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Hemoglobina

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La hemoglobina es una hemoproteína de la sangre, de masa
molecular de 64 000 g/mol (64 kDa), de color rojo
hemoglobina, alfa 1
característico, que transporta el oxígeno, O2, desde los
órganos respiratorios hasta los tejidos, el dióxido de
carbono, CO2, desde los tejidos hasta los pulmones que lo
eliminan y también participa en la regulación de pH de la
sangre, en vertebrados y algunos invertebrados.

La hemoglobina es una proteína de estructura cuaternaria,
que consta de cuatro subunidades. Esta proteína forma parte
de la familia de las hemoproteínas, ya que posee 1 grupo
hemo en cada subunidad.

Índice
1 Investigación histórica
2 Estructura Modelo de tipo mixto del dímero de hemoglobina
3 Oxihemoglobina humana con una cadena A como boceto en el frente,
4 Efectores alostéricos: 2,3-bisfosfoglicerato y la cadena B por detrás como palos; hemoglobina
5 Efecto Bohr en el centro como bolas rojas.1
6 Importancia biomédica Estructuras disponibles
7 Tipos de hemoglobina PDB Buscar ortólogos: PDBe, RCSB
8 Valores de referencia Identificadores
9 Véase también
Símbolo HBA1 (HGNC: 4823)
10 Referencias
11 Bibliografía Identificadores OMIM: 141800
externos EBI: HBA1
GeneCards: Gen HBA1
UniProt: HBA1
Investigación histórica Locus Cr. 16 p13.3
Ontología Génica
En 1825 J.F. Engelhard Referencias: AmiGO / QuickGO
descubrió que la relación del
hierro con la proteína era Ortólogos
idéntica en las Especies Humano Ratón
hemoglobinas de varias Entrez 3039
3
especies. A partir de la UniProt
P69905 n/a
masa atómica conocida del
hierro calculó la masa RefSeq NM_000558 n/a
(ARNm)
molecular de la
hemoglobina como n × 16 v·d·e
[editar datos en W ikidata]
000 (n = número de átomos
de hierro por molécula de
Max Perutz, uno de los padres
hemoglobina, que ahora se sabe que es 4), la primera determinación de la masa
fundadores de la biología
molecular de una proteína. Esta "conclusión apresurada" causó mucha burla en
molecular.2
el momento entre los científicos que no podían creer que ninguna molécula
pudiera ser tan grande. Gilbert Smithson Adair confirmó los resultados de
Engelhard en 1925 midiendo la presión osmótica de las disoluciones de hemoglobina.4

beta Las cadenas α y β de la hemoglobina tienen un 75 % de hélices alfa como estructura secundaria. externos EBI: HBA2 3. UniProt: HBA2 Locus Cr. seguida de la evaporación lenta del disolvente de la solución. cuyo átomo de hemoglobina. alfa 2 hierro es capaz de unir de forma reversible una molécula de dioxígeno. Cuatro grupos pirrol se unen formando la Identificadores OMIM: 141850 protoporfirina IX. Cada cadena polipeptídica de la hemoglobina está unida a un grupo hemo para formar una subunidad. mientras que la Especies Humano Ratón cadena β consiste de 146 aminoácidos con una estructura Entrez 3040 primaria diferente.9 10 Este trabajo le supuso la concesión del Premio Nobel de Química de 1962. Estas cadenas son codificadas por genes UniProt P69905 n/a diferentes y tienen estructuras primarias diferentes.6 el fisiólogo alemán Otto Funke publicó una serie de artículos en los que describía el crecimiento de los cristales de hemoglobina mediante la dilución sucesiva de glóbulos rojos con un disolvente —agua pura. El tipo más común de la hemoglobina en los mamíferos contiene cuatro de tales subunidades. Símbolo HBA2 (HGNC: 4824) 2. La cadena α consta de Ortólogos 141 aminoácidos y una secuencia específica.8 En 1959. El papel de la hemoglobina en la sangre fue dilucidado por el fisiólogo francés Claude Bernard. La estructura tetrámera de los tipos comunes de v·d·e hemoglobina humana son las siguientes: HbA1 tiene α2β2. La hemoglobina presente en los adultos (HbA) tiene dos cadenas α y dos cadenas β. Unión del succinil-CoA (formado en ciclo de Krebs o Identificadores ciclo del ácido cítrico) al aminoácido glicina formando un grupo pirrol.La proteína hemoglobina que transporta el dioxígeno fue descubierta en 1840 por el médico y químico alemán Friedrich Ludwig Hünefeld (1799-1882). 16 p13. Estructura La forman cuatro cadenas polipeptídicas (globinas) a cada una de las cuales se une un grupo hemo. En el caso de las cadenas δ y γ de otros tipos de hemoglobina RefSeq NM_000517 n/a humana. alcohol o éter—.7 La oxigenación reversible de la hemoglobina fue descrita unos años más tarde por Felix Hoppe-Seyler. Las cuatro subunidades de la hemoglobina en su . El nombre de la hemoglobina deriva de las palabras heme y globina. [editar datos en W ikidata] HbF tiene α2γ2 y HbA2 (tipo menos común en los adultos) tiene α2δ2. Max Perutz determinó la estructura molecular de la mioglobina (similar a la hemoglobina) por cristalografía de rayos X. que consta de Ontología Génica cuatro cadenas polipeptídicas con estructuras primarias Referencias: AmiGO / QuickGO diferentes. hemoglobina. con 7 y 8 segmentos respectivamente. RCSB 1. que puede unirse a una molécula de dioxígeno a través de fuerzas dipolares iónicas inducidas. Cada grupo hemo contiene un átomo de hierro. como la hemoglobina fetal (HbF) es muy similar a (ARNm) la cadena β. lo que refleja el hecho de que cada subunidad de hemoglobina es una proteína globular con un grupo hemo incrustado. El grupo hemo está formado por: Estructuras disponibles PDB Buscar ortólogos: PDBe. compartido con John Kendrew.3 La hemoglobina es una proteína tetrámera. La protoporfirina IX se une a un ion ferroso (Fe2+) GeneCards: Gen HBA2 formando el grupo hemo.5 En 1851.

11 p15. Si una proteína que no presenta un . pO2. la cual presenta la saturación fraccional. su quinta valencia se une al nitrógeno de la Locus Cr. Símbolo HBB (HGNC: 4827) Identificadores OMIM: 141900 El átomo de hierro se encuentra en el centro del anillo de externos EBI: HBB porfirina y tiene seis valencias. Y sus subunidades se unen entre ellas por puentes de sal. mientras que la histidina distal se Identificadores encuentra lejos del grupo hemo. El grupo hemo está localizado en una cavidad entre dos hélices de la cadena de la globina y a su vez está protegido por un residuo de valina. En los pulmones. El hierro está unido al GeneCards: Gen HBB nitrógeno de los cuatro anillos de pirol por cuatro de sus UniProt: HBB valencias. Esto quiere decir que un 98 % de los sitios de enlace de cada molécula de hemoglobina están enlazados a una molécula de dioxígeno. hemoglobina B. La concentración de dioxígeno se mide en presión parcial. aumenta la probabilidad de que se enlace otro dioxígeno a un sitio de enlace vacío. porque las reacciones de enlace en sitios de enlace individuales en cada molécula de hemoglobina están relacionadas e influyen directamente en las reacciones de enlace de los otros sitios de enlace de cada molécula. La saturación fraccional. la hemoglobina se satura en un 98 % de dioxígeno. para un transporte eficiente del dioxígeno dentro del cuerpo. libera el dioxígeno a las células. La curva de enlace de la hemoglobina es sigmoidea. mientras que los grupos porfirina polares cargados se encuentran orientados hacia la superficie hidrofílica de la Modelo de barras y esferas de hemo de la cadena de subunidad. se Entrez 3043 define como el número de sitios de enlace saturados con UniProt P68871 n/a dioxígeno respecto al número total de sitios de enlace RefSeq NM_000518 n/a posibles en una molécula de hemoglobina. respecto a la concentración del mismo. ya que están presentes PDB Buscar ortólogos: PDBe.5 histidina proximal y la sexta está ocupada por la hisitidina distal o por dioxígeno. el Fe como bola VDW verde.estructura cuaternaria forman un tetraedro. la liberación de dioxígeno de un sitio de enlace facilita la liberación de dioxígeno de otros sitios de enlace. Al movilizarse la hemoglobina por la sangre. Esta forma de la curva sugiere que el enlace del dioxígeno a un sitio de enlace. dioxígeno detrás. Ontología Génica Referencias: AmiGO / QuickGO Se puede estudiar las propiedades del enlace entre el Ortólogos dioxígeno y la hemoglobina a partir de la curva de enlace del Especies Humano Ratón dioxígeno. RCSB cerca del grupo hemo. Y. A este comportamiento se le llama cooperativo. Los grupos vinilo no polares del grupo hemo se encuentran en el interior hidrofóbico de la cavidad. y su nivel de saturación se reduce a un 32 %. con hemo cargado. Asimismo. Esto quiere decir que un 66 % (98 % − 32 % = 66 %) de los sitios de enlace de la hemoglobina contribuyen al transporte y descarga de dioxígeno. El valor de Y (ARNm) puede ir desde 0 (todos los sitios de enlace están sin v·d·e dioxígeno) hasta 1 (todos los sitios de enlace están enlazados [editar datos en W ikidata] con dioxígeno). que estabilizan su estructura. que se enlazan al átomo de hierro y se Estructuras disponibles designan como histidinas proximales. polipeptídicas. después de dPDB También se encuentran residuos de histidina de las cadenas 1GZX. El comportamiento cooperativo de la hemoglobina es indispensable Hemoglobina.

dando el aspecto rojo o escarlata intenso característico de la sangre arterial. su eficiencia se verá reducida notablemente. Esta diferencia en la afinidad relativa por el O2 permite a la HbF extraer dioxígeno de la HbA de la sangre placentaria de la madre para que el feto la utilice. En este modelo. ya que las interacciones entre sus subunidades son fuertes. realiza el mismo trabajo que la hemoglobina. el enlace de una molécula de dioxígeno aumenta la afinidad de otros sitios de enlace. La estructura cuaternaria observada en el estado desoxigenado de la hemoglobina se conoce como el estado T (tenso). Al enlazarse con un ligando. tetrámero de la hemoglobina influya en los otros sitios de enlace dentro de la misma molécula. el estado R está muy favorecido. Reacción paso a paso: Reacción total: Efectores alostéricos: 2. por ejemplo la mioglobina tiene una eficiencia del 7 %. Cuando pierde el oxígeno. El comportamiento de enlace cooperativo de la hemoglobina con el O2 requiere que el enlace del dioxígeno en un sitio de enlace en el Grupo hemo. el equilibrio cambia entre estos 2 estados. Al desencadenar el paso del estado T al estado R. En este estado se favorece fuertemente el enlace de más moléculas de dioxígeno. cada tetrámero puede existir exclusivamente en dos estados (T o R). la p50 es a 26 mm de Hg. Estos cambios se evidencian en su estructura cuaternaria. se denomina desoxihemoglobina o hemoglobina reducida. Pero al enlazarse una molécula de dioxígeno. Se puede explicar la cooperatividad de la hemoglobina a partir de distintos modelos. la HbF es reemplazada por la HbA. Mientras que la estructura de la hemoglobina completamente oxigenada. En la HbA (hemoglobina adulta). mientras que la HbF (hemoglobina fetal) tiene el p50 a 20 mm de Hg. Los dímeros α1β1 y α2β2 rotan aproximadamente 15 grados el uno respecto al otro. En cambio el modelo secuencial explica que la unión de un dioxígeno a la hemoglobina favorece la unión de más dioxígenos. Después del nacimiento. es conocida como el estado R (relajado). pero no significa un cambio total del estado T al estado R. El modelo concertado (Modelo MWC) explica que la hemoglobina tiene únicamente 2 formas: el estado T y el estado R. Oxihemoglobina Cuando la hemoglobina tiene unido dioxígeno se denomina oxihemoglobina o hemoglobina oxigenada. La desoxihemoglobina se considera en estado T.comportamiento de enlace cooperativo. Se han desarrollado 2 modelos diferentes. ya que las interacciones entre sus subunidades se encuentran debilitadas (o relajadas). oxihemoglobina. y presenta el color rojo oscuro de la sangre venosa (se manifiesta clínicamente por cianosis). La presión a la cual la hemoglobina se encuentra saturada en un 50 % (p50) muestra la afinidad de distintos tipos de hemoglobina respecto al dioxígeno.3-bisfosfoglicerato .

y a su vez cuando este compuesto está presente se necesitan mayores enlaces de dioxígeno con la hemoglobina.6 metros de altura necesario un mecanismo inmediatamente después de su instalación. estado T. . La oxidación intencional de una obra inicialmente liberación de dioxígeno en los brillante refleja la reacción química fundamental del dioxígeno enlazado al hierro en tejidos. Por lo tanto.3- bisfosfoglicerato. generan grandes cantidades de iones de hidrógeno y dióxido de carbono. es conocido como el efecto Bohr. ya que éste determina la afinidad de la hemoglobina con el dioxígeno. Para liberar dioxígeno donde es más necesario. los iones de hidrógeno y el dióxido de carbono son efectores alostéricos de la hemoglobina que se unen a sitios distintos a los sitios de enlace del dioxígeno. mientras que en las células rojas su afinidad es menor. como el músculo durante la contracción. Efecto Bohr El aumento de oxigenación de la hemoglobina en los pulmones y la rápida liberación de dioxígeno en los tejidos gracias a los efectos del pH y la presión parcial del dióxido de carbono. Por lo tanto la hemoglobina se mantiene en su estado T de baja afinidad hasta que alcance un medio con altas concentraciones de dioxígeno. Esta diferencia se debe a la presencia del 2. Para que esto suceda los enlaces entre la hemoglobina y el 2. la hemoglobina ha evolucionado para responder a las concentraciones de estas dos sustancias. Los tejidos de metabolización rápida. dificultando su liberación.3-BPG. Esto Acero (Heart of Steel) basada en la estructura central de la proteína. luego de 10 días y después de varios meses adicional para estabilizar el de exposición al ambiente. al bajar el valor del pH de 7. Por ejemplo. con pH de 7.3-BPG). pCO2. cuando la hemoglobina se mueve hacia la región con menor pH.En las células rojas es crucial la presencia del 2.3-BPG efector alostérico. La regulación por parte de una molécula estructuralmente diferente al O2 es posible gracias al enlace del efector alostérico en un sitio completamente distinto a los sitios de enlace del dioxígeno en la hemoglobina. Por lo tanto es la hemoglobina. para que ésta cambie su forma de T a R. Debido a esto se le llama al compuesto 2. Este mecanismo se descubrió a partir de la comparación de la afinidad con el dioxígeno de la hemoglobina en un estado puro y en las células rojas. La afinidad de la hemoglobina respecto al dioxígeno disminuye.3- bifosfoglicerato (2. En la transición de T a R. El 2. el estado T debe permanecer estable hasta que la unión de suficientes dioxígenos permita la transición al estado R. resulta en la liberación de un 77 % del total de dioxígeno que lleva una molécula de hemoglobina.4 y un pO2 de 100 torr. Para que la hemoglobina funcione eficientemente.3-BPG se enlaza al centro del tetrámero.3-BPG se deben romper. este ‘bolsillo’ colapsa y se libera el 2. tiende a liberar más dioxígeno.3- BPG. hacia el músculo activo. el transporte desde los pulmones. en un ‘bolsillo’ que solo está presente en el estado T. con un pH de 7.11 Las imágenes muestran la escultura de 1.2 y una presión de dioxígeno parcial del 20 torr. Esta escultura está resultaría en una baja hecha de vidrio y acero corten. esto desplaza el equilibrio El artista Julian Voss-Andreae creó en 2005 una escultura denominada Corazón de hacia el estado R. Al igual que el 2.4. Se encontró que en un estado puro la hemoglobina se enlaza fuertemente al dioxígeno. Este compuesto está presente en las células rojas de la sangre a una concentración igual a la concentración de hemoglobina (~ 2 mM). Mientras que en el caso de no encontrarse ningún cambio de pH o de la pO2 se liberaría solo un 66 % del total de dioxígeno de la hemoglobina. El estado T es muy inestable.

3-DPG en las células rojas es elevada. Está formada por dos globinas alfa y dos globinas delta. por lo tanto contribuye al mantenimiento de un pH constante en la sangre.3- DPG en los eritrocitos. Al enlazarse con el primer dioxígeno. Carbaminohemoglobina: se refiere a la hemoglobina que ha unido dióxido de carbono. CO2. Tipos de hemoglobina Hemoglobina A o HbA. por lo que desplaza a éste fácilmente y produce hipoxia tisular. Esto genera un suministro pobre de dioxígeno a los tejidos. representa aproximadamente el 97 % de la hemoglobina en el adulto. También tiene una función como tampón químico. Este es un ejemplo de la adaptación a la hipoxia por parte del cuerpo. la concentración de 2. Afecta predominantemente a la población afroamericana y amerindia. Carboxihemoglobina: hemoglobina resultante de la unión con el monóxido de carbono. aumentando así la cooperatividad. Este tipo de hemoglobina no puede unir dioxígeno. Está formada por dos globinas alfa y dos globinas beta. .5 % de la hemoglobina después del nacimiento. aumentando la liberación de dioxígeno. oxidado). La condición inversa prevalece en los pulmones. ya que se enlaza a dos protones por cada cuatro moléculas de dioxígeno liberadas. Oxihemoglobina: representa la hemoglobina que posee unido dioxígeno (Hb+O2) Metahemoglobina: hemoglobina cuyo grupo hemo tiene el hierro en estado férrico. Adaptación a altura: las personas que viven en regiones gran altitud. el CO2 liberado y la pCO2 aumentan con un incremento simultáneo de iones H+. enzima encargada de mantener el hierro como Fe(II). pero con una coloración cutánea normal (produce coloración sanguínea fuertemente roja) (Hb+CO). Hemoglobina A2: representa menos del 2. Importancia biomédica Todas las condiciones fisiológicas y clínicas asociadas con falta de dioxígeno estimulan la producción de 2. la concentración de 2. Tras el nacimiento desciende la síntesis de globinas gamma y aumenta la producción de globinas beta. donde pCO2 es baja y el pH es alto. Hemoglobina S: hemoglobina alterada genéticamente y presente en la anemia de células falciformes. Hemoglobina F: hemoglobina fetal: formada por dos globinas alfa y dos globinas gamma. El pH de los tejidos se reduce debido a la formación de ácidos metabólicos como el ácido carbónico y láctico. Sufre un aumento marcado en la beta-talasemia. y transporta el 15 % del total de CO2 transportado en la sangre. la hemoglobina sufre cambios conformacionales y pasa del estado T al R. Fe(III) (es decir.3-DPG en las células rojas es elevada. donde la concentración de dioxígeno es baja. Anemia: es una condición clínica asociada con una disminución del nivel de hemoglobina en la sangre. lo cual resulta en un aumento de liberación de dioxígeno de la hemoglobina. El CO presenta una afinidad 210 veces mayor que el dioxígeno por la hemoglobina. Se produce por una enfermedad congénita en la cual hay deficiencia de metahemoglobina reductasa. La hemoglobina se enlaza al dióxido de carbono en los tejidos después de liberar dioxígeno.3- DPG en los eritrocitos. Es letal en grandes concentraciones (40 %). Estos cambios incluyen hiperventilación. el cuerpo realiza varios cambios fisiológicos para adaptarse a estas condiciones. en patologías como la diabetes se ve aumentada. Hipoxia: en un estado hipóxico. por lo tanto la afinidad de la hemoglobina para unirse con O2 aumenta. CO. Es el resultado de la unión de la hemoglobina con glucosa u otros carbohidratos libres. La metahemoglobina también se puede producir por intoxicación de nitritos.En el metabolismo aeróbico en los tejidos. Hemoglobina glucosilada: aunque se encuentra normalmente presente en sangre en baja cantidad. En la anemia. al no poderse sintetizar globinas beta. después del intercambio gaseoso entre los glóbulos rojos y los tejidos (Hb+CO2). A pH bajo la afinidad de la hemoglobina hacia el dioxígeno se reduce y aumenta la velocidad de disociación del dioxígeno de la oxihemoglobina en los tejidos. debido a un aumento en la glucólisis. policitemia y un aumento en la producción de 2. también llamada hemoglobina del adulto o hemoglobina normal.

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