RETÍCULO ENDOPLÁSMICO  traducción

•Definición
 Es una serie extensa de sacos aplanados interconectados
 Se puede visualizar por microscopía electrónico
 En el lumen ocurre la síntesis y plegamiento de proteínas
 Ribosomas libres y ribosomas anclados a la mb retículo
 Forma parte de la vía secretoria, que se inicia en el núcleo con la trascripción del m-RNA
 Paso hacia el re mediado por proteínas con secuencia señal, proteína especifica que reconoce señal
 Ubicación perinuclear; asociación directa con el mensajero que sale del núcleo; Contacto entre mb
nuclear y mb del RE.
 Función principal Síntesis de proteínas
 No todas se sintetizan en el RE, algunas solo en citosol
 Necesitan un destino: ancladas a la mb y otras se liberan al medio extracelular, vacuolas, mb
plasmática y organelos membranosos, lisosomas peroxisomas, etc.
•Estructura
El RE está compuesto principalmente por estructuras de túbulos y hojas.
-Lascélulasaltamentesecretoriaspresentanunamayorcantidaddeestructurasmembranosastipo-hoja.
-Síntesis de lípidos, señalización de calcio y sitios de contacto con otros organelos: estructura
principalmente tubular
•RE-liso versus RE-rugoso:
-Lo que diferencia al RE-liso del rugoso es la poca presencia de ribosomas.
-RE-rugoso es rico en ribosomas y, por lo tanto, posee una alta tasa de síntesis de proteínas.
Su estructura varía dependiendo del estado celular (stress, mitosis, etc)
-ERGIC (compartimento intermedio ER-Golgi): compartimento intermedio entre re y Golgi
Re posee sitios de salida para las proteínas a través de vesículas cubiertas de proteínas Cop II y Cop I
Hacia la cisterna Cis del aparato de Golgi

 Secuencias específicas de señalización en el amino terminal
 Secuencias señal y destinación de proteínas
 No todas las proteínas sintetizadas presentan el mismo destino celular.
 Existen secuencias específicas dentro de la proteína que determinan su destino.
 Estas secuencias se encuentran en la región N-terminal de la proteína.
 Existen receptores específicos para estas señales que permiten guiar la proteína hacia su destino
final.

•Funciones
-Síntesis de proteínas
Síntesis de proteínas
La síntesis de proteínas se inicia en el citosol, luego los ribosomas que contienen los mRNAs son
reclutados a la membrana del RE.
Esto ocurre gracias a una secuencia señal presente en el polipéptido naciente que es reconocida y unida
por la partícula de reconocimiento de señal (SRP)
Se inicia en el citosol cuando el mensajero abandona el núcleo, los ribosomas que los contienen son
reclutados hacia la mb al RE siempre y cuando tenga secuencia señal reconocida por partícula de
reconocimiento se señal SRP que se encuentra en citosol.
Esta la reconoce, se une a la señal de localización; traducción de mensajero; migración al RE.

ya que poseen secuencia señal que las localiza en el re -Almacenamiento de Calcio El RE contiene varios canales de Calcio y receptores responsables de su liberación cuando los niveles en el citosol están bajos importante en células neuronales y musculares el RE tiene proteínas censoras -Metabolismo de lípidos y carbohidratos Metabolismo de lípidos y carbohidratos La membrana del RE produce casi todos los lípidos de la membrana necesarios para la elaboración de nuevas membranas celulares. una vez que concluye la traducción. la translocación se pausará.SRP se une a receptor especifico. Luego en Golgi se cortan los arboles de azúcar. oligomerización) a nivel del lumen. formación de enlaces disulfuro. El principal fosfolípido fabricado es fosfatidilcolina. LasíntesisdelípidostienelugarenlacaracitosólicadelamembranadelRE . Proteínas residentes del retículo. La proteína se desplazará lateralmente y se anclará dentro de la bicapa donde permanecerá (las proteínas de transmembrana pueden contener uno o múltiples tramos hidrofóbicos Una secuencia que indica que debe permanecer anclada a mb •Si la proteína está destinada a la vía secretoria. este está cerca de canal llamado translocón. La proteína debe sufrir un correcto plegamiento (por chaperonas y enzimas) y modificaciones (N-glicosilación. SRP vuelve al citosol El polipéptido ingresa al lumen del RE a través de un translocón La secuencia señal es removida por una señal peptidasa Si la proteína está destinada a ser una proteína integral de membrana. los ribosomas son liberados al citosol. lo cual está determinado por la presencia de un tramo de residuos hidrofóbicos o una secuencia de anclaje/stop. forman un complejo y continua traducción el péptido que se está sintetizando entra por el translocón hacia el lumen del RE SRP y receptor se disocian y se reciclan. Cada etapa está catalizada por enzimas de la membrana del RE. se mantienen allí.

se inserta instantáneamente en la membrana). La proteína disulfuro-isomerase (PDI) se incrementa en el lóbulo temporal de estos pacientes. ER stress: RE expuesto a una gran concentración de proteínas sin plegar produce stress y las células generan una respuesta.-Adición de una molécula de colina por la colina fosfotransferasa Da origen a fosfolípido *Finalmente. (4) apoptosis. 2.-Aciltransferasa añade consecutivamente 2 ácidos grasos al glicerol fosfato. si no ocurre la proteína sale por translocón fuera es marcada por uriquitina(poliuriquitinacion ) para ser degradada por el proteosoma ocurre la Se repara o se envían a degradación •Patologías asociadas Patologías: •Defectos morfológicos en el RE causados por mutaciones en varias de las proteínas responsables de la forma del RE. *Cara citosólica. . una flipasa inespecífica equilibra la concentración de lípidos a ambos lados de la bicapa. Enzima que se encarga de equilibrar fosfolípidos en las dos capas de la membrana Mueve fosfolípidos recién sintetizados desde cara citosólica hasta la cara que da con el lumen •UPR (respuesta a proteínas mal plegadas) Una proteína mal plegada no debería salir del re Proteínas necesitan estar plegadas para funcionar Mecanismos para detectar mal plegamiento UPR repuesta a mal plegadas se intenta plegar proteína por chaperonas. •Enfermedad de Alzheimer: Estudios de tejido post-mortem de cerebros de pacientes con la enfermedad de Alzheimer han otorgado evidencia de disfunción de RE. formando ácido fosfatídico (insoluble.-Eliminación de fosfato inorgánico por una fosfatasa. La respuesta (del stress reticular en mamíferos) consiste en 4 mecanismos: (1) Disminuye la traducción (2) Expresión de chaperonas del RE (3) Aumenta ERAD. incluyendo desórdenes neurológicos e infecciones virales. mecanismo similar a UPR pero utiliza otra proteína. también envía de degradación. La sobre-expresión de la chaperona BiP genera la retención de proteínas necesarias para el correcto funcionamiento neuronal.En esta etapa crece la bicapa. 3. El stress de RE tiene un impacto negativo en la enfermedad. han sido ligadas a la patología de varias enfermedades humanas.Pasos: 1.

mitocondria. •Además. El transporte vesicular comprende las vías secretorias (que dan origen a las vesículas). Hay tres tipos de vesículas revestidas bien caracterizadas que se diferencian por sus proteínas de cubierta: revestidas de clatrina. como las adaptinas y receptores de transmembrana (receptores de transporte). copI al revés clatrina: transgolgi hacia mp cuando se endocita algo a nivel de mb está mediado por este revestimiento cubierta se forma por muchos triskelion Dinamina liberación de la vesicula E ensamblaje de la cubierta de clatrina controla la formación de vesículas Además de clatrina. APARATO DE GOLGI Una vez que se sintetiza la proteína en el RE necesita un procesamiento adicional que ocurre en las cisternas del Golgi Cuando está madura debe ir al compartimento que corresponda Peroxisomas. Cada una participa en una parte diferente del transporte. el RE es capaz de almacenar Calcio y participar en la síntesis de lípidos (RE-liso). distintos compartimentos membranosos. Clatrina: transporte desde el complejo de Golgi y membrana plasmática COPI/COPII: transporte desde el RE y las cisternas del Golgi *copII: viaje de la vesícula desde el re al Golgi.Resumiendo… •El RE es un organelo membranoso cuya principal función es la síntesis de proteínas (RE-rugoso). endocíticas(endocitosis a través de vesículas) y de recuperación(reciclaje a compartimentos) Ocurre a través de la gemación de un fragmento de la mb dadora que incluye proteínas y parte de la mb La vesícula viaja y se fusiona con mb del compartimento aceptor Las vesículas de transporte emergen por gemación de un compartimiento y se fusionan con el otro. •La sobre-expresión de enzimas del RE importantes en la síntesis de proteínas se encuentra asociado a diversas patologías. existen otras proteínas involucradas en la formación de estas vesículas. •El stress de RE se produce por un incremento de proteínas sin plegar en el lumen del RE. Al hacerlo. transportan material desde el lumen y la membrana del compartimiento dador al lumen y la membrana del compartimiento de destino. •El RE posee mecanismos mediados por el proteosoma para degradar aquellas proteínas que no han sido correctamente plegadas (UPR). revestidas de COPI y revestidas de COPII. desde y hacia. lisosomas. que se unen en el interior de la vesícula a las moléculas solubles a transportar. a través del uso de vesículas. etc El transporte vesicular es el mecanismo de transporte de proteínas y metabolitos. Adaptinas: participan en la formación .

ya que se une a la vesícula en formación. Las proteínas SNARE aportan la especificidad de reconocimiento y catalizan la fusión de las vesículas con la membrana de destino. activando la hidrólisis del GTP. Las proteínas SNARE que interactúan han de separarse antes de poder actuar de nuevo •Una proteína crucial. los dominios helicoidales de una se envuelven con la otra. Por lo tanto. Vesícula internalizada por la célula liberación de cubiertas Las GTPasa monoméricas controlan el ensamblaje de la cubierta •El transporte vesicular depende de una serie de proteínas de unión a GTP que controlan tanto los aspectos espaciales como temporales del intercambio de membranas. *Las proteínas Rab contribuyen a asegurar la especificidad en el anclaje de las vesículas Las proteínas Rab. catalizando la conversión de GDP->GTP y los GAP: inactivan. •Estas proteínas actúan como interruptores moleculares que oscilan entre un estado activo unido a GTP y un estado inactivo unido a GDP. •El requerimiento de la reactivación de las SNARE por NSF permite a la célula controlar cuándo y dónde se han de fusionar las membranas. •Existen dos clases de proteínas que regulan el paso de un estado a otro. ARF: COPI. NSF(una ATPasa). clatrina en las membranas del Golgi Sar1: COPII Las proteínas SNARE y las GTPasas de transporte guían el transporte de membrana La especificidad de unión entre la membrana dadora y la aceptora se debe a la presencia de proteínas SNARE y GTPasas de direccionamiento(Rab). Estructura del complejo v-SNARE/t-SNARE Cuando una v-SNARE interacciona con una t-SNARE.Receptores se unen a la proteína a cargo dentro de la vesícula Dinamina: es otra proteína citosólica muy importante en este proceso.cataliza el proceso de desensamblaje. regula la frecuencia con la que las vesículas se separan de la membrana. de anclaje y las SNAREs ayudan a transportar vesículas a sus membranas destino . lo que promueve la separación de la vesícula de la membrana dadora. Utiliza el ATP para desenrollarlas interacciones entre estos complejos. que fijan la unión de las dos membranas. formando complejos estables trans-SNARE. Las GTPasas de reconocimiento están implicadas en la regulación del anclaje inicial de la vesícula con la membrana de destino. GEF: activan. produciéndose un anillo alrededor del cuello de la vesícula.

Transportan proteínas residentes del RE que se han escapado. Actúan inmediatamente después de que las vesículas han liberado la cubierta de COPII. .*Las vesículas revestidas en COPI participan en el transporte retrógrado (recuperación).

gatillada por un estímulo específico 3) Vía constitutiva .Exocitosis 2) Vía regulada de secreción.