Inhibidor

:

Efector que hace disminuir la actividad enzimática, a través deinteracciones con el centro activo u
otros centros específicos (alostéricos).

Esta definición excluye todos aquellos agentes que inactivan a la enzima a través de
desnaturalización de la molécula enzimática

De esta forma, habrá dos tipos de inhibidores:

I. Isostéricos: ejercen su acción sobre el centro activo

II. Alostéricos: ejercen su acción sobre otra parte de la molécula, causando un cambio
conformacional con repercusión negativa en la actividad enzimática.

Los inhibidores isostéricos pueden ser de dos tipos:

. Inhibidor reversible: establece un equilibrio con la enzima libre, con el complejo enzima-
substrato o con ambos.

a) El inhibidor se fija al centro activo de la enzima libre, impidiendo la fijación del
substrato: Inhibición Competitiva

(b) El inhibidor se fija a la enzima independientemente de que lo haga o no el substrato; el
inhibidor, por tanto, no impide la fijación del substrato a la enzima, pero sí impide la
acción catalítica: Inhibición No Competitiva
(c) El inhibidor se fija únicamente al complejo enzima-substrato una vez formado,
impidiendo la acción catalítica; este tipo se conoce como Inhibición Anticompetitiva

. Inhibidor irreversible: modifica químicamente a la enzima