Generalidades

✔ Son biomoléculas que catalizan (incrementan la
velocidad en que se alcanza el estado de equilibrio en
las reacciones químicas).
✔ La mayoría son proteínas con excepción de las
ribozimas (moléculas pequeñas de ARN catalíticamente
activas).
✔ Se distinguen por su especificidad de sustratos, que es
la habilidad para discriminar entre moléculas muy
similares.
✔ Muchas enzimas están reguladas, pueden cambiar de
un estado de baja actividad a uno de actividad alta,
dependiendo de las condiciones celulares

● Algunas enzimas consisten enteramente de
proteínas, mientras que otras tienen porciones
no protéicas, llamadas cofactores.
● Los cofactores pueden ser iones metálicos
(grupo prostético) o sustancias orgánicas
(coenzimas).
● Una enzima desprovista de los cofactores o
los grupos prostéticos que puedan ser
necasarios para su actividad se denomina
apoenzima, el cuál es catalíticamente inactivo
● La enzima activa (holoenzima) que resulta
de la combinación de una apoenzima y su(s)
cofactor(es).

●Las enzimas que catalizan la misma reacción
que difieren en su nivel estructural primario, se
denominan isoenzimas.
● Los Zimógenos o Proenzimas, son enzimas
que deben sufrir cambios para alcanzar su
conformación activa, ya sea por la pérdida de
algunos residuos o la ganancia de algún grupo
funcional.
●La característica más sobresaliente de las
enzimas es su poder Catalítico y su
Especificidad.
● Son susceptibles de ser inhibidas por diversas
sustancias.

• Modifica la estructura química del sustrato. • Sin enzimas la vida no es posible. • Se requieren en cantidades mínimas.• Se conocen más de 2000 enzimas. . • Pueden ser regulables. • No modifican el equilibrio de la reacción. • El RNA fue considerado como un biocatalizador primitivo.

.Un catalizador reduce la barrera de energia para una reacción. Estado de transición: energía necesaria y acomodo correcto de los átomos para generar los productos. con lo que aumenta la fracción de moléculas que tienen la energía suficiente para alcanzar un estado de transición y hacer que la reacción se vaya mas rapido. Energía libre: cantidad de energía necesaria para llevar los reactivos al estado de transición.

aquél en el que la molécula de sustrato tiene debilitados sus enlaces y tiene más probabilidad de convertirse en producto.- Se denomina estado de transición o estado activado. .ENZIMAS: mecanismo acción.

ENZIMAS: mecanismo acción.- .

. Con lo que aceleran la velocidad de la reacción.ENZIMAS: mecanismo acción.- Las enzimas lo que hacen es bajar la energía de activación.

ENZIMAS .

ENZIMAS .

ENZIMAS .

ENZIMAS .

ENZIMAS .

ENZIMAS .

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1. constituido por una región de pocos aminoácidos. Es una entidad tridimencional: algunos aminoácidos interactúan mas frecuentemente que otros con el sustrato debido a la carga o característica de sus grupos funcionales libres de la cadena polipeptidica. Es de tamaño pequeño. 3. . CARACTERISTICAS COMUNES DE LOS SITIOS ACTIVOS DE LAS ENZIMAS El sitio activo de una enzima al ser la región que se une al sustrato. Grupos catalíticos. 2. contiene los residuos que participan directamente en la producción y ruptura de enlaces. Especificidad: un sustrato debe de tener una forma muy adecuada para introducirse en el centro. 4. La unión E+S se da por numerosos fuerzas débiles. Los sitios activos son hoyos o hendiduras: formación de un complejo muy compacto. 5. Proceso de reconocimiento dinamico.

Entonces el complejo E+S forma el producto. por lo que hay una disminución en la energía libre. EFECTOS ELECTROSTÁTICOS Las interacciones débiles reducen las fuerzas de atracción entre las moléculas del complejo E+S. . lo cual acelera la reacción. CATÁLISIS COVALENTE En las enzimas el grupo nucleofilico de la cadena lateral forma un enlace covalente inestable con el sustrato. CATÁLISIS ÁCIDO BÁSICA Los grupos químicos pueden hacerse mas reactivos añadiendo o eliminando un protón (transferencia de protones en las sustituciones necleofilicas). Los sitios activos de las enzimas tienen grupos de cadenas laterales que actúan como donadores o aceptores de protones.FACTORES QUE CONTRIBUYEN A LA CATÁLISIS ENZIMATICA EFECTO DE PROXIMIDAD Y TENSIÓN El sustrato debe de acercarse y orientarse de manera precisa a los grupos catalíticos del lugar activo.

apoenzima: parte proteica libre de cofactores. esenciales para la actividad de numerosas enzimas. pequeños iones orgánicos. Se obtienen a partir de la alimentación. Cofactores. Coenzimas: moléculas orgánicas. derivadas de vitaminas. porción no aminoácida de una proteína que le confiera alguna propiedad particular. Grupos prostéticos. holoenzima: la proteína y todos los factores. CONSTITUYENTES NO PROTEICOS EN LAS REACCIONES ENZIMATICAS Además del componente proteico. Grupo hemo de la hemoglobina. Este se mantiene unido por fuerzas no covalentes. muchas enzimas requieren la presencia de ciertos constituyentes no proteicos para funcionar como catalizadores. .

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los iones metálicos ayudan al sustrato a orientarse en el sitio activo. Cu 2+). Estos iones proporcionan una concentración elevada de cargas positivas que es especialmente útil para la unión de las moléculas pequeñas. Debido a que sus valencias dirigidas les permiten interaccionar con dos o mas ligandos. FUNCIÓN DE LOS COFACTORES EN LA CATÁLISIS ENZIMATICA Para la catálisis las enzimas requieren de factores no proteicos. Metales: debido a sus estructuras electrónicas los metales de transición suelen participar en la catálisis (Fe 2+. es decir cationes metálicos y coenzimas. El complejo sustrato-ion metálico polariza al sustrato y estimula la catálisis. .

ESTRUCTURA Y FUNCIÓN DE LAS COENZIMAS Tienen afinidad por la enzima igual que el sustrato. piridoxina. el piridoxal fosfato. requiere de una pequeña modificación para transformarse en la coenzima activa. Funciona cerca del centro activo en el proceso catalítico. no todas. se sintetizan a partir de las vitaminas del grupo B. . Algunas coenzimas. La vitamina B6. Se considera un segundo sustrato.

Succinato Fumarato succinato deshidrogenasas . FAD (flavina adenina dinucleótido) Estas funcionan en reacciones de oxidación-reducción aceptando y donando electrones.COENZIMAS DE LA RIBOFLAVINA Las dos formas características de la riboflavina son. FMN (riboflavina 5-fosfato).

Cuanto mayor es la temperatura. Si un sustato contiene un grupo ionizable. Variaciones en la concentración del ion hidrógeno pueden afectar a la ionización de los grupos del sitio activo. un cambio en el pH puede alterar su capacidad para unirse al sitio activo. . mayor es la velocidad de la reacción. debido a que hay mas moléculas con la energía suficiente para entrar en estado de transición. Especialmente la temperatura y el pH. Sin embargo. Cambios en el pH conducen a su desnaturalización. las enzimas son proteínas que se desnaturalizan con temperaturas altas. EFECTO DE LA TEMPERATURA Y EL pH SOBRE LAS REACCIONES ENZIMATICAS Cualquier factor ambiental que distorsione la estructura proteica puede alterar la actividad enzimatica.

Clasificación tradicional ● Deshidrogenasas: Catalizan la pérdida de hidrógeno (H+ y e-) de un sustrato teniendo como aceptor una molécula diferente al oxígeno. Catalizan la transferencia de grupos fosfato del ATP a otra molécula. ● Transaminasas: Transfieren grupos amino a grupos carbonilo. ● Cinasas (Quinasas). . ● Oxidasas: Catalizan la pérdida de hidrógeno de un sustrato teniendo como aceptor al oxígeno.

● Fosfatasas: Rompen enlaces fosfoéster en presencia de agua. ●Mutasas. . ● Tiocinasas (tioquinasas): Forman enlaces tioéster dependientes de ATP a partir de la coenzima A y ácidos carboxílicos. Transfieren grupos de tres y dos carbonos respectivamente. ● Transaldolasas y transcetolasas. Catalizan rearreglos intramoleculares de grupos funcionales.

D LóL D ● Descarboxilasas. ●Hidrolasas.● Epimerasas: Catalizan la formación de compuestos con formaciones espaciales diferentes. pe. Eliminan grupos carboxilo ● Sintetasas. Rompen enlaces introduciendo una molécula de agua. . Forman nuevos compuestos por condensación de sustratos.

Nomenclatura ✔Algunas enzimas tienen nombres descriptivos (tripsina. quimiotripsina. pepsina.) ✔Se denominan con la terminación -asa tomando como base el tipo de reacción que catalizan. . etc.

Nomenclatura Hay varias formas de nombrar una enzima: • Nombres particulares • Nombre sistemático • Código de la comisión de enzimas (EC = Enzyme Comission) de la UIB .

asignados por su descubridor. Ejemplos: amilasa (hidroliza el almidón) glucoquinasa Glc + ATP  Glc-6P + ADP Al ir aumentando el número de enzimas conocidas. Nomenclatura Nombres Particulares Antiguamente. . se hizo necesaria una nomenclatura sistemática que informara sobre la acción específica de cada enzima y los sustratos sobre los que actuaba. los enzimas recibían nombres particulares.

Nomenclatura Nombre Sistemático Consta actualmente de 3 partes: • el sustrato preferente • el tipo de reacción catalizada • terminación "asa" ejemplo: ATP:glucosa fosfo transferasa Glc + ATP  Glc-6P + ADP .

. – El tercero y el cuarto se refieren a los grupos químicos específicos que intervienen en la reacción y el nº de orden en la lista. Nomenclatura Comisión de Enzimas El nombre es identificado por un código numérico: encabezado por las letras EC (enzyme commission) seguidas de cuatro números separados por puntos. – El segundo se refiere a distintas subclases dentro de cada grupo. – El primer número indica a cual de las seis clases pertenece la enzima.

7. 2: transferasa (Clase) 7: fosfotransferasa (Subclase) 1: el aceptor es un grupo OH (grupos químicos específicos) 2: es un OH de la D-glucosa el que acepta el grupo fosfato. Comisión de Enzimas Ej. .: la ATP: glucosa fosfotransferasa (glucoquinasa) Glc + ATP  Glc-6P + ADP Glucoquinasa EC 2.2.1.

QFB Felipe Riveroll Aguirre .

Clasificación General de las Enzimas 1. Además. El sustrato que se oxida es un donador de hidrogeniones. y el nombre sistemático de estas enzimas se denomina donador: aceptor oxido-reductasa. y en caso de que el aceptor sea el oxígeno molecular se denominan oxidasas. entre las subclases también se encuentran las oxigenasas y las peroxidasas. .Catalizan reacciones de óxido-reducción entre dos sustratos. aunque también puede utilizarse el de reductasa. Óxido – Reductasas.. El nombre común recomendado por la IUB es el de sustrato seguido de deshidrogenasa.

Óxido – Reductasas (reacciones de oxido. Oxidasas de la glucosa NAD = Nicotinamida Adenina Dinucleótido (abreviado NAD+. Deshidrogenasa del glicerol.reducción) Deshidrogenasa alcohólica. también llamada difosfopiridina nucleótido y Coenzima I) . Clasificación General de las Enzimas 1.

y entre ellas se encuentran las transaminasas. fosforilo y acilo). carbonilo. carboxilo. . y de acuerdo con ellos se han establecido las correspondientes subclases. metilo. Clasificación General de las Enzimas 2.Estas enzimas transfieren un grupo (G) distinto del hidrogeno de un sustrato (S) a otro.. transmetilasas y las transcarboxilasas. Los grupos que se transfieren son muy diversos (amino.-TRANSFERASAS. Los nombres comunes de estas enzimas suelen llevar el prefijo trans-.

excepto el H.-TRANSFERASAS Catalizan el traspaso de grupos químicos. Transaminasas Transacetilasas THF = Tetrahidrofolato . Clasificación General de las Enzimas 2.

.HIDROLASAS Catalizan la ruptura hidrolítica de uniones C–O. C–C y otros enlaces del sustrato. por la adición de una molécula de agua (reacciones de hidrólisis). Fosfatasas. Clasificación General de las Enzimas 3. C–N. Peptidasas . Entre las hidrolasas se encuentran las: Estearasas. Glicosidasas.

.LIASAS Catalizan la eliminación atómica de grupos en enlaces C–C. las hidratasas. sin la participación de agua u oxidación. las desaminasas y las sintasas.. Clasificación General de las Enzimas 4. dando lugar a la formación de dobles enlaces. las deshidratasas. C–N u otros. C–R. también catalizan la inclusión de grupos a los dobles enlaces Entre las liasas se encuentran las descarboxilasas. De forma inversa.

. Clasificación General de las Enzimas 4.LIASAS Catalizan la adición o eliminación de un grupo químico a una doble ligadura Descarboxilasas Aldehído-liasas Cetoácido-liasa .

ISOMERASAS Esta clase está constituida por un grupo heterogéneo de enzimas. . que catalizan distintos tipos de reordenamientos intramoleculares. Dichos reordenamientos pueden ser cambios geométricos. tautomerasas. Clasificación General de las Enzimas 5.. En función del tipo de isomería que catalizan. ópticos o estructurales (isómeros de posición) de una molécula. epimerasas. pueden denominarse racemasas. cistransisomerasas. mutasas o clicloisomerasas.

ISOMERASAS Catalizan cambios geométricos o estructurales dentro de la misma molécula (isómeros). epimerasas Isomerasas cis-trans Oxidoreductasas intramoleculares  Transferasas intramoleculares . Clasificación General de las Enzimas 5. Racemasas..

Los nombres comunes de muchas ligasas incluyen el termino sintetasa. A estas enzimas se las denomina sintasas. . Clasificación General de las Enzimas 6. aunque a veces esta denominación ha sido mal aplicada a enzimas que catalizan reacciones de síntesis que no conllevan la hidrolisis de un enlace fosfórico rico en energía. acoplada a la hidrolisis de una molécula de ATP o compuesto de similares características.-LIGASAS Catalizan la unión de dos moléculas. de forma que normalmente en la reacción se forma (o se hidroliza) un enlace rico en energía.

1.C. Clasificación General de las Enzimas 6. AcetilCoA sintetasa y Enzimas activadoras de aminoácidos . piruvato: dióxido de carbono ligasa).4.-LIGASAS Permiten la unión de dos moléculas simultáneamente a la degradación del ATP u otro enlace químico.1. Ejemplo de ligasa tenemos la piruvato carboxilasa (E. 6.

inter accion. Sitio Sitio Activo Alostérico • SITIO ALOSTÉRICO: Sitio distinto al sitio activo.forma. a este se une una sustancia llamada "regulador alostérico" .especificidad).(tamaño. Componentes de una Enzima: • SITIO ACTIVO: Sitio de la enzima al cual se unen el o los sustratos y ocurre la reacción.union.

(reciben o ceden un fragmento químicamente activado. Partes de un sistema Enzimático: • Sustrato. termostable y no proteica. adherida de manera mas o menos laxa a la apoenzima) . con peso molecular bajo (por lo tanto dializable). (molécula sobre la que actúa la enzima y cuya transformación está condicionada por ella. (parte del sistema enzimático.) • Producto. (es la molécula resultante de la acción de la enzima sobre los sustratos) • Coenzima. (Solo actúan captando y liberando ciertos grupos participantes) • Grupo prostético.

(son iones que aceleran la velocidad de una reacción y a menudo son indispensables para realizar la acción enzimática) • Moduladores. Partes de un sistema Enzimático: • Activadores. (moléculas que actúan sobre enzimas oligoméricas con características de cooperatividad funcional. son  si estimulan la velocidad de reacción y  si la inhiben) • Isoenzima. Diversas y multiples formas de una enzima • Holoenzima = apoenzima + coenzima . que influyen sobre la velocidad de las reacciones enzimáticas.

suelen activarse a través de la eliminación de un enlace peptídica de su molécula) . Partes de un sistema Enzimático: • Inhibidores. (Ciertas enzimas son sintetizadas como precursores no funcionales. (Son sustancias que impiden la actividad la actividad de las enzimas por combinarse con radicales indispensables para el funcionamiento enzimático o por ser agentes desnaturalizantes) • Proenzima.

adenina glositis. seborreica. seborreica. etc… Pirofosfato de tiamina TPP Tiamina •Aldehídos •Beriberi . COENZIMAS NOMBRE ABREV. VITAMINA Grupo acarreado Enfermedad en forma activada Dinucleótido de NAD+ Nicotinamida •Hidruros H •Pelagra nicotidamina y adenina Fosfato de Dinucleótido NADP+ Nicotinamida •Hidruros H •Pelagra de nicotidamina y adenina Mononucleótido de FMN Riboflavina •Hidrógenos H2 •Queilosis. dermatitis. riboflavina glositis. etc… Dinucleótido de flavina y FAD Riboflavina •Hidrógenos H2 •Queilosis. dermatitis.

Biotina •CO2 •No se conoce (Poco importante) Tetrahidrofolato FH4 Acido fólico Fragmentos de •Anemia Macrocítica un C Coenzima B12 ------------. VITAMINA Grupo acarreado Enfermedad en forma activada Biocitna ------------. COENZIMAS NOMBRE ABREV. Acilos No se conoce Pantotenico . B12 Metilos •Anemia Perniciosa Fosfato de Piridoxal P5P Piridoxina Amino ¿Cuadros convulsivos? Coenzima CoA Ac.

. Un catalizador incrementa la velocidad de la reacción química. pero sin cambiar él mismo durante el proceso. Actividad Enzimática Que tan rápido puede trabajar una enzima Velocidad de reacción La velocidad se define como el cambio en la cantidad de materiales iniciales o de productos. por unidad de tiempo.

Actividad Enzimática Temperatura pH Cuatro Variables [Enzima] [Sustrato] .

● Todas las enzímas tienen una temperatura óptima. aumentará la energía cinética de las moléculas en una reacción química. ● Las células básicamente son isotermas (a temperatura constante). para su actividad máxima. favoreciendo un mayor numero de choques entre ellas. .Efecto de la temperatura ● Un incremento de temperatura. lo que aumentará la probabilidad de formación de producto.

Δ Desnaturalización de la enzima . se inactiva. Los enlaces se rompen. Efecto de la temperatura Si una enzima se calienta por arriba de su temperatura óptima. Esto significa que la proteína pierde su estructura secundaria y terciaria o cuaternaria.

●La mayoría presentan actividad. También se ven afectados los residuos cargados en el sitio activo . dentro de un rango de pH de 3-4 unidades. se rompen los enlaces iónicos.Efecto del pH La dependencia del pH ● usualmente refleja el ambiente en el cual la enzima es activa. ●Arriba del pH óptimo.

Efecto de la [Enzima]
●Efecto de [E], sobre la
velocidad inicial (v0) de
una reacción catalizada
a una [S] fija de
saturación.
●La velocidad de la
reacción está influída por
la concentración de
enzima, pero no por la
concentración de otro
reactante [S].

Efecto de la [Sustrato]
●Para una reacción catalizada
por enzima, que sigue una
cinética de Michaelis-Menten, la
unión de cada punto del
experimento, da lugar a una
curva hiperbólica.
●A baja [S], la curva tiende a
una recta que asciende con
mucha pendiente. En esta
región la curva depende de [S].
●Para una alta [S], la enzima
está casi saturada y la v0 de la
reacción no cambia mucho,
cuando aumenta la [S]

Cinética Michaeliana
●Vmax, es alcanzada a altas [S],
donde están saturadas todas las
moléculas enzimáticas, dando una
velocidad constante
Km, [S] a 0.5Vmax

– Medida de la afinidad
relativa, de una enzima por
su sustrato.

Valores de Km Grandes Poca
Valores de Km afinidad
Pequeños Gran
afinidad

debido a la dificultad para su extrapolación. para la determinación cuantitativa de los parámetros cinéticos clave Km y Vmax. [S] con forma hiperbólica. no es una herramienta muy útil. ●Hans Lineweaver y Dan Brurk convirtieron esta relación hiperbólica a la siguiente función lineal: . Gráfica de Leneweaver-Burk ●La gráfica de V Vs.

Cinética Enzimática La “idea”/concepto de complejo enzima-sustrato. en el campo de la cinética enzimática. fue introducida en 1892 por Brown. y Col. éste primeramente observó que la hidrólisis de la sacarosa por las levaduras parecía ser independiente de la concentración de sacarosa. que la velocidad de una reacción enzimática se desviaba del comportamiento cinético de segundo orden. Centrándonos en los trabajos de Brown. encontraron. . Brown.

E + S  (ES)  P + E (Modelo de Brown) A principios del siglo XX. ya que éste asumía para el complejo ES una “vida fija”. E + S =ES =EP  E + P (Modelo de Henri) Problema: No control de la acidez del medio del pH. una duración permanente. 1902-1903. . Henri critica el modelo de Brown.En 1902 Brown reexamino sus resultados y dedujo que el “complejo enzima-sustrato” que imponía un límite a la velocidad de reacción en función de la cantidad o concentración posible de este complejo.

Los primeros experimentos de cinetica enzimática, realizados
bajo condiciones controladas de pH, lo realizaron Michaelis y
Menten en 1913, (una vez que en 1909 Sorensen introdujera el
concepto de pH).

E + S = ES  E + P
(Mecanismo de Michaelis Menten)

Este modelo es el que, básicamente, se ha utilizado para el
desarrollo de la Enzimología clásica.

- En la aproximación del equilibrio rápido asumimos que el
equilibrio:
k1 -> k2
E + S = ES  P + E
<- k-1
- Prácticamente no se ve afectado por la reacción de
transformación del complejo ES en P.
- Esta asunción será tanto más cierta cuanto menor sea el valor
de k2 respecto de k-1.
* En este caso, la constante de equilibrio, Ks, como ya hemos

  
indicado, la podemos definir como:
Donde: E S
Ks 
[E]: es la concentración de enzima libre
[S]: es la concentración de sustrato libre
 
ES

Condiciones de la Ecuación de Michaelis-Menten

• Formación de un rápido equilibrio entre la enzima libre y
el sustrato inicial
• La concentración de substrato inicial es muy superior a la
enzima
• Las velocidades son siempre iniciales
• Velocidad inicial es proporcional a la constante de
catálisis y a la [ES]
• Paso limitante de la reacción total es el paso de ES P
Valor de la constante de catálisis kcat <<<k-1

donde están saturadas todas las moléculas enzimáticas. dando una velocidad constante Km. [S] a 0. de una enzima por su sustrato. es alcanzada a altas [S].5Vmax ● – Medida de la afinidad relativa. Cinética Michaeliana ●Vmax. Valores de Km Grandes Poca afinidad Valores de Km Pequeños Gran afinidad .

Curva de progreso de la reacción S P .

no es una herramienta muy útil. ●Hans Lineweaver y Dan Brurk convirtieron esta relación hiperbólica a la siguiente función lineal: La ventaja del uso del método de la doble recíproca radica en la determinación más precisa de Vmáx . debido a la dificultad para su extrapolación. Gráfica de Lineweaver-Burk ●La gráfica de V Vs. para la determinación cuantitativa de los parámetros cinéticos clave Km y Vmax. [S] con forma hiperbólica.

¿Y cómo se utilizan las enzimas en la medicina? .

Enzimas Patologías Enzimopatías – Anemia hemolítica por deficiencias enzimáticas: • Glucosa 6-P deshidrogenasa • Piruvato cinasa – Enfermedades del almacenamiento del glucógeno • Enfermedad de von Gierke: Glucosa 6-fosfatasa • Enfermedad de Pompe: Glucosidasa 1-4 y 1-6 • Enfermedad de Cori: Enzima desramificadora – Albinismo • Tirosinasa .

Amilasa – Marcadores tumorales • Fosfatasa ácida • PK-M2 . TGP • LDH. Enzimas en el Diagnóstico Pruebas analíticas – Glicemia: Glucosa oxidasa – ELISA – Enzimas de escape • TGO. CPK • Lipasa.

Enzimas en Terapéutica Corrección de enzimopatías – Hemofilia: Factores de la coagulación Agentes terapéuticos – Trombosis: Estreptomicina Deficiencias enzimáticas – Insuficiencia pancreática: Pancreatina – Intolerancia a la lactosa: Lactasa .

ASA: COX-1 y Cox-2 – Hipertensión. Rofecoxib: Cox-2 Síntesis de fármacos – Antibióticos. Zidovudina: Transcriptasa reversa Diseño de fármacos – Enfermedad ácido péptica. Omeprazol: H+-ATPasa – Inflamación. Captopril: ECA – SIDA. Cefalosporinas: penicilin acilasa . Saquinavir: Proteasas de HIV – SIDA. Enzimas en Farmacología Blancos terapéuticos – Inflamación.

ASPECTOS CLÍNICOS La medida de la actividad enzimática en el suero es importante para:  Diagnóstico – pancreatitis aguda se mide α-amilasa  Medir el progreso luego de terapia – Seudocolinesterasa en intoxicaciones del hígado  Detectar recuperación luego de cirugía – CK puede utilizarse para seguir el progreso de las enfermedades miopáticas y valorar su respuesta al tratamiento  Detectar rechazo de trasplantes – perfil pancreatico .

 Las diferencias entre las actividades enzimáticas entre la condición normal y la enfermedad debe ser significativa. DETERMINACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA PARA DIAGNÓSTICO CLÍNICO REQUIERE:  La enzima este presente en Los niveles enzimáticos sangre. orina o fluido aumentan por: disponible.  La enzima debe ser estable para poder ser almacenada por un tiempo limitado. •Proliferación celular (neoplasia).  La enzima debe ser fácil de •Daño analizar y el método al tejido automatizado. .

eritrocitos ni Es el plasma sin leucocitos (con EDTA). Se obtiene tras permitir la coagulación de la sangre y eliminar el coágulo de fibrina y otros componentes. (sin EDTA). como el fibrinógeno. PLASMA y SUERO PLASMA SUERO Sangre sin plaquetas. factores de coagulación Es abundante en proteínas. .

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Aumento de CPK Varias condiciones fisiológicas pueden aumentar el nivel de creatinfosfoquinasa .

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Otras Aplicaciones de las Enzimas Enzimas en La Alimentación Las enzimas tienen una función muy importante que favorece de gran manera a la industria alimenticia. perteneciente al sub- grupo de las estereasas (hidrolasas) porque es capaz de hidrolizar fenil salicilato y es indicadora del efecto térmico de la leche.  Por ejemplo. perteneciente al grupo de las hidrolasas (quesos) en los que los ácidos de cadena corta contribuyen al equilibrio de los componentes del sabor. en la fabricación de lácteos se utiliza la enzima lipasa.  En la industria quesera se ocupa renina y pertenece al grupo de las proteasas se ocupa para el cuajado .  También se utiliza la enzima salolasa.

Todas estas son hidrolasas. . pues son enzimas digestivas que se rompen por medio de la hidrólisis. También se ocupa la lactasa. Otras Aplicaciones de las Enzimas Enzimas en la Industria Láctica En la producción de quesos se ocupan dos enzimas digestivas que son quimosina y pepsina producidas por el cuajar de las terneras jóvenes y las cuales rompen la caseína de la leche y producen su coagulación. Ésta rompe la lactosa.

. Esta enzima es oxirreductasa. Otras Aplicaciones de las Enzimas Enzimas en la Industria Panadera Aquí es utilizada la lipoxidasa. pues bien el almidón se rompe en presencia del agua (hidrólisis). para facilitar la acción de la levadura. pues la función aquí es la oxidación. También se añade amilasa. La amilasa es de tipo Hidrolasa. (cataliza la oxidación de los grupos metilenos de ácidos grasos) como blanqueante de la harina y para mejorar la forma de amasado. y a veces se utilizan las proteasas para romper la estructura del gluten y mejorar la plasticidad de la masa.

Otras Aplicaciones de las Enzimas Enzimas en la Industria Cervecera Se utilizan la papaína (enzima de la papaya) y la bromelaína (enzima de la piña) para fragmentar las proteínas presentes en la cerveza y evitar que ésta se enturbie durante el almacenamiento o refrigeración. Las amilasas. El tipo de enzima hidrolasas. pues el almidón se rompe por medio de hidrólisis. que se encargan de la rotura del almidón para la formación de azúcares sencillos que serán fermentados por las levaduras después. .

pues rompen el moléculas específicas y almidón ocupando la actúan bajo condiciones hidrólisis. . para pues bien funcionando igual evitar la desnaturalización de que las amilasas. estas enzimas. y son las siguientes: Amilasas: intervienen en la Lipasas: son enzimas que degradación del almidón por degradan lípidos . Otras Aplicaciones de las Enzimas Enzimas en la Industria Textil Las enzimas utilizadas en Este tipo de enzimas son esta industria actúan sobre hidrolasas. altas temperaturas. suaves. subtilis y Bacillus lichenformis que están establemente a Son de tipo hidrolasas. y al igual medio de hidrólisis por lo que que las amilasas se usan ocupan amilasas bacterianas para el desengrasado de las que provienen de Bacillus fibras.

. facilitando su posterior utilización. Son de tipo hidrolasas. Otras Aplicaciones de las Enzimas Pectinasas : utilizada para que la fibra de algodón se vuelva hidrófila y absorbente. pues menciona que la fibra se vuelve hidrófila.

pues hay una reacción donde interviene el O y este se descompone o altera. También se puede usar después del teñido. Son de tipo oxidorreductasa. . Son de tipo oxidorreductasas. pues disminuyen el peróxido que contiene oxido. Otras Aplicaciones de las Enzimas Catalasas: utilizada para descomponer en O y H202 (agua oxigenada) residual después del blanqueo de las fibras de algodón. para reducir los colorantes residuales. Peroxilasas: utilizadas para la reducción del peróxido de hidrogeno formado en el blanqueo.

producen la apariencia “pre lavado” en los jeans y no desgasta las fibras. por lo tanto es de oxidorreductasas. . Otras Aplicaciones de las Enzimas Celulasas: degradan las fibras sueltas y microfibrillas. Lactasas: Son del tipo fenol-oxidasa tienen la capacidad de catalizar reacciones de desmetilación y es utilizada en la oxidación del colorante de tipo fenólico (índigo) en la preparación de telas para jeans. Es de tipo hidrolasas ya que desintegra o rompen en presencia del agua. haciendo a los tejidos más lisos y blandos.

En el caso de los detergentes remueven las manchas de chocolate y de papa. y tiene la función de digerir el glucógeno y el almidón para formar azucares simples. Se utiliza la lipasa (hestereasas) pertenecientes a las hidrolasas y se ocupan para el desengrasado de la ropa ocasionado por derrames accidentales de comida. Otras Aplicaciones de las Enzimas Enzimas en la Limpieza Textil En lo relacionado con la fabricación de telas. . Las amilasas pertenecen al grupo de las hidrolasas. pues es la encargada de disociar los enlaces covalentes entre los lípidos. se realiza un proceso llamado lavado enzimático.

El tratamiento con enzimas celulasas parece aumentar el área de enlaces entre fibras y mejora algunas propiedades de los papeles. componente principal de la madera. Otras Aplicaciones de las Enzimas Enzimas en la Industria Forestal: Fabricación del Papel En la fabricación del papel se utilizan las enzimas celulasas pertenecientes a las hidrolasas para degradar la celulosa. . Las amilasas pertenecen al grupo de las hidrolasas y sirven también para el tratamiento del reciclaje de papel pues provoca un debilitamiento en la estructura del papel y disminución de resistencia a la penetración de fluidos.

Modelo de la llave y cerradura La forma del centro activo de la enzima es complementaria a la forma del sustrato. Explica la especificidad absoluta .

MODELO DE GUANTE Y MANO Decían que al unirse el sustrato con la enzima. se deformaban hasta alcanzar una mayor complementariedad lo que facilitaba la unión y por ende la transformación del sustrato en producto. Ajuste inducido Explica la especificidad amplia . se producían deformaciones y que producto de esta unión algunos enlaces del sustrato. del centro activo o de ambos.

Modelo de llave y cerradura Modelo de guante y mano .