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Ingeniería en Biotecnología de los Recursos Naturales

Físico Química
Integrantes:
 Varela Sebastian
 Ponce Camila
 Grijalva Nicolas
 Carvajal Karol
 Basantes Christopher
Tema: REACCIONES MULTISUSTRATOS
Las reacciones simples de transformación enzimática se dan con un solo sustrato y
un solo producto.

Pero en sistemas biológicos casi esto no se da a salvo de casos excepcionales de
reacciones de isomerización. Las reacciones donde intervienen más de un sustrato
son las más comunes.

CARACTERÍSTICAS
 Transferencia de un grupo funcional específico
De un sustrato a otro por ejemplo grupos fosfato o metilos
 Reacciones redox en que los sustratos son coenzimas redox.
Ejemplos de COENZIMAS REDOX.
1. NAD+
2. NADH
3. FAD/FADH

NOMENCLATURA
1. En cuanto al número de sustratos o productos:

2. En cuanto al orden en que los sustratos entran y salen: Desplazamiento secuencial: Ordenadas y Aleatorias.  La entrada de sustratos y salida de productos se los representa con flechas de acuerdo a la dirección: Si es un sustrato Si es un producto REACCIONES BISUSTRATO Ocurren cuando una enzima cataliza una reacción con dos sustratos y se obtienen dos productos. Doble desplazamiento: Ping-pong MÉTODO DE CLELAND Se sigue el siguiente sistema de nomenclatura para la representación de reacciones enzimáticas: Para esquematizar los sistemas de las reacciones se lo realiza de la siguiente manera:  El progreso de las reacciones se lo simboliza con una línea horizontal. Alrededor del 60% de las reacciones enzimáticas. .

a la enzima y los productos. comprende a la enzima y los sustratos y. después de la catálisis. la coenzima se une siempre primero y el lactato se libera siempre primero. en una notación de Cleland: La enzima se estructura como un complejo ternario: primero. Reacciones consecutivas ordenadas Tienen un orden consecutivo de ligación de sustrato y liberación de productos.ORDEN DE ENTRADA Y SALIDA DE SUSTRATO PRODUCTO Reacciones Consecutivas o de Ping-Pong o de doble desplazamiento único. desplazamiento. Tienen un sustrato guía. Esta secuencia se representa como sigue. el cual permitirá que los demás sustratos se unan. Son de dos tipos: ordenadas y aleatorias. . Ordenadas Aleatorias  Reacciones consecutivas o de desplazamiento único Todos los sustratos se unen a la enzima antes de que se libere cualquier producto. EJEMPLO En el mecanismo secuencial ordenado. Se forma un complejo ternario entre la enzima y ambos sustratos.

EJEMPLO Se puede ejemplificar fácilmente con la reacción de la creatina quinasa.  Reacciones ping-pong o de doble desplazamiento Reacciones de transferencia de grupos en donde uno o más productos son liberados antes de que todos los sustratos se liguen a la enzima. es decir cualquiera de los sustratos puede ligarse primero seguido por el otro sustrato. donde se forma fosfocreatina y ADP a partir de ATP y creatina: Tanto la creatina como el ATP se pueden unir primero. la reacción también pasa a través de complejos terciarios. Sustituto intermedio de la enzima. . Las reacciones secuenciales al azar también pueden representarse en la notación de Cleland: Aunque el orden de ciertos sucesos es al azar. y posteriormente se puede liberar en primer lugar la fosfocreatina o el ADP.Reacciones consecutivas aleatorias Los sustratos se ligan sin un orden. que incluyen primero a los sustratos y después a los productos. No se forma compuesto ternario.

Ejemplo Las reacciones que transfieren grupos amino entre aminoácidos y alfa-cetoácidos son ejemplos clásicos de mecanismos de doble desplazamiento. Posteriormente.Reacción en dos fases: PING: Un grupo funcional del A (sustrato) es trasnferido a P (producto) formando E`. La enzima aspartato aminotransferasa cataliza la transferencia de un grupo amino desde el aspartato al alfa-cetoglutarato: La secuencia de sucesos se puede describir en el diagrama siguiente: Después de que el aspartato se una a la enzima. . PONG: El grupo funcional es desplazado de la E´ por B (segundo sustrato) y se obtiene Q (segundo producto). este separa el grupo amino del aspartato para formar un intermediario de la enzima sustituida.

se une a la enzim. GRÁFICA DE REACCIONES CONSECUTIVAS GRÁFICA DE REACCIONES PING-PONG APLICACIÓN Caracterización químico-Física de la peroxidasa de palma Chamaerops excelsa .sale el primer producto: el oxalacetato. el segundo sustrato. El alfa-cetoglutarato. acepta el grupo amino de la enzima modificada y después libera glutamato el producto final.

. utilizando el peróxido de hidrógeno o un hidroperóxido orgánico como molécula aceptora de electrones como la enzima Férrrica nativa. 1970. 1990). Universidad DSalamanca Nazareth Hidalgo Cuadrado (2011) Las peroxidasas catalizan la oxidación de una gran variedad de sustratos orgánicos e inorgánicos. Las reacciones en las que están implicadas las peroxidasas son reacciones bisustrato y siguen un mecanismo Ping-Pong (Cleland.

Reparto bifásico final.  Método experimental PURIFICACIÓN DE PEROXIDASA DE PALMERA Chamaerops excelsa: ¢Recolección y limpieza de las hojas. E. C.  Pasos de la purificación A. Congelación en N2líquido. Polvo obtenido tras la trituración. Decantación inicial. Hojas limpias y cortadas. ¢Extracción de pigmentos mediante reparto bifásico. D. . F. B. Homogeneización en agua. ¢Homogeneización.

 Esquema del mecanismo ping pong .

oxida a un determinado número de sustratos orgánicos (ABTS. guayacol.En los mecanismos de reacción Ping-Pong. ya que las tres formas de la enzima: SIMILARES  E (enzima en estado nativo)  CoI (compuesto I)  CoII (compuesto II) Es razonable que AH2 tiene alguna afinidad por E así como por CoI y CoII. en presencia de H2O2. también el H2O2 mostrará algo de afinidad por CoI y CoII ESTUDIOS CINÉTICOS DE LA PEROXIDASADE PALMA La peroxidasa de palma Chamerops excelsa. o-dianisidina. En cuanto a su . ofenilendiamina) siguiendo un mecanismo Ping-Pong Bi-Bi. y si los sitios activos en CoI y CoII no están demasiado ocupados para la adsorción de H2O2.

& Voet. (2011). Bioquímica.10. Obtenido de Vniversidad D SALAMANCA: https://gredos.cu/cgi-bin/library?e=d-00000-00---off-0prelicin--00-0----0-10-0---0---0direct- 10---4-------0-1l--11-zh-50---20-preferences---10-0-1-00-0-0-11-1-0gbk- 00&a=d&c=prelicin&cl=CL1&d=HASH144603c37e4fece4af332d. (2013). Caracterización químico. N. Ed.. Recuperado a partir de https://books. J. D.4..3 Hidalgo. G.es/jspui/bitstream/10366/110695/1/DQFI_Hidalgo_Cuadrado_N_Caracteri zacion. Bioquímica médica (Vol. así tiene mayor afinidad para el sustrato ABTS que para el resto de los sustratos estudiados.pdf Voet. L.usal.google.ec/books?id=r5bedH_aST0C&pg=PA504&lpg=PA504&dq=UNI%C3% 93N+ORDENADA+DE+LOS+SUSTRATOS&source=bl&ots=RmjQkSyaW7&sig=YfJZTN_E3tp_NxI25 mtEXGAd- mE&hl=es&sa=X&ved=0ahUKEwjG3sy5xeLNAhXKqR4KHbISBmAQ6AEIKzAD#v=onepage&q=UN I%C3%93N%20ORDENADA%20DE%20LOS%20SUSTRATOS&f=false . Médica Panamericana.sld.física de la peroxidasa de palma Chamaerops excelsa. Recuperado a partir de http://gsdl. I). 2011a). BIBLIOGRAFÍA Cardellá Rosales. presenta mayor afinidad por los sustratos con más átomos aceptores de enlaces por puente de H.especificidad por sustratos.bvs.com. debido a sus 10 átomos aceptores (Hidalgo Cuadrado et al. (2006).