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Splicing de ARN

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El splicing de ARN, empalme de ARN o ayuste de ARN (del inglés RNA splicing, en donde splice significa
en inglés empalmar o unir, ayuste es un término marinero que se refiere al empalme de dos cabos o piezas de
madera) es un proceso post-transcripcional de maduración del ARN del cual eliminan ciertos fragmentos
secuenciales. Este proceso es muy común en eucariotas, pudiéndose dar en cualquier tipo de ARN aunque es
más común en el ARNm. También se ha descrito en el ARNr y ARNt de procariotas y bacteriófagos.
Normalmente consiste en eliminar los intrones del transcrito primario y posteriormente unir los exones; aunque
existen otros tipos de ajuste donde se eliminan intrones y/o retienen exones (véase splicing alternativo).

Índice
1 Rutas de splicing
1.1 Espliceosoma Ilustración del proceso de splicing desde pre-ARN a ARN.
1.1.1 Espliceosoma
mayor
1.1.2 Espliceosoma
menor
1.2 Autosplicing
1.2.1 Intrones del
grupo I
1.2.2 Intrones del
grupo II
1.3 Splicing de ARNt
1.3.1 Errores en el
Splicing

Rutas de splicing
En la naturaleza existen diversos métodos de splicing del ARN. El mecanismo de splicing depende de la
estructura del fragmento de ARN que pasará por este proceso. Las modificaciones que se dan durante éste son:

Espliceosoma
El Espliceosoma es un complejo formado por cinco ribonucleoproteínas nucleares pequeñas o snRNP
(complejo formado por unas diez proteínas más una pequeña molécula de ARN). El ARN de los snRNP es el
encargado de reconocer el intrón. Se han identificado dos tipos de spliceosomas, el mayor y el
menor[cita requerida], cada uno de los cuales contiene diferentes tipos de snRNP.

Espliceosoma mayor

Está formado por los snRNP U1, U2, U4, U5 y U6. Reconoce la secuencia consenso GU (Guanina-Uracilo) del
extremo 5’ del intrón así como la secuencia consenso AG del extremo 3’. El 99% de los intrones lo hacen a
través de este mecanismo.

Complejo E: U1 se une a la secuencia consenso GU del extremo 5’ del sitio de corte del intrón, junto con
las proteínas accesorias ASF/SF2, U2AF, SF1/BBP.
Complejo A: U2 se une al sitio de ramificación e hidroliza ATP. El sitio de ramificación se sitúa a una
distancia de 20-40 nucleótidos del extremo 3’ del intrón y en él se localiza la secuencia consenso

y U5 se une al exón 5’ y U6 a U2. respectivamente. Por último. salvo la partícula snRNP U5. U4atac (U4) y U6atac(U6). Complejo C2: el extremo 3’ del intrón es cortado lo que provoca la liberación del lazo de ARN. y además presentan diferencias en los sitios de corte y empalme. El mecanismo involucra diferentes rutas bioquímicas como la splceosomal y el autosplicing. Autosplicing Existen dos tipos de intrones que actúan como ribozimas. originando la estructura en lazo (lariat). También se diferencian en las secuencias consenso reconocidas. CURAY. Complejo B2 – U1 es liberado. los intrones del grupo I y los del grupo II. Intrones del grupo I El grupo OH 3’ de un nucleósido libre de guanina o del propio intrón o un cofactor (GMP. Complejo B1: U5. Lo que da lugar al corte del intrón por su extremo 5’ y a la formación del lariat (estructura en lazo). Complejo C1: U4 es liberado. Errores en el Splicing . El grupo OH 2’ de una adenosina específica del intrón ataca el sitio de corte 5’. GDP o GTP) ataca al fosfato del sitio de corte 5’. U5 se une al sitio de empalme del extremo 3’ del exón. El grupo OH 3’ del exón lleva a cabo un ataque nucleofílico contra el extremo 3’ del intrón. U4 y U6 trimerizan. Espliceosoma menor Es similar al Espliceosoma mayor aunque los intrones eliminados mediante este mecanismo son escasos. Intrones del grupo II Ilustración del mecanismo bioquímico del autoayuste. El grupo OH 3’ del exón lleva a cabo un ataque nucleofílico contra el extremo 3’ del intrón. lo que conlleva gasto de ATP. U12 (U2). que en este caso son AU y AC para los extremos 3’ y 5’. La similitud en el mecanismo de corte y empalme de estos intrones y el spliceosoma sugiere que probablemente evolucionaron juntos aunque también se ha propuesto que el autosplicing surgió durante el mundo de ARN. Splicing de ARNt Es un mecanismo de corte y empalme poco usual que se observa en ARNt. A continuación los exones son ligados. U5 pasa del exón al intrón y U6 se une al extremo 5’ del sitio de corte. Además. como resultado se forma una estructura en lazo característica denominada lariat. U6 y U2 catalizan la reacción de transesterificación y el extremo 5’ del intrón es cortado. Los exones son unidos. Los exones son unidos. el resto son análogos funcionales denominadas U11 (análogo funcional de la U1). el complejo se disocia. lo que origina su corte y la liberación de la estructura en lazo. lo que origina su corte y la liberación de la estructura en lazo.

El texto está disponible bajo la Licencia Creative Commons Atribución Compartir Igual 3.wikipedia. lo que origina cadenas de ARN más cortas o largas Obtenido de «https://es..0. Wikipedia® es una marca registrada de la Fundación Wikimedia. Inc.php?title=Splicing_de_ARN&oldid=100242616» Categorías: Genética Expresión génica Espliceosoma Se editó esta página por última vez el 3 jul 2017 a las 21:56. Al usar este sitio.Las mutaciones pueden afectar a los sitios de splicing. Reducir la especificidad: puede variar la localización del sitio de splicing. usted acepta nuestros términos de uso y nuestra política de privacidad. lo que origina la inserción o deleción de aminoácidos o la pérdida de la pauta de lectura. Transposición del sitio de splicing: origina la inserción o deleción de ARN.org/w/index. . la pérdida de un exón o la inclusión de un intrón. pueden aplicarse cláusulas adicionales. una organización sin ánimo de lucro. lo que puede influir sobre la síntesis proteica de distintas formas: Pérdida del sitio de splicing: puede originar la aparición prematura de un codón de stop.