You are on page 1of 61

Aminokiseline

•Nastaju hidrolizom proteina (hemijska ili enzimska)

Supstituisane
kiseline
H zamenjen
amino grupom

Aminokiseline su sastavljene od ugljenika, kiseonika,
vodonika i azota

Istorijat

• 1806: francuski hemičar Louis-Nikolas Vauquelin otkrio
prvu aminokiselinu u asparagusu (asparagin)

• 1812: William Hyde Wollaston je iz mokraćnog kamena
izolovao i identifikovao aminokiselinu cistin.

• 1819: prva aminokiselina izolovana iz hidrolizata
proteina u kristalnom stanju (glicin)

Aminokiseline

• Iz prirodnih proizvoda izolovano preko 700 različitih
aminokiselina

• Koncentracija slobodnih aminokiselina u ćelijama i
telesnim tečnostima je mala
• Najveći deo vezan je u velikim molekulima-peptidi i
proteini

• U izgradnji polipeptida i proteina učestvuje samo 20
aminokiselina
– standardne aminokiseline

Aminokiseline R ostatak: -alifatičan -aromatičan -heterocikličan Može da sadrži različite grupe: -hidroksilnu -amino -merkapto -sulfidnu .

disocijacija. Podela aminokiselina • Prema broju COOH i NH2 grupa • monoamino monokarboksilne • monoamino dikarboksilne • diamino monokarboksilne • Veličini i strukturi • Polarnosti • Svojstvima funkcionalnih grupa u bočnom lancu (polarnost. neesencijalne) . reaktivnost) • Sintezi (esencijalne. veličina.

.-aminokiseline . Podela aminokiselina  Prema položaju NH2 grupe u odnosu na COOH grupu .

Aminokiseline sa nepolarnim bočnim nizom glicin alanin valin leucin izoleucin .

Aminokiseline sa nepolarnim bočnim nizom metionin prolin fenilalanin triptofan .

Aminokiseline: polarni nejonizovani bočni niz serin treonin cistein tirozin asparagin glutamin .

Aminokiseline sa kiselim bočnim nizom asparaginska glutaminska kiselina kiselina dve karboksilne grupe .

Aminokiseline sa baznim bočnim nizom lizin arginin histidin .

Neesencijalne – sintetišu se u organizmu . Poluesencijalne -neophodne su u dečijem uzrastu 3. Esencijalne .u organizmu se ne sintetišu i moraju se uneti hranom 2. Podela aminokiselina Prema mogućnosti sinteze u organizmu aminokiseline se dele na: 1.

Podela aminokiselina Esencijalne Poluesencijalne Neesencijalne Metionin Arginin Alanin Valin Histidin Asparagin Fenilalanin Asparaginska kiselina Treonin Cistein Triptofan Glutamin Izoleucin Glutaminska kiselina Leucin Glicin Lizin Prolin Serin Tirozin .

.

Aminokiseline Hidrofilne Hidrofobne .

L i D konfiguracija aminokiselina • L i D konfiguracija • Sve -aminokiseline izolovane iz proteina imaju L konfiguraciju .

levo) B A D R-konfiguracija E B D A S-konfiguracija E A>B>D> E NH2COOHRH . S i R konfiguracija aminokiselina • R -od rectus (latin. desno) • S -od sinister (latin.

Svojstva aminokiselina • Jedinjenja male molekulske mase (75-240 g/mol) • Visoka tačka topljenja (iznad 200 °C) • Rastvorljivost u vodi različita. zavisi od izoelektrične tačke • Optički aktivne (+) i (-) zbog hiralnog C atoma • Većina aminokiselina je slatkog ukusa – leucin je bez ukusa – arginin i izoleucin su gorki – glutaminska kiselina i njene soli su prijatnog ukusa i koriste se kao pojačivači aroma .

Aminokiseline u vodenom rastvoru • Sadrže NH2 i COOH grupu • U vodi prisutne kao: konjugovana kiselina (NH3+) i konjugovana baza (COO-) • zwitter jon (amfoterna jedinjenja) .

Izoelektrična tačka (pI) •pI je pH vrednost na kojoj je koncentracija protonovane amino grupe jednaka koncentraciji karboksilatnog anjona .

Izoelektrična tačka (pI) .

Ninhidrinska reakcija. Plava boja-primarna NH2 grupa 2. Gradi se kompleks 1. Sa kiselinama i bazama grade soli 2. Žuta boja-sekundarna NH2 grupa .dokazivanje prisustva aminokiselina 1. Reakcije aminokiselina 1. Acilovanje-reakcija NH2 grupe 3. Formiranje peptidne veze 1. Esterifikacija-reakcija COOH grupe 4.

Reakcija sa ninhidrinom .

Peptidna veza  COOH grupa i NH2 grupa reaguju  Nastaje amidna veza  Kondenzacija-izdvaja se mali molekul (voda) .

Hidroliza peptidne veze  Hidroliza-raskidanje veze  OH i H iz vode se vezuju .

Peptidi i proteini • Razlika prema broju aminokiselina u lancu • Peptidi: do 50 aminokiselina  Dipeptidi: 2 aminokiseline  Tripeptidi: 3 aminokiseline  Polipeptidi: više od 10 aminokiselina • Proteini: više od 50 aminokiselina  Obično: 100 do 10 000 aminokiselina  MM preko 10 000 g/mol .

Peptidi • Amidi dobijeni reakcijom NH2 grupe iz jedne kiseline i COOH grupe iz druge aminokiseline • Amidna veza. se u ovom slučaju zove peptidna veza Dipeptid Pisanje po konvenciji: -sa leve strane NH2 -sa desne strane COOH . -NHCO-.

primarni. Proteini • Proteini –nastaju povezivanjem ostataka aminokiselina peptidnom vezom • Ime potiče od grčke reči proteos (prvi. najvažniji) • Često se upotrebljava i izraz belančevine • Imaju dve važne. a različite uloge: – predstavljaju strukturni (gradivni) materijal – nosioci osnovnih životnih funkcija u ćeliji (katalizatori brojnih biohemijskih procesa u ćeliji) .

Hidrofilne grupe Hidrofobne grupe proteina proteina Karboksilna (-COOH) Metil (-CH3) Karbonilna (C=O) Metilenska (-CH2-) Hidroksilna (-OH) Etil (-C2H5) Aldehidna (-CHO) Propil (-C3H8) Amino (-NH2) Fenil (-C6H5) Imino (NH) Izopropenska (-C5H8) Amidna (-CONH2) Sulfhidrilna (-SH) .

. Vodonične veze u proteinima • H-veze: 1) Atomi u peptidnoj vezi 2) Peptidna veza i atomi iz R ostatka 3) Atomi iz R ostatka •Konfiguracija i stabilnost proteina izgraĎenogiz više peptidnih lanaca uslovljena je i sekundarnim (bočnim) vezama •vodonična. disulfidna. hidrofobna itd. jonska.

. Struktura proteina • Sastav i konformacija proteina odreĎuje njihovu biološku funkciju. • Svojstva proteina zavise od redosleda aminokiselina u polipeptidnin nizovima i od njihovog prostornog rasporeda. reaktivni ili aktivni centri). • U nekim slučajevima specifična aktivnost proteina zavisi samo od redosleda u nekim delovima niza koji se može javiti i na više mesta u molekulu (tzv.

Struktura proteina • 4 nivoa strukture • Primarna struktura – Aminokiseline • Sekundarna struktura – H veze u peptidnom lancu • -heliks i -ravni • Tercijarna struktura – Nekovalentne interakcije izmeĎu R grupa u proteinu • Kvaternerna struktura – Interakcije izmeĎu dva ili više polipeptidnih lanaca .

. kao i “silama” koje povezuju različite odsečke polipeptidnog lanca. Struktura proteina • Primarna • vrsta i redosled (sekvenca) aminokiselina • udeo pojedinih aminokiselina u polipeptidnom lancu • stabilizovana je peptidnim vezama • Sekundarna – način uvijanja (nabiranja) polipeptidnog lanca u prostoru. – uslovljen je sekvencom aminokiselinskih ostataka. – uvrtanje amidnih ravni oko veze koja spaja -C atome proteinskih lanaca.

•U aminokiselinskom ostatku u polipeptidnom nizu su moguće rotacije oko dve veze: •-ugao oko -C i amidni azot (C-N) •-ugao oko -C i karbonilni ugljenik (C-C’) .

Sekundarna struktura proteina -heliks (-zavojnica) • Dva tipa struktura • Delovi proteina koji se ne umotavaju ni u jedan oblik-nasumično klupko • Najrasprostranjeniji -ravan oblik je -heliks – energijom najsiromašnija i najstabilnija konformacija proteina. .

• To je struktura samo jednog polipeptidnog lanca u prostoru • Povezivanje je preko H-veza • imino grupa (-NH-) jedne peptidne veze je povezana za karbonilnu grupu (C=O) neke susedne peptidne veze. -helix • Najpoznatiji oblik sekundarne strukture proteina • Identifikovao Linus Pauling 1951 g. • Stabilna struktura .

• Polipeptidni lanac u -nizu je skoro sasvim razvučen (cik-cak konformacija) .  struktura • Obrazuje se kada se dva ili više polipeptidnih lanaca ili segmenata jednog istog lanca povežu uzduž jedan sa drugim vodoničnim vezama. • Vodonične veze su normalne u odnosu na kičmu polipeptidnog lanca.

 struktura .

 ravni

•Antiparalelna
• susedni, vodonično vezani,
polipeptidni nizovi su
suprostavljenih smerova

•Paralelna
•susedni, vodonično vezani,
polipeptidni nizovi su istog
smera

Tercijarna struktura
• Način rasporeda sekundarnih struktura i položaj bočnih
ostataka aminokiselina u molekulu proteina
• Stabilizovana je H-vezama, jonskim, kovalentnim,
hidrofobnim

• Kod proteina koji se sastoje iz samo jedne globule
(jednog polipeptidnog lanca) to je najviši oblik strukture
u prostoru.

• Nastaje trodimenzionalna struktura nativnog proteina ili
proteinske subjedinice
• Stvaraju se globule ili fibrile

Fibrilarni i globularni proteini

•Globularni
loptasti ili
elipsoidni

•Fibrilarni
jednostruki,
dvostruki ili
višestruki

Kvaternerna struktura proteina • Finalni oblik strukture proteina • Interakcija različitih polipeptidnih lanaca .

soli) – mehaničko delovanje  Primarna struktura se ne menja denaturacijom . baze. Denaturacija proteina-gubi se aktivnost  Faktori koji utiču na denaturaciju – temperatura – pH (kiseline.

metal. Podela proteina • Prema složenosti dele se u dve grupe 1. Prosti (nekonjugovani ) proteini – daju hidrolizom samo aminokiseline – dele se na globularne i fibrilarne proteine 2. Složeni (konjugovani) proteini (proteidi) – proteinski i neproteinski deo (prostetična grupa) – obično vezana za proteinski deo molekula – ugljeni hidrat. lipid. fosfatni ostatak i dr . nukleinska kiselina. pigment.

Globularni proteini  Imaju strukturu globule  Albumini. zaštita organa  Enzimi i drugi brojni biološki aktivni proteini  Hidrofobne grupe su orijentisane unutar globule.u krvnoj plazmi  Globulini-u plazmi. a polarne su na površini molekula  Rastvorljivi u vodi .

papcima • Miozin-učestvuje u kontrakciji mišića • Fibrinogen-učestvuje u zgrušavanju krvi • Kolagen-u gradivnom i vezivnom tkivu  Imaju gradivnu i zaštitnu ulogu  Nerastvorni su  Ne mogu se dobiti u kristalnom stanju što znatno otežava njihovo izolovanje i ispitivanje . Fibrilarni proteini  Imaju vlaknastu strukturu • Keratin-u kosi. rogovima. dlakama. perju. noktima.

LDL) Glikoproteini šećer + protein Nukleoprotein nukleinska kiseline + protein Fosfoproteini fosfor + protein Hromoproteini Hromoforna grupa + protein (hemoglobin) . (holesterol. Složeni proteini Naziv proteina Konstituenti proteina Metaloproteini metal + protein Lipoproteini lipid + protein. HDL.

Proteini u kozmetičkim preparatima • Kolagen • Elastin • Keratin • Kazein • Biljni i mikrobni proteini .

-heliks) • Veoma bogat prolinom. Kolagen • Dugo se koristi kao aktivna supstanca u kozmetici • Sastoji se od tri velika peptidna lanca • Svaki lanac se sastoji od 1050 aminokiselina (ureĎenih u spiralu. sadrži i dve retke amino kiseline: hidroksiprolin i hidroksilizin • Najzastupljeniji protein kože – čini 82% njene suve materije .

Uloga kolagena • U koži se nalazi u dva oblika: – mreža čvrstih vlakana – rastvorljivi (dispergovan) kolagen • Ima ulogu potpornog materijala u vezivnom tkivu dermisa • Kolagenska vlakna imaju zaštitnu ulogu: sprečavaju rupture prilikom mehaničkih udara • Vezuju velike količine vode  koži daju tonus i svežinu .

Biosinteza kolagena • Aktivatori sinteze kolagena su: – Vitamin C – Estrogeni hormoni – Joni nekih metala • Inhibitori: glukokortikoidi (luče se u stresnim situacijama) • Razgradnja – enzim kolagenaza – UV zraci-umrežavanje i starenje .

Derivati kolagena (hidrolizati) • Nisu bioaktivni (izmenjena struktura) • U kozmetičkim preparatima se koriste kao zaštitni koloidi • Posebno zastupljeni u preparatima za kosu (kondicioneri) • Talože se na površini dlake i popravljaju njenu strukturu .

Ihtiokolagen • Prirodni. ekstrahovan iz kože riba • Sadrži 17 amino kiselina • Koncentracija svake amino kiseline je za 60% viša nego u goveĎem/svinjskom kolagenu • Ne izaziva alergijske reakcije . nativni kolagen.

• Ponaša se drugačije od ostalih proteina. Elastin • Pored kolagena najvažniji protein vezivnog tkiva • Elastičnost vezivnog tkiva zavisi od njegovog prisustva • U kozmetičkim proizvodima se primenjuju hidrolizati elastina (nativni elastin je nerastvoran) Keratin • Protein pogodan za kondicioniranje kose i noktiju • Koriste se potpuni ili delimični hidrolizati Kazein • Fosfoprotein • 80% svih mlečnih proteina (sastavljen od 21 aminokiseline) . • U kozmetici se koristi u obliku praha .

Proteini svile • Najčešće se koristi sericin (prirodni glikoprotein) • Sirovina za proizvodnju: svila iz svilene bube • Vezuje se za keratin kože i kose (obrazuje film-izuzetno hidratiše) Proteini belanceta • Za hidrataciju i regeneraciju kose • Popravlja oštećenu strukturu dlake • Koristi se u šamponima i kondicionerima • Lako se disperguje u vodi ili alkoholu .

badema i pšenice • Sastav aminokiselina bitno različit od animalnih proteina • Proteini mikroorganizama . Proteini biljnog porekla • Koriste se kao ovlaživači i kondicioneri za kožu i kosu • Najčešće: – Proteini soje. kukuruza.

Želatin •Dobija se parcijalnom hidrolizom kolagena •Dva tipa: tip A i tip B 27 vrsta kolagena: koža Kosti Tetive Hrskavica .

Želatin • Molarna masa: 15000 do 250 000 .

8-5.tip A: pH 8-9 tip B: pH 4.5 .

Formiranje gela t t .

Bloom • Sol-gel stanje • Analitička mera jačine gela jeste vrednost Bloom-a. • Bloom – masa (g) klipa koji pritiska površinu termostatiranog gela do određene dubine pod standardnim uslovima • Prema vrednosti Bloom-a želatin se deli na: – želatin visokog (200-300) – srednjeg (100-200) i – niskog (50-100) Bloom-a .