanismos de químico y bioluminiscencia. La investigación continúa como objetivo desarrollar una explicación detallada de cómo el luciérnaga oxida su sustrato para procesar las luces familiares muchos asocian con las noches de verano calientes hermosas. 1 976 luciferasa de luciérnaga. 37-68.995 bioluminiscencia. WD y M. 44. 4. 340YGLTE344 en luciferasa.10 - Referencias 1. . Wilson. 1. 2. DeLuca. Photochem. Adv. 62. seiscientos uno hasta seiscientos seis. juega un papel importante en la catálisis de estas reacciones que conducen a la emisión de luz en la luciérnaga.

Schmidt y J. E. 9.. E. P. Anal. B.-Y. 175. Blanca EH. Contag. Marcel Dekker. Academic Press. S. Schuster. Dennery. B. 523 a 531. 30. Londres. HH Seliger y TA Hopkins 1971 El químico y bioluminiscencia luciferina de luciérnaga: una producción química eficiente de los estados electrónicamente excitados. P. Reacciones de los compuestos orgánicos de alto contenido energético. SD Spilman. Rapaport. 66. Subramani 1988 luciferasa de luciérnaga como herramienta en molecular y celular biología. Estructura 4.. . M. Photobiol. 1. Eames. B. 17-26. Photochem. 92-122. Conti. Dixon. Ladrillo 1996 Estructura cristalina de la luciferasa de luciérnaga arroja luz en una superfamilia de enzimas adenilato-formación. Ed.Burr. P. Oshiro. Photochem. CH. .. J. 11. En sondas fluorescentes y luminiscentes para la actividad biológica Mason. Campbell. G. 7. Koo. Ed.. SJ y S. Gould. Biochem. pp 387 a 399. PR Contag. Nueva York. DK Stevenson y DA Benaron 1997 Visualización de la expresión génica en mamíferos que viven con un reportero bioluminiscente. 5-13 . Pp 58-82. J. 6. G. NP francos y P. Chem. Bioorg. 10. WT. Photobiol. 8. 287 a 298. Smith 1979 Química mecanismos de químico y bioluminiscencia. AK y GB Sala-Newby 1993 bioluminiscente y quimioluminiscente indicadores para la señalización molecular y la función en las células vivas.

Koo. 7-15. 75. F. MH Murtiashaw. Acad.11 - negocio. 14. Mager. Proc. RA Magyar.-C. Aspectos Tu 1. John Wiley and Sons. Biochemistry 37. X. 17. 15. McCapra. LJ Kricka y PE Stanley. H.A. Zimmer 1. 1996 Mecanismos de quimioluminiscencia y bioluminesence sin terminar .. y Terapéutica 87. y MA Gunther Sillero 2000 Síntesis de polifosfatos dinucleósido catalizada por la luciferasa de luciérnaga y varias ligasas. pp. Sci. 15. SM Anderson y M.12. BR. Branchini. 16. En bioluminesence y quimioluminiscencia: Molecular informes con fotones Hastings. relaciones diversidad y función estructura del insecto . 91-102. J. Sillero.995 químicos de bioluminiscencia. SP Schmidt y GB Schuster 1978 bioluminiscencia de la luciérnaga: clave pasos en la formación del estado excitado electrónicamente para los sistemas modelo. Viviani. y S. JW. de 30-33.311-15. VR 2002 El origen. 13. 62. 607 a 614. Natl. Photochem.S. A. Chichester.319.998 mutagénesis dirigida al sitio de la histidina 245 en luciferasa de luciérnaga: un modelo propuesto del sitio activo.-Y. Eds. U. Photobiol. I. Pharamcol.

BR. 18. Appl. 12120 hasta 12.. desde 2410 hasta 2418. N.125 mil. Kraulis. 24. Branchini.UU. 59. 1833 a 1850. Proc. Life Sci. MH Murtiashaw y NC Portier 2001 El papel de la sitio activo residuo de arginina 218 en la bioluminiscencia de luciferasa de luciérnaga. un arquetipo para el ácido aril activar dominios modulares de sintetasas péptido no ribosomal. PJ 1991 un programa para producir ambas parcelas detallados y esquemáticas de proteínas estructuras. EE. Mol. Celda. 946-950. AR Magyar.. MT 2002 estructura cristalina de DhbE. Kessler. Sci. JJ. Acad. de 40 años. mayo. 20. Bioquímica.luciferasas. . Marahiel. y Stubbs. Cryst. Natl. MA. J. 19.. 99.